EJE TEMATICO 10:

Enzimas

FISICO QUIMICA
LIC EN NUTRICION
Generalidades de las enzimas:
✓ Las enzimas son catalizadores biológicos

✓ Los catalizadores son sustancias que aumentan la velocidad química sin alterar el proceso global. (no altera ni consume la
enzima y no altera el producto)

✓ Disminuyen la energía de activación.

✓ La mayoría están formadas por proteínas globulares .

✓ Son catalizadores estereotipificados, actúan sobre las reacciones químicas de un solo estereoisómero en un compuesto
dado Ej: catalizan AA- l pero no AA-d

✓ Sustrato: sustancia sobre la que actúa la enzima.

✓ Se unen a sustratos por medio de al menos “tres puntos de fijación”, las enzimas incluso pueden convertir sustratos no
quirales en productos quirales.
 Nomenclatura:
• La IUB creó un sistema de nomenclatura de enzimas formado por un nombre y número de código singular que identifican el tipo de reacción
catalizada y los sustratos comprendidos.
• Clases:
• 1. Oxidorreductasas: catalizan oxidaciones y reducciones.
• 2. Transferasas: catalizan la transferencia de porciones, como grupos glucosilo, metilo o fosforilo.
• 3. Hidrolasas: catalizan la división hidrolítica de C-C, C-O,C-N y otros enlaces.
• 4. Liasas: catalizan la división de C-C, C-O, C-N y otros enlaces covalentes mediante eliminación de átomo, dejando dobles enlaces.
• 5. Isomerasas: catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula.
• 6. Ligasas: catalizan la unión de dos moléculas en reacciones acopladas a la hidrólisis de ATP.

1. Para nombrarlas, se puede utilizar el nombre tradicional, que suele obtenerse añadiendo el sufijo
"asa" al nombre del sustrato o al tipo de reacción que catalizan.
2. La enzima se designa con las letras E.C, con un subíndice de cuatro números
que indican los siguientes aspectos:
• Primer dígito: nombre de la clase de enzimas (del 1 al 6, siguiendo la clasificación
• Segundo dígito: subclase (normalmente el tipo de sustrato, el donador· de
electrones o el enlace afectado).
• T ercer dígito: aspectos específicos de la reacción (sustrato, grupo funcional
que participa en la reacción, etc.). .
• El cuarto dígito señala el número concreto que ocupa la enzima dentro de
la subclase.
 Estructura:
Sitio Activo

PARTE NO PROTEICA: Moléculas que participan de manera directa en la unión del Sustrato o catálisis

➢ Se sitúa dentro de la apoenzima→ Es una incorporación estrecha y fuerte a la

estructura proteica, ya sea por EC o EnoC
GRUPOS PROSTETICOS ➢ FND, FAD, Pirofosfato Tiamina, Biotina
➢ El GP mas común :Iones metálicos→ fe, Co, Cu, Mg, Mn, Zn→ Metaloenzima
➢ Se une de manera transitoria y disociable con la estructura proteica de la
apoenzima
COFACTOR
➢ Se ubica en el medio que rodea
➢ IONES METALICOS→ Enzimas activadas por metal- Metaloenzimas.
➢ Transportador de sustratos que los movilizan de un lado al otro dentro de la
COENZIMA célula:
a- Actúan estabilizando moléculas muy reactivas (FADH y NADH)
B- facilita que se reconozca y unan grupos pequeños
➢ MOLECULAS ORGANICAS
 MECANISMO DE ACCION:

E + S = COMPLEJO ES→
E+P
[Link] ENZIMATICA:
Las enzimas aumentan enormente la velocidad de reacción pero no
modifican el cambio de energía neto ni la constante de equilibrio.
Durante la reacción la enzima (E ) se une efectivamente al Sustrato(S)→
formando un complejo transitorio “COMPLEJO ENZIMA SUSTRATO”
(complejo ES).
Las modificaciones que sufre la molecula de la enzima son efímeras, ya
que al final de la reacción se encuentra inalterada.
[Link] ACTIVO:
❖ Es el lugar definido donde el sustrato se fija. También puede denominarse : Centro
activo, sitio catalico o lugar de sustrato y es donde se cumple la acción catalítica
❖ El sitio activo es una agrupación de aa( aminoácidos) distribuidos de forma precisa.
Esta disposición se mantiene gracias a la estructura de la pr (1ria, 2ria y 3ria). Tanto
la unión como la acción catalízadora exigen una conformación tridimensional
altamente especifica del sitio activo, en el cual los restos de los aminoácidos aportan
grupos funcionales esenciales. Por ejemplo lisina, glutamato, aspartamo o restos
hidrófobos que desempeñan un papel importante en la unión del sustrato.
❖ La unión S-E comprenden enlaces no covalentes ( puentes de hidrogeno, enlaces
iónicos, interacciones hidrofóbicas y de Van der Waals)
❖ Los grupos químicos del SA interaccionan con el sustrato. Están dispuestos de tal
forma que enfrentan los grupos del sustrato especifico y lo fijan en la posición
apropiada.
❖ Muchas reacciones químicas catalizadas por enzimas participan dos o mas
moléculas de sustratos diferentes , en ese caso el SA tiene un nicho (espacio) en el
cual cada sustrato se ubica y posiciona para reaccionar de la forma mas favorable
 A fines del siglo 19→ E. Fischer →creo una hipostesis en la cual comparaba la unión del sustrato a la
enzima con el encaje de una llave – cerradura
- Esto explica la especificidad del sustrato
- Pero es muy rigida para los conocimientos actuales sobre la estructura molecular

Actualmenre → La teoría de Koshland tiene mas aceptación→ ADAPTACION O AJUSTE INDUCIDO

- Esta teoría plantea en la plasticidad y flexibilidad de la estructura de la enzima.
- cuando el sustrato se une a la E , se realizan cambios de conformación de la molecula y se
adapta a los grupos funcionales , para una ubicaion efectiva

ZIMOGENEOS: Enzimas que se sintezan a partir de un precursor inactivo.→ Preenzima/ Proenzima/Zimogeneos

- La mayoría de las veces son proteínas que se convierten en enzimas activas a través de una hidrolisis.
- Ejemplo: pepsinógeno (liberado por las células zimogeneas del estomago), el cual se activa por hidrolisis en el ph del
estomago (acido) y forma Pepsina.
Cambios energéticos:
El grafico muestra la cantidad de energía durante la reacción.
→Para que se transforme el sustrato en producto , se deben reorganizar grupos
funcionales y distorsionar enlaces, lo cual lleva a un ESTADO MOLECULAR DE
TRANSICION (donde aumenta la E° libre de Gibbs, si se lo compara con el estado
basal)

Que quiere decir esto??

Aunque la reacción sea espontanea (energéticamente hablando) se debe
superar esta Barrera energética, para poder transformar el S en P y es lo que se
denomina E° de activacion
Las enzimas lo que hacen es buscar vias alternativas que tengan menor E° de Activacion,
para acelerar las reacciones y lo hace por dos mecanismos:
1° la formación de Enlaces Covalentes o transferencia de grupos funcionales, entre grupos
funcionales de la enzima y el sustrato
2° la interacción de E. No covalentes entre el S y la E , va acompañado de una liberación e°
libre , llamada energía de unión o fijacion
Las enzimas NO MODIFICAN
los equilibrios de reacción,
pero consiguen que se
alcancen de forma mas rápida.
CINETICA ENZIMATICA: L a cinética estudia la velocidad de una reacción, esto permite conocer aspectos como
afinidad, eficiencia, conocer determinados mecanismos de acción.
Le velocidad de cualquier reacción esta determinada por la concentración de sustrato y la constante de velocidad
(k).
V= k
Estas determinaciones siempre se realizan en condiciones optimas para la reacción (ph, T°, etc) obteniendo la
velocidad máxima de la reacción V(max). La cual esta determinada por la desaparición de los reaccitivos o aparición
de los productos.

Curva de Avance de
reacción / cinetica de
reaccion
La pendiente de la curva de avance,
determina la Velocidad inicial de la reacción
V(0) a tiempo 0
→la medida de v0 se realiza antes de que
se consuma el 10% del total del sustrato, de
forma que pueda considerarse la [S] como
esencialmente constante a lo largo del
experimento.
→Para estudiar la cinetica enzimática se tiene en cuenta el efecto de la concentración inicial de sustrato sobre la
velocidad inicial de la reacción, manteniendo la cantidad de enzima constante.

Dependiendo de la influencia de la concentración de los reaccionantes sobre la velocidad, tenemos:

- reacciones de1° orden: donde V es igual al reactante (la velocidad depende del sustrato)
-Reacciones de 2° orden: donde V es proporcional al Producto de los reactantes (2 sustratos = 1
producto)
-Reacciones de orden 0 : donde V es independente de los reactantes (independiente de los sustratos)
 ACTIVIAD ENZIMATICA:
DETERMINACION DE LA ACTIVIDA ENZIMATICA
FACTORES QUE DETERMINAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA:
A. Concentración de la enzima: Existe una relación entre la cantidad de la enzima y la velocidad de la reacción,
indicando que la velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración de la enzima
Concentración de la E Aumenta la velocidad de la reacción

B. Concentración del sustrato: cuando la concentración del sustrato es baja, la actividad de la reacción crece en forma
lineal acompañado de la concentración del sustrato. Pero si aumenta la concentración del sustrato la velocidad de la
reacción aumenta , hasta llegar a un punto donde la velocidad no va aumentar sino que va a estar en forma lineal ( es
decir no se va afectar la velocidad por mas que aumente la concentración del S)

C. Temperatura: como consecuencia del incremento de la energía cinética, la velocidad de una reacción química
aumenta cuando la t° asciende.
Si bien la actividad enzimática aumenta con la temperatura , al llegar a su valor máximo, correspondiente a la T°
optima. Por encima de esta temperatura optima cae la actividad rápidamente

T° Velocidad de la reacción
D. PH: Para la mayoría de las E la actividad optima se encuentra entre un ph de 6 y 8. por debajo o encima de esos
valores , la velocidad de la reacción cae mas o menos rápido. Pero hay algunas excepciones como la pepsina de jugo
gástrico cual ph optimo es de 1,5.
E. Concentración del producto: La acumulación de los productos de reacción generalmente disminuye la velocidad de la
enzima. En algunas enzimas, los productos se combinan con su sitio activo formando un complejo suelto y, por lo tanto,
inhibiendo la actividad de la enzima.
 INHIBIDORES ENZIMATICOS:
Son sustancias que inhiben la acción de la enzima ya sea uniéndose al SA o a un grupo funcional. Pueden reversibles
o irreversibles

- I. Irreversibles: Producen cambios permanentes en la molécula de la enzimaEj venenos órganofosforados-

inhibenla acetilcolinestasa, enzima muy importante para el sistema nervioso.
- I. Reversibles:
a. Inhibidores reversibles competitivos:
- el inhibidor es muy parecido en structuta al S y estos compiten por el sitio activo.
- a moléculas si bien no son parecidas al S , igualmente compiten por el sitio activo.
- En otros casos, el inhibidor y el S se fijan a diferentes sitios de la enzima , lo cual genera cambios
conformacionales
b. Inhibidores no competitivos: se unen a la E en un lugar de la molecula diferente al sitio activo y
disminuye la velocidad máxima.
c. Inhibidores anticompetitivos: en Inhibidor se une al complejo ES y este pasa a estar inactivo “ complejo
ESI” logrando una actividad disminuida, ya que este complejo ES es ineficiente.
 REGULACION ENZIMATICA:
En el organismo, un compuesto se transforma a través de una serie de etapas, y cada una de ellas es catalizada por una
enzima diferente.
En cada etapa se forma un producto diferente y va seguir transformándose en la próxima etapa por la próxima E. En cada
paso o etapa una o varias E actúan como REGULADORES del flujo de sutratos y productos, acorde a la necesidad de la
celula.
Generalmente la E que cataliza la 1 er etapa en ruta metabólica suele ser la REGULADORA. Las restantes E de la serie se
ajustan a su actividad, a la disponibilidad de sustrato fijado a partir de la 1era reacción.
Estas enzimas reguladoras se distinguen en:

E. Alostericas:
Estas enzimas están reguladas por retroalimentación(feedback). La enzima que cataliza en la 1era etapa es inhibida
por el producto de la ultima etapa. Esta acción es reversible. El agente modificador actúa uniéndose a la E en un
lugar distinto al SA.
E. Reguladas por modificación covalente:
Estas enzimas están reguladas por la adición o sustracción de grupos unidos covalentemente, ejemplo Glucogeno
fosforilasa.
Esta enzima tiene baja actividad o inactivada (fosforilasa B) y se le agrega un grupo
fosfato al hidroxilo en la molécula de la E y se convierte en su forma activa o de lata actividad (FOSFORILASA A ) Este
proceso es reversible, es decir que si se le sustrae el grupo fosfato a la molécula vuele a convertirse en fosforilasa B
Bibliografia Recomendada:
Harper. Bioquimica ilustrada
Antonio Blanco. Quimica biologica
Feducci, Bioquimica. Conceptos esenciales.
[Link]

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