Cbtis n°15

Tema :
Estructura y
funcion del
citoesqueleto
6°E
Equipo n°6:
Karen Sthepanie Arregoytia Ordaz

Karla Guadalupe Galvan Perez

Maria soledad Medina Berrones

Manuel Adan Olvera Garcia

Eduardo Reyes Alvarez

Emmanuel Mendoza Martinez

INDICE
Introducción...................................................................................................... 3

El Citoesqueleto……………………………………………………………………. 4

Estructura del Citoesqueleto Eucariota………………………………………….. 4

Microfilamentos…………………………………………………………………….. 4

Funciones de los Microfilamentos………………………………………………... 4

Microtúbulos………………………………………………………………………… 5

Polimerización y Despolimerización……………………………………………… 6

Funciones de los Microtúbulos……………………………………………………… 7

Filamentos Intermedios…………………………………………………………….. 7

Estructura de los Filamentos Intermedios…………………………………………. 7

Tipos de Filamentos Intermedios…………………………………………………… 8

Función de los Filamentos Intermedios…………………………………………… 8

El Citoesqueleto Procariota…………………………………………………………. 8

Estructura del Citoesqueleto Procariota………………………………………….. 9

Proteínas FtsZ (filamentos mutantes Z sensibles a la temperatura)………....... 9

Proteínas MreB y Mbl………………………………………………………………. 9

Proteínas ParM……………………………………………………………………… 10

Proteína Crescentina……………………………………………………………….. 10

Bibliografía…………………………………………………………………………… 11

Anexos……………………………………………………………………………….. 12

INTRODUCCION

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Al hablar del citoplasma dentro de la célula, nos imaginamos que es todo el
medio acuoso que se encuentra dentro de ella, pero no es verdad, puesto que
existe un factor el cual determina la estructura específica de la célula, además
de tener otras funciones vitales, este factor se llama citoesqueleto.

El citoesqueleto que es nuestro tema de interés, es una estructura de

proteínas, la cual desempeña funciones muy importantes dentro de la célula, la
más importante de éstas es la de servir de soporte a ella.

Así como una red de varillas en los muros y paredes de una casa, o soportes
de acero en un gran edificio, el citoesqueleto tiene como cargo el sostén de la
célula, y por consiguiente, la fijación de una forma determinada; puesto que
sabemos que una casa sin varillas corre el riesgo de derrumbarse, igual sucede
en las células, cuando las fibras proteínicas del citoesqueleto se rompen por
alguna razón, la célula pierde forma y se ve perjudicada. Así como las varillas
tienen una forma cilíndrica, lo mismo sucede en el caso de las proteínas del
citoesqueleto, las cuales atraviesan por todo el citoplasma para llegar a tocar
muchos puntos de la membrana plasmática en su parte interior.

Sin duda alguna, el citoesqueleto forma parte esencial en el libro de la vida, a lo

largo de los años se ha estudiado arduamente y cada vez se encuentran más y
más detalles que no se conocían, desde su estructura, funciones, incluso se ha
descubierto últimamente que existe una especie de citoesqueleto en las células
procarióticas en donde se creía que no existía, todo esto se detallara lo mejor
posible a continuación.

EL CITOESQUELETO

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Hoy en día se sabe que el citoplasma no es simplemente un medio acuoso y
gelatinoso en el que flotan los distintos orgánulos de las células sino que
contiene una estructura dinámica tridimensional formada por una red de finos
túbulos y fibras diminutas de manera compleja, que está compuesta por varios
tipos de proteínas, llamada como citoesqueleto.

Esta se encuentra tanto en células eucariotas como procariotas que se

extiende por todo el interior celular entre el núcleo y la superficie interior de la
membrana celular. Esta no es una estructura fija permanente, pues ya que se
desarma y se reconstruye, según la función que vaya a desempeñar. Fig. 1

Estructura del Citoesqueleto Eucariota

El citoesqueleto está formado por microfilamentos, microtúbulos y filamentos

intermedios. Fig 1.1

Microfilamentos

Son las fibras más delgadas de 3 a 7 nm (nanómetros=milmillonésimas de

metro= 10-9) aproximadamente, están formados por la proteína actina. La
actina es una proteína con funciones contráctiles (que se expande y se
contrae), es también la proteína celular más abundante. La asociación de estos
microfilamentos de actina con la proteína miosina es la responsable de la
contracción muscular. Los microfilamentos también pueden llevar a cabo los
movimientos celulares, incluyendo desplazamiento, contracción y citocinesis
(división celular).

La actina es la proteína base de los microfilamentos. El monómero es conocido

como actina G, o actina globular. En presencia de ATP (trifosfato de adenosín),
se polimeriza formando largas hélices dobles, denominadas actina F, o actina
filamentosa. Para que se lleve a cabo esta polimerización el ATP debe
convertirse en ADP (difosfato de adenosín), liberando la energía necesaria para
el proceso. La actina, presenta polaridad, tiende a polimerizarse (alargarse) y
despolimerizarse (acortarse) a gran velocidad por un extremo más (el extremo
positivo), y a realizar los mismos procesos por el otro extremo menos (extremo
negativo), a menor velocidad.

Funciones de los Microfilamentos

Son los responsables de la forma y del desplazamiento celular. La asociación

de los microfilamentos con la proteína miosina es la responsable por la
contracción muscular, en ésta los filamentos de actina asociados a proteínas
"miosinas", provocan la contracción del músculo en un proceso mediado por
calcio. Los microfilamentos también pueden llevar a cabo movimientos
celulares, incluyendo desplazamiento, contracción y citocinesis. En conjunción
con los microtúbulos le dan a la célula la estructura y el movimiento. Fig1.2

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Los filamentos de actina poseen gran importancia en todos los procesos de
desplazamiento y adhesión celular (emisión de pseudópodos p. ej.). También
juegan un rol importante en la división celular, pues forman el anillo de
contracción que permite el estrangulamiento celular durante la citocinesis.

Microtúbulos

Los microtúbulos son tubos cilíndricos de 20 a 25 nmde diámetro. Están

compuestos de subunidades de la proteína tubulina, que a su vez se forman de
2 subunidades llamadas alfa (α) y beta(β).La alfa y la beta tubulina se asocian y
forman dímeros (2 monómeros). En presencia de GTP (trifosfato de guanosín,
semejante al ATP), los dímeros de tubulina se unen y forman un tubo cuya
parte central se mantiene vacía.Los microtúbulos actúan como un andamio o
construcción para determinar la forma celular, y proveen un conjunto de
“caminos” para que se muevan los organelos y vesículas por toda la célula. Los
microtúbulos también forman las fibras del huso mitótico (conjunto de
microtúbulos que conducen a los cromosomas) durante la mitosis y la meiosis.
Cuando se disponen en forma geométrica dentro de cilios y flagelos, son
usados para la locomoción (autopropulsión) o para mover líquido circundante o
partículas (motilidad).

Cuando el número de tubulinas en el medio es suficiente, de lo cual ya

hablaremos más adelante, éstas comienzan a unirse formando protofilamentos
(unidades proteicas y longitudinales ensambladas en número de 13). Para ello
se alternan subunidades alfa con betas, es decir, que en ningún caso dentro
del protofilamento se encontraran dos subunidades alfa unidas, e igualmente
tampoco con dos betas.

Tras la fase inicial, los protofilamentos comienzan a encontrarse unos con otro,
y se unen lateralmente hasta llegar al número de trece protofilamentos, en cuyo
caso se habrá completado un cilindro y el microtúbulo ya estará formado.

Este microtúbulo longitudinalmente podrá alargarse hasta que el medio lo limite

o hasta que se quede sin tubulinas, por lo que podemos decir que no está
delimitado, pero su diámetro en cambio es constante, de 25 nanómetros,
formando un hueco en su interior.

Antes continuar, nos fijaremos en un aspecto importante de éstos, que es su

polaridad, pues se trata de una estructura polar inevitablemente. El motivo es
claro, ya que si la tubulina está constituida por dos subunidades diferentes y
siempre será la misma el posicionamiento de la tubulina en uno de sus
extremos nos encontraremos con subunidades alfa y en otro con betas sin más
remedio. Al extremo beta se le nombra como positivo, y al alfa como negativo.

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Polimerización y Despolimerización

Recordemos el GTP de la tubulina, pues este GTP se hidrolizará siempre que

se encuentre constituyendo los microtúbulos. Nuestro anterior microtúbulo en
un medio con gran cantidad de tubulina comenzará a recibir éstas en ambos
extremos. Una vez se sitúan la misma tubulina, que como decíamos es en
parte una GTPasa (enzima), hidroliza su molécula de GTP.

En este punto nos encontramos con un problema, ya que aunque la tubulina se

ancla fuertemente con las demás tubulinas, en el momento que pasa a tener
GDP (difosfato de guanosín) esta interacción se reduce notablemente y pasa a
separarse del microtúbulo.

Este problema solo es tal en los extremos. Como en el caso de una cuerda,
que comienza a deshilacharse desde los extremos, nunca desde sus partes
intermedias.

Por lo tanto la solución a la que se ha llegado es simple, aumentar la velocidad

de asociación de tubulinas sobre la de hidrolización de GTP, de esta forma
nunca tendremos en los extremos del microtúbulo la tubulina-GDP ya que
antes de que se lleve a cabo la hidrólisis, otra tubulina-GTP se habrá anido al
extremo. De ésta forma cuando ha finalizado la hidrólisis nuestra molécula
formará parte del interior del microtúbulo.

Este efecto lleva a la formación de una protección de GTP en ambos extremos

que estabiliza el microtúbulo y permite el crecimiento por polimerización. Como
dijimos en un comienzo se trata de una estructura sumamente dinámica, y
evidencia de esto es la despolimerización, llamada en éste caso
despolimerización catastrófica debido a la altísima velocidad a la que se lleva a
cabo.

Hemos visto que para la elongación se crea una protección de GTP, pero si
trasladamos el microtúbulo a un medio carente de tubulina nos encontramos
con un grave problema. La hidrolización de GTP continua, pero no la
polimerización, por lo que en muy poco tiempo la protección de GTP habrá
desaparecido y dará comienzo la despolimerización.

Ya sabemos de la inestabilidad de unión de tubulinas-GDP, por lo que no ha de

extrañarnos que en el momento que desaparece protección de GTP la
despolimerización sea inmediata. De esta forma la tubulina antes constituyente
del microtúbulo pasará a independizarse y recuperar su GTP.

Cabe destacar que la velocidad de despolimerización es muy superior a la de

polimerización, y por otra aclarar por encima el porqué de que tanto la
polimerización como la despolimerización se lleven a cabo a mayor velocidad
en el extremo positivo que en el negativo.

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Funciones de los Microtúbulos

Los microtúbulos citoplásmicos son necesarios como vías de transporte de

macromoléculas y organelos (vesículas, mitocondrias, etc.), intervienen dos
proteínas motoras llamadas kinesina y dineína, en las neuronas existe otra
proteína motora asociada a los microtúbulos llamada dinamina. También
establecen la forma celular. En las neuronas se hallan en las dendritas y en el
axón (prolongación de la neurona que conduce el impulso nervioso), donde son
esenciales para el crecimiento de éste último, que depende del alargamiento de
sus microtúbulos. Este alargamiento es dependiente de la proteína motora
dinamina, que provoca el deslizamiento de los microtúbulos, unos sobre otros.

En el momento en que una célula entra en mitosis, los microtúbulos se

desensamblan y luego se reensamblanpara formar una estructura compleja
llamada el huso mitótico, la cual aporta la maquinaria que permitirá la
segregación y distribución equitativa de los cromosomas de las dos células
hijas inmediatamente antes de la división celular. Fig. 1.3

Existen diversas drogas que afectan a los microtúbulos, por ejemplo, la

colchicina que se une a las tubulinas e impide su polimerización, lo que en
definitiva produce la despolimerización de los microtúbulos.

Filamentos Intermedios

Los filamentos intermedios tienen un grosor de 8 a 10 nanómetros, que es

intermedio entre los microtúbulos y los filamentos de actina (de ahí su nombre).

Estructura de los Filamentos Intermedios

A diferencia de los microtúbulos y los microfilamentos de actina que están

formados por proteínas globulares, los filamentos intermedios están formados
por proteínas filamentosas polimerizadas. Varios filamentos intermedios se
enrollan sobre sí mismos a modo de cuerdas. Existen varios tipos de
monómeros, que varían en sus extremos amino y carboxilo, que forman estos
filamentos. Por ejemplo, la lámina nuclear es un tipo de filamento intermedio
distinto al que hay en el citosol o a los que forman la queratina en las células
epiteliales (células que recubren las superficies interna y externa del cuerpo) . Otra
diferencia muy importante con respecto a los otros tipos de filamentos es que
los filamentos intermedios no están polarizados, es decir quea diferencia de los
microfilamentos y microtúbulos, los filamentos intermedios al agruparse pierden
polaridad, por lo tanto no presentan extremo + y extremo -. Los filamentos
intermedios se distribuyen en la célula formando una red densa cerca del
núcleo que se prolonga hasta la membrana, interaccionando con ella. La
función principal de estos filamentos es la de soportar la tensión mecánica que
sufre una célula así como participar en uniones celulares contribuyendo a la
cohesión tisular, es decir, la unión de tejidos.

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Tipos de Filamentos Intermedios

Podemos decir que existen seis tipos de filamentos intermedios:

1)Neurofilamentos (en la mayoría de las neuronas).

2) Filamentos de desmina, en el músculo.

3) Filamentos gliales, en las células del mismo nombre , que sirven de soporte
en el cerebro, médula espinal y sistema nervioso periférico.

4) Filamentos de vimentina en células del tejido conjuntivo y en los vasos

sanguíneos.

5)Queratinas epiteliales, (o filamentos de queratina o también llamados

tonofilamentos), en células epiteliales.

6) Laminofilamentos, forman la lámina nuclear, una delgada malla de

filamentos intermedios sobre la superficie interna de la envoltura nuclear. Son
los únicos que no se encuentran en el citoplasma. Fig.1.4

Función de los Filamentos Intermedios

 Proveer a la célula de una red firme de soporte que la proteja contra los

esfuerzos mecánicos a que está sometida continuamente.
 Mantenimiento de la forma celular.
 Distribución y posicionamiento de los organelos.
 Migración celular. Es especialmente importante mencionar la
participación de los Filamentos Intermedios a base de vimentina
(proteína) en la migración transcelular de los linfocitos.
 Crecimiento radial de los axones.
 Moldeo y transporte de las moléculas de señalamiento.

El Citoesqueleto Procariota

Hasta hace relativamente poco tiempo se creía que el citoesqueleto era un

componente exclusivo de eucariotas, hace unos 20 años se encontraron un
grupo de proteínas homólogas (semejantes) a la tubulina, actina y miosina en
células procariotas. Las relaciones evolutivas entre ambos dominios aún están
en discusión por lo que no se puede hacer una conclusiónque afirme la
relación a partir de las secuencias de aminoácidos de los tipos de proteínas, sin
embargo el gran parecido en las estructuras tridimensionales, las funciones son
un tipo de prueba de que el citoesqueleto eucariota y procariota son realmente
similares.

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 Estructura del Citoesqueleto Procariota

Proteínas FtsZ (filamentos mutantes Z sensibles a la temperatura)

La FtsZ fue la primera proteína del citoesqueleto procariota en ser identificada,

en 1991 por ErfeiBi (profesor del departamento celular de biología en
pennsylvania) y Joseph Lutkenhaus (profesor de biología de la universidad de
california). Al igual que la tubulina (propia de eucariotas), la proteína FtsZ forma
filamentos los cuales no se agrupan en microtúbulos (como en el caso de la
tubulina). Durante la división celular, la FtsZ es la primera proteína que se
desplaza al lugar de la división y es esencial para organizar a las proteínas que
sintetizan la nueva pared celular en las células que se dividen.

También existen otras proteínas en procariotas semejantes a la actina, y están

involucradas en el mantenimiento de la forma celular. Estas proteínas forman
una red debajo de la membrana celular que guía a las proteínas que participan
en la biosíntesis (formación de sustancias) de la pared celular. Las mismas se
describen a continuación: fig. 1,5

Proteínas MreB y Mbl

La MreB es una proteína presente en las bacterias que ha sido identificada

como una proteína semejante a la actina, justificado por las similitudes en la
estructura terciaria. La proteína MreB está involucrada en la replicación del
genoma de bacteriófagos (virus que infectan exclusivamente a bacterias) y
últimamente se ha descubierto una asociación con la proteína de membrana
RodZ, para la determinación de la forma de la célula bacteriana.

Al estudiar la actividad de estas dos proteínas, se descubrió que éstas se

disponen en una estructura en forma de hélice, la cual recorría la estructura
bacteriana por debajo de la membrana plasmática, en un plano transversal
(plano de movimiento utilizado para describir los movimientos en torno a un eje)
al eje mayor (en el caso de la proteína MreB). Dicha estructura daba entre una
vuelta y una vuelta y cuarto a la circunferencia celular. Por otro lado el número
de bandas visibles parecía pasar de una a dos o incluso más en los momentos
previos a la división celular, acoplándose al ciclo celular. En cuanto a la
proteína Mbl, también aparecía en forma de estructuras filamentosas y
helicoidales, pero situadas a lo largo de la bacteria, en lugar de
transversalmente. Esto le da a la estructura una forma de 8. Esto significa que
ambas proteínas controlan la forma de las bacterias. Fig.1.6

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Proteínas ParM

Esta proteína se ha encontrado en algunos plásmidos (moléculas de ADN que

se replican y transcriben ADN cromosómico en bacterias), los cuales codifican
un sistema de particionado que envuelve una proteína similar a la actina. Los
filamentos de ParM pueden separar los plásmidos de ADN durante la división
celular en un mecanismo semejante al utilizado por los microtúbulos durante
mitosis de los eucariotas. Fig. 1.7

Proteína Crescentina

La bacteria Caulobactercrescentus(bacteria Gram Negativa presente en el

suelo, lagos de agua dulce y agua de mar) contiene una tercera proteína,
crescentina, que está relacionada con los filamentos intermedios de las células
eucarióticas. La crescentina también participa en el mantenimiento de la forma
celular, pero el mecanismo actualmente es poco claro.

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 BIBLIOGRAFIA

•http://www.genomasur.com/lecturas/Guia06.htm

•http://personales.com/espana/sevilla/citologia/tema11citoesqueleto.htm

•http://www.slideshare.net/Firelion007/biologa-citoesqueleto-y-contraccin-
muscular

•http://elprofedebiolo.blogspot.com/2010/03/el-citoesqueleto.html

•http://es.scribd.com/doc/13587600/Citoesqueleto

•http://www.international.inra.fr/es/investigaciones/ejemplos_de_investigaciones
/descubrimiento_del_citoesqueleto_bacteriano

•Libro "Fundamentos de Biologia celular y molecular" de DeRobertis.

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ANEXOS
Cito esqueleto fig.1

Fig. 1.1

Fig. 1.2

12
Fig.1.

Fig.1.4

13
Fig. 1.5

Fig. 1.6

Fig. 1.7

14
15