UNIVERSIDAD DEL ZULIA FACULTAD DE MEDICINA ESCUELA DE MEDICINA

CATEDRA DE BIOQUÍMICA

Cuestionario Metabolismo de Proteínas

ASIMILACION DE NITROGENO Y DEGRADACION DE AMINOÁCIDOS.

- Entender las rutas generales de asimilación del nitrógeno inorgánico por bacterias.

En la atmósfera, el N molecular (N2), es muy abundante. Esta molécula es casi no reactiva o

inerte debido a su triple enlace que la estabiliza. Antes de poder ser utilizado por los animales, el
N atmosférico debe ser “fijado” mediante una cadena de reacciones. En primer lugar el
nitrógeno debe ser reducido de N2 a NH3 (amoniaco) en un proceso llamado amonificación,
llevado a cabo por microorganismos y descargas eléctricas en la naturaleza. Posteriormente, el
NH3 es oxidado a nitritos y nitratos (NO2- y NO4=) por bacterias saprofitas, proceso llamado
nitrificación.

- Describir las rutas de integración del amoniaco en diferentes aminoácidos

Primeramente se debe absorber el N2 de la atmosfera, de ahí es reducido por una nitrogenasa

(bacteria), luego se convierte a amoniaco y posteriormente a NO3- donde con la ayuda de nitrato
reductosa y la nitrito reductosa a amonio. Luego con la enzima glutamina sintetasa se convierte
en glutamina (aminoácido). Este se encuentra en productos vegetales, pasan a consumidores
herbívoros, y por consiguiente a la incorporación de la dieta humana (ingesta de proteínas).

Digestión. La hidrólisis de las proteínas de los alimentos se inicia en el estómago. Aquí la

pepsina, secretada como pepsinógeno por las células parietales de la mucosa gástrica, escinde las
proteínas en segmentos de menor peso molecular. Estos pasan al duodeno donde se encuentran
tres endopeptidasas: tripsina, quimiotripsina y elastasa del jugo pancreático, que los degradan
en trozos menores, del tipo polipéptidos. Hasta aquí no se han producido aminoácidos libres;
estos comienzan a aparecer gracias a la acción de dos exopeptidasas que van atacando los
péptidos desde sus extremos.

Absorción. Los productos finales de la digestión de proteínas son incorporados a los enterocitos.
Un grupo de aminoácidos libres se incorporan por un cotransporte activo estereoespecífico.
Un grupo menor de aminoácidos (básicos y neutros hidrófobos) ingresan a la célula por difusión
facilitada. Los aminoácidos liberados en el citoplasma pasan luego al intersticio y a los capilares
sanguíneos por difusión facilitada. Una vez en el torrente sanguíneo portal, los aminoácidos
ramificados son deportados preferentemente al músculo mientras que los no ramificados se
dirigen al hígado.
En condición normal solo llegan a la sangre aminoácidos libres; sin embargo, se dan algunas
situaciones fisiológicas y patológicas en las cuales debe aceptarse la posibilidad de la absorción
de proteínas enteras o trozos moleculares de gran tamaño.

- Esquematizar las reacciones de descarboxilación oxidativa y no oxidativa.

- Representar la desaminación oxidativa de aminoácidos.

Es una reacción catalizada por la L-glutamato deshidrogenasas, una enzima omnipresente de los
tejidos de mamíferos que utiliza como coenzima NAD+ o NADP+ como oxidante. En la
reacción directa, generalmente se utiliza NAD+ y se forma α-cetoglutarato y amoníaco.

- Describir el papel de la glutamato deshidrogenasa en la captura de NH3 en el citoplasma.

La L-glutamato deshidrogensas juega un papel importante en la eliminación del amoniaco

gracias a su localización preponderante en las mitocondrias del hígado en donde, como veremos
más adelante, tienen lugar las reacciones iniciales del ciclo de formación de urea. La enzima se
implica también en la producción de amoníaco a partir de aquellos aminoácidos que son
requerido para la producción de glucosa o para dar energía cuando se agotan las reservas de otras
moléculas: azucares y lípidos.

- Formular la reacción general de las transaminasas.

Aminoacido + cetoglucido cetoglucido + aminoacido

- Describir el papel del fosfato de piridoxal.

El fosfato piridoxal es una coenzima derivado de la piridoxamina (vitamina B6), la cual cumple
una importante función en el metabolismo de los aminoácidos. En todos los casos, la coenzima
forma con el aminoácido un compuesto intermediario, uniéndose a éste por un enlace –CH=N–,
denominado Base de Schiff. Intervienen además interacciones iónicas e hidrófobas para
estabilizar el complejo. El piridoxal fosfato actúa como aceptor transitorio y transportador del
grupo amina en el proceso de transferencia de la transaminación.

- Describir el papel principal del sistema cetoglutarato/ glutamato en la recogida de grupos

amino, así como de los sistemas piruvato/alanina y oxalacetato/aspartato.

Por otro lado, las aminotransferasas tienen la función de “guiar” la reacción en un determinado
sentido y asegurar selectivamente la naturaleza del cambio a producir. Así tenemos que la
reacción de cada par aminoácido/α-cetoácido es catalizada por una enzima especifica, cuyo
nombre deriva de los compuestos participantes en la transferencia: ejemplos de ello son la
glutámico oxalacético transaminasa (GOT), también llamada aspartato amintransferasa (AST),
forma oxalacetato y glutamato a partir de aspartato y α-cetoglutarato. La glutámico piruvato
transaminasa (GPT) o alanina amintransferasa (ALT), produce piruvato, utilizando el par
obligado y alanina.

- Diferenciar entre organismos ureotélicos, uricotélicos y amoniotélicos.

La diferencia principal de estos 3 grupos de organismos es en el producto principal de su

excreción de catabolito de nitrógeno. Ej. Los que excretan principalmente urea son denominados
ureotelicos (peces elasmobranquios, los anfibios, los reptiles quelonios y todos los mamíferos
(con excepción del dálmata, el cual es uricotélico); los urocotélicos (moluscos gasterópodos,
los insectos, todos los reptiles (excepto los quelonios) y las aves) excretan ácido úrico
primordialmente; y por último los aminotélicos excretan principalmente amoniaco (peces
teleósteos).

- Dibujar un esquema del ciclo de la urea.

- Dado una serie de metabolitos, indicar cuáles pertenecen al ciclo de la urea.

CUAL SERIE DE METABOLITOS?

- Hacer un esquema de la obtención de carbamil P indicando la procedencia de sus componentes.

Carbamil Fosfato Sintetasa I Carbamil Fosfato Sintetasa II

Está localizada en las mitocondrias Está ubicada en el citosol
Utiliza CO2 proveniente del Utiliza CO2 y un grupo amino
bicarbonato y un grupo amino en proveniente de la glutamina,
forma de amoníaco de la produciendo glutamato y carbamil
desaminacion oxidativa fosfato
- Realizar el balance energético y material del ciclo de la urea.

- Indicar el papel del aspartato en el ciclo de la urea.

El papel del aspartato es de unirse con citrulina para así porveer el segundo atomo de N para la
formación de la úrea que posteriormente será excretado.

- Conectar el ciclo de la urea con el C.A.T., indicando el lugar de la célula donde se produce cada
reacción.

- Realizar un balance material y energético del ciclo de la urea conectado al C.A.T.

Glucosa + 2NAD+ + 2ADP + 2 2Piruvato + 2NADH + 2ATP + 2H+ + 2H2O CICLO

DE KREBS
 CICLO DE LA UREA
Dando como resultado final:

Glucosa+ 2NAD+ +2NH4+ + HCO3+ ATP ---- 2Piruvato+ 2NADH+urea+2Pi+7H++AMP+H2O

- Indicar las causas de la toxicidad del amoniaco.

El amoníaco es tóxico y afecta principalmente al sistema nervioso central. La encefalopatía

asociada a defectos severos del ciclo de la urea se debe a aumento de amoníaco en sangre y
tejidos. Como el hígado es el principal órgano encargado de la eliminación del amoníaco, cuando
hay una falla o insuficiencia hepática grave, la amonemia asciende y se produce un cuadro de
intoxicación, que pude llevar al coma e incluso la muerte.
1. Acumulación de glutamina. Los niveles de esta sustancia se incrementan notablemente en
las hiperamonemias. La acumulación de glutamina en el cerebro, especialmente en astrositos,
produce efecto osmótico, aumentando la PIC (presión intracraneana) y dando hipoxia cerebral.
2. Inhibición de la lanzadera malato-aspartato. La síntesis exagerada de glutamina reduce los
niveles de glutamato, esto inhibe la lanzadera. Se produce aumento de lactato y disminución del
pH cerebral.
3. Actividad de la glucólisis. El amoníaco estimula la fosfofructoquinasa y con ello la actividad
glucolítica. Aumenta el lactato y el valor de la relación NADH/NAD+.
4. Inhibición del ciclo de Krebs. El aumento de amoníaco en la mitocondria desvía la reacción
de la glutamato deshidrogenasa hacia la aminación de α-cetoglutarato para formar glutamato.
Este “drenaje” de uno de los intermediarios del ciclo del ácido cítrico deprime la marcha de esta
vía de oxidación, de la cual depende exclusivamente el cerebro para proveerse de energía. El
descenso de la concentración de ATP en las neuronas ocasiona graves trastornos en su actividad,
lo que conlleva en última instancia a su muerte.

DESTINO DEL ESQUELETO CARBONADO EN LA DEGRADACION DE AMINOÁCIDOS.

- Dibujar un esquema general del destino del esqueleto carbonado de los aminoácidos protéicos.
- Dibujar un esquema de la degradación de la familia de aminoácidos que conducen a piruvato.
- Describir cómo asparagina y aspartato conducen a oxalacetato.

- Describir cómo glutamina y glutámico conducen a alfa-cetoglutarato.

- Dibujar un esquema de la degradación de aminoácidos que conducen a alfa-cetoglutarato vía

glutamato, con el papel intermediario del semialdehido glutámico.
- Dibujar un esquema de la degradación de aminoácidos que conducen a succinil-CoA, situando
el propionil-CoA.

- Describir el papel del metil-malonil-CoA en la conversión de propionil-CoA a succinil-CoA.

Su metabolismo continúa con la racemización al isómero L mediante un enzima que labiliza el

hidrógeno a, de tal manera que se establece una mezcla racémica en equilibrio (la misma cantidad de
D- y L-) de metilmalonil CoA. Sólo el isómero L es el sustrato para la metilmalonil CoA mutasa, enzima
que utiliza un coenzima de la vitamina B 12 y que transfiere el grupo carboxi-tioéster al carbono
metílico, formando la cadena lineal de succinil CoA

- Nombrar el papel de la vitamina B12.

La 5-desoxiadenosilcobalamina (VITAMINA B12) actúa como coenzima activo catalizando la reacción
en la que el enzima metilmalonil CoA mutasa realiza un reordenamiento químico, la conversión de L-
metilmalonil CoA en succinil CoA.

- Comentar las enzimas alfa-cetoácidos deshidrogenasas que intervienen en la degradación de

val, ile y leu, en comparación con la piruvato y alfa-cetoglutarato deshidrogenasa.
- Relacione el metabolismo de val, ile, leu y met con el de los ácidos grasos impares y
ramificados.

- Nombrar las monooxigenasas y dioxigenasas que intervienen en la oxidacion de phe y tyr.

- Interpretar las causas de la fenilcetonuria y alcaptonuria.

Fenilcetonuria: Es una enfermedad denominada también como PKU, la cual es causa de la

carencia de la enzima fenilalanina hidroxilasa (FAOH) o de la tirosina hidroxilasa. Ambas
enzimas son responsables de la hidroxilación del aminoácido fenilalanina en la reacción que
produce tirosina en el hígado.

Alcaptonuria: Es una enfermedad causada por un defecto en el gen HGD que codifica la enzima
homogentisato-1,2-dioxigenasa. El resultado es la acumulación de un producto tóxico llamado
ácido homogentísico, fluye por la sangre y hace que la orina sea negruzca. Causa daños en
cartílagos, cálculos renales, osteoartritis.

- Definir el concepto de aminoácidos glucogénicos y cetogénicos.

Los aminoácidos glucogénicos son los que generan piruvato o intermediarios del ciclo de krebs
como a-cetaglutaratos u oxalacetatos.
Los aminoácidos cetogénicos son los que producen solo acetil-CoA o acetoacetil-CoA (Lys y
Leu)

- Justificar en base al esquema general de la degradación de aminoácidos cuales son

glucogénicos y cuales cetogénicos.

SACAR USTEDES. Volver a escribir lo de arriba ya que si forma piruvato esos aminoácidos son
glucogénicos.

BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS.
- Definir el concepto de aminoácido esencial y no esencial.

Aminoácido esencial: son aquellos que el ser humano consume en su dieta diaria ya que no lo
pueden sintetizar.
Aminoácido no esencial: Son aquellos que el ser humano puede sintetizar.

- Enumerar al menos cuatro aminoácidos de cada uno de los dos grupos anteriores.

Aminoácido esencial: Valina (Val), Leucina (Leu), Isoleucina (Ile), Fenilalanina (Phe), Lisina (Lys).
Aminoácido no esencial: Alanina (Ala), Prolina (Pro), Glicina (Gly), Serina (Ser), Cisteina (Cys).

- Realizar un esquema con las distintas familias biosintéticas de los aminoácidos.

Eliminar los números entre ()

- Enumerar los aminoácidos que pueden sintetizarse directamente, escribiendo su reacción
correspondiente.
Cada dibujo tiene la reacción para obtener los aminoácidos no esenciales
 Paso de
oxalacetato y glutamato a aspartato y α-cetoglutarato a través de la aspartato transaminasa
- Enumerar los intermediarios de la glucólisis y del CAT a partir de los cuales se originan los
aminoácidos no esenciales.

Los intermediarios los sacan ustedes a partir de los dibujos anteriores ya que ustedes conocen
mejor el proceso de glucolisis y del CAT.

- Escribir la reacción de transformación de la glicina en serina, indicando las coenzimas

implicados.

Utiliza metilen tetrahidrofolato a tetrahidrofolato.

- Dibujar la estructura de la S-adenosil metionina.

- Indicar las líneas generales de la síntesis de aminoácidos que contienen azufre.

Los aminoácidos que contienen azufre provienen de reacciones de la serina.

La serina reacciona con acetil-CoA en presencia de la enzima serina acetiltransferasa para asi
obtener o-acetilserina y HSCoA. La o-acetilserina se hidrosulfura con H2S obteniendo así con la
ayuda de la cisteína sintetasa la cisteína y acetato.
La cisteína también se obtiene por las siguientes reacciones:

La metionina es un amoniácido esencial que se obtiene por la alimentación diaria.

La taurina se sintetiza a partir de la cisteína.

- Entender en líneas generales la estructura de las rutas de biosíntesis de aminoácidos aromáticos.

BIOSÍNTESIS DE PURINAS Y PIRIMIDINAS.
- Enumerar los distintos precursores de las bases púricas.
- Dibujar un esquema de la molécula de purina, indicando la procedencia de cada uno de sus
átomos.

- Indicar la forma activa de la ribosa para su union a la base nitrogenada.

La ribosa-5-fosfato se genera en la vía de las hexosas monofosfato, ésta debe ser activada para
ingresar a la síntesis usando una ATP, el cual le transfiere pirofosfato en el carbono 1. Esta
reacción es catalizada por la fosforribosilpirofosfato sintetasa, dando como producto 5-
fosforribosil-1-pirofosfato (PRPP), compuesto en forma activa para la unión con la base
nitrogenada.

- Hacer un esquema de la obtención de la primera base púrica.

IMP: inosina
monofosfato
- Diferenciar entre la síntesis de AMP y GMP a partir de IMP.

La diferencia entre la síntesis de AMP y GMP recae directamente en la forma de energía que es
requerida. ATP sintetiza GMP y GTP sintetiza AMP.

- Indicar el papel del ATP y GTP en la síntesis de bases púricas.

El papel del ATP y GTP es de dar energía a la reacción del IMP para sintetizar GMP y AMP
respectivamente usando utilizando las enzimas 5´-monofosfato quinasa y nucleósido-5´-
disfosfato quinasa.. Esto se interpreta como una reacción reciproca, es decir, un aumento de ATP
provoca un aumento de GMP y viceversa, mucho GTP aumenta la producción de AMP. Esto es
una forma de regulación que equilibra las cantidades de GTP y ATP sintetizadas dentro de la
célula.

- Indicar las ventajas que supone la vía de reciclaje.

Estas vías alternativas de síntesis de nucleótidos interrumpen eficazmente la síntesis de novo de

estos compuestos. En primer lugar, por el uso de PRPP(fosforribosil pirofosfato), activador de la
Gln PRPPamido transferasa, lo que provoca una gran disminución de su velocidad de catálisis; y
en segundo lugar, la formación de AMP, GMP y IMP provocan efecto negativo sobre la misma
enzima. Evita el uso de energía innecesario, pero más importante aún, desciende marcadamente
la síntesis de AMP y GMP así como el metabolito de su degradación, el ácido úrico.

- Esquematizar la regulación de la síntesis de bases púricas, explicando cada uno de los efectos
producidos.

La glutamina PRPP amidotransferasa es regulada alostéricamente por los productos finales de la

vía IMP, AMP y GMP que actúan como efectores negativos; mientras que los sustratos PRPP y
glutamina, son efectores positivos.
La enzima es un monómero enzimático activo, pero en presencia de IMP, AMP y GMP forma un
dímero menos activo. La PRPP favorece la forma monomérica. La enzima posee dos centros
alostéricos, en uno se fijan IMP y GMP, nucleótidos oxopurínicos; y en el otro AMP, nucleótido
aminopurínicos. La fijación simultanea de AMP y IMP o GMP produce un efecto aditivo o
sinérgico en la inhibición del enzima.
No se conoce control alguno entre la formación de 5-fosforribosil-1-amina y el IMP. Por el
contrario si se sabe que existe regulación en la bifurcación del IMP a AMP o a GMP. Debido a
que el IMP se convierte en AMP o en GMP, un aumento de estos productos inhibe por
competición a la enzima que los forman.
También debe destacarse que al usarse ATP para formar GMP y, a la inversa, GTP para formar
AMP se crea un dispositivo regulador para el funcionamiento coordinado de ambas ramas. Un
exceso de ATP producirá un aumento de GMP y luego GTP, el cual favorecerá la formación de
AMP y consecuentemente ATP. Debe haber además otros mecanismos, hasta ahora
desconocidos, que regulen el cociente ATP/GTP, dado que en la mayoría de las células, la
concentración total de nucleótidos de adenina (AMP, ADP y ATP) es de 4 a 6 veces la de
nucleótidos de guanina.
- Enumerar los distintos precursores de la biosíntesis de pirimidinas.

Las contribuciones al heterociclo de pirimidina son las siguientes (Figura 18):

• Aspartato: otorga el mayor aporte, los carbonos 4, 5 y 6; y el nitrógeno 1.
• CO2: corresponde al carbono 2.
• Amida de glutamina: aporta el nitrógeno 3

- Hacer un esquema de la molécula de pirimidina, indicando la procedencia de cada uno de sus

átomos.

- Diferenciar entre la biosíntesis de purinas y pirimidinas.

- Esquematizar la reacción de conversión de un nucleótido a desoxinucleótido, indicando las

proteínas que intervienen.
Enzima ribonucleósido-5´-difosfato reductasa.
Proteinas: tiorredoxina o glutarredoxina.

- Entender el uso quimioterápico de análogos de nucleótidos.

Estos compuestos son inhibidores relativamente específicos de enzimas implicadas en la síntesis

o interconversión de nucleótidos. Estos fármacos, útiles en terapia de clínicos, se han clasificados
en antimetabolitos, antifolatos, antagonistas de la glutamina y otros compuestos.
ƒ Antimetabolitos: son, generalmente, análogos estructurales de las bases o nucleósidos
purínicos y pirimidínicos que obstaculizan centros metabólicos muy específicos. Mucho de los
actuales quimioterapicos pertenecen a este grupo. (6-mercaptopurina, 6-tioguanina, Azatiopurina,
5-Fluorouracilo, Aciclovir –ACV– (acicloguanosina), 3´-azido-3´-desoxitimidina –AZT,
Alopurinol).
ƒ Antifolatos: compuestos que obstaculizan la formación de tetrahidrofolato (THF) a partir de
dihidrofolato (H2folato) por inhibición de la dihidrofolato reductasa. (Metotrexato –MTX–).
ƒ Antagonistas de la glutamina: en las células tienen lugar muchas reacciones en las que la
glutamina actúa como dador de grupos amino. Estas reacciones de amidación son muy críticas
para la síntesis de novo del anillo purínico (N3 y N9), en la conversión de IMP en GMP, en la
formación del carbamoil fosfato citosólico, en la conversión de UTP a CTP y en la síntesis de
NAD+. Los compuestos que inhiben estas reacciones se conocen como antagonistas de la
glutamina. (Azaserina, 6-diazo-5-oxonorleucina)

LES COLOCO EL CUADRO PARA VER SI QUIEREN PONER EL MECANISMO DE

ACCION O LAS ENFERMEDADES.
DEGRADACION DE PURINAS Y PIRIMIDINAS.
- Enumerar a grandes rasgos las reacciones por las que un polinucleótido es degradado hasta sus
componentes sillares.

- Indicar las etapas más importantes en la degradación de AMP y GMP.

Las etapas de degradación de GMP son:

1.- Hidrólisis de nucleotidasas con acción fosfatasa y fosforilasa se obtiene la Guanina.
2.- Con la enzima guanasa se logra retirar el amoniaco de la guanina formado la xantina.
3.- El producto de excreción es el acido úrico, para esto se oxida la xantina con la xantina
oxidasa.
Las etapas de la degradación de AMP son:
1.- Degradar la AMP a la adenosina con la enzima nucleotidasa liberando el fosforo.
2.- Para obtener hipoxantina, primero se retira el amoniaco de la adenosina con la ayuda de la
adenosina desaminasa, y luego con la nucleotidasa fosforilasa se obtiene la hipoxantina.
3.- Y con la ayuda de la xantina oxidasa se degrada la hipoxantina a acido urico el cual es el
producto de degradación.

- Indicar la importancia de las enzimas hipoxantina-guanina fosforribosil pirofosfato transferasa

y xantina oxidasa.

Enzima hipoxantina-guanina-fosforribosil pirofosfato transferasa: tiene como función la de

recuperación de la hipoxantina y guanina a las formas nucleotidas.
Enzima xantina oxidasa: tiene como objetivo el de oxidar la xantina y así obtener acido urico
como producto de excreción.

- Enumerar los productos de degradación de bases púricas.

1.- Fosforo.
2.- Pentosa 1 fosfato
3.- Amoniaco
4.- Acido Urico.

- Enumerar los productos de degradación de bases pirimidínicas.

1.- β-alanina
2.- Amoniaco
3.- CO2
4.- β-aminoisobutirato

- Indicar la causa de la enfermedad gota.

La enfermedad de la gota se produce por la precipitación del acido urico en las articulaciones
llevando a inflamación y artritis. Esto se debe a que el acido urico es relativamente insoluble.
También resulta del exceso de purinas o deficiencia parcial de la enzima HGPRT.

- Razonar el efecto del alopurinol en el tratamiento de la gota.

El alopurinol pertenece a una clase de medicamentos llamados inhibidores de oxidasa de xantina.

Funciona al reducir la producción de ácido úrico en el cuerpo, ya que un nivel alto de éste puede causar
ataques de gota o cálculos renales.

- Indicar la deficiencia que provoca la enfermedad de Lesh-Nyhan.

Deficiencia de la enzima de salvataje HGPRT, está ligada al cromosoma X. Se acumula el PRPP

estimulando la via novo, se elevan purinas y acido urico.

METABOLISMO DE PORFIRINAS Y EL GRUPO HEMO.

- Indicar cuales son los precursores del grupo hemo.

Los percusores del grupo Hemo son la glicina (nitrógenos) y los carbonos provienen de la glicina
y acetato (en forma de succinil-CoA)

- Escribir la reacción enzimática limitante de la síntesis del hemo.

La enzima limitante de la síntesis de la hemoglobina es la δ-aminolevulinato sintasa (ALA

sintasa)

- Indicar la función de la cosintetasa en la formación del uroporfirinógeno.

- Enumerar las enzimas necesarias para sintetizar hemoglobina a partir de protoporfirina IX y las
cadenas polipéptidicas

1.- δ-aminolevulinato sintasa (ALA sintasa)

2.- δ-aminolevulinato deshidratasa o porfobilinógeno sintasa
3.- Porfobilinógeno desaminasa.
4.- Uroporfirinógeno III consintasa.
5.- Uroporfirinógeno decarboxilasa.
6.- Coproporfirinógeno oxidasa.
7.- Protoporfirinógeno oxidasa.
8.- Ferroquelatasa.

- Dibujar un esquema de la regulación de la biosíntesis del grupo hemo.

- Indicar cuál es el producto de degradación del grupo hemo y el esquema de su degradación.

El producto principal de degradación de la hemoglobina es la bilirrubina la cual es excretada con

la bilis por las heces y la orina.

- Definir el concepto de porfiria.

Son desordenes de enzimas de la biosíntesis de la hemoglobina con excepción de la ALA

sintetasa, pueden originarse por defectos hereditarios o adquiridos.

- Indicar cuales pueden ser las causas bioquímicas de la toxicidad de altos niveles de
aminolevulinato y porfobilinógeno.
Porfiria aguda intermitente, ocurre en el hígado de herencia dominante, se debe a deficiencias en
porfobilinógeno desaminasa, o aumento en la ALA sintasa.
Causa dolor abdominal, disfunción neurológica orina de color rojo oscuro.

- Indicar el trastorno que se produce cuando falta la cosintetasa.

Porfiria congénita eritropoietica, es causada por deficiencia en uroporfirinógeno III consitasa, es

de herencia recesiva.
Se acumula uroporfirinógeno I y coproporfirinógeno I, la orina se vuelve roja, anemia
hemolítica, piel muy fotosensible, hipertricosis, se trata con inyecciones de hemo.

- Definir las deficiencias que causan ictericias.

Cuando hay daño hepático o hay obstrucción del ducto biliar, la bilirrubina y sus precursores se
acumulan en la circulación. Esta hiperbilirrubinemia causa la pigmentación anormal denominada
ictericia.