1. ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo con el tipo de sustrato sobre el que actúa?

1 Oxido reductasa Catalizan reacciones de óxido-reducción

2 Transferasas Catalizan reacciones de transferencia de grupos

3 HIdrolasas Catalizan reacciones de hidrolisis de enlaces covalentes CO,
C-N, C-C, etc.
4 Liasas Catalizan reacciones que implican formación de un doble
enlace debido a la remoción de un grupo o desaparición de
un doble enlace por adición de un grupo.
5 Isomerasas Reacciones de isomeracion
6 Ligasas Reacciones en las que se forma un enlace entre dos
átomos, acompanada de un consumo de energía

2. Describa las funciones los mecanismos de acción, los sustratos sobre los que actúan, y
reacción que catalizan, las siguientes enzimas:

Enzima Función Mecanismo de Sustrato sobre Reacción que

acción Actúa catalizan
Lipasa catalizar ayudar en la triglideridos la hidrólisis de y
digestión y Triacilglicerol a
absorción de las glicerol
grasas Triacilglicerol
ácidos grasos
libres.
Proteasa Ayuda a la buena
digestión de las
proteínas.
Lactasa Ayuda a Lactosa
descomponer la
azúcar de la
leche.
Papaína
Tripsina Se encuentra en cataliza la
los tejidos y hidrólisis parcial
jugos de los péptidos
pancreáticos
Sacarasa
3. Las enzimas son moléculas de proteínas que son fabricadas por todas las células vegetales y
animales. Todas las células requieren enzimas para sobrevivir y funcionar.

a. Explique ¿cómo actúan las enzimas como catalizadores? ¿Qué significa las reacciones químicas
sean más rápidas y con menor gasto de energía, en comparación con otros catalizadores?
La acción catalizadora de las enzimas consiste en rebajar la energía de activación para llegar
fácilmente al estado de transición y permitir que la reacción se lleve a cabo.
Las enzimas permiten las reacciones en las condiciones de temperatura, presión y pH propios del
medio intracelular, reduciendo la energía de activación necesaria para que se produzca la reacción.
Las enzimas aceleran las reacciones químicas mediante catálisis ácido-base, catálisis covalente y
catálisis por ion metálico.

b. las enzimas digestivas causan que los alimentos que se descomponga. ¿Cómo es el mecanismo
enzimático para llevar a cabo estas reacciones? Interprete la siguiente ecuación.

Las enzimas digestivas son las encargadas de digerir los alimentos, descomponiéndolos en sus
unidades básicas para que puedan ser absorbidas en el tracto intestinal. Aunque ya en la saliva
encontramos enzimas digestivas (como la ptialina), la mayor parte de su actividad se presenta a
nivel estomacal y, principalmente, en el intestino delgado

Gráfico 1. Transformación de una enzima de sustratos a productos.

4. Las enzimas también tienen aplicaciones industriales y médicas importantes. La fermentación del
vino, la levadura del pan, la cuajada de queso y la elaboración de cerveza eran producidas por las
enzimas de distintos microorganismos que actuaban en sobre estos sustratos, pero solo se
entendieron hasta el siglo XIX.
 a. ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato por el sustrato que se encuentra
por ejemplo en la fermentación del vino?
Cada enzima reconoce de una manera muy selectiva su sustrato basándose en la
Estructura tridimensional que éste posee.
las enzimas tienen un alto nivel de especificidad en la interacción de la enzima y el sustrato, de
forma tal que las enzimas fermentan los azúcares transformándolos en etanol.

b. Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones químicas que son catalizadas por
las enzimas. ¿Qué factores pueden afectar la actividad enzimática?

Algunos factores que influyen en la actividad de las enzimas son:

Cofactores y coenzimas

Temperatura

pH

Concentración del sustrato

Inhibidores

Mecanismos reguladores

c. ¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?

La hidrólisis de sustratos polipeptídicos se realiza en una hendidura entre los dos dominios, cerca
de las cadenas laterales de tres residuos Esta zona de la enzima se le conoce como sitio activo.

d. ¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética enzimática en las enzimas?
Cada enzima necesita unos valores límites (máximos y mínimos) para poder desarrollar su actividad.
Traspasados estos valores, la enzima se desnaturaliza y pierde su actividad. Dentro de estos límites
existe, como en el caso de la temperatura, un valor determinado del pH, en el que la enzima
desarrolla su actividad máxima, valor al que se le da el nombre de pH óptimo, y que varía de unas
enzimas a otras. Así, la pepsina del jugo gástrico posee un pH óptimo de 2, muy ácido, mientas
que el pH óptimo de tripsina presente en el jugo pancreático es de 7,8, ligeramente básico.
La mayoría de las enzimas intracelulares poseen, sin embargo, un pH óptimo cercano a la neutralidad.
5. Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la ecuación de Michaelis-Menten,
la cual se muestra en una curva, dificultando los cálculos cinéticos. Para determinar la actividad
cinética, la ecuación de Michaelis-Menten y la curva resultante de los cálculos de la velocidad, se
transforma en una línea a través de recíprocos dobles, método establecido por Lineweaver-Burk.

a. ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?

Es la ecuación de velocidad para una reacción catalizada por enzima
b. La transformación de sustratos a productos implica las velocidades de transformación. ¿Qué es la
velocidad inicial V0 y la velocidad máxima Vmax?
Vmax=velocidad máxima en presencia del inhibidor, se alcanza cuando todos los centros activos
están ocupados con sustrato.
Vo = Velocidad inicial de una reacción enzimática.

c. Existe una constante denominada Km o constante de Michaelis-Menten. ¿Qué es la Km? ¿Qué

determina en cuanto a la afinidad de la enzima por el sustrato?
Km= constante de Michaelis, es igual a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de
reacción es la mitad del valor máximo.
es una combinación de las tres constantes de velocidad aplicables al complejo ES. También
equivale a la concentración del sustrato a la cual la enzima funciona a la mitad de la velocidad
máxima. La velocidad máxima se alcanza cuando la enzima está saturada por completo con
sustrato.

d. Un estudio de la cinética de una reacción química generalmente se lleva a cabo con uno o los dos
objetivos principales: Análisis de la secuencia de pasos elementales que dan lugar a la reacción
general. es decir, el mecanismo de reacción y la determinación de la velocidad absoluta de la
reacción y sus pasos. ¿Qué consisten?
La mayoría de las reacciones suceden en etapas. El conjunto de estas etapas se conoce como
mecanismo de la reacción.
Las sustancias que van apareciendo y que no son los productos finales se conocen como
intermedios de reacción. La velocidad de la reacción dependerá de las sustancias que reaccionen
en la etapa más lenta.
Intermedio de reacción:
Altamente reactivo
No aparecen en las ecuaciones globales
Rápidamente alcanzan una concentración baja y constante
e. Determine la velocidad máxima y el km, para los siguientes datos a través del método de Método
de Lineweaver –Burk. Para esta actividad realice el cálculo de los valores que se presenta, por el
método de Lineweaver – Burk - Calcule los recíprocos de la actividad enzimática y concentración
de sustrato y grafique 1/v como función de 1/ [S].

[S] µM V µM/min 1/Vo 1/[S]

30 0,441 1
30 0,440
50 0,680
50 0,683
75 0,978
75 0,998
100 1,144
100 1,152
125 1,468
125 1,427
300 2,435
300 2,624
600 3,532
600 3,311
900 3,761
900 3,606
1000 3,649
1000 3,797

[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial.

El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad de trabajar con los valores inversos, es decir
(1/Vo y 1/[S]).
m: Es la pendiente de la recta
b: Es el intercepto con el eje y. Esto significa que el análisis de estimación lineal arroja una ecuación
de la siguiente forma: y = mx + b (Línea recta). las variables del caso son: 1/Vo = m y 1/[S] = b
 6. ¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina a la enzima y a la regulación
enzimática.
Las vitaminas son compuestos orgánicos esenciales para la vida. Tanto es así que la palabra
«vitamina» procede de «amina vital», ya que la primera que se descubrió tenía grupos amino
(grupos funcionales con átomos de nitrógeno) en su molécula.

Algunos cofactores enzimáticos son moléculas orgánicas conocidas como coenzimas , que pueden ser
derivados de vitaminas. Para la actividad enzimática sigue siendo necesaria la porción proteína de
la enzima, que ayuda a posicionar el cofactor y los reactivos para la reacción (esta situación
recuerda el caso de mioglobina y hemoglobina, donde la globina y el grupo hemo funcionan juntos
para unir oxígeno; sección 5-1).

7. Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y pH.

a. En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la temperatura está en el punto A?
b. ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B ?
Las enzimas presentan un comportamiento dual respecto a la temperatura. En el
rango 5ºC - 50ºC la actividad aumenta, ya que la velocidad de reacción se
incrementa. A temperaturas superiores (60ºC a 80ºC) la gran mayoría de las
enzimas se inactivan debido a la desnaturalización que sufren. Una excepción a
este comportamiento la constituyen las enzimas de las bacterias termófilas que se
encuentran en hábitats muy cálidos, como son las fuentes termales.
Para cada enzima existe una temperatura óptima en la cual su actividad es
máxima.
 Gráfico 1. Velocidad de la reacción vs temperatura.

c. Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad al 100%?

d. ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los distintos pHs que indican las
gráficas?
 Gráficos 2. Actividad de las enzimas en diversos valores de pH

2 Ejercicio 2. Bioenergética

A partir de las referencias estudiadas en la unidad 2

Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid. Médica
Panamericana, S.A.
Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a distancia UNAD.

Durante la descomposición de las moléculas de los alimentos, estas funcionan como donantes de
electrones durante la oxidación. El producto de la energía obtenida es más bajo que el de la
molécula donante. De otra parte, la energía es almacenada para su uso posterior. Teniendo en
cuenta lo anterior, responda las siguientes preguntas:
1. El potencial de reducción se da para ganar electrones y la oxidación para perder electrones. Las
moléculas bioquímicas varían su actividad para ganar o perder electrones.

a. ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa a CO2 se conserva en las
coenzimas reducidas a NADH y FADH2?
b. ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los nucleótidos de nicotinamida cómo el
nicotinamida adenín dinuclecleótido(NAD)?

c. ¿Cómo se forma una molécula de FADH2 a partir de FAD?

d. ¿Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín trifosfato (ATP)?

e. En la siguiente reacción NADH+H+ ¿Cuál es el papel del ión de hidrógeno?

2. ¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP (adenosín trifosfato)?
a. ¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se forman en la glucólisis?
b. ¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la cadena transportadora de
electrones?

3. Algunas enzimas requieren de un complemento para desempeñar la función enzimática.

a. ¿Cuál es la función y el nombre de los cationes metálicos de importancia en la actividad
enzimática de algunas enzimas?
b. ¿Consulta sobre 5 de estos cationes metálicos y sobre que enzimas actúan?
La enzima se puede unir a una molécula orgánica, ¿cómo se
https://www.biologiasur.org/index.php/la-celula/base/enzimas

Pratt, C. W., & Cornely, K. (2012). Bioquímica (1a. ed.). México, D.F. Editorial El Manual
Moderno. (pp2-9). Recuperado
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Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a distancia UNAD (pp.
15–17, 32-34, 40-48). Recuperado de
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