FACULTAD DE CIENCIAS
AGRARIAS
PROTEINAS
. Aminoácidos
. Péptidos
Yadira Ortecho Aguirre
DEFINICIÓN
• Todas las proteínas contienen C, H, O y N y casi todas poseen S.
• Son compuestos orgánicos más abundantes, en animales superiores
representan aproximadamente el 50% del peso seco de los tejidos.
• Son moléculas poliméricas de gran Peso Molecular; están
constituidas por gran número de unidades estructurales que forman
largas cadenas.
AMINOACIDOS
GLICINA
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1. AMINOACIDOS
• Son unidades estructurales básicas de las proteínas. Los alfa-aminoácidos se caracterizan por
tener un grupo amino y un grupo carboxilo unidos al carbono alfa. Además un átomo de
hidrógeno y una cadena lateral R, que distingue a los diferentes aminoácidos:
•
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Estructura de un aminoácido
H
H H -
+
H H3 C COO
C COOH + -
H2N H3 C COO
H2N C COOH R
R R
R Grupo acido sal interna
Grupo amino sal interna
Grupo acido ZWITTERION
Grupo amino Carboxilico
Carboxilico ZWITTERION
Cadena lateral
Cadena lateral
variable
variable
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• En la glicina, el aminoácido más simple, la cadena R es un átomo de
hidrógeno.
• PROPIEDADES QUÍMICAS
• Debido a que tienen un grupo acido (donador de H+) y grupo básico (aceptor
de H+) presentan propiedades anfotéricas.
• Sustancia anfotérica: presentan dualidad: puede aceptar o donar un H+.
• Los aminoácidos existen como iones dipolares, se les conoce como
zwitteriones
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Clasificación de aminoácidos
. Sólo 20 aminoácidos constituyen las unidades monoméricas a partir
de las cuales se sintetizan las cadenas polipetídicas.
Aminoácidos Esenciales:
No pueden ser sintetizados en el organismo, y deben necesariamente ser
incorporados en la dieta mediante ingesta.
(Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina,
Triptófano y Valina )
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• Aminoácidos No esenciales:
• Aquellos que son sintetizados en el organismo. (Alanina, Arginina, Asparragina,
Aspártico, Cisteína, Cistina, Glutámico, Glutamina, Glicina, Hidroxiprolina, Prolina,
Serina y Tirosina. )
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LOS 20 AMINOACIDOS
• aminoácidos
hidrófobos
• aminoácidos
polares
• aminoácidos
ácidos
• aminoácidos
básicos
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PEPTIDOS
• DEFINICION:
• Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico.
• Enlace peptídico: Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de
un aminoácido y el grupo amino, dando lugar al desprendimiento de una molécula de
agua.
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FORMACION DE ENLACE PEPTIDICO
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POLIPEPTIDOS
• Oligopéptidos.- si el n º de aminoácidos es menor de 10.
• Dipéptidos.- si el n º de aminoácidos es 2.
• Tripéptidos.- si el n º de aminoácidos es 3.
• Tetrapéptidos.- si el n º de aminoácidos es 4.
• Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos es
mayor de 10, esta cadenas tienen pesos moleculares elevados
(>10,000)
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Insulina
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Cadena polipeptídica indicando la cadena
lateral de un aminoácido
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ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
1) La estructura primaria: Estructura Primaria
Disposición lineal o secuencia de
aminoácidos en la cadena polipeptídica.
Es decir, el número de
aminoácidos presentes y el orden en que
están enlazados.
Una alteración en el ordenamiento de los
aminoácidos puede afectar la capacidad
funcional de la proteína.
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Estructura primaria
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2) Estructura secundaria:
Es la disposición espacial que adopta la cadena
polipeptídica, generalmente por enlaces de hidrógeno.
Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en
las proteínas que permiten clasificarlas en dos tipos:
hélice alfa y lámina beta.
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Alfa hélice
Vista perpendicular Vista lateral
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• 3) Estructura terciaria: es la estructura plegada y
completa en tres dimensiones de la cadena
polipeptídica.
• La conformación globular se mantiene estable gracias a la
existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.
Aparecen varios tipos de enlaces
• puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene
azufre.
• puentes de hidrógeno.
• puentes eléctricos.
• interacciones hidrófobas
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Existen, sin embargo dos tipos de estructuras terciarias
básicas:
• proteínas fibrosas, insolubles en agua, como la alfa
queratina o el colágeno y
• proteínas globulares, solubles en agua.
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Puentes de hidrogeno
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colágeno
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Estructura cuaternaria
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• La estructura cuaternaria hace referencia a la disposición espacial adoptada por una proteína que
contiene mas de una cadena polipeptídica. Varias proteínas biológicamente importantes son
dímeros, trímeros, etc.
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Hemoglobina COLAGENO
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CLASIFICACION
• Punto de vista químico: dos grupos de proteínas:
• A) proteínas simples: formadas exclusivamente por a-aminoácidos, como la
ubiquitina, una proteasa intracelular formada por 53 AA.
• B) proteínas conjugadas: que contienen además de la cadena polipeptídica un
componente no aminoacídico llamado grupo prostético, que puede ser: un
azúcar, lípido, ácido nucleico o simplemente un ion inorgánico.
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PROPIEDADES DE PROTEINAS
• 1. Especificidad. cada proteína lleva a cabo una determinada
función y lo realiza porque posee una determinada estructura
primaria y una conformación espacial propia; por lo que un
cambio en la estructura de la proteína puede significar una
pérdida de la función.
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2. Desnaturalización
• Alteración o perturbación de la estructura de una
proteína(secundaria, terciaria y cuaternaria), perdiendo su
actividad biológica.
• Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el
disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se
desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
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Desnaturalización
ESTADO NATIVO ESTADO DESNATURALIZADO
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Agentes desnaturalizantes
• La desnaturalización se puede producir por:
• cambios de temperatura
• Agitación mecánica
• Ácidos o bases variaciones del pH.
• sales de metales pesados.
• Solventes orgánicos
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