AMINOACIDOS PEPTIDOS Y

PROTEINAS

Docente : Dra. Patricia Soto P.

Objetivo del tema
 Describir la estructura,
propiedades, clasificación
y funciones de los
aminoácidos, péptidos y
proteínas
 AMINOACIDOS
 Un aminoácidos es una molécula orgánica con un
grupo amino y un grupo carboxilo .
 Los aminoácidos mas frecuentes y de mayor interés
son aquellos que forman parte de las proteínas ,
juegan en casi todos los procesos biológicos un papel
importante
 Los aminoácidos y las proteínas son los pilares
fundamentales de la vida
 Cuando las proteínas se digieren o se descomponen,
los aminoácidos se acaban .
 El cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir
proteínas con para ayudar al cuerpo a :
 Descomponer los alimentos
 Crecer
 Reparar tejidos corporales
 Llevar a cabo muchas otras funciones corporales

El cuerpo también puede usar los aminoácidos como una

fuente de energía.
Reacciones de los aminoácidos
Reacciones debido al grupo carboxilo.
- La descarboxilación: El aminoácido sufre
descarboxilación alfa para formar la correspondiente amina.
Y estas aminas son por ejemplo: histamina, tiamina,
triptamina.
- Formación de aminas: El grupo -COOH de los
aminoácidos puede combinarse con amoniaco para formar
la correspondiente amina. Por ejemplo: asparagina,
glutamina,
Reacciones debidas al grupo amino:
- La transaminación:El grupo amino alfa de una
aminoácido puede ser transferido a un alfa-cetoácido
para formar los correspondientes nuevos aminoácidos y
alfa-acetoácidos.
Ésta es una reacción importante en el organismo para la
síntesis de aminoácidos no esenciales.

- Desanimación oxidativa: El grupo amino alfa es

removido del aminoácido para formar el
correspondiente cetoácido y amoniaco.
 Estereoisomería o isomería espacial
 Todos los aminoácidos, excepto la glicina, tienen un
carbono asimétrico, el carbono α, enlazado a cuatro
radicales diferentes: un grupo amino, un grupo
carboxilo, un radical R y un hidrógeno. Como
consecuencia, los aminoácidos presentan isomería.

 Cada aminoácido puede
tener dos
estereoisómeros:
 Con configuración
D si al disponerlo en el
espacio, de forma que el
grupo carboxilo quede
arriba, el grupo -
NH2 queda situado a la
derecha.
 Con configuración L,
si el grupo -NH2 se
encuentra a la
izquierda.
Función de los aminoácidos
 Tienen una participación importante en la mayoría de
procesos de nuestro organismo, como por ejemplo :
 a nivel cerebral (GABA, Triptófano)
 vasodilatador (Citrulina)
 como precursor de la glucosa (alanina)
 sustancias relacionadas con la alergia (histidina)
 ayuda en la eliminación de toxinas (Cisteína).
Clasificación de los aminoácidos
Por sus propiedades en cadena.
 Neutros: Se trata de aquellos aminoácidos que en su
composición química prescinden de carbónico y amino.

 Polares: Son aquellos que en su composición química

contienen alto grado de hidrogeno, lo que los hace
fácilmente solubles en líquidos, su utilización reside en
la creación de fármacos que deban ser de rápida
absorción.
 Apolares: Son aquellos aminoácidos que no están
provistos de gran cantidad de hidrogeno, lo que incluso
los hace impermeables, su uso suele ser extenso en las
compañías farmacéuticas por la utilidad de su
encapsulamiento para el traslado de demás compuestos
químicos.
 De acuerdo a su obtención.
Esenciales.
Se llaman aminoácidos esenciales aquellos que no pueden
ser sintetizados en el organismo y para obtenerlos es
necesario de alimentos

No esenciales.
Los aminoácidos no esenciales son aquellos que pueden
ser sintetizados en el organismo a partir de otras
aminoácidos esenciales o directamente por el propio
organismo
 Por su ubicación en el grupo amino.
 Se refiere a la ubicación del aminoácido en la cadena química de la
cual proceden.
Alfa aminoácidos.
 Estos son lo que se ubican en el segundo lugar de la cadena, de
forma subsiguiente a la partícula de carboxilo, siendo apreciables
en la primera molécula de carbono, del cual se deduce la cadena de
amino y carbonos subsiguientes.
Beta aminoácidos.
 Ubicados en el segundo grado de la cadena donde se dispone el
carbono; en efecto en su estructura molecular es apreciable la
presencia de dos átomos de carbono.
Gamma aminoácidos.
 Son aquellos que, en el lugar de la cadena, son perceptibles en el
tercer lugar del átomo de carbono, de forma posterior al grupo de
amino; siendo apreciable en efecto al final de la cadena química.
AMINOACIDOS ESENCIALES

Histidina
 Este aminoácido se encuentra abundantemente en la
hemoglobina y se utiliza en el tratamiento de la artritis
reumatoide, alergias, úlceras y anemia. Es esencial para
el crecimiento y la reparación de los tejidos.

Isoleucina
 Es necesaria para la formación de hemoglobina,
estabiliza y regula el azúcar en la sangre y los niveles de
energía. Este aminoácido es valioso para los deportistas
porque ayuda a la curación y la reparación del tejido
muscular, piel y huesos,
Leucina
 La leucina interactúa con los aminoácidos isoleucina y valina
para promover la cicatrización del tejido muscular, la piel y los
huesos y se recomienda para quienes se recuperan de la
cirugía. Este aminoácido reduce los niveles de azúcar en la
sangre y ayuda a aumentar la producción de la hormona del
crecimiento.
Lisina
 Garantizar la absorción adecuada de calcio y mantiene un
equilibrio adecuado de nitrógeno en los adultos, ayuda a
formar colágeno que constituye el cartílago y tejido conectivo.
 La Lisina también ayuda a la producción de anticuerpos que
tienen la capacidad para luchar contra el herpes labial y los
brotes de herpes y reduce los niveles elevados de triglicéridos
en suero.
Metionina
 Es un antioxidante de gran alcance y una buena fuente de azufre, ayudando
así a prevenir la acumulación de grasa en el hígado y las arterias, que pueden
obstruir el flujo sanguíneo al cerebro, el corazón y los riñones,
 Ayuda a desintoxicar los agentes nocivos como el plomo y otros metales
pesados.
 Ayuda a disminuir la debilidad muscular, previene el cabello quebradizo,
protege contra los efectos de las radiaciones, es beneficioso para las mujeres
que toman anticonceptivos orales, ya que promueve la excreción de los
estrógenos, reduce el nivel de histamina en el cuerpo que puede causar que el
cerebro transmita mensajes equivocados, por lo que es útil a las personas que
sufren de esquizofrenia.

Fenilalanina
 Aminoácidos utilizados por el cerebro para producir la noradrenalina, una
sustancia química que transmite señales entre las células nerviosas en el
cerebro.
 Eleva el estado de ánimo, disminuye el dolor, ayuda a la memoria y el
aprendizaje, depresión, jaquecas, obesidad, en la enfermedad de Parkinson
y la esquizofrenia.
Treonina
 Ayuda a mantener la cantidad adecuada de proteínas en el
cuerpo, es importante para la formación de colágeno y
esmalte de los dientes .
 Cuando se combina con ácido aspártico y la metionina,
previene la acumulación de grasa en el hígado, su
metabolismo y ayuda a su asimilación.

Triptofano
 Este aminoácido es un relajante natural, ayuda a aliviar el
insomnio induciendo el sueño normal, reduce la ansiedad
y la depresión y estabiliza el estado de ánimo,
 Ayuda en el tratamiento de la migraña, ayuda a que el
sistema inmunológico funcione correctamente.
Valina
 La Valina es necesaria para el metabolismo muscular y la
coordinación, la reparación de tejidos, y para el
mantenimiento del equilibrio adecuado de nitrógeno en el
cuerpo, que se utiliza como fuente de energía por el tejido
muscular.
 Este aminoácido es útil en el tratamiento de
enfermedades del hígado y la vesícula biliar.
No esenciales.
 Estos son los aminoácidos que son apreciables en el propio
organismo, y que se obtiene de la unión o desenlace interno
de moléculas que por medio del proceso de sintetización
permite la creación de los mismos.
Alanina
 Desempeña un papel importante en la transferencia de
nitrógeno de los tejidos periféricos hacia el hígado, ayuda
en el metabolismo de la glucosa,
 Cuando la proteína muscular descompone rápidamente
para satisfacer las necesidades de energía, como lo que
sucede con el ejercicio aeróbico, fortalece el sistema
inmunológico mediante la producción de anticuerpos.
Arginina
 La Arginina, ayuda en la desintoxicación del hígado
neutralizando el amoniaco.
 Reduce los efectos de toxicidad crónica de alcohol, que se
utiliza en el tratamiento de la esterilidad en los hombres.
 Ayudas en la pérdida de peso, ya que facilita un aumento de
masa muscular y una reducción de grasa corporal.
 Ayuda a la liberación de hormonas de crecimiento, que es
crucial para el "crecimiento óptimo" músculo y la
reparación de tejidos.
 Es un componente importante del colágeno que es bueno
para la artritis y trastornos del tejido conectivo y ayuda a
estimular el páncreas para que libere insulina.
 Cisteína
 Protege el cuerpo contra el daño por radiación.
 Protege el hígado y el cerebro de daños causados por el
alcohol.
 Se ha utilizado para tratar la artritis reumatoide y el
endurecimiento de las arterias.
 Otras funciones de este aminoácido es promover la
recuperación de quemaduras graves y la cirugía.
 La piel y el cabello se componen entre el 10% y el 14% de
este .
Glicina
 La Glicina retarda la degeneración muscular.
 Mejora el almacenamiento de glucógeno, liberando así a la
glucosa para las necesidades de energía
 Es un aminoácido útil para reparar tejidos dañados, ayudando a
su curación.
Ornitina
 Este aminoácido ayuda a pedir la liberación de hormonas de
crecimiento, lo que ayuda al metabolismo de la grasa corporal
(este efecto es mayor si se combina con la arginina y carnitina).
 Desintoxica el amoniaco, ayuda en la regeneración del hígado y
estimula la secreción de insulina.
 La Ornitina también ayuda a que la insulina funcione como una
hormona anabólica ayudando a construir el músculo.
Prolina
 Funciones de este aminoácido son mejorar la textura de la piel,
ayudando a la producción de colágeno y reducir la pérdida de
colágeno a través del proceso de envejecimiento.
 Ayuda en la cicatrización del cartílago y el fortalecimiento de
las articulaciones, los tendones y los músculos del corazón.
 La Prolina trabaja con la vitamina C para ayudar a mantener
sanos los tejidos conectivos.
Serina
 Este aminoácido es necesario para el correcto metabolismo de
las grasas y ácidos grasos, el crecimiento del músculo, y el
mantenimiento de un sistema inmunológico saludable. La
Serina es un aminoácido que forma parte de las vainas de
mielina protectora que cubre las fibras nerviosas, es
importante para el funcionamiento del ARN y ADN y la
formación de células y ayuda a la producción de
inmunoglobulinas y anticuerpos.
Taurina
 La Taurina fortalece el músculo cardíaco, mejora la visión, es el componente clave
de la bilis, la cual es necesaria para la digestión de las grasas.
 Util para las personas con aterosclerosis, edema, trastornos del corazón,
hipertensión o hipoglucemia.
 Es un aminoácido vital para la utilización adecuada de sodio, potasio, calcio y
magnesio, ayuda a prevenir el desarrollo de arritmias cardiacas potencialmente
peligrosas.
 La taurina se ha utilizado para tratar la ansiedad, epilepsia, hiperactividad, mal
funcionamiento cerebral y convulsiones.

Tirosina
 La Tirosina es un precursor de la adrenalina y la dopamina, que regulan el estado de
ánimo.
 Estimula el metabolismo y el sistema nervioso, actúa como un elevador del humor,
suprime el apetito y ayuda a reducir la grasa corporal.
 La Tirosina ayuda en la producción de melanina (el pigmento responsable del color
del pelo y la piel)
 Ayuda en las funciones de las glándulas suprarrenales, tiroides y la pituitaria, se ha
utilizado para ayudar a la fatiga crónica, la narcolepsia, ansiedad, depresión,
reducción de la líbido, alergias y dolores de cabeza.
 PEPTIDOS
 Un péptido es la unión de 2 o más aminoácidos, cuya
combinación ejerce una función específica en nuestro
organismo.

 Cuando comemos proteínas nuestro cuerpo al

descomponerla básicamente genera una variedad de
péptidos que son los que van a actuar en nuestro
organismo.
 Los péptidos tienen unan gran variedad de efectos
positivos en el organismo :
- El crecimiento muscular
- La disminución de la grasa corporal
- Aumento del rendimiento físico e inclusive útiles
para el rejuvenecimiento
En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amino reciben el
nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción del
grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación
de una molécula de agua.,
 TIPOS DE PEPTIDOS
 Cuando el péptido está formado por menos de 10 AA se
trata de un oligopéptido (dipéptido, tripéptido, etc.).

 Cuando contiene entre 10 y 50 AA se trata de un

polipéptido

 Y si el número de AA es mayor, se habla de proteínas.

 En los seres vivos se pueden encontrar proteínas formadas

por más de 1000 AA.
 FUNCIONES
 Agentes vasoactivos. Regulan la presión arterial es la
angiotensina II
 Bradiquinina, es un nonapéptido hipotensor
(actividad vasodilatadora).
 Hormonas. Aquí tenemos numerosos ejemplos. Los
más importantes:
 Oxitocina: nonapéptido segregado por la hipófisis. Provoca
la contracción uterina y la secreción de leche por la glándula
mamaria, facilitando el parto y la alimentación del recién
nacido.
 Vasopresina: nonapéptido que aumenta la reabsorción de
agua en el riñón (hormona antidiurética).
 Somatostatina: 14 aminoácidos. Inhibe la liberación de
la hormona del crecimiento
 Insulina: 51 aminoácidos. Estimula la absorción de
glucosa por parte de las células (disminuye la presencia
de glucosa en sangre). Fue el primer péptido que se
secuenció por métodos químicos.
BIOQUIMICA NUTRICIONAL
PROTEINAS

MSc. Dra. Patricia Soto P.

 PROTEINAS
 Las proteínas están formadas por 20 alfa aminoácidos
 Los aminoácidos están compuestos por carbono,
hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, y algunos por azufre.
 Los aminoácidos se diferencian por sus cadenas
laterales
 La palabra Proteína, del griego “proteios” que significa
“primordial” o “primer lugar”, fue sugerida por Berzelius
para llamar así, al material que describiera el químico
holandés Mulder en 1838 como “sustancia compleja”
en cuya composición intervenía el nitrógeno (N), y la
cual, era sin duda la más importante de todas las
sustancias conocidas en el “reino orgánico”, sin la cual
no parecía posible la vida sobre nuestro planeta
 Aunque dentro del campo nutricional, no son las que
aportan más energía, si son esenciales, pues las
proteínas constituyen uno de los nutrimentos de mayor
trascendencia en los seres vivos.
 Proteína de referencia o patrón

La “proteína de referencia” es una proteína teórica definida
conjuntamente por la FAO y OMS, la cual tiene la
composición de AA adecuada para satisfacer correctamente
las necesidades proteicas,
 La FAO ha propuesto a la proteína del huevo y la proteína
de la leche humana como proteínas de referencia. Se han
fijado distintas proteínas de referencia dependiendo de la
edad, ya que las necesidades de aminoácidos esenciales son
distintas en las diferentes etapas del crecimiento y
desarrollo humano.
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Física: Química

Calentamiento Ácidos
Enfriamiento Bases
Tratamiento mecánico Metales
Presión hidrostática Dissolventes
Radiación orgânicos
 EFECTOS DE LA DESNATURALIZACIÓN DE
PROTEÍNAS
 Cambios en la solubilidad por exposición de las
unidades peptídicas hidrofílicas o hidrofobias
 Cambios en la capacidad de absorción de agua
 Pérdida de actividad biológica
 Mayor riesgo de ataque químico por exposición de
otros enlaces peptídicos
 Cambios en la viscosidad de las soluciones
 Disminución de la capacidad de cristalización
Proteínas - Requerimiento
nutricional

Carbohidratos
50 – 60%

Proteina 10 – Lípidos 3 %
15 %
 FUNCION
 Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia
entre las moléculas constituyentes de los seres vivos .

 Prácticamente todos los procesos biológicos dependen

de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas.


Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:
1. Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se
encargan de realizar reacciones químicas de una manera más
rápida y eficiente. Por ejemplo la pepsina, ésta enzima se
encuentra en el sistema digestivo y se encarga de degradar los
alimentos.
2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las
cuales ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que
realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de
regular la glucosa que se encuentra en la sangre.
3. Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar
resistencia y elasticidad que permite formar tejidos así como la
de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de la tubulina
que se encuentra en el citoesqueleto.
4. Defensiva: Son las encargadas de defender el
organismo. Glicoproteínas que se encargan de producir
inmunoglobulinas que defienden al organismo contra
cuerpos extraños, o la queratina que protege la piel.
5. Transporte: La función de estas proteínas es llevar
sustancias a través del organismo a donde sean
requeridas. Proteínas como la hemoglobina que lleva el
oxígeno por medio de la sangre.
6. Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en
la membrana celular y llevan a cabo la función de recibir
señales para que la célula pueda realizar su función,
como acetilcolina que recibe señales para producir la
contracción.
Valor biológico de las proteínas
Se define como valor biológico de una
proteína su capacidad de aportar todos los
aminoácidos necesarios para el organismo. El
valor biológico de una proteína es mayor
cuanto más similar sea su composición a la de
las proteínas de nuestro cuerpo. El alimento
que tiene la proteína con mayor valor
biológico es el huevo, y se le asigna un valor
de 100.
 Estructura de las proteínas
 Es la manera como se organiza una proteína para adquirir
cierta forma, presentan una disposición característica en
condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas
condiciones como temperatura o pH pierde la
conformación y su función, proceso denominado
desnaturalización.

 Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una

división en cuatro niveles de organización, aunque el
cuarto no siempre está presente.

 Conformaciones o niveles estructurales de la disposición

tridimensional:
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS
EN ALIMENTOS
 Hidratación
 Solubilidad
 Viscosidad
 Gelificación
 Textura
 Formación de masa
 PROPIEDADES NUTRICIONALES DE LAS
PROTEÍNAS ALIMENTARIAS
Tipo de aminoácido presente:

 Esenciales – La síntesis corporal no es suficiente para

cubrir las necesidades .
 No esenciales – Pueden ser sintetizados por el
organismo .
 Condicionalmente esenciales – Son esenciales bajo
ciertas condiciones
 CLASIFICACION
De acuerdo a su valor nutricional
 Proteínas completas (equilibradas) – proteínas
alimentarias que contienen los 9 aminoácidos
esenciales en concentración suficiente para cubrir las
necesidades de los seres humanos .

 Proteínas incompletas (no equilibradas) – proteínas

alimentarias deficientes en 1 aminoácido o más de los
9 aminoácidos esenciales
 Según su composición química
 1.- Simples u holoproteínas: en su hidrólisis solo
produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la
insulina y el colágeno(globulares y fibrosas),
albúminas Proteína simple
 Conjugadas o heteroproteínas: estas
2.-

proteínas contienen cadenas polipeptídicas y

un grupo prostético.
La porción no aminoacídica se denomina
grupo prostético, estos pueden ser un ácido
nucleico, un lípido, un azúcar o ion
inorgánico. Ejemplo de estas son la
mioglobina y los citocromo.
 Las proteínas conjugados o heteroproteínas se clasifican de
acuerdo a la naturaleza de su grupo prostético:
 Nucleoproteínas: Su grupo prostético son los ácidos
nucleicos.
 Lipoproteínas: Su grupo prostético son los fosfolípidos,
colesterol y triglicéridos.
 Metaloproteínas: El grupo prostético está formado por
metales.}
 Cromoproteínas: Son proteínas conjugadas por un grupo
cromóforo (sustancia coloreada que contiene un metal).
 Glucoproteínas: El grupo prostético está formado por los
carbohidratos.13
 Fosfoproteinas: Son proteínas conjugadas con un radical
que contiene fosfato, distinto de un ácido nucleico o de un
fosfolipido.
Requerimientos proteicos de la dieta por edad y sexo
Cantidades dietéticas recomendadas de proteínas (g/día) en función de la edad y el sexo.14

Edad Peso Proteínas

(Kg) (g/día)
(años)

0-0.5 6 13
Lactantes
0.5 9 14

1-3 13 16
Niños 4-6 20 24
7-10 28 28

11-14 45 45
15-18 66 59

Hombres 19-24 72 58
25-50 79 63
más de 50 77 63

11-14 46 46
15-18 55 44

Mujeres 19-24 58 46
25- 50 63 50
más de 50 65 50
 DE ACUERDO A SU FORMA

 a) Proteinas globulares
(esferoproteinas):
Estas proteínas tienen función metabólica:
catálisis, transporte, regulación, protección
Estas funciones requieren solubilidad en la
sangre y en otros medios acuosos de células
y tejidos.
Todas las proteínas globulares están
constituidas con un interior y un exterior
definidos. En soluciones acuosas, los
aminoácidos hidrofobicos estan
usualmente en el interior de la proteína
globular, mientras que los hidrofilicos están
en el exterior, interactuando con el
agua. Ejemplos de estas proteínas son la
Hemoglobina, las enzimas, etc.
b) Proteínas fibrosa(escleroproteinas)
 Estas proteínas son insolubles en agua y
forman estructuras alargadas.
 Se agregan fuertemente formando fibras
o laminas.
 La mayor parte desempeñan un papel
estructural y/o mecánico. Tienden a
formar estructuras de alta regularidad, lo
cual deriva a su vez de la alta regularidad
de la estructura primaria. Usualmente
son ricas en aminoácidos modificados.
Ejemplos de estas proteinas son la
queratina y el colágeno.
Proteínas vegetales o animales
 Nuestro intestino solo absorbe aminoácidos, no
proteínas, por lo que el cuerpo no distingue el origen
de esos aminoácidos. Le da igual que sean de plantas o
de animales.
 Sí se puede afirmar que las proteínas de origen animal
contienen, en general, mayor cantidad y diversidad de
aminoácidos. En general, su valor biológico es mayor
que las de origen vegetal. A cambio, son más difíciles
de digerir
DIGESTION Y ABSORCION DE LAS PROTEINAS
 Deficiencia de proteínas

 La deficiencia de proteína es una causa importante de

enfermedad y muerte en el tercer mundo. La deficiencia
de proteína juega una parte en la enfermedad conocida
como kwashiorkor.
 La deficiencia de proteína puede conducir a una
inteligencia reducida o retardo mental.
 La malnutrición proteico calórica afecta a 500 millones
de personas y más de 10 millones anualmente En casos
severos el número de células blancas disminuye, de la
misma manera se ve reducida drásticamente la
habilidad de los leucocitos de combatir una infección.
 Exceso de consumo de proteínas
 Como el organismo es incapaz de almacenar las proteínas,
el exceso de proteínas es digerido y convertido en azucares
o acidos grasos
 El hígado retira el nitrógeno de los aminoácidos, una
manera de que éstos pueden ser consumidos como
combustible, y el nitrógeno es incorporado en la urea, la
sustancia que es excretada por los riñones.
 Pérdida de calcio corporal, lo cual puede conducir a
pérdida de masa ósea a largo plazo. Sin embargo, varios
suplementos proteicos vienen suplementados con
diferentes cantidades de calcio por ración, de manera que
pueden contrarrestar el efecto de la pérdida de calcio.
 EVALUACIÓN DE LA CALIDAD DE LAS
PROTEÍNAS
 Contenido en aminoácidos de la proteína alimentaria
 Digestibilidad
 Requerimientos de aminoácidos:
- Basados en un patrón estándar de
requerimientos de aminoácidos para un grupo de edad
determinado .
- Requerimientos para preescolares de 2- 5 años
usados como estándar para toda la población a partir de 1
año de edad.
 LAS PROTEINAS SON
IMPORTANTES PARA NUESTRA
SALUD
GRACIAS