Seminario-Taller #1
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FalсønSeminario-Taller #1
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FalсønSeminario-Taller Nº 1
UNIDAD Nº 1: PROTEÍNAS
OBJETIVOS ESPECÍFICOS:
⦁ Identificar a los aminoácidos y sus diferentes cadenas laterales
⦁ Comprender la química de los compuestos orgánicos polifuncionales,
particularmente de los aminoácidos y proteínas
⦁ Conocer las propiedades que dependen de las cadenas laterales y que le
otorgan al aminoácido su individualidad química.
⦁ Correlacionar las propiedades de los aminoácidos con las propiedades
generales de las proteínas de las que forman parte.
⦁ Describir el tipo de unión que se establece entre los aminoácidos para constituir
una proteína.
⦁ Conocer las diferentes estructuras en una proteína y su comportamiento en los
procesos de hidrólisis y desnaturalización.
⦁ Reconocer y diferenciar proteínas simples y conjugadas.
⦁ Establecer la importancia de las proteínas en la alimentación.
CONTENIDOS
Aminoácidos: clasificación. Propiedades ácido-base y químicas. Péptidos: unión
peptídica. Nomenclatura. Propiedades ácido-base. Proteínas: propiedades generales.
Carga eléctrica. Electroforesis. Peso molecular. Solubilidad. Formas moleculares.
Estructura molecular de las proteínas (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria).
Desnaturalización. Clasificación. Funciones biológica.
CONCEPTOS CONECTADOS
Funciones químicas. Química del carbono. Solubilidad. Polaridad. Hidrofobicidad.
Soluciones. Dispersiones coloidales.
INTRODUCCION
Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El
nombre proteína proviene de la palabra griega "proteios", que significa "primario" o del
dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar. Por sus propiedades físico-
químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples, que por hidrólisis
dan solo aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas, que por hidrólisis dan
aminoácidos acompañados de diversas sustancias, y proteínas derivadas, sustancias
formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores.
Las proteínas son indispensables para la vida, sobre todo por su función plástica, pero
también por sus funciones biorreguladora y de defensa. Son las biomoléculas más
versátiles y diversas, e imprescindibles para el crecimiento del organismo. Realizan una
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enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan: Estructural,
inmunológica, enzimática, contráctil, homeostática, de transducción de señales,
protectora o defensiva. De este amplio abanico de funciones se deduce la importancia
de su estudio.
ACTVIDADES
⦁ La fórmula que se presenta a continuación representa la estructura general de
un aminoácido.
⦁ Identifique y nombre los grupos funcionales presentes en la molécula.
⦁ Señale los carbonos asimétricos.
⦁ Indique las propiedades físico-químicas de los aminoácidos.
⦁ Dé una definición y, cuando sea posible ilustre, cada uno de los siguientes
términos:
⦁ enlace peptídico
⦁ ion bipolar
⦁ configuración L de los aminoácidos
⦁ dipéptido
⦁ aminoácido con grupo R no polar
⦁ compuesto anfótero
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⦁ punto isoleléctrico
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⦁ Complete el siguiente cuadro con la clasificación de los aminoácidos,
incorporando ejemplos para cada uno de ellos:
Ejemplos de aminoácidos
Aminoácidos alifáticos
neutros
Aminoácidos
Hidroxilados
Aminoácidos
Azufrados
Aminoácidos Básicos
Aminoácidos Ácidos
Aminoácidos
Aromáticos
⦁ Identifique cada aminoácido según su cadena lateral.
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⦁ Complete el siguiente párrafo referido a los aminoácidos.
Los aminoácidos son las _________________ constitutivas de las proteínas. Se
clasifican en _______grupos de acuerdo a las características de sus
___________. Tienen propiedades ópticas debido a que desvían el__________ de
la luz polarizada. Los isómeros se denominan ___________________ porque son
imágenes especulares. Se unen entre ellos a través del enlace _____________
dando origen a los ______________ y _________________.
⦁ Escriba la estructura de la leucina:
⦁ en el pI.
⦁ en medio ácido
⦁ en medio básico
Curvas de titulación de los aminoácidos
La representación gráfica de la variación del pH de una solución por la adición de
equivalentes de ácido o de base se denomina curva de titulación.
En el caso de los aminoácidos, las curvas de titulación proporcionan la siguiente
información (o bien se puede deducir a partir de las mismas):
⦁ Medida del pK de los grupos ionizables: se localizan en el punto medio de la
zona tampón.
⦁ Regiones de capacidad tampón: mesetas donde se localizan los pKs; dichas
regiones se encuentran en el intervalo pK ± 1 unidad de pH.
⦁ pI: se localiza en el intervalo de viraje.
⦁ Formas ionizables del aminoácido en cada rango de pH.
⦁ Carga eléctrica del aminoácido en cada rango del pH
⦁ La Histidina es el único aminoácido con función buffer en el organismo. De una
explicación detallada para esta afirmación. Puede ayudarse de la curva de
titulación de la histidina y del concepto de solución buffer.
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⦁ Escriba la estructura predominante de cada uno de los siguientes aminoácidos
al pH que se indica. a- metionina a su pI
⦁ Serina a pH ácido
⦁ Fenilalanina a pH básico
Si se colocaran en un campo eléctrico: ¿hacia cuál de los electrodos (+ o -)
migraría cada aminoácido.
9- a) ¿Cuáles son las unidades estructurales de las proteínas?
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b) Relacione cada proteína con la función que le corresponde
Proteína Función
Colágeno Interviene en la defensa inmunológica
Amilasa Posibilita la coagulación sanguínea
Fibrinógeno Hidroliza el almidón
Gammaglobulina Sostén y protección de tejidos
Hemoglobina Transporta oxigeno
Miosina Permite la contracción muscular
c) Clasifique las proteínas de la lista, según su estructura en fibrosas o
globulares.
10 – Indique si los tipos de interacción siguientes son responsables de estructuras
proteínicas primaria, secundaria, terciaria o cuaternaria:
⦁ Enlaces por puente disulfuro que se forman entre secciones de una cadena
de proteína.
⦁ Enlaces peptídicos que forman una cadena de aminoácidos.
⦁ Enlaces por puente de hidrógeno entre los H de un enlace peptídico y el O
de un enlace peptídico enlazado a cuatro aminoácidos de distancia.
11- Mencione las características principales de cada estructura:
⦁ Estructura Primaria:
⦁ Estructura Secundaria:
⦁ Estructura Terciaria:
⦁ Estructura Cuaternaria:
12 - Indique si los enunciados siguientes describen una estructura proteínica
primaria, secundaria, terciaria o cuaternaria:
⦁ Grupos R hidrofóbicos buscan un ambiente no polar al moverse hacia el
interior de la proteína plegada.
⦁ Las cadenas proteínicas de colágeno forman una hélice triple.
⦁ Una proteína activa contiene cuatro subunidades terciarias.
⦁ En la anemia drepanocítica, la valina sustituye al ácido glutámico en la
cadena b.
13- En relación a la imagen que se muestra debajo, responda a los siguientes
enunciados:
⦁ ¿Qué tipo de molécula o macromolécula le sugiere la figura adjunta?
⦁ ¿Qué estructura representa?
⦁ ¿Qué tipos de enlaces estabilizan el entramado molecular que se
observa en la figura?
⦁ ¿Qué otro tipo de estructura del mismo nivel de complejidad
conoce?
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⦁ Compare la estructura del colágeno con la de la hemoglobina. ¿Cómo se
relaciona la estructura de la proteína con la función que cumple cada una de
ellas?
COLAGENO HEMOGLOBINA
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15- Analice las consignas y responda de manera sintética.
⦁ Explique en qué consiste la desnaturalización proteica.
⦁ Indique qué tipos de enlaces se conservan y cuáles se ven afectados.
⦁ ¿Qué factores provocan la desnaturalización?
⦁ ¿Qué es la renaturalización y cómo se produce?
⦁ Complete el siguiente cuadro en relación con la constitución de las proteínas y
su función específica.
PROTEINA FUNCIÓN
CONSTITUCIÓN
SIMPLE CONJUGADA
Histonas
Elastina
Albúmina
Hemoglobina
Amilasa
Colágeno
Insulina
⦁ ¿Cómo se puede explicar que una célula típica de nuestro cuerpo posea unas
10000 clases diferentes de proteínas si el número de aminoácidos distintos es
solamente de 20? Razone la respuesta.
⦁ De acuerdo al siguiente patrón de electroforesis de proteínas, indique con que
patrón de migración se corresponde cada proteína sabiendo que:
Buffer de electroforesis pH= 8,6
Prot A Pi: 4,5
Prot B Pi: 6,2
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Prot C Pi: 8,6
Prot D Pi: 9,1
Punto de siembra
(-) (+)
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