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Hemoglobina
Hemoglobina
Angie Melissa Zambrano Ojeda
Universidad del valle
Facultad de salud
Programa de odontología
Cali. Colombia
2020
*Gabriel Alejandro Montoya Gómez
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Hemoglobina
TABLA DE CONTENIDO
Introducción .................................................................................................................................................. 1
Síntesis y metabolismo ............................................................................................................................ 2
Estructuras de la hemoglobina ......................................................................................................... 3
Grupo Hemo .................................................................................................................................................. 4
Efecto Bohr ................................................................................................................................................ 5
Enfermedades........................................................................................................................................ 6
Conclusión......................................................................................................................................7
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INTRODUCCIÓN
La hemoglobina se encuentra en los eritrocitos de los vertebrados y realiza 2 funciones importantes
de transporte: uno transportar el O₂ desde el órgano respiratorio hasta los tejidos periféricos y dos
transportar el CO₂ y protones desde los tejidos periféricos hasta los pulmones para la excreción
subsecuente de éstos. La hemoglobina es una proteína globular constituida por cuatro subunidades
proteicas. Cada subunidad, denominada globina, que está unida de modo no covalente a un grupo
hemo. La función de la hemoglobina es transportar oxígeno desde los pulmones a los tejidos y
dióxido de carbono de éstos a los pulmones, donde se produce su eliminación.
SINTESIS
La síntesis de la hemoglobina se inicia en los eritroblastos a través de dos vías metabólicas
diferentes, síntesis del grupo hemo y síntesis de la globina:
(a) El grupo hemo está formado por una porfirina (protoporfirina IX) que posee un átomo de
hierro (II) unido a sus cuatro nitrógenos, y se sintetiza principalmente a partir de succinil coenzima
A (formado en el ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico) y un aminoácido glicina. Cuatro grupos
hemo forman la hemoglobina. La mayor parte de esta síntesis tiene lugar en la mitocondria.
(b) La síntesis de la globina se está codificada por genes situados en los cromosomas 11 y 16. (1)
La cadena polipéptidica de globina se sintetiza en los rizomas. (2) El grupo hemo y la cadena
polipéptidica de globina se unen de forma no covalente para formar una cadena de hemoglobina.
Esta proteína se forma por una combinación de dos subunidades de una cadena peptídica llamada -
alfa- y dos de -beta- donde las cadenas pelipeptídicas están constituidas por eslabones de aminoácidos
(AA) denominados residuos; conteniendo 141 residuos la cadena -alfa- y 146 la cadena -beta-.
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Existen seis tipos de globinas: alfa, beta, gamma, delta, épsilon y zeta. Cada molécula de
hemoglobina posee 4 monómeros de globina, iguales dos a dos.
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Trabajos citados https://images.app.goo.gl/2iPvL9WdzWbEmGYo
La degradación de la hemoglobina se produce en el sistema
6 reticuloendotelial, donde tiene lugar la
No hay ninguna fuente
fagocitosis de los eritrocitos maduros. La hemoglobina liberada se escinde en globina y grupo hemo.
en el documento actual.
Posteriormente se produce la apertura del anillo hemo para formar biliverdina y se separa el hierro
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del tetrapirrol, que es metabolizado a bilirrubina. En los macrófagos el hierro procedente de la
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degradación de la hemoglobina es reutilizada en la eritropoyesis para formación de hemoglobina,
previo transporte a la médula ósea por la tranferrina. Mientras que la cadena polipéptidica de globina
es digerida, y sus aminoácidos son utilizados en diferentes vías metabólicas.
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METABOLISMO
Recordemos que la hemoglobina es una molécula que vamos a encontrar en el interior del glóbulo
rojo y su función va hacer transportar el oxígeno. Este glóbulo rojo va a estar en la circulación 120
días aproximadamente y después de este tiempo se vuelve frágil y debe ser destruido, para eso se
dirigen hacia el bazo donde encontramos al (sistema retículo endotelial) este sistema está formado
por macrófagos que van a hacer los encargados de destruir la hemoglobina que sale de este glóbulo
rojo. Lo que van a hacer los macrófagos es degradar a la hemoglobina en Hemo y Globina. La
globina como es una proteína se va a descomponer en aminoácidos y esos aminoácidos van a servir
para producir nuevas proteínas, el grupo Hemo va a ser degradado a través de una enzima llamada
hemo-oxidasa, en monóxido de carbono (C0), en biliverdina y hierro fedoso (Fe+2). Este hierro
ferroso va a salir a la circulación y se va a unir a una molécula llamada transferrina que es una
molécula que se encarga de transportar el hierro hacia la medula ósea roja donde se va a realizar la
eritropoyesis que es la formación de glóbulos rojos, estos glóbulos rojos van a ser liberados a la
circulación y se van a encontrar en la circulación 120 días y después serán destruidos.
Este hierro no va solo a la medula ósea roja, también se va a dirigir al hígado. Al hepatocito
“que es una célula del hígado” llega el hierro y se va a unir a una ferritina que es la proteína
encargada de almacenarlo. La bilirrubina reductasa se va a convertir en bilirrubina no conjugada, esta
bilirrubina no conjugada es una molécula (insoluble) o sea que no puede ser transportada sola en la
sangre, entonces se une a la albumina para poder ser transportada al hígado. Ahora esta
bilirrubina no conjugada tiene que conjugarse y para esto se utiliza una enzima llamada UDP-
Glucoronil transferasa. A este proceso se le conoce como conjugación, esta conjugación en un 80%
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es realizada por el ácido glucorónico, un 10% por ácido sulfúrico y un 10% por otras moléculas,
ahora la bilirrubina conjugada va a ser expulsada a través del intestino delgado y después el intestino
grueso, en el intestino las bacterias van a convertir a esta bilirrubina conjugada en Urobilinógeno, y
el 80% del urobilinógeno a través de un proceso de oxidación se va a convertir en Estercobilina que
es la molécula encargada de darle color a las heces (pigmento de las heces), el 18% de este
urobilinógeno regresa al hígado y un 2% es eliminado en forma de urobilina a través del riñón y
esta urobilina viene a ser el pigmento que le da el color a la orina.
ESTRUCTURAS DE LA HEMOGLOBINA:
Estructura primaria.
Cadena α
Posee 141 aminoácidos
Extremo amino terminal: α1 valina y α2 leucina.
Extremo carboxilo terminal: α140 tirosina y α141 histidina.
Cadena β
Posee 146 aminoácidos.
Extremo amino terminal: β 1 valina y β 2 histidina.
Extremo carboxilo terminal: α145 tirosina y α146 histidina.
Estructura secundaria.
Cerca del 75% de las cadenas a y b forman a hélix con 3,6 aminoácidos por vuelta.
En las cadenas tipo b existen 8 áreas helicoidales (A-H).
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Estructura terciaria.
El grupo prostético de la hemoglobina es la protoporfirina IX, en cada subunidad, el hemo se
coloca en una hendidura entre las hélices E y F. Los grupos propionatos (altamente polares) están en
la superficie de la hemoglobina. El resto de los grupos están ubicados hacia el interior de la molécula,
rodeados por residuos no polares a excepción de dos histidinas. El hierro se une a la Hys F8 (histidina
proximal). Al otro lado se encuentra la Hys E7 (histidina distal) donde se une el O2, CO2 y CO.
Grupo Hemo
Los grupos hemo son tetrapirroles que se encuentran en interacción con proteínas globulares.
Los tetrapirroles constan de 4 moléculas de pirol enlazadas a un anillo planar por medio de 4 puentes
α-metileno y en el centro de este anillo, se encuentra un átomo ferroso (Fe²⁺). Existen otras proteínas
con grupos prostéticos tetrapirrol, pero lo que hace al hemo un grupo hemo y no un compuesto
análogo, son sus sustituyentes, es decir, los que se une al tretrapirrol. Para el hemo, estos grupos son:
metilo (M), vinilo (V) y propionato (Pr), arreglados en el orden M, V, M, V, M, Pr, Pr, M.
El grupo hemo es una estructura plana que tiene propiedades apolares, aunque también tiene
cargas negativas, por lo que tiene también un extremo polar. Es por tanto insoluble en agua, por lo
que evita el contacto con la misma. Por ello el grupo hemo se localiza entre las estructuras terciarias
de las cadenas polipeptídicas y se sitúa en un bolsillo hidrofóbico. La parte polar queda hacia el
exterior.
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Las hemoproteínas son aquellas proteínas que contienen un grupo prostético hemo, con enlaces
covalentes o no covalentes con la proteína misma. Éstas están presentes en diversos organismos, pero
en nuestro caso particular el hemo se une a 2 proteínas globulares la mioglobina y la hemoglobina,
con lo cual brinda a cada una propiedad diferente que les permiten realizar sus funciones.
La hemoglobina enlaza 4 moléculas de oxigeno (uno por hemo de cada subunidad), la facilidad
del enlace del O₂ a la hemoglobina depende de la presencia de otras moléculas de O₂ en el tetrámero,
ya que presentan una cinética de enlace cooperativo, es decir, la unión de la primera molécula de O₂
facilita el enlace de las demás moléculas de O₂. Sin embargo, para ambas proteínas el enlace entre
un oxígeno y el Fe²⁺ se coloca de manera perpendicular al plano del anillo del hemo, mientras que el
segundo oxigeno se enlaza en un ángulo de 121° respecto al plano del anillo y se orienta alejado de
la histidina distal.
El oxígeno es transportado de dos maneras en la sangre: disuelto en el plasma y unido a la
hemoglobina (Hb). Este hecho puede resumirse de la siguiente manera:
Cantidad total de oxígeno = cantidad disuelta en el plasma + cantidad unida a la hemoglobina.
La hemoglobina, proteína de unión al oxígeno de los eritrocitos, se une de manera reversible al
oxígeno, como se resumen en la ecuación:
Hb + O2 = HbO2.
En los capilares pulmonares, donde la PO2 del plasma aumenta a medida que el oxígeno difunde
desde los alveolos, la hemoglobina capta oxígeno. En las células, donde el oxígeno se utiliza y la PO2
del plasma disminuye, la hemoglobina cede el oxígeno. Dado que el oxígeno es poco soluble en
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soluciones acuosas, necesitamos tener cantidades adecuadas de hemoglobina en la sangre para
sobrevivir.
La hemoglobina unida al oxígeno se conoce como oxihemoglobina, y se abrevia como HbO2, el
número de moléculas de oxígeno unidas varía de una molécula de hemoglobina a otra. Si la
concentración de oxígeno aumenta, la reacción de unión entre oxígeno y hemoglobina se mueve hacia
la derecha y más oxígeno se une a la hemoglobina. Si la concentración de oxígeno disminuye, la
reacción se desplaza hacia la izquierda y la hemoglobina libera algo del oxígeno que transporta.
EFECTO BOHR
La liberación de Oxígeno es afectada cuando disminuye el pH o cuando la presión del CO2 se
incrementa, ambos factores ocasionan que la hemoglobina disminuya su afinidad por el O2. A este
efecto se le conoce como Bohr, que, al revertir las condiciones, propicia el aumento en la afinidad
de la hemoglobina por el Oxígeno. Los tejidos de metabolización rápida, como el músculo durante
la contracción, generan grandes cantidades de iones de hidrógeno y dióxido de carbono. Para liberar
oxígeno donde es más necesario, la hemoglobina ha evolucionado para responder a las
concentraciones de estas dos sustancias. Los iones de hidrógeno y el dióxido de carbono son efectores
alostéricos de la hemoglobina que se unen a sitios distintos a los sitios de enlace del oxígeno.
La afinidad de la hemoglobina respecto el oxígeno disminuye, al bajar el valor del pH (7.4). Por
lo tanto, cuando la hemoglobina se mueve hacia la región con menor pH, tiende a liberar más
oxígeno.
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ENFERMEDADES
Existen enfermedades (por ejemplo, las células falciformes o talasemias) o sustancias (como el
cianuro o el monóxido de carbono), que afectan la interacción del grupo hemo y la proteína lo que
puede provocarnos deficiencias de O₂, o incluso la muerte.
ANEMIA DE CÉLULAS FALCIFORMES
La anemia de células falciformes o drepanocitosis es una de las hemoglobinopatías estructurales
más comunes en el mundo. Predomina en la raza negra. La clínica se resume en vaso oclusión e
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isquemia tisular, la anemia hemolítica y la susceptibilidad a infecciones. Al nacimiento los pacientes
son asintomáticos, las primeras manifestaciones clínicas aparecen entre los 4 y 6 meses de vida
cuando sus niveles disminuyen. El diagnóstico incluye anemia hemolítica, volumen corpuscular
medio normal o disminuido y datos clínicos o antecedentes. La prevención es clave en el manejo,
entre lo que se cuenta con tamizaje neonatal, educación a padres, vacunación y profilaxis antibiótica
en el paciente menor de 5 años.
La anemia de células falciformes o drepanocitosis es una de las hemoglobinopatías estructurales
más comunes en el mundo. Es un defecto de herencia autosómica recesiva caracterizado por la
presencia de hemoglobina S (Hb S) en el eritrocito producto de la sustitución de un único nucleótido
(GTG por GAG) en el codón 6 del gen de la â globulina en el cromosoma 11, que resulta en la
sustitución de ácido glutámico por valina.
FISIOPATOLOGÍA DE LOS ERITROCITOS
La sustitución de los aminoácidos (aa) hidrófobos de la Hb S hace que esta ante la desoxigenación
se polimerice alterando su solubilidad, el depósito de Hb desnaturalizada sobre la membrana del
glóbulo rojo actúa de dos maneras: distorsiona la pared haciéndolo más rígido y dándole una forma
de hoz o media luna, estos eritrocitos son menos deformables en la microcirculación y provocan una
seria de eventos que terminan en oclusión vascular, isquemia tisular y daño crónico de órganos; por
otro lado la Hb desnaturalizada afecta las bombas iónicas de la membrana y la salida de cationes del
eritrocito produciéndose deshidratación celular e incremento de la adherencia al endotelio. La lesión
endotelial suscita la liberación de mediadores inflamatorios y factores pro coagulantes que modulan
la respuesta local y pueden explicar la afectación de diversos órganos en esta patología. Existen
diversas alteraciones que condicionan la presentación.
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CONCLUSIÓN
Para concluir, debemos recordar que el eritrocito es un componente sumamente especializado del
cuerpo humano que gracias a todas las propiedades de su membrana permite la vida. Además, cabe
recalcar que estas células son formadas a partir de una célula unilinaje en la medula ósea durante la
vida extrauterina, que van a dar una renovación constante a los hematíes del cuerpo. La hemoglobina,
permitirá la función más importante de estas células que es el transporte, suministro e intercambio
de gases a través del cuerpo humano.
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Trabajos citados
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funcionales-efectores/apuntes/7-metabolismo-de-la-hemoglobina-1/5222576/view
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https://ocw.unican.es/mod/page/view.php?id=555
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20355876
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