Preguntas complementarias
1. Explique por qué el captopril y el enalopril son ejemplos de inhibidores
competitivos de la enzima conversara de la angiotensina.
2. Las granadas son fabricadas por la industria militar con un dispositivo
especial de seguridad para que no exploten en el sitio donde son fabricadas,
si no durante el combate, ¿Qué tipo de enzimas son fabricadas por ciertos
órganos que tienen un comportamiento similar al de las granadas? De
ejemplos.
3. ¿Por qué carece de importancia la lipasa gástrica en los procesos
digestivos del estómago de los adultos y en cambio s importante en el
estomago infantil?
4. ¿Cuál es la importancia medica de las enzimas? De por lo menos un
ejemplo concreto.
5. Defina que son: Zimógenos, Izosimas, inhibidores acompetitivos.
Los zimógenos: Son proteínas precursoras sin actividad enzimática, su
activación es un proceso catalizado por encimas promoviendo la hidrólisis de uno
o más enlaces peptídicos específicos en el zimógeno. Muchos procesos biológicos
están regulados por esta ruptura proteolítica como la digestión o la coagulación
sanguínea. La síntesis de los zimógenos en forma inactiva permite almacenarlos
de forma segura hasta que son requeridos y evitar así que las proteínas ejerzan
una actividad peligrosa en un lugar y momento equivocado.
Isozimas: Son proteínas con diferente estructura pero que catalizan la misma
reacción. Con frecuencia, las Isoenzimas son oligomeros de diferentes cadenas
peptídicas, y usualmente difieren en los mecanismos de regulación y en las
características cinéticas. Desde el punto de vista fisiológico, la existencia de
Isoenzimas permite que haya enzimas similares con diferentes características,
“personalizadas” de acuerdo a los requerimientos específicos del tejido o a
determinadas condiciones metabólicas. Un ejemplo de las ventajas que ofrecen
las Isoenzimas al permitir un ajuste “fino” del metabolismo, en diferentes
condiciones metabólicas.
Inhibidores acompetitivos: son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen
su actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un organismo
patógeno o corregir un desequilibrio metabólico, muchos medicamentos actúan
como inhibidores enzimáticos. También son usados como herbicidas y pesticidas.
Sin embargo, no todas las moléculas que se unen a las enzimas son inhibidores;
los activadores enzimáticos se unen a las enzimas e incrementan su actividad. La
unión de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo
6. ¿Qué diferencia hay entre inhibidores orgánicos e inorgánicos?
Pues los orgánicos son compuestos que tienen en su estructura átomos de
carbono y los inorgánicos no los poseen.
7. ¿Qué función cumplen las vitaminas hidrosolubles en las reacciones
catalizadas por enzimas?
Vitaminas hidrosolubles: Son de naturaleza polar y por lo tanto solubles en agua,
su exceso no resulta toxico ya que se eliminan por la orina. Actúan como
coenzimas o forman parte de ellos. Se convierten en el organismo en cofactores
de enzimas (grupos prostéticos o coenzimas) del metabolismo. Como coenzimas
actúan en las reacciones Enzimáticas como dadores o receptores de dichos
grupos químicos; pueden intervenir en las reacciones de óxido reducción o
intervienen en reacciones de transferencia de grupos químicos.
8. Explique cómo se da el proceso de regulación de la actividad enzimática
en el organismo.
En los humanos, la concentración del sustrato depende en la fuente de comida y
usualmente no es un mecanismo fisiológico importante para la regulación de rutina
de la actividad Enzimática. Por otro lado, la concentración de la enzima es
modulada continuamente en respuesta a las necesidades fisiológicas. La síntesis
y degradación de las enzimas son mecanismos relativamente lentos para regular
la concentración de las enzimas, con respuesta de horas, días o aun semanas. La
activación de pro enzimas es un método más rápido para incrementar la actividad
Enzimática, pero, como mecanismo regulador, tiene la desventaja de no ser un
proceso reversible. Generalmente las pros enzimas se sintetizan en abundancia,
se almacenan en gránulos secretorios y se activan covalentemente luego de que
han sido liberadas de su sitio de almacenamiento. Algunos ejemplos de pro
enzimas importantes son el pepsinógeno, tripsinógeno, y quimiotripsinógeno, que
dan origen a enzimas proteolíticas digestivas. De manera similar, muchas de las
proteínas involucradas en la cascada de la coagulación se sintetizan como pro
enzimas. Otras proteínas importantes, como las hormonas peptídicas y el
colágeno, también se derivan por modificaciones covalentes de sus precursores.
Otro mecanismo para regular la actividad Enzimática es secuestrar las enzimas en
compartimientos en donde el acceso a sus sustratos es limitado. Por ejemplo, la
proteólisis de proteínas celulares y de los glicolípidos por las enzimas
responsables de su degradación se controla secuestrando a estas enzimas dentro
de los lisosomas
