• Veronica Paola Jimenez

Moreno
• Valentina Berrocal
Calderon
• Sara Valentina Asencio
Rodriguez
• Rafael Andres Pastrana
Berrio
• Andrea Carolina Peñate
Mestra
TEMA: AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS, PROTEÍNAS Y ENZIMAS

1. Usando los valores de pKa, y sabiendo que ocurre a determinados valores de pH,
demuestre las formas eléctricas de cada uno de los siguientes aminoácidos: Cys, Tyr, Asp,
Lys, His, Glu.

En cada caso, mostrar:

a) La carga eléctrica total de la especie en cada ionización

b) El pKa del grupo que se ioniza

c) El pI del aminoácido y como se calcula

2. Demuestre la variación del estado de ionización para el siguiente péptido: Asp-Lys-Gln-His-

Ala-Arg-Phe

Deben establecerse las variaciones en los siguientes valores de pH

a) pH = 7

b) pH ácido

c) pH básico

Para cada caso, mostrar la estructura del péptido, incluyendo sus enlaces peptídicos respectivos

• Calcular el pI del péptido

Para el siguiente grupo de preguntas, responder de manera resumida y concisa:

3. ¿Qué es una proteína?

4. ¿Cuales son las propiedades químicas de una proteína?

5. Defina los niveles estructurales de las proteínas. Utilice esquemas para ejemplificar los diversos
niveles estructurales.

6. Describa la función principal de la hemoglobina

7. Dé ejemplos de proteínas de importancia biomédica (MÍNIMO 3)

8. ¿Qué es una enzima?

9. ¿Cuál es el mecanismo de acción de las enzimas?. Discuta los principales modelos para describir
la acción enzimática.

10. ¿Qué factores afectan la actividad enzimática?

11. ¿Cuáles son los tipos de inhibición enzimática que existen?

12. Dé ejemplos de enzimas de importancia biomédica (MÍNIMO 3

1.

•
•
•
2.

•
•

•
•
 Definición
Las proteínas se construyen a partir de aminoácidos1 y son los componentes principales de
todas las células del cuerpo. Los seres humanos podemos producir internamente algunas
proteínas, sin embargo, otras debemos obtenerlas forzosamente a través del consumo de
alimentos con proteína. Las proteínas son biomoléculas compuestas básicamente con 50%C,
7%H, 20%O y 19%N, así como pequeñas cantidades de S (0.2 a 3%). Están formadas por la
unión de 20 aminoácidos principales, sin embargo, no todas las proteínas tienen todos los
aminoácidos.

Las proteínas son uno de los 3 principales

“macronutrimentos”, los otros dos son la grasa y los
carbohidratos. Los macronutrimentos son
nutrimentos que aportan la energía al organismo y
son requeridos en grandes cantidades por nuestro
cuerpo. A diferencia de las grasas y carbohidratos,
el cuerpo no almacena proteínas, lo que significa
que no tiene reservas para aprovechar si las
necesita de nuevo.

Es por esto que la alimentación del ser

humano debe ser rica en proteínas en
cantidades acordes a cada grupo de edad. Las
proteinas son biopolímeros (macromoléculas
orgánicas), de elevado peso molecular,
constituidas basicamente por carbono (C),
hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N)

EJEMPLO
la proteína queratina está presente en la piel, en el cabello,
en las uñas o entre los tejidos que integran los órganos y
tejidos, tales como el tejido correctivo.
 Solubilidad
En general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua, mientras
que las globulares son hidrosolubles.

Las proteínas globulares tienen una elevada masa molecular, por lo

que, al disolverse, dan lugar a dispersiones coloidales. En ellas,
. muchos de los aminoácidos apolares se sitúan en el interior de la
proteína, y en los polares, los radicales (-R) libres de los aminoácidos
polares se enlazan por puentes de hidrógeno con las moléculas de
agua que quedan por el exterior.

La desnaturalización
La desnaturalización de una proteína se produce cuando se
rompen los enlaces que mantienen la configuración espacial de
la proteína, perdiéndose las estructuras secundarias, terciaria
(principalmente) y cuaternaria. Como consecuencia de esto,
pierde sus propiedades y no pueden realizar su función.

Especificidad.
La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo
una determinada función y lo realiza porque posee una
determinada estructura primaria y una conformación espacial
propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína
puede significar una pérdida de la función.
 La estructura de las
proteínas

1 2 3 4
Es simplemente la secuencia Que provoca la aparición Que define la estructura de Si interviene más de
de aminoácidos en una de motivos estructurales, las proteínas compuestas un polipéptido, sin
cadena polipeptídica. Por que se forman dentro de por un solo polipéptido, las embargo, algunas
ejemplo, la hormona insulina un polipéptido debido a las interacciones del grupo R proteínas se componen
tiene dos cadenas interacciones entre los que contribuyen a la de varias cadenas
polipeptídicas, A y B, las átomos del esqueleto (el estructura terciaria polipeptídicas, también
cuales se muestran en el esqueleto se refiere incluyen puentes de conocidas como
siguiente diagrama (la únicamente a la cadena hidrógeno, enlaces iónicos, subunidades. Cuando
molécula de insulina que se polipeptídica, dejando interacciones dipolo-dipolo estas subunidades se
muestra a continuación es de aparte los grupos R, lo que y fuerzas de dispersión de unen, generan la
una vaca, aunque su significa que la estructura London: básicamente, estructura cuaternaria
estructura es semejante a la secundaria no implica a los conforman toda la gama de de la proteína.
de una persona). átomos de los grupos R). enlaces no covalentes.
FUNCION PRINCIPAL DE LA HEMOGLOBINA
Es una proteína del interior de los glóbulos rojos que transporta oxígeno desde los pulmones a los
tejidos y órganos del cuerpo; además, transporta el dióxido de carbono de vuelta a los pulmones.

Dé ejemplos de proteínas de importancia biomédica (MÍNIMO 3)

Mioglobina: Es una proteína pequeña capaz de transportar oxígeno, que se encuentra en

el músculo cardíaco y en otros músculos. La mioglobina atrapa el oxígeno en el interior
de las células musculares para que éstas produzcan la energía suficiente para la
contracción muscular.
Anticuerpo: son unas proteínas que forman parte del sistema inmune y circulan por la
sangre. Cuando reconocen sustancias extrañas para el organismo, como los virus y las
bacterias o sus toxinas, las neutralizan.

COLAGENO: Es el componente principal de los tejidos conectivos que conforman varias

partes del cuerpo, incluyendo los tendones, los ligamentos, la piel y los músculos.
El colágeno desempeña muchas funciones importantes, como proporcionar estructura a
la piel y fortalecer los huesos.

enzimas

DEFINICION: Los enzimas son proteínas que

catalizan reacciones químicas en los seres vivos.
Los enzimas son catalizadores, es decir,
sustancias que, sin consumirse en una reacción,
aumentan notablemente su velocidad. No hacen
factibles las reacciones imposibles, sino
que solamente aceleran las que
espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan
lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o
pH.

Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas
por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de
reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En
una reacción catalizada por un enzima:

1. La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.

2. El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo
comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto
directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente
implicados en el mecanismo de la reacción

3. Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción.

1.- El enzima y su 2.- Unión al centro 3.- Formación de

sustrato activo productos

Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones específicas.

Sin embargo, hay distintos grados de especificidad. El enzima sacarasa es muy específico: rompe el
enlace b-glucosídico de la sacarosa o de compuestos muy similares.

CLASES DE ENZIMAS

El nombre de las enzimas es el del sustrato + el sufijo: -asa. Los nombres de las enzimas revelan la

especificidad de su función:

• Oxido-reductasas: catalizan reacciones de oxido-reducción, las que implican la ganancia (o

reducción) o pérdida de electrones (u oxidación). Las más importantes son las
deshidrogenasas y las oxidasas

• Transferasas: transfieren grupos funcionales de una molécula a otra. Ej.: quinasas;

transfieren fosfatos del ATP a otra molécula.

• Hidrolasas: rompen varios tipos de enlaces introduciendo radicales -H y -OH.

 • Liasas: adicionan grupos funcionales a los dobles enlaces.

• Isomerasas: convierten los sustratos isómeros unos en otros.

• Ligasas o Sintasas: forman diversos tipos de enlaces aprovechando la energía de la ruptura

del ATP. Ej: polimerasas

9. ¿Cuál es el mecanismo de acción de las enzimas? Discuta los principales modelos para describir
la acción enzimática.

En una reacción catalizada por enzima (E), los reactivos se denomina sustratos (S), es decir la
sustancia sobre la que actúa la enzima. El sustrato es modificado químicamente y se convierte en
uno o más productos (P). Como esta reacción es reversible se expresa de la siguiente manera:

La enzima libre se encuentra en la misma forma química al comienzo y al final de la reacción.

Una enzima, por sí misma, no puede llevar a cabo una reacción, su función es modificar la
velocidad de la reacción, entendiéndose como tal la cantidad de producto formado por unidad de
tiempo. Tal variación se debe a la disminución de la energía de activación Ea; en una reacción
química, la Ea es la energía necesaria para convertir los reactivos en formas moleculares inestables
denominadas especies en estado de transición, que poseen mayor energía libre que los reactivos y
los productos.

Para realizar esta acción se desarrollan los siguientes pasos.

1. Orienta a los sustratos: parte de la energía de activación se utiliza para que los sustratos
roten y se enfrenten con los átomos correctos para formar los enlaces.

2. Agregan cargas a los sustratos: las cadenas laterales (R) de los aminoácidos de las enzimas
pueden participar directamente haciendo a los sustratos químicamente más reactivos. 

3. Inducen la deformación en el sustrato: cuando una sustancia se une al sitio activo, la

enzima puede causar que los enlaces se estiren, poniéndolo en un estado de transición
inestable.

4. Cambio de forma de la enzima al unirse al sustrato: el modelo de llave- cerradura de Fisher

fue actualizado cuando se descubrió que las enzimas son flexibles y sus sitios activos
pueden cambiar (expandirse) para acomodarse a sus sustratos. Este cambio de forma
causado por la unión al sustrato se denomina ajuste inducido.
10. ¿Qué factores afectan la actividad enzimática?

La actividad de una enzima describe qué tan rápido ésta cataliza la reacción que convierte un
sustrato en producto. Esta actividad depende en gran medida de las condiciones de la reacción,
que incluyen temperatura, pH, concentración de la enzima y concentración del sustrato.

TEMPERATURA

Las enzimas son muy sensibles a la temperatura. A bajas temperaturas, la mayor parte de las
enzimas muestra poca actividad porque no hay suficiente cantidad de energía para que tenga
lugar la reacción catalizada. A temperaturas más altas, la actividad enzimática aumenta a medida
que las moléculas reactantes se mueven más rápido para generar más colisiones con las enzimas.
La mayoría de las enzimas humanas son más activas a temperatura óptima, que es de 37°C, o
temperatura corporal. A temperaturas superiores a 50°C, la estructura terciaria, y por ende la
forma de la mayor parte de las proteínas, se destruye, lo que causa una pérdida de actividad
enzimática. Por esta razón, el equipo en los hospitales y laboratorios se esteriliza en autoclaves
donde las temperaturas altas desnaturalizan las enzimas que existen en las bacterias dañinas.
PH

Las enzimas son más activas a su pH óptimo, el pH que mantiene la estructura terciaria adecuada
de la proteína. Si un valor de pH está arriba o abajo del pH óptimo, se alteran las interacciones de
los grupos R, lo que destruye la estructura terciaria y el sitio activo. Como resultado, la enzima ya
no puede unirse a un sustrato de manera adecuada y no ocurren reacciones.
Si se revierte un pequeño cambio en el pH, una enzima puede recuperar su estructura y actividad.
Sin embargo, grandes variaciones respecto del pH óptimo destruyen de manera permanente la
estructura de la enzima. Las enzimas en la mayor parte de las células humanas tienen valores de
pH óptimos a un pH fisiológico de más o menos 7.4. Sin embargo, las enzimas en el estómago
tienen un pH óptimo bajo porque hidrolizan las proteínas en el pH ácido del estómago.

Por ejemplo, la pepsina, una enzima digestiva que se encuentra en el estómago, tiene un pH
óptimo de 1.5 - 2.0. Entre comidas, el pH en el estómago es de 4 o 5, y la pepsina muestra poca o
ninguna actividad digestiva. Cuando el alimento entra al estómago, la secreción de HCl baja el pH a
aproximadamente 2, lo que activa la pepsina

CONCENTRACIÓN DE ENZIMAS Y SUSTRATOS

En cualquier reacción catalizada, el sustrato debe unirse primero con la enzima para formar el
complejo enzima-sustrato. Para una concentración de sustrato particular, un aumento en la
concentración enzimática aumenta la velocidad de la reacción catalizada. A concentraciones
enzimáticas más altas, más moléculas están disponibles para unirse al sustrato y catalizar la
reacción.
Mientras la concentración de sustrato sea mayor que la concentración de la enzima, hay una
relación directa entre la concentración de la enzima y la actividad enzimática. En muchas
reacciones catalizadas por enzimas, la concentración del sustrato es mucho mayor que la
concentración de la enzima. Cuando la concentración de enzima se mantiene constante, la adición
de más sustrato aumentará la velocidad de la reacción.

Si la concentración del sustrato es alta, puede saturar todas las moléculas de la enzima. Entonces
la velocidad de la reacción alcanza su máximo y la adición de más sustrato no aumenta más la
velocidad de la reacción.

11. ¿Cuáles son los tipos de inhibición enzimática que existen?

El metabolismo consiste en una serie de reacciones catalizadas por enzimas, donde los productos
de una reacción se convierten en los reactivos de la siguiente, lo que se conoce como VÍAS
METABÓLICAS.
Las células deben poder regular estas vías metabólicas y lo hacen a través de reguladores
enzimáticos. los inhibidores naturales regulan el metabolismo mientras que los artificiales son
utilizados por la medicina, para destruir plagas, etc.

La inhibición puede ser de dos tipos:

• Irreversible: cuando el inhibidor o veneno modifica o destruye el enzima, que no puede

recuperar su actividad

• Reversible: cuando el complejo enzima-inhibidor puede disociarse y volver a actuar.

Existen dos tipos:

• Inhibición competitiva: el inhibidor compite con el sustrato por el centro activo, ya que es
una molécula parecida y el enzima no es capaz de distinguir entre uno y otro,

•
Inhibición no competitiva (enlace): el inhibidor no compite con el sustrato ya que no
interacciona con el centro activo, sino con otros grupos del enzima. Suele producir una
modificación en la conformación del enzima que impide la unión del sustrato, pudiendo,
además, unirse al enzima o al complejo enzima-sustrato.

12. Dé ejemplos de enzimas de importancia biomédica (MÍNIMO 3)

Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico en todas las
partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos que consumimos
para que el cuerpo los pueda usar. La coagulación de la sangre es otro ejemplo del trabajo de las
enzimas.

Las enzimas son necesarias para todas las funciones corporales. Se encuentran en cada órgano y
célula del cuerpo, como en:
 • La sangre

• Los líquidos intestinales

• La boca (saliva)

• El estómago (jugo gástrico)

Las enzimas digestivas son las que rompen los polímeros presentes en los alimentos de las

moléculas más pequeñas para que puedan ser absorbidas con facilidad. Las enzimas digestivas se
encuentran en el tubo digestivo de los animales donde colaboran en la digestión del alimento, así
como en el interior de las células, sobre todo en los lisosomas. Existen enzimas digestivas en
la saliva, en el jugo gástrico, en el jugo pancreático y en las secreciones intestinales.

Existen diferentes tipos de enzimas digestivas:

LIPASAS

Las lipasas son enzimas específicas originadas en el páncreas que poseen la

función de disociar los enlaces covalentes entre lípidos complejos llevándolos al
estado de gliceroles y ácidos grasos asimilables por el organismo. Se dice que las
lipasas son las que aceleran o controlan la producción de insulina en la misma.

Peptidasas, proteasas o pepsina

Este grupo enzimático, que se origina en el estómago o

en el páncreas, posee la capacidad de actuar sobre
los enlaces peptídicos de las
macromoléculas proteicas reduciéndolas a monómeros
orgánicos denominados aminoácidos.

Amilasas o carbohidrasas

Las denominadas amilasas son aquellas enzimas con función de romper los enlaces glucosídicos
entre monosacáridos dejándolos de forma individual para ser asimilados. Hay tres tipos de
amilasas dependiendo de su lugar de origen, estas son la amilasa salival,
amilasa pancreática y amilasa intestinal (del duodeno).