Tapia Valdivia Edwin. Bilogía celular.

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MATRIZ CELULAR.

Componente Características Función

Los colágenos forman una gran familia de proteínas El colágeno representa el 25% de proteína
que tienen por características agruparse formando corporal total en adultos, siendo la más
una estructura supramolecular. De modo general, abundante en el cuerpo humano.
las moléculas resultan de la asociación de tres Colágenos que forman membrana; son tipo IV, VI
cadenas polipeptídicas en con una formación y VIII.
característica de triple hélice. Además de la triple El colágeno IV se caracteriza por formar una
hélice, los colágenos poseen dominios globulares, trama filamentosa en forma de una malla
que le confieren flexibilidad y especificidad a las conocida como «tela de corral de gallina» y se
moléculas que los poseen. localiza en las membranas basales. Está formado
El colágeno de tipo I es, con diferencia, el colágeno por dos tipos de cadenas, α-1 (IV) y α-2 (IV), que
más abundante en el cuerpo. Tiene una se asocian para formar una malla tridimensional.
composición de aminoácidos inusual, con un 33% En procesos inflamatorios y en cáncer es
de glicina y un 10% de prolina. También contiene destruida por la colagenasa producto de los
Colágeno un 0,5% de 3-hidroxiprolina, un 10% de 4- leucocitos y células neoplásicas.
hidroxiprolina y un 1% de 5-hidrolisina: Estos El colágeno VI es un heterotrímero formado por
aminoácidos hidroxilados son sintetizados tres cadenas genéticamente distintas: α-1 (VI), α-
postraduccional mente a partir de residuos prolilo 2(VI) y α-3 (VI). Posee dos dominios globulares de
y lisilo en el polipéptido.  El colágeno es deficiente igual diámetro, separados por un dominio
en algunos de los aminoácidos esenciales desde el helicoidal corto de 110 nm; tiene una secuencia
punto de vista nutricional, como la isoleucina, la de 335 a 336 residuos de aminoácidos, donde la
fenilalanina/tirosina y los aminoácidos de azufre. cisteína forma puentes que estabilizan la
Por esta razón, la gelatina (colágeno molécula. En la posición II de las tres cadenas
desnaturalizado) no es una buena fuente de está presente la secuencia arginina glicina-
proteínas alimenticias. asparagina (RGD). Este colágeno desempeña una
El colágeno contiene una pequeña cantidad de función importante en las interacciones entre los
hidratos de carbono, la mayoría de ellos unidos al diferentes componentes matriciales y en los
grupo hidroxilo de la hidroxilisina en forma de mecanismos de adhesión y tiene particular
disacárido Glu-Gal. El contenido en hidratos de importancia en el reconocimiento de la integrina
carbono en los colágenos fibrilares es bajo (0,5-1% α2β1 que regula la adhesión y diferenciación
en los tipos I y III), pero es mayor en algunos de los celular.
 tipos no fibrilares (14% en el tipo IV).

El sistema elástico está formado por la elastina, En las vellosidades coriales, las fibras elásticas se
que es un polímero insoluble, constituido por localizan en el estroma velloso y en torno de las
moléculas solubles de tropoelastina, y por una células mioepiteliales perivasculares, las cuales
glicoproteína denominada fibrilina. La regulan el tono y la elasticidad de los vasos
tropoelastina está formada por cadenas de coriales, lo cual facilita el flujo sanguíneo entre la
polipéptidos con 800 residuos de aminoácidos no madre y el feto. Además, interactúan con otros
usuales, derivados de la lisina y denominados componentes de la matriz. En la piel, el sistema
desmosina e isodesmosina. elástico es fundamental para mantener su
Durante el proceso de desarrollo de una fibra elasticidad. La elastina es sensible a la luz
elástica, el componente fibrilar es el primero en ultravioleta y a la exposición al sol, lo cual acelera
formarse, seguido de depósitos de elastina, el proceso de envejecimiento. Con la destrucción
probablemente debido a una interacción iónica de la capa de ozono la piel queda más expuesta a
SISTEMA ELÁSTICO. entre la elastina y la superficie microfibrilar, como la acción de la luz ultravioleta; motivo de
consecuencia de sus cargas opuestas. La cadena de preocupación de la comunidad científica.
tropoelastina es sintetizada en el retículo
endoplasmático rugoso, donde inicialmente se
produce la formación de una secuencia líder con 20
residuos, que es incidida antes de su liberación. De
esta secuencia parece formarse dos tipos de
tropoelastina, que varían de acuerdo con la
maduración del tejido y del animal. Son
denominadas tropoelastina A, que posee un peso
molecular de aproximadamente 70.000 Kd, y
tropoelastina B, la cual tiene un peso estimado de
73.000 Kd. Las microfibrillas se encuentran
constituidas por fibrilina. La fibrilina es una
glicoproteína formada por un monómero con peso
molecular de 350Kd; es rica en cisteína y presenta
en su estructura una secuencia semejante al factor
de crecimiento epidérmico (EGF) y otra parecida al
 factor de crecimiento y transformación del
fibroblasto (FGβ1).
Los proteoglicanos son complejos de La función de los proteoglicanos es contribuir a la
macromoléculas formados por la asociación adhesividad celular mediante su interacción con
covalente entre cadenas polipeptídicas y la superficie celular y con otros componentes
glucosaminoglicanos. Estas últimas se forman de matriciales. El sindecan, por ejemplo,
polímeros de unidades de disacáridos repetidas proteoglicano de la membrana celular, transmite
(hexosamina más ácido hexaúronico y en gran señales a proteínas transmembranales, como las
parte presentan diferentes niveles de sulfatación, integrinas, que a su vez interactúan con el
como el condroitin-sulfato, dermatan-sulfato, citoesqueleto, el cual facilita la interacción de los
queratan-sulfato y heparán-sulfato. El núcleo filamentos de actina. La unión sindecan a la
proteico de los diferentes proteoglicanos varía de fibronectina es mediada por el heparán-sulfato.
peso molecular, de 19 a 500. El número de cadenas Los proteoglicanos pueden regular la
GLICOSAMINO- de glucosaminoglicanos varía de 1 a 100; la diferenciación y proliferación celular en algunos
GLICANOS estructura primaria está formada por un tejidos, incluidos el cartílago, donde se observó
PROTEOGLICANOS proteoglicano pequeño: serina-glicina, que aumento en la adhesión celular a 14 Salud
presenta un núcleo proteico y 14 cadenas de Uninorte. Además de la interacción con
glucosaminoglicanos. El ácido hialurónico es el fibronectina, el heparán-sulfato de los
único glucosaminoglicano que no se une a la fibroblastos y de las células epiteliales sirve como
cadena peptídica; tiene un papel muy importante mediador de interacción con colágenos, siendo
en la migración celular. Facilita la hidratación de los esta unión más fuerte con el colágeno. El
tejidos, debido a la gran cantidad de radicales heparán-sulfato perlecan es el primero de los
libres, que se ligan a las moléculas de agua. Por lo proteoglicanos en aparecer en la lámina basal
tanto, la hidratación de los tejidos depende de la junto con la laminina y el colágeno IV
concentración y el estado fisiológico del ácido estableciendo las bases estructurales de las
hialurónico. membranas basales como se observa en las
membranas basales trofoblástica, los vasos
coriales y en la lámina basal de los epitelios en
general.
Las glicoproteínas principales multifuncionales FIBRONECTINA
encontradas en la matriz extracelular son: En la placenta, la fibronectina se encuentra en el
fibronectina (FN), laminina (LN), tenascina (TN) y estroma velloso, en el fibrinoide intra e
 trombospondina (TB). Para cumplir con sus intervelloso, y parece tener un papel
funciones estas moléculas necesitan de otras fundamental en la adhesión de las células
moléculas que sirven de unión entre la matriz trofoblásticas a la decidua, se reconocen así los
extracelular y el citoesqueleto celular, como son: receptores de las integrinas
las integrinas, las caderinas, las inmunoglobulinas y En el cáncer de cérvix, la fibronectina se localiza a
las selectinas. nivel de las células neoplásicas y en el estroma, lo
FIBRONECTINA que permite a la célula cancerosa no ser
Glicoproteína de adhesión celular, se encuentra reconocida por el sistema inmune. Este hecho
formada por un dímero de unidades idénticas, podría ser una de las causas etiopatogénica de las
enlazadas entre sí por puentes disulfuros. Cada metástasis.
unidad tiene 2.500 residuos de aminoácidos y
posee una serie de dominios globulares, separadas LAMININA
por cadenas de polipéptidos lineales. La
GLICOPROTEÍNAS fibronectina presenta en su estructura la secuencia En el trofoblasto, la laminina se localiza en la
RGD, una de las moléculas de reconocimiento más membrana basal y tiene un papel fundamental
MULTIFUNCIONALES. estudiadas en la adhesión celular. Existen tres durante el proceso de implantación y en la
formas de fibronectina:  diferencia de las vellosidades placentarias. En la
1) un dímero soluble, denominado fibronectina Enfermedad Hipertensiva Específica del
plasmática, que circula en la sangre y en otros Embarazo (EHEE) se localizada en la lámina basal
líquidos corporales, importante en la coagulación de las vellosidades coriales y en el endotelio de
sanguínea en caso de una herida y en la fagocitosis los vasos coriales.
en general
2) un oligodímero de fibronectina unido a la
superficie celular 
3) fibrillas de fibronectina, a nivel de la matriz
extracelular. La fibronectina es una molécula
multifuncional que presenta varios dominios
globulares, los cuales le dan ciertas características
que le permiten ejercer diferentes funciones. 
LAMININA
Glicoproteína que posee un peso molecular de
900.000  tiene forma de cruz y está compuesta por
tres cadenas polipeptídicas diferentes,
denominadas (α1), β1 (β1) y β2(γ1). Componen
una familia de siete miembros o variantes,
constituidos por ocho subunidades (α, β1,β2, S, M,
β2t y β1K). Las cadenas β1 y β2 tienen un peso
molecular de 230 y 220 Kd, respectivamente, y la
cadena α, 440 Kd. En los últimos años se
encontraron algunas variantes de laminina en
membrana basal del glomérulo renal y de la
placenta, en que la cadena α cambia su secuencia
polipeptídica y es denominada cadena M. Además
de éstas también fue descrita la S- laminina a nivel
de las sinapsis neuromusculares, donde la cadena
β1 presenta diferencia en la secuencia de los
aminoácidos, en el dominio I, III, V, formando así
una nueva cadena denominada S. La laminina
contiene regiones compatibles con receptores tipo
integrinas (α1β1, α2β1, α3β1 y α6β4) y la
interacción se da a través de varias secuencias de
aminoácidos, localizados en varios dominios de las
moléculas.