LOS MECANISMOS ENZIMÁTICOS, SU REGULACIÓN Y LAS

REACCIONES DE ÓXIDO- REDUCCIÓN A PARTIR DEL ESTUDIO DE

PROCESOS BASADOS EN REACCIONES Y ECUACIONES BIOQUÍMICAS.

ESTUDIANTES

GRUPO DEL CURSO

201103_36

PRESENTADO A
ALBERTO GARCÍA

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA

UNAD
Abril 2019

Temáticas a desarrollar:
Temáticas de la unidad 2:
• Enzimas
• Bioenergética

Pasos, fases o etapa de la estrategia de aprendizaje a desarrollar

La Tarea 2 está integrada por una actividad colaborativa que desarrolla una
estrategia de aprendizaje basada en tareas, mediante 2 ejercicios.

Ejercicio 1. Enzimología
Ejercicio 2. Bioenergética

Actividades a desarrollar

Antes de dar inicio con los aportes, leer detenidamente toda la guía de
actividades. Los aportes se desarrollarán en el Entorno de Aprendizaje
Colaborativo en el tema denominado “Tarea 2 – Enzimología y
Bioenergética”. No olvide revisar la bibliografía de consulta indicada en cada
unidad.
Recuerde que los aportes deben ser significativos, es decir, hacer entregas
en el foro que contribuyan a la construcción del trabajo colaborativo. Un
aporte significativo no es copiar la respuesta del compañero de grupo, es
construir una respuesta original que complementa el aporte de los demás
compañeros.
Las temáticas que “Tarea 2 – Enzimología y Bioenergética”, relaciona la
enzimología con el papel central desempeñan las enzimas en todos los seres
vivos a través de la transformación de los sustratos a productos; la
especificidad de las enzimas por determinados sustratos, los procesos
asociados a las velocidades de transformación de sustratos a producto
denominado cinética enzimática, las asociaciones de la enzima con otras
moléculas o iones para complementar la actividad de ciertas enzimas y por
último las condiciones físicas y químicas que afectan la actividad enzimática.

De otra parte, la actividad enzimática está implícita en los procesos

metabólicos y se relaciona directamente con la bioenergética que es la
obtención de la energía a través de procesos de óxido reducción, para
obtener precursores energéticos como el ATP o adenosín trifosfato.
Teniendo en cuenta las temáticas anteriores, es importante que cada
integrante del grupo colaborativo asuma la responsabilidad de participar
desde el inicio con sus aportes, el análisis de los documentos enviados por
sus compañeros y por último en la construcción del documento final.

• BIOQUIMICA UNIDAD II
ARELYS ESTHER CORREA CARBONO

1 ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo al tipo de sustrato sobre el que

actúa?
 Clase de enzima Tipo de reacción
oxidorreductasas Tienen reacciones de
oxidorreduccion
Transferasas Transferencias de grupos
funcionales
Hidrolasas Reacción de hidrolisis
Liasas Eliminación de grupos para
formar dobles enlaces
Isomerasas Reacciones de isomeracion
ligasas Formación de enlaces acoplada
ala hidrolisis de atp

• Describa las funciones los mecanismos de acción, los sustratos sobre

los que actúan, y reacción que catalizan, las siguientes enzimas:

Lipasa: su función es catalizar la hidrolisis de triacilglicerol a glicerol y

ácidos grasos su mecanismo d acción es disgregar las grasas de los
alimentos de manera que se puedan absorber.
Esta enzima se encuentra en la leche materna

Proteasa: su función es romper los enlaces peptídicos de las proteínas para

liberar los aminoácidos. Es una enzima secretada por el páncreas que
participa en la degradación de las proteínas o peptonas.
Algunas mejoran la inflamación y fortalecen el sistema inmunológico la
podemos encontrar en la papaya piña y kiwi

Lactasa: su acción es imprescindible en el proceso de conversión de las

lactosa-azúcar doble, la lactasa se produce en el borde del cepillo de las
células que recubren las vellosidades intestinales.
Su función es permitir la conversión de la lactosa en azúcar, evitar la
indigestión de alimentos lácteos facilitar el tránsito intestinal

Papaína: efectúa la despolimerización de la fibrina reblandecida y

depositada en los tejidos inflamados en forma aguda, por lo que determina
un aumento de la permeabilidad de los tejidos,
Está indicada para el alivio de hematomas, inflamación y edemas producidos
por lesiones inflamatorias

Tripsina: es una enzima peptidasa producida en el páncreas y secretada en

el duodeno donde es esencial para la digestión, la reacción enzimática
catalizada por las tripsinas es termodinámicamente favorable pero tiene una
alta energía de activación

Sacarasa: es una enzima que convierte la sacarosa (azúcar común) en

glucosa y fructosa, está presente en el intestino delgado la ausencia de
sacarasa provoca una enfermedad denominada intolerancia a la sacarasa
muchos la confunden con intolerancia a la sacarosa

• Las cervecerías elaboran la cerveza a partir de enzimas que están

contenidas en la levadura. El primer paso consiste en hacer crecer el
grano de malta y luego detener la germinación del mismo cuando se
forma la radícula (proceso llamado malteado). El proceso enzimático
para la elaboración de la cerveza, está dado en dos fases el primero
comprende las enzimas que contiene el embrión y a continuación la
glucosa actúan las enzimas de la levadura.

• ¿Qué tipos de enzimas se activan en el embrión para romper el

almidón a carbohidratos más simples?

R/ se activa la alfa-amilasa y la beta-amilasa

• En el segundo paso, las levaduras consumen azúcares simples

para producir alcohol y dióxido de carbono. ¿Cómo es el
mecanismo enzimático para llevar a cabo estas reacciones?

R/ la fermentación alcohólica es un proceso realizado por las levaduras y

que trasforman el azúcar en alcohol etílico y dióxido de carbono la
fermentación alcohólica comienza después que la glucosa se degrada en un
acido

• Los hongos de pudrición blanca como el C. versicolor son los únicos

organismos capaces de degradar completamente todos los
componentes de los materiales lignocelulósicos gracias a las enzimas
lignocelulolíticas que producen La unión de un sustrato con una
enzima es una interacción muy específica.
 • ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato
por el sustrato que se encuentra en la madera?

• Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones

químicas que son catalizadas por las enzimas. ¿Qué factores
pueden afectar la actividad enzimática?
R/ La concentración del sustrato
• ¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?
R/ es la zona de la enzima donde se une el sustrato para ser
catalizado
• ¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética
enzimática en las enzimas lignocelulolíticas?

R/ origen de la enzima, concentración de sustrato, origen del sustrato

presencia de sustancias asociadas

• Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la

ecuación de Michaelis-Menten, la cual se muestra en una curva,
dificultando los cálculos cinéticos. Para determinar la actividad
cinética, la ecuación de Michaelis-Menten y la curva resultante de los
cálculos de la velocidad, se transforma en una línea a través de
recíprocos dobles, método establecido por Lineweaver-Burk.

• ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?

R/ estudio de la velocidad de reacciones catalizadas enzimáticamente

• La transformación de sustratos a productos implica las

velocidades de transformación

• n. ¿Qué es la velocidad inicial V0 y la velocidad máxima Vmax?

Vo=velocidad de reacción en presencia del inhibidor

Vmax= es la obtenida cuando la enzima se encuentra saturada con sustrato

• Existe una constante denominada K m o constante de Michaelis-

Menten.
 • ¿Qué es la Km?
R/ es la concentración del sustrato por la con la cual la velocidad de la
reacción enzimática alcanza su valor

• ¿Qué determina en cuanto a la afinidad de la enzima por el

sustrato?
R/ Determina experimentalmente y se considera una constante característica
de la enzima y el sustrato en condiciones específicas y refleja la afinidad
enzima-sustrato

• Determine la velocidad máxima y el k m, para los siguientes

datos a través del método de Método de Lineweaver –Burk.
Para esta actividad realice el cálculo de los valores que se
presenta, por el método de Lineweaver – Burk - Calcule los
recíprocos de la actividad enzimática y concentración de
sustrato y grafique 1/v como función de 1/ [S].

[S] (mM) Vo 1/Vo 1/[S]

(mM/min)
1/50
10
50
19
100
29
160
33
190
46
290
58
400
83
800
90
1000
[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial.

El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad de trabajar con los

valores inversos, es decir (1/Vo y 1/[S]).
m: Es la pendiente de la recta
b: Es el intercepto con el eje y. Esto significa que el análisis de
estimación lineal arroja una ecuación de la siguiente forma: y = mx + b
(Línea recta). las variables del caso son: 1/Vo = m y 1/[S] = b
• ¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina a la
enzima y a la regulación enzimática.

R/ Las vitaminas son compuestos heterogéneos imprescindibles

para la vida, ya que al ingerirlos de forma equilibrada y en dosis
esenciales promueven el correcto funcionamiento fisiológico
La vitamina se integra a la regulación enzimática en pequeñas
cantidades ya que se regeneran cuando finaliza la acción en la que
intervienen pero son imprescindibles para el correcto desarrollo,
crecimiento y una reproducción.

• Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y

pH.

• En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la

temperatura está en el punto A?

R/: las enzimas presentan un comportamiento dual respecto a la

temperatura en el rango de 5ºc—50ºc la actividad aumenta ya que
la reacción se incrementa

• ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B?

R/: en esta temperatura la gran mayoría de enzimas se inactivan

debido a la desnaturalización que sufre para cada enzima existe una
temperatura optima en la cual su actividad es máxima

• Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad al

100%?

R/ significa que al llegar al 100% las enzimas se desnaturalizan y

pierden su actividad
 Gráficos 2. Actividad de las enzimas en diversos valores de pH

• ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los

distintos pHs que indican las gráficas?
R/ las enzimas proteolíticas
Son sustancias también conocidas como peptidasas, proteasas o
proteinasas, producidas por el estómago y el páncreas y responsables de
participar en el proceso de digestión, la división celular, coagulación de la
sangre y reciclaje de proteínas, entre otros

2. Bioenergética
Durante la descomposición de las moléculas de los alimentos, estas
funcionan como donantes de electrones durante la oxidación. El producto de
la energía obtenida es más bajo que el de la molécula donante. De otra
parte, la energía es almacenada para su uso posterior. Teniendo en cuenta
lo anterior, responda las siguientes preguntas:
• El potencial de reducción se da para ganar electrones y la oxidación para
perder electrones. Las moléculas bioquímicas varían su actividad para
ganar o perder electrones.

• ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa a

CO2 se conserva en las coenzimas reducidas a NADH y FADH2?
R/

• ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los nucleótidos de

nicotinamida cómo el nicotinamida adenín dinuclecleótido (NAD)?

R/ está implicado en reacciones de reducción oxidación llevando los

electrones de una a otra la enzima se encuentra en 2 formas una
como agente oxidante (NAD+) que acepta electrones de otras
moléculas dando resultado la forma reducida (NADH) y puede ser
usada como agente reductor

• ¿Cómo se forma una molécula de FADH2 a partir de FAD?

 R/ se reduce al aceptar dos átomos de hidrogeno cada uno formado
por un electrón y un protón

• Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín trifosfato

(ATP)?
R/ se produce durante la foto respiración y la respiración celular y es
consumido por muchas enzimas en la catálisis de numerosos procesos
químicos

• En la siguiente reacción NADH+H+ ¿Cuál es el papel del ión de

hidrógeno?
R/

• ¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP

(adenosín trifosfato)?
• ¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se forman en la
glucólisis?

R/ en la primera parte se necesita energía que es sumistrada por 2

moléculas de atp que se servirán para fosforilar la glucosa y la
fructosa

• ¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la cadena

transportadora de electrones?

R/ en la segunda fase se forman 4 moléculas de atp y dos moléculas

de nadh se produce una ganancia de 2 moléculas de atp

• Algunas enzimas requieren de un complemento para desempeñar la

función enzimática.
• ¿Cuál es la función y el nombre de los cationes metálicos de
importancia en la actividad enzimática de algunas enzimas?

R/: se llaman cofactores y su función es llevar a cabo la actividad

catalica de una o más sustancias de naturaleza no proteica y reciben
el nombre de cofactores
 • ¿Consulta sobre 5 de estos cationes metálicos y sobre que enzimas
actúan?
Fe2+ catión ferroso
Cu2+ catión cúprico
K+ catión potásico
Mn2+ catión hipo manganoso
Mg2+, catión magnésico

• La enzima se puede unir a una molécula orgánica, ¿cómo se

denominan? Y consultar sobre la función que cumplen en las enzimas
y dar ejemplos

R/ Las coenzimas son necesarias para transportar de forma

transitoria grupos funcionales durante la reacción catalizada por la
enzima
Por ejemplo la mayoría de las carboxilasas (enzimas que catalizan la
incorporación de CO2) requieren biotina, que está unida por un enlace
amida a un residuo de Lys de la enzima, mientras que la tiamina
pirofosfato (que procede de la vitamina o tiamina) se une por
interacciones no covalentes.

• Realice la descripción de las enzimas y su constitución como

holoenzimas. Sus mecanismos de acción y los factores que afectan la
actividad.

 El mecanismo de actuación es el siguiente. Las enzimas (E) se unen

de manera específica al sustrato (S) (molécula sobre la que actúa)
como una llave se encaja en la cerradura que le corresponde.
Formándose así un complejo transitorio llamado “enzima-
sustrato” (ES). La unión con el sustrato se realiza en una zona
específica de la enzima, que recibe el nombre de centro activo. En
un primer paso se forma un complejo enzima-sustrato (ES)

Los factores que afectan la actividad son pH, temperatura y concentración

de sustrato
 • ENZIMOLOGÍA.
LEIDY MARIA ZABALETA BATISTA
A partir de las referencias estudiadas en la unidad 2
Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid.
Médica Panamericana, S.A.
Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a
distancia UNAD.
Las enzimas están involucradas en una variedad de reacciones químicas en
los sistemas alimentarios y biotecnológicos. Actúan como catalizadores
(sustancias que aceleran una reacción química pero no se modifican por la
reacción) que descomponen o acumulan compuestos biológicos.
• ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo al tipo de sustrato sobre el
que actúa?
De acuerdo al tipo de sustrato sobre el que actúan las enzimas se
clasifican en
• Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxidación y reducción.
Los electrones que resultan eliminados de la sustancia que se oxida
son aceptados por el agente que causa la oxidación (agente
oxidante).

• Transferasas: Transfieren un grupo químico de una molécula a

otra. es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo
funcional, por ejemplo un metilo o un grupo fosfato, de una
molécula donadora a otra aceptora. Por ejemplo, una reacción de
transferencia es la siguiente: A–X + B → A + B–X.

• Hidrolasas: Enzima capaz de catalizar la hidrólisis de un enlace

químico. Por ejemplo, una enzima que catalice la reacción siguiente
será una hidrolasa: A–B + H2O → A–OH + B–H.

• Liasas:  Son enzimas que catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-S,

C-N y otros enlaces no peptídicos por otros medios distintos a la
hidrólisis o la oxidación.

• Isomerasas: Es una enzima que transforma un isómero de un

compuesto químico en otro. Puede, por ejemplo, transformar una
 molécula de glucosa en una de galactosa.

• Ligasas: Enzimas que catalizan la unión de dos moléculas a partir

de la formación de enlaces covalentes, que puede ser  entre el
extremo 5' de una cadena polinucleotídica y el extremo 3' de otra
cadena polinucleotídica. También se denomina enzima de unión de
poli nucleótidos.

• Describa las funciones los mecanismos de acción, los sustratos sobre

los que actúan, y reacción que catalizan, las siguientes enzimas:
Lipasa: es una enzima que se usa en el organismo para disgregar
las grasas de los alimentos de manera que se puedan absorber. Su
función principal es catalizar la hidrólisis de triacilglicerol
a glicerol y ácidos grasos libres. Las lipasas se encuentran en gran
variedad de seres vivos.
Proteasa: Enzima que digiere la proteína. Grupo de enzimas que
hidrolizan las proteínas transformándolas en aminoácidos o en
péptidos sencillos. Secretada por el páncreas que participa en la
degradación de las proteínas o peptonas, resultantes de la acción de
la pepsina gástrica.
Lactasa: Pertenece a la familia de las disacaridasas, que son las
enzimas que se encargan de romper los disacáridos en
los monosacáridos que los forman. Cuando no se produce suficiente
lactasa, la lactosa no se digiere correctamente (mal digestión) y
puede provocar una malabsorción de lactosa. La intolerancia a la
lactosa son los síntomas de esta malabsorción.
Papaína: Es una enzima de hidrolisis obtenido de la futa verde
inmadura Carica papaya. La enzima de la papaya, la papaína,
desempeña una función fundamental en el proceso digestivo al
participar en la descomposición de fuertes fibras de proteína.
Pertenece a una familia de proteínas relacionadas, que incluye
endopeptidasas, aminopeptidasas, dipeptidil peptidasas y otras
enzimas con actividades tanto exo-peptolíticas como endo-
peptolíticas. Las propiedades peptolíticas de la papaína provocan la
ruptura de múltiples enlaces en las proteínas animales, lo que tiene
por consecuencia que se pueda utilizar para ablandar la carne
destinada al consumo humano.
Tripsina: Es una enzima peptidasa, que rompe los enlaces peptídicos
de las proteínas mediante hidrólisis para formar péptidos de menor
tamaño y aminoácidos. La tripsina es producida en el páncreas y
secretada en el duodeno (parte del intestino), donde es esencial para
la digestión. El pH óptimo es 8 y la temperatura óptima es 37 °C. Es
una enzima específica ya que liga al péptido en las posiciones del
carboxilo de residuos Arginina (Arg) o Lisina (Lys) en la cadena,
 ambos aminoácidos con grupos R cargados positivamente,
fragmentando al péptido inicial. Esta es producida por el páncreas en
forma de tripsinógeno (enzima inactiva), y luego es activado en el
duodeno por la enteropeptidasa a tripsina (enzima activa) mediante
corte proteolítico.
Sacarasa: conocida también como invertasa, es una enzima que
convierte la sacarosa (azúcar común) en glucosa y fructosa. Está
presente en el intestino delgado, en el borde del cepillo de las
vellosidades intestinales.
La enzima sucrasa invertasa, presente preferentemente en la
fisiología de las plantas, también hidroliza la sacarosa, pero mediante
un mecanismo diferente.
La ausencia de sacarasa provoca una enfermedad
denominada intolerancia a la sacarosa, de difícil diagnóstico, muchas
veces se confunde con la intolerancia a la lactosa.

• Las cervecerías elaboran la cerveza a partir de enzimas que están

contenidas en la levadura. El primer paso consiste en hacer crecer el
grano de malta y luego detener la germinación del mismo cuando se
forma la radícula (proceso llamado malteado). El proceso enzimático
para la elaboración de la cerveza, está dado en dos fases el primero
comprende las enzimas que contiene el embrión y a continuación la
glucosa actúan las enzimas de la levadura.

• ¿Qué tipos de enzimas se activan en el embrión para romper el

almidón a carbohidratos más simples?
R/: Alfa-amilasa es una enzima (EC 3.2.1.1) que cataliza la
hidrólisis de los enlaces alfa-glucosídicos, de los
polisacáridos alfa glucosídicos de alto peso molecular, tales como el
almidón y el glucógeno, liberando glucosa y maltosa y la beta-
amilasa degrada el almidón y las dextrinas a glucosa (una
molécula), maltosa (dos moléculas) y maltotriosa (tres moléculas).
Una vez ha actuado la beta-amilasa, el almidón se ha reducido a
azúcares fermentables.
• En el segundo paso, las levaduras consumen azúcares simples para
producir alcohol y dióxido de carbono. ¿Cómo es el mecanismo
enzimático para llevar a cabo estas reacciones?

R/: La fermentación alcohólica posee como finalidad biológica

aportar energía anaerobia a los microorganismos unicelulares
(levaduras) en ausencia de oxígeno a partir de la glucosa, es en
 este proceso que las levaduras obtienen energía que disocian
las moléculas de glucosa y generan como desechos alcohol y CO2.
Estos microorganismos se encuentran en las frutas y cereales, y
contribuyen en gran medida al sabor de los productos fermentados.

• Los hongos de pudrición blanca como el C. versicolor son los únicos

organismos capaces de degradar completamente todos los
componentes de los materiales lignocelulósicos gracias a las enzimas
lignocelulolíticas que producen La unión de un sustrato con una enzima
es una interacción muy específica.

• ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato por

el sustrato que se encuentra en la madera?

R/: Al entorno químico adecuado que permite la interacción entre la

enzima y el sustrato mediante la formación de un complejo binario
denominado Complejo enzima-sustrato (ES).

• Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones

químicas que son catalizadas por las enzimas. ¿Qué factores pueden
afectar la actividad enzimática?

R/: Factores como la Afinidad de la enzima por el sustrato, la

Eficiencia con la que se transforma ese sustrato en el producto de
la reacción y también la información sobre ciertos detalles del
Mecanismo químico por el que transcurre la reacción catalizada.

• ¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?

R/: A la estructura de la enzima con la naturaleza química
necesaria para la interacción con el sustrato, siendo este el lugar
donde sucede la “acción” catalítica. Para catalizar una reacción, una
enzima se adhiere a una o más moléculas de reactivo. Estas
moléculas son los sustratos de la enzima.

• ¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética

enzimática en las enzimas lignocelulolíticas?
R/: Se haya en el origen de la enzima donde está la concentración
del sustrato y hay la presencia de sustancias asociadas.
• Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la
ecuación de Michaelis-Menten, la cual se muestra en una curva,
dificultando los cálculos cinéticos. Para determinar la actividad cinética,
la ecuación de Michaelis-Menten y la curva resultante de los cálculos de
la velocidad, se transforma en una línea a través de recíprocos dobles,
método establecido por Lineweaver-Burk.

• ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?

R/: Muestra la forma de actuar de las enzimas en presencia de
inhibidores o en su estado de funcionamiento óptimo en la cual se
grafica la concentración del sustrato (S) vs la velocidad máxima
(Vmax), esto se cumple solo cuando la concentración del sustrato es
mayor que la concentración de la enzima y cuando la concentración
del complejo enzima-sustrato es constante.
• La transformación de sustratos a productos implica las velocidades
de transformación. ¿Qué es la velocidad inicial V 0 y la velocidad
máxima Vmax?
R/: V0 se le llama a las medidas de velocidad que se toman en la
primera etapa lineal.
Vmax es la tasa máxima teórica que se obtiene en unas condiciones
determinadas o la velocidad que obtendríamos cuando toda la
enzima se encuentra unido al sustrato.
• Existe una constante denominada Km o constante de Michaelis-
Menten. ¿Qué es la Km? ¿Qué determina en cuanto a la afinidad de
la enzima por el sustrato?
R/: Km es aquella concentración de sustrato a la cual la velocidad de
reacción se hace la mitad de su valor máximo.
Determina con la ayuda de La Km-la afinidad que tiene la enzima por
su sustrato, cuanto mayor es Km menor es la afinidad (predominan
las formas E y S libres), cuanto menor es K m mayor es la afinidad
(predomina la forma ES)
• Determine la velocidad máxima y el k m, para los siguientes datos a
través del método de Método de Lineweaver –Burk. Para esta
actividad realice el cálculo de los valores que se presenta, por el
método de Lineweaver – Burk - Calcule los recíprocos de la
actividad enzimática y concentración de sustrato y grafique 1/v
como función de 1/ [S].
 [S] (mM) Vo 1/Vo 1/[S]
(mM/min) 1/50
50 10
100 19
160 29
190 33
290 46
400 58
800 83
1000 90

[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial.

El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad de trabajar con los

valores inversos, es decir (1/Vo y 1/[S]).
m: Es la pendiente de la recta

b: Es el intercepto con el eje y. Esto significa que el análisis de

estimación lineal arroja una ecuación de la siguiente forma: y = mx +
b (Línea recta). las variables del caso son: 1/Vo = m y 1/[S] = b

Vo
[S] (mM) (mM/min) 1/Vo 1/[S]

50 10 0,1 0,02
0,05263
100 19 1579 0,01
0,03448 0,0062
160 29 2759 5
0,03030 0,0052
190 33 303 63158
0,02173 0,0034
290 46 913 48276
0,01724
400 58 1379 0,0025
0,01204 0,0012
800 83 8193 5
0,01111
1000 90 1111 0,001
Vmax Km
- -
833,333 177,416
333 667

• ¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina a la

enzima y a la regulación enzimática.

R/: Las vitaminas son compuestos heterogéneos imprescindibles para

la vida, ya que al ingerirlos de forma equilibrada y en dosis esenciales
promueven el correcto funcionamiento fisiológico.

Estas se integran ya que hay enzimas no funcionan de manera óptima,

o incluso no funcionan en absoluto, a menos que estén unidas a otras
moléculas auxiliares no proteicas conocidas como cofactores el cual
tiene un subconjunto llamado coenzimas las cuales son moléculas
orgánicas (basadas en el carbono) y su fuente más común de
coenzimas son las vitaminas de la dieta. Algunas vitaminas son
precursores de coenzimas y otras actúan directamente como
coenzimas. Por ejemplo, la vitamina C es una coenzima de varias
enzimas que participan en la construcción de la proteína llamada
colágena, una parte clave del tejido conectivo.

Estructura química de la vitamina C, la cual actúa como coenzima de varias enzimas.

• Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y

pH.
• En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la
temperatura está en el punto A?

R/: La velocidad es pequeña porque la temperatura es demasiado

baja para proporcionar la energía cinética suficiente que supere la
 energía de activación.

• ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B ?

R/: El aumento de la temperatura conduce al aumento en la

velocidad de la reacción, que tiene un límite cuando se sobrepasa la
temperatura de desnaturalización de la enzima, lo que con lleva una
pérdida de su función

Gráfico 1. Velocidad de la reacción vs temperatura.

• Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad al

100%?

R:/ La cresta en la gráfica muestra la variación de la velocidad de

reacción a diferentes valores de pH. Es decir cada enzima tiene un
pH óptimo con el cual su actividad es máxima, por lo cual si es por
encima o por debajo del pH la actividad disminuiría bruscamente,
además, variación de pH provoca un cambio en las cargas eléctricas
superficiales de la enzima, alterándose su estructura terciaria y, por
tanto, su actividad biológica. Cada enzima actúa a un pH óptimo en
el que la conformación de la proteína permite la acomodación del
sustrato en una región denominada centro activo. La unión entre
enzima y sustrato implica un reconocimiento estérico, es decir,
relacionado con la forma y el volumen del propio sustrato al que se
une específicamente.

• ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los

distintos pHs que indican las gráficas?

Gráficos 2. Actividad de las enzimas en diversos valores de pH

Bioenergética
A partir de las referencias estudiadas en la unidad 2
Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid.
Médica Panamericana, S.A.
Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a
distancia UNAD.
Durante la descomposición de las moléculas de los alimentos, estas
funcionan como donantes de electrones durante la oxidación. El producto de
la energía obtenida es más bajo que el de la molécula donante. De otra
parte, la energía es almacenada para su uso posterior. Teniendo en cuenta
lo anterior, responda las siguientes preguntas:
• El potencial de reducción se da para ganar electrones y la oxidación para
perder electrones. Las moléculas bioquímicas varían su actividad para
ganar o perder electrones.

• ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa a

CO2 se conserva en las coenzimas reducidas a NADH y FADH2?

R/: En el caso de la glucosa, esta transfiere sus electrones a una

molécula final aceptadora de electrones, como el oxígeno. Sin
embargo, este no lo hace directamente ya que los electrones
contenidos en los enlaces de la glucosa irán de pasando de una
molécula a otra, de forma de carbones de la glucosa perderán todos
los electrones posibles hasta llegar a su estado de oxidación final
(CO2). Es ahí donde los electrones son captados por moléculas
oxidadas que se van reduciendo, ya sean en coenzimas o moléculas
transportadoras de electrones capaces de aceptarlos. Los principales
receptores y transportadores de electrones son el NAD + y el NADP+
ellos actúan intercambiando electrones en un sistema de oxidación-
reducción. Que el anillo nicotinamida de la molécula oxidada puede
aceptar los dos electrones y un protón (que equivale a un ion hidruro
H).

• ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los nucleótidos de

nicotinamida cómo el nicotinamida adenín dinuclecleótido (NAD)?

R/: Se da al encontrar un dinucleótido (dos nucleótidos) que se une a

través de grupos fosfatos, el cual uno es una base de adenina y el otro
una nicotinamida, de esta forma buscan el intercambio de electrones y
protones y la producción de energía de todas las células.
  
Dinucleótido de nicotinamida y adenina

• ¿Cómo se forma una molécula de FADH2 a partir de FAD?

R/: Esta FADH2 se forma en la reoxidación es decir, la liberación de los

dos electrones y dos protones capturados tiene lugar en la cadena
respiratoria, lo que posibilita la formación de ATP (fosforilación
oxidativa).
• ¿Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín trifosfato
(ATP)?

R/: El adenosín difosfato (ADP) se convierte en un compuesto químico

cuando está formado por un nucleósido y dos radicales fosfato unidos
entre sí, debemos contar con que el nucleósido lo componga una base
púrica, la adenina, y un azúcar del tipo pentosa que es la ribosa.

El adenosín trifosfato (ATP) se convierte al formarse una base

nitrogenada (adeina) una unidad al carbono unidad de azúcar de tipo
pentosa, la ribosa, que tendrá en su carbono 5 enlazados tres grupos
de fosfato.

• En la siguiente reacción NADH+H + ¿Cuál es el papel del ión de

hidrógeno?

R/: El papel de unión de un Hidruro (H +) el cual se libera en la

solución.

• ¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP

(adenosín trifosfato)?
 R/: Principalmente por el carbono (fuente de carbono los nutrientes
reducidos, como los polisacáridos, de donde extraen la energía química
en forma de ATP), que como quimiótrofos consiguen la energía a partir de
compuestos químicos. Este es un proceso vital que de acuerdo a la
energía química contenida en los enlaces covalentes las moléculas se
transforman mediante procesos de óxido-reducción (procesos redox), se
libera energía química que se almacenará en otros enlaces (ATP) para
liberarse de nuevo cuando sea necesario.

• ¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se forman en la

glucólisis?
R/: A través de la glucólisis se pueden generar dos moléculas de
Piruvato (ácido pirúvico) el cual se obtiene por cada uno 2 ATP en cada
molécula entonces se forman 4 ATP

• ¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la cadena

transportadora de electrones?
R/: Dependiendo de la eficiencia del procesos se pueden dar 38 ATP
en la cadena transportadora de electrones.

• Algunas enzimas requieren de un complemento para desempeñar la

función enzimática.
• ¿Cuál es la función y el nombre de los cationes metálicos de
importancia en la actividad enzimática de algunas enzimas?

R/: su nombre es cofactor (cationes metálicos) y tiene un

componente no proteínico que es necesario para el correcto
funcionamiento de numerosas enzimas. Tienen funciones:
• Estructurales (como Ca, MG, ZN)
• Balance eléctrico y osmótico (Na, K)
• Catálisis ácido bases (Zn, Fe, Mn)
 • Catálisis redox (Fe, Cu, Mn, Co)
• Funciones Electroquímicas “mensajeros” (Ca, Mg)
• Respiración y fotosíntesis (Mg, Fe, Cu)

• ¿Consulta sobre 5 de estos cationes metálicos y sobre que enzimas

actúan?

R/:
Cofactor Enzima
K+ Piruvato quinasa
Mg2+ Hexoquinasa, glucosa ó fosfatasa, Piruvato de
Quinasa
Cu2+ Citocromo oxidasa, amino oxidasa
Ni2+ Ureasa
Se Glutatión peroxidasa

• La enzima se puede unir a una molécula orgánica, ¿cómo se

denominan? Y consultar sobre la función que cumplen en las enzimas
y dar ejemplos

R/: se denominan Coenzima y su función es transportar de forma

transitoria grupos funcionales durante la reacción catalizada por la
enzima.
EJ. C (ácido ascórbico), coenzima de algunas peptidasas. Interviene
en la síntesis de colágena.
B2 (riboflavina), constituyen de las coenzimas FAD y FMN
B3 (ácido pantotinico), Constituye de la CoA
B6 (piridoxina), interviene en las reacciones de transferencia de
grupos aminos.
B12 (cobalamina), coenzima en la transferencia de grupos metilo.
Biotina, coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en
metabolismo de aminoácidos.

• Realice la descripción de las enzimas y su constitución como

holoenzimas. Sus mecanismos de acción y los factores que afectan la
 actividad.

R/: Las enzimas son biocatalizadores que aceleran las reacciones

químicas de una forma selectiva y eficiente en el entorno celular.
Encontramos enzimas que requieren un componente adicional, como
la porción proteínica que es la apoenzima y la molécula completa
holoenzcima el cual su mecanismo de acción es con una apoenzima
más un cofactor o coenzima

• ENZIMOLOGÍA.
Sandra Mejía Torres
Cód.1003243160

Las enzimas están involucradas en una variedad de reacciones químicas en

los sistemas alimentarios y biotecnológicos. Actúan como catalizadores
(sustancias que aceleran una reacción química pero no se modifican por la
reacción) que descomponen o acumulan compuestos biológicos.
• ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo al tipo de sustrato sobre el
que actúa?
Rta: las enzimas se clasifican en seis clases principales cada una con
diferentes subclases o según el tipo de reacciones que realicen.
1. Oxidorreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
• Describa las funciones los mecanismos de acción, los sustratos sobre
los que actúan, y reacción que catalizan, las siguientes enzimas:
*Lipasa: se usa en el organismo para disgregar las grasas de los alimentos
de manera que se puedan absorber, el sustrato sobre la que actúa la lipasa
es la ligasa, Los triglicéridos (grasas y aceites) ingeridos en la alimentación,
son hidrolizados por las lipasas intestinales hasta glicerol y ácidos grasos
libres
* Proteasa: actúa rompiendo los enlaces peptídicos de las proteínas para
liberar los aminoácidos, el sustrato sobre la que actúa es la hidrolasas y
cataliza hidrolizando las proteínas
* Lactasa: permite romper las moléculas de alto peso molecular, haciendo
reaccionar con molécula de agua, el sustrato que actúa en la lactasa es la
lactosa, cataliza la hidrólisis de la lactosa en glucosa y galactosa.
* Papaína: actúa sobre los aminoácidos básicos arginina, lisina y Histidina, el
sustrato en la que actúa es la proteasa.
* Tripsina: rompe los enlaces peptídicos de las proteínas, el sustrato son
los carbohidratos, hidroliza péptidos para disminuir las proteínas.
*Sacarasa: reblandece los alimentos azucarados con tendencia a cristalizar
la sacarosa, el sustrato de la sacarasa es la sacarosa, hidroliza la sacarosa
en glucosa y fructosa, realizadas por dos enzimas betafructosidasa y
alfaglucosidasa.
• Las cervecerías elaboran la cerveza a partir de enzimas que están
contenidas en la levadura. El primer paso consiste en hacer crecer el
grano de malta y luego detener la germinación del mismo cuando se
forma la radícula (proceso llamado malteado). El proceso enzimático
para la elaboración de la cerveza, está dado en dos fases el primero
comprende las enzimas que contiene el embrión y a continuación la
glucosa actúan las enzimas de la levadura.
• ¿Qué tipos de enzimas se activan en el embrión para romper el
almidón a carbohidratos más simples?
Rta: HIDROLASAS Enzimas que catalizan las reacciones de hidrólisis de un
enlace químico utilizando agua en el proceso
• En el segundo paso, las levaduras consumen azúcares simples
para producir alcohol y dióxido de carbono. ¿Cómo es el
mecanismo enzimático para llevar a cabo estas reacciones?
Rta: las enzimas catalizan, las transformaciones de energía involucradas, la
glicólisis se realiza en el citoplasma celular y las enzimas que intervienen se
pueden aislar con relativa facilidad por no estar asociadas a ninguna
partícula subcelular; reacciones como ya se menciona o aparecen dichos
compuestos.
4. Los hongos de pudrición blanca como el C. versicolor son los únicos
organismos capaces de degradar completamente todos los componentes de
los materiales lignocelulósicos gracias a las enzimas lignocelulolíticas que
producen La unión de un sustrato con una enzima es una interacción muy
específica.
a. ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato por el
sustrato que se encuentra en la madera?
Rta: la baja especificidad de una enzimas se refiere a que les permite
oxidar, esta características de las enzimas implican que exista un número
muy elevado de ellas pues cada sustrato será modificado por su enzima
además de la lignina, una amplia diversidad de compuestos orgánicos
contaminantes como tintes, hidrocarburos poliaromáticos, pentaclorofenol
(Juan C. QUINTERO D., Gumersindo FEIJOO C. y Juan M. LEMA R.,2006).
b.Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones químicas
que son catalizadas por las enzimas. ¿Qué factores pueden afectar la
actividad enzimática?
*La temperatura:cuando sobre pasa la temperatura conlleva a la
desnaturalización de las enzimas por efecto de la temperatura.
*PH:los cambios en el pH del medio pueden alterar su estado de ionización
de las cadenas laterales de las AA ácidos y básicos.
c.¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?
Rta: El Sitio activo es un grupo de aminoácidos de la proteína que son los
responsables de la actividad catalítica y que, como consecuencia de la
estructura terciaria, se disponen espacialmente de tal manera que la
conformación del conjunto es complementaria de la conformación del
sustrato.
d.¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética enzimática en
las enzimas lignocelulolíticas?
Rta:las variaciones en pH óptimo pueden ser hasta de 2,5 a 3 unidades de
pH
5. Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la ecuación
de Michaelis-Menten, la cual se muestra en una curva, dificultando los
cálculos cinéticos. Para determinar la actividad cinética, la ecuación de
Michaelis-Menten y la curva resultante de los cálculos de la velocidad, se
transforma en una línea a través de recíprocos dobles, método establecido
por Lineweaver-Burk.
• ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?
Rta: la cinética enzimatica es la que describe o estudia las velocidades de
reacción catalizadas por enzima.
• La transformación de sustratos a productos implica las velocidades de
transformación. ¿Qué es la velocidad inicial V0 ?
rta:se determina como la pendiente de la recta en el inicio de la reacción, y
la velocidad máxima Vmax?
La velocidad máxima es la tasa máxima teórica que se obtiene en unas
condiciones determinadas.
• Existe una constante denominada Km o constante de Michaelis-
Menten. ¿Qué es la Km?
Rta:es la que equivale la concentración de sustrato que se requiere para
alcanzar la mitad de la velocidad máxima.
• ¿Qué determina en cuanto a la afinidad de la enzima por el sustrato?
Rta:aunque no es una verdadera constante de afinidad, en ocaciones su
valor puede servir de referencia para estimar si existe una buena interacción
enzimatica -sustrato.
• Determine la velocidad máxima y el km, para los siguientes datos a
través del método de Método de Lineweaver –Burk. Para esta actividad
realice el cálculo de los valores que se presenta, por el método de
Lineweaver – Burk - Calcule los recíprocos de la actividad enzimática y
concentración de sustrato y grafique 1/v como función de 1/ [S].

[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial.

El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad de trabajar con los
valores inversos, es decir (1/Vo y 1/[S]).
m: Es la pendiente de la recta
b: Es el intercepto con el eje y. Esto significa que el análisis de
estimación lineal arroja una ecuación de la siguiente forma: y = mx + b
(Línea recta). las variables del caso son: 1/Vo = m y 1/[S] = b
6. ¿Qué son las vitaminas?
Rta:Son moléculas proteicas o lipídicas que no pueden ser sintetizadas por el
organismo. Sólo los seres autótrofos y algunos microorganismos son capaces
de fabricarlas. En los seres heterótrofos deben ser tomadas con la dieta
alimenticia, a partir de alimentos vegetales.
Las vitaminas se dividen en dos grandes grupos que son hidrósoluble y
liposoluble.
¿Investigue cómo se integra la vitamina a la enzima y a la regulación
enzimática?.
Rta:se une por medio de interacciones no covalentes,las coenzimas son un
subconjunto de cofactores que son moléculas orgánicas (basadas en el
carbono). La fuente más común de coenzimas son las vitaminas de la dieta.
Algunas vitaminas son precursores de coenzimas y otras actúan
directamente como coenzimas, algunos iones favorecen la unión entre la
enzima y el sustrato y por tanto activan la reacción. La diferencia entre
coenzima y cofactor está en que la coenzima es de naturaleza orgánica y el
cofactor es de naturaleza inorgánica.
7. Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y pH.
a. En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la temperatura
está en el punto A?
Rta: está en un intervalo óptimo en el cual se logra mayor actividad
catalítica.
b. ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B ?
Rta: en la gráficas podemos ver que en el punto B es un intervalo muy alto,
en la que la enzima se desnaturaliza por efecto de la temperatura perdiendo
su función catalítica.

Gráfico 1. Velocidad de la reacción vs temperatura.

c. Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad al 100%?
Rta: significa que tiene mayor actividad específica
d. ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los distintos pHs
que indican las gráficas?
Rta: La enzima que realiza su actividad catalítica en diversos pH óptimo son
(los enzimas proteolíticos del jugo gástrico).
Actividad (º/º)
Gráficos 2. Actividad de las enzimas en diversos valores de Ph

1. Ejercicio 2. Bioenergética
Durante la descomposición de las moléculas de los alimentos, estas
funcionan como donantes de electrones durante la oxidación. El producto de
la energía obtenida es más bajo que el de la molécula donante. De otra
parte, la energía es almacenada para su uso posterior. Teniendo en cuenta
lo anterior, responda las siguientes preguntas:
1. El potencial de reducción se da para ganar electrones y la oxidación para
perder electrones. Las moléculas bioquímicas varían su actividad para ganar
o perder electrones.
• ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa a
CO2 se conserva en las coenzimas reducidas a NADH y FADH2?
Rta:gran parte de la energía que se libera de la glucosa y de otros
combustible celulares se conserva mediantes la sintesis acoplada de ATP a
partir de ADP+Pi
• ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los nucleótidos de
nicotinamida cómo el nicotinamida adenín dinuclecleótido(NAD)?
Rta:NAD es la forma oxidada y es un aceptor que interviene en el
intercambio de electrones y protones en la producción de energía en la
célula. Cuando se reduce el NADH transporta dos electrones y un protón
• ¿Cómo se forma una molécula de FADH2 a partir de FAD?
Rta:una fracción de la energía se utiliza para reducir un segundo
transportador de electrones, el FAD. Por cada giro del ciclo, se forma una
molecula de FADH2 a partir de FAD y no se requiere O2 para el ciclo de
krebs, los electrones y protones eliminados en la oxidación del carbono, son
aceptado por el NAD+ y el FAD.
FAD+ 2e- + 2H+ FADH2

d. ¿Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín trifosfato

(ATP)?
Rta: bajo condiciones estándar, los compuestos que se encuentran por
encima de ATP puede transferir de forma espontánea,un grupo fosforilo al
ADP para formar ATP, que a su vez de forma espontánea, transfiere un
grupo fosforilo a los grupos apropiados de molécula como la glucosa o
glicerol para aumentar su energía.
e. En la siguiente reacción NADH+H+ ¿Cuál es el papel del ión de hidrógeno?
Rta: se une a la posición 1 de gliceraldehído fosfato
2.a ¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP
(adenosín trifosfato)?
Rta:los heterotrofos obtiene energía en forma química (energía biológica)
mediante el catabolismo de nutrientes, y la consume en múltiples procesos
celulares, tales como la sintesis de macromoléculas, el transporte de solutos
a través de membrana o el movimiento generado por contracción celular.
b.¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se forman en la
glucólisis?
Rta:A medida que la glucólisis procede, se libera energía y la energía se
utiliza para hacer las cuatro moléculas de ATP. Como resultado, hay una
ganancia neta de dos moléculas de ATP durante la glucólisis. Durante esta
etapa, los electrones de alta energía también se transfieren a las moléculas
de +para producir dos moléculas de NADH, otra molécula de transporte de
energía. La NADH se usa en la etapa III de la respiración celular para
producir más ATP.

c.¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la cadena

transportadora de electrones?
Rta:En la cadena transportadora de electrones cada molécula de NADH se
convierteen 3 de ATP (2 NADH x 3 =6 ATP).
3.Algunas enzimas requieren de un complemento para desempeñar la
función enzimática.
a.¿Cuál es la función y el nombre de los cationes metálicos de importancia
en la actividad enzimática de algunas enzimas?
Rta:Los cofactores son sustancias que se combinan con la enzima
potenciando su actividad catalítica, estos son algunos de los cationes
Hierro(Fe++), cobre (cu++) y magnesio(Mg++), estos cationes mantienen
el medio celular eléctricamente neutro, regulan la presión osmótica, el
equilibrio hídrico y el equilibrio ácido-base
b.¿Consulta sobre 5 de estos cationes metálicos y sobre que enzimas
actúan?
Magnesio:cofactor de enzima que transfiere grupos fosfato desde la ATP, y
también cofactor de la enzima acetilcolineterasa.
Cobre:cofactor de enzima dependiente que intervien en la formación
de:hemoglobina,colageno,lectina y mielina.
Hierro:cofactor de enzima oxidasa (peroxidasa, catalasas citocromos C.
Manganeso:cofactor de enzimas como la arginina y la
ribonucleotidoreductasa
Zin:cofactor de enzimas de alcohol deshidrogenasa, carboxipeptidasa A y B.
c. La enzima se puede unir a una molécula orgánica, ¿cómo se denominan?
Y consultar sobre la función que cumplen en las enzimas y dar ejemplos
Rta:estas moléculas organica se le denomina coenzimas, su función principal
es es se como intermediarios metabolicos, un ejemplo de esto es son la
deshidrogenasa que utiliza la nicotinamida adenina dinulceotido (NAD) como
cofactor.
d. Realice la descripción de las enzimas y su constitución como holoenzimas.
Sus mecanismos de acción y los factores que afectan la actividad.

• ENZIMOLOGÍA.
Yulis Duran Rodríguez
Cód. 1047373474

A partir de las referencias estudiadas en la unidad 2

Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid.
Médica Panamericana, S.A.
Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a
distancia UNAD.
Las enzimas están involucradas en una variedad de reacciones químicas en
los sistemas alimentarios y biotecnológicos. Actúan como catalizadores
(sustancias que aceleran una reacción química pero no se modifican por la
reacción) que descomponen o acumulan compuestos biológicos.
• ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo al tipo de sustrato sobre
el que actúa?

• Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de óxido-reducción, o sea,

transferencia de electrones o de átomos de hidrógeno de un sustrato a
otro. Ejemplo de ellas son las enzimas deshidrogenasa y c oxidasa.
• Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo químico
específico diferente del hidrógeno, de un sustrato a otro. Un ejemplo
de ello es la enzima glucoquinasa.
• Hidrolasas. Se ocupan de las reacciones de hidrólisis (ruptura de
moléculas orgánicas mediante moléculas de agua). Por ejemplo, la
lactasa.
• Liasas. Enzimas que catalizan la ruptura o la soldadura de los
sustratos. Por ejemplo, el acetato descarboxilasa.
• Isomerasas. Catalizan la interconversión de isómeros, es decir,
convierten una molécula en su variante geométrica tridimensional.
• Ligasas. Estas enzimas hacen la catálisis de reacciones específicas de
unión de sustratos, mediante la hidrólisis simultánea de nucleótidos
de trifosfato (tales como el ATP o el GTP). Por ejemplo, la
enzima privato carboxilasa.
• Describa las funciones los mecanismos de acción, los sustratos sobre
los que actúan, y reacción que catalizan, las siguientes enzimas:
Lipasa: Las lipasas (glicerol-éster hidrolasas;) son enzimas que
catalizan la hidrólisis de los enlaces éster presentes en los
acilgliceroles in vivo. Además, pueden catalizar la hidrólisis o síntesis
de un grupo amplio de ésteres carboxílicos. Estas enzimas están
ampliamente distribuidas en la naturaleza, y se encuentran en
microorganismos, plantas y animales. Una característica peculiar de
las lipasas es que son enzimas solubles en agua que actúan sobre
sustratos insolubles y agregados, por lo que operan unidas a
interfaces lípido-agua. Bajo estas condiciones, se produce un
incremento de la actividad catalítica, respecto a las soluciones con
concentraciones por debajo de la concentración micelar crítica,
fenómeno conocido como activación interfacial.

Proteasa: Las proteasas actúan rompiendo los enlaces peptídicos de

las proteínas para liberar los aminoácidos. Pueden romper todas las
proteínas a menos que sean parte de una célula viva. Es una enzima
secretada por el páncreas que participa en la degradación de
las proteínas o peptonas, resultantes de la acción de la pepsina
gástrica. La proteasa se secreta en forma de proenzima y es activada
por el jugo intestinal. Se administra junto con las otras proenzimas
pancreáticas (amilasa, lipasa) cuando existe disminución de las
secreciones pancreáticas.
 Lactasa: La enzima lactasa descompone la lactosa en glucosa y
galactosa. La lactasa, un tipo de β-galactosidasa, es
una enzima producida en el intestino delgado y que se sintetiza
durante la infancia de todos los mamíferos. Su acción es
imprescindible en el proceso de conversión de la lactosa, azúcar doble
(disacárido), en sus componentes glucosa y galactosa.

• Papaína: La papaína que se extrae de la papaya es una enzima

proteolítica, es decir, con capacidad para digerir las proteínas de
los alimentos. Similar a la pepsina, una enzima que está en
nuestro jugo gástrico, sus aplicaciones son en distintas áreas. Hoy se
utiliza en la industria alimenticia como ablandador de carnes y también
en la clarificación de cervezas y otras bebidas.
Hidroliza proteínas, pequeños péptidos, aminas, ésteres, carbohidratos
y grasas.
Antihelmíntica, antibacteriana, vermífuga, antidiarreica; Usada en
terapia de enfermedades digestivas, efecto anticoagulante, presenta
actividad amebicida.

Tripsina: cataliza en el intestino delgado la fragmentación de las

proteínas en peptonas, péptidos y aminoácidos, es producida en el
páncreas y segregado por el duodeno donde es esencial para la
digestión. La tripsina actúa hidrolizando péptidos en sus componentes
estructurales básicos conocidos como aminoácidos.

Sacarasa: La sacarasa, conocida también como invertasa, es una

enzima que convierte la sacarosa (azúcar común) en glucosa y
fructosa. Está presente en el intestino delgado, en el borde del cepillo
de las vellosidades intestinales.

• Las cervecerías elaboran la cerveza a partir de enzimas que están

contenidas en la levadura. El primer paso consiste en hacer crecer el
grano de malta y luego detener la germinación del mismo cuando se
forma la radícula (proceso llamado malteado). El proceso enzimático
para la elaboración de la cerveza, está dado en dos fases el primero
comprende las enzimas que contiene el embrión y a continuación la
glucosa actúan las enzimas de la levadura.

• ¿Qué tipos de enzimas se activan en el embrión para romper el

almidón a carbohidratos más simples?
Los primeros productores de cerveza descubrieron que si se
dejaba germinar el grano de los cereales, este era especialmente
indicado para producir cerveza. Ello se debe a que, durante la
 germinación, se activan enzimas amilasas, contenidas en el propio
grano, para romper el almidón del endospermo en azúcares
simples y obtener a partir de estos energía para el desarrollo. El
grano de la cebada es uno de los más apropiados para
producir cerveza, debido a su alto contenido en enzimas.
• En el segundo paso, las levaduras consumen azúcares simples
para producir alcohol y dióxido de carbono. ¿Cómo es el
mecanismo enzimático para llevar a cabo estas reacciones?
La fermentación alcohólica es un proceso biológico de
fermentación en plena ausencia de oxígeno, originado por la
actividad de algunos microorganismos que procesan los hidratos
de carbono para obtener como productos finales: un alcohol en
forma de etanol (cuya fórmula química es: C HYPERLINK
"https://es.wikipedia.org/wiki/Hidr%C3%B3geno"H3-C HYPERLINK
"https://es.wikipedia.org/wiki/Hidr%C3%B3geno"H2-OH), dióxido
de carbono (CO HYPERLINK "https://es.wikipedia.org/wiki/Di%C3%B3xido_de_carbono"2) en
forma de gas y moléculas de adenosín trifosfato (ATP) que
consumen los propios microorganismos en su metabolismo celular
energético anaeróbio. El etanol resultante se emplea en la
elaboración de algunas bebidas alcohólicas, tales como el vino,
la cerveza, la sidra, el cava, etc. En la actualidad ha empezado a
sintetizarse también etanol mediante la fermentación a nivel
industrial a gran escala para ser empleado como biocombustible.
La fermentación alcohólica tiene como finalidad biológica
proporcionar energía anaeróbia a los microorganismos unicelulares
(levaduras) en ausencia de oxígeno a partir de la glucosa. En el
proceso, las levaduras obtienen energía disociando
las moléculas de glucosa y generan como desechos alcohol y CO2.
Las levaduras y bacterias causantes de este fenómeno son
microorganismos muy habituales en las frutas y cereales y
contribuyen en gran medida al sabor de los productos
fermentados. Una de las principales características de estos
microorganismos es que viven en ambientes completamente
carentes de oxígeno (O2), máxime durante la reacción química, y
es por ello que la fermentación alcohólica es un proceso anaerobio
o anaeróbico.

• Los hongos de pudrición blanca como el C. versicolor son los únicos

organismos capaces de degradar completamente todos los
componentes de los materiales lignocelulósicos gracias a las enzimas
lignocelulolíticas que producen La unión de un sustrato con una
enzima es una interacción muy específica.

• ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato

que se encuentra en la madera?
Los hongos de la podredumbre blanca de la madera, también
llamados hongos ligninolíticos, así como sus enzimas ligninolíticas,
tienen potencial aplicación en la industria del papel, principalmente
 en el proceso de des lignificación durante el blanqueo, y en
biorremediación de suelos y aguas contaminadas, porque la baja
especificidad de estas enzimas les permite oxidar, además de la
lignina, una amplia variedad de compuestos orgánicos
contaminantes como tintes, hidrocarburos poliaromáticos,
pentaclorofenol, etc.
La especificidad significa que las enzimas pueden catalizar la
transformación de apenas un substrato o una familia de
substratos relacionados estructuralmente, catalizando solo
una de las posibles reacciones que ese substrato  puede
experimentar.
• Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones
químicas que son catalizadas por las enzimas. ¿Qué factores
pueden afectar la actividad enzimática?
Los factores que afectan la actividad enzimática son:

Efecto del pH

Las enzimas actúan dentro de límites estrechos de pH (pH óptimo de

la reacción).Por ejemplo, la pepsina (enzima estomacal) tiene un pH
óptimo de 2, al graficar su actividad enzimática para valores
crecientes de pH, comenzando desde la zona ácida, se obtiene una
curva en forma de campana. El máximo de la curva corresponde al pH
óptimo en el cual la enzima tiene su máxima actividad. En medios
muy ácidos o muy alcalinos, la enzima se desnaturaliza y se inactiva.
Otras enzimas en cambio tienen una actividad óptima a pH alcalino
como la tripsina (enzima intestinal) (Figura 1).

Figura 1. Efecto del pH sobre la actividad enzimática de la pepsina y

tripsina.

Temperatura

La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta, por lo general,

con la temperatura, dentro del intervalo en que la enzima es estable y
activa. La velocidad por lo general se duplica por cada 10°C de
aumento térmico. La actividad enzimática máxima se alcanza a una
temperatura óptima, luego la actividad decrece y finalmente cesa por
completo a causa de la desnaturalización progresiva de la enzima por
acción de la temperatura.
A bajas temperaturas, las reacciones disminuyen mucho o se detienen
porque decrece la cinética molecular, pero la acción catalítica
reaparece cuando la temperatura se eleva a valores normales para la
enzima. No olvidar que una enzima humana típica posee su óptimo a
37 º C, en cambio otros organismos como, por ejemplo, las bacterias
termófilas resistentes a altas temperaturas tienen su óptimo de
actividad cercano a los 80º C (Figura 2).

Figura 2. Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática en

una enzima típica humana y una bacteria termófila.

Figura 3. Desnaturalización de una proteína

Concentración de sustrato

Principalmente, la velocidad de la reacción o catálisis varía de acuerdo

a la concentración del sustrato.
Al aumentar la concentración de sustrato, la actividad enzimática
aumenta, hasta alcanzar la velocidad máxima, punto donde la enzima
se satura, debido a que las enzimas tienen todos sus sitios activos
ocupados (Figura 4).

Figura 4. Efecto de la concentración del sustrato sobre la velocidad de

una reacción enzimática.

• ¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?

Para catalizar una reacción, una enzima se pega (une) a una o
más moléculas de reactivo. Estas moléculas son los sustratos de la
enzima. En algunas reacciones, un sustrato se rompe en varios
productos. En otras, dos sustratos se unen para crear una
molécula más grande o para intercambiar partes. De hecho, para
cualquier rección biolígica que se te pueda ocurrir, probablemente
exista una enzima para acelerarla. La parte de la enzima donde se
une el sustrato se llama SITIO ACTIVO (ya que ahí es donde
sucede la acción catalítica.
 • ¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética
enzimática en las enzimas lignocelulolíticas?

• Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la

ecuación de Michaelis-Menten, la cual se muestra en una curva,
dificultando los cálculos cinéticos. Para determinar la actividad
cinética, la ecuación de Michaelis-Menten y la curva resultante de los
cálculos de la velocidad, se transforma en una línea a través de
recíprocos dobles, método establecido por Lineweaver-Burk.

• ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?

 Describe la velocidad de reacción de muchas reacciones enzimáticas.
Recibe este nombre en honor a Leonor Michaelis y Maude Menten.
Este modelo sólo es válido cuando la concentración del sustrato es
mayor que la concentración de la enzima, y para condiciones
de estado estacionario, es decir, cuando la concentración del complejo
enzima-sustrato es constante.

• La transformación de sustratos a productos implica las velocidades

de transformación. ¿Qué es la velocidad inicial V 0 y la velocidad
máxima Vmax? En donde la velocidad de la acción de un enzima es
función de la cantidad de sustrato presente, la cantidad de enzima
y las características del enzima, la afinidad del enzima por el
sustrato y el poder catalítico del enzima
La velocidad máxima Vmáx estima el número de centros activos
del enzima. Recordar que hemos definido la Vmáx como la
velocidad que obtendríamos cuando todo el enzima se encuentra
unido al sustrato. A la constante k2 (poder catalítico del enzima)
se la reconoce con el nombre de  número de recambio, es el
número de moléculas de sustrato convertidas en producto por
unidad de tiempo. Por lo que la Vmáx depende de dos cosas, la
cantidad de enzima presente y la capacidad catalítica del enzima,
es decir la velocidad con que transforma al sustrato.

• Existe una constante denominada Km o constante de Michaelis-

Menten. ¿Qué es la Km? ¿Qué determina en cuanto a la afinidad de
la enzima por el sustrato?
La Km nos da una idea la afinidad que tiene el enzima por su
sustrato, cuanto mayor es Km menor es la afinidad (predominan
las formas E y S libres), cuanto menor es Km mayor es la afinidad
(predomina la forma ES).
 • Determine la velocidad máxima y el k m, para los siguientes datos a
través del método de Método de Lineweaver –Burk. Para esta
actividad realice el cálculo de los valores que se presenta, por el
método de Lineweaver – Burk - Calcule los recíprocos de la
actividad enzimática y concentración de sustrato y grafique 1/v
como función de 1/ [S].

[S] (mM) Vo 1/Vo 1/[S]

(mM/min) 1/50
50 10
100 19
160 29
190 33
290 46
400 58
800 83
1000 90

[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial.

El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad de trabajar con los

valores inversos, es decir (1/Vo y 1/[S]).
m: Es la pendiente de la recta
b: Es el intercepto con el eje y. Esto significa que el análisis de
estimación lineal arroja una ecuación de la siguiente forma: y = mx +
b (Línea recta). las variables del caso son: 1/Vo = m y 1/[S] = b
[S] (mM) Vo (mM/min) 1/[S] 1/Vo
(mM/min)
50 10 0,02 0,1
100 19 0,01 0,05263157894
160 29 0,00625 0,03448
190 33 0,005263 0,03030
290 46 0,003448 0,02173
400 58 0,0025 0,01724
800 83 0,00125 0,01204
1000 90 0,001 0,01111

Vmax = 1/0,0058
Vmax=172,413793

Km= 4,697 x 172,413793

Km= 0,0272426
 • ¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina a la
enzima y a la regulación enzimática.
Las vitaminas son sustancias que el cuerpo necesita para crecer y
desarrollarse normalmente. Su cuerpo necesita 13 vitaminas. Estas son:

• Vitamina A
• Vitaminas B (tiamina, riboflavina, niacina, ácido pantoténico, biotina,
vitamina B-6, vitamina B-12 y folato o ácido fólico
• Vitamina C
• Vitamina D
• Vitamina E
• Vitamina K
Por lo general, las vitaminas provienen de los alimentos que consume. El
cuerpo también puede producir vitaminas D y K. Las personas que llevan
una dieta vegetariana pueden necesitar un suplemento de vitamina B12.

• Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y

pH.
• En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la
temperatura está en el punto A?
Se desnaturaliza; se dificulta la unión enzima-sustrato y además
llega un momento en el que la enzima se desnaturaliza y pierde su
actividad enzimática debido a la temperatura.

¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B ?

Gráfico 1. Velocidad de la reacción vs temperatura.

• Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad al

100%?
• ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los
distintos pHs que indican las gráficas?
La pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a
pH a 7 y la arginada lo tiene a pH 10.
 Gráficos 2. Actividad de las enzimas en diversos valores de pH

• Ejercicio 2. Bioenergética

A partir de las referencias estudiadas en la unidad 2

Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid.
Médica Panamericana, S.A.
Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a
distancia UNAD.

Durante la descomposición de las moléculas de los alimentos, estas

funcionan como donantes de electrones durante la oxidación. El producto
de la energía obtenida es más bajo que el de la molécula donante. De
otra parte, la energía es almacenada para su uso posterior. Teniendo en
cuenta lo anterior, responda las siguientes preguntas:
• El potencial de reducción se da para ganar electrones y la oxidación
para perder electrones. Las moléculas bioquímicas varían su actividad
para ganar o perder electrones.

• ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa

a CO2 se conserva en las coenzimas reducidas a NADH y FADH2?

Se obtienen cantidades de coenzimas reducidas (NADH y FADH2), y

es a través de la oxidación posterior que se obtendrá la energía para
sintetizar ATP.
Cada coenzima NADH equivale a 3 ATP y cada coenzima FADH2
equivale a 2 ATP.

• ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los nucleótidos

de nicotinamida cómo el nicotinamida adenín
dinuclecleótido(NAD)?
En el metabolismo, el NAD+ participa en las reacciones redox
(oxidorreducción), llevando los electrones de una reacción a otra.

La coenzima, por tanto, se encuentra en dos formas en las

células: NAD+ y NADH. El NAD+, que es un agente oxidante,
acepta electrones de otras moléculas y pasa a ser reducido,
formándose NADH, que puede ser utilizado entonces como agente
reductor para donar electrones. Estas reacciones de transferencia
de electrones son la principal función del NAD +. Sin embargo,
 también es utilizado en otros procesos celulares, en especial como
sustrato de las enzimas que añaden o eliminan grupos químicos de
las proteínas, en modificaciones post-traduccionales. Debido a la
importancia de estas funciones, las enzimas que intervienen en el
metabolismo del NAD+ son objetivos para el descubrimiento de
medicamentos.

• ¿Cómo se forma una molécula de FADH2 a partir de FAD?

El FAD es una coenzima que interviene como dador o aceptor
de electrones y protones (poder reductor) en
reacciones metabólicas redox; su estado oxidado (FAD) se reduce
a FADH2 al aceptar dos átomos de hidrógeno (cada uno formado
por un electrón y un protón), según la siguiente reacción:

Por tanto, al reducirse capta dos protones y dos electrones, lo que lo

capacita para intervenir como dador de energía o de poder reductor en
el metabolismo. Por ejemplo, el FAD (y también el NAD) se reduce en el ciclo
de Krebs y se oxida en la cadena respiratoria (respiración aeróbica).
• ¿Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín
trifosfato (ATP)?
El ATP se origina por el metabolismo de los alimentos en unos
orgánulos especiales de la célula llamados mitocondrias. El ATP se
comporta como un coenzima, ya que su función de intercambio de
energía y la función catalítica (trabajo de estimulación) de
las enzimas están íntimamente relacionadas. La parte adenosina
de la molécula está constituida por adenina, un compuesto que
contiene nitrógeno (también uno de los componentes principales
de los genes) y ribosa, un azúcar de cinco carbonos. Cada unidad
de los tres fosfatos (trifosfato) que tiene la molécula, está formada
por un átomo de fósforo y cuatro de oxígeno y el conjunto está
unido a la ribosa a través de uno de estos últimos. Los dos
puentes entre los grupos fosfato son uniones de alta energía, es
decir, son relativamente débiles y cuando las enzimas los rompen
ceden su energía con facilidad. Con la liberación del grupo fosfato
del final se obtienen siete kilocalorías (o calorías en el lenguaje
común) de energía disponible para el trabajo y la molécula de ATP
se convierte en ADP (difosfato de adenosina). La mayoría de las
reacciones celulares que consumen energía están potenciadas por
la conversión de ATP a ADP incluso la transmisión de las señales
nerviosas, el movimiento de los músculos, la síntesis
de proteínas y la división de la célula.

• En la siguiente reacción NADH+H + ¿Cuál es el papel del ión de

hidrógeno?
El NADPH+H+ proporciona parte del poder reductor necesario para
las reacciones de reducciónde la biosíntesis.
 El dinucleótido de nicotinamida y adenina, también conocido
como nicotin adenin dinucleótido o nicotinamida adenina
dinucleótido (abreviado NAD+ en su forma oxidada y NADH en su
forma reducida), es una coenzima que se halla en las células vivas
y que está compuesta por un dinucleótido, es decir, por
dos nucleótidos, unidos a través de grupos fosfatos: uno de ellos
es una base de adenina y el otro, una nicotinamida. Su función
principal es el intercambio de electrones y protones y la
producción de energía de todas las células.
• ¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP
(adenosín trifosfato)?
Se produce durante la foto respiración y la respiración celular, y es
consumido por muchas enzimas en la catálisis de numerosos procesos
químicos. Su fórmula molecular es C10H16N5O13P3.
• ¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se forman en la
glucólisis?
Durante la glucólisis, una molécula de glucosa se divide en dos
moléculas de piruvato, usando 2 ATP mientras se producen 4
moléculas de ATP y 2 moléculas de NADH
• ¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la
cadena transportadora de electrones?
LA RESPIRACIÓN CELULAR AERÓBICA O es el conjunto de
reacciones en las cuales el ácido pirúvico producido por
la glucólisis se transforma en CO2 y H2O, y en el proceso, se
producen 36 moléculas de ATP.
• Algunas enzimas requieren de un complemento para desempeñar la
función enzimática.
• ¿Cuál es la función y el nombre de los cationes metálicos de
importancia en la actividad enzimática de algunas enzimas?
• ¿Consulta sobre 5 de estos cationes metálicos y sobre que enzimas
actúan?
• La enzima se puede unir a una molécula orgánica, ¿cómo se
denominan? Y consultar sobre la función que cumplen en las
enzimas y dar ejemplos
• Realice la descripción de las enzimas y su constitución como
holoenzimas. Sus mecanismos de acción y los factores que afectan
la actividad.
• ENZIMOLOGÍA
Jasshira paola lopez hoyos

• ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo al tipo de sustrato sobre el

que actúa?
 • Describa las funciones los mecanismos de acción, los sustratos sobre
los que actúan, y reacción que catalizan, las siguientes enzimas:
Lipasa: Estas enzimas lipolíticas, tienen como función principal catalizar la
hidrólisis de los triglicéridos, liberando gliceroles. Es decir que, al hidrolizar
las uniones de los esteres de los triglicéridos, provocan que los productos
creados puedan ser eliminados en un medio acuoso al ser más solubles Los
productos creados son monoglicéridos, diglicéridos o gliceroles. Estas
enzimas suelen requerir un pH neutro o alcalino.

Proteasa: sustrato proteínas excepto colágeno (e. colágeno). Es una enzima

tipo hidrolasa. Por la reacción catalizada: son pocos los casos en que se
conoce exactamente la reacción catalizada, en términos de qué unión es
hidrolizada en el substrato. Se aplica sobre todo a exopeptidasas.

Lactasa: se utiliza de sustrato la lactosa para convertirla en glucosa y

galactosa.

Papaína: es una enzima que se adquiere por medio de la fruta llamada

papaya y ayuda al organismo a hidrolizar proteínas de estructura fuerte o
estable.

Tripsina: Enzima producida en el páncreas que se encarga de hidrolizar

proteínas para transformarla en pequeños péptidos.

Sacarasa: Enzima que se encuentra en el intestino delgado, encargada de la

transformación de Sacarosa (azúcar de mesa) en glucosa y fructosa.

• Las cervecerías elaboran la cerveza a partir de enzimas que están

contenidas en la levadura. El primer paso consiste en hacer crecer el
grano de malta y luego detener la germinación del mismo cuando se
forma la radícula (proceso llamado malteado). El proceso enzimático
para la elaboración de la cerveza, está dado en dos fases el primero
comprende las enzimas que contiene el embrión y a continuación la
glucosa actúan las enzimas de la levadura.

• ¿Qué tipos de enzimas se activan en el embrión para romper el

almidón a carbohidratos más simples?
Alfa amilasa – La Alfa amilasa romperá las largas ramas de Amilopectina de
los almidones y creará los azúcares largos (dextrinas) y amilasas. La Alfa
Amilasa trabaja a una temperatura de entre 67ºC – 73ºC, al macerar a estas
temperaturas crea un mosto menos fermentable y con bastante cuerpo.
Beta amilasa – La Beta amilasa se encarga de la terminación más pequeña
de la parte final de cada rama, creando una molécula libre, de maltosa cada
vez. Y no trabajará en los almidones creados por la Alpha Amilasa. La Beta
Amilasa trabaja a temperaturas entre 55 ° C y 66 ° C y creará un mosto
altamente fermentable con menos cuerpo y un final seco.
• En el segundo paso, las levaduras consumen azúcares simples para
producir alcohol y dióxido de carbono. ¿Cómo es el mecanismo
enzimático para llevar a cabo estas reacciones?
a fermentación alcohólica tiene como finalidad biológica proporcionar energía
anaeróbia a los microorganismos unicelulares (levaduras) en ausencia de
oxígeno a partir de la glucosa. En el proceso, las levaduras obtienen energía
disociando las moléculas de glucosa y generan como desechos alcohol y CO 2.

• Los hongos de pudrición blanca como el C. versicolor son los únicos

organismos capaces de degradar completamente todos los
componentes de los materiales lignocelulósicos gracias a las enzimas
lignocelulolíticas que producen La unión de un sustrato con una enzima
es una interacción muy específica.
• ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato por
el sustrato que se encuentra en la madera?

es la estructura que se forma de la unión de una enzima con su sustrato (la

molécula sobre la que actúa la enzima). Algunas proteínas tienen la
capacidad de modificarlos ligándos a los cuales son unidos, es decir, actúan
como catalizadores moleculares. Su función es acelerar en varios órdenes de
magnitud el ajuste del equilibrio químico y la velocidad de reacciones
químicas, que sin ellas podrían tardar una eternidad.

• Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones

químicas que son catalizadas por las enzimas. ¿Qué factores pueden
afectar la actividad enzimática?

La medida se realiza siempre en la condiciones optimas de Ph, temperatura,

presencia de cofactores, y se utiliza concentraciones saturadas de sustrato.
• ¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?
Para catalizar una reacción, una enzima se pega (une) a una o
más moléculas de reactivo. Estas moléculasson los sustratos de la enzima.
En algunasreacciones, un sustrato se rompe en variosproductos.
• ¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética
enzimática en las enzimas lignocelulolíticas?
En condiciones experimentales definidas (sustrato, pH, temperatura), la
constante de Michaelis (KM) tiene un valor propio para cada enzima y es uno
de los parámetros que la caracterizan, al igual que el PM, pl, composición en
aminoácidos

• Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la

ecuación de Michaelis-Menten, la cual se muestra en una curva,
dificultando los cálculos cinéticos. Para determinar la actividad cinética,
la ecuación de Michaelis-Menten y la curva resultante de los cálculos de
la velocidad, se transforma en una línea a través de recíprocos dobles,
método establecido por Lineweaver-Burk.
• ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?

Los estudios sistemáticos del efecto de la concentración inicial del sustrato

sobre la actividad enzimática comenzaron a realizarse a finales del siglo XIX.
Y ya en 1882 se introdujo el concepto del complejo enzima-sustrato como
intermediario del proceso de catálisis enzimática.

• La transformación de sustratos a productos implica las velocidades

de transformación. ¿Qué es la velocidad inicial V 0 y la velocidad
máxima V máx.?
La velocidad máximaVmáx estima el número de centros activos del enzima.
La velocidad inicial es la aparición y/o desaparición del producto.
• Existe una constante denominada Km o constante de Michaelis-
Menten. ¿Qué es la Km? ¿Qué determina en cuanto a la afinidad de
la enzima por el sustrato?
KM es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es la
mitad de la velocidad máxima. 
La Km nos da una idea la afinidad que tiene el enzima
por su sustrato, cuanto mayor es Km menor es la afinidad (predominan las
formas E y S libres), cuanto menor es Km mayor es la afinidad (predomina
la forma ES). La velocidad máxima Vmáx estima el número de centros
activos del enzima. ... La cantidad de sustrato presente.
• Determine la velocidad máxima y el k m, para los siguientes datos a
través del método de Método de Lineweaver –Burk. Para esta
 actividad realice el cálculo de los valores que se presenta, por el
método de Lineweaver – Burk - Calcule los recíprocos de la
actividad enzimática y concentración de sustrato y grafique 1/v
como función de 1/ [S].

[S] (mM) Vo 1/Vo 1/[S]

(mM/min)
1/50
10
50 0.02 0,1
19
100 0..1 0,05263157894
29
160 0,00625 0,03448
33
190 0,005263 0,03030
46
290 0,003448 0,02173
58
400 0,0025 0,01724
83
800 0,00125 0,01204
90
1000
[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial.
El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad de trabajar con los
valores inversos, es decir (1/Vo y 1/[S]).
m: Es la pendiente de la recta
b: Es el intercepto con el eje y. Esto significa que el análisis de
estimación lineal arroja una ecuación de la siguiente forma: y = mx + b
(Línea recta). las variables del caso son: 1/Vo = m y 1/[S] = b

• ¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina a la

enzima y a la regulación enzimática.
Las vitaminas son sustancias presentes en los alimentos en pequeñas
cantidades que son indispensables para el correcto funcionamiento del
organismo. Actúan como catalizador en las reacciones químicas que se
produce en el cuerpo humano provocando la liberación de energía.
Lácteos: leche, mantequilla y queso cheddar. Vegetales: zanahoria, brócoli,
batata, col y espinacas. Fruta: melón, albaricoque y mango.
Regulación de la actividad enzimática. La totalidad de reacciones bioquímicas
de un organismo constituye su metabolismo, el cual consiste en secuencias
de reacciones químicas catalizadas por enzimas llamadas vías metabólicas.

• Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y pH.

 • En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la
temperatura está en el punto A?
Lo que podemos observar es que en el momento pierde la actividad
enzimática.
• ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B?

• Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad al

100%?
• ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los
distintos pHs que indican las gráficas?
A medidas que la reacción transcurre la velocidad de acumulación del
producto va disminuyendo por que se va consumiendo el sustrato de la
reacción.

Bioenergética

A partir de las referencias estudiadas en la unidad 2

Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid.
Médica Panamericana, S.A.
Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a
distancia UNAD.
Durante la descomposición de las moléculas de los alimentos, estas
funcionan como donantes de electrones durante la oxidación. El producto de
la energía obtenida es más bajo que el de la molécula donante. De otra
parte, la energía es almacenada para su uso posterior. Teniendo en cuenta
lo anterior, responda las siguientes preguntas:

• El potencial de reducción se da para ganar electrones y la oxidación para

perder electrones. Las moléculas bioquímicas varían su actividad para
ganar o perder electrones.
• ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa a
CO2 se conserva en las coenzimas reducidas a NADH y FADH2?
Cuando hablamos de oxidación de glucosa, nos referimos a que los
enlaces ... pierden los electrones de hidrógeno y el
NAD+ se reducen NADH y H+. La energía de esta reacción de oxidación
se almacena formando un enlace ... la célula con utilización de O2, proceso
conocido como respiración celular.
• ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los nucleótidos de
nicotinamida cómo el nicotinamida adenín dinuclecleótido(NAD)?
La nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (abreviada NADP+ en su
forma oxidada y NADPH+ en su forma reducida) es una coenzima que
interviene en numerosas vías anabólicas.
• ¿Cómo se forma una molécula de FADH2 a partir de FAD?
El flavín adenín dinucleótido o dinucleótido de flavina y adenina
(abreviado FAD en su forma oxidada y FADH2 en su forma ... El FAD es
una molécula compuesta por una unidad de riboflavina (vitamina B2), unida
a un ... (poder reductor) en reacciones metabólicas redox; su estado
oxidado (FAD) sereduce a FADH2
• ¿Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín trifosfato
(ATP)?
El adenosín difosfato ( ADP ) es un nucleótido difosfato, es decir, un
compuesto químico formado por un nucleósido y dos radicales fosfato unidos
entre sí. En este caso el nucleósido lo componen una base púrica, la
adenina, y un azúcar del tipo pentosa que es la ribosa.
• En la siguiente reacción NADH+H + ¿Cuál es el papel del ión de
hidrógeno?
Un ion fosfato se une a la posición 1 del gliceraldehído fosfato. 6. ... Allí
participa en una reacción de oxidación que genera un grupo acetilo y una ...
por ciclo), y parte se usa para producir NADH y H+ a partir del NAD (tres
moléculas por ciclo)

• ¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP

(adenosín trifosfato)?
• ¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se forman en la
glucólisis?
La primera etapa de la respiración celular es la glucólisis, la cual no requiere
oxígeno. Durante la glucólisis, una molécula de glucosa se divide en dos
moléculas de piruvato, usando 2 ATP mientras se producen 4 moléculas de
ATP y 2 moléculas de NADH.

• ¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la cadena

transportadora de electrones?
• moléculas ATP
• Algunas enzimas requieren de un complemento para desempeñar la
función enzimática
• ¿Cuál es la función y el nombre de los cationes metálicos de
importancia en la actividad enzimática de algunas enzimas?

Su función: Los cationes se describen con un estado de oxidación positivo.

En términos químicos, es cuando un átomo neutro pierde uno o más
• ¿Consulta sobre 5 de estos cationes metálicos y sobre que enzimas
actúan?
litio LI,
sodio NA,
potasio K,
magnesio MG,
cesio CS,
• La enzima se puede unir a una molécula orgánica, ¿cómo se
denominan? Y consultar sobre la función que cumplen en las enzimas
y dar ejemplos
En el proceso de catálisis, o de unir pequeñas moléculas, como los sustratos
o ... es la pérdida o merma de la función, de la capacidad enzimática.

• Realice la descripción de las enzimas y su constitución como

holoenzimas. Sus mecanismos de acción y los factores que afectan la
actividad.
Definición de enzima. Una enzima es una proteína que cataliza las
reacciones bioquímicas del metabolismo. Las enzimas actúan sobre las
moléculas conocidas como sustratos y permiten el desarrollo de los diversos
procesos celulares.
Las enzimas son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de
reacciones . El término "holoenzima" también puede ser aplicado a
aquellas enzimas que contienen múltiples subunidades, como en el caso de
la ADN ...

Los mecanismos de la enzima de la catálisis desempeñan muchos papeles

importantes en el funcionamiento de una carrocería sana. Una enzima puede
existir mientras que un complejo o ella de la multi-subunidad se puede
asociar a un cofactor tal como trifosfato de adenosina (ATP). Las enzimas
son vitales para las reacciones bioquímicas que ocurren a un régimen muy
lento en la temperatura ambiente o la presión porque pueden impulsar la
reacción incluso bajo condiciones de otra manera normales.

Factores que afectan la actividad enzimática. Los factores que afectan

la actividad enzimática son:Efecto del pH Las enzimas actúan dentro de
límites estrechos de pH (pH óptimo de la reacción)....

REFERENTES BIBLIOGRÁFICOS

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