BIOCATALIZADORES

Los catalizadores son moléculas que aceleran una reacción sin consumirse ni alterarse de
forma permanente. Los catalizadores aceleran una reacción al reducir su energía de
activación. Todos los catalizadores poseen tres características relevantes:
• Los catalizadores aceleran las reacciones.
• Los catalizadores sólo pueden acelerar aquellas reacciones que de todos modos serían
espontáneas, si puede superarse la energía de activación.
• Los catalizadores no se consumen ni cambian permanentemente en las reacciones que
promueven.

En toda reacción química se produce la transformación de unas sustancias iniciales,

denominadas reactivos o sustratos, en otras sustancias finales llamadas productos. Para
ello es necesario que las sustancias que van a reaccionar reciban una determinada cantidad
de energía (generalmente en forma de calor) que las active, por eso se denomina "energía
de activación". Esta se emplea en debilitar los enlaces de los reactivos y así favorecer su
rotura.

Por eso cuando las reacciones químicas se llevan a cabo en el laboratorio hay que
aumentar la temperatura, dar descargas eléctricas o bien utilizar un catalizador, es decir,
una sustancia que haga disminuir la energía de activación, ya que se asocia temporalmente
con las moléculas de los reactivos, debilitando los enlaces químicos existentes, y
facilitando la formación de otro nuevos.

Figura 1. Catalizadores como enzimas que disminuyen la energía de activación. Una

energía de activación alta (curva negra) significa que las moléculas de los reactivos deben
chocar con gran fuerza para reaccionar. Los catalizadores reducen la energía de activación
de una reacción (curva roja), de manera que una proporción mucho más alta de las
moléculas se mueve con la rapidez necesaria para reaccionar al chocar. Por lo tanto, la

1
reacción se lleva a cabo con mucha mayor rapidez. Las enzimas son catalizadores
proteicos para reacciones biológicas.

En los seres vivos, un aumento de temperatura o una descarga eléctrica puede provocar
la muerte, por lo que se opta por la otra posibilidad, es decir, la presencia de
biocatalizadores o catalizadores biológicos.

Los biocatalizadores son sustancias capaces de aumentar la velocidad de una reacción, al

disminuir la energía de activación. Además no se gastan durante la reacción y por lo tanto
se necesitan en cantidades muy pequeñas.
Existen cuatro tipos de biocatalizadores:
- Oligoelementos: Fe, Cu, Zn, Mn, I, F
- Enzimas.
- Vitaminas.
- Hormonas.

ENZIMAS

Las enzimas son catalizadores biológicos compuestos primordialmente por proteínas y

sintetizados por organismos vivos. Para funcionar algunas enzimas requieren pequeñas
moléculas orgánicas de apoyo no proteicas llamadas coenzimas. Muchas vitaminas
hidrosolubles (como las vitaminas del complejo B) son esenciales para los seres humanos
porque el cuerpo las utiliza para sintetizar coenzimas. Las enzimas, que pueden catalizar
varios millones de reacciones por segundo, utilizan sus estructuras químicas precisas para
orientar, distorsionar y reconfigurar otras moléculas, mientras ellas mismas permanecen
inalteradas. Además de las características de catalizadores recién descritas, las enzimas
tienen dos atributos adicionales que las diferencian de los catalizadores no biológicos:
• Las enzimas suelen ser muy específicas y catalizan, cuando mucho, unos cuantos tipos
de reacciones químicas. Casi siempre, una enzima cataliza un solo tipo de reacción, en la
que intervienen moléculas específicas, pero que no afecta a otras moléculas similares.
• En muchos casos, la actividad enzimática está regulada (es decir, se intensifica o se
suprime) por retroalimentación negativa que controla la rapidez a la que las enzimas
sintetizan o descomponen moléculas biológicas.

Además, a diferencia de los catalizadores no biológicos, las enzimas presentan una

gran especifidad.

Atendiendo a su composición, se pueden distinguir dos tipos de enzimas:

- Enzimas exclusivamente proteicas. Es decir, formadas sólo por aminoácidos. Pueden
estar constituidas por una o más cadenas polipeptídicas.
- Holoenzimas. Enzimas formadas por una parte proteica, llamada apoenzima, y una parte
no proteica, denominada cofactor.

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El cofactor puede ser:
- Un catión metálico: Fe, Cu, Mg, Zn.
- Una molécula orgánica compleja, que recibe el nombre de coenzima. La mayoría de los
coenzimas se unen débilmente a la enzima, pero otros se unen estrechamente, mediante
enlaces covalentes, en este caso, el coenzima recibe el nombre de grupo prostético.

La función enzimática está íntimamente relacionada con la estructura de la enzima. Cada

enzima tiene una “bolsa”, llamada sitio activo, donde pueden entrar una o más moléculas
de los reactivos, llamadas sustratos. Como seguramente recordarás, las proteínas tienen
formas tridimensionales complejas. Su estructura primaria está determinada por el orden
preciso en el que los aminoácidos están unidos entre sí. Luego, la cadena de aminoácidos
se pliega sobre sí misma en una configuración (a menudo como una hélice o una hoja
plegada) llamada estructura secundaria. Así, la proteína adquiere las vueltas y dobleces
adicionales de una estructura terciaria.

En las proteínas con función de enzimas, el orden de los aminoácidos y la forma precisa
en la que están doblados crea una forma distintiva y una distribución de las cargas
eléctricas que son complementarias al sustrato sobre el que actúa la enzima. Algunas
enzimas adquieren una estructura proteica cuaternaria, uniendo las cadenas de
aminoácidos para crear la forma y el arreglo de cargas necesarios dentro del sitio activo.

Como la enzima y su sustrato deben embonar adecuadamente, sólo ciertas moléculas

pueden entrar en el sitio activo. Tomemos la enzima amilasa como ejemplo. Esta
descompone las moléculas de almidón mediante hidrólisis; pero deja intactas las
moléculas de celulosa, aunque ambas sustancias consisten en cadenas de glucosa. En la
celulosa, un patrón diferente de enlace entre las moléculas de glucosa evita que éstas se
acoplen en el sitio activo de la enzima.

Si masticas una galleta salada el tiempo suficiente, notarás un sabor dulce provocado por
la liberación de moléculas de azúcar del almidón en la galleta gracias a la amilasa de tu
saliva. La pepsina, una enzima presente en el estómago, selecciona las proteínas y las
ataca desde muchos puntos a lo largo de sus cadenas de aminoácidos. Otras proteínas
digestivas (por ejemplo, la tripsina) romperán sólo los enlaces entre aminoácidos
específicos. El aparato digestivo produce varias enzimas diferentes que trabajan en
conjunto para descomponer por completo las proteínas de la dieta en sus aminoácidos
individuales.

¿Cómo catalizan las enzimas una reacción?

1. Tanto la forma como la carga del sitio activo obligan a los sustratos a entrar en la
enzima con una orientación específica.
2. Cuando los sustratos entran en el sitio activo, tanto el sustrato como el sitio activo
cambian de forma. Ciertos aminoácidos dentro del sitio activo de la enzima
pueden unirse temporalmente a átomos de los sustratos, o interacciones eléctricas
entre los aminoácidos del sitio activo y los sustratos pueden distorsionar los

3
 enlaces químicos en los sustratos. La combinación de selectividad por el sustrato,
la orientación del sustrato, los enlaces químicos temporales y la distorsión de
enlaces promueven la reacción química específica catalizada por una enzima en
particular.
3. Cuando termina la última reacción entre los sustratos, el(los) producto(s) ya no
encaja(n) bien en el sitio activo y se expulsa(n). La enzima regresa a su
configuración original y está lista para aceptar otro conjunto de sustratos (vuelta
al paso 1).

Figura 2. Ciclo de las interacciones enzima-sustrato. Mientras observas esta figura,

imagínate también el tipo contrario de reacción, donde una enzima enlace una sola
molécula y haga que ésta se divida en dos moléculas más pequeñas.

¿Cómo aceleran las reacciones químicas las enzimas?

Por lo general, la descomposición o síntesis de una molécula dentro de una célula se lleva
a cabo en muchos pasos diferenciados, cada uno catalizado por una enzima distinta (véase
la figura 3). Cada una de estas enzimas reduce la energía de activación de su reacción
específica (véase la figura 1), permitiendo que la reacción se lleve a cabo fácilmente a
temperatura corporal.

Una cucharada de azúcar, por ejemplo, a temperatura corporal seguiría siendo azúcar de
manera indefinida debido a su alta energía de activación. Sin embargo, dentro de una
célula el azúcar se combina fácilmente con oxígeno (agente oxidante) para formar agua y

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dióxido de carbono en el proceso de respiración celular. ¿Cómo? Piensa en un alpinista
que asciende por un risco empinado y se encuentra con puntos de apoyo para pies y manos
que, paso a paso, le permiten trepar el risco. Asimismo, una serie de pasos de reacción,
cada uno catalizado por una enzima que baja la energía de activación, permite que la
reacción total (en este caso, azúcar oxidante) supere el “risco” de alta energía de
activación y la reacción ocurre a temperatura corporal.

Figura 3. Perspectiva simplificada de las vías metabólicas. La molécula de reactivo

original, A, sufre una serie de reacciones, cada una catalizada por una enzima específica.
El producto de cada reacción sirve como reactivo para la siguiente reacción de la vía. Las
vías metabólicas suelen estar interconectadas, de manera que el producto de un paso en
una vía podría servir como reactivo de la siguiente reacción en esa vía o para una reacción
en otra vía.

Las células regulan la actividad de las enzimas

Un mecanismo por el cual las células ejercen control sobre las enzimas es sintetizando
algunas de éstas en una forma inactiva que se vuelve activa en las condiciones apropiadas.
Como ejemplo tenemos las enzimas pepsina y tripsina que digieren proteínas. Las células
sintetizan y liberan estas enzimas en formas inactivas previniendo que digieran sus
propias proteínas. En el estómago donde funciona la pepsina el ácido estomacal elimina
el bloqueo del sitio activo de la pepsina, permitiendo que la enzima se active y funcione.
En cambio, la tripsina funciona mejor en las condiciones de baja acidez del intestino
delgado, donde se activa por la intervención de otra enzima.

Moléculas reguladoras controlan algunas enzimas. En un proceso que se conoce como

regulación alostérica, ciertas enzimas fortalecen o inhiben su actividad usando moléculas
reguladoras; la molécula que actúa como regulador no es el sustrato ni el producto de la
enzima que regula.

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Figura 4. Algunas enzimas son controladas por regulación alostérica
a) Muchas enzimas tienen un sitio activo y uno de regulación alostérica en distintas partes
de la molécula.
b) Cuando las enzimas se inhiben por regulación alostérica, la unión de una molécula
reguladora modifica el sitio activo, de manera que la enzima es menos compatible con su
sustrato.

La molécula reguladora se une de forma reversible a un sitio regulador alostérico especial

de la enzima, que se separa del sitio activo de la enzima. Esta unión temporal de la
molécula reguladora altera el sitio activo de la enzima (“alostérico” significa literalmente
“otra forma”) y la enzima podría volverse más o menos capaz de unirse con sus sustratos
(FIGURA 4). La enzima específica y la molécula reguladora específica determinan si la
regulación alostérica incrementa o reduce la actividad de la enzima.

Un tipo importante de regulación alostérica es la inhibición por retroalimentación, que

es una retroalimentación negativa que provoca una vía metabólica que cesa la elaboración
de un producto cuando se alcanzan las cantidades deseadas, como cuando un termostato
apaga un calentador si la temperatura de una habitación es lo suficientemente cálida. En
la inhibición por retroalimentación la actividad de una enzima se inhibe mediante una
molécula reguladora que es el producto final de una vía metabólica. En general la

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molécula reguladora inhibe una enzima al principio en la serie de reacciones que la
produjo, como se ilustra en la FIGURA 5.

Por ejemplo, supón que una serie de reacciones, donde una enzima diferente cataliza cada
una, convierte un aminoácido en otro. Cuando está presente suficiente aminoácido del
producto, se detiene la serie de reacciones porque el aminoácido del producto se une con
un sitio regulador alostérico en una enzima al principio de la vía, y la inhibe.

Figura 5. Regulación de enzimas por inhibición por retroalimentación. En este ejemplo,

la primera enzima en la vía metabólica que convierte la treonina (un sustrato de
aminoácidos) en isoleucina (un producto de aminoácidos) se inhibe cuando es alta la
concentración de isoleucina, la cual actúa como molécula reguladora. Si a una célula le
hace falta isoleucina, la reacción sigue adelante. A medida que se acumula isoleucina,
ésta se une al sitio de regulación alostérica de la primera enzima y bloquea la vía. Una
vez que las concentraciones de isoleucina bajan y hay menos moléculas de ésta que
inhiban la enzima, la vía reanuda su producción.

Los venenos, las drogas y el ambiente influyen en la actividad de las enzimas. En

general las drogas y los venenos que actúan en las enzimas inhiben a éstas. Las formas
tanto competitiva como no competitiva de inhibición se muestran mediante venenos y
drogas. Algunos inhibidores compiten con el sustrato por el sitio activo de la enzima.
Algunos venenos y drogas se unen al sitio activo de una enzima de forma reversible, de
manera que tanto el sustrato normal como la sustancia extraña compiten por el sitio activo
de la enzima. A veces la enzima descompone la sustancia extraña; en otros casos, esta
simplemente busca el sustrato normal. Este proceso se denomina inhibición competitiva.

Por ejemplo, el metanol es una forma altamente tóxica de alcohol que se utiliza como
disolvente y compite por el sitio activo de la enzima alcohol deshidrogenasa (que se
encuentra en la fruta fermentada y en las bebidas alcohólicas). El alcohol deshidrogenasa
descompone el metanol produciendo formaldehído en el proceso, lo cual puede causar
ceguera.

Aprovechando la inhibición competitiva, los médicos prescriben etanol a las víctimas de

envenenamiento con metanol. Al competir con el metanol por el sitio activo del alcohol
deshidrogenasa, el etanol bloquea la producción de formaldehído. Este ejemplo ilustra
una propiedad fundamental de la inhibición competitiva: el sustrato normal o el inhibidor

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pueden desplazarse mutuamente si su concentración es lo suficientemente alta. Algunos
medicamentos contra el cáncer son inhibidores competitivos de enzimas.

Como el cáncer consiste en una división rápida de células, se generan grandes cantidades
de DNA. Algunos medicamentos contra el cáncer se asemejan a las subunidades que
componen el DNA. Estos medicamentos compiten con las subunidades normales,
engañando a las enzimas para que fabriquen DNA defectuoso, lo cual, a la vez, evita que
proliferen las células cancerígenas. Por desgracia, estos medicamentos también
interfieren con el crecimiento de otras células que se dividen rápidamente, incluidas
aquellas en los folículos del cabello y las que recubren el tracto digestivo. Esto explica
por qué la pérdida de cabello y las náuseas son efectos colaterales de algunos tratamientos
contra el cáncer con quimioterapia.

Figura 6. Inhibición competitiva

Algunos inhibidores se unen de forma permanente a las enzimas.

Algunos venenos y drogas se unen de manera irreversible a las enzimas. Estos inhibidores
irreversibles penetran en los sitios activos de las enzimas y los bloquean de forma
permanente, o se adhieren a otra parte de ellas, cambiando su forma o carga de manera
que éstas ya no puedan unirse adecuadamente a sus sustratos.

Por ejemplo, algunos gases nerviosos e insecticidas bloquean permanentemente el sitio

activo de la enzima acetilcolinesterasa, que se encarga de descomponer la acetilcolina
(una sustancia que liberan las neuronas para activar los músculos). Esto provoca que la
acetilcolina se acumule y estimule de forma excesiva los músculos, causando parálisis.
La muerte sobreviene porque las víctimas no pueden respirar. Otros venenos, incluidos el
arsénico, mercurio y plomo, son tóxicos porque se unen de manera permanente a otras
partes de varias enzimas, inactivándolas.

El ambiente influye en la actividad de las enzimas.

Las estructuras tridimensionales complejas de las enzimas son también sensibles a las
condiciones del ambiente. Sabemos que una buena parte de la estructura tridimensional

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de las proteínas es resultado de la formación de puentes de hidrógeno entre aminoácidos
parcialmente cargados. Estos enlaces pueden ser alterados por un reducido número de
condiciones químicas y físicas, incluyendo el pH, la temperatura y la concentración de
sales. La mayoría de las enzimas tienen un rango estrecho de condiciones en las cuales
funcionan de manera óptima.

Aunque la enzima pepsina que digiere proteínas requiere las condiciones de acidez del
estómago (pH = 2), casi todas las demás enzimas —incluyendo la amilasa que tiene la
función de digerir el almidón—, funcionan óptimamente a un pH de entre 6 y 8, que es el
nivel que prevalece en la mayoría de los fluidos corporales y que se mantiene dentro de
las células vivas (figura 7). Un pH ácido altera las cargas de aminoácidos agregándoles
iones hidrógeno. La acidez del estómago mata muchas bacterias al desactivar sus
enzimas.

La temperatura también afecta la rapidez de las reacciones catalizadas por enzimas. Tales
reacciones se alentan con las bajas temperaturas y se aceleran con las temperaturas
moderadamente altas, pues la tasa de movimiento de sus moléculas determina la
probabilidad de que entren en contacto con el sitio activo de una enzima (figura 7). El
enfriamiento del cuerpo puede disminuir drásticamente la rapidez de las reacciones
metabólicas del ser humano.

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 Figura 7. Las enzimas funcionan mejor con rangos estrechos de pH y de temperatura

En un caso de la vida real, un niño que cayó a través de la capa de hielo de un lago
congelado fue rescatado y salió ileso después de pasar 20 minutos bajo el agua. Aunque
el cerebro, a la temperatura normal del cuerpo, muere después de unos cuatro minutos sin
oxígeno, el agua helada bajó la temperatura corporal del niño y redujo sus reacciones
metabólicas, lo cual también disminuyó drásticamente su necesidad de oxígeno. En
cambio, cuando las temperaturas se elevan demasiado, los puentes de hidrógeno que
determinan la forma de las enzimas pueden romperse a causa del excesivo movimiento

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molecular. Piensa en las proteínas de la clara de huevo que cambian totalmente de color
y de textura al cocerse. Incluso temperaturas mucho más bajas que las necesarias para
freír un huevo pueden ser demasiado altas para que las enzimas funcionen correctamente.
El exceso de calor puede ser mortal, en parte porque el mayor movimiento de los átomos
a altas temperaturas rompe los puentes de hidrógeno, y distorsiona la estructura
tridimensional de las enzimas y otras proteínas necesarias para la vida. En Estados Unidos
cada verano docenas de niños mueren por hipertermia, cuando se les deja sin atención
dentro de automóviles excesivamente calientes.

Las bacterias y los hongos, que existen en casi todos los alimentos que ingerimos, son
responsables de la descomposición de éstos. Los alimentos permanecen frescos en el
interior del refrigerador o del congelador porque el ambiente frío retrasa las reacciones
de catalización de las enzimas de las que dependen los microorganismos para crecer y
reproducirse. Antes de que existieran los refrigeradores, era común conservar la carne
utilizando soluciones con alta concentración de sal (piensa en el tocino o la carne de
puerco salada), que matan a la mayoría de las bacterias. Las sales se descomponen en
iones, que forman enlaces con los aminoácidos en las proteínas con función de enzimas.
Demasiada sal (o muy poca) interfiere con la estructura tridimensional normal de las
enzimas, impidiendo así su actividad. Los encurtidos se conservan bastante bien en una
solución de vinagre y sal, que combina las condiciones de un medio salado con las de uno
ácido. Los organismos que viven en ambientes salinos, como es previsible, tienen enzimas
cuya configuración depende de la presencia de iones salinos.

Cinética enzimática
La velocidad de una reacción enzimática dependerá de la cantidad de sustrato (S) y de la
cantidad de enzima (E).

Si en una reacción enzimática mantenemos constante la concentración de E y

aumentamos progresivamente la concentración de S, la velocidad de reacción aumenta
rápidamente, ya que al haber más moléculas de sustrato, aumenta la probabilidad de
encuentro entre S y E. Pero llega un momento en que, a pesar de que la concentración de
S siga aumentando, la velocidad no varía, es decir, se llega a una velocidad máxima
(Vmáx). Esto se debe a que todas las moléculas de la E se encuentra formando el complejo
E-S, lo que se denomina saturación de la enzima.

Este hecho llevó a Michaelis y Menten a formular una ecuación para calcular la velocidad
de una reacción enzimática según las distintas concentraciones de sustrato.

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 [𝑆]
𝑉 = 𝑉𝑚á𝑥
𝐾𝑀 +[𝑆]

V= velocidad de reacción
Vmáx= velocidad máxima de reacción
[S]= concentración de S
KM= constante de Michaelis-Menten

Figura 8. Variación de la velocidad de reacción según la concentración del sustrato

La constante KM es la cantidad de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad

de la velocidad máxima. Esta constante es característica de cada enzima y proporciona
una idea de la afinidad de la enzima por el sustrato; a menor KM, mayor afinidad, ya que
alcanza antes la velocidad semimáxima.

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13
HORMONAS
Tipos de hormonas y sus funciones en el cuerpo humano
Las hormonas son moléculas de diversa naturaleza que se producen en las glándulas
secretoras o endocrinas. Trabajando conjuntamente con el sistema nervioso, son las
responsables de que actuemos, sintamos y pensemos tal y como lo hacemos.
Los distintos tipos de hormonas se liberan en los vasos sanguíneos o en el espacio
intersticial donde circulan solas (biodisponibles), o bien son asociadas a ciertas proteínas
hasta alcanzar los órganos o tejidos blanco (o diana) donde actúan. Las hormonas forman
parte del grupo de los mensajeros químicos, que incluye también a los neurotransmisores
como las dopamina, la serotonina o el GABA.

Las funciones más importantes de las hormonas

Las funciones de las hormonas son variadas, pero tanto si una hormona procede de una
planta, de un animal invertebrado o vertebrado, se encarga de regular varias funciones
importantes. Ahora bien... ¿por qué son tan importantes las hormonas?
Una de las funciones que desempeñan es que aseguran el crecimiento correcto. En los
seres humanos, la glándula pituitaria se encarga de secretar las hormonas del crecimiento
durante la infancia y la adolescencia. En los animales invertebrados, como por ejemplo
los insectos, la hormona del crecimiento interviene en la muda o la renovación de los
tegumentos (recubrimientos del cuerpo), es decir, el desprendimiento de la capa externa.
En el caso de las plantas, son varias las hormonas que se encargan del crecimiento
adecuado de las raíces, las hojas y las flores.

Clasificación de las hormonas:

Por proximidad de su sitio de síntesis a su sitio de acción
Dependiendo si hacen su efecto en las mismas células que la sintetizaron o sobre células
contiguas, las hormonas pueden ser:

Hormonas Autocrinas: Las hormonas autocrinas actúan sobre las mismas células que las
sintetizaron.
Hormonas Paracrinas: Son aquellas hormonas que actúan cerca de donde se sintetizaron,
es decir, que el efecto de la hormona se produce una célula vecina a la célula emisora.

Según su composición química

• Hormonas Peptídicas: Estas hormonas están compuestas por cadenas de
aminoácidos, polipéptidos u oligopéptidos. La gran mayoría de este tipo de
hormonas no logran traspasar la membrana plasmática propia de las células
dianas, esto hace que los receptores de esta clase de hormonas se ubiquen en la
superficie celular. Entre las hormonas peptídicas, encontramos: la insulina, la
hormona del crecimiento o la vasopresina.
• Derivadas de Aminoácidos: Estas hormonas emanan de distintos aminoácidos,
como el triptófano o la tirosina. Por ejemplo, la adrenalina.

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 • Hormonas Lipídicas: Este tipo de hormonas son eicosanoides o esteroides. A
diferencia de las anteriores si consiguen atravesar las membranas plasmáticas. Las
prostaglandinas, el cortisol y la testosterona son algunos ejemplos.
Según su naturaleza
• Dependiendo esta clase de sustancias producidas por el cuerpo a través de su
naturaleza, existen los siguientes tipos de hormonas:
• Hormonas Esteroideas: Estas hormonas provienen del colesterol y son producidas
principalmente en los ovarios y testículos, además de en la placenta y la corteza
adrenal. Algunos ejemplos son: los andrógenos y la testosterona, producidos en
los testículos; y la progesterona y el estrógeno, que se producen en los ovarios.

• Hormonas Proteicas: Son hormonas formadas por cadenas de aminoácidos y

péptidos.
• Derivados Fenólicos: A pesar de ser de naturaleza proteica tienen un bajo peso
molecular. Un ejemplo es la adrenalina, que interviene en situaciones en las que
gran parte de las reservas de energía del cuerpo deben invertirse en mover los
músculos rápidamente.

Son biocatalizadores elaborados por los propios seres vivos. Son sustancias segregadas
por glándulas de secreción interna (endocrinas), que, al carecer de conducto excretor,
vierten su secreción directamente a la sangre, siendo transportadas por ella hasta el órgano
o tejido sobre el que ejercen su acción. (Jawetz, 2011)
Desde el punto de vista químico, las hormonas son sustancias muy heterogéneas, desde
derivados de ciertos aminoácidos (como la adrenalina y la tiroxina), proteínas (como la
oxitócica o la insulina) o esteroideas (como las hormonas sexuales).
Las hormonas liberadas por las glándulas endocrinas o neurosecretoras van a para a la
sangre y son transportadas por el sistema circulatorio a todas las partes del cuerpo. Pero,
solo ejercen acción en células u órganos concretos, llamadas células u órganos diana.

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Estás células disponen de moléculas receptoras que se unen específicamente a las
hormonas.
El sistema endocrino colabora junto con el nervioso para controlar procesos como el
crecimiento, el desarrollo, el metabolismo, la reproducción, el contenido de agua y sales,
o los niveles de glucosa, proteínas y otros nutrientes, y para desencadenar respuestas
adoptivas entre cambios ambientales (Jawetz, 2011)
Están dispersas por todo el organismo, aunque actúan sólo en el órgano o tejido cuyas
células poseen un receptor específico para ellas.
Su naturaleza es muy variada; las hay que son proteínas, como la insulina; esteroides,
como las hormonas sexuales, etc.

Las hormonas realizan tres funciones:

- Estimulan la síntesis de determinadas sustancias.
- Regulan el metabolismo celular.
- Estimulan el crecimiento y la diferenciación celular.

El sistema endocrino
Las glándulas endocrinas son de secreción interna, ya que carecen de conductos propios.
La mayor parte de las hormonas se producen en este tipo de glándulas, aunque otras son
segregadas por neuronas o por ciertos órganos como pueden ser el estómago o el intestino
delgado. El exceso o la insuficiencia en la producción de hormonas da lugar a
enfermedades como las tiroideas, la diabetes o el bocio.

La pituitaria
Está situada en la base del cerebro Segrega la hormona de crecimiento (responsable del
desarrollo de los huesos y los músculos) y estimula a otras glándulas endocrinas, para que
segreguen sus respectivas hormonas.

Glándulas Suprarrenales
Las glándulas suprarrenales producen hormonas tales como estrógeno, esteroides,
cortisol, cortisona, además de sustancias químicas como adrenalina y dopamina. La
médula suprarrenal produce adrenalina y noradrenalina, que afecta a un gran número de
funciones del organismo. Estás sustancias estimulan la actividad del corazón aumentan la
tensión arterial, y actúan sobre la concentración y dilatación de los vasos sanguíneos y la
musculatura (Jawetz, 2011).

Mecanismos de acción Hormonal

Por señalización intracelular: primero ocurre una modificación en la permeabilidad de la
membrana plasmática, después ocurre una activación de enzimas intracelulares y por
ultimo una activación de genes
-Mecanismos del segundo mensajero: La hormona estimula la formación o activación de
un segundo mecanismo que induce efectos posteriores intracelulares. Entre estos, puede
ser AMPC, fosfopolipasa C, calmodulina, iones de calcio, GMPc.

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Concentración Hormonal
Secreción Hormonal
Retroalimentación Negativa
Retroalimentación Positiva

Eliminación de las hormonas

Ocurre por la destrucción metabólica por parte de los tejidos, por la unión de tejidos
excreción hepática de la bilis, excreción renal de la orina.
La vida media depende del tipo de hormonas, por ejemplo, las esteroideas suprarrenales
duran entre 20 y 100 minutos y las tiroideas entre 1 y 6 días.

Mecanismos de retroalimentación, regulan la liberación de hormonas

Para que una hormona sirva como control fisiológico, debe haber alguna forma de activar
y apagar su mensaje. En los animales, el “interruptor” generalmente implica una
retroalimentación negativa: la secreción de una hormona estimula una respuesta en las
células blanco y esa respuesta inhibe la secreción ulterior de la hormona. Casi todas las
hormonas ejercen efectos tan potentes sobre el cuerpo que serían perjudiciales si actuaran
durante demasiado tiempo; por ello, el control de la liberación hormonal mediante
retroalimentación negativa tiene importancia especial.

Supongamos que una persona acaba de trotar varios kilómetros en un día soleado y
caluroso y perdió medio litro de agua por la transpiración. Como respuesta, la glándula
hipófisis libera hormona antidiurética (ADH), la cual hace que los riñones reabsorban
más agua y produzcan orina muy concentrada, Pero si esta persona llega a casa y bebe un
litro de Gatorade, repondrá con creces el agua que perdió al sudar. La retención
continuada de esta agua en exceso podría elevar la presión arterial y posiblemente dañar
al corazón. La retroalimentación negativa hace que la secreción de ADH se suspenda

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cuando el contenido de agua de la sangre regresa a la normalidad, lo que permite que los
riñones comiencen a eliminar el agua excedente. (Audesirk, 2008)

En unos cuantos casos, la liberación de una hormona se controla por retroalimentación

positiva, al menos por un breve lapso. Por ejemplo, las contracciones del útero al principio
del parto hacen que el cuello de la matriz se distienda y que la hipófisis posterior libere
la hormona oxitócina, la cual, a la vez, estimula contracciones más fuertes del útero, lo
que provoca que se libere más oxitócina, creando un ciclo de retroalimentación positiva.
De manera simultánea, la oxitócina hace que las células del útero liberen prostaglandinas,
que intensifican aún más las contracciones uterinas. Este mecanismo es otro ejemplo de
retroalimentación positiva. Pero los sistemas de retroalimentación positiva deben
producir retroalimentación negativa que limite su duración. En este caso, las
contracciones del útero hacen que el bebé nazca, lo que pone fin al estiramiento del cuello
de la matriz y detiene el ciclo de retroalimentación positiva que propició e intensificó las
contracciones uterinas. (Audesirk, 2008)

Los mamíferos tienen glándulas tanto exocrinas como endocrinas

Existen dos tipos básicos de glándulas: exocrinas y endocrinas. Las glándulas exocrinas
producen secreciones que se liberan hacia el exterior del cuerpo (“exo” significa “afuera”
en griego) o en el tracto digestivo (un tubo hueco que es continuo con el mundo exterior).
Las secreciones de estas glándulas se liberan a través de tubos o aberturas llamadas
conductos. Entre las glándulas exocrinas están las glándulas sudoríparas y sebáceas (que
producen aceites) de la piel, las glándulas lacrimales (que secretan lágrimas), las
glándulas mamarias (que producen leche) y las glándulas que producen secreciones
digestivas, como las salivales y algunas células del páncreas. Las glándulas endocrinas,
también llamadas glándulas sin conductos, liberan sus hormonas dentro del cuerpo
(“endo” significa “adentro” en griego). Una glándula endocrina por lo regular consiste en
cúmulos de células productoras de hormonas incrustados en una red de capilares. Las
células secretan sus hormonas al líquido intersticial que rodea a los capilares. Luego, las
hormonas entran en los capilares por difusión y el torrente sanguíneo las transporta por
todo el cuerpo. (Audesirk, 2008)

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Bibliografía
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