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Este documento resume diferentes métodos para estudiar la cinética enzimática, incluyendo métodos gráficos como Lineweaver-Burk y métodos analíticos. También describe los tipos de inhibición enzimática como competitiva, no competitiva e inhibición mixta y cómo cada uno afecta parámetros como Km y Vmax.

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Cinética

enzimática

Estudio de las Inhibición


velocidades enzimática
de reacción

Un inhibidor afecta la afinidad de la


Métodos enzima

Linewereaver-Burk Agustinson Eadi-Hofstee Tipos de


Michaelis-
inhibición
Menten Inversos de [Vo] y [S] No cambia el sustrato Modifica el S sin
[E] y [S] sólo Vo. afectar la Vo.
considerando [S] Vs
[S/Vo] Reversibles Irreversibles

Método gráfico Método Método Método gráfico


gráfico Vmax = OY*Km Método analítico
Vmax = Vo analítico Método gráfico Vmax = Km*b Interacciones con el sitio
Km = OX*Vmax activo (puentes de
Vmax=1/OY Vmax = 1/b Vmx = 1/m -Km = m Moificación de
Km = Vmax/2
Km= -1/-OX hidrogeno, interacciones uno o mas
(Interpolar el Km = Km = b*Vmax hidrológicas y enlaces grupos
valor obtenido m*Vmax iónicos) eliminados por funcionales de
anteriormente, en dilusiones o diálisis. la enzima
la gráfica, eje X) (NH2, COOH
....)

Inhibición
Inhibición no Inhibición mixta Inhibición
competitiva
competitiva acompetitiva

El inhibidor y el El inhibidor actúa en el Tanto el inhibidor El inhibidor se fija


sustrato tienen la sitio activo alostérico como el S se unen al únicamentea al
misma estructura , (deferente al sitio activo) sitio activo , este tipo complejo ES una vez
ambos compiten generando una de inhibicion solo formado, impide la
por el sitio activo modificación estructural prolonga el tiemp de acción catalítica
de la enzima reacción

Km ≠ K'm Km = Disminuye
Km ≠ K´m Km = K´m
Vmax ≠ Vmx Vmax= Aumenta
Vmax = V´max Vmax ≠ V´max
sus puntos de corte las rectas no se
no van a ser ni en X tocan en ningún
ni en Y punto

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