PÉPTIDOS
¿Qué son?
Un péptido es una molécula que resulta de la unión de dos o más aminoácidos
(AA) mediante enlaces amida. En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces
amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la
reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con
eliminación de una molécula de agua. Generalmente se considera, según el
autor, que los péptidos no son mayores de 50 o 100 aminoácidos. De manera
también general a una cadena poli peptídica se le considera péptido y no
proteína si su peso molecular es menor de 5.000 daltons.
Tipos de péptidos
Cuando el péptido está formado por menos de 10 AA se trata de un
oligopéptido (dipéptido, tripéptido, etc.). Cuando contiene entre 10 y 50 AA se
trata de un polipéptido y si el número de AA es mayor, se habla de proteínas.
En los seres vivos se pueden encontrar proteínas formadas por más de 1000
AA.
Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre habrá
un grupo NH2 que no ha reaccionado (el extremo amino) y un grupo COOH
que tampoco ha reaccionado (el extremo carboxilo). Cada péptido o polipéptido
se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por
el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el
extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre. A la hora
de nombrar un oligopéptido se considera como AA principal al que conserva el
grupo carboxilo. El resto de los AA se nombran como sustituyentes,
comenzando por el AA que ocupa el extremo amino. Así, por ejemplo, un
tripéptido Pro-Tyr-Lys se denominará prolil-tirosil-lisina.
Funciones
Entre las diversas funciones naturales que pueden desarrollar los péptidos
podemos destacar:
Agentes vaso activos. Regulan la presión arterial. Un ejemplo es la
angiotensina II, un octapéptido que se origina mediante la hidrólisis de una
proteína precursora que se llama angiotensinógeno, y que no tiene actividad
vasopresora. Otro ejemplo sería la bradiquinina, un nonapéptido hipotensor
(actividad vasodilatadora).
Hormonas.
Oxitocina: nonapéptido segregado por la hipófisis. Provoca la contracción
uterina y la secreción de leche por la glándula mamaria, facilitando el parto y la
alimentación del recién nacido.
Vasopresina: nonapéptido que aumenta la reabsorción de agua en el riñón
(hormona antidiurética).
Somatostatina: 14 aminoácidos. Inhibe la liberación de la hormona del
crecimiento
Insulina: 51 aminoácidos. Estimula la absorción de glucosa por parte de las
células (disminuye la presencia de glucosa en sangre). Fue el primer péptido
que se secuenció por métodos químicos.
Glucagón: 29 aminoácidos. Sus efectos son los contrarios a los de la insulina,
ayuda a aumentar los niveles de glucosa en sangre.
Neurotransmisores. Entre los péptidos que realizan estas funciones tenemos
las encefalinas (5 AAs), la β-endorfina (31 AAs) y la sustancia P (11 AAs).
Antioxidantes. El papel del tripéptido glutatión es esencial como antioxidante
celular. Reduce las especies reactivas del oxígeno, tóxicas para la célula.
ENLACE PEPTIDICO: La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante
enlaces amida origina los péptidos. En los péptidos y en las proteínas, estos
enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la
reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con
eliminación de una molécula de agua.
QUE ES UN ENLACE PEPTIDICO Y QUE LO CARACTERIZA
Se llama enlace peptídico al enlace químico que se establece entre el grupo
carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro aminoácido. ... Esta clase
de enlace, donde se pierde una molécula de agua, permite la formación de los
mencionados péptidos y de las proteínas.
PUNTO ISOELECTRICO: El punto isoeléctrico se define como el pH en el cual
el número de cargas positivas se iguala al número de cargas negativas que
aportan los grupos ionizables de una molécula. En el punto isoeléctrico la carga
neta de la molécula es cero (0). En los aminoácidos los grupos ionizables
corresponden a grupos carboxilos, amino, fenólicos y tiólicos.
QUE INDICA EL PUNTO ISOELECTRICO
El punto isoeléctrico (pI) es el punto en el cual la carga neta en una molécula
es cero. El PI se examina lo más común posible para las proteínas. Cada uno
de los aminoácidos en una proteína lleva una carga distinta, y la carga total de
una proteína es la adición de las cargas individuales en cada aminoácido.
PUNTO ISOELÉCTRICO DE AMINOÁCIDOS Y PROTEINAS
Los puntos isoeléctricos proporcionan información útil para razonar sobre el
comportamiento de los aminoácidos y proteínas en solución. Así, la presencia
de grupos ionizables en éstas moléculas tiene importantes consecuencias
sobre la solubilidad.
Los aminoácidos y las proteínas son menos solubles en su punto isoeléctrico si
las demás condiciones permanecen iguales. Esto se debe a que los iones
dipolares no presentan carga neta y cristalizan en forma de sales insolubles a
ese pH.
Características
Las funcionalidades de las proteínas se ven afectadas cuando se aproximan al
IEP, debido a la atracción electroestática de los grupos con carga opuesta. De
esta manera, en el IEP las propiedades de la gelatina coinciden con los valores
máximos o mínimos. Mínimos : hidratación, viscosidad y gelificación ;
máximos: turbidez, fuerza de gel, poder de espumado y sinéresis-
El IEP es útil para explicar las posibles interacciones de la gelatina con otros
ingredientes, en particular los polímeros aniónicos. Por ejemplo, una gelatina
Tipo B interactúa mejor con un polímero aniónico (ej. carrageninas en el
mousse de chocolate) para evitar la precipitación por incompatibilidad, que
depende de las condiciones de pH.
PROTEÍNAS
Las proteínas Son biomoléculas de alto peso molecular constituidas por una
cadena lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que se mantiene
plegada de forma que muestra una estructura tridimensional.
Las proteínas desempeñan numerosas funciones en el organismo. De manera
muy genérica, según su función, se clasifican como proteínas estructurales o
proteínas con actividad biológica.
Las proteínas estructurales son aquellas que intervienen en la constitución de
los tejidos, órganos y células. Como ejemplos se puede citar al colágeno, que
forma parte de la piel, ligamentos, tendones, hueso y matriz de varios órganos.
Las proteínas con actividad biológica son aquellas que intervienen o facilitan un
proceso bioquímico en el organismo. Las funciones aquí son casi
innumerables, desde regulación de procesos metabólicos hasta participación
en la defensa (sistema inmune), pasando por ser moléculas de transporte de
otras moléculas en la sangre, por ejemplo.
Molécula de hemoglobina
De acuerdo con la composición química las proteínas, se clasifican en dos tipos
principales:
Simples. Constituidas únicamente aminoácidos. Entre ellas tenemos
albúminas, globulinas, histonas…
Conjugadas. Tienen en su composición otras moléculas diferentes además de
los aminoácidos. A esa parte no aminoacídica se le denomina grupo prostético.
Entre ellas tenemos las glucoproteínas o mucoproteínas, lipoproteínas,
metaloproteínas…
