ENZIMA QUIMOSINA
Presentado por:
Natalia Charry Londoño
Docente:
Sebastian Pacheco
UNIVERSIDAD CATOLICA DE MANIZALES
FACULTAD DE ARQUITECTURA Y INGENIERÍA
INGENIERÍA AMBIENTAL
2019
INTRODUCCIÓN
En el trabajo investigativo se presenta la formación,síntesis,funcionalidad y recombinación de
la enzima Quimosina en donde se muestra como la enzima interviene en procesos
agroindustriales para la producción de queso,suero de leche y leche
JUSTIFICACIÓN
La enzima Quimosina es el producto de coagulación de la enzima caseína y donde su núcleo
es formado por proteinasa ,en donde dicha coagulación permite la creación de varias enzimas
pero en la que se va a enfocar es la Quimosina en la cual es una enzima que se encuentra en
los 4 estómagos de la vaca dicha enzima para sacarla o extraerla de los tejidos se realizaba un
secado al sol para así después utilizarla en los procesos de pre fermentación o agregación de
los quesos en maduración.
La quimosina es importante para los procesos agroindustriales ya que permite realizar una
mejor interacción entre las proteínas que contiene exclusivamente la vaca pero también se
puede encontrar en vegetales como en las flores este tipo de sustancia de la flor hace muchos
años también la utilizaban para cuajar el queso y así mejorar los procedimientos de
fermentación.
Mediante este trabajo de investigación se comprenderá la utilidad y funcionalidad que genera
la Quimosa a los sustrato biológicos y cómo interactúa con el medio para lograr realizar los
procesos bioquímicos de alimentos por medio de su interacción química con los tejidos
animales o vegetales como esta beneficia el medio ambiente al ser desechado en las aguas
residuales.
OBJETIVO GENERAL
● Comprender la funcionalidad de la enzima Quimosina bioquímicamente.
OBJETIVO ESPECÍFICO
● .Mostrar la utilidad de la enzima en procesos agroindustriales
● Comprender su funcionalidad como enzima catalítica.
● Demostrar sus beneficios al ser desechada en los cuerpos de agua.
COAGULACIÓN ENZIMÁTICA DE LAS CASEÍNAS
Las micelas de caseína pueden coagular por la acción de enzimas proteolíticos, que cortan la
cadena de la proteína por el enlace entre Phe 105-Met 106, separando la región hidrofílica del
extremo El fragmento mayor de la caseína kappa, que va desde el aminoácido 1 al 105,
conocido como "para-kappa-caseína", queda asociado a la micela, mientras que el fragmento
menor, el "caseinomacropeptide", se libera y queda en solución. Tras la coagulación de las
micelas, este fragmento pèrmanecerá en el lactosuero.
(Miguel Calvo,CEC)(1)
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coagulantes-en-la-industria-láctea-12-728.jpg?cb=1346952855
QUIMOSINA
La quimosina, cuyo código es E.C.3.4.23.4, es un enzima proteolítico que se obtiene
tradicionalmente del abomaso (cuarto estómago) de terneros jóvenes. Se encuentra, como
enzima digestivo, mezclada con pepsina, siendo la proporción de quimosina, y la calidad del
cuajo, mayor cuanto más joven es el animal. También se encuentra en otras especies
animales, como el cerdo. Durante muchos siglos se ha utilizado como en la fabricación de
queso el estómago de los terneros secado al sol y triturado.
(Miguel Calvo,CEC)(1)
Síntesis
La quimosina se sintetiza como pre-pro-quimosina, proteína que tiene en su cadena 58
aminoácidos más que la quimosina activa, y que no tienen actividad proteolítica. Se secreta al
estómago como pro-quimosina, también inactiva, tras el corte de 16 aminoácidos, y se
transforma en el enzima activo por la eliminación proteolítica de otro fragmento de 42
aminoácidos, quedando con un peso molecular de aproximadamente 30.700. El enzima, como
todas las proteinasas, puede autodigerirse si se conserva en las condiciones en las que es
activo. Puesto que la quimosina se inactiva irreversiblemente con concentraciones elevadas
de cloruro de sodio, se conserva en esta forma. Al disminuir la concentración salina al
utilizarla, se reactiva.
El centro activo de la quimosina, como el de otras aspartil-proteinasas, está situado en un
profundo bucle entre dos dominios. En ese centro activo se encuentran los dos restos de
aspártico catalíticos, el que ocupa el lugar 34 en la cadena y el 216. Además, intervienen
también algunos átomos de thre-35, gly-36, thr-217 y gly-218 (señalados en azul). La
selectividad de sustrato de la quimosina viene determinada por presencia de una zona
específica con cargas negativas (señalada en verde), que interacciona con las histidinas que
ocupan las posiciones 98, 100 y 102 en la caseina kappa.
La quimosina tiene tres variantes genéticas, la variante A, con un resto de aspártico en la
posición 286, y la B, que tiene en esa misma posición un resto de glicina y la variante C. La
variante A es algo más activa que la B frente a la caseína kappa, posiblemente porque la
carga del aspártico favorece su interacción con ella. En cambio, la variante B es algo más
estable a pH 3,5 o inferior.
(Miguel Calvo,CEC)(1)
Quimosina recombinante
El desarrollo de las técnicas de ingeniería genética, junto con la demanda, no siempre
satisfecha, de quimosina de calidad, han inducido a la producción de quimosina utilizando
microorganismos en cuyo genoma se ha insertado el gen de la pro-quimosina bovina. La
cadena polipeptídica es evidentemente la misma que la de la quimosina bovina, pero la
glicosilación es distinta. La primera quimosina recombinante se obtuvo en 1988, en
Quimosina B, en la levadura Kluyveromyces lactis (o Kluyveromyces marxianus var. lactis),
con el nombre comercial de "Maxiren" (de la empresa Gist-Brocades).
Se sintetiza en forma de proquimosina, que se activa tras el lisado de las células, unas vez
detenida la fermentación. Quimosina B en el hongo filamentoso Aspergillus awamori (o
Aspergillus niger var. awamori). Gen de la proquimosina. Se segrega al medio de cultivo, de
donde se recupera. Quimosina A en Escherichia coli k-12 Quimosina B en Pichia pastoris,
otra levadura En Escherichia coli la proquimosina se almacena en cuerpos de inclusión,
siendo necesario destruir la células microbianas y solubilizar el enzima. Pueden encontrarse
detalles del proceso de modificación genética de los microorganismos, extracción y ensayos
toxicológicos en IPCS Inchem La quimosina recombinante ha encontrado problemas
burocráticos en la Unión Europea (debería considerarse un cuajo animal o un cuajo
microbiano?), especialmente en los quesos con denominación de origen, para los que no está
autorizada generalmente. En Alemania se autorizó su uso en la fabricación de quesos
comunes en 1997.
Dado que las características de la quimosina de cada especie parecen estar adaptadas a las de
las propias caseínas, se ha obtenido también quimosina de camello, para utilizarla en la
coagulación de esta leche, que se comporta particularmente mal frente a la quimosina de
vaca.
(Miguel Calvo,CEC)(1)
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Cuajos microbianos
los dos Los problemas de suministro de cuajo animal y la expansión de la industria del queso
a partir de la década de 1940 forzaron la búsqueda de enzimas alternativas al cuajo animal.La
primera proteinasa microbiana utilizada fue la de Mucor pusillus, pero presenta el problema
de que es más activa que el cuajo de ternero.
En la fabricación de quesos industriales se utilizan habitualmente proteinasas obtenidas de
microorganismos en lugar del cuajo animal. Una de las más utilizadas es la proteinasa de
Rhizomucor miehei, que es también una aspartil-proteinasa, como la quimosina. El centro
activo de la proteinasa de Rhizomucor miehei, como el de otras aspartil-proteinasas, está
situado en un profundo bucle entre dominios. En ese centro activo se encuentran los dos
restos de aspártico catalíticos, el que ocupa el lugar 38 en la cadena y el 237.
La proteinasa de Rhizomucor miehei es la más glicosilada de todas las aspertil-proteinasas
conocidas. Probablemente, esta es la razón de que sea particularmente termorresistente.
También se utiliza en la elaboración de quesos la proteinasa de Cryphonectria parasitica
(antes conocido como Endothia parasitica). Al contrario que la anterior, es muy termolábil,
por lo que se destruye en la etapa de calentamiento de quesos como el Emmental. En quesos
no calentados, puede dar problemas al fragmentar la caseína beta. Menos importante es la
proteinasa de Bacillus subtilis
(Miguel Calvo,CEC)(1)
Cuajos vegetales
Muchos vegetales contienen proteinasas capaces de coagular las caseínas. Algunas de estas
proteinasas se utilizan en la elaboración de quesos tradicionales, especialmente en Portugal y
en el Mediterráneo, incluyendo el sur de España. Entre ellas destaca la obtenida de la flor de
cardo (cardón, o alcaucil), Cynara cardunculus, que se utiliza en la elaboración de los quesos
extremeños con Denominación de Origen "Torta del Casar" y "La Serena", y en los
portugueses "Serra da Estrela". También se utiliza en Canaria, en la elaboración del "Flor de
Guía". La preparación enzimática se obtiene artesanalmente macerando los pistilos de la flor
con agua.
La flor del cardo Cynara humilis también contiene proteinasas, que son más semejantes a la
pepsina que a la quimosina en cuanto a su actividad.
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cardunculus-flower.jpg
También se utiliza en la coagulación de la leche, y desde hace muchos siglos (está citada en
el Liber Animalium de Aristóteles), la proteinasa del látex de la higuera. Otras proteinasas
coagulantes se encuentran en el lampazo (Herculeum spondylum) y en la llamada "hierba
cuajadera", Galum verum.
(Miguel Calvo,CEC)(1)
CONCLUSIONES
1. Se comprendió que la quimosina es un sub-proteína formada por la coagulación de la
caseína la cual queda en un medio acuoso para así poder relacionarse con otros
aminoácidos a partir de esto realizar una hidrólisis y formar carbohidratos necesarios
para la leche.
2. Al estar recombinado es un complemento que ayuda a la fermentación de los quesos
en donde permite generar las proteínas y carbohidratos para que su maduración sea
rápida y contenga un olor y sabor más salado.
3. Al tener en su núcleo la proteasa es una enzima que al estar al contacto de aguas
residuales esta ejecuta una degradación u oxidación de material contaminante
logrando así reducir contaminantes aromáticos que son los más complicados de
destruir o desnaturalizar, en donde no hay riesgos de que dicha agua sea vertida en un
cuerpo de agua.
REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
● Miguel Calvo,Coagulación enzimática de la caseína,Bioquímica de los
alimentos,unizar.Disponible
en:http://milksci.unizar.es/bioquímica/temas/proteínas/enzimas coagul.html(1)
