“UNIVERSIDAD NACIONAL JOSÉ FAUSTINO SÁNCHEZ CARRIÓN”
“Año de la lucha contra la corrupción e impunidad”
FACULTAD DE INGENIERÍA AGRARIA, INDUSTRIAS ALIMENTARIAS Y
AMBIENTAL
Escuela Profesional de Ingeniería Ambiental
ASIGNATURA: Bioquímica
TEMA: Proteínas y sus propiedades
ÁREA: Laboratorio de Suelos N°2
DOCENTE: Ing. OCROSPOMA DUEÑAS, Robert William
ESTUDIANTE: ORTIZ CIERTO, Jorge Luis
CODIGO DE ESTUDIANTE: 1637181023
CICLO: IV
FECHA DE INICIO: 11 de octubre del 2019
FECHA DE ENTREGA: 19 de Octubre del 2019
HUACHO-PERÚ
2019
INDICE
1. RESUMEN ........................................................................................................................... 3
2. ABSTRACT ......................................................................................................................... 4
3. INTRODUCCIÓN............................................................................................................... 4
4. TITULO ............................................................................................................................... 5
5. OBJETIVOS ........................................................................................................................ 6
5.1 Objetivo general ............................................................................................................ 6
- Conocer las diversas propiedades que tienen las proteínas ............................................... 6
- Observar y describir las reacciones de desnaturalización de proteínas mediante los
experimentos de laboratorio. ..................................................................................................... 6
6. FUNDAMENTO TEORICO .............................................................................................. 6
7. MATERIALES Y EQUIPOS ........................................................................................... 10
8. DISEÑO DE LA PRÁCTICA .......................................................................................... 12
9. DISCUSIÓN DE RESULTADOS .................................................................................... 17
10. CONCLUSIONES ............................................................................................................. 17
11. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS ............................................................................ 18
12. CUESTIONARIO.............................................................................................................. 18
1. RESUMEN
El presente trabajo redacta y explica de manera precisa los pasos que se realizaron para los
ensayos donde se observó la desnaturalización de la proteína presente en la clara del huevo, así
como las reacciones donde la muestra variaba su PH+, su color, también llegando a su punto
isoeléctrico variando su solubilidad a lo más mínimo.
Se utilizaron diferentes tipos de reactivos como el HCl (Ácido clorhídrico), NaOH (Hidróxido
de Sodio), HNO3 (Ácido Nítrico), CuSO4 (Sulfato de Cobre), para dos muestras madres que
eran la Clara de Huevo y Agua destilada, el objetivo de esta práctica fue describir por medio de
anotaciones y mediante la observación lo que ocurría a realizar cada ensayo dado en la guía del
laboratorio, diferenciando y discutiendo nuestros resultados con los demás grupos, sabiendo que
entre lo real y lo teórico a veces existe una mínima diferencia o margen de error.
Es importante saber que las diferentes proteínas tienen diferente estructura química, y diferentes
funciones en nuestro cuerpo al consumirlo, algunas de ellas actúan como defensa de nuestro
cuerpo, y otras como antídotos ante intoxicaciones, algunas de ellas no pueden ser sintetizadas
por nuestro cuerpo por eso debemos consumirlas y estas se pueden encontrar presentes en carne
de animales y/o vegetales.
PALABRAS CLAVES: Punto Isoeléctrico, Desnaturalización, Solubilidad, Proteína
2. ABSTRACT
The present work writes and explains precisely the steps that were carried out for the tests where
the denaturation of the protein present in the egg white was observed, as well as the reactions
where the sample varied its PH +, its color, also reaching its isoelectric point varying its solubility
to the minimum.
Different types of reagents such as HCl (Hydrochloric Acid), NaOH (Sodium Hydroxide), HNO3
(Nitric Acid), CuSO4 (Copper Sulfate) were used for two mother samples that were Egg White
and Distilled Water, the objective This practice was to describe through annotations and by
observation what happened to perform each test given in the laboratory guide, differentiating and
discussing our results with the other groups, knowing that between the real and the theoretical
there is sometimes a minimum difference or margin of error.
It is important to know that different proteins have different chemical structure, and different
functions in our body when consumed, some of them act as a defense of our body, and others as
antidotes to poisonings, some of them cannot be synthesized by our body. we must consume them
and these can be found present in meat of animals and / or vegetables.
KEY WORDS: Isoelectric Point, Denaturation, Solubility, Protein
3. INTRODUCCIÓN
Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro,
magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas
moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían, por tanto, los monómeros o unidad
de proteínas. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aminoácidos
que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se
llama polipéptido y si el número es superior a 50 aminoácidos se habla ya de proteína.
Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una estructura
tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las proteínas están codificadas
en el material genético de cada organismo, donde se especifica su secuencia de aminoácidos, y
luego son sintetizadas por los ribosomas. Las proteínas desempeñan un papel fundamental en
los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas.
Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales,
enzimáticas, transportadora.
4. TITULO
LAS PROTEÍNAS Y SUS PROPIEDADES
5. OBJETIVOS
5.1 Objetivo general
- Conocer las diversas propiedades que tienen las proteínas
5.2 Objetivos específico
- Saber un poco más sobre las ventajas del consumo de las proteínas y/o sus
desventajas al no hacerlo.
- Observar y describir las reacciones de desnaturalización de proteínas mediante los
experimentos de laboratorio.
6. FUNDAMENTO TEORICO
Las proteínas son sustancias orgánicas que contienen carbono, hidrogeno, oxígeno y nitrógeno.
Están compuestas de aminoácidos, sus unidades más simples, algunos de los cuales son
esenciales para nuestro organismo; es decir que necesariamente han de ser ingeridos junto con la
dieta, ya que el cuerpo no es capaz de producirlos por sí solo. Aminoácidos esenciales y fuentes
alimenticias de proteínas isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilamina, treonina, triptófano,
y valina. En función de la cantidad de aminoácidos esenciales, se establece la calidad de los
distintos tipos de proteínas.
PROPIEDADES QUIMICAS
Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se
aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual
si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y
viceversa.
Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su
estructura primaria.
Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH
debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (donando electrones) o
como bases (aceptando electrones).
PROPIEDADES FISICAS
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son
insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina,
colágeno y fibrina para fortalecer el cabello.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta
dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que
hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas,
anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
CARACTERÍSTICA DE LAS PROTEÍNAS
Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo que se
desorganizan la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan. Lo que significa que el
interior hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y la
precipitación de la proteína desnaturalizada.
Una proteína puede adoptar diferentes conformaciones dependiendo de la temperatura y de los
hidrogeniones que están en solución. Por eso si cambiamos la concentración de hidrogeniones,
es decir, el pH de la solución, la proteína puede adoptar una conformación no funcional y puede
concluir a patologías y aún la muerte.
¿Para qué sirven las proteínas?
Las proteínas son macromoléculas compuestas por aminoácidos y constituyen uno de los
principales nutrientes para el organismo y para nuestra salud junto con los carbohidratos y las
grasas.
Dentro de los tipos de aminoácidos existentes, hay algunos que se consideran como “esenciales”
para el organismo. El cuerpo no es capaz de generar este tipo de proteínas esenciales, por lo que
necesita obtenerlas de los alimentos de origen animal como la leche, la carne o los huevos. Son
las consideradas proteínas de alta calidad.
También existen proteínas de baja calidad que son aportadas por alimentos vegetales.
Dentro de las funciones y beneficios de las proteínas para nuestra salud, se encuentran las
siguientes:
Sirven para formar y reparar tejidos de la piel, órganos, músculos, uñas, pelo y huesos.
Son necesarias para que todas las células de nuestro cuerpo cumplan su función
correctamente.
Ayudan a generar anticuerpos que refuerzan el sistema inmunológico y que garantizan
una buena salud. Evitan infecciones y enfermedades.
Facilitan la buena digestión de cualquier alimento.
Aportan energía.
Son necesarias para la correcta distribución del oxígeno en la sangre.
Sin ellas, el resto de los nutrientes esenciales para el organismo no podrían asimilarse
de forma correcta.
Conforman la estructura de nuestro ADN.
Ayuda a mantener los correctos niveles de azúcar en nuestra sangre.
Clasificación de las proteínas
Según su contenido de aminoácidos esenciales
Proteínas complejas o de alto valor biológico: si contienen los aminoácidos esenciales en
cantidad y proporción adecuadas.
Proteínas incompletas o de bajo valor biológico: si presentan una relación de aminoácidos
esenciales escasa. Las legumbres y los frutos secos son deficitarios en metionina, mientras que
los cereales son deficitarios en lisina.
Según la OMS, la proteína de mayor calidad es la del huevo, a la que se asignó el valor de
referencia de 100, a partir del cual se determina el valor bilógico del reto de proteínas.
Según su estructura química
Simpes: si al hidrolizarse solo dan aminoácidos. Incluye la albumina del huevo, las globulinas
del plasma sanguíneo, las prolaminas del colágeno…
Conjugadas: formadas por la unión de una fracción nitrogenada y otra de naturaleza no proteica.
En este grupo se encuentran las lipoproteínas (que combinan proteínas y lípidos), las
glucoproteinas y mucoproteinas, las metaloproteínas (como la hemosiderina o ferritina), las
fosfoproteínas y las nucleoproteínas (formadas al combinarse una proteína simple con una ácido
nucleico ADN- ARN).
Funciones de las proteínas
Plástica, estructural o de construcción: forman parte de las estructuras corporales suministran e
material necesario para el crecimiento y la reparación de tejidos y órganos del cuerpo humano
ejm: la queratina está presente en la piel, las uñas y el pelo, el colágeno está presente en los
huesos, los tendones y el cartílago, y la elastina se localiza fundamentalmente en los ligamentos
Reguladora algunas proteínas colaboran en la regulación de la actividad de las células. Ciertas
hormonas son de naturaleza proteica (insulina, hormona del crecimiento…) ciertas hormonas
son de naturaleza proteica (insulina, hormona del crecimiento…,) muchas enzimas son proteicas
que favorecen múltiples reacciones orgánicas y algunos neurotransmisores tienen estructura de
aminoácido o derivan de los aminoácidos y regulan la transmisión de impulsos nerviosos.
Defensiva forman parte del sistema inmunológico o defensas del organismo (anticuerpos,
inmunoglobulinas...,)
Intervienen en procesos de coagulación: fibrinógeno, trombina,….impiden que al dañarse un
vaso sanguíneo se pierda sangre.
Transporte de sustancias: transportan grasas (apoproteinas), el oxígeno (hemoglobina), también
facilitan la entrada a las células (transporte de membrana) de sustancias como la glucosa,
aminoácidos, etc.
Energética: cuando el transporte de hidratos de carbono y grasas resulta insuficiente para cubrir
las necesidades energética, los aminoácidos de las proteínas se emplean como combustible
energético (1 gramo de proteína suministra 4kcal). Que estas se emplearan como fuente de
energía y no para construcción de tejidos y otras funciones fundamentales para el buen
funcionamiento de nuestro cuerpo.
Estructura de las proteínas
Estructura primaria
La estructura primaria es la secuencia de aa. De la proteína .nos indica que aas. Componen la
cadena polipectídica y el orden en que dichos aas. Se encentran. La función de una proteína
depende de su secuencia y de la forma que esta adopte.
Estructura secundaria
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aa.
A medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de
giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
1 la a (alfa)-hélice
2 la conformación beta
La estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre si misma la estructura primaria. Se
debe a la formación de enlaces de hidrogeno entre el –C O de un aminoácido y el NH del cuarto
aminoácido que le sigue en esta disposición los aa. No forman una hélice sino una cadena en
forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada. Presentan esta estructura
secundaria la queratina de la seda fibroína.
Estructura terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipectido
al plegarse sobre si misma originado una conformación globular. En definitiva, es la estructura
primaria la que determina cual será la secundaria y por lo tanto la terciaria. Esta conformación
globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimático
hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los
radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
El puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
los puentes hidrogeno
los puentes eléctricos
las interacciones hidrófobas.
Estructura cuaternaria
Esta estructura informa la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, para para formar un complejo proteico. Cada una de estas
cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. El número de protómeros varía desde
dos como en las hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del
virus de a poliomielitis, que consta de 60 unidades proteicas
7. MATERIALES Y EQUIPOS
Espátula
La espátula es una lámina plana angosta que se encuentra
adherida a un mango hecho de madera, plástico o metal. Es
utilizada principalmente para tomar pequeñas cantidades de
compuestos o sustancias sólidas, especialmente las granulares
(Fuente: Wikipedia)
Vaso Precipitado
Un vaso de precipitado es un recipiente cilíndrico de vidrio
borosilicatado fino que se utiliza muy comúnmente en el
laboratorio, sobre todo, para preparar o calentar sustancias,
medir o traspasar líquidos.
(Fuente: Wikipedia)
Fiola
Es un instrumento que se utiliza en la mayoría de los casos
para contener, almacenar y medir líquidos. Es un instrumento
empleado para la realización de análisis químicos o para la
preparación de soluciones de ciertas condiciones definidas.
(Fuente: Wikipedia)
Pipeta
La pipeta es un instrumento volumétrico de laboratorio que
permite medir la alícuota de un líquido con mucha precisión.
Suelen ser de vidrio o plástico.
(Fuente: Wikipedia)
Balanza de precisión
Las balanzas de precisión son instrumentos de pesaje de
funcionamiento no automático que utilizan la acción de la
gravedad para determinación de la masa. Se compone de un
único receptor de carga (plato) donde se deposita el objeto
para medir.
(Fuente: Wikipedia)
8. DISEÑO DE LA PRÁCTICA
MUESTRA REACTIVOS OBSERVACIONES
Se formó una
Clara de Huevo + T° precipitación.
Formación de un coloide
Desnaturalización térmica
MUESTRA REACTIVOS OBSERVACIONES
Se formó un anillo de color
blanco
Clara de Huevo + Etanol Diferentes densidades
Desnaturalización por
presencia de solventes
orgánicos
MUESTRA REACTIVOS OBSERVACIONES
Se empezó a condesar
Clara de Huevo + la muestra al disolver el
Ácido Clorhídrico(HCl) HCl en ella
Desnaturalización por
solventes orgánicos
MUESTRA REACTIVOS OBSERVACIONES
Se formó un anillo de
color blanco
Clara de Huevo + Ácido Nítrico(HNO3) Diferentes densidades
Proteína
desnaturalizada
reacción xanprotica
MUESTRA REACTIVOS OBSERVACIONES
Clara de Huevo + Hidróxido de Se condensa la muestra
Sodio(NaOH) Desnaturalización de la
proteína variando su PH+
MUESTRA REACTIVOS OBSERVACIONES
La mezcla se torna de un
color amarillento
Clara de Huevo + CH3COOH
Desnaturalización por
presencia de solventes
orgánicos
MUESTRA REACTIVOS OBSERVACIONES
Se produce una mezcla
homogénea transparente de
un celeste degradado
Clara de Huevo + HCl + CuSO4 Desnaturalización por
presencia de solventes
orgánicos
MUESTRA REACTIVOS OBSERVACIONES
Diferentes densidades
No existe ruptura de
H2O + CuSO4
enlances en esta mezcla
heterogénea
MUESTRA REACTIVOS OBSERVACIONES
Se condensa la muestra y se
forma una solución
Clara de Huevo + CuSO4 homogénea de color celeste
Desnaturalización por
presencia de solventes
orgánicos
MUESTRA REACTIVOS OBSERVACIONES
Se formó un anillo de
color celeste
Diferentes densidades
H2O + HCl + CuSO4
Desnaturalización por
presencia de solventes
orgánicos
MUESTRA REACTIVOS OBSERVACIONES
Se formó una precipitación de
color turquesa en la muestra
H2O + NaOH + CuSO4
Diferentes densidades
Desnaturalización por presencia
de solventes orgánicos
MUESTRA REACTIVOS OBSERVACIONES
La muestra se torna de un
color turquesa claro
Clara de Huevo + HCl + NaOH transparente
Desnaturalización por
presencia de solventes
orgánicos
MUESTRA REACTIVOS OBSERVACIONES
Se condensa la muestra a
una velocidad acelerada
Clara de Huevo +
Diferentes densidades
CH3COONa/ CH3COOH + NaOH
Desnaturalización por
presencia de solventes
orgánicos
MUESTRA REACTIVOS OBSERVACIONES
Se condensa la muestra a
Clara de Huevo + una velocidad lenta
CH3COOH / CH3COONa + HCl Desnaturalización por
presencia de solventes
orgánicos
MUESTRA REACTIVOS OBSERVACIONES
Se condensa la muestra
Clara de Huevo + Formol Desnaturalización por
presencia de solventes
orgánicos
MUESTRA REACTIVOS OBSERVACIONES
Se formó un característico
panel de colores que iban
Clara de Huevo + del azul al turquesa en la
NaOH + CuSO4 parte superior.
Diferencias de densidades
Proteína
desnaturalizada
reacción de biuret
9. DISCUSIÓN DE RESULTADOS
Comparamos con los otros grupos del laboratorio que se encontraban realizando los mismos
experimentos y notamos los siguientes puntos:
En algunas muestras el color que se dio como resultado era más oscuro, o más claro.
La velocidad de desnaturalización de una proteína variaba en las muestras de los grupos
que se encontraban en el laboratorio.
La falta de algunos reactivos y materiales influyó mucho en la realización de los
experimentos.
10. CONCLUSIONES
Se puede concluir que la variación de colores en las muestras o la velocidad de
desnaturalización de aquellas se da por la diferencia de pureza en los reactivos que se
compraron, por las cantidades que se pudieron exceder o reducir en las mezclas, y sobre
todo porque entre lo real y lo teórico puede haber una gran semejanza pero a veces
mínimas diferencias.
Las proteínas constituyen una de las moléculas importantes en el organismo y aquí
cumplen funciones. Al realizar diferentes pruebas extremas y con diferentes reactivos
como el HCL, HNO3, NaOH, etc. se pudo comprobar experimentalmente y
efectivamente la desnaturalización de la proteína (clara de huevo).
En las reacciones donde se obtuvo precipitación se debió a un cambio en el estado físico
de la proteína, mientras que en la coagulación se ha producido un cambio en el estado
físico y en la estructura química por eso es irreversible.
11. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.htm
https://es.wikipedia.org/wiki/Punto_isoeléctrico
https://es.slideshare.net/simargue/informe-de-quimica-desnaturalizacion-proteinas
https://prezi.com/btsikjdmvjsn/propiedades-fisicas-y-solubilidad-de-las-proteinas/
https://www.monografias.com/trabajos98/caracterizacion-proteinas/caracterizacion-
proteinas.shtml
12. CUESTIONARIO
1.- Resuma cada uno de los ensayos que ha realizado con las proteínas:
En cada ensayo que se realizaron se utilizaron dos muestras madre que eran la concentración de
Clara de Huevo y otra concentración de Agua Destilada. Se pudo observar la desnaturalización
de proteínas que se produjo en ambas muestras, la ruptura de enlaces, la formación de nuevas
mezclas heterogéneas que iban de un tono de color turquesa a azul, un color amarillento, y la
precipitación de los reactivos y elevación por diferencia de sus densidades.
2.- Se sabe que la caseína contiene fosforo además de los elementos que se encuentran
comúnmente en las proteínas. ¿Indica este hecho que la caseína es una proteína
conjugada?
Si, como se sabe las proteínas conjugadas, consisten en proteínas simples combinadas con algún
componente no proteico. Por lo tanto, podemos decir que las Fosfoproteínas (proteína +
fosfato) son proteínas combinadas con un radical que contiene fosfato, distinto de un ácido
nucleico o de un ácido fosfolípido. Y claros ejemplos de fosfoproteínas son la caseína de la
leche y la ovoalbúmina presente en la clara de los huevos.
3.- ¿Por qué se utiliza frecuentemente la clara de huevo como antídoto contra varios
venenos?
La ovoalbúmina que se encuentra presente en la clara de huevo está relacionada con los metales
pesados y su misión es la de atrapar los iones de los metales pesados debido a la presencia de las
uniones sulfhídricas de la proteína. Su coagulación tras el proceso de absorción previene la
absorción de metales en el tracto gastrointestinal previniendo el envenenamiento.
En algunos casos, es utilizada para aliviar quemaduras o también es aplicada en la superficie de
cicatrices como un regenerador de la piel.
4.- ¿Por qué es menos soluble una proteína en su punto isoeléctrico?
En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo tienen en común la
estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen. Los demás niveles de
organización estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada.
La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:
Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y
disminuye el coeficiente de difusión
Una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior
aparecen en la superficie. Una proteína se puede encontrar en el menor punto de su
solubilidad a un determinado PH+ debido a que hay menos repulsiones
intermoleculares, por lo que está se precipita.
5.- ¿Por qué produce el ácido nítrico una coloración amarilla cuando se pone en contacto
con la piel?
El ácido nítrico concentrado tiñe la piel humana de amarillo al contacto, debido a la presencia
de cisteína presentes en la queratina de la piel.
Este producto es principalmente irritante y causa quemaduras y ulceración de todos los tejidos
con los que está en contacto. La extensión del daño, los signos y síntomas de envenenamiento y
el tratamiento requerido, dependen de la concentración del ácido, el tiempo de exposición y la
susceptibilidad del individuo. La dosis letal mínima es aproximadamente de 5 ml (concentrado)
para una persona de 75 Kg.
