Gelificación y desdoblamiento de las proteínas.
Investigar que es la gelificación y desdoblamiento de proteínas.
Identificar como actúa el desdoblamiento de proteínas.
Ejemplificar procesos de desdoblamiento de proteínas y gelificación.
.
En los alimentos la gelificación de componentes cumple muchas funciones, particularmente
en relación con la textura, la estabilidad y afectan en especial medida a las condiciones de
procesado. Su importancia es especialmente grande ya que la demanda de productos bajos
en grasa ha potenciado el desarrollo de alimentos donde esta se sustituye parcialmente por
sistemas gelificados en base acuosa con textura adecuada
Las proteínas son filamentos largos de aminoácidos unidos en una secuencia específica.
Son creadas por los ribosomas que "leen" codones de los genes y ensamblan la
combinación requerida de aminoácidos por la instrucción genética. Las proteínas recién
creadas experimentan una modificación en la que se agregan átomos o moléculas
adicionales, como el cobre, zinc y hierro. Una vez que finaliza este proceso, la proteína
comienza a plegarse sin alterar su secuencia (espontáneamente, y a veces con asistencia de
enzimas) de forma tal que los residuos hidrófobos de la proteína quedan encerrados dentro
de su estructura y los elementos hidrófilos quedan expuestos al exterior. La forma final de
la proteína determina su manera de interaccionar con el entorno.
Gelificación
Un gel está compuesto por dos fases, una sólida que le imparte la estructura y soporte al
gel, y la otra fase es líquida y queda atrapada en la red tridimensional. Así, aunque los geles
muestran propiedades propias de un sólido (forma, resisten ciertos esfuerzos o
deformaciones, mantienen su estructura, entre otras), tienen una importante proporción de
fase líquida. Cuando se examinan las propiedades de los geles a nivel molecular, más que a
nivel fenomenológico, aumentan las dificultades para su definición, debido a que materiales
comúnmente considerados como geles poseen estructuras moleculares muy diferentes, así
los geles se clasifican en:
Cristales líquidos con mesofases laminares: geles de fosfolípidos.
Redes poliméricas covalentes: Cauchos
Redes poliméricas de agregación física: geles de gelatina, agar, pectinas.
Redes particuladas: geles basados en agregados coloidales, o agregados de
proteínas globulares.
La gelificación de las proteínas es considerada como el resultado del desenrrollaminto de la
proteína seguida por una alteración en las interacciones proteína- proteína, cualquier acción
que produzca cambios en la conformación d la estructura nativa de la proteína tiene el
potencial de inducir la gelificación
La gelificación de proteínas es usada en muchas aplicaciones industriales, en los productos
alimenticios produce propiedades textuales y sensoriales deseables. (Acevedo, 2010)
Desdoblamiento de proteínas.
Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden
superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a
un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.
La precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y se dice
entonces que la proteína se encuentra desdoblada.
La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:
Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y
disminuye el coeficiente de difusión
Drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior
aparecen en la superficie
Pérdida de las propiedades biológicas
Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por este
motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es la estructura primaria
la que contiene la información necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de
estructuración.
El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se
llama renaturalización. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos
de aislamiento y purificación de proteínas, ya que no todas la proteínas reaccionan de igual
forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta.
Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes
desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes
orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización
es reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en:
Polaridad del disolvente
Fuerza iónica
pH
Temperatura
En algunos casos, el proceso de desnaturalización es totalmente irreversible. Por ejemplo,
cuando cocinamos un huevo estamos aplicando calor en las proteínas (la principal es la
albúmina) que lo constituyen, la clara toma un aspecto sólido y blanquecino. Intuitivamente
podemos concluir que, aunque lo enfriemos, no volverá a su forma inicial. (Ferrer, 2006)
Se puede decir que un gel es el que está en un estado intermedio entre el estado
sólido y el líquido.
La proteína desnaturalizada o desdoblada puede recuperar su estructura nativa
mediante un proceso el cual se llama renaturalización.
El desdoblamiento de las proteínas presenta varios efectos en la misma como es
cambio en las propiedades hidrodinámicas y perdidas de las propiedades biológicas.
Al ocurrir la desnaturalización, la proteína pierde su función ya que las proteínas
funcionan óptimamente cuando se encuentran en su estado nativo.
Acevedo, D. (2010). Gelificacion fria de las proteinas del lactosuero. Cali: Edición ReCiTelA ISSN -
2027- 6850.
Ferrer, A. (2006). Extracción y precipitación de las proteínas. Maracaibo: CIENCIA 14 .
