Universidad de Antioquia, Bedoya, Cortecero, David, Ruiz, Salazar, Solano, Bioquímica.
INFORME PDB.
Andrés Alfonso Espinosa Cortecero, Kevin Santiago Bedoya Castañeda, Julián Alberto David Goez,
César Augusto Ruiz Parra, Luisa Fernanda Salazar Álvarez, Valentina Solano Ariza.
Universidad de Antioquia – Facultad de ingenierías.
Resumen: En el presente informe se muestra el análisis de una
proteína, que para el caso será la queratina, los datos son
obtenidos mediante la página web PDB (Protein Data Bank),
https://www.rcsb.org/. También se explicará brevemente el
funcionamiento de la página web anteriormente mencionada.
Imagen 1. Resumen de datos experimentales.
Palabras clave - Queratina, proteína, experimentar,
secuencia, anotaciones, vista 3D, resumen. Al finalizar el resumen de datos experimentales se encuentra el
apartado “Literatura”, donde se puede ver un resumen corto pero
INTRUDUCCIÓN. conciso de la proteína y un acceso a la bibliografía.
La página web a tratar es una base de datos de la estructura
tridimensional de las proteínas y ácidos nucleicos, para el caso
la queratina. Estos datos, generalmente obtenidos mediante
cristalografía de rayos X o resonancia magnética nuclear, son
enviados por biólogos y bioquímicos de todo el mundo.
I. PDB, DESCRIPCIÓN Y
FUNCIONAMIENTO.
Imagen 2. Apartado de Literatura.
único depósito de información sobre las estructuras 3D de proteínas,
ácidos nucleicos y ensamblajes complejos.
La organización Worldwide PDB (wwPDB) gestiona el archivo de 1.2. VISTA 3D.
PDB y garantiza que la PDB esté disponible de forma gratuita y
pública para la comunidad global. En esta sección se muestra el comportamiento de la molécula con una
visualización espacial haciendo posible la observación de la ubicación
PDB está conformada por diversas entidades de carácter público y de los polímeros el agua y los iones de manera gráfica. Si se amplía la
privado: imagen permite ver la posición de los aminoácidos proteinogénicos en
la estructura.
- Banco de datos de resonancia magnética biológica
(BMRB).
- Banco de datos de proteínas de Japón (PDBj).
- Banco de datos de proteínas en Europa (PDBe).
- Colaborador de investigación para el banco de datos de
proteínas de bioinformática estructural (PDB).
1.1. RESUMEN DE ESTRUCTURA.
Inicialmente en el resumen de estructura se muestra el código por el
que se representa la proteína a buscar en la página PDB, para el caso
de la queratina el código es “6EC0”, posteriormente se da una breve
descripción de la proteína y se indica dónde se puede encontrar.
Después son mostrados datos experimentales de manera resumida.
Imagen 3. Estructura 3D con visualización de polímeros de la queratina.
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1.3. ANOTACIONES. Cristalización.
En esta sección se muestran los aspectos más relevantes sobre la
molécula como lo son las anotaciones de la familia de proteínas y las
Imagen 6. Datos de la cristalización.
anotaciones del producto genético.
Datos del cristal.
Imagen 4. Anotación de la familia de proteínas.
Imagen 7. Datos del cristal.
Difracción.
Imagen 8. Datos de la difracción.
Y se finaliza con el software que se usa y la función que cumple cada
software.
Software.
Imagen 4. Anotación del producto genético.
Al ingresar en sus hipervínculos la página se redirige a otras
estructuras con componentes o características similares.
Imagen 8. Software usado en el proceso experimental.
1.5. SECUENCIA.
Este apartado mostrará la gama completa de características
Imagen 5. Pantalla mostrada al ingresar en regulación del proceso de disponibles (anotaciones estructurales y biológicas) y las alineaciones
desarrollo.
entre Instancias de polímero (cadenas) y secuencias UniProtKB. El
menú de selección se puede utilizar para mostrar las características de
las diferentes instancias de polímero PDB (cadenas) de la entrada
1.4. EXPERIMENTAR. actual.
En este apartado se muestran los datos experimentales obtenidos
mediante difracción de rayos X, esta se basa en diferentes etapas,
mostradas a continuación con los datos obtenidos.
Imagen 9. Secuencia de queratina.
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II. INFORMACIÓN RELEVANTE Heterocomplejo de dominios de la bobina 2B de proteínas de
QUERATINA. filamento intermedio humano, queratina 5 (KRT5) y queratina 14
(KRT14) Simetría global: cíclica - C2
Codigo plan biotecnologia Queratina: 6EC0
Peso total de la estructura: 30,40 kDa
Simetría global: cíclica - C2
Recuento de átomos: 1510
Peso total de la estructura: 25,57 kDa (kilodalton)
Recuento de residuos: 185
Recuento de átomos: 1774
Cadenas de proteínas únicas: 2
Recuento de residuos: 209
Todavía no hay datos de alta resolución sobre la estructura y
Cadenas de proteínas únicas: 2 organización de los filamentos intermedios de queratina, que son
heteropolímeros obligados que proporcionan un soporte mecánico
Queratina es estructura cristalina vital en los epitelios
Clasificación: PROTEIN FIBRIL Queratina 1 COMPONENTES CELULARES
Organismo (s): Homo sapiens intracelular
Mutación (es): No citoesqueleto
Resumen de PubMed: de filamentos intermedios
Para caracterizar los mecanismos de ensamblaje del filamento orgánulo
intermedio de queratina a resolución atómica, determinamos la
estructura cristalina del heterotetrámero humano de tipo salvaje. orgánulo no delimitado por membrana
Longitud de la secuencia 107 orgánulo intracelular
Nombre genético: KRT1 orgánulo intracelular no limitado a la membrana
Hay 6 tipos únicos de moléculas en esta entrada. La entrada contiene filamento de queratina
3476 átomos, de los cuales 1702
citoesqueleto de filamento intermedio
son hidrógenos y 0 son deuterios.
complejo supramolecular
4ZRY resumen Las queratinas 1 (K1) y 10 (K10) son las queratinas
primarias expresadas en la epidermis diferenciada. Las mutaciones en polímero supramolecular
K1 / K10 están asociadas con enfermedades de la piel humana.
Peso total de la estructura: 28,25 kDa fibra supramolecular
fibra citoesquelética polimérica
Recuento de átomos: 1731
Recuento de residuos: 214 entidad anatómica celular
Cadenas de proteínas únicas: 2
La proteina de la molecula esta constituida por 6 moleculas: queratina
1,queratina tipo I cytoskeletal 10(KRT10), ion cadmio, ion cobalto II,
ion niquel II y agua
la KRT10 contiene residuos de glicina y serina
No hay moleculas de ARN
No hay arbohidratos
3TNU
