UNIVERSIDAD SANTIAGO DE CALI.
CURSO DE BIOMOLÉCULAS
DOCENTE: JORGE ALBERTO VÁSQUEZ
TALLER No. 1
ENZIMOLOGÍA Y CINÉTICA ENZIMÁTICA
Las enzimas son biocatalizadores que aumentan la velocidad de una reacción química sin sufrir
ningún cambio químico permanente. No se consumen en la reacción ni aparecen como productos
de reacción. La enzima puede aumentar la velocidad de reacción al favorecer o permitir una vía de
reacción diferente con una energía de activación más baja, lo que facilita la reacción.
Con relación a las generalidades de las enzimas, responda las siguientes preguntas
1. Las enzimas son:
a) Carbohidrato
b) ARN
c) Proteínas
d) Grasas
2. La grasa es hidrolizada por la enzima conocida como
a) tripsina
b) lipasa
c) pepsina
d) amilasa
3. El término apoenzima es aplicable a
a) Enzima simple
b) Parte proteica de la enzima conjugada
c) Cofactor orgánico de una enzima conjugada
d) Cofactor inorgánico de una enzima conjugada
4. Las Enzimas
a) No requiere energía de activación
b) No cambia el requerimiento de energía de activación
c) Aumenta el requerimiento de energía de activación
d) Disminuyen el requerimiento de energía de activación
5. Zimógeno es
a) veneno enzimático
b) modulador enzimático
c) precursor enzimático
d) inhibidor enzimático
6. La enzima alostérica posee:
a) Sitio activo y sitio alostérico
b) Sitio activo y dos tipos de sitios alostérico
c) Sitio activo y tres tipos de sitios alostérico
d) Tres tipos de sitios alostérico.
7. Las enzimas generalmente tienen
a) El mismo pH y temperatura óptimos
b) Mismo pH pero diferente temperatura optima
c) pH diferente pero a la misma temperatura optima
d) Diferentes pH y diferentes temperaturas óptimas.
8. La enzima que forma el enlace peptídico se conoce como
a) anhidrasa carbónica
b) Peptidasa
c) Carbohidrasa
d) Peptidil transferasa
9. La enzima tirosinasa es activada por
a) Hierro
b) cobre
c) zinc
d) potasio
10. La teoría de "llave y cerradura" de la acción de la enzima fue propuesta por
a) Fischer
b) Koshland
c) Kuhne
d) Arrhenius
11. La tripsina es activa en
a) Ácido
b) alcalina
c) neutral
d) Ninguno de estos
12. La teoría de la acción enzimática de Koshland se conoce como
a) Teoría del ajuste reducido
b) Bloqueo y teoría de claves.
c) Teoría del ajuste inducido.
d) teoría de la enzima coenzima.
13. Las enzimas involucradas en la inhibición por retroalimentación son llamadas
a) Enzimas alostéricas
b) Holoenzimas
c) Apoenzimas
d) Coenzimas
14. ¿Cuál de los siguientes es un grupo de enzimas proteolíticas?
a) bromelina y papaína
b) Callulasa y mirosinasa
c) Maltasa y Diastasa
d) Fosfatasa y clorofilasa.
15. Las enzimas que tienen estructuras moleculares ligeramente diferentes pero que
realizan una actividad idéntica son
a) holoenzimas
b) apoenzima
c) isoenzimas
d) coenzimas
16. ¿Qué factor es responsable de la inhibición del proceso enzimático durante la
retroalimentación o Feed-back?
a) Enzimas
b) Producto final
c) temperatura
d) Sustrato
17. La eficiencia catalítica de dos enzimas diferentes se puede comparar por la
a) Formación del producto.
b) valor km
c) Tamaño molecular de las enzimas.
d) pH de valor óptimo
18. La enzima nucleasa, que comienza su ataque desde la liberación de un polinucleótido, es
a) polimerasa
b) quinasa
c) exonucleasa
d) endonucleasa
19. Las enzimas enterocinasas ayudan en la conversión de
a) Caseinógenos en caseína
b) El tripsinógeno en la tripsina
c) Pepsigenógeno en pepsina
d) proteínas en polipéptidos.
20. Algunas de las enzimas, que están asociadas en la conversión de grasas en carbohidratos, están
presentes en
a) liposomas
b) cuerpos de Golgi
c) glioxisomas
d) microsomas.
21. ¿En cuál de las siguientes enzimas, el cobre está necesariamente asociado como activador?
a) tirosinasa
b) deshidrogenasa láctica
c) Anhidrasa carbónica
d) tripsinasa.
22. ¿Cuál de las afirmaciones con respecto a las enzimas es falsa?
a) Las enzimas son específicas
b) Las enzimas se pueden usar muchas veces para una reacción específica
c) Las enzimas son proteínas que funcionan como catalizadores.
d) Las enzimas proporcionan energía de activación para las reacciones.
24. ¿Cuál de las afirmaciones con respecto a las enzimas es falsa?
a) Las enzimas son proteínas que funcionan como catalizadores.
b) Las enzimas son específicas.
c) Las enzimas proporcionan energía de activación para las reacciones.
d) La actividad enzimática puede ser regulada.
e) Las enzimas pueden usarse muchas veces para una reacción específica.
25. La relación entre una enzima y una molécula reactiva se puede describir mejor como:
a) una asociación temporal.
b) una asociación estabilizada por un enlace covalente.
c) Una en la que la enzima se cambia permanentemente.
d) Una alteración mutua permanente de la estructura.
e) Unión no complementaria.
26. El sitio activo de una enzima.
a) se mantiene rígido y no cambia de forma.
b) se encuentra en el centro de las enzimas globulares.
c) Es complementario al resto de la molécula.
d) contiene aminoácidos sin cadenas laterales.
e) Ninguna de las opciones anteriores es correcta.
27. El sitio activo de una enzima difiere de un sitio de unión antígeno-anticuerpo en que el sitio
activo de la enzima
a) contiene aminoácidos modificados.
b) cataliza una reacción química.
c) es complementario a un ligando específico.
d) contiene aminoácidos sin cadenas laterales.
e) Ninguno de los anteriores es correcto.
28. El estado de transición de una reacción catalizada es
a) un intermedio altamente cargado en la vía de reacción.
b) más alta en energía que la de una reacción no catalizada.
c) más bajo en energía que el de una reacción no catalizada.
d) menor en energía que el sustrato de reacción.
e) ligado muy débilmente al catalizador.
29. El estado de transición de una reacción catalizada es más bajo en energía que el de la reacción
no catalizada.
a) debido a las interacciones entálpicas entre la enzima y el estado de transición.
b) por interacciones favorables con el sustrato.
c) debido a un delta S más pequeño entre el complejo [ES] y [EX].
d) porque las enzimas solo trabajan a bajas temperaturas.
e) tanto a como c son correctas.
30. La actividad catalítica de dos enzimas diferentes se puede comparar por la
a) Valor km
b) pH de valor óptimo
c) tamaño molecular de la enzima
d) Formación del producto.
31. La relación entre una enzima y una molécula reactiva se puede describir mejor como:
a) una asociación temporal
b) encuadernación no complementaria
c) Una en la que la enzima se cambia permanentemente.
d) Una alteración mutua permanente de la estructura.
32. El sitio activo de una enzima.
a) Permanece rígido y no cambia de forma.
b) Se encuentra en el centro de las enzimas globulares.
c) Contiene aminoácidos sin cadenas laterales.
d) Ninguno de estos
33. El sitio activo de una enzima difiere de un sitio de unión antígeno-anticuerpo en que el sitio
activo de la enzima
a) Es complementario a un ligando específico.
b) Contiene aminoácidos sin cadenas laterales.
c) cataliza una reacción química.
d) Contiene aminoácidos modificados.
34. El estado de transición de una reacción catalizada es
a) Más bajo en energía que el de una reacción no catalizada
b) Menor energía que el sustrato de reacción.
c) Ligado muy débilmente al catalizador.
d) un intermedio altamente poblado en la ruta de reacción.
35. El sustrato Km en una reacción catalizada por enzimas
a) Suele ser menor que Kd, la constante de disociación.
b) no puede ser igual a Kd
c) nunca es menor que Kd
d) se calcula a partir de la intersección con Y de un gráfico de Lineweaver-Burk.
36. ¿Cuál de las siguientes reacciones se utiliza para reciclar enzimas en bioprocesos?
a) isomerización
b) fosforilación
c) Reciclación
d) polimerización.
e) Despolimerización
37. La síntesis de novo de una enzima, promovida por el sustrato sobre el que actúa, se
caracteriza por el término
a) inducción
b) activación
c) propina
d) desrepresión
38. Del total de enzimas presentes en la célula, las mitocondrias solo tienen
a) 4%
b) 70%
c) 95%
d) no tienen enzimas
39. Las enzimas, vitaminas y hormonas pueden clasificarse en una categoría única de productos
químicos biológicos porque todos ellos
a) Ayuda a regular el metabolismo.
b) Se sintetizan en el organismo.
c) son proteínas
d) Potenciar el metabolismo de la oxidación.
40. ¿Cuál es el mecanismo general de una enzima?
a) Actúa reduciendo la energía de activación
b) Actúa incrementando la energía de activación
c) Actúa disminuyendo el pH
d) Actúa aumentando el pH
CINETICA ENZIMÁTICA:
1. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la cinética de Michaelis-Menten es cierta?
a) La Km o constante de Michaelis, se define como la concentración de sustrato a la que trabaja la
enzima a la velocidad máxima
b) Describe enzimas de un solo sustrato
c) La Km o constante de Michaelis se define como la constante de disociación de la enzima-
sustrato complejo
d) Asume que se produce una unión covalente entre la enzima y el sustrato
2. Cuando la velocidad de la actividad de la enzima se grafica contra la concentración del sustrato,
¿cuál de los siguientes se obtiene?
a) Curva hiperbólica
b) Parábola
c) Línea recta con pendiente positiva
d) Línea recta con pendiente negativa
3. ¿Cuál de las siguientes es la ecuación correcta de Line weaver-Burk?
4. El paso determinante de la velocidad de la cinética de Michaelis-Menten es
a) El paso de disociación complejo para producir productos
b) El paso de formación del complejo
c) El paso de formación del producto
d) Ninguna de las respuestas anteriores
5. La eficiencia catalítica de dos enzimas distintas se puede comparar según cuál de los siguientes
factores:
a) K m
b) Formación del producto
c) Tamaño de las enzimas
d) pH del valor óptimo
6. El supuesto del estado estacionario, tal como se aplica a la cinética enzimática, implica:
a. Km = Ka
b. la enzima esta regulada
c. El complejo ES se forma y se descompone a tasas equivalentes.
d. La Km es equivalente a la concentración de sustrato celular.
e. la velocidad máxima se produce cuando la enzima está saturada.
7. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre una gráfica de V₀ vs. [S] para una enzima que sigue la
cinética de Michaelis and Menten es falsa?
a). a medida que [S] aumenta, la velocidad inicial de reacción también aumenta
b) A muy alta [S], la curva de velocidad se convierte en una línea horizontal que cruza el eje y en el
km
c). Km es la [S] en la que V0 = 1/2 máx.
d). La forma de la curva es una hipérbola.
e). el eje y es un término de tasa con unidades, por ejemplo, um / min.
8. el número de moléculas de sustrato convertidas en producto en una unidad de tiempo dada por
una sola molécula de enzima en la saturación se conoce como:
a). Constante de disociación
b). Constante de media saturación
c). Velocidad máxima
d). Número de MM
e). número de recambio
9. Uno de los usos de la gráfica Line- weaver-burk es:
a. Determinar la constante de equilibrio para una reacción enzimática.
b. Extrapolar el valor de la velocidad de reacción a concentraciones de enzimas infinitas
c. Ilustrar el efecto de la temperatura sobre una reacción enzimática.
d. Resolver gráficamente la velocidad de una reacción enzimática a una concentración de
sustrato infinita
e. resuelva gráficamente la relación de productos a reactivos para cualquier concentración de
sustrato de partida
10. La K m (constante de Michaelis) de una reacción catalizada por enzimas:
a. es una medida de la tasa de rotación de la enzima.
b. es una medida de la afinidad de la enzima por su sustrato.
c. tiene un valor numérico más alto cuando la enzima tiene una alta afinidad por su sustrato.
d. tiene un valor numérico menor cuando la enzima tiene una alta afinidad por su sustrato.
e. es la concentración de sustrato cuando la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad
máxima.
11. Un mayor valor numérico de la constante de Michaelis ( K m ) indica una mayor afinidad
enzima / transportador por su sustrato.
a. Cierto
b. Falso
INHIBIDORES
La inhibición enzimática causada por una sustancia que se parece a una molécula de sustrato
mediante el bloqueo de su sitio activo es una inhibición competitiva. La inhibición no competitiva
se produce cuando el producto químico inhibitorio, que no tiene que parecerse al sustrato, se une
a la enzima que no sea el sitio activo. La inhibición por retroalimentación es la modulación alostérica
más común. Cuando los productos finales se acumulan en la célula después de la actividad
enzimática, inhiben su propia producción. Debido a la desnaturalización, la confirmación molecular
de la molécula enzimática se perderá allí porque se inhiben.
De acuerdo con la cinética enzimática, la acción de la enzima se puede inhibir de cuatro formas
diferentes: a) inhibición competitiva b) inhibición no competitiva c) inhibición alostérica o inhibición
de retroalimentación yd) desnaturalización de las enzimas.
40. ¿Cuál de los siguientes medicamentos comunes no es un inhibidor enzimático específico?
a) sulfonilamida
b) metotrexato
c) yodo
d) Todos estos
41. Un inhibidor alostérico de una enzima usualmente
a) Desnaturaliza la enzima.
b) hace que la enzima funcione más rápido
c) se une al sitio activo
d) Participa en la regulación de retroalimentación.
42. Un inhibidor no competitivo de una reacción catalizada por enzimas.
a) No tiene efecto a la saturación de la concentración de sustrato.
b) en realidad puede aumentar la velocidad de reacción en casos raros
c) Se une al complejo de Michaelis y disminuye Vmax.
d) Todos estos.
43. ¿El grado de inhibición para la inhibición no competitiva de una reacción catalizada por
enzimas?
a) Incremento con aumento de la concentración de sustrato.
b) Alcanza con aumento de la concentración de sustrato.
c) Alcanza un máximo con el aumento de la concentración de sustrato y luego disminuye
d) Disminuye con el aumento de la concentración de sustrato.
44. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones con respecto a la inhibición de la enzima es correcta?
a) Se observa una inhibición competitiva cuando un sustrato compite con una enzima para
unirse a una proteína inhibidora
b) La inhibición no competitiva de una enzima se puede superar agregando gran cantidad de
sustrato
c) Los inhibidores de eficiencia no competitiva a menudo se unen a la enzima de manera
irreversible
d) Se observa una inhibición competitiva cuando el sustrato y el inhibidor compiten por el
sitio activo en la enzima
45. La inhibición competitiva es
a) siempre reversible
b) siempre irreversible
c) a veces reversible
d) ninguno de estos.
e)
46. ¿Cuál es un ejemplo típico de inhibición de retroalimentación?
a) Reacción de cianuro y citocromo.
b) Fármacos sulpha y bacterias sintetizadoras de ácido fólico.
c) Inhibición alostérica de la hexocinasa por la glucosa 6 fosfato.
d) reacción entre la deshidrogenasa succínica y el ácido succínico.
47. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones con respecto a la inhibición de la enzima es correcta?
a) inhibición competitiva se ve un sustrato que compite con una enzima para unirse a una
proteína inhibidora
b) La inhibición no competitiva de una enzima se puede superar agregando una gran cantidad
de sustrato.
c) la inhibición competitiva es cuando el sustrato y el inhibidor compiten por el sitio activo en
la enzima
d) se observa una inhibición competitiva cuando el sustrato y el inhibidor compiten por el sitio
activo en la enzima.
48. ¿Cuál de los siguientes es / son irreversibles?
a) inhibición competitiva
b) Inhibición no competitiva.
c) Inhibición alostérica
d) Ninguno de estos
49. ¿Cuál de los siguientes es un ejemplo de inhibidor irreversible?
a) Iodoacetamida, un modificador de residuos cys en los sitios activos
b) Di-isopropylphosphofluoridate (DIPF) con la enzima acetilcolinesterasa, involucrada en la
transmisión del impulso nervioso
c) Penicilina con glucopéptidos, enzima transpeptidasa involucrada en la síntesis de la pared
celular bacteriana
d) todos estos.
50. La inhibición causada por el producto final de una reacción se llama
a) Inhibición no competitiva.
b) inhibición competitiva
c) Inhibición alostérica
d) Todos estos.
51. ¿Cuáles de los siguientes son enzimas alostéricas?
a) RUBISCO
b) PEP Carboxilasa
c) Fosfofructoquinasa
d) Todos estos.
52. El inhibidor competitivo del ácido malónico se parece a
a) ácido málico
b) ácido fumárico
c) ácido succínico
d) ácido oxaloacetato
53. La inhibición competitiva superada mediante la adición de un sustrato muestra que
a) las enzimas son dependientes del pH
b) las enzimas se componen de proteínas
c) Las enzimas son biocatalizadores.
d) Las enzimas son de naturaleza específica
54. La inhibición de la enzima citocromo oxidasa por el monóxido de carbono es un ejemplo para
a) Inhibición por retroalimentación
b) inhibición competitiva
c) Inhibición no competitiva.
d) Ninguno de los anteriores.
55 . ¿Cuál de las afirmaciones es cierta con respecto a Km?
a) Es la medida de la estabilidad del complejo ES.
b) Es la medida de la estabilidad de la afinidad de una enzima por su sustrato.
c) Una Km alta indica una unión débil al sustrato
d) todos estos
56. Cualquier molécula que actúa directamente sobre una enzima para reducir su velocidad
catalítica se llama
a) regulador
b) represor
c) Inhibidor
d) Moderador
57. ¿Cuáles de las siguientes afirmaciones son verdaderas con respecto a la inhibición de la enzima?
a) Puede ser reversible o irreversible.
b) Reversible puede ser competitivo o no competitivo
c) a y b
d) siempre es reversible
58. El succinato es el sustrato para la succinato deshidrogenasa que convierte el succinato en
fumarato. En presencia de inhibidor competitivo reversible como malonato en lugar de succinato,
la enzima:
a) Km aumenta y Vmax permanece igual.
b) Aumentos de Km y V max.
c) tanto Km como Vmax disminuyen
d) Km disminuye y V max permanece igual.
59. Los inhibidores irreversibles a menudo forman enlaces covalentes con
a) cualquier residuo de aminoácido en o cerca del sitio activo
b) Residuos de triptófano y fenilalanina en o cerca del sitio activo
c) residuos cargados positivamente en o cerca del sitio activo
d) Residuos de Ser o Cys en o cerca del sitio activo
60. Un inhibidor no competitivo reversible se une de manera reversible en un sitio que no sea el
sitio activo. Este enlace vinculante para
a) Incrementa la Km y Vmax permanece constante.
b) Incremento en Vmax y Km permanece constante.
c) disminución de Vmax y Km permanece constante
d) No hay cambios en Vmax y Km.
61. ¿Cuál de los siguientes es un ejemplo de inhibidor irreversible?
a) Di-isopropilfosfluoridato (DIPF) con la enzima acetilcolinesterasa, involucrada en la transmisión
del impulso nervioso
b) Penicilina con glucopéptidos, enzima transpeptidasa involucrada en la síntesis de la pared celular
bacteriana
c) Iodoacetamida, un modificador de residuos cys en los sitios activos
d) todos estos
62. El efecto de un inhibidor competitivo reversible puede ser anulado por
a) aumentando la concentración del producto
b) aumentando la concentración de sustrato
c) aumentando la temperatura
d) ninguno de estos
63. La acción de la pepstatina sobre la enzima renina es un ejemplo de
a) inhibición competitiva
b) inhibición competitiva reversible
c) inhibición no competitiva reversible
d) inhibición irreversible
64. ¿Cuál de los siguientes es un ejemplo típico de "inhibición de retroalimentación"?
a) Reacción de cianuro y citocromo.
b) Medicamentos sulpha y bacterias sintetizadoras de ácido fólico.
c) inhibición alostérica de la hexocinasa por la glucosa-6-fosfato
d) Reacción entre la deshidrogenasa succínica y el ácido succínico
65. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es cierta acerca de los inhibidores competitivos?
a) Es un tipo común de inhibición irreversible
b) En presencia de un inhibidor competitivo, la ecuación de Michaelis-Menten se convierte en c) La
K m aparente disminuye en presencia del inhibidor en un factor α d) La velocidad máxima para la
reacción disminuye en presencia de un inhibidor competitivo View Answer
66. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es cierta sobre los inhibidores no competitivos?
a) Se unen covalentemente en un sitio distinto del sitio activo del sustrato
b) En presencia de un inhibidor no competitivo, la ecuación de Michaelis-Menten se convierte en
c) Aumentan el V max
d) Aparente K m también aumenta Ver respuesta
67. La molécula que actúa directamente sobre una enzima para reducir su velocidad catalítica es
a) Represor
b) Inhibidor
c) Modulador
d) Regulador
Ver respuesta
68. ¿Cuál de los siguientes es un ejemplo de inhibidor irreversible?
a) Disulfiram
b) Oseltamivir
c) Inhibidores de la proteasa
d) DIPF
69. ¿Cuál de los siguientes es un ejemplo de inhibidor reversible?
a) DIPF
b) Penicilina
c) Iodoacetamida
d) Inhibidores de la proteasa
70. ¿Dónde se une el inhibidor a la enzima en la inhibición mixta?
a) En el sitio activo
b) El sitio alostérico
c) No se une a la enzima
d) Se liga al sustrato
