UNIVERSIDAD TECNOLOGICA DE SANTIAGO
UTESA
LAB: BIOQUIMICA I
3-8-2020
PRACTICA NUMERO 9
(VOLOR 3 PUNTOS)
Estudio de la cinética enzimática.
1 ¿Que son las enzimas?
Una enzima es un catalizador biológico. Es una proteína que acelera la velocidad de una
reacción química específica en la célula. La enzima no se destruye durante la reacción y se
utiliza una y otra vez. Una célula contiene miles de diferentes tipos de moléculas de enzimas
específicos para cada reacción química particular.
2. ¿cómo se clasifican las enzimas en primer lugar?
3. ¿Cómo se clasifican las enzimas en segundo lugar?
4. ¿Qué es y cuál es la función de la oxidorreductasa?
Las oxidorreductasas son enzimas que estimulan las reacciones de oxidación y reducción,
conocidas “popularmente” como reacciones redox. En este sentido, las oxidorreductasas son
proteínas que, en una reacción química, permiten la transferencia de electrones o de
hidrógeno de un sustrato a otro.
5. ¿Qué son y cuál es la función de las transferasas?
Las transferasas son enzimas que, como su propio nombre indica, estimulan la transferencia de
grupos químicos entre moléculas. Son distintas a las oxidorreductasas en el sentido que estas
transfieren cualquier grupo químico excepto el hidrógeno. Un ejemplo son los grupos fosfato.
Y a diferencia de las hidrolasas, las transferasas no forman parte del metabolismo catabólico
(degradación de moléculas complejas para conseguir simples), sino del anabólico, que consiste
en gastar energía para sintetizar, a partir de moléculas simples, moléculas más complejas.
6. ¿Qué son y cuál es la función de las hidrolasas?
Las hidrolasas son enzimas que, a grandes rasgos, tienen la función de romper enlaces entre
moléculas mediante un proceso de hidrólisis en el cual, como podemos deducir por su
nombre, está involucrada el agua.
En este sentido, partimos de una unión de dos moléculas (A y B). La hidrolasa, en presencia de
agua, es capaz de romper esta unión y obtener las dos moléculas por separado: una se queda
con un átomo de hidrógeno y la otra con un grupo hidroxilo (OH).
Estas enzimas son imprescindibles en el metabolismo, pues permiten la degradación de
moléculas complejas en otras de más sencilla asimilables para nuestras células.
7. ¿Qué son y cuál es la función de las liasas?
as liasas son enzimas muy similares a las hidrolasas en el sentido que su función es la de
romper enlaces químicos entre moléculas y que, por lo tanto, son pieza fundamental de las
reacciones catabólicas, pero en este caso, las liasas no requieren de la presencia de agua.
Además, no solo son capaces de romper enlaces, sino de formarlos. En este sentido, las liasas
son enzimas que permiten estimular reacciones químicas reversibles, por lo que de un sustrato
complejo se puede pasar a uno más simple rompiendo sus enlaces, pero también se puede
pasar de este sustrato sencillo a otra vez el complejo volviendo a establecer su unión.
8. ¿Qué son y cuál es la función de las isomerasas?
Las isomerasas son unas enzimas que ni rompen enlaces ni los forman y que tampoco
estimulan la transferencia de grupos químicos entre moléculas. En este sentido, las isomerasas
son proteínas cuya acción metabólica se basa en alterar la estructura química de un sustrato.
Cambiando su forma (sin añadir grupos químicos ni modificando sus enlaces), se puede
conseguir que una misma molécula desempeñe una función totalmente distinta. Por lo tanto,
las isomerasas son enzimas que estimulan la obtención de isómeros, es decir, nuevas
conformaciones estructurales de una molécula que, gracias a esta modificación de su
estructura tridimensional, se comportan de forma diferente.
9. ¿Qué son y cual es las funciones ligasas?
Las ligasas son enzimas que estimulan la formación de enlaces covalentes entre moléculas, los
cuales son el “pegamento” más fuerte de la biología. Estos enlaces covalentes se establecen
entre dos átomos, los cuales, al unirse, pasan a compartir electrones.
Esto hace que sean uniones muy resistentes y especialmente importantes, en el ámbito
celular, para establecer las uniones entre los nucleótidos. Estos nucleótidos son cada una de
las piezas que conforman nuestro ADN. De hecho, el material genético es “simplemente” una
sucesión de moléculas de este tipo.
En este sentido, una de las ligasas más conocidas es la DNA ligasa, una enzima que establece
los enlaces fosfodiéster (un tipo de enlace covalente) entre los distintos nucleótidos,
impidiendo que haya roturas en la cadena de ADN, cosa que tendría consecuencias
catastróficas para la célula.
10 ¿Característica de las enzimas?
Las enzimas presentan una serie de características notables como las siguientes:
Son proteínas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera energética de ciertas
reacciones químicas.
Influyen sólo en la velocidad de reacción sin alterar el estado de equilibrio.
Actúan en pequeñas cantidades.
Forman un complejo reversible con el sustrato.
No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una y otra vez.
Muestran especificidad por el sustrato.
Su producción está directamente controlada por genes.
11. ¿Qué es un sustrato?
un Sustrato es una molécula sobre la que actúa una enzima. Las enzimas catalizan reacciones
químicas que involucran al sustrato o los sustratos. El sustrato se une al sitio activo de la
enzima, y se forma un complejo enzima-sustrato. El sustrato por acción de la enzima es
transformado en producto y es liberado del sitio activo, quedando libre para recibir otro
sustrato.
12. ¿Qué es un co-factor enzimático y de ejemplo?
Los cofactores son iones metálicos o moléculas orgánicas que participan con las enzimas en
la realización de una actividad enzimática.
Los cofactores pueden ser iones, tales como iones del cinc y del hierro, o moléculas
orgánicas, tales como vitaminas o moléculas vitamina-derivadas. Muchos de estos
cofactores sujetarán cerca del punto de enlace del substrato para facilitar el atascamiento
del substrato a la enzima.
13. ¿Qué es una coenzima?
Las coenzimas o cosustratos son un tipo pequeño de molécula orgánica, de naturaleza no
proteica, cuya función en el organismo es transportar grupos químicos específicos entre
diversas enzimas, sin formar parte de la estructura ellas. Por ejemplo: coenzima A, vitamina K,
ácido lipoico.
14 ¿A qué se denomina inhibidor enzimático?
Un inhibidor enzimático es una molécula que se une a una enzima ydisminuye su actividad.
Esta unión puede ser reversible, la más común en el caso de fármacos, o irreversible, que suele
ser por xenobióticos de alta capacidad tóxica como lo son muchos pesticidas y sustancias
químicas de alta reactividad
15 .¿Enumera los factores que afectan la actividad enzimática?
Concentración de enzimas
Concentración de sustrato
pH
Salinidad
Temperatura
Concentración del producto
Activadores enzimáticos
Inhibidores enzimáticos
Inhibidores competitivos
Inhibidores no competitivos
16.¿Que enzima está en la saliva?
almidones y azúcares Una enzima digestiva de la saliva llamada amilasa empieza a
descomponer algunos de los hidratos de carbono () que contienen los alimentos antes de que
abandonen la boca.
17.¿Que enzima está en la papa?
la papa como el hígado, contienen la enzima (Catalasa) la cual es un poderoso antioxidante, es
decir, que impide la oxidación de las sustancias químicas.
18.¿Que es el almidón?
El almidón es la sustancia con la que las plantas almacenan su alimento en raíces (yuca),
tubérculos (patata), frutas y semillas (cereales). Pero, no sólo es una importante reserva para
las plantas, también para los seres humanos tiene una alta importancia energética,
proporciona gran parte de la energía que consumimos los humanos por vía de los alimentos.
El almidón se diferencia de los demás hidratos de carbono presentes en la naturaleza en que
se presenta como un conjunto de gránulos o partículas. Estos gránulos son relativamente
densos e insolubles en agua fría, aunque pueden dar lugar a suspensiones cuando se dispersan
en el agua. Suspensiones que pueden variar en sus propiedades en función de su origen.
19. ¿Diferencia entre métodos yodométrico y yodimétrico?.
La yodometría es un método de valoración indirecta. mientras La yodimetría es un método de
titulación directa.. Este es el diferencia principal entre yodometría y yodimetría.
Diferencia entre yodometría y yodimetría
Definición
En Yodometrico En las titulaciones, el yodo que se ha producido como resultado de una
reacción redox previa se titula con un agente reductor, como los iones tiosulfato..
En Yodimetrico En las titulaciones, una solución de yodo se titula directamente con una
solución reductora..
Ruta de Titulación
Un Yodometrico La titulación es un método de análisis indirecto..
Yodimetria es un método de análisis directo.
No. de reacciones redox
En Yodometría, se producen dos reacciones redox.
En Yodimetria, Solo se lleva a cabo un proceso de reacción redox..
Comportamiento del yodo
En Yodometría, El yodo se oxida primero y luego se reduce con un agente reductor.
En Yodimetria, El yodo solo se reduce.
uso
Yodometría es más comúnmente visto en experimentos.
Yodimetria Es menos frecuente en comparación con la yodometría..
20 .¿Qué factores provocan las destrucción de las enzimas’?
