LAS PROTEÍNAS Y LOS AMINOÁCIDOS

1.-Introducción. –
1.1.-PROTEINA. -Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de
enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos dependen del
código genético de cada persona. Todas las proteínas están compuestas por: Carbono.
1.2.-AMINOACIDOS. - Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para
formar proteínas. Los aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida.

Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El cuerpo humano utiliza
aminoácidos para producir proteínas con el fin de ayudar al cuerpo.

2.-ESTRUCTURA DE AMINOACIDOS. – Una vez sabemos de forma general cómo se organiza una
proteína vamos a centrarnos en su unidad fundamental, el aminoácido.

Los aminoácidos son pequeñas moléculas orgánicas que contienen al menos un grupo amino (-NH2), de
naturaleza básica, y un grupo carboxilo (-COOH) de carácter ácido, además de una cadena variable (-R) y
un hidrógeno (-H)
3.-CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS. –Los aminoácidos se pueden clasificar de varias maneras.
Se presentan las más comunes: según las propiedades de su cadena lateral, según su método de
obtención y según la posición de su grupo amino.

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

Neutros polares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn,
N), tirosina (Tyr, Y), cisteína (Cys, C) y glicina (Gly, G).
4.-NOMENCLATURA (FORMACION DE AMIDAS). –
Las amidas se nombran como derivados de ácidos
carboxílicos sustituyendo la terminación -oico del ácido
por -amida.

Las amidas son grupos prioritarios frente a aminas,

alcoholes, cetonas, aldehídos y nitrilos.

Las amidas actúan como sustituyentes cuando en la

molécula hay grupos prioritarios, en este caso
preceden el nombre de la cadena principal y se
nombran como carbamoíl.

Cuando el grupo amida va unido a un ciclo, se nombra

el ciclo como cadena principal y se emplea la
terminación -carboxamida para nombrar la amida.

5.-PEPTIDOS. – Los péptidos, al igual que las proteínas, son moléculas formadas por la unión de
diferentes aminoácidos. Estos aminoácidos se unen mediante unos enlaces que se llaman peptídicos.

Los péptidos tienen muchas funciones en el organismo, al igual que pueden tenerlas las proteínas. Estas
moléculas forman parte de muchos procesos metabólicos.

Generalmente, cuando se unen muchos aminoácidos (más de 100) se forman moléculas muy grandes y
estas son las que denominamos proteínas. Las moléculas más pequeñas o en las que se han unido menor
cantidad de aminoácidos son los que conocemos como péptidos. Tienen menor masa y, por eso, son
menores.

Dependiendo del tipo de aminoácidos que se unan y de las moléculas que se formen, mayores o menores,
van a ser distintos y van a tener diferentes funciones. Es por ello que encontramos tantos tipos y nombres.

Les llamamos polipéptidos cuando son más de 10 aminoácidos los que se unen.
Conocemos como oligopéptidos cuando es menor de 10 el número de aminoácidos y de allí vemos los
conocidos o al menos los que más nos suenan como hexapéptidos (6 aminoácidos) pentapéptidos (5),
tetrapéptidos, tripéptidos

6.-ENLACES PEPTIDICOS. – Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces
químicos de tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos los
aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para
denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:
a) Oligopéptidos. - si el nº de aminoácidos es menor 10.
 Dipéptidos. - si el nº de aminoácidos es 2.
 Tripéptidos. - si el nº de aminoácidos es 3.
 Tetrapéptidos. - si el nº de aminoácidos es 4.

b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas. - si el nº de aminoácidos es mayor 10

Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por
el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se
encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una
unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y
por extensión, de unas proteinas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus
aminoácidos.
El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un
aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente
desprendimiento de una molécula de agua.

Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina la disposición
espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace
peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.
7.-CLASIFICACION DE LOS PEPTIDOS. –La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un
péptido: Oligopéptido: Número de aminoácidos < 10. Polipéptido: Número de aminoácidos > 10. Proteína:
Número de aminoácidos > [Link] proteínas con una sola cadena polipeptídica se denominan proteínas
monoméricas, mientras que las compuestas de más de una cadena polipeptídica se conocen como
proteínas multiméricas.
Según su forma:
 fibrosas
 globulares (anticuerpos y hormonas)
 mixtas (albumina)
Según su composición química:
*simples (insulina y el colageno)
*conjugadas

8.-TIPOS DE PÉPTIDOS. –
8.1.- apolares. – la cadena R posee grupos hidrófobos que interaccionan con otros grupos hidrófobos
mediante fuerzas de Van der Waals.
Pueden ser:

 Apolares alifáticos: La cadena R es de naturaleza alifática.

 Apolares aromáticos: La cadena R contiene anillos aromáticos.

Polares sin carga. – La cadena R contiene grupos polares capaces de formar puentes de hidrogeno con
otros grupos polares.
Polares con carga. – La cadena R contiene grupos polares cargados.
Pueden ser:

 ACIDOS: La cadena R aporta grupos CARBOXILO cargados negativamente (aniónicos)

 BASICOS: La cadena R aporta grupos AMINO cargados positivamente (cationeshistamina a los
receptores H2 )
9.-FUNCIONES. –Entre las funciones biológicas más importantes que realizan los péptidos podemos
destacar las siguientes:
AGENTES VASOACTIVOS
El agente hipertensor más potente que se conoce es la angiotensina II, un octapéptido que se origina
mediante la hidrólisis de una proteína precursora que se llama angiotensinógeno, y que no tiene actividad
vasopresora.
Otros péptidos son agentes hipotensores (tienen actividad vasodilatadora). Uno de los mejor conocidos es
la bradiquinina, un nonapéptido que se origina mediante la hidrólisis de una proteína precursora que se
llama quininógeno. En la figura inferior se omiten los dobles enlaces de la bradiquinina
HORMONAS
Las hormonas son señales químicas que ejercen su acción sobre órganos y tejidos situados lejos del lugar
donde se han sintetizado. Muchas hormonas tienen estructura peptídica, como por ejemplo:

Oxitocina: nonapéptido (CYIQNCPLG) segregado por la hipófisis. Provoca la contracción uterina y la

secreción de leche por la glándula mamaria, facilitando el parto y la alimentación del recién nacido
Vasopresina: nonapéptido (CYFQNCPRG) que induce la reabsorción de agua en el riñón (también se
llama hormona antidiurética)
Somatostatina: tetradecapéptido que inhibe la liberación de la hormona del crecimiento
Insulina: Hormona compuesta por 51 AA sintetizada en el páncreas. Estimula la aborción de glucosa por
parte de las células. Su ausencia es causa de diabetes. La insulina fue el primer péptido que se secuenció
por métodos químicos. Por ese trabajo, Frederick Sanger recibió el Nobel de Química en 1958. Está
formada por dos cadenas polipeptídicas unidas entre sí mediante tres puentes disulfuro (en color amarillo
en la figura de la tabla inferior)
Glucagón: Hormona compuesta por 29 AA liberada por el páncreas cuando los niveles de azúcar en
sangre son altos. Hace que en el hígado, el glucógeno se hidrolice para generar glucosa. Sus efectos son
los contrarios a los de la insulina
NEUROTRANSMISORES
Los neurotransmisores son señales químicas producidas en un terminal nervioso
presináptico, y que a través de un receptor específico ejercen su acción sobre la
neurona post-sináptica (figura de la derecha). Son neurotransmisores peptídicos
las encefalinas (pentapéptidos), la b- endorfina (de 31 aminoácidos) y la
sustancia P (undecapéptido):
ANTIBIÓTICOS
La valinomicina y la gramicidina S son dos péptidos cíclicos con acción antibiótica. Los dos contienen
aminoácidos de la serie D, además de otros aminoácidos no proteicos.

La valinomicina es un ionóforo: es capaz de transportar iones potasio (en color verde en la figura) a través
de las membranas biológicas.
ANTIOXIDANTES
El glutation (H-g-Glu-Cys-Gly-OH) es un tripéptido que actúa como antioxidante celular. Reduce las
especies reactivas del oxígeno (como el peróxido de H) gracias a la enzima glutatión peroxidasa, la cual
cataliza la siguiente reacción:

H2O2 + 2GSH GSSG + 2 H2O

10.-PROTEINAS. –Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo
de enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos dependen del
código genético de cada persona. Todas las proteínas están compuestas por:
 Carbono
 Hidrógeno
 Oxígeno
 Nitrógeno
Y la mayoría contiene además azufre y fósforo.
Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo, y están presentes
en todas las células del cuerpo, además de participar en prácticamente todos los procesos biológicos que
se producen.

11.-ESTRUCTURA (TIPOS DE ESTRUCTURA). –La estructura de las proteínas puede jerarquizarse en

una serie de niveles, interdependientes. Estos niveles corresponden a:
11.1.-Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminoácidos unidos en fila.
11.2.-Estructura secundaria, que provoca la aparición de motivos estructurales.
11.3.-Estructura terciaria, que define la estructura de las proteínas compuestas por un solo polipéptido.
11.4.-Estructura cuaternaria, si interviene más de un polipéptido
Estructura primaria
La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos, es decir, la combinación
lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos
están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características más importantes la coplanaridad de
los radicales constituyentes del enlace.
La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles de organización
superiores de la proteína. Este orden es consecuencia de la información del material genético: Cuando se
produce la traducción del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína. Se
puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no es más que el orden de aminoácidos
que la conforman.
Estructura secundaria
La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del esqueleto proteico, gracias a
la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de
enlace covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. Existen diferentes tipos de estructura
secundaria: - Estructura secundaria ordenada, (repetitivos donde se encuentran los hélices alfa y cadenas
beta, y no repetitivos donde se encuentran los giros beta y comba beta) -Estructura secundaria no
ordenada -Estructura secundaria desordenada
Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina (Hoja plegada beta).
Hélice alfa
Los aminoácidos en una hélice alfa están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3.6
aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y los carbonos alfa de
dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5 Å. La hélice está estrechamente empaquetada, de
forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas las cadenas laterales de los aminoácidos
están dispuestas hacia el exterior de la hélice.6
El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo carboxilo del
aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su
enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de
hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hélice. Está dentro de los niveles de organización de
la proteína.
Lámina beta
La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la
misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los
grupos carboxilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura
de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Las cadenas laterales de esta
estructura están posicionadas sobre y bajo el plano de las láminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy
grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina
Estructura terciaria
Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una
determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los
polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones
hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro1 (covalentes, entre aminoácidos
de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.
Estructura cuaternaria

La hemoglobina es una proteína tetramérica que suele emplearse como ejemplo de proteína con estructura
cuaternaria.
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman
un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas
subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de
hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos
monómeros, un dímero, este puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o
un heterodímero.

12.-TIPOS DE PROTEINAS Y SUS FUNCIONES (ENZIMAS, HORMONAS).-

12.1.- Hormonales
Las funciones de las hormonas son variadas, pero tanto si una hormona procede de una planta, de un
animal invertebrado o vertebrado, se encarga de regular varias funciones importantes. Ahora bien... ¿por
qué son tan importantes las hormonas.
Una de las funciones que desempeñan es que aseguran el crecimiento correcto. En los seres humanos, la
glándula pituitaria se encarga de secretar las hormonas del crecimiento durante la infancia y la
adolescencia. En los animales invertebrados, como por ejemplo los insectos, la hormona del crecimiento
interviene en la muda o la renovación de los tegumentos (recubrimientos del cuerpo), es decir, el
desprendimiento de la capa externa. En el caso de las plantas, son varias las hormonas que se encargan
del crecimiento adecuado de las raíces, las hojas y las flores.
Además de esta función importantísima, las funciones de las hormonas incluyen:
 Acción dinámica sobre diversos órganos
 Activan o inhiben enzimas
 El desarrollo apropiado
 Reproducción
 Las características sexuales
 El uso y almacenamiento de energía
 Los niveles en la sangre de líquidos, sal y azúca

12.2.- Enzimáticas o catalizadoras

Estas proteínas aceleran los procesos metabólicos en las células, incluyendo la función del hígado, la
digestión o convirtiendo el glucógeno en glucosa, etc.
2.3. Estructurales
Las proteínas estructurales, también conocidas como proteínas fibrosas, son componentes necesarios
para nuestro cuerpo. Incluyen el colágeno, la queratina y la elastina. El colágeno se encuentra en el tejido
conjuntivo, óseo y cartilaginoso igual que la elastina. La queratina es una parte estructural del pelo, las
uñas, los dientes y la piel.
2.4. Defensivas
Estas proteínas tienen una función inmunitaria o de anticuerpo, manteniendo las bacterias a raya. Los
anticuerpos se forman en glóbulos blancos y atacan bacterias, virus y otros microorganismos peligrosos.
2.5. Almacenamiento
Las proteínas de almacenamiento guardan iones minerales como el potasio o el hierro. Su función es
importante, puesto que, por ejemplo, el almacenamiento de hierro es vital para evitar los efectos negativos
de esta sustancia.
2.6. Transporte
Una de las funciones de las proteínas es el transporte dentro de nuestro organismo, porque éstas
transportan minerales a las células. La hemoglobina, por ejemplo, transporta oxígeno de los tejidos a los
pulmones.
2.7. Receptores
Estos receptores suelen encontrarse fuera de las células para controlar las sustancias que entran dentro
de ésta. Por ejemplo, las neuronas GABAérgicas contienen distintos receptores proteicos en sus
membranas.
2.8. Contráctiles
También se conocen como proteínas motoras. Estas proteínas regulan la fuerza y la velocidad del corazón
o las contracciones musculares. Por ejemplo, la miosina.
13.-CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS Y FUENTES DIETÉTICAS. –
Las fuentes de las proteínas:
 De alto valor biológico: carne, pescado, huevo, leche.

 De bajo valor biológico: legumbres (lentejas, garbanzos, judías), cereales (arroz, pasta), frutos
secos (nueces, almendras).
14.-METABOLISMO DE LAS PROTEÍNAS. – Los términos metabolismo de las proteínas o metabolismo
proteico hacen referencia a los diversos procesos bioquímicos responsables de la síntesis de proteínas y
de aminoácidos, por medio del anabolismo proteico, y la degradación de proteínas (y otras grandes
moléculas) por medio del catabolismo proteico.
La digestión de las proteínas comienza en el estómago, donde serán atacadas por la enzima pepsina, y se
completa en el duodeno y yeyuno. El jugo pancreático, junto con las enzimas que contienen las células
intestinales, transformarán el contenido proteico en estructuras más simples. Estas pasarán a través de
la mucosa intestinal hasta llegar a los enterocitos donde se completará la hidrólisis, obteniendo así
aminoácidos y, en una menor cantidad, oligopéptidos.
Para entrar en el enterocito desde la luz intestinal, hay dos tipos de sistemas de transporte, unos
dependientes de sodio y otros independientes de él, tratándose de sistemas de transporte activo con gasto
energético. Una vez dentro del enterocito, los aminoácidos obtenidos pueden seguir varias vías
metabólicas. Estos podrán ser utilizados para obtener energía o para la síntesis de proteínas para el propio
enterocito o se liberarán directamente a la sangre portal para su posterior utilización por parte de los
diferentes tejidos. La glutamina, el aspartato y el glutamato son la principal fuente de energía del intestino y
aproximadamente el 10% de los aminoácidos absorbidos están destinados a la síntesis proteica endógena
en el enterocito. En la mucosa también se realizan algunas transformaciones, especialmente la
transaminación del aspartato y del glutamato. Debido a esta transaminación no hay grandes cantidades de
estos aminoácidos en sangre, por lo que encontramos el producto derivado de la transaminación, la
alanina.
El metabolismo proteico en hígado y músculo, al contrario que en el enterocito, está sujeto a control
hormonal. Los aminoácidos llegan al hígado por la vena porta, donde parte de ellos podrán ser liberados a
la circulación sistémica y otros utilizados para la síntesis de proteínas (como albumina, transferrina,
fibrinógeno etc.) u otros derivados metabólicos nitrogenados (como purinas y pirimidina) o catabolizarse
para producir energía. La utilización de aminoácidos para obtener energía solo se produce en casos en los
que la ingesta es muy rica en proteínas; en casos normales estos se utilizarán para la síntesis de proteínas
y otros compuestos nitrogenados. Los aminoácidos libres serán transportados por sangre hasta las células
de los diferentes tejidos.
En la degradación de aminoácidos se produce amoniaco que, al ser una sustancia muy tóxica, se debe
transformar en urea, que será eliminada por el riñón. El amoniaco se produce en dos etapas: en primer
lugar se produce una transaminación con formación de glutamato y, posteriormente, se realiza una
desaminación del glutamato con formación de amoniaco (2). El esqueleto carbonado restante,
dependiendo de las condiciones fisiológicas, podrá ser utilizado para la obtención de energía o se
trasformará en glucosa (gluconeogénesis).
Los aminoácidos se pierden de forma irreversible por las heces, por oxidación metabólica y por la orina.
Además, también se producen pérdidas por el pelo, la piel, secreciones bronquiales y en la leche de las
mujeres en periodo de lactancia

15.-REQUERIMIENTOS DE LAS PROTEÍNAS. – Usualmente se recomienda comer entre 0.7 y 0.8

gramos de proteína por kilo de peso pero baria con las madres gestantes y la altura y la edad y el sexo
 Edad (años) Peso (kg.) Ración dietética Ración dietética
(g./kg.) (g./día)
Lactantes 0-0,5 6 2.2 13
0,5-1 9 1.6 14
Niños 1-3 13 1.2 16
4-6 20 1.1 24
Varones 11-14 46 1,0 45
15-18 55 0,8 59
19-24 58 0.8 58
25-50 63 0.8 63
>51 65 0.8 63
Embarazo 1ºer trimestre +1.3 +10
2ºtrimestre +6,1 +10
3º trimestre +10.7 +10
Madres lactantes 1er semestre +14,7 +15
2ºsemestre +11,8 +12

16.-ENFERMEDADES CAUSADAS POR LAS PROTEINAS. – los signos de la carencia de proteínas y los
más frecuentes son cinco:
16.1.- Fatiga excesiva o crónica.- te sientes cansado, sin energía.- ya que la deficiencia de este
compuesto se deriva directamente de una dieta de bajo contenido calórico, el organismo no cuenta con la
energía suficiente para cumplir con las tareas rutinarias. Usualmente se recomienda comer entre 0.7 y 0.8
gramos de proteína por kilo de peso.
16.2.- Enfermedades frecuentes.- es imposible que el sistema inmunología funciona sin proteínas de
hecho, una de las funciones principales de las proteínas es apoyar al sistema inmunológico.
16.3.- Pérdida de musculo y fuerza.- la insuficiencia de proteínas disminuye la masa muscular y por tanto
nos impedirá realizar actividades físicas que antes podíamos hacer sin mayor esfuerzo dificultad para
hacer ejercicio, calambres.
16.4.- Gases y estreñimiento.- para la digestión los aminoácidos son fundamentales y sus niveles son
directamente proporcionales a nuestro consumo de proteínas.
16.5.- Debilidad del cabello y la piel.- las proteínas mantienen el cabello sano y en su fase de
crecimiento.
Así como el cabello, las uñas e incluso la piel dependen de las proteínas para regenerarse ya que la piel
está formado por tres tipos: el colágeno, la elastina y la queratina. Sea demostrado que el aminoácido
leucina preserva la masa muscular.

BIBLOGRAFIA:
Lehninger. Principios de Bioquímica. 4ª [Link] D. y Cox, M. Editorial Omega (2005) 1 vol.
Lehninger. Principios de Bioquímica. 3ª ed. Nelson D. y Cox, M. Editorial Omega (2002). 1 vol.
Bioquímica. 5ª ed. Stryer, Berg y Tymoczko. [Link]é (2002). 1 vol.
Bioquímica. 4ª ed. Devlin. T. Ed. Reverté. (2004). 1 vol.
Bioquímica. 3ª ed.. McKee y McKee. McGraw-Hill Interamericana (2003). 1 vol.