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Estructura y función de mioglobina y hemoglobina

Este documento describe las características estructurales y funcionales de la mioglobina y la hemoglobina. Ambas moléculas tienen un grupo hemo que les permite unir oxígeno. La mioglobina se encuentra en los músculos y la hemoglobina en los eritrocitos. La hemoglobina tiene cuatro subunidades que pueden unir oxígeno de forma cooperativa. Cambios en el pH y la presencia de 2,3-bisfosfoglicerato afectan la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno para facilitar

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Estructura y función de mioglobina y hemoglobina

Este documento describe las características estructurales y funcionales de la mioglobina y la hemoglobina. Ambas moléculas tienen un grupo hemo que les permite unir oxígeno. La mioglobina se encuentra en los músculos y la hemoglobina en los eritrocitos. La hemoglobina tiene cuatro subunidades que pueden unir oxígeno de forma cooperativa. Cambios en el pH y la presencia de 2,3-bisfosfoglicerato afectan la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno para facilitar

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MIOGLOBINA

Y
HEMOGLOBINA
Mioglobina
Pm: 16.700
153 a.a.
45 X 35 X 25 Å
His F8
Mb + O2 MbO2

[MbO2]
K=
Fracción de moléculas de [Mb] [O2]
mioglobina que tiene unida
una molécula de oxígeno

Sitios de enlaces ocupados


=
Total de sitios de enlaces

[MbO2] [O2]
= =
[Mb] + [MbO2] K +[O2]

Po2 Po2 pO2


 = K + Po =  = pO + P
2 K + Po2 2 50
pO2
 = pO + P
2 50

P50 = 2,8 Torr

1 torr = 1 mm Hg a 0°C
760 torr = 1 atm
1 2
HEMOGLOBINA

1 2 1 2

64 x 55 x 50 Å
 = 141 aa PM = 15126 d

 = 146 aa PM = 15866 d

PM = 61984 1 2
Grupo
Hemo

Subunidad 
Mioglobina
de la hemoglobina
La interacción 11 o
22 involucra alrededor
de 30 residuos

La interacción 12 y 21


involucra 19 residuos de
aminoácidos

interacciones hidrofóbica
Puentes de hidrógeno
Pares iónicos
Deoxihemoglobina
2,5 x 1013 eritrocitos 3 x 108 moléculas de Hb

Solubilidad del O2 en el plasma 10-4 M

150 g Hb x L-1 [O2] 0,01 M


DEOXIHEMOGLOBINA

Baja afinidad con el oxígeno Estado T

OXIHEMOGLOBINA

Alta afinidad con el oxígeno Estado R


Estado T Estado R
Estado T Estado R
Hb + 4O2 Hb (O2)4

[Hb(O2)4]
K=
[Hb] [O2]4

(pO2)4
=
(pO2)4 + (P50)4
Modelo Modelo
Concertado Secuencial
Modelo Concertado

Modelo Secuencial
Respuesta a los cambios de pH
Efecto Bohr

Efectos de otros ligandos


sobre el comportamiento
alostérico de la Transporte del
hemoglobina Dióxido de carbono

Bisfosfoglicerato
Hb + O2 HbO2

HHb+ + O2 HbO2 + H+

O2 H+

H+ O2

Pulmón Tejido
Periférico
CO2 + H2O H+ + HCO3-

Residuo Residuo
Amino-terminal Carbamino-terminal
HbBPG + O2 HbO2 + BPG
-La Hemoglobina fetal (HbF) se une al BPG
en menor afinidad al que lo hace la HbA. ¿Por
qué la HbF tiene una afinidad mayor por el
oxígeno que la hemoglobina materna?

- La proteína del músculo (mioglobina) y la


proteína de los eritrocitos (hemoglobina), son
transportadoras de oxígeno. Describa las
características estructurales que permiten a
estas moléculas realizar sus funciones.
Hemoglobina y Oxido Nítrico (NO•)
(Vida media de 1 – 5 seg.)

Neurotrasmisor
Segundo mensajero en señales de traducción
Factor de relajación endotelial

NO• interacciona con el grupo hemo-Fe2+ 10.000 veces mejor que el


O2

Cis93 Derivado S-nitroso


CAPÍTULO 5:
DNA, RNA y el flujo de la
información genética.
BIOQUÍMICA de Berg, Tymoczko
y Stryer

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