INFOGRAFÍA
CINETICA ENZIMATICA
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por
enzimas y deduce, a partir de determinados parámetros, la actividad de la enzima,
su afinidad por el sustrato y los mecanismos a través de los cuales lleva a cabo la
catálisis.
En el eje de abscisas se ha representado la concentración de sustrato, y en el de
ordenadas, la velocidad de reacción, resultando una curva hiperbólica que es
característica de la mayoría de las enzimas (cinética de Michaelis-Menten).
(a). Cuando la concentración de sustrato es baja la velocidad aumenta de manera
prácticamente lineal.
(b). Este punto representa la constante de Michaelis-Menten, es decir, la
concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es la mitad de la
máxima
(c). La velocidad apenas aumenta cuando [S] es muy alta (zona de saturación).
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enzimas-2-soluciones
1. Origen enzimatico DIVANNY
El pensamiento yatroquímico que floreció a partir de Paracelso, en el s. xvi, es el más
remoto antecedente histórico de la Bioquímica y de la Enzimología.
2. Enzima
las enzimas son proteínas catalizadoras de los
procesos químicos, que sin consumirse en una
reacción, aumentan notablemente su velocidad
3. Substrato
Llamamos sustrato a la sustancia sobre la que actúa la
enzima y a la sustancia que actúa sobre ella. Por otro
lado, se refiere a su especificidad. Pero en la gran
mayoría Las enzimas tienen múltiples sustratos.
4. Centro activo
Región de la molécula de enzima que fija el substrato en un sitio específico y contiene
los grupos químicos que lo [Link] pensar en el centro activo como
realizando dos funciones: una, la fijación específica del substrato; otra, su
transformación.
5. Actividad enzimática
Velocidad con que transcurre una reacción catalizada por una enzima, esta velocidad es
directamente proporcional a la concentración de enzima y se expresa en unidades
(concentración/tiempo)
6. Inhibidor (tipos de inhibidores) DANIELA
Es el agente cuya presencia en la reacción hace disminuir la actividad enzimática,
existen inhibidores irreversibles que alteran irreversiblemente la estructura de la enzima
y su efecto, por tanto, no desaparece al eliminar el inhibidor, y lo inhibidores reversibles
se fijan reversiblemente a la molécula enzimática y su efecto desaparece cuando son
eliminados
7. Activador
Es el agente cuya presencia en la reacción hace que aumente la actividad enzimá[Link]
algunas ocasiones se trata de un componente cuya presencia en la reacción es obligatoria
8. Cofactor
Es un componente adicional, aparte de enzima y substrato, que es necesario para la
reacción enzimática, y que tiene la particularidad de participar en muchas reacciones
enzimáticas diferentes
9. Velocidad de las reacciones enzimáticas
La velocidad de las reacciones enzimáticas se estudia tradicionalmente en función de
cuatro variables: concentración de enzima, concentración de sustrato, pH y temperatura.
10. REGULADOR DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA. GERMAN
El fenómeno de la regulación de la actividad enzimática se desarrolla a varios niveles.
En el nivel intracelular, una gran cantidad de reacciones metabólicas se regulan a través
de retroalimentación negativa,mediante mecanismos alostéricos; también se deben a
cambios en el PH, cambios de temperatura la presencia de cofactores, la presencia de
de inhibidores y la modificación de covalentes
Las rutas metabólicas, transcripción y traducción de DNA, interacciones intercelulares,
etc. Los procariotas, por lo general, responden en este caso con variaciones en el nivel
de síntesis enzimática ejercidos normalmente sobre la transcripción (inducción o
represión enzimática)
MECANISMOS QUE MODIFICAN LA ( ENZIMAS)
*INDUCCIÓN: La presencia de una sustancia en la célula puede activar el proceso de
síntesis de la enzima y por tanto, aumentar su cantidad
* REPRESIÓN: El estímulo determina la disminución de la síntesis enzimática por lo
cual la cantidad de enzima disminuye.
11. ENZIMA EN MEDICINA
Los grandes avances en los métodos de determinación de la actividad enzimática que
tuvieron lugar para desarrollar en las enzimas un diagnóstico clínico que permitieron
estudiar la presencia de enzimas en una gran cantidad de fluidos biológicos nos
interesan las determinaciones enzimáticas llevadas a cabo en el suero sanguíneo, dada
su trascendencia en el diagnóstico de muchas enfermedades. Hasta tal punto que
podemos decir que aproximadamente un 20 % de las determinaciones analíticas
rutinarias en el laboratorio clínico son determinaciones enzimáticas.
PRESENCIA DE ENZIMAS EN FLUIDOS BIOLÓGICOS EN ESTE CASO SANGRE
Enzimas hepáticas: Fosfatasa alcalina (FA), alanina aminotransferasa (ALT),
aspartato aminotransferasa (AST). Estas enzimas ayudan al hígado a
transformar el alimento en energía. Cuando sus concentraciones son altas,
puede ser un signo de que el hígado está lesionado o irritado. Bilirrubina.
Pero la fosforilasa es el punto de control del metabolismo energético en todo el
organismo, en particular la enzima hepática, y está sometida a controles que
regulan su actividad a partir de señales generadas sistémicamente. Así, las
hormonas adrenalina (producida por la médula adrenal ante estados de alerta del
organismo) o glucagón (producido por las células A del islote de Langerhans en el
páncreas ante un descenso de la glucemia) estimulan la actividad de la glucógeno
fosforilasa a través de un mecanismo en cascada que concluye con la fosforilación
de la enzima, y que analizaremos a continuación.
Las aminotransferasas (antiguamente llamadas transaminasas) catalizan una
reacción fácilmente reversible de interconversión entre cetoácidos y aminoácidos.
Son enzimas de una extraordinaria importancia metabólica, puesto que representan
un punto central del metabolismo de aminoácidos y de ahí su amplia distribución en
todos los tejidos y células. Utilizan como coenzima el piridoxal fosfato. Las
aminotransferasas que habitualmente se determinan en suero son dos: la aspartato
aminotransferasa (AST, antiguamente conocida como GOTT, o glutamato-
oxalacetato transaminasa) y la alanina aminotransferasa (ALT, conocida igualmente
como GPT o glutamato-piruvato transaminasa). Las reacciones respectivas son las
siguientes:
