Enzimas
Univ. Sara Ozuna
Enzimas
• Son catalizadores biológicos (aceleradores)
• Se caracterizan por ser proteínas en su mayoría (forma globular)
• No todas son proteínas, existen excepciones:
Ribozimas (no están formadas
Son cadenas de ARN con
por aminoácidos)
función enzimática
• Las enzimas no se modifican mientras cumplen sus funciones, es por eso
que puede utilizarse una y otra vez (son reciclables)
Metabolismo
Reactivo Producto
A+B C
• Las enzimas no forman parte del reactivo ni del producto, solo sirven para
acelerar el proceso
Las reacciones utilizan energía, llamada “energía de activación”
• Esta energía es la que se requiere para romper enlaces del sustrato y pueda
empezar la reacción
• Las enzimas se encargan de romper esta energía
Energía de
activación
• Se caracterizan por ser específicas
• Existe una enzima para cada molécula, que es parte del reactivo
• Cada enzima trabaja con un sustrato
Sustrato
Enzima
Al acelerar el proceso cambian las
moléculas de sustrato y luego se
desprende de la enzima
Sitio activo (es la parte
específica)
Cuando el sustrato se une al sitio activo, se
llama “complejo enzima sustrato”
Teorías
1. Encaje llave-cerradura 2. Encaje inducido
Se creyó que el sustrato tenía una forma El sustrato no tiene la misma forma del
definida que encajaría en el sitio activo sitio activo para que puedan combinarse,
que presenta la enzima pero el sitio activo se adapta a la forma
del sustrato
• Algunas enzimas requieren de ayudantes, y reciben el nombre de “apoenzimas”
Se unen en otro sitio,
llamado “sitio
alostérico” Ni la apoenzima ni el cofactor solos
tienen actividad catalítica,
solamente cuando ambos se
combinan permiten que la enzima
funcione.
Estos ayudantes llevan el
nombre de “cofactores”
Ayudantes enzimáticos (Cofactores)
Moléculas inorgánicas Moléculas orgánicas
• Mg+ • Un compuesto orgánico, no polipéptido que se
une a la apoenzima y sirve como un cofactor,
• Ca+
es una coenzima.
• NADH
• NADPH
• FADH2
Clasificación de enzimas
Según su
comportamiento
Enzimas constitutivas (son Enzimas inductivas (solo aparece
constantes, están para cualquier cuando son necesarias)
función del metabolismo)
• Casi todas las enzimas terminan en “asa”, y “lasa” significa ruptura, lisis.
1. Oxidorreductasas
6. Ligasas (conectan
(catalizan reacciones
moléculas para formar
redox)
estructuras)
Según su función
5. Isomerasas
2. Transferasas (Convierten a un
(transfieren moléculas o isómero en otro)
átomos de un lugar a otro)
3. Hidrolasas (catalizan 4. Liasas (Catalizan ciertas
reacciones de hidrólisis) reacciones en las cuales se
forman o se rompen enlaces
dobles)
“Las enzimas son más efectivas en condiciones
óptimas”
• Las enzimas trabajan mejor bajo ciertas condiciones estrechamente
definidas:
Temperatura
apropiada
pH óptimo
Concentración de
iones
Temperatura
apropiada
• El punto donde la velocidad se mantiene al máximo posible y normal, es
cuando la temperatura se encuentra a 37°C.
Rango normal
35°C --- 40°C
A bajas temperaturas, las Al aumentar la temperatura, se
reacciones enzimáticas suceden incrementa el movimiento molecular,
muy lentamente o no ocurren resultando en más colisiones moleculares
Temperatura
apropiada
• Las altas temperaturas rápidamente desnaturalizan a la mayoría de las enzimas.
• La conformación compleja de la proteína se altera al romperse los enlaces de
hidrogeno responsables de sus estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.
• Como la desactivación no es reversible, entonces la enzima no recupera la
actividad cuando se enfría.
pH óptimo
• Para las enzimas humanas, el pH óptimo esta entre 6 y 8.
• Los cambios afectan los enlaces iónicos que contribuyen a las estructuras
terciaria y cuaternaria, es decir, la conformación de la proteína.
• Las enzimas pueden inactivarse, cuando el medio se hace muy ácido o muy
básico.
“Las enzimas se organizan en equipos en las rutas
metabólicas”
• Las enzimas desempeñan un papel esencial en el acoplamiento de la reacción porque para la
siguiente, sus productos sirven como sustrato.
• Cada enzima realiza un paso:
A B C
Cambiar una molécula A, Entonces la molécula B pasa a la siguiente
a una molécula B enzima y se convierte en molécula C
- Al conjunto de estas reacciones, es lo que se conoce como “Ruta metabólica” -
• Cada una de esas reacciones es reversible, a pesar de ser catalizadas por
enzimas.
• Una enzima no determina la dirección de la reacción que cataliza, pero la
secuencia de la reacción total se realiza siempre de izquierda a derecha.
Zimógenos o proenzimas
• Representa una enzima inactiva (dormida en la célula)
• Para activarla se le debe quitar una parte
Ej: Tripsinógeno (del sistema endócrino)
• Se forma en el páncreas
• Al llegar al intestino es activado y se convierte en
tripsina, para degradar nutrientes
Inhibidores
• Son moléculas que bloquean la función enzimática
• Pueden ser:
Reversibles Irreversibles
Reversibles
• Se unen mediante uniones débiles
• Tienen la capacidad de volver a separarse de la enzima
• Se vuelven a clasificar
Competitivos No competitivos
Compiten con el sustrato
por el sitio activo
Se separan de la enzima cuando
aumenta la cantidad de sustratos
y rodean a la enzima
No competitivos
• No compiten con el sustrato, tienen una forma diferente y van al sitio
alostérico
Cuando se unen a la enzima,
bloquean el espacio del sustrato
Regulación enzimática
• Si se mantienen constantes el pH y la temperatura, la rapidez de la reacción
se puede afectar por:
Concentración Concentración
del sustrato enzimática
Exceso de sustrato = Concentración enzimática será factor limitante
de rapidez
• La rapidez inicial de la reacción es directamente proporcional a la
concentración enzimática. (En esta situación, el aumento de la concentración
de sustrato no incrementa la rapidez de la reacción).
• Si la concentración enzimática se mantiene constante, la rapidez de una
reacción es proporcional a la concentración de sustrato presente.
Regulación por
retroalimentación
• Exclusiva para rutas metabólicas
El resultado final vuelve a la 1° enzima,
comportándose como inhibidor no
competitivo
Termina un producto final y el
mismo actúa como sustrato
Regulación
alostérica
• La molécula inhibidora se une a un sitio diferente, sitio alostérico
• Se da en situaciones donde no se puede producir la reacción enzimática
