INTRODUCCIÓN

Las enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son proteínas Como

catalizadores, los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. No
llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido
de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.
Se puede decir también que son catalizadores de naturaleza proteínica que regulan
la velocidad a la cual se realizan los procesos fisiológicos, producidos por los organismos
vivos. En consecuencia, las deficiencias en la función enzimática causan patologías.
Las enzimas, en los sistemas biológicos constituyen las bases de las complejas y variadas
reacciones que caracterizan los fenómenos vitales. La fijación de la energía solar y
la síntesis de sustancias alimenticias llevadas a cabo por los vegetales dependen de las
enzimas presentes en las plantas. Los animales, a su vez, están dotados de las enzimas que
les permiten aprovechar los alimentos con fines energéticos o estructurales;
las funciones del metabolismo interno y de la vida de relación, como la locomoción, la
excitabilidad, la irritabilidad, la división celular, la reproducción, etc. Están regidas por la
actividad de innumerables enzimas responsables de que las reacciones se lleven a cabo en
condiciones favorables para el individuo, sin liberaciones bruscas de energía a
temperaturas fijas en un medio de pH, concentración salina, etc.; prácticamente constante.
La acción Catalica enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que
representa el estado de transición. El sustrato se une al enzima a través de numerosas
interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno, electrostáticos, hidrófobos, etc., en
un lugar específico, el centro activo
El modo de acción de una enzima, por sí misma, no puede llevar a cabo una reacción, su
función es modificar la velocidad de la reacción, entendiéndose como tal la cantidad
de producto formado por unidad de tiempo. La especificad de la enzima son las moléculas
del sustrato se unen a un sitio particular en la superficie de la enzima, denominado sitio
activo, donde tiene lugar la catálisis.
 OBJETIVOS

La acción Catalica enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que

representa el estado de transición. El sustrato se une a la enzima a través de numerosas
interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno, electrostáticos, hidrófobos, etc., en
un lugar específico, el centro activo. Este centro es una pequeña porción del enzima,
constituido por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato. Con su acción,
regulan la velocidad de muchas reacciones químicas implicadas en este proceso.

Una enzima, por sí misma, no puede llevar a cabo una reacción, su función es modificar la
velocidad de la reacción, entendiéndose como tal la cantidad de producto formado por
unidad de tiempo. Tal variación se debe a la disminución de la energía de activación Ea; en
una reacción química, la Ea es la energía necesaria para convertir los reactivos en formas
moleculares inestables denominadas especies en estado de transición, que poseen mayor
energía libre que los reactivos y los productos

Las moléculas del sustrato se unen a un sitio particular en la superficie de la enzima,

denominado sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de este
sitio activo, donde solo puede entrar un determinado sustrato (ni siquiera sus isómeros) es
lo que determina la especificidad de las enzimas.
Factores que incluyen las reacciones enzimáticas
 Cambios en el pH
 Cambios en la temperatura
 Presencia de cofactores
 Las concentraciones del sustrato y de los productos finales
 Activación / Presencia de Inhibidores
 Costes
 Disponibilidad
 FUNDAMENTACIÓN
Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que tienen
lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de aumentar la
velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador artificial conocido, y
además son altamente específicos ya que cada uno de ellos induce la transformación de un sólo
tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio de reacción.

• Presencia de catalasa en tejidos animales y vegetales: la catalas es una enzima que actúa sobre
el peróxido de hidrógeno (H2O2 agua oxigenada) descomponiéndolo en H2 O y O2, con
desprendimiento de energía en forma de calor. Esta enzima está presente en todos los tejidos
animales y vegetales. En esta práctica realizaremos una desnaturalización mediante una elevación
de la temperatura.

• Hidrólisis del almidón por las enzimas hidrolíticas de la saliva: En la saliva se encuentra una
enzima llamada ptialina que descompone (hidroliza) el almidón produciendo glucosa. Vamos a
comprobar la presencia de glucosa tras la acción de la enzima realizan una reacción de Fehling. La
desnaturalización de la enzima la realizaremos cambiando el pH por medio de la adición de ácido
(HCl). Recuerda: * Las enzimas son proteínas que se desnaturalizan (se destruyen) y pierden su
actividad por efecto de las altas temperaturas y los cambios bruscos de pH.

• La reacción de Fehling sirve para identificar la presencia de glucosa.

• El lugol es un reactivo que sirve para identificar la presencia de almidón.

• La sacarosa es un glúcido formado por la unión de glucosa y fructosa.

 CAPACIDADES
Las enzimas son proteínas “especialistas” y controlan TODAS las reacciones químicas de nuestro
cuerpo. Hay enzimas en todo lo que está vivo. Se dice que son catalizadores, porque cada reacción
química necesita una enzima para que se realice, es decir, todo lo que se transforma lo hace gracias
a una enzima. Cada enzima actúa sobre una sustancia concreta, como una llave y una cerradura.
Las enzimas son sensibles: necesitan unas condiciones adecuadas para poder hacer sus funciones y
si las condiciones se alteran, mueren.
La temperatura es fundamental, por eso nuestro cuerpo no soporta fiebre por encima de 41-42º un
tiempo prolongado y morimos, ya que las enzimas se desnaturalizan.
Actúan en el interior de las células, transformando los nutrientes que les llegan a través de la sangre
en otras sustancias, como el ácido oxalacético o el pirúvico, que forman parte del metabolismo
celular. Las enzimas intracelulares también son los responsables de los procesos de degradación
celular. En estos procesos se obtienen nutrientes elementales a partir de los materiales estructurales
propios de las células cuando el aporte mediante la dieta se interrumpe (por ejemplo, durante el
ayuno), o cuando la célula no puede utilizar los nutrientes de la sangre (por ejemplo, en
la diabetes).
MATERIALES
❖ 9 Tubos de ensayo

❖ Gradilla

❖ Mechero de gas

❖ Cuentagotas

❖ Bisturí o cuchillo

❖ Pinzas de madera

❖ Vidrios de reloj

❖ Cristalizador

❖ Lugol

❖ Reactivo de Fehling A y B

❖ Ácido clorhídrico (HCl)

❖ Agua oxigenada (H2O2)

❖ Tejidos de hígado y zanahoria

❖ Almidón, Sacarosa, Saliva

 PROCEDIMIENTO

EXPERIMENTACIÓN 1: Presencia de catalasa en tejidos animales y vegetales o Toma la zanahoria

y corta dos trocitos aproximadamente iguales.
Toma el hígado y prepara dos trozos del mismo tamaño.
Introduce cada muestra en un tubo de ensayo.
Vierte unos 5cc de agua corriente en cada uno de los cuatro tubos.
De los cuatro tubos que tienes, toma uno que contenga zanahoria y otro con hígado. Hierve durante
6-8 minutos. Pasado este tiempo retira el agua.
Echa peróxido de hidrógeno en los cuatro tubos.
Observa los resultados y anota en la tabla siguiente si la reacción es positiva (+) o negativa (-):

Muestra Reacción de H2O2

Hígado hervido Desnaturaliza
Hígado sin hervir Catalasa
Zanahoria hervida Desnaturaliza enzimas
Zanahoria sin hervir catalasa
EXPERIENCIA 2: Hidrólisis del almidón por las enzimas hidrolíticas de la saliva
• Prepara los siguientes tubos de ensayo:
2 Tubos núm. 1: Solución de almidón. 3 cc
2 Tubos núm.2: Solución de almidón 3cc Cierta cantidad de saliva
2 Tubos núm. 3: Solución de almidón 3cc Cierta cantidad de saliva 0,2 cc de ácido
clorhídrico
Dejar en reposo los tubos durante 30 minutos.
• Realizar con cada uno de los tres tubos la reacción de Fehling y una tinción con
lugol.
• Observa y anota los resultados en la tabla.

N° de tubos Lugol Fehling

Tubo 1 Forma color azul intenso Color celeste
Tubo 1
Tubo 2 Negativo Negativo
Tubo 2
Tubo3 Reacción positiva Reacción positiva
Tubo 4
Cuestionario
¿Cuál es la reacción que cataliza la amilasa?
La amilasa, denominada también sacarasa o ptialina, es un enzima hidrolasa que tiene la función
de catalizar la reacción de hidrólisis de los enlaces 1-4 del componente α-Amilasa al digerir el
glucógeno y el almidón para formar azúcares simples, es decir cataliza la degradación del almidón
y se produce principalmente en las glándulas salivales y en el páncreas

2.importancia de la amilasa como componente de la saliva?

La amilasa salival es la encargada de degradar el almidón de los alimentos en monosacáridos.

3. ¿Para que se calienta parte de muestra de saliva?

Es para que las enzimas salivales actuen mejor degradando los alimentos. Uno de los principales
factores que optimizan el funcionamiento de las enzimas es la temperatura. A mayor temperatura
mayor actividad enzimatica.

4. Considerando la concentración de amilasa que existe en la saliva y los parámetros

cinéticos que obtuviste. ¿Cuál es el número de recambio de esta enzima?
En enzimología, el término número de recambio (también conocido como k cat  o k2) se
define como el máximo número de moléculas de un sustrato que una molécula
de enzima puede convertir en producto por unidad de tiempo
BIBLIOGRAFÍA
https://www.monografias.com/trabajos71/enzimas/enzimas.shtml

https://www.conasi.eu/blog/consejos-de-salud/que-son-las-enzimas/

https://www2.uned.es/pea-nutricion-y-dietetica-I/guia/guia_nutricion/compo_enzimas.htm

https://es.slideshare.net/MaRimbuMaRimbu/practica-de-lab