REPUBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA
MINISTERIO DEL PODER POPULAR PARA LA EDUCACION
UNIDAD EDUCATIVA COLEGIO “JESUS REDENTOR”
4TO AÑO SECCION “B”
VALLE DE LA PASCUA- ESTADO GUARICO
PROCESOS ENERGETICOS
ALUMNO: DOCENTE:
JUAN JIMENEZ NICOLAS DIAZ
1. Influencia de las reacciones metabólicas para los seres vivos.
Una de las características de los seres vivos es el mantenimiento de su
estructura química, para ello, la célula debe invertir energía proveniente del
metabolismo.
Las reacciones químicas constan de dos partes: los reactantes y los
productos. Para que los primeros puedan reaccionar deben sufrir un cambio
energético que los llevará a ser productos. Esa energía necesaria para
transformarse se denomina energía de activación.
Las reacciones químicas pueden ser divididas en dos grandes grupos, de
acuerdo con su producción de calor:
Reacciones Endotérmicas (Endergónicas): Son aquellas que no liberan calor
al medio, sino que lo toman de él.
Reacciones Exotérmicas (Exergónicas): Son reacciones que liberan calor al
medio.
El calor es energía, así que en las reacciones endotérmicas los productos
tienen más energía que los reactantes y la guardan, mientras que en las
reacciones exotérmicas los productos tienen menos energía que los
reactantes, por lo tanto la liberan.
Cuando los enlaces de una molécula se rompen, se libera energía, por lo que
las reacciones de degradación son, por lo general, exotérmicas; a estas se les
denomina reacciones catabólicas. Las reacciones que toman energía lo hacen
para establecer enlaces al sintetizar compuestos nuevos, son reacciones son
reacciones anabólicas.
2. Cuadro comparativo, Reacción Endotérmica y Exotérmica.
3. Formación del adenosín trifosfato, y su función en los
procesos energéticos.
La energía producida en el metabolismo es guardada en una molécula a
través de una reacción endergónica, donde a un neucleósido de adenina con
dos grupos de fosfato (ADP-Adenosín difosfato) se le une un tercer grupo de
fosfato, creando un alto enlace de energía y dando origen a la molécula de
ATP ( adenosín trifosfato).
Ese tercer enlace se mantiene hasta que la célula requiera de energía,
entonces la molécula sufre una reacción catabólica y libera la energía
contenido en ella.
ATP ------> ADP + PI + E
El ATP está formado por una base nitrogenada (adenina) unida al carbono 1
de un azúcar de tipo pentosa.
Se produce durante la fotorrespiración y la respiración celular, y es
consumido por muchas enzimas en la catálisis de numerosos procesos
químicos. Su fórmula molecular es C10 H16 N5 O13 P3.
4. Explicación de la relación de las enzimas en el metabolismo.
Las enzimas funcionan como catalizadores, lo que significa que aceleran la
velocidad a la que los procesos y reacciones metabólicas se producen en los
organismos vivos. Son vitales para la vida y sirven a una amplia gama de
funciones importantes en el cuerpo, tales como ayudar en la digestión y en el
metabolismo.
Sin la presencia de enzimas, sería sumamente lenta, trayendo como
consecuencia inconvenientes, además las reacciones de síntesis serían
prácticamente imposibles.
Las enzimas tienen un centro activo donde se aloja la sustancia que será
alterada, denominado sustrato. Si la reacción es anabólica, serán dos
sustratos los que entran; si la reacción es catabólica será uno. La estructura
formado por la enzima y sustrato, se denomina complejo enzima-sustrato.
Aunque las enzimas participan en la reacción facilitándola, ellas mismas no se
ven afectadas, por lo tanto, al final de la reacción quedan igual que al
comienzo, listas para la entrada del siguiente sustrato.
Las enzimas son muy específicas para la reacción que catalizan. Siendo sus
tipos:
Estereoespecificidad: Cuando hay sustratos que pueden, siendo el
mismo, tener varias formas, y solo reconocen dichas formas.
De sustrato: Acepta solo un tipo de sustrato.
De grupo: Reconoce un grupo químico específico, el que va a catalizar,
independientemente del sustrato.
De reacción: Llevan a cabo una reacción específica,
independientemente del sustrato
Factores que afectan la actividad enzimática:
Ph: Es el grado de acidez de una solución. De acuerdo con el sitio
donde actúa la enzima, tiene un ph óptimo.
Temperatura: Como toda proteína, la enzima se ve afectada por las
temperaturas muy altas, pues su estructura globular se rompe y pierde
funcionalidad, es decir, se desnaturaliza. El calor implica movimiento,
así que por debajo de cierta temperatura las enzimas comienzan a
perder movilidad y la velocidad de reacción disminuye.
Concentración de enzimas: Si las cantidades de sustrato son muy altas
en comparación a la de la enzima, la velocidad de reacción no podrá
ser óptima.
Tamaño del sustrato: Si el sustrato no se halla bien disgregado, la
enzima tardará mucho más en poder catalizar la reacción que si se
halla en un tamaño adecuado y encaja fácilmente en el centro activo.
Presencia de moduladores o inhibidores: Hay ciertas sustancias,
compuestos o iones que inhiben la actividad enzimática, hasta
detenerla. Otros compuestos, generalmente metabólicos 8compuestos
intermediarios del metabolismo) que interaccionan con algunas
enzimas para detenerlas o activarlas, de acuerdo con las necesidades
del cuerpo. Estas se hallan en puntos clave de las vías metabólicas, de
forma que pueden ser controladas.
5. Establecer la nomenclatura de 5 (mínimo) de enzimas más
conocidas, con su respectiva función o actividad.
Enzimas covalentemente moduladas: Se encuentran en forma inactiva
y solo se activan en la presencia de otra enzima.
Enzimas isoenzimas: Son la misma enzima, es decir, tienen por ejemplo
la misma función, y se hallan en varios puntos del metabolismo.
Enzimas Aloestéricas: Son enzimas que tienen cuatro cadenas
peptídicas.
Amilasa: es una enzima hidrolasa que tiene la función de catalizar la
reacción de hidrólisis de los enlaces 1-4 entre las unidades de glucosa
al digerir el glucógeno y el almidón para formar fragmentos de glucosa
(dextrinas, maltosa) y glucosa libre.
Tiene actividad enzimática a un pH de 6,4-7. Las amilasas son enzimas
dependientes de calcio, completamente afuncionales en ausencia de
iones de calcio. Actúan a lo largo de cualquier punto de la cadena de
los carbohidratos, descomponiéndolos en dextrina desde la
amilopectina.
La amilasa sirve en el diagnóstico de enfermedades al determinar sus
niveles en plasma para saber si se puede producir una pancreatitis. Sus
niveles pueden estar elevados por un daño a las células productoras de
la enzima en el páncreas, o bien, por una deficiencia renal (excreción
reducida) o también por paperas (inflamación de las glándulas
salivares)
Pepsina: La pepsina es una enzima digestiva que se crea en el
estómago y que hidroliza las proteínas en el estómago. Es, por lo tanto,
una peptidasa. Es una de las tres peptidasas principales del aparato
digestivo humano.
La pepsina es producida por las células principales de las glándulas
gástricas como una proenzima, el pepsinógeno, quien por efecto del
pH ácido se hidroliza y adquiere su capacidad enzimática. Actúa
principalmente sobre enlaces peptídicos de naturaleza hidrófoba,
preferentemente aromáticos. La pepsina es más activa con un pH de
entre 1,5 y 2,5. Se desactiva permanentemente con un pH superior a 5.
Interactúa con las uniones Phe-Phe y Phe-Tyr.
Es la enzima que degrada los polipéptidos y obtiene oligopéptidos. Las
proteasas pancreáticas (tripsina, quimotripsina, carboxipeptidasa y
aminopeptidasa) degradará estos hasta aminoácidos.
Tripsina: La tripsina es una enzima peptidasa, que rompe los enlaces
peptídicos de las proteínas mediante hidrólisis para formar péptidos de
menor tamaño y aminoácidos. La tripsina es producida en el páncreas
y secretada en el duodeno (parte del intestino), donde es esencial para
la digestión. El pH óptimo es 8 y la temperatura óptima es 37 °C. Es una
enzima específica ya que liga al péptido en las posiciones del carboxilo
de residuos Arginina (Arg) o Lisina (Lys) en la cadena, ambos
aminoácidos con grupos R cargados positivamente, fragmentando al
péptido inicial.
Lipasa pancreática: La lipasa pancreática es una enzima (EC [Link])
que se produce en el páncreas y se secreta en el intestino delgado
donde ayuda a descomponer las grasas (lípidos) que comemos para
convertirlas en ácidos grasos y glicerol. El páncreas constituye el origen
principal y primario de la lipasa sérica. La lipasa pancreática humana es
una proteína, con un peso molecular de 45.000 daltons.
La enzima lipasa en general se encuentra en la leche materna y según
estudios es idéntica a la enzima colesterol esterasa por lo que se
supone que el origen es pancreático y llega a las glándulas mamarias a
través de la circulación sanguínea.
Ribonucleasa: a ribonucleasa H (abreviada RNasa H o RNH ) es una
familia de enzimas endonucleasas no específicas de secuencia que
catalizan la escisión de ARN en un sustrato de ARN / ADN mediante un
mecanismo hidrolítico . ... En eucariotas, la ribonucleasa H1 participa
en la replicación del ADN del genoma mitocondrial
6. EJEMPLO DE ENZIMAS COVALENTEMENTE MODULADAS,
ISOENZIMAS Y ALOESTERICAS:
Covalentemente moduladas: enzima glucógeno-fosforilasa, que actúa
en el metabolismo de los glúcidos liberando unidades de glucosa-1-
fosfato a partir de las cadenas polisacarídicas del glucógeno. La
glucógeno-fosforilasa es activada por un enzima modulador, la
fosforilasa-quinasa, que une covalentemente un grupo fosfato a un
resto específico de serina en cada una de las dos subunidades del
enzima modulado. Otro enzima modulador, la fosforilasa-fosfatasa,
escinde hidrolíticamente dichos grupos fosfato desactivando así el
enzima (Figura 14.14).
Isoenzimas:
Las isoenzimas más importantes que han sido estudiadas para
aplicaciones clínicas son:
Creatín fosfo quinasa o CPK
Aparece en forma de dímero con dos tipos de subunidades, la M (tipo
músculo) y la B (tipo cerebro). En el cerebro, ambas subunidades son,
desde el punto de vista electroforético del mismo tipo y se designan B.
En el músculo esquelético, las subunidades son ambas del tipo M. Las
isoenzimas que contienen las subunidades del tipo B y del tipo M (MB)
sólo se encuentran en el corazón (miocardio). Otros tejidos contienen
cantidades variables de las isoenzimas MM y BB.
Alestericas:
Oxigenación de la hemoglobina modulada por la unión del BPG. Se
trata de una proteína tetramérica que presenta cooperatividad.
Ejemplo de modulación por un efector alostérico negativo.
