UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN ANTONIO ABAD DEL CUSCO
FACULTAD DE CIENCIAS
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FACULTAD DE CIENCIAS
BIOSINTESIS DE AMINOACIDOS, PROTEINAS Y COMPUESTOS
NITROGENADOS
MICROBIOLOGIA
DOCENTE:
AGUILAR ANCORI, Elsa Gladys
ALUMNOS
- ALFARO CAMARENA, Cesar
- HUAMAN OVALLE, Aldair
- FRISANCHO FLORES, Sebastian Marcelo
- MAZA CAMACHO, Hamlet Jakmel
2019
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INDICE
1. INTRODUCCION
2. OBETIVOS
2.1. OBJETIVOS GENERALES
2.2. OBJETIVOS ESPECIFICOS
3. MARCO TEORICO
3.1. BIOSINTESIS DE AMINOACIDOS
[Link] DE PROTEINAS
[Link] DE COMPUESTOS NITROGENADOS
4. CONCLUSIONES
5. BIBLIOGRAFIA
6. ANEXOS
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1. PRÓLOGO
Tendemos a pensar en las proteínas como un sustantivo incontable: una sustancia homogénea,
algo que debería estar en tu dieta en cierta cantidad. Sin embargo, si alguna vez trabajas en un
laboratorio de biología molecular, ya no pensarás lo mismo.
Tú mismo comprobarás que las proteínas no son simplemente una sustancia, sino que hay
muchísimas proteínas diferentes en un organismo o incluso en una sola célula. Las proteínas
proporcionan la estructura a todos los seres vivos. Después del agua, las proteínas constituyen la
porción más grande de nuestro peso, ya que forman los músculos, ligamentos, tendones, órganos,
glándulas, uñas, cabellos, fluidos corporales y son indispensables para la formación del hueso.
Las proteínas son una de las moléculas orgánicas más abundantes en los sistemas vivos,
compuestos de aminoácidos que combinan elementos químicos tales como el carbono, el
oxígeno, el hidrógeno y el nitrógeno, y son mucho más diversas en estructura y función que
otras clases de macromoléculas. Una sola célula puede contener miles de proteínas, cada una con
una función única. Aunque tanto sus estructuras como sus funciones varían mucho, todas las
proteínas se componen de una o más cadenas de aminoácidos.
Por otro lado, también son proteínas, las enzimas y hormonas que catalizan y regulan todos los
procesos metabólicos. Una deficiencia proteínica puede desequilibrar los fluidos corporales y
provocar un edema.
Respecto a la nutrición, las proteínas aportan al cuerpo todos aquellos elementos y
nutrientes complejos que el organismo del ser humano no puede generar por sí mismo,
por lo cual si no consume proteínas la salud comenzará a deteriorase rápidamente.
La mayor parte de las proteínas se encuentran en los alimentos de origen animal, como
pueden ser la carne o los derivados de ellos, como los huevos, los lácteos, la grasa, etc.
Se considera que si bien las carnes rojas contienen una cantidad más concentrada de
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proteínas, las carnes blancas, especialmente la de pescados, nos proveen con las proteínas
más sanas y magras que puede haber. Además, las proteínas también están presentes en
muchos otros alimentos aunque en menor grado o concentración. Las legumbres, los
frutos secos como las nueces, almendras o castañas, los cereales, los vegetales de hojas
verdes y muchas frutas también contienen una interesante proporción de proteínas aunque
estas suelen ser más lentamente absorbidas por el organismo.
2. INTRODUCCION
Hablar de la biosíntesis de los aminoácidos, se entiende como el conjunto de procesos
bioquímicos (rutas metabólicas), mediante los cuales se producen los distintos aminoácidos a
partir de otros compuestos.
No todos los organismos son capaces de sintetizar todos los aminoácidos. Los seres humanos, por
ejemplo, sólo son capaces de sintetizar 11 de los 20 aminoácidos que pueden encontrarse en su
organismo, formando parte de sus proteínas o como intermediarios metabólicos. Los otros nueve
se denominan aminoácidos esenciales y deben incorporarse a la dieta.
Los aminoácidos pueden existir libres en el tejido vegetal y animal o formando parte de los
péptidos y las proteínas. Tienen diversas funciones biológicas, forman parte de importantes
compuestos biológicos como vitaminas, hormonas y algunos son intermediarios de ciclos
metabólicos.
Independientemente de las importantes funciones que tiene los aminoácidos la fundamental es ser
las unidades estructurales que conforman los péptidos y las proteínas.
Ahora, la biosíntesis de proteínas o síntesis de proteínas es el proceso anabólico mediante el cual
se forman las proteínas. El proceso consta de dos etapas, la traducción del ARN mensajero,
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mediante el cual los aminoácidos del polipéptido son ordenados de manera precisa a partir de la
información contenida en la secuencia de nucleótidos del ADN, y las modificaciones
postraduccionales que sufren los polipéptidos así formados hasta alcanzar su estado funcional.
Dado que la traducción es la fase más importante, la biosíntesis de proteínas a menudo se
considera sinónimo de traducción.
Respecto a otros compuestos nitrogenados, se denomina sustancias o compuestos nitrogenados a
las biomoléculas que contienen nitrógeno, ya sea macromoléculas o productos de desecho. Las
macromoléculas nitrogenadas con mayor importancia biológica son los ácidos nucleicos y las
proteínas; sus precursores son las bases nitrogenadas y los aminoácidos. Otros compuestos
nitrogenados son las porfirinas, que se encuentran en la hemoglobina, la mioglobina, los
citocromos y la catalasa, entre otras moléculas. Los productos del catabolismo de los ácidos
nucleicos, las proteínas y el grupo hemo son el ácido úrico, la urea y la bilirrubina,
respectivamente. La creatinina proviene del catabolismo de la fosfocreatina, que se forma a partir
de tres aminoácidos (arginina, metionina y glicina) y, por tanto, se le puede considerar como
producto del catabolismo de las proteínas.
No es posible eliminar del organismo el amoníaco producido por el catabolismo de los
aminoácidos; por tanto, es necesario transformarlo en urea en el hígado. Hay varios compuestos
nitrogenados más que se obtienen de la incorporación de grupos amino en los carbohidratos y en
lípidos (galactosamina, glucosamina, esfingomielina y lecitina), pero no se estudian en esta
práctica. Al ácido úrico, la creatinina y la urea se les elimina en la orina y constituyen casi 93%
de los compuestos nitrogenados presentes en ésta. El resto lo conforman el amoníaco y otras
sustancias.
La mayor parte del nitrógeno se excreta como urea. Dentro de los tejidos, es necesaria la
desaminación de los aminoácidos destinados al metabolismo energético para proporcionar el
esqueleto carbonado. Existen tres mecanismos para la eliminación del grupo amino de los
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aminoácidos: transaminación, desaminación oxidativa y eliminación de una molécula de agua por
una deshidratasa (serina o treonina deshidratasa).
La histidina pierde el grupo amino mediante una histidasa. Por último, el glutamato libera
amoníaco por desaminación oxidativa. Al amoníaco se le transporta al hígado, donde se combina
con CO2 y ATP para formar carbamoil fosfato, que se transforma en urea mediante el ciclo de la
urea. Cuando el hígado carece de la capacidad de formar urea debido a una disfunción hepática
provocada, por ejemplo, por cirrosis hepática, el amoníaco pasa a la circulación general y provoca
daños al sistema nervioso central, que desembocan en coma hepático y, en última instancia, la
muerte.
3. OBETIVOS
3.1. OBJETIVOS ESPECIFICOS
La síntesis proteica tiene como objetivo específico la formación de las proteínas a partir de los
aminoácidos esenciales; en este proceso, se transcribe el ADN en ARN. La maquinaria
encargada de la síntesis proteica son los ribosomas tanto en células eucariotas como en
procariotas.
4. MARCO TEORICO
4.1. BIOSINTESIS DE AMINOACIDOS
La síntesis de aminoácidos se desarrolla a un ritmo variable, dependiendo de las necesidades que
existan en la célula respecto a cada aminoácido particular. Las rutas metabólicas son muy
variadas; en el caso de los mamíferos existen vías anabólicas para unos once aminoácidos,
denominados no esenciales. La mayor parte de los aminoácidos no esenciales se sintetizan a través
de vías metabólicas muy simples con una secuencia de unas pocas reacciones. Los sustratos
iniciales son metabolitos intermediarios del ciclo del ácido cítrico, de la glucólisis o de la ruta de
las pentosas-fosfato. Estas moléculas aportan el esqueleto carbonado e incorporan el nitrógeno
orgánico, fundamentalmente, del glutamato o de la glutamina. Existe un grupo de nueve
aminoácidos, denominados esenciales, que deben ser ingeridos con la dieta, ya que o bien no
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pueden sintetizarse, o el ritmo de síntesis no cubre las necesidades del organismo en una situación
concreta. En el caso del aminoácido arginina, la cantidad necesaria para el adulto se obtiene a
través del ciclo de la urea, pero durante la infancia, cuando se está desarrollando el crecimiento y
la síntesis proteica se realiza a mayor escala, la producción del ciclo de la urea no es suficiente y
se ha de incorporar en la dieta. El mismo caso ocurre también con otro aminoácido como la
histidina. Aparte de éstos, el resto se puede formar cuando la cantidad de los mismos, bien
procedente de la degradación proteica o bien de la dieta, no es suficiente para permitir el proceso
de recambio proteico.
Incorporación de NH3 (NH4 +) a los aminoácidos a través del glutamato y la glutamina En la
mayoría de los aminoácidos, el grupo amino procede del glutamato mediante una reacción de
transaminación, igual a las descritas para el proceso de catabolismo. El glutamato se sintetiza a
partir de NH4 + y α-cetoglutarato, metabolito del ciclo del ácido cítrico, en una reacción de
aminación directa catalizada por la enzima glutamato deshidrogenasa, la misma enzima que
realiza la desaminación localizada en la matriz mitocondrial, la diferencia estriba en que en la ruta
biosintética la enzima utiliza como coenzima al NADPH y no al NAD+. NH4 + + α-cetoglutarato
+ NADPH + H+ glutamato + NADP+ + H2O Mediante la glutamina sintetasa se realiza una
segunda reacción de aminación sobre el glutamato obteniendo la glutamina. Glutamato + NH4 +
+ ATP → glutamina + ADP + Pi + H+ La glutamina es uno de los principales sustratos utilizados
por las transaminasas o aminotransferasas, para incorporar los grupos amino sobre los esqueletos
carbonados.
4.1.1. RUTAS ANABÓLICAS DE LOS AMINOÁCIDOS
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Las rutas biosintéticas son muy variadas, algunas requieren una única reacción y otras son de una
gran complejidad. Los aminoácidos no esenciales tienen vías biosintéticas relativamente simples,
mientras que las rutas sintéticas de los esenciales son bastante complejas. Dentro de las más
sencillas estarían las que invirtiendo las reacciones de transaminación, estudiadas en las rutas
catabólicas, permiten obtener, en una única reacción, los siguientes aminoácidos:
Piruvato + glutamato Alanina + α-cetoglutarato
Oxalacetato + glutamato Aspartato + α-cetoglutarato
Si el donador de grupos amino es la glutamina, el proceso es catalizado por una enzima muy
ubicua, la asparraginasa y se realiza con coste energético,
Aspartato + glutamina + ATP Asparragina + glutamato + ADP + Pi
Incluso utilizando un aminoácido esencial como la fenilalanina en una única reacción puede
obtenerse un aminoácido no esencial como la tirosina:
Fenilalanina + O2 + NADPH + H+ → Tirosina + NADP+ + H2O
Sin embargo, las rutas pueden ser más complejas, y para clasificarlas se agrupa a los aminoácidos
por familias, dependiendo del metabolito precursor.
4.1.2. AMINOÁCIDOS DERIVADOS DEL Α-CETOGLUTARATO
Los cinco aminoácidos provenientes del α–cetoglutarato son glutamato glutamina, prolina,
arginina y histidina.
Los seres humanos únicamente son capaces de sintetizar glutamato y, a partir de este, glutamina
y prolina, debiendo incorporar la arginina a su dieta como aminoácido esencial.
La síntesis de esta familia de aminoácidos comienza con el α-cetoglutarato, un intermediario del
ciclo de Krebs. La concentración de α-cetoglutarato depende de la actividad metabólica dentro de
la célula así como de la regulación enzimática. En E. coli , la enzima citrato sintasa participa en
la reacción de condensación que da inicio al ciclo del ácido cítrico y es fuertemente inhibida por
la presencia de α-cetoglutarato y puede así mismo ser inhibida por DPNH o altas concentraciones
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de ATP.2 Esta es una de las regulaciones iniciales de la síntesis de la familia de aminoácidos del
α-cetoglutarato.
La regulación de la síntesis de glutamato a partir de α-cetoglutarato está sujeta al control regulador
del ciclo del ácido cítrico y, además, la acción de masas depende de las concentraciones de los
reactivos involucrados debido a la naturaleza reversible de las reacciones de transaminación y de
la glutamato deshidrogenasa.2
Glutamato
Como primer paso para la síntesis de los aminoácidos derivados del α-cetoglutarato, se sintetiza
glutamato según la siguiente reacción, catalizada por la glutamato deshidrogenasa:
NH3 + α-cetoglutarato + NAD(P)H + H+ --> L-glutamato + NAD(P)++ H2O
Glutamina
Síntesis de la glutamina, con sus respectivas enzimas e intermediarios
La glutamina se forma a partir del glutamato por medio de dos reacciones catalizadas por la
glutamina sintetasa:
ATP + ácido glutámico <--> ADP + γ-glutamil-fosfato γ-glutamil-fosfato + NH3 <--> Glutamina
+ Pi
La glutamina también se forma a partir del glutamato por medio de una serie de 5 reacciones
descritas en la figura.
Prolina
La prolina es otro aminoácido no esencial que puede ser sintetizado a partir de α-cetoglutarato,
4.1.3. AMINOÁCIDOS DERIVADOS DEL OXALACETATO
Los aminoácidos procedentes del oxalacetato son aspartato, asparagina, metionina, lisina y
treonina.
Aspartato
La primera función es la síntesis de aspartato a partir de dos de los intermediarios del ciclo de
Krebs.
Glutamato + oxalacetato <--> α-cetoglutarato + aspartato
Asparagina
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El aspartato es el primer aminoácido producido a partir de oxalacetato. A partir de este se sintetiza
la asparagina, mediante la siguiente reacción catalizada por la asparagina sintetasa:
NH3 + aspartato + ATP --> asparagina + ADP + Pi
Aspartato + glutamina + ATP ---> asparragina + AMP + PPi + H+
Otros derivados del oxalacetato
Los otros aminoácidos derivados del oxalacetato (metionina, treonina y lisina) no pueden ser
sintetizadas por el ser humano.
4.1.4. AMINOÁCIDOS DERIVADOS DEL 3-FOSFOGLICERATO
A partir del 3-fosfoglicerato, se puede sintetizar serina, glicina y cisteína.
Serina
La serina, se forma a través de varias transformaciones del 3-fosfoglicerato.
Glicina
La glicina es un producto directo de la serina.
Cisteína
Para la formación de la cisteína, se requieren dos aminoácidos, la serina y la metionina.
La principal función de la metionina, es de proporcionar el azufre (S) que tiene en su estructura,
mientras que la serina proporciona el esqueleto de carbonos.
4.1.5. AMINOÁCIDOS DERIVADOS DEL PIRUVATO
Del piruvato se obtiene alanina, valina, leucina e isoleucina.
Alanina
La alanina se obtiene a través de la transaminación acoplada al piruvato.
Valina
La valina se obtiene a través de la transformación de piruvato mediante cuatro reacciones.
Isoleucina
El proceso de síntesis de la isoleucina comparte cuatro enzimas con el de la valina.
La isoleucina, se obtiene a través de cinco reacciones a partir de piruvato.
Leucina
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La leucina, se obtiene a través de la misma ruta que la valina, pero el α-cetoisovalerato, toma una
vía alternativa formando leucina.
4.1.6. AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS
El triptofano, la fenilalanina, y la tirosina son conocidos como aminoácidos aromáticos. La
síntesis de los tres comparte una fase inicial, la formación de ácido corísmico a partir de
fosfoenolpiruvato (PEP) y eritrosa-4-fosfato (E4P). el primer paso, la condensación de ácido 3-
deoxy-D-arabino-heptulosonico 7-fosfato (DAHP) a partir de PEP/E4P, utiliza tres isoenzimas
(AroF, AroG y AroH). La síntesis de cada una de ellas está regulada por la tirosina, la fenilalanina
y el triptofano, respectivamente. Estas tres isoenzimas tienen la capacidad de ayudar a la síntesis
de DAPH mediante inhibición por retroalimentación. Esto actúa en la célula controlando las
concentraciones de cada uno de los tres aminoácidos aromáticos. Cuando hay demasiada
concentración de alguno de ellos, este controla alostéricamente la DAHP sintetasa, inactivándola.
Con el primer paso de la ruta común desactivado, la síntesis de los tres aminoácidos se detiene.
El resto de las enzimas de la ruta común (conversión del DAHP a ácido corísmico) parecen estar
sintetizadas de forma constitutiva, excepto shikimato quinasa que puede ser inhibida por
shikimato mediante inhibición mixta. Si se produce demasiado shikimato, este puede unirse a la
shikimato quinasa para detener la producción.
4.1.7. AMINOÁCIDOS DERIVADOS DE LA RIBOSA-5-FOSFATO
La histidina es el único aminoácido derivado de la ribosa-5-fosfato, sintetizándose a partir de la
vía de las pentosas fosfato.
4.2. BIOSINTESIS DE PROTEINAS
La biosíntesis de proteínas o síntesis de proteínas es el proceso anabólico mediante el cual se
forman las proteínas. El proceso consta de la traducción del ARN mensajero, mediante el cual los
aminoácidos del polipéptido son ordenados de manera precisa a partir de la información contenida
en la secuencia de nucleótidos del ADN, y las modificaciones postraduccionales que sufren los
polipéptidos así formados hasta alcanzar su estado funcional. Dado que la traducción es la fase
más importante, la biosíntesis de proteínas a menudo se considera sinónimo de traducción.
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También se conoce como síntesis de proteínas al proceso por el cual se componen nuevas
proteínas a partir de los aminoácidos esenciales. En este proceso, se transcribe el ADN en ARN.
La síntesis de proteínas se realiza en los ribosomas situados en el citoplasma celular.
Los ribosomas son los orgánulos citoplasmáticos encargados de la biosíntesis proteica; ellos son
los encargados de la unión de los aminoácidos que transportan los ARNt siguiendo la secuencia
de codones del ARNm según las equivalencias del código genético.
En el proceso de síntesis, los aminoácidos son transportados por ARN de transferencia
correspondiente para cada aminoácido hasta el ARN mensajero donde se unen en la posición
adecuada para formar las nuevas proteínas.
Al finalizar la síntesis de una proteína, se libera el ARN mensajero y puede volver a ser utilizado,
incluso antes de que la síntesis de una proteína termine, ya puede comenzar la siguiente, esto
quiere decir que el mismo ARN mensajero puede utilizarse por varios ribosomas al mismo tiempo.
En bacterias, la situación es un poco distinta. Aquí, la subunidad ribosomal pequeña no comienza
en el extremo 5' del ARNm y viaja hacia el extremo 3'. En lugar de ello, se une directamente a
ciertas secuencias en el ARNm. Estas secuencias de Shine-Delgarno se encuentran justo antes de
los codones de iniciación y "se los señalan" al ribosoma.
Los genes bacterianos frecuentemente se transcriben en grupos llamados operones, por lo que un
ARNm bacteriano puede contener secuencias codificantes para varios genes. Una secuencia de
Shine-Delgarno marca el inicio de cada secuencia codificante, lo que permite que el ribosoma
encuentre el codon de inicio correcto para cada gen.
Existen etapas o fases para la realización de la biosíntesis de proteínas el cual esta comprendida
dentro de la traducción; lo presentamos a continuación.
Fase de activación de los aminoácidos.
Fase de traducción que comprende:
• Inicio de la síntesis proteica.
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• Elongación de la cadena polipeptídica.
• Finalización de la síntesis de proteínas.
Asociación de cadenas polipeptídicas y, en algunos casos, grupos prostéticos para la constitución
de las proteínas.
Fase de activación de los aminoácidos
Mediante la enzima aminoacil-ARNt-sintetasa y de ATP, los aminoácidos pueden unirse ARN
específico de transferencia, dando lugar a un aminoacil-ARNt. En este proceso se libera AMP y
fosfato y tras él, se libera la enzima, que vuelve a actuar.
Inicio de la síntesis proteica
La síntesis de todas las proteínas comienza con el aminoácido metionina. En esta primera etapa
de síntesis de proteínas, el ARN se une a la subunidad menor de los ribosomas, a los que se asocia
el aminoacil-ARNt. A este grupo, se une la subunidad ribosómica mayor, con lo que se forma el
complejo activo o ribosomal. La iniciación de la síntesis proteica eucarionte puede tener lugar
cerca del extremo con casquete 5´y sobre sitios de entrada internos del ribosoma (IRES) de un
mRNA.
En bacterias, la síntesis de proteínas comienza con el fMet-tRNAf.
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Elongación de la cadena polipeptídica
El complejo ribosomal tiene dos centros o puntos de unión. El centro P o centro peptidil y el
centro A. El radical amino del aminoácido iniciado y el radical carboxilo anterior se unen
mediante un enlace peptídico y se cataliza esta unión mediante la enzima peptidil-transferasa.
De esta forma, el centro P se ocupa por un ARNt carente de aminoácido. Seguidamente se libera
el ARNt del ribosoma produciéndose la translocación ribosomal y quedando el dipeptil-ARNt en
el centro P.
Al finalizar el tercer codón, el tercer aminoacil-ARNt se sitúa en el centro A. A continuación, se
forma el tripéptido A y después el ribosoma procede a su segunda translocación. Este proceso
puede repetirse muchas veces y depende del número de aminoácidos que intervienen en la síntesis.
Finalización de la síntesis de proteínas
En la finalización de la síntesis de proteínas, aparecen los llamados tripletes sin sentido, también
conocidos como codones stop. Estos tripletes son tres: UGA, UAG y UAA. No existe ARNt tal
que su anticodón sea complementario. Por ello, la síntesis se interrumpe y esto indica que la
cadena polipeptídica ha finalizado.
En bacterias cuando un codón de terminación ocupa el sitio A, tres factores de liberación; RF1,
RF2 y RF3 contribuyen a: 1) Hidrólisis del enlace peptidil-tRNA terminal. 2) Liberación del
polipéptido y 3) Disociación del ribosoma 70S.
RF1 reconoce los codones UAG y UAA y RF2 reconoce los codones UGA y UAA
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RF3 es una GTPasa y no está bien caracterizado
LAS MODIFICACIONES POSTRADUCCIONALES:
Algunas proteínas emergen del ribosoma preparadas para ejercer su función de inmediato,
mientras que otras experimentan diversas modificaciones postraducción, que pueden conducir a
la proteína a la adquisición de su forma funcional, a su traslado a un compartimento subcelular
determinado, a su secreción al exterior de la célula, etc.
Plegamiento
Las proteínas deben adquirir su estructura tridimensional nativa, la que desempeña la función, a
partir de la estructura primaria. las proteínas se pliegan en un tiempo razonable y de forma
espontánea, algunas proteínas eligen una vía de plegamiento específica con un número de pasos
que esta presenta. Así, muchas proteínas adquieren espontáneamente la correcta conformación
tridimensional, pero otras muchas solo adquieren la conformación correcta con la ayuda de una o
más proteínas chaperonas. Las chaperonas son proteínas que ayudan en el plegamiento a otras,
estas se unen reversiblemente a regiones hidrofóbicas de las proteínas desplegadas y a los
intermediarios de plegamiento; estas proteínas también pueden cumplir funciones como
estabilizar intermediarios, mantener proteínas desplegadas para que pasen con facilidad a través
de membranas, ayudar a desplegar segmentos plegados incorrectamente, impedir la formación de
intermediarios incorrectos o impedir interacciones inadecuadas con otras proteínas.
Glucosilación
La glucosilación es la adición de uno o más glúcidos a una proteína lo que da lugar a la formación
de las llamada glucoproteínas, que son esenciales en los mecanismos de reconocimiento celular.
La glucosilación puede implicar la adición de unas pocas moléculas glucídicas o de grandes
cadenas ramificadas de oligosacáridos. Existe varios tipos de glucosiltransferasas distintas, las
enzimas encargadas de realizar este proceso. El mecanismo es básicamente el mismo en todos los
casos; un azúcar es transferido desde un sustrato dador activado hasta un aceptor apropiado.
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Proteólisis parcial
La proteólisis parcial es una etapa frecuente en los procesos de maduración de las proteínas.
Consiste en la eliminación de secuencias de aminoácidos en ambos extremos o en el interior de
la proteína. La proteólisis en el retículo endoplasmático y en el aparato de Golgi son, por ejemplo,
esenciales en la maduración de la proteína insulina; la preproinsulina codificada por el ARNm es
introducida en el retículo endoplasmático; una peptidasa la corta y origina la proinsulina que se
pliega para formar los puentes disulfuro correctamente; la proinsulina es transportada al aparato
de Golgi, donde es empaquetada en gránulos de secreción; entonces se elimina un fragmento
(péptido C) por proteólisis originando la insulina funcional, que es secretada. La
hiperproinsulinemia familiar es una enfermedad genética autosómica dominante causada por el
defecto en el proceso de maduración de la proinsulina, que da lugar a la presencia en el torrente
circulatorio de insulina y de proinsulina en cantidades similares.
Modificación de aminoácidos
Sólo 20 aminoácidos están codificados genéticamente y son incorporados durante la traducción.
Sin embargo, las modificaciones postraducción conducen a la formación de 100 o más derivados
de los aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan un rol importante en la
correcta funcionalidad de la proteína.
Son numerosos los ejemplos de modificación postraducción de aminoácidos. La formación
postraducción de puentes disulfuro, básicos en la estabilización de la estructura terciaria de las
proteínas está catalizada por un disulfuro isomerasa. En las histonas tiene lugar la metilación de
las lisinas. En el colágeno abunda el aminoácido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la
hidroxilación de la prolina. La traducción comienza con el codón "AUG" que es además de señal
de inicio significa el aminoácido metionina, que casi siempre es eliminada por proteólisis.
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4.3. COMPUESTOS NITROGENADOS
El Nitrógeno (N) junto a otros elementos, como Carbono, Oxigeno e Hidrogeno participan en la
constitución de las moléculas orgánicas fundamentales de la materia viva. Entre los compuestos
constituyentes del organismo, el N forma parte de un grupo de compuestos orgánicos de gran
jerarquía biológica a los cuales están asignadas funciones muy importantes, como lo son las
proteínas y los nucleótidos. Los compuestos nitrogenados son aquellos que contienen un enlace
carbono-nitrógeno. Este puede ser sencillo o múltiple. Los más destacados son las aminas y las
amidas.
Aminas. -Son compuestos que resultan de la sustitución de uno, dos o tres átomos de hidrógeno
del amoniaco por radicales alquílicos, originando, respectivamente, aminas primarias,
secundarias y terciarias. Se nombran indicando los radicales por orden alfabético y la terminación
-amina.
Metil, etil,
propilamina
Metilamina Etil, metilamina
Las aminas presentan las siguientes propiedades generales:
Tienen carácter básico y reaccionan con los ácidos fuertes para formar sales.
Tiene olor similar al del pescado en descomposición.
Las aminas con pocos átomos de carbono son gaseosas.
Las aminas más pequeñas son solubles en agua, aunque a mayoría no lo son.
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Amidas. -Son compuestos que derivan de los ácidos carboxílicos al sustituir el grupo -OH por el
grupo amino (-NH3). Se nombran sustituyendo la terminación -oico del ácido por -amida.
Metanamida Etanamida Urea
Una amida importante es la urea, que se encuentra en la orina. Fue el primer compuesto orgánico
obtenido por síntesis en laboratorio. Se halla en estado sólido formando cristales blancos, se
descompone antes de hervir, y es soluble en agua y alcohol.
Las amidas presentan las siguientes propiedades generales.
A temperatura ambiente son sólidas, excepto la metanamida que es líquida
Tienen temperaturas de ebullición altas.
Las amidas con pocos átomos de carbono son solubles en agua.
Las aminas son compuestos orgánicos que tienen el grupo funcional -NH2.
Las amidas son compuestos orgánicos cuyo grupo funcional es -CONH2.
