PROTEINAS
Las proteínas son bio-moléculas, formadas por la unión peptídica
de muchos aminoácidos. Pueden considerarse polímeros de
aminoácidos y por lo tanto estos, serán la unidad monomérica de
las proteínas.
CLASIFICACIÓN
Debido a la gran variedad de proteínas, hay varias formas de
clasificarlas: en cuanto a su composición, aspecto, solubilidad y
función.
1. De acuerdo a su COMPOSICIÓN pueden ser proteínas
simples o conjugadas.
LAS PROTEÍNAS SIMPLES son aquellas que están formadas únicamente
por aminoácidos.
LAS PROTEÍNAS CONJUGADAS además de los aminoácidos contienen
otros componentes no peptídicos, orgánicos o inorgánicos, llamados
grupos PROSTÉTICOS. Estas proteínas se subdividen de acuerdo a la
naturaleza química de los grupos prostéticos.
SUBCLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS CONJUGADAS
SUBCLASIFICACIÓN GRUPO EJEMPLO
PROSTÉTICO
LIPOPROTEÍNAS LÍPIDOS Lipoproteínas del
plasma
NUCLEOPROTEÍNAS ÁCIDOS NUCLEICOS Ribosomas (ARN)
GLUCOPROTEÍNAS CARBOHIDRATOS Gamma globulinas
FOSFOPROTEÍNAS FOSFATO Caseína
METALOPROTEÍNAS METALES (CATIÓN) Ferritina (Fe)
CROMOPROTEÍNAS PIGMENTO Hemoglobina
2. De acuerdo a su ASPECTO, las
proteínas pueden ser: Fibrosas o
Globulares
PROTEÍNA FIBROSAS:
Forman fibras o láminas largas,
Pesos moleculares elevados, Están
compuestas por dos o mas cadenas
polipeptídicas, Materiales
físicamente resistentes, Insolubles
en agua o soluciones salinas
diluidas, Desempeñan funciones
estructurales
Ejemplos: Colágeno → piel,
tendones, matriz de los huesos
Queratina → Cabellos, cuero,
cuernos, uñas y plumas
Elastina → Piel, paredes arteriales,
cartílagos
PROTEÍNAS
GLOBULARES
Sus cadenas
polipeptídicas se pliegan
de forma esférica, pesos
moleculares bajos, se
forman por una o dos
cadenas polipeptídicas,
son solubles en agua y en
soluciones acuosas,
desempeñan funciones
dentro de la dinámica
celular
Ejemplos: Enzimas, los
anticuerpos, algunas
hormonas, seroalbúmina
y hemoglobina.
Algunas proteínas se
pueden clasificar como
fibrosas y como
globulares, ya que
presentan estructuras
alargadas en forma de
laminas pero que son
solubles en agua y
soluciones salinas
diluidas por ejemplo el
fibrinógeno.
Por su solubilidad las proteínas se clasifican en
•Albuminas: Solubles en agua fria. Coagulan con el calor. Albuminas del
plasma
•Globulinas: Son insolubles en agua pura. Solubles en soluciones salinas
diluidas. Coagulan con el calor. En el hombre, las principales globulinas
son: el fibrinógeno del plasma, las seroglobulinas (se emplea, a menudo,
el término globulinas para designar estas últimas), la ovoglobulina, la
lactoglobulina, la miosina.
•Glutelinas: Insolubles en agua. Solubles en soluciones de ácidos y bases
fuertes. Coagulan por calor
•Histonas: Solubles en agua y ácidos diluidos. No coagulan por calor
•Escleroproteinas: Insolubles en agua, soluciones salinas diluidas, ácidos
y bases diluidas. Forman parte de tejidos de sostén y revestimiento.
3. De acuerdo a su FUNCIÓN, las proteicas pueden ser:
Proteínas de Reserva: son las encargadas de almacenar
aminoácidos como elementos nutritivos o estructurales. Ej: la
ovoalbúmina, la caseína y la gliadina.
Proteínas de Transporte: Son proteínas capaces de unirse a
moléculas específicas y transportarlas a través de la sangre.
Ej: La seroalbúmina, las lipoproteínas, la hemoglobina, las
hemocianinas.
Proteínas Contráctiles: Se pueden estirar y encoger
reversiblemente, actúan en la contracción de los músculos.
Ej: Actina y Miosina.
Proteínas Protectoras: Los anticuerpos o inmunoglobulinas
son proteínas que se combinan con las proteínas extrañas
para neutralizarlas.
Toxinas: Proteínas que en pequeñas cantidades son muy
toxicas para los animales superiores. Ej: Ricina, Gosipina.
Hormonas: Proteínas con funciones reguladoras. Ej: La
insulina, el glucagon.
Estructurales: Colágeno, la elastina, la queratina
Configuración y conformación
El termino "configuración" se refiere a las
relaciones geométricas entre un conjunto dado de
átomos, la interconversión de alternativas
diferentes de configuración (por ejemplo, la
conversión de D- a L-alanina) solo se puede lograr
rompiendo y restableciendo uniones covalentes
“Conformación "
se refiere a la arquitectura
tridimensional de una proteína.
Las relaciones espaciales de
todos los átomos entre sí. La
interconversión de estructuras
conformadas no implica la
rotura de uniones covalentes
sino la rotura y
restablecimiento de fuerzas no
covalentes (puentes de
hidrógeno, interacciones
electrostaticas, interacciones
hidrófobas) que estabilizan una
conformación dada.
Diferentes fuerzas que estabilizan las estructuras proteínicas
Varías interacciones no covalentes que individualmente son
débiles, pero formidables en número. Estabilizan la conformación
de una proteína. Estas fuerzas incluyen puentes de hidrogeno,
interacciones hidrófobas, interacciones electrostáticas y fuerzas de
Van der Waals.
Puentes de hidrógeno
En la superficie de las proteínas globulares por lo general se
encuentran residuos con grupos R polares, los cuales forman
puentes de hidrógeno principalmente con moléculas de agua.
Por otra parte, los residuos aminoacilo del esqueleto
carbónico forman puentes de hidrogeno entre si.
Las interacciones
hidrófobas implican a los
grupos R no polares de los
residuos aminoacilo que
en las proteínas globulares
típicas residen en el
interior de la proteína. La
formación de
interacciones hidrófobas
es "conducida por la
entropía".
Las interacciones electrostáticas o puentes salinos se
forman entre grupos con carga opuesta, como los
grupos terminales amino y carboxilo de los péptidos y
los grupos R cargados de los residuos aminoacilos.
Las fuerzas de van der Waals, que son
sumamente débiles y solo actúan a
distancias extremadamente cortas,
incluyen componentes de atracción y
de repulsión.
Las fuerzas de atracción implican
interacción entre dipolos inducidos
formados por las oscilaciones
instantáneas en la distribución de
electrones en los átomos cercanos.
Las fuerzas repulsivas entran en juego
cuando dos átomos se aproximan
tanto que sus orbitales electrónicos se
superponen. La distancia a la
cual la fuerza de atracción es máxima
y la fuerza de repulsión es mínima se
denomina distancia de contacto van
der Waals.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles
estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria,
estructura terciaria y estructura cuaternaria
ESTRUCTURA PRIMARIA:
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos
indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que
dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de
su secuencia de aminoácidos y de la forma que ésta adopte.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en
el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante
la síntesis de la proteína, adquieren una disposición espacial estable, la
estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
• La alfa-hélice
• La conformación beta-laminar
La estructura alfa-hélice se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre sí misma la cadena
polipeptídica, estabilizada por numerosos puentes
de hidrogeno. La hélice da una vuelta cada 3.6
aminoácidos y los enlaces de hidrogeno se forman
entre aminoácidos situados cada cuatro posiciones.
En los enlaces no intervienen las cadenas laterales
de los aminoácidos sino que se forman entre el
grupo –NH de una unidad peptídica y el grupo –
CO de otra.
Disposición β-laminar
En este caso se trata de cadenas
polipeptídicas, situadas unas al lado
de otras, estas cadenas se hallan
unidas transversalmente por enlaces
de hidrogeno entre las cadenas, es
decir el puente de hidrogeno se
forma entre el grupo –NH de una
cadena y el grupo –CO de la otra
cadena.
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la disposición de las cadenas
polipeptídicas en tres dimensiones. Las proteínas se pueden plegar en
estructuras tridimensionales compactas. Cada proteína forma su propia
estructura terciaria la cual determina las propiedades físicas, químicas y sobre
todo biológicas de las proteínas.
Esta estructura depende de las interacciones entre los radicales de
aminoácidos presentes en la cadena polipeptídica. Estas interacciones
pueden ser:
• Electrostáticas: Debido a las atracciones entre radicales ionizados de
carga opuesta.
• Por puentes disulfuro: Presentados principalmente por la cistina.
• Por puentes de hidrógeno: Estos estabilizan el interior de la molécula.
• Por fuerzas hidrofóbicas: se presenta entre dos o mas radicales de
aminoácidos hidrofóbicos.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura indica como se disponen en el espacio las cadenas
polipeptídicas de una proteína que posee más de una cadena. Esta
estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles de dos o más
cadenas polipeptídicas, para formar un complejo proteico.
Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de
protómero.
El número de protómeros varía desde
dos como en la hexoquinasa, cuatro
como en la hemoglobina, o muchos
como la cápside del virus de la
poliomielitis, que consta de 60 unidades
proteicas.
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Efecto por el cual la proteína pierde su conformación característica.
Conformación: Se refiere a la combinación de las estructuras secundaria,
terciaria y cuaternaria de una proteína. Una proteína al desnaturalizarse
pierde su actividad biológica y disminuye su solubilidad, sin embargo la
estructura primaria permanece intacta.
Factores que causan Desnaturalización:
• Cambios de temperatura
• Cambios de pH
• Agitación vigorosa
• Los detergentes
• Agentes químicos.
• Fuerza Iónica
RENATURALIZACIÓN:
Efecto por el cual una proteína desnaturalizada vuelve a su conformación
normal.
