UNIZAR PAU SELECCIÓN BIOLOGÍA Diego Origüen Piqueras

BIOLOGÍA UNIVERSIDAD DE ZARAGOZA PAU

BLOQUE: BASE FISICOQUÍMICA DE LA VIDA 2001-2013

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Los criterios específicos se indican en letra cursiva. En la corrección se valorarán:

- La exposición correcta y precisa de los conceptos.

- La integración y relación de los conocimientos.
- La utilización del lenguaje específico de la materia.
- Dibujos y ejemplos.

Se valorará el uso de vocabulario y la notación científica. Los errores ortográficos, el desorden, la falta de limpieza en la
presentación y la mala redacción, podrán suponer una disminución hasta de un punto en la calificación, salvo casos
extremos.

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UNIZAR – PROTEÍNAS, ENZIMAS Y VITAMINAS

(3 puntos) Tema de desarrollo corto: Características de los aminoácidos; el enlace peptídico. La estructura
primaria de las proteínas.

(Total 3 puntos): Características de los aminoácidos, 1.5 punto. Enlace peptídico 1 Estructura primaria de las proteínas,
0.5 puntos.

(2 puntos). Algunas de nuestras prendas de vestir tienen un origen vegetal y están hechas de algodón, que
contiene celulosa. Otras, como la seda, son de origen animal. La seda está formada por una proteína que forma láminas
b con cadenas que repiten una secuencia de glicina-serina-glicina-alanina-glicina-alanina.
a) ¿Qué es la celulosa? ¿Qué función tiene en el vegetal de origen? ¿De qué estructura forma parte?
b) ¿Qué es una lámina b?
c) ¿Qué tipo de enlace unirá a glicina con serina? Exprese la formación del enlace de una forma general.
d) ¿En qué orgánulo de las células del gusano de seda se habrán formado estos enlaces y sintetizado la proteína?

(2 puntos). Explique a) ¿Qué características comunes tienen los carbohidratos? b) ¿Cómo afecta una enzima a
una reacción? ¿Qué ocurriría con la reacción en ausencia de la enzima? ¿Qué es el sitio activo de una enzima? c) ¿Qué
tipo de molécula son los esteroides? ¿Qué función tienen los acilglicéridos?

(Total 2 puntos): a) 0.4 puntos b) 1.2 puntos c) 0.4 puntos.

(2 puntos). Explique brevemente:

a) Funciones biológicas de los glúcidos.
b) Funciones biológicas de las proteínas.

(2 puntos). Cuando cortamos algunas frutas como la manzana, podemos observar en pocos minutos el
oscurecimiento de la superficie cortada. Este fenómeno se denomina pardeamiento (oscurecimiento) y desde el punto de
vista estético es poco deseable para el consumidor. La responsable de este fenómeno es la polifenoloxidasa, una enzima
capaz de oxidar los polifenoles en presencia de oxígeno, dando ese color parduzco típico. Entre los diferentes
tratamientos que pueden aplicarse para reducir o evitar el pardeamiento, existe la posibilidad de a) bajar la
temperatura, b) el tratamiento con ácidos para reducir el pH, c) el tratamiento de escaldado a vapor. Explique
razonadamente el fundamento de cada uno de estos tres tratamientos.

El estudiante tendrá que razonar de manera detallada el motivo por el que se detiene la reacción de pardeamiento. En
el primer apartado justificará este fenómeno en relación con la bajada de temperatura (puntuará con un máximo de 0,4
puntos). En los apartados b y c, tendrá que justificar este suceso haciendo referencia, de manera razonada, a la
desnaturalización de la enzima en relación con la variación del pH y con el aumento de temperaturas. Cada uno de estos
dos apartados se puntuará con un máximo de 0,8 puntos.

PAU RECOMENDADAS UNIZAR - PROTEÍNAS, ENZIMAS Y VITAMINAS

1.- Cuando se fríe o se cuece la clara de un huevo cambia su aspecto y consistencia. Proponga una explicación razonada
para dichos cambios y justifique por que se podrían desencadenar cambios semejantes con unas gotas de acido
clorhídrico.

2.- En 1978, G. Markow, famoso defensor de los derechos humanos, fue asesinado en una calle de Londres por agentes
de la policía política búlgara, mediante un pinchazo en la pierna con la punta de un paraguas. La muerte se produjo
rápidamente sin que se pudiese hacer nada por salvar su vida. La investigación forense desvelo que la muerte había
sido causada por una sustancia, la ricina, que en cantidad muy pequeña se había inoculado mediante el pinchazo. La
ricina es una proteína que se obtiene de las semillas del ricino (Ricinus comunis) y que inactiva los ribosomas. ¿Podría
sugerir una posible explicación razonada al efecto toxico de la ricina?
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3.- Explique el significado de la siguiente expresión: “la secuencia de los aminoácidos determina la estructura y la
función de una proteína”.

4.- ¿Qué relación existe entre la actividad enzimática y las vitaminas?

5.- Defina la estructura primaria de las proteínas indique que tipo de enlace la caracteriza y nombre los grupos
funcionales que participan en el mismo.

6.- Explique qué se entiende por desnaturalización de una proteína.

Nombre los orgánulos que están implicados en su síntesis y maduración y cite dos funciones de las proteínas

7.- Defina aminoácido y escriba su formula general. Describa como se forma el enlace peptídico característico de la
estructura de las proteínas. Cite cuatro funciones de las proteínas.

8.- Defina los siguientes conceptos relacionados con las propiedades de las proteínas: solubilidad - desnaturalización

9.- Describa la estructura primaria de una proteína.

10.- A la vista del esquema, que representa una reacción biológica, responda razonadamente las siguientes cuestiones:

a) ¿Qué tipo de biomoléculas están representadas en la primera parte de la reacción? ¿Cuáles son las características
estructurales de esas biomoléculas? ¿Qué nombre recibe el enlace que se produce? Cite dos características de este
enlace.
b) ¿Qué nombre recibe la molécula resultante? ¿Qué nombre reciben las moléculas biológicas formadas por gran
cantidad de monómeros, unidos por enlaces de este tipo? Enumere cinco de sus funciones.
c). ¿Qué representan R1 y R2? Señale la procedencia de los átomos de H y de O de la molécula de H2O que se libera en
la reacción.

11.- ¿A qué tipo de molécula corresponde la esquematizada a continuación? ¿A qué tipo de moléculas da lugar su
polimerización? ¿Cómo se llama el enlace mediante el que se unen estas moléculas? ¿Cómo se determina el orden según
el que se unen?

12.- Proteínas: Defina la estructura primaria de las proteínas indique que tipo de enlace la caracteriza y nombre los
grupos funcionales que participan en el mismo. Explique qué se entiende por desnaturalización de una proteína Nombre
los orgánulos que están implicados en su síntesis y maduración y cite dos funciones de las proteínas.

13.-Describa los dos modelos más comunes de estructura secundaria de las proteínas. Estructura terciaria de las
proteínas: concepto e importancia. Nombrar tres enlaces que intervengan en el mantenimiento de estas estructuras.

14.- La polifenoloxidasa es una enzima capaz de oxidar los polifenoles en presencia de oxigeno y así es responsable del
pardeamiento (oscurecimiento) que sufren los frutos, como la manzana, a los pocos minutos de haberlos cortado. Este
pardeamiento se puede evitar reduciendo el acceso del enzima
al sustrato, en este caso el oxigeno, o añadiendo compuestos ácidos, o calentando durante cinco minutos en agua
hirviendo.
Explique razonadamente por qué no se produce el pardeamiento en estos tres casos.

15.- Defina enzima ¿Que es el centro activo y qué relación existe entre el mismo y la especificidad enzimática?

16.- Defina: enzima, centro activo, coenzima, y energía de activación.

17.- Enzimas: Estructura de los holoenzimas. Mecanismo general de acción enzimática.

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OTRAS UNIVERSIDADES – PROTEÍNAS, ENZIMAS Y VITAMINAS

1.-Sabiendo que el tipo de cabello (rizado o liso) se debe a la estructura que adoptan sus componentes, explique,
razonadamente, por qué el calor puede alisar el cabello y por qué este cambio es reversible.

2.- Describa el proceso de desnaturalización y renaturalización de macromoléculas.

3.- Observe la figura adjunta y responda razonadamente a las siguientes cuestiones:

o ¿Qué nombre recibe el enlace que se produce? ¿Cuáles son sus principales características?
o ¿Qué tipo de biomoléculas y orgánulos están implicados en la formación del enlace? ¿Cuáles son las
características principales de estas biomoléculas?

o ¿Qué representa R1 y R2 ? Señale la procedencia de los átomos de H y de O de la molécula de agua

que se libera en la reacción.

o ¿Qué nombre recibe la molécula resultante en el esquema? ¿Qué nombre reciben las moléculas
biológicas formadas por gran cantidad de monómeros unidos por enlaces de este tipo? Enumere sus
principales funciones.

4.- En la gráfica inferior se representa la variación de la actividad de una enzima (en %) en función de la temperatura.
Responda razonadamente a las siguientes cuestiones.

o ¿Por qué aumenta la actividad enzimática entre 20 y 35ºC.?

o ¿Por qué disminuye la actividad enzimática entre 35º y 60ºC.?

o Si la enzima se somete durante 10 minutos a una temperatura de 60ºC. y después se coloca a 35ºC.
¿su actividad alcanzará el valor de 100?

o Si la enzima se somete durante 10 minutos a una temperatura de 20ºC. y después se coloca a 35ºc.
¿su actividad alcanzará el valor de 100?

5.- Estructura y función de las proteínas

o a. Explique brevemente las funciones estructurales, catalíticas, transportadoras y de reconocimiento

de las proteínas.
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o b. Al investigar el efecto de la temperatura sobre la velocidad de una reacción enzimática se

obtuvo la siguiente tabla:

Temperatura (:C) 10 15 20 25 30 35 40 45 50 55 60

Velocidad (mg. prod/sg) 0,5 0,9 1,4 2,0 2,7 3,3 3,7 3,6 2,3 0,9 0,0

o i) Represente gráficamente los resultados. ii) Interprete y explique los resultados de la forma más
completa posible.

6.- La molécula representada en las figuras 1 y 2 es la ribonucleasa del intestino de vaca. Responda
razonadamente a las siguientes cuestiones.

o a. ¿Qué nivel estructural representa la figura 1? ¿Por qué?

o b. ¿Qué nivel estructural representa la figura 2? ¿Por qué?

o c. ¿Qué tipos de uniones se simbolizan con guiones en la figura 1 y con rectángulos pequeños en la
figura 2?

o d. Si se alterase la secuencia de aminoácidos de la figura 1, ?podría modificarse la figura 2?

7.- Estructura y función de las proteínas.

o a. ¿De qué depende la función de una proteína? Describa brevemente las funciones generales que se
les atribuyen.
o b. ¿De qué manera influyen factores externos como el pH y la temperatura en la conformación nativa
de una proteína enzimática? ¿por qué?

8.- Estructura de las biomoléculas.

o a. Explique los distintos niveles estructurales de las proteínas.

o b. Identifique el enlace que caracteriza las biomoléculas siguientes: dipéptido, disacárido y éster.
Mencione los grupos químicos implicados.

9.- A la vista del esquema inferior, responda razonadamente a las siguientes cuestiones:
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o ¿Qué representa el esquema?

o Si las flechas se hubieran dibujado en sentido opuesto, ¿qué representaría el esquema?

o Explique el tipo de fuerzas que estabilizan cada una de las estructuras representadas.

o ¿Qué factores determinan que de la estructura A se llegue a la C?

10.-Proteínas

o Comente la composición y las principales funciones biológicas de las proteínas.

o Indique el lugar de síntesis, estructuras que atraviesa y transformaciones que experimenta una
proteína que desempeñe su función en el núcleo de la célula y una hormona de naturaleza
glucoproteica que tenga que ser exportada fuera de la célula.

11.- Proteínas.

o Explique cada una de estas funciones proteicas: catalítica, de transporte, y de reconocimiento. Cite un
ejemplo al explicar cada una de las funciones.
o Comente razonadamente y corrija los errores existentes en el siguiente texto: " La mayoría de las
proteínas se desnaturalizan con el calor y con la congelación. La desnaturalización se debe a la ruptura
de los enlaces peptídicos".

12.- A la vista de las fórmulas que se indican abajo, responda razonadamente a las siguientes cuestiones.

formulas

o Identifique las siguientes moléculas: un ácido graso, una hexosa, un aminoácido y una base
nitrogenada.
o Indique qué moléculas utilizaría para formar: un acilglicérido, un dipéptido, un disacárido y un
nucleótido.

o ¿Qué moléculas pueden formar parte de una proteína?.¿Qué tipo de enlace las ligaría?.

o ¿Qué molécula puede dar lugar a un jabón?.¿Qué molécula, no representada, sería además necesaria
para fabricar el jabón?.

13.- Enzimas:

o Describa el mecanismo de acción de las enzimas y la cinética enzimática. Represéntalos gráficamente.

o Explique cuál sería el efecto producido cuando a una reacción enzimática se le adiciona un compuesto
análogo al sustrato. ¿Se podría conseguir el mismo efecto añadiendo a la misma enzima una molécula
no análoga al sustrato? Razone la respuesta.

14.- La figura representa la conformación tridimensional del esqueleto de una proteína (lisozima). Se muestra de forma
ampliada la región A, que presenta un tipo característico de estructura secundaria.
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.- ¿Qué tipo es ese?

.- ¿Qué tipo de fuerzas, o relaciones entre átomos, mantiene esta estructura secundaria?

.- En este enzima, el centro activo está situado en la zona B. ¿Qué es el centro activo de un enzima?

.- El metabolismo puede regularse mediante cambios en la actividad enzimática (inhibición). Describa, muy brevemente,
un sistema de inhibición enzimático.

15.- Describa, mediante un esquema, entre qué compuestos se forma el enlace peptídico y qué grupos químicos
participan en dicho enlace.

16.- La figura representa la conformación tridimensional del esqueleto de una proteína (lisozima). Se muestra de forma
ampliada la región A, que presenta un tipo característico de estructura secundaria.

.- ¿Qué tipo es ese? Indique un tipo de fuerza, o relación entre átomos, que intervenga en el mantenimiento de esta
estructura secundaria.

.- Describa brevemente los otros niveles en que se divide la organización estructural de las proteínas.

17.- Define centro activo de las proteínas.

Un enzima es un biocatalizador biológico sintetizado por el propio organismo cuya composición química es total o
parcialmente proteica. Los biocatalizadores son sustancias que, sin consumirse en el proceso, intervienen en las
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reacciones químicas, disminuyendo la energía de activación, por consiguiente, aumentando la velocidad de reacción. Los
enzimas actúan de dos maneras:

1.- Fijándose a las sustancias reaccionantes o sustratos, de modo que se debiliten sus enlaces y se favorezca su
ruptura.

2.- Atrayendo a su superficie las sustancias reaccionantes, de modo que su encuentro y la reacción se produzcan más
fácilmente.

Atendiendo a la naturaleza química de los enzimas, distinguimos dos tipos:

a) Holoproteínas: Su molécula está constituida únicamente por residuos de aminoácidos, es decir, es estrictamente
proteica.

b) Heteroproteínas u holoenzimas: en este caso están formados por dos componentes:

- uno de naturaleza proteica denominado apoenzima.

- otro no proteico denominado cofactor. Si éste está ligado covalentemente a la apoenzima recibe el nombre de grupo
prostético. La naturaleza del cofactor puede ser inorgánica (caso de muchos iones metálicos como Fe, Cu, Zn, Mg, etc.),
u orgánica, entonces el cofactor recibe el nombre de coenzima.

Las apoenzimas son proteínas globulares constituidas por tres tipos de aminoácidos:

- Aminoácidos estructurales: sin función dinámica.

- Aminoácidos de fijación o de unión al sustrato: sus radicales están encargados de orientar al sustrato y fijarlo
estableciendo enlaces débiles con él.

- Aminoácidos catalizadores: modifican al sustrato y lo transforman en producto.

Los dos últimos tipos de aminoácidos (de fijación y catalíticos) constituyen el centro de reacción del enzima.

En general, el mecanismo de reacción enzima-sustrato puede simbolizarse así:

La unión enzima-sustrato se produce mediante fuerzas intermoleculares de carácter débil que tienen lugar en la zona
específica del enzima que se denomina centro activo o centro catalítico. Es una zona del apoenzima que posee
estructura tridimensional en forma de hueco, generalmente hidrofóbica, donde actúan las cadenas laterales de los
aminoácidos de fijación y catalíticos. La fijación del sustrato constituye la primera fase del proceso catalítico de la
enzima, en la que intervienen sus aminoácidos de fijación, y en donde radica la especificidad. Luego, una vez fijada la
molécula de sustrato, actúan los aminoácidos catalíticos transformándolo en producto. Por tanto, el centro activo del
apoenzima es el responsable directo de la acción catalítica y específica del enzima, aunque el resto de la molécula del
enzima (constituida por los aminoácidos structurales) tenga también importancia en el mantenimiento de todo el
conjunto

18.- Explique en detalle: a) ¿Qué tipo de enlaces dan estabilidad a la -hélice de las proteínas?

Dos aminoácidos pueden unirse entre sí de forma covalente a través de este enlace de tipo amida secundario, formando
un di péptido. Este enlace se forma entre el grupo -carboxilo de un aminoácido y el -amino de otro con la
eliminación de una molécula de agua. De forma semejante se pueden unir tres aminoácidos mediante dos enlaces
peptídicos formando un tripéptido, cuatro para formar un tetrapéptido, etc. Cuando se unen varios aminoácidos
tenemos un oligopéptido y cuando se unen muchos, un polipéptido.

El esqueleto covalente de una proteína está constituido por cientos o miles de enlaces peptídicos y si existiera libre
rotación alrededor de ellos, las proteínas podrían adoptar un número casi infinito de estructuras tridimensionales. Sin
embargo, cada proteína tiene una estructura tridimensional fija y de ella va a depender su actividad biológica.

Las estructuras de las proteínas tienen un carácter jerarquizado, es decir, implican unos niveles o grados de complejidad
creciente que dan lugar a los cuatro tipos de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. La estructura
secundaria de una proteína es la disposición que adopta en el espacio la secuencia de aminoácidos de una proteína
debido a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotación del carbono .

La estructura en -hélice de las proteínas es un modelo de estructura secundaria en el que la cadena polipeptídica se
dispone en forma helicoidal o de tirabuzón. A lo largo del helicoide los restos de aminoácidos se distribuyen a razón de
3,6 por vuelta, girado cada uno 100º respecto al anterior. Los grupos R queden situados en el exterior de la hélice. La
hélice puede enrollarse de izquierda a derecha o al contrario. Esta estructura permite la formación de enlaces de
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hidrógeno entre los grupos CO y NH de enlaces peptídicos diferentes, paralelos al eje mayor del helicoide que unen
vueltas consecutivas del mismo, resultando por ello una estructura muy estable.

Este tipo de estructura se ha observado tanto en proteínas globulares de función dinámica, como en proteínas
estructurales como la estructura en -hélice de las proteínas corresponde a un modelo de estructura secundaria-
queratina, que se encuentra en el pelo y en la lana.

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