A) DESCRIPCIÓN DE ESTRUCTURAS PROTEICAS SECUNDARIAS COMUNES
1. Hélice alfa: Conformación obtenida por el enrollamiento de la cadena principal, la cual describe una forma
helicoidal y dextrógira. Su estabilidad se debe a la formación de puentes de H entre enlaces peptídicos del
aa (n) y aa (n±4). Sus cadenas laterales pueden formar dos caras definidas de grupos polares e hidrofóbicos.
Puentes de H
(2.8- 3-1 Aº)
n
n+4 Grupos hidrofóbicos Grupos polares
Figura #1 Cadena principal de la hélice Figura #2 Cadenas laterales de la hélice
2. Lámina β antiparalela: Conformación obtenida por el alineamiento lateral de varias cadenas peptídicas,
que están unidas por puentes de H entre el grupo amino de una y el carbonilo de otra (2.7- 3.1 Aº). Dichas
cadenas tienen sentido alternante N-C, C-N.
C-terminal
Paralelo
N-terminal
Grupos hidrofóbicos Grupos polares
C-terminal
Figura #3 Cadena principal Lámina β antiparalela: Figura #4 Cadenas laterales Lámina β antiparalela:
3. Lámina β paralela: Las cadenas tienen sentido N-C
N-terminal
No
paralelo No
N-terminal paralelo
N-terminal
Grupos hidrofóbicos Grupos polares
Figura #5 Cadena principal Lámina β paralela: Figura #6 Cadenas laterales Lámina β paralela:
B) INTERACCIONES ENTRE ESTRUCTURAS PROTEICAS SECUNDARIAS
El empaquetamiento de dos estructuras secundarias (hélice α, lámina β) está determinado por
interacciones entre las cadenas laterales de los péptidos. Dichas interacciones son en su mayoría de
carácter débil. En primer lugar, se encuentran las fuerzas de Van der Waals, basadas en la fluctuación de
cargas inducida por la cercanía de las moléculas . Esta distancia depende de los radios de van der Waals,
que son propios de cada átomo. Dichos radios determinarán la fuerza de los enlaces formados. Cuando
estos enlaces se dan en moléculas no polares se conoce como puentes hidrofóbicos. Éstas moléculas se
organizan espacialmente de tal manera que eviten los grupos polares .Se muestran estas interacciones
entre los aminoácidos Phe y Met.
10 Aº 5 Aº
Figura #7 Fuerzas de Van der Waals
3.7
Atracción V.W débil Atracción V.W fuerte
3.8
4 Aº 4.4
Radio de
Átomo
V.W (Aº)
H 1.2
N 1.5
Atracción V.W balanceada O 1.4
por repulsión de nubes S 1.85
Por otro lado, se tiene una interacción de carácter fuerte importante entre estructuras secundarias, los
puentes disulfuro , los cuales se forman entre dos cisteínas de cadena lateral al ser oxidadas. Estos
puentes consisten en un enlace covalente fuerte entre dos azufres. Su presencia es de gran utilidad en
la estabilidad y conformación espacial de las proteínas. Un aspecto importante de este enlace es la
ubicación espacial de las cisteínas. Cuando los azufres no se encuentran enfrentados, la distancia de
enlace aumenta y por lo tanto su fuerza disminuye. Se muestra un ejemplo
Azufre de cisteína
4.4
Figura #8 Puente disulfuro usual Figura #9 Puente disulfuro inusual
C) PATRÓN DE HIDROFOBICIDAD DE UNA PROTEINA DE MEMBRANA
Las proteínas de membrana cuentan con un carácter anfipático al igual que los lípidos que componen
una membrana, esto con el fin de que la parte hidrofílica de la proteína interaccione con la parte
hidrofílica de los lípidos. Se presenta la descripción de una proteína de membrana tipo periférica (no se
une fuertemente a la bicapa lipídica) que contiene 200 aa. Se le realizó análisis de hidrofobicidad usando
la escala Kyte & Doolittle, usando un tamaño de ventana de 11 (se refiere al número de aa considerados
por un residuo i). CODIGO 6BHP
Puntaje hidrofobicidad
Regiones hidrófobas
Posiciones: 10-25, 60-70,
85-95, 115-125, 155-170
Regiones hidrofílicas
Posiciones: 50-55, 75-
85, 135-145, 175-185
Posiciones
Observando la estructura con la opción “vacuums electrostatics” se puede observar las regiones polares
y no polares de la proteína acorde con su secuencia. Se hace una comparación con las posiciones
aproximadas arrojadas por la escala Kyte & Doolittle.
van derWaals bonding arises from a nonspecific attractive force originating
when two atoms come close to each other. It is based not on the existence of
permanent charge separations, but, rather, on the induced fluctuating
charges caused by the nearness of molecules. It therefore operates between
all types of molecules, nonpolar as well as polar. It depends heavily on the
distance between the interacting groups, because the bond energy is inversely
proportional to the sixth power of distance (Fig. 3-4).
There also exists a more powerful van der Waals repulsive force, which
comes into play at even shorter distances. This repulsion is caused by the
overlapping of the outer electron shells of the atoms involved. The van
der Waals attractive and repulsive forces balance at a certain distance specific
for each type of atom. This distance is the so-called van der Waals
radius (Table 3-2; Fig. 3-5). The van der Waals bonding energy between
two atoms separated by the sum of their van der Waals radii increases
with the size of the respective atoms.
On the other hand, the term hydrophobic bond is
often useful because it emphasizes the fact that nonpolar groups will try to arrange themselves so that they are not in contact with
water molecules.
Hydrophobic bonds are important both in the stabilization of proteins and
complexes of proteins with other molecules and in the partitioning of proteins
into membranes. They may account for as much as one-half of the total
free energy of protein folding.
