UNIVERSIDAD TÉCNICA DE MANABÍ
FACULTAD DE CIENCIAS MATEMÁTICAS, FÍSICAS Y QUÍMICAS
ESCUELA DE INGENIERÍA QUÍMICA
CUESTIONARIO DE BIOTECNOLOGÍA
LAS PROTEÍNAS COMO PRODUCTOS
1. Si los fármacos biotecnológicos no se producen por síntesis química, ¿suelen
producirse…?
a) Mediante fermentación microbiana o cultivo de células de réptiles.
b) Mediante fermentación microbiana o cultivo de células de anfibios.
c) Mediante fermentación microbiana o cultivo de células de mamíferos.
d) Mediante fermentación microbiana o cultivo de células de aves.
2. ¿De dónde se obtiene la caseína para la producción del queso?
a) Este catalizador se ha obtenido de la pared gástrica de chivatos lactantes.
b) Esta enzima se ha obtenido de la pared gástrica de terneros lactantes.
c) Este catalizador se ha obtenido de la pared gástrica de terneros lactantes.
d) Esta enzima se ha obtenido de la pared gástrica de chivatos lactantes.
3. Durante décadas, la industria de procesamiento de alimentos ha usado
proteínas para mejorar alimentos. En el pan, por ejemplo, se pueden usar
proteínas para facilitar que la………………… (i), permitiendo que la
masa………………….. (ii).
a) (i) levadura no actúe sobre el almidón; (ii) y no suba tan rápido
b) (i) levadura actúe sobre el producto; (ii) que se mantenga
c) (i) levadura actúe sobre el almidón; (ii) suba más rápido
d) (i) levadura actúe sobre el alimento; (ii) suba lentamente
4. Los productos proteícos han reducido el impacto ambiental negativo en la
industria papelera ya que, antes se utilizaban nocivos
i)…………………….……… el papel. Ahora se pueden usar
ii)………………………………., lo que tiene como resultado una menor
contaminación.
a) i) Blanqueantes no clorados para aclarar – ii) bacterias para hacer lo contrario.
b) i) Blanqueantes clorados para aclarar – ii) enzimas para hacer lo mismo.
c) i) Blanqueantes sulfatados para oscurecer – ii) enzimas para hacer lo mismo.
d) i) Blanqueantes no sulfatados para oscurecer – ii) bacterias para hacer lo contrario.
5. ¿Para qué se usan las proteínas en la producción del cuero?
a) Para hacer al cuero más suave, limpio y fuerte.
b) Para lavar, ablandar o hacer que se encoja
c) Para eliminar pelo y piel de las piezas y ablandar el tejido y hacerlo manejable.
d) Reduce la necesidad de blanqueantes ordinarios y la prolongada limpieza, costosa
para el medio ambiente, necesaria tras su uso
6. Los adhesivos proteicos naturales son:
a) Poderosos y resistentes al calor, siendo así ideales para una gran variedad de
aplicaciones biotecnológicas.
b) Macromoléculas no resistentes al agua, siendo sumamente importantes en la
industria naval.
c) Polímeros o macromoléculas de origen sintético fabricados industrialmente.
d) Potentes y resistentes al agua, lo que les convierte en ideales para una gran
variedad de aplicaciones biotécnicas.
7. Mediante bioingeniería, es posible crear microorganismos que posean:
a) Una capa pegajosa de metalotioneínas, proteínas capaces de capturar los
metales pesados. En este caso, el contaminante no se descompone ni se degrada,
sino simplemente se hace menos peligroso.
b) Una capa pegajosa de beta-amiloides, proteínas que se aglutinan para formar
"placas" y podrían ser responsables del deterioro que sufren las células cerebrales en
los pacientes con alzhéimer.
c) Mantillo, para el control de la erosión y construcción de carreteras, incluyendo fibras
de lino, cáñamo y yute procesadas con enzimas.
d) Interferones (α, β, γ, incluyendo consenso) para el tratamiento del cáncer, alergias,
asma, artritis y enfermedades infecciosas.
8. ¿Que son las proteínas?
a) son moléculas simples compuestas por cadenas de aminoácidos. Como todas las
moléculas, no tienen pesos moleculares específicos. También tienen una carga
eléctrica que las hace interaccionar con otros átomos y moléculas.
b) son moléculas complejas compuestas por cadenas de aminoácidos. Como todas
las moléculas, tienen pesos moleculares específicos. También tienen una carga
eléctrica que las hace interaccionar con otros átomos y moléculas.
c) son complejos únicos, tridimensionales y globulares, compuestos por varios
polipéptidos.
d) son polipéptidos (grandes moléculas compuestas por muchas moléculas similares y
más pequeñas) tridimensionales que se forman cuando las estructuras secundarias se
combinan y se unen entre sí.
9. Las estructuras terciarias de las proteínas son:
a) Polipéptidos bidimensionales y tridimensionales que se forman cuando las
estructuras primarias se combinan y se distancian entre sí.
b) Polipéptidos tridimensionales que se forman cuando las estructuras secundarias y
terciarias se combinan y se unen entre sí.
c) Polipéptidos tridimensionales que se forman cuando las estructuras secundarías
se combinan y se unen entre sí.
d) Polipéptidos bidimensionales que se forman cuando las estructuras terciarias se
combinan y se distancian entre sí.
10. Los investigadores describieron dos estructuras regulares llamadas 𝜶 (alfa) y 𝜷
(beta), que son:
a) los resultados más frecuentes del proceso de plegamiento proteico. Ambas
disposiciones dependen de los enlaces de oxigeno que unen las moléculas simples
por cadenas de aminoácidos.
b) los resultados más frecuentes del proceso de plegamiento proteico. Ambas
disposiciones dependen de los enlaces de hidrógeno que unen las moléculas
compuestas por cadenas de aminoácidos.
c) los resultados más frecuentes del proceso de plegamiento proteico. Ambas
disposiciones dependen de los enlaces de hidrógeno y oxígeno que unen las
moléculas compuestas por cadenas de aminoácidos.
d) los resultados más frecuentes del proceso de plegamiento proteico. Ambas
disposiciones dependen de los enlaces de oxigeno que unen las moléculas
compuestas por cadenas de aminoácidos.
11. ¿Cómo actúan los priones en el plegamiento incorrecto de las proteínas?
a) Estas proteínas infecciosas utilizan proteínas celulares normales e inducen cambios
en su interior, que generalmente conducen a la acumulación de proteínas inútiles que
dañan las células
b) Estas proteínas beneficiosas atraen proteínas celulares normales e inducen cambios
en su estructura, que generalmente conducen a la acumulación de proteínas
c) Estas proteínas infecciosas atraen proteínas celulares normales e inducen
cambios en su estructura, que generalmente conducen a la acumulación de
proteínas inútiles que dañan las células.
d) Estas proteínas beneficiosas atraen proteínas celulares, que generalmente conducen a
la acumulación de proteínas inútiles que favorecen las células.
12. ¿Qué cambio produce la glucosilación en las proteínas?
a) Puede afectar significativamente la actividad de la proteína, puede disminuir su
solubilidad y orientar proteínas hacia membranas, alargando la vida activa de la
molécula en el organismo.
b) Puede afectar significativamente la actividad de la proteína, puede aumentar su
solubilidad y orientar proteínas hacia membranas, alargando la vida activa de
la molécula en el organismo.
c) Puede afectar la actividad de la proteína, puede aumentar su solubilidad y orientar
proteínas hacia tejidos, alargando la vida activa de la molécula en el organismo.
d) Afecta significativamente la actividad de la proteína, puede aumentar su solubilidad
y desorientar proteínas hacia membranas, alargando la vida activa de la molécula en
el organismo.
13. Cuál es el proceso de la evolución molecular dirigida
a) Conjunto de células finales, mutaciones inducidas, selección de la conversión
metabólica del sustrato y conjunto de células supervivientes seleccionadas.
b) Conjunto de células iniciales, mutaciones reducidas, selección de la conversión
metabólica del sustrato y conjunto de células supervivientes seleccionadas.
c) Conjunto de células iniciales, mutaciones inducidas, selección de la conversión
metabólica del sustrato y conjunto de células iniciales.
d) Conjunto de células iniciales, mutaciones inducidas, selección de la conversión
metabólica del sustrato y conjunto de células supervivientes seleccionadas.
14. La especie bacteriana más usada…..
a) Para producir proteínas mediante ingeniería genética es E.coli.
b) Para producir proteìnas mediante ingenierìa quìmica es Bacillus subtilis.
c) Para producir proteìnas mediante ingenierìa genètica es Bacillus megaterium.
d) Para producir proteìnas mediante ingenierìa genètica es Salmonella.
15. Los microorganismos los hongos, las células vegetales y animales: todos ellos
tienen…
a) Cualidades singulares que les convierten en una muy mala elección en determinadas
circunstancias.
b) Cualidades plurales que les convierten en una excelente elección en determinadas
circunstancias.
c) Cualidades plurales que les convierten en una buena elección determinadas
circunstancias.
d) Cualidades singulares que les convierten en una buena elección en
determinadas circunstancias.
16. Elija la opción correcta respecto al cultivo de células de mamíferos
a) Es factible porque los requisitos nutritivos de las células vegetales, incluso
en un tubo de ensayo, son más complejos que los de las células microbianas.
b) Es complicado porque los requisitos nutritivos de las células animales,
incluso en una placa de Petri, son más complejos que los de las células
microbianas.
c) Todos los requisitos nutritivos de las células animales, son más eficientes,
que los de las células microbianas.
d) Es complicado porque los requisitos nutritivos de las células mamíferas,
incluso en una placa de Petri, son más propensos que los de las células
biológicas.
17. Los anticuerpos son proteínas producidas en respuesta a un antígeno, de
acuerdo a lo mencionado señale en que ayuda esto a los seres vivos:
a) La producción de anticuerpos es parte de la respuesta inmunitaria que
ayuda a los seres vivos a resistir ante las enfermedades infecciosas.
b) La obtención de anticuerpos es parte de la respuesta biológica que ayuda a
los animales a combatir ante las enfermedades infecciosas.
c) Los anticuerpos ayuda a los seres vivos a contrarrestar la producción de
energía.
d) La producción de anticuerpos es parte de la respuesta inmunitaria que ayuda
a los microrganismos a fluctuar las enfermedades infecciosas.
18. ¿Dentro del proceso para la producción de proteínas existen dos fases
principales, cuáles son?
a) Producir una proteína es un proceso largo y laborioso, y en cada fase hay muchos
métodos de producción para elegir. Las dos fases principales son: Etapas Medias Y
Etapas Iniciales
b) Producir una proteína es un proceso corto y muy sencillo, y en cada fase hay muchos
métodos de producción para elegir. Las dos fases principales son: Etapas Iniciales
Y Etapas Finales.
c) Producir una proteína es un proceso largo y laborioso, y en cada fase hay
muchos métodos de producción para elegir. Las dos fases principales son:
Etapas Iniciales y Etapas Finales.
d) Producir una proteína es un proceso largo y laborioso, y en cada fase hay muchos
métodos de producción para elegir. Las tres fases principales son: Etapas Iniciales,
Etapas Medias Y Etapas Finales.
19. Las proteínas naturales de algunos hongos son nutritivas y se utilizan como
fuente de :
a) Energía
b) Alimentos
c) Consumo
d) Nutrición
20. En el downstream processing ¿Cómo se debe de recoger la proteína cuando es
intracelular y extracelular?
a) En el downstream processing si la proteína es intracelular se excreta al medio de
cultivo que se recoge, si es extracelular la proteína se recoge toda la célula.
b) En el downstream processing se recoge toda la célula tanto en la proteína intracelular
como extracelular.
c) En el downstream processing si la proteína es intracelular se recoge toda la
célula, si es extracelular la proteína se excreta al medio de cultivo que se recoge.
d) En el downstream processing se excreta al medio de cultivo que se recoge tanto en
la proteína intracelular como extracelular.
21. Según la preparación del extracto para su purificación ¿Qué función cumplen
los detergentes y sales que se le añaden a la mezcla?
a) Los detergentes aumentan la orientación hidrófoba de las proteínas, mientras que las
sales disminuye las interacciones entre las moléculas y para mantener las proteínas
en solución.
b) Los detergentes reducen la orientación hidrófoba de las proteínas, mientras que
las sales disminuye las interacciones entre las moléculas y para mantener las
proteínas en solución.
c) Los detergentes aumentan la orientación hidrófoba de las proteínas, mientras que las
sales aumentan las interacciones entre las moléculas y para mantener las proteínas
en solución.
d) Los detergentes reducen la orientación hidrófoba de las proteínas, mientras que las
sales aumentan las interacciones entre las moléculas y para mantener las proteínas
en solución.
22. En la estabilización de las proteínas…
a) La temperatura es un beneficio para la proteína
b) La temperatura es una ventaja para la proteína
c) La temperatura es una ganancia para la proteína
d) La temperatura es una amenaza para la proteína
23. Para separar las proteínas de otras sustancias del extracto se las precipita con:
a) Sulfato de amonio
b) Metano
c) Sulfato de cobre
d) Sulfato de aluminio
24. Según el tamaño el método de separación en el cual las proteínas pueden aislarse
en una única capa es:
a) Precipitación
b) Cromatografía
c) Centrifugación
d) Espectrofotometría
25. En la separación de proteínas por filtración según el tipo y tamaño del filtro
son:
a) filtración por membrana, microfiltración y ultrafiltración
b) filtración por membrana, macrofiltración y ultrafiltración
c) filtración por citoplasma, microfiltración y ultrafiltración
d) filtración por membrana, microfiltración y filtración.
26. Los métodos de cromatografía permiten clasificar las proteínas según:
a) Su tamaño o si tienden a adherirse a otras sustancias o disolverse en ellas.
b) Según su peso molecular o si tienden a separarse de otras sustancias o disolverse en
ellas.
c) Su origen o si tienden a adherirse a otras sustancias o disolverse en ellas.
d) Su tamaño o si tienden a separase de otras sustancias o disolverse en ellas.
27. Separa proteínas basándose en su carga eléctrica y tamaño.
a) Cromatografía liquida de alto rendimiento.
b) Electroforesis bidimensional.
c) Cromatografía por interacción hidrófoba.
d) Punto isoeléctrico.
28. La espectrometría de masas
a) Es un método muy sensible usado para identificar oligoelementos y se usa
frecuentemente para después de la HPLC.
b) Es un método muy sensible usado para identificar bacterias y se usa frecuentemente
para después de la HPLC.
c) Es un método no muy sensible usado para identificar oligoelementos y se usa
frecuentemente para después de la HPLC.
d) Es el método único muy sensible usado para identificar oligoelementos y se usa
frecuentemente para después de la HPLC.
29. Se ha demostrado que la liofilización:
a) Mantiene la estructura proteica, y por este motivo es el método habitualmente
elegido para conservar las proteínas biotecnológicas.
b) Mantiene la estructura enzimática, y por este motivo es el método habitualmente
elegido para conservar las enzimas biotecnológicas.
c) Mantiene la estructura proteica, y por este motivo es el método habitualmente elegido
para conservar las proteínas enzimáticas.
d) Mantiene la estructura proteica, y por este motivo es el método poco elegido para
conservar las proteínas biotecnológicas.
30. Muchas proteínas liofilizadas se pueden:
a) Conservar a temperatura ambiente durante poco tiempo.
b) Conservar a temperatura menor a 50°c durante mucho tiempo.
c) Conservar a temperatura ambiente durante mucho tiempo.
d) Conservar a temperatura mayor a 50°c durante mucho tiempo.
31. En la conservación de las proteínas una vez aislada y recogida la proteína diana
debe:
a) Guardarse de modo que su actividad no se conserve hasta que pueda utilizarse.
b) Guardarse de modo que su actividad se conserve hasta que pueda utilizarse.
c) Guardarse de modo que su inactividad se conserve hasta que pueda utilizarse.
d) Guardarse de modo que su actividad se conserve hasta que no pueda utilizarse.
32. En cada paso del proceso de purificación, es importante verificar que
a) La proteína en cuestión, la proteína diana no se ha perdido, y que los intentos de
concentración no han tenido éxito. La SDS-PAGE (electroforesis en gel de
poliacrilamida) suele utilizarse para hacer estas comprobaciones.
b) La proteína en cuestión, la proteína diana no se ha perdido, y que los intentos de
concentración han tenido éxito. La SDS-PAGE (electrolitos en gel de
poliacrilamida) suele utilizarse para hacer estas comprobaciones.
c) La proteína en cuestión, la proteína diana no se ha perdido, y que los intentos de
concentración han tenido éxito. La SDS-PAGE (electroforesis en gel de
poliacrilamida) no suele utilizarse para hacer estas comprobaciones.
d) La proteína en cuestión, la proteína diana no se ha perdido, y que los intentos
de concentración han tenido éxito. La SDS-PAGE (electroforesis en gel de
poliacrilamida) suele utilizarse para hacer estas comprobaciones.
33. Si se añade una tinción que se une a proteínas, como la tinción azul de
Coomassie
a) Aparece una banda claramente coloreada, y se puede comparar un marcador
de tamaño conocido con la banda teñida.
b) Aparece una banda claramente no coloreada, y se puede comparar un marcador de
tamaño conocido con la banda teñida.
c) Aparece una banda claramente coloreada, y se puede comparar un marcador de
tamaño más grande conocido con la banda teñida.
d) Aparece una banda claramente coloreada, y se puede comparar un marcador de
tamaño conocido con la banda teñida verde.
34. Todos los lugares de la membrana que no contengan proteína transferida del
gel pueden entonces ser
a) «no bloqueados» de un modo inespecífico de modo que el anticuerpo (suero) no se
unirá a ellos de forma inespecífica.
b) «desbloqueados» de un modo inespecífico de modo que el anticuerpo (suero) no se
unirá a ellos de forma inespecífica.
c) «bloqueados» de un modo inespecífico de modo que el anticuerpo (suero) no se
unirá a ellos de forma inespecífica.
d) «bloqueados» de un modo inespecífico de modo que el anticuerpo (suero) no se
unirá a ellos de forma específica.
35. La detección con anticuerpos de una proteína específica también se puede
realizar con un ensayo de inmunoabsorción ligada a enzimas (ELISA):
a) El ELISA más usado necesita dos anticuerpos: uno para capturar la proteína
específica y otro unido a una enzima para producir una reacción en color.
b) El ELISA menos usado necesita dos anticuerpos: uno para capturar la proteína
específica y otro unido a una enzima para producir una reacción en color.
c) El ELISA más usado necesita dos anticuerpos: uno para capturar la proteína
específica y otro unido a dos enzimas para producir una reacción en color.
d) El ELISA más usado necesita dos anticuerpos: uno para capturar la proteína
específica y otro unido a tres enzimas para producir una reacción en color.
36. Qué invalidan los cambios del proceso de purificación:
a) Estudios clínicos previos a escala de laboratorio
b) Estudios químicos previos a escala de laboratorio
c) Estudios clínicos posteriores a escala de laboratorio
d) Estudios físicos posteriores a escala de laboratorio
37. Además de aprobar una proteína de bioingeniería, la FDA que aprueba:
a) También aprueba el producto necesario de obtención
b) También aprueba el proceso necesario para producirla
c) También reprueba el proceso necesario para obtenerla
d) También recomienda el proceso necesario para producirla
38. Cuál es el motivo por el cual los ingenieros de bioprocesos participan en los
primeros estudios de la purificación de proteínas:
a) Porque trabajan para asegurar que después será posible bajar la escala del proceso
b) Porque trabajan para asegurar que después será posible aumentar la escala de
proceso
c) Porque actúan para verificar que después será posible aumentar la escala de proceso
d) Porque actúan para asegurar que después será posible disminuir la escala dee
proceso
39. ¿Qué determina la cristalografía por rayos x?
a) Determina la compleja estructura terciaria y cuaternarias de las proteínas
b) Determina la compleja estructura primaria y terciaria de las proteínas
c) Determina la compleja estructura secundaria y terciarias de las proteínas
d) Determina la compleja estructura primarias y secundarias de las proteínas
40. ¿Por qué la cristalografía de proteínas suele ser un requisito para la aprobación de la
FDA?
a) Porque analiza el proceso y conduce al producto aprobado
b) Porque verifica que el proceso conduzca al producto aprobado
c) Porque reduce que el proceso conduce al producto aprobado
d) Porque verifica que el proceso conduce al producto aprobado
41. ¿Cuál es el objetivo de los métodos de análisis de postpurificacion?
a) El objetivo puede ser conocer mejor la estructura molecular de una proteína
concreta o modificar la estructura para cambiar la función de la proteína.
b) El objetivo puede ser conocer mejor la estructura molecular de una proteína
concreta o modificar la estructura para cambiar las características de la proteína.
c) El objetivo puede ser conocer mejor la función molecular de una proteína concreta
o modificar la estructura para cambiar las características de la proteína.
d) El objetivo puede ser conocer mejor la estructura molecular de una proteína
concreta o modificar la estructura para cambiar la función de la proteína
e) El objetivo puede ser conocer mejor las especificaciones moleculares de una
proteína concreta o modificar la estructura para cambiar la función de la proteína.
42. En la espectrometría de masas, las masas de los péptidos se identifican por:
a) Tiempos largos
b) Tiempos de retención
c) Tiempos cortos
d) El espectrofotómetro
43. ¿A qué se debe la aparición de la nueva disciplina científica, la proteómica?
a) Debido a que muchas enfermedades son el resultado de fallos en la expresión de
proteínas, y no todas esas enfermedades pueden ser entendidas simplemente en
términos de mutación genética.
b) Debido a que muchas enfermedades son el resultado de fallos en la expresión de
anticuerpos y no todas esas enfermedades pueden ser entendidas simplemente en
términos de mutación genética
c) Debido a que muchas afecciones son el resultado de fallos de expresión de proteínas
y no todas esas enfermedades pueden ser entendidas simplemente en términos de
mutación genética
d) Debido a que muchas enfermedades son el análisis de fallos en la expresión,de
proteínas y no todas esas enfermedades pueden ser entendidas simplemente en
términos de mutación genética
44. ¿A qué se dedica la proteómica?
a) Se dedica a conocer la compleja relación entre enfermedad y expresión de
proteínas.
b) Se dedica a conocer la compleja relación entre enfermedad y anticuerpos
c) Se dedica a conocer la simple relación entre enfermedad y expresión de proteínas
d) Se dedica a conocer la amplia relación entre enfermedad y expresión de proteínas
45. ¿Cuál es el objetivo de la investigación en proteómica?
a) El objetivo de la investigación en proteómica es el descubrimiento de
marcadores proteicos que puedan usarse en nuevos métodos diagnósticos y en
el desarrollo de fármacos dirigidos al tratamiento de enfermedades.
b) Es el descubrimiento de marcadores proteicos que puedan usarse en antiguos
diagnósticos en el desarrollo de fármacos dirigidos al tratamiento de enfermedades
c) Es la renovación de marcadores proteicos que puedan usarse para diagnósticos en el
desarrollo de fármacos dirigidos al tratamiento de enfermedades
d) Es la verificación de marcadores proteicos que puedan usarse en el desarrollo
diagnósticos para fármacos dirigidos al tratamiento de enfermedades
46. Que nos permite vigilar la matriz DNA
a) Nos permite vigilar la capacidad de todo un genoma.
b) Nos permite vigilar la expresión de todo un genoma.
c) Nos permite vigilar la unión de todo un genoma.
d) Nos permite vigilar la interacción de todo un genoma.
47. Que son las micromatrices de proteínas
a) Son un conjunto de proteínas inmovilizadas en una superficie que ha sido
recubierta con un reactivo que indicará si hay unión cambiando de color.
b) Son un conjunto de enzimas movilizadas en una superficie que ha sido cubierta con
un reactivo que indicará si hay unión cambiando de color.
c) Son un conjunto de proteínas inmovilizadas en una superficie que ha sido recubierta
con un producto que indicará que no hay unión cambiando de color.
d) Son un conjunto de enzimas inmovilizadas en dos superficies que ha sido recubierta
con un reactivo que indicará si hay unión cambiando de color.
48. Como se comparan a la proteómica
a) Son complejas a las proteogamas en estado de salud y enfermedad.
b) Se comparan genomas en estado de salud y enfermedad.
c) Son variaciones proteogamas en estado de salud y enfermedad.
d) Se comparan proteogamas en estado de salud y enfermedad.
49. Que técnicas utiliza la proteómica
a) Electrolisis tridimensional, la espectrofotometría, secuenciación de aminoácidos.
b) Electroforesis bidimensional, la espectrometría de masas, secuenciación de
aminoácidos.
c) Electroforesis bidimensional, la espectrometría de masas, alteración de aminoácidos
d) Electroforesis dimensional, la espectrometría de masas, secuenciación de enzimas
50. ¿Con que se correlacionan las variaciones de la expresión proteica?
a) Con el final o la progresión de una enfermedad determinada
b) Con el inicio o la progresión de una enfermedad determinada
c) Con el uso de sustancias químicas para una enfermedad determinada
d) Con la producción de tratamientos para una enfermedad determinada
