PROTEÍNAS

Mgr. SOLEDAD BORNAS ACOSTA

 PROTEINAS

❖A principios del siglo XX,

GERARDUS MULDER
(químico holandés) investigó
las propiedades de las
albúminas (leche y huevo) y
descubrió que están
constituidas de C, H, O y N.
 PROTEINAS

❖El químico sueco JONS BERZELIUS

propuso el nombre de proteínas
palabra que deriva del término
griego PROTEIOS que significa:

“Lo primero”
“Primario”
“De primera clase”
DEFINICION DE PROTEINAS

❖Son macromoléculas de
alto PM.
❖constituyen mas del 50%
del peso seco de la célula.
❖Sería imposible vivir sin
ellas. Desempeñan
papeles cruciales en todos
los procesos biológicos,
incluso los virus lo
presentan.
 DEFINICION DE PROTEINAS
❖Están formados por 1 ó mas cadenas polipeptídicas, gracias a
la combinación de Aminoácidos.
❖Como mínimo debe presentar de 30 o en otros casos indica
50 aminoácidos.
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

❖CATALIZADORES ENZIMÁTICOS
También llamados Enzimas.

❖TRANSPORTE Y
ALMACENAMIENTO de iones y
moléculas por fijación.

❖SOPORTE MECÁNICO Y FORMA

Lo proporciona las proteínas
estructurales a la célula.
FUNCIONES DE PROTEINAS
❖MOVIMIENTO COORDINADO
Lo realizan las proteínas
ensambladas (trabajo mecánico).

❖PROTECCIÓN INMUNE
Algunas proteínas son altamente
específicas y cumple protección
inmune a los organismos.

❖GENERAN Y TRANSMITEN
IMPULSOS NERVIOSOS
Función que cumple los receptores
proteícos a nivel de las células
nerviosas.
FUNCIONES DE PROTEINAS

❖CONTROL DEL CRECIMIENTO Y LA

DIFERENCIACIÓN Algunas proteínas
llevan a cabo el control secuencial
de la expresión e información
genética.

❖GENERAN ENERGÍA
Mediante la oxidación de los
Aminoácidos.

❖REGULAN EL PH
Mediante la acción amortiguadora.
 AMINOACIDOS (AAs)
❖Son unidades estructurales básicas (20 aminoácidos),
consideradas piezas de construcción de las proteínas.
Químicamente son ácidos orgánicos que presentan:
ABREVIATURAS DE LOS AMINOACIDOS
 CLASIFICACION DE AMINOACIDOS
GRUPO I AMINOACIDOS CON CADENA LATERAL (R) APOLAR (HIDROFOBICO)
 CLASIFICACION DE AMINOACIDOS
GRUPO II AMINOACIDOS CON CADENA LATERAL (R) POLAR, PERO SIN CARGA
 CLASIFICACION DE AMINOACID0S

GRUPO III AMINOACIDOS CON CADENA LATERAL (R ) POLAR CON CARGA NEGATIVA
 CLASIFICACION DE AMINOACIDOS
GRUPO IV AMINOACIDOS CON CADENA LATERAL (R ) POLAR CON CARGA POSITIVA
 CLASIFICACION DE AMINOACIDOS

- +
-
 PROPIEDADES FISICAS DE LOS AMINOACIDOS
❖Los aminoácidos de las proteínas presentan configuración L por lo
tanto son L- AAs.

L- gliceroaldehido
 PROPIEDADES FISICAS DE LOS AMINOACIDOS

ACTIVIDAD OPTICA
❖Los aminoácidos son capaces de desviar el plano de luz
polarizada, por tener el carbono asimétrico (excepto la glicina).
Forma de rotación:

a) DEXTRÓGIRO
L(+) Arg , Ala, Glu

b) LEVÓGIRO
L(-) Trp, Fen, Leu

❖La cadena R es responsable del signo y el valor de la actividad

óptica.
 PROPIEDADES FISICAS DE LOS AMINOACIDOS

ABSORCION DE LUZ
❖Los aminoácidos son capaces de absorber luz en la región
ultravioleta lejano.
❖Esta propiedad permite estimar la concentración proteica, puesto
que las proteínas están constituidas por aminoácidos.
❖Para estimar la concentración proteica se aplica el método de
espectrofotometría.
 PROPIEDADES FISICAS DE LOS AMINOACIDOS
ABSORCION DE LUZ
❖Los aminoácidos aromáticos (Trp, Fen y Tir) absorben mayor
cantidad de luz a los 280nm de longitud de onda.
❖El aminoácido Cis (SH) absorbe mayor cantidad de luz a los
240nm de longitud de onda.
❖El resto de aminoácidos absorben luz por debajo de los 280 nm
de longitud de onda.
 PROPIEDADES FISICAS DE LOS AMINOACIDOS

PROPIEDAD ELECTRICA
❖CARÁCTER DIPOLAR en soluciones acuosas neutras los
aminoácidos existen como iones dipolares.

DISOCIADO
PROTONIZADO
 PROPIEDADES FISICAS DE LOS AMINOACIDOS
❖COMPORTAMIENTO ANFOTERICO Es decir que los Aminoácidos
pueden actuar como ácido, base o neutro.
PROPIEDADES FISICAS DE LOS AMINOACIDOS

❖ESCALA DE IONIZACION DE UN AA

Pk1= 2 Pk2 = 9

BASE pI ACIDO
PROPIEDADES FISICAS DE LOS AMINOACIDOS

❖CURVA DE TITULACION DE UN AMINOACIDO

PROPIEDADES FISICAS DE AAS
 PROPIEDADES FISICAS DE LOS AMINOACIDOS

PUNTO ISOELECTRICO (pI)

❖Es el pH del medio, donde el aminoácido presenta carga
neutra o carga cero y no tendrá capacidad de migrar en un
campo eléctrico. También es conocido como pH Isoeléctrico.
 PROPIEDADES FISICAS DE LOS AMINOACIDOS
ACCION AMORTIGUADORA (BUFFER)
❖ Los aminoácidos son excelentes amortiguadores, gracias a la
disociación de sus grupos ionizables, los cuales aceptan o donan
protones para neutralizar las bases (OH-) o ácidos (H+). Ejemplo:
OH- - +
AA-COOH AA-COO H2O
H+

+ OH-
H3N-AA H2N-AA + H2O
H+
PROPIEDADES QUIMICAS DE LOS AMINOACIDOS
REACCION QUIMICA DEL -NH2

H2N-AA + HCl HCl- H2N-AA

Clorhidrato de AA

REACCION QUIMICA DEL -COOH

AA-COOH + BH4Li AA-CH2OH

Alcohol de 1° orden

AA-COOH + H4AlLi AA-CH2OH

Alcohol de 1° orden
 PROPIEDADES QUIMICAS DE LOS AMINOACIDOS

REACCION QUIMICA DEL GRUPO NH2 y COOH

OH
+ NH3 + CO2 + R-CHO
H

AMINOACIDO NINHIDRINA
NINHIDRINA
REDUCIDA

PIGMENTO AZUL
(PURPURA DE RUHEMANN)

❖Todos los AAs reaccionan a excepción de Prolina e Hidroxiprolina.

 PROPIEDADES QUIMICAS DE LOS AMINOACIDOS

REACCION QUIMICA DEL GRUPO NH2 y COOH

❖La reacción con la ninhidrina es una reacción colorimétrica útil para

cromatografía en papel.
 ENLACE PEPTIDICO
❖Es un enlace covalente fuerte.
❖Se establece entre el grupo COOH de un aminoácido con el
grupo NH3 del siguiente aminoácido.
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
❖Las proteínas están estructuradas por 1 o más cadenas
polipeptídicas de aminoácidos.
❖La estructura proteica depende de la cantidad y calidad de
aminoácidos; también depende del tipo de enlaces.
❖Los niveles estructurales pueden ser:
-Estructura primaria
-Estructura secundaria
-Estructura terciaria
-Estructura cuaternaria
 ESTRUCTURA PRIMARIA

❖Cadena lineal de carbonos y nitrógenos.

 ESTRUCTURA PRIMARIA

❖Dos extremos: NH3+ terminal

COOH terminal
 ESTRUCTURA PRIMARIA

❖Estabilidad o Resonancia Magnética

 ESTRUCTURA PRIMARIA

❖Isomería Geométrica Trans

 ESTRUCTURA PRIMARIA

❖ Planos de rigidez intercalados

 ESTRUCTURA SECUNDARIA
a) ALFA HÉLICE
❖La mayoría de proteínas lo presenta.
❖Se encuentra estabilizada por enlaces de H que se colocan en
diferentes niveles.

ENLACE DE
HIDROGENO
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
a) ALFA HELICE
❖Cada vuelta completa mide 5.4 Å y cave exactamente 3,6 AAs.
❖La cadena R se encuentra orientada hacia afuera.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA

a) ALFA HELICE
Se encuentra interrumpido por la presencia de prolina y
ácidos glutámicos consecutivos.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
b) LAMINA PLEGADA
❖Llamada también
Conformación β,
Hoja Plegada.
❖Estructura poco
común
❖Formada por
varias cadenas
polipeptídicas que
puede ser paralelas
o antiparalelas.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
b) LAMINA PLEGADA
❖Tiene mayor
resistencia.
❖Son sometidas a
fuertes tensiones.
Ejemplo:
Β-Queratina
Fibroina de la seda,
 ESTRUCTURA TERCIARIA
❖Cuando la estructura alfa-hélice se pliega la estructura de la
proteína adquiere forma de una estructura globular.
 ESTRUCTURA TERCIARIA
❖La interacción de la estructura alfa-hélice nos favorece los
pliegues, mediante enlaces:
- Iónicos salinos
- Hidrógeno
- Disulfuro
- Hídrofóbico
- Amidas
- Van Der Walls
- Otros.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
❖Es la asociación o unión de varias cadenas polipeptídicas con
estructura terciaria, estableciéndose los mismos enlaces, pero
también se ejerce atracción de fuerzas de masas.
❖Cada ESTRUCTURA TERCIARIA se denomina:
- MONOMERO,
- PROTOMERO
- SUBUNIDAD
 ESTRUCTURA CUATERNARIA

La estructura cuaternaria puede ser:

a)HOMOGÉNEA : b) HETEROGÉNEA:
Fosforilasa (2) Hemoglobina (4)
 ESTRUCTURA ESPECIAL

Colágeno Inmunoglobulinas
 PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
Depende de su alto PM y tamaño
A pesar de su alto PM son capaces de constituir soluciones
coloidales viscosas.

DIALISIS
❖ Las proteínas pueden
ser separadas de los
fluidos corporales
utilizando una membrana
Semipermeable.

❖ La membrana celular
retiene a las proteínas,
provoca presión osmótica
y retiene al agua.
 PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
SEDIMENTACION
❖Las proteínas pueden ser separadas por ultra centrifugación
incrementando las fuerzas de gravedad.
 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Depende de la cantidad y calidad de AAs.
POLARIDAD
❖De acuerdo a la polaridad se puede generar fuerzas de
atracción molecular, pero las proteínas no lo hacen, porque
dependen de la calidad y cantidad de aminoácidos.
❖Si una proteína presenta mayor cantidad de aminoácidos
polares, las moléculas proteicas se van a rodear de una capa
de agua llamada AGUA DE SOLVATACIÓN.
 PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

POLARIDAD
❖Las proteínas son
muy solubles
cuando presentan
mayor cantidad de
aminoácidos polares.
❖Por lo tanto, tendrán
mayor cantidad de
agua de solvatación
 PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
PROPIEDAD ELECTRICA
❖Las proteínas presenta en su estructura varios grupos ACIDO y
BASE a nivel de los aminoácidos. Ejemplo:
Acido (COO- ): ácido glutámico y ácido aspártico
Base (NH3+ ): lisina, arginina, histidina

NH3+ COO-

COO- NH3+
 PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
COMPORTAMIENTO
❖A pH = 0 todos los grupos Acido-Base están sin disociar y si
elevamos el pH los grupos COO- empiezan a disociarse y luego los
grupos NH3+
Estado Básico: cuando en la molécula proteica predomina la carga
positiva.
Estado Neutro: Cuando en la molécula proteína predomina las
cargas
positiva y negativa por igual.
Estado Acido: Cuando en la molécula proteica predomina la carga
negativa.
NH3+ COOH NH3+ COO- COO-
NH2

NH3+ P COOH NH3+ P COO-

NH2 P COO-
NH3+ COOH NH3+ COO- NH2 COO-

Estado Básico Estado Neutro Estado Acido

 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
PUNTO ISOELECTRICO
❖Es el pH del medio, en donde las moléculas proteicas adquieren
carga neutra, cargas iguales o carga cero y la mayoría se vuelven
insolubles.

❖Esta propiedad nos

ayuda a separar
a las proteínas por
electroforesis
 PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
SOLUBILIDAD
❖Según la presencia de carga, favorece
la solubilidad de una proteína.
❖Existen dos tipos de proteínas:
a) Proteínas HIDROFILICAS
Enzimas, proteínas de los líquidos
corporales.
b) Proteínas HIDROFÓBICAS
Estructurales como colágeno,
fibrosas, elastina.
 PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
SOLUBILIDAD Puede ser afectada por:
FUERZA IONICA
❖La fuerza iónica del medio depende de
la cantidad de NaCl. Puede ser:
a)Pequeña: La solubilidad se
incrementa Ej. Las globulinas en
plasma es soluble en cambio en el
agua es insoluble.
b)Mayor: La solubilidad disminuye
logrando precipitar a la proteína.
Ejemplo: Las histonas son insolubles
en NaCl 5M.
 PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
SOLUBILIDAD puede ser afectada por:
SOLVENTES ORGANICOS
❖Las proteínas pueden ser precipitadas por solventes orgánicos,
eliminando el agua de solvatación (por deshidratación) .
Ejemplo:
ETANOL + PROTEÍNA PROTEÍNA
(Temperatura ambiente) Deshidratada
Desnaturalizada
 PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
SOLUBILIDAD puede ser afectada por:
ANIONES Y CATIONES ESPECIALES

METALES PESADOS PROTEÍNA PROTEÍNATO de

Pb++ , Hg++ , Zn++ + con carga Pb++ , Hg++ , Zn++
negativa Sal insoluble

PROTEÍNA TUNGSTATO DE PROTEÍNA

TUNGSTATO WO4-2 + con carga TRICLOROACETATO DE
AC. TRICLOROACÉTICO positiva PROTEÍNA
Sal insoluble
 PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
SOLUBILIDAD puede ser afectada por:
DESNATURALIZACIÓN
❖Es la alteración de la estructura espacial de una proteína con la
pérdida de su función y solubilidad.
❖Agentes Desnaturalizantes:
- Calor
- Radiación electromagnética
- pH extremos
- Detergentes
- Solventes orgánicos
- Metales pesados
- Químicos y otros
 PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
HIDRÓLISIS
❖Puede darse por acción de ácidos, bases fuertes y enzimas.
Ejemplo:

HCl 6N (al vacío) a 110°C Hidrólisis por horas o días

NaOH 4N a 100°C Hidrólisis por 6 a 8 horas

Enzimas a 37°C Hidrólisis en segundos
❖El inconveniente del HCl y NaOH es que pueden ocasionar
destrucción de los aminoácidos.
 PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
IODINACION
Cuando son tratados con hipoyodito de sodio en medio alcalino
experimentan iodinación a nivel de los residuos de tirosina. Es útil
para isótopos radioactivos de iodo.
 PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
REACCION DE BIURET (reacción de color)

Cu++
Solución Alcalina
COMPLEJO AZUL VIOLETA
 PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

REACCION DE BIURET (reacción de color)

Cu++
Solución Alcalina COMPLEJO TETRACOORDINADO DE
COBRE AZUL VIOLETA
 PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
REACCIONES DE COLOR
❖REACCIÓN XANTOPROTEICA cuando el Acido Nítrico concentrado
reacciona con aminoácidos aromáticos.

❖REACCION de MILLON donde el Nitrato de Hg identifica a la

Tirosina.
 PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

REACCIONES DE COLOR
❖REACCION de HOPKINS-COLE cuando el Acido Glioxílico en
medio alcalino identifica al Triptófano.

❖REACCION de SAKAGUCHI cuando el Hipoclorito de sodio

identifica a la Arginina.
 PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
REACCIONES DE COLOR
❖ACETATO DE PLOMO identifica aminoácidos azufrados.

❖REACCION DE FOLIN reconoce aminoácidos en presencia de un

alcalí.
 CLASIFICACION DE PROTEINAS

HOLOPROTEÍNAS
Son proteínas formadas exclusivamente por
aminoácidos.

HETEROPROTEÍNAS
Son proteínas formadas por aminoácidos + grupos
prostéticos (moléculas no proteica como glúcidos,
lípidos, nucleótidos, metales, etc.)
CLASIFICACION DE PROTEINAS

NUCLEOPROTEÍNAS

METALOPROTEÍNAS
 CLASIFICACION DE PROTEINAS
PROTEINAS FIBROSAS
Algunos ejemplos:
❖ Queratina (tejido epitelial de piel,
cuernos pelo, plumas pezuñas y
otros).
❖ Colágeno (Tejido conectivo blando
presente en tendones, cartílago y
huesos).
❖ Elastina (tejido elástico amarillo).
❖ Fibroina (presente en la seda).
 CLASIFICACION DE PROTEINAS
GLOBULARES
Algunos ejemplos:
❖ Solubles en agua Albúmina (clara de huevo, sangre, soya),
Seudoglobulinas (suero de leche), Protaminas (esperma de
salmón), Histonas (timo).
❖ Insolubles en agua Euglobulina (Globulina de la clara), prolamina
(Zeina del maíz), Glutelina (trigo)
 CLASIFICACION DE PROTEINAS
CONJUGADAS
Algunos ejemplos:
❖ Cromoproteínas (Hemoglobina)
❖ Glucoproteínas (Mucina)
❖ Lipoproteínas (HDL, LDL del suero)
❖ Fosfoproteínas (Caseína)
❖ Nucleoproteínas (Histonas del ADN),
❖ Metaloproteínas (Ceruloplasmina).