ENIVERSIDAD DE CUENCA

FACULTAD DE CIENCIAS AGROPECUARIAS

CARRERA DE MEDICINA VETERINARIA Y

ZOOTECNIA

ENZIMAS CREATINA QUINASA (CK) Y LACTATO DESHIDROGENASA (LDH).

INTEGRANTES:

 JOSÉ ENRIQUE CEVALLOS CABRERA

 EDISSON MAURICIO BORJA LÓPEZ
 PABLO ANDRES VÁZQUEZ

CÁTEDRA:

 BIOQUÍMICA II

CATEDRÁTICO/A:

 DRA. SILVANA MÉNDEZ

CICLO

 TERCERO “A”

AÑO LECTIVO

2019-2020
1. INTRODUCCIÓN

Todas las reacciones metabólicas que se realizan en nuestro organismo se

encuentran mediados por las enzimas, las mismas que en su mayoría son de
naturaleza proteica y algunas son ARN, estas se definen como catalizadores, capaces
de acelerar las reacciones químicas en nuestro organismo, pero algunas enzimas
necesitan de ciertos compuestos orgánicos termoestables para así poder cumplir con
su función catalítica las cuales se denominan coenzimas, mientras que la apoenzima
unida a la coenzima constituyen la holoenzima, por ello las enzimas tienen su
respectiva clasificación (Miranda, A.. Romero Harry, H, Francés, O, 2016).

La LDH o Lactato Deshidrogenasa es una enzima Oxidorreductasa y la CK o Creatina

Quinasa es una enzima Transferasas, estas enzimas son las que nos ayudan a
adquirir datos importantes sobre el estado del músculo las cuales se activan en el
metabolismo celular elevando sus concentraciones cuando se presenta alguna
anormalidad. La CK es la enzima que se encarga de catalizar la producción de
fosfocreatina a través de la fosforilación de una molécula de creatina, consumiendo
una molécula de ATP en el proceso, esta se encuentra en músculos como el cardiaco
y esquelético, pero de igual forma en el cerebro. Pero por el contrario la LDH es
una enzima que ayuda a producir energía, la misma que se encuentra presente en
órganos y tejidos del cuerpo, en los que se incluye el hígado, el corazón, el páncreas,
los riñones, las células sanguíneas y así como la CK también la LDH está en los
músculos esqueléticos y el cerebro (HERRERA, 2017)
2. OBJETIVOS
2.1. OBJETIVO GENERAL
 Conocer la definición y características más importantes de las enzimas CK y
LDH de acuerdo con las distintas funciones que cumplen dentro del organismo
de cada especie animal.
2.2. OBJETIVOS ESPECÍFICOS
 Identificar a que grupo IUB pertenecen las enzimas CK y LDH.
 Comprender las funciones específicas de cada enzima y así saber sus
relaciones estructurales.
 Conocer las causas y las enfermedades que provocan un incremento o
disminución de estas enzimas en el organismo.
 Conocer los valores referenciales de las enzimas en cada especie animal
3. MARCO TEÓRICO
3.1. FÓRMULA
3.1.1. CREATIN QUINASA

La Creatín Quinasa es una enzima Transferasa, la cual se encuentra en varios

tejidos. Cuando el músculo se contrae, el ATP es el que se consume y esta
enzima tiene como función catalizar la refosforilación del ADP para formar el
ATP. (Oswaldo Pino V. , Olga Li E., Arnaldo Alvarado S., 2008)

(Oswaldo Pino V. , Olga Li E., Arnaldo Alvarado S., 2008)

3.1.2. LACTATO DESHIDROGENASA

La Lactato Deshidrogenasa es una enzima que corresponde al grupo de las

Oxidorreductasas, esta enzima se localiza en varios tejidos del cuerpo, pero
principalmente se encuentra en mayor proporción en el corazón, hígado,
riñones, músculos, glóbulos rojos. Esta enzima es la que cataliza una
redacción redox, en donde el piruvato va a ser reducido a lactato por medio de
la oxidación de NADH a NAD+. (Serrano, 2010)

(Serrano, 2010)
3.2. CLASIFICACIÓN I.U.B.
3.2.1. CREATIN QUINASA (EC 2.7.3.2)

La CK es la enzima clave para el sistema de los fosfágenos esencialmente en

el sistema ATP-PC. Esta se encuentra en mayor proporción en las células
musculares, en el que actúa como fuente de grupos fosfatos de elevada
energía para la trasformación de ADP en ATP. (Guyton & Hall, 2012)

3.2.1.1. PAPEL FISIOLÓGICO Y BIOQUÍMICO

Se da cuando ocurre una contracción muscular cuando el ATP llega a ser

consumido y la enzima CK genera la desfosforilación del ADP para volver
a convertirse en ATP, utilizando como reservorio a la fosfocreatina el cual
es un componente principal de los músculos. (E. Bogin, 1973)

Esta enzima es importante debido a la función que desempeña y s utiliza

para el diagnostico de alteraciones que suceden en el miocardio o
músculos, sus causas principales son el aumento de esfuerzo cardiaco,
como la hipertrofia o insuficiencia cardiaca. (Ronald Maestre-Serrano,
2015)

3.2.1.2. ISOENZIMAS

Esta tiene una estructura dimétrica es decir que consta de dos

subunidades, las cuales pueden ser B (tipo cerebro) o M (tipo muscular),
las mismas que van a unirse y así formar tres tipos de isoenzimas que son:

CK1-BB CK2-MB CK3-MM

(Bioquímica, 2015)
 Estas isoenzimas se encontrarán a distintos niveles en diferentes tejidos:

Se encuentra sobresaliente
en los pulmones y en el
tejido cerebral.

CK1-BB

Esta puede elevarse con

problemas a nivel cerebral
o con algunos tipos de
cáncer

(Karp, 2014)

Esta isoenzima compone

alrededor del 20% de la
CK total

CK2-MB

La encontramos en el
músculo cardiaco.

(Karp, 2014)

La necrosis miocárdica es
la que produce la
liberación de esta
isoenzima

CK3-MM

La encontramos en el
músculo esquelético y
cardiaco.

(Karp, 2014)
 3.2.1.3. ENFERMEDADES QUE INCREMENTAN LA ENZIMA CK

ENFERMEDADES QUE INCREMENTAN LA ENZIMA CK

Bovinos Reducción de masa muscular,

Miopatías
Aves Lamidiosis, miopatías, Reducción de
masa muscular
Equinos y Caninos Escases hepática, polidipsia y
poliuria, miositis, herida muscular,
paraplejia
Cerdos Reducción de masa muscular o la
miopatía
Felina Disnea anormal, cianosis, shock y
paraplejia

(Pablo Morales, 2009)

3.2.1.4. ENFERMEDADES QUE DISMINUYEN LA ENZIMA CK

ENFERMEDADES QUE DISMINUYEN LA ENZIMA CK

Shock.
Deshidratación.
Neoplasias.
Ulceras.
Azoemia prerrenal temprana.
Gastro enterorragia (neoplasias y úlceras digestivas).
Fiebre Trauma muscular grave. Masa muscular reducida.

(Pedredo, 2013)
 3.2.1.5. VALORES REFERENCIALES DE LA ENZIMA CK EN LAS
DIVERSAS ESPECIES ANIMALES

Los valores referenciales de la enzima son el valor de una magnitud obtenida

en un animal, en el mismo que encontraremos variaciones por ser distintas
especies animales.

CREATINA QUINASA
ANIMAL VALOR REFERENCIAL
Felinos 0,5-1,9 mg/dl
Caninos 0,5-1,6 mg/dl
Equinos 1-1,9 mg/dl
Bovinos 44-228 U/l
Ovinos 50,0-451,0 U/l
(Técnica, 2003)

3.2.2. LACTATO DESHIDROGENASA (E.C. 1.1.1.27)

La enzima LDH corresponde a la oxido reductasa que hace reacciones de

oxidación mediante la perdida de hidrogeno en la que el piruvato es
reducido del NADH a NAD+ actúa al final de la glicolisis, específicamente en la
oxidación de lactato a piruvato de forma reversible con la presencia del NAD+
como molécula aceptora de hidrógeno. (Jeremy Mark Berg, Lubert Stryer, John
L. Tymoczko, 2007)

3.2.2.1. PAPEL FISIOLÓGICO Y BIOQUÍMICO

Actúa en la respiración anaeróbica ya que el piruvato es convertido
en lactato por esta enzima, el cuál será trasladado fuera de la célula
para su respectiva circulación, formando un mecanismo para la
oxidación del NADH a NAD+. Por ello tiene gran importancia en el
proceso de la respiración celular. (Jeremy Mark Berg, Lubert Stryer,
John L. Tymoczko, 2007)
3.2.2.2. ISOENZIMAS

La enzima Lactato Deshidrogenasa se encuentra desarrollada por 4

cadenas polipeptídicas de dos tipos H (corazón) y M (músculo esquelético).
 Esta enzima tetraédrica puede combinarse de cinco formas diferentes
formando las siguientes isoenzimas: (Hernandez, 2014)

La localizamos en En el plasma la
el miocardio, concentración de
LDH1- HHHH
eritrocito, riñon y esta isoenzima es
páncreas. menor que la LDH2

Es caracteristica
Esta se encuentra
de los procesos
LDH2- HHHM en miocardio,
de hemólisis de
eritrocito, riñon.
los eritrocitos

La localizamos en el páncreas,
LDH3- HHMM
pulmón, leucocitos.

Esta presente en hígado,

LDH14- HMMM
músculo esquelético

De igual manera que la LDH5

esta isoenzima también se
LDH5- MMMM presenta en el hígado y el
músculo esquelético

(Hernandez, 2014)
 3.2.2.3. ENFERMEDADES QUE INCREMENTAN LA ENZIMA LDH
Encontraremos distintas enfermedades que afectaran a la enzima LDH
provocándole su máximo aumento como:

ENFERMEDADES QUE INCREMENTAN LA ENZIMA LDH

Necrosis o destrucción tisular (hígado, cerebro riñón, miocardio, músculo

esquelético, páncreas).
Neoplasia (linfosarcoma).
Hemólisis.
Anemias (hemolítica, perniciosa, por disminución de ácido fólico).
Atrofia muscular
Inflamaciones
Embolia pulmonar.
Sarcoidosis

(Vet, 2015)

3.2.2.4. ENFERMEDADES QUE DISMINUYEN LA ENZIMA LDH

La disminución de esta enzima viene acompañada de otras enzimas como:

La LDH tiene baja especificidad al

encontrase en diferentes tejidos
corporales, por tanto, sus disminución
deben ir acompañados del estudio de
otras enzimas más específicas (GPT,
FAL, CPK).

(Vet, 2015)
 3.2.2.5. VALORES REFERENCIALES DE LA ENZIMA EN LAS
DIVERSAS ESPECIES ANIMALES

LACTATO DESHIDROGENASA
ANIMAL VALOR REFERENCIAL
Felinos 78-206 U/l
Caninos 78-206 U/l
Equinos 210-490 U/l
Ovinos 676,0-1341,0 U/l

(Schmidt, 2010)
4. CONCLUSIONES

Las enzimas son proteínas que tienen la función de catalizar reacciones químicas
específicas, es decir, que acelera la velocidad de las reacciones químicas, sin
alterarse su estructura antes, durante, ni al final de la reacción. El principio sobre el
cual funcionan las enzimas es el de reducir la energía necesaria para que la reacción
se logre efectuar. En ausencia de enzima la reacción requeriría de condiciones
extremas que no tienen lugar en una célula (Conde, 2018).

La creatina quinasa es una enzima citoplasmática y mitocondrial presente en todos

los tejidos en distinta concentración, de manera decreciente en el músculo
esquelético, miocardio y cerebro, y en menor cantidad en otros tejidos. La CK cataliza
la fosforilación de creatina por ATP para obtener fosfato de creatina y ADP. Esta
molécula está conformada por la combinación de dos subunidades: M (muscular) y B
(cerebral). Las combinaciones dan lugar a tres isoenzimas: CK-BB (CK-1), CK-MM
(CK-3) y CK-MB(CK-2), siendo la MM perteneciente al músculo esquelético, la BB en
el cerebro y la MB en el miocardio (Millán, 2016).

El lactato deshidrogenasa es una oxidorreductasa presente en tejidos,

mayoritariamente en el miocardio, riñón, hígado y músculo. Esta enzima es un
tetrámero conformado por dos cadenas llamadas H y M, que dan lugar a cinco formas
distintas de isoenzimas: LDH2, LDH1, LDH3, LDH4 y LDH5 (Millán, 2016).
Bibliografía
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