Proteínas
1. Concepto
- Biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N y S. También pueden
aparecer otros elementos en menores proporciones.
- Son macromoléculas de elevado peso molecular (5.000 - 1.000.000)
formadas por la polimerización de aminoácidos.
- Constituyen un 50% del peso seco de un organismo.
- Son específicas de cada especie e incluso de cada organismo.
- Biológicamente muy activas. Desempeñan una gran diversidad de
funciones.
Las proteínas desempeñan diferentes funciones biológicas, ya que son los
instrumentos moleculares mediante los que se expresa la información genética. La
lista que sigue da una idea de la enorme gama de funciones biológicas que las
proteínas realizan, entre otras:
Los catalizadores bioquímicos conocidos como enzimas son proteínas.
Protección inmune. Las proteínas conocidas colectivamente
como inmunoglobulinas constituyen la primera barrera de defensa de los
organismos contra las infecciones de origen bacteriano o viral.
Transporte y almacenamiento. Muchos iones y moléculas pequeñas son
transportados y almacenados por proteínas específicas.
Transporte a través de membranas. Existen proteínas que facilitan el
transporte de materiales a través de las membranas celulares.
Hormonas. Muchas hormonas, como la insulina, son proteínas.
Proteínas estructurales. Proporcionan el soporte mecánico a los
organismos vivos, formando también en algunos casos, sus cubiertas
externas.
Movimiento coordinado. Ciertos ensamblajes de proteínas llevan a cabo
la contracción muscular y posibilitan la motilidad celular.
Generación y transmisión del impulso nervioso. La respuesta de las
células nerviosas a estímulos específicos depende de la presencia de
receptores proteicos.
Control del crecimiento y la diferenciación. El control secuencial de la
expresión de la información genética es imprescindible para el crecimiento y
la diferenciación de las células.
El citoesqueleto de las células está compuesto por proteínas.
2. Aminoácidos
- (α-aminoácidos) – Parte común: carbono α, grupo α-amino, grupo α-
carboxilo y H–. Parte variable: radical. Existen veinte radicales distintos en
los aminoácidos que constituyen las proteínas de los seres vivos. radical
grupo α-amino grupo α-amino hidrógeno
- El enlace peptídico
- Los polipéptidos se construyen a partir de 20 aminoácidos. Todos los
aminoácidos tienen un grupo carboxilo y un grupo amino, ambos unidos
al mismo carbono. Este carbono, llamado carbono α, también tiene unidos
un átomo de hidrógeno y un cuarto grupo, la cadena lateral, que es
diferente en los 20 aminoácidos. La estructura general de los aminoácidos
puede representarse así
- Enlace entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el α-amino de otro,
liberándose una molécula de agua. - La unión de dos aminoácidos
mediante un enlace peptídico se denomina dipéptido. Si el nº de
aminoácidos es menor de cien se denomina polipéptido y con más de cien
es una proteína.
- Las cadenas con «unos pocos» aminoácidos se
denominan oligopéptidos y las cadenas con «muchos»
aminoácidos, polipéptidos. enlace peptídico
3. Estructura
- La función de las proteínas está relacionada con su estructura
tridimensional. Se pueden distinguir cuatro niveles de complejidad
estructural creciente:
Estructura primaria
- Cada proteína se caracteriza por el número, tipo y orden de los aa que la
componen.
- Esta secuencia de aa condiciona los niveles estructurales siguientes.
Estructura secundaria
- Todos los enlaces de la cadena polipeptídica, excepto los enlaces peptídicos,
permiten la rotación de la molécula. De todas las conformaciones posibles solo
algunas son estables. La mayoría de las proteínas presentan una estructura
conjunta.
- Hélice alfa: la cadena de aminoácidos adopta una estructura helicoidal
mantenida por puentes de H entre el grupo -NH de un aa y el -C=O del cuarto aa
que sigue en la secuencia. Los R quedan hacia afuera.
- Lámina plegada β: cadena plegada sobre sí misma y en zig-zag. Se estabiliza
también mediante puentes de H entre distintas zonas de la cadena polipeptídica.
Los grupos R se alternan hacia arriba y abajo.
- Algunas proteínas no adquieren una mayor complejidad estructural. En este
caso reciben el nombre de proteínas fibrosas
Estructura terciaria (Globular)
- Replegamiento tridimensional de una proteína con estructura secundaria.
Determina la actividad de la proteína. Las proteínas con estructura terciaria son
más activas, las fibrosas suelen ser estructurales. Se producen interacciones entre
radicales de aa que se encuentran separados en la cadena polipeptídica.
Estructura cuaternaria (Proteínas oligoméricas)
- Proteínas oligoméricas, formadas por la asociación de varias subunidades
proteicas iguales o diferentes mediante enlaces débiles. Un ejemplo de proteína
oligomérica es la hemoglobina, formada por cuatro subunidades iguales dos a dos.
Desnaturalización y renaturalización
- Pérdida de la actividad de una proteína al perder su estructura terciaria por algún
cambio en el medio (temperatura, pH, salinidad, composición, radiaciones, ...). Si
el cambio no ha sido muy drástico se puede producir la renaturalización de la
proteína, recuperando su estructura y su actividad.
