1) Que es el pool de a.a.

Rta//:
El pool de aminoácidos, hace referencia a la concentración y estado de todos los
aminoácidos libres presentes en el organismo, en un momento dado. Como se
mencionó anteriormente está constituido por los aminoácidos libres en los
diferentes líquidos corporales como el intersticial, el plasma y la linfa, entre otros.
Existe un continuo intercambio entre estos a través de las distintas barreras,
membranas celulares, capilares y otras. La cantidad y concentración de cada uno
de los aminoácidos del pool es biológicamente constante, ya que sus variaciones
se producen dentro de límites más o menos estrechos. La constancia del pool
refleja un equilibrio dinámico entre los procesos que le aportan y le sustraen
aminoácidos.

2) Cite los procesos que aportan y sustraen AA del pool.

Rta//:

Los procesos que aportan aminoácidos del pool son los siguientes:

 La absorción intestinal.

La absorción intestinal constituye la fuente principal de ingreso de

nitrógeno metabólicamente útil al organismo, la composición y cuantía de este
aporte depende de la dieta, generalmente una dieta balanceada aporta al pool
entre 70 y 100 gramos de aminoácidos al día.

 El catabolismo de proteínas hísticas.

Consiste en la degradación de las proteínas de nuestro propio organismo,

catalizado por enzimas proteolíticas, muchas se localizan en los lisosomas y se
han denominado genéricamente catepsinas. El catabolismo de proteínas hísticas
está sometido a regulación, resulta inhibido por diferentes aminoácidos y por la
insulina, el glucagón y los glucocorticoides aceleran este proceso. Esta posibilidad
de regulación tiene poder adaptativo en situaciones tales como el ayuno, la fiebre
y otros. El catabolismo de proteínas hísticas aporta alrededor de 140 gramos de
aminoácidos diariamente al pool en un individuo normal.
  La síntesis de aminoácidos.

La síntesis de aminoácidos se refiere a la formación de estos compuestos a partir

de biomoléculas precursoras que se obtienen de las vías metabólicas de los
glúcidos. Si bien es cierto que mediante este proceso se aportan aminoácidos al
pool, pero presenta limitaciones cualitativas, ya que por no contar con las vías
metabólicas correspondientes, nuestro organismo es incapaz de sintetizar algunos
de los aminoácidos presentes en el pool.

Los procesos que sustraen aminoácidos del pool son los siguientes:

 La síntesis de proteínas.

La síntesis de proteínas sustrae aminoácidos del pool, lo cual este proceso está
sujeto a una estricta regulación genética, para que se efectúe la misma es
necesario que todos los aminoácidos que componen las proteínas estén presentes
en el pool en cantidades adecuadas.

 La síntesis de otros compuestos nitrogenados (no proteínicos).

La síntesis de otros compuestos nitrogenados se refiere a la utilización de

aminoácidos en la formación de otros compuestos nitrogenados de bajo peso
molecular tales como creatina, nucleótidos, grupos hemo, etc. Se comprende que
esta utilización sustrae aminoácidos de su pool y debe tenerse en cuenta que esta
sustracción es selectiva en el sentido que cada uno de estos compuestos tiene
como precursores determinados aminoácidos, en donde la intensidad de estos
procesos depende de la vía particular de que se trate, el tipo de tejido y el estado
fisiológico del organismo.

 El catabolismo de aminoácidos.

El catabolismo de aminoácidos es otro de los procesos que sustrae aminoácidos

del pool, representa la vía de degradación de dichos compuestos con función
fundamentalmente energética (obtención de energía metabólica en forma de ATP).
Se utilizan cada día unos 70 gramos con estos fines, lo que cubre el 20% de las
necesidades calóricas de un adulto normal. Este aporte puede incrementarse
durante el ayuno y también de acuerdo con la composición de la dieta y el estado
metabólico del organismo.
3) Como se comportan los procesos que aportan y sustraen AAs al pool en la
ingestión abundante de proteínas de bajo valor biológico.

Rta//:
El valor nutritivo de las proteínas depende de su digestibilidad, que depende a su
vez de la estructura, es decir, de su composición aminoacídica. El contenido de
aminoácidos esenciales determina el valor biológico, es decir, el mayor
aprovechamiento fisiológico de una proteína por parte del organismo.

Las proteínas de bajo valor biológico contienen un menor número de aminoácidos

esenciales, o presentan alguno de ellos en cantidades pequeñas. También se les
llama proteínas de peor calidad o incompletas, y son de origen vegetal.

Los efectos por ingestión abundante de proteínas de bajo valor biológico, se

reflejan en la síntesis de proteínas que es un proceso que sustrae aminoácidos
del pool, en donde la síntesis requiere que todos los aminoácidos estén presentes
(esenciales y no esenciales), por lo tanto se dará una disminución a la síntesis
debido a la falta de algunos aminoácidos esenciales presentes en las proteínas
ingeridas.

4) Lo mismo para el postprandial y ayuno.

Rta//:
Para estos casos el pool se ve afectado por el catabolismo de aminoácidos, que
es otro de los procesos que sustrae aminoácidos del pool, y representa la vía de
degradación de dichos compuestos con función fundamentalmente energética
(obtención de energía metabólica en forma de ATP), ya que en estas condiciones
los aminoácidos son los que pueden dar energía, debido a la falta de
carbohidratos y lípidos.

5) Mencione las reacciones generales del metabolismo de los AAs

Rta//:
Son tres tipos de reacciones más generales que se presentan en el metabolismo
de los AA. El piridoxal fosfato (PLP), un derivado de la vitamina B6, actúa como
coenzima en dos de esas reacciones.
 TRANSAMINACIONES

Son reacciones donde se traspasa el grupo amino desde un a-aminoácido a un a-

cetoácido, convirtiéndose el 1º en a-cetoácido, y el 2º en un a-aminoácido. Las
enzimas que catalizan estas reacciones son las transaminasas y necesitan el
piridoxal fosfato como coenzima.

Cuando predomina la degradación, la mayoría de los aminoácidos cederán su

grupo amino al a-cetoglutarato que se transforma en glutamato (GLU), pasando
ellos al a-cetoácido correspondiente.

 DESAMINACION OXIDATIVA

El AA pierde el grupo amino y pasa a a -cetoácido. Esta reacción reversible puede

convertir el GLU en a-cetoglutarato para su degradación, pero también puede
sintetizar GLU. Luego es una reacción que actuará en sentido degradativo o en
sentido biosintético según las necesidades celulares.
 DESCARBOXILACION

Los AA se descarboxilan y forman aminas biógenas, ellas o sus derivados tienen

muy importantes funciones biológicas (hormonas, neurotransmisores,
inmunomoduladores, etc.): histamina, etanolamina, serotonina, feniletilamina, etc.
Desde la TYR, por descarboxilación y otras reacciones, se producen la familia de
las catecolaminas: dopamina, noradrenalina y adrenalina.
El TRP se descarboxila a triptamina y ésta se convierte en Serotonina.

6) Describa la reacción catalizada por la GOT y la GPT.

Rta//:
Las transaminasas están por todo el organismo y las más conocidas son:

 La Glutamato-oxalacetato transaminasa (GOT), llamada también aspartato

aminotransferasa (AST), que está en el hígado, miocardio, riñón, encéfalo y
musculatura esquelética.

Cataliza la reacción en donde se da la transferencia del grupo amino del

glutamato al oxalacetato con la formación de aspartato y a-cetoglutarato.

GOT

Glutamato Oxalacetato Aspartato a-cetoglutarato

ao
 La Glutamato-piruvato transaminasa (GPT), o bien alanina aminotransferasa
(ALT) está presente en concentraciones mucho más elevadas en el hígado que
en los demás tejidos.

Cataliza la reacción en donde se da transferencia del grupo amino de la

glutamato al piruvato con la formación de alanina y a-cetoglutarato.

GPT

7) Cuando comienza la hepatitis viral la actividad de transaminasas en sangre

aumenta. Sin embargo en la medida que el paciente va mejorando los niveles
de la enzima van disminuyendo. ¿Cuál es el fundamento de este fenómeno?

Rta//:
Las transaminasas son enzimas que encontramos en el interior de las células
hepáticas, las cuales pueden aumentan sus niveles cuando se presentan hepatitis
virales (ya sean agudas o crónicas), consumo abusivo de alcohol, cáncer hepático,
cirrosis, u obstrucciones graves de la vía biliar.
Cuando ocurre algún daño en el tejido hepático, las células se destruyen y liberan
su contenido hacia la sangre, y dentro de este contenido están las transaminasas
GOT Y GPT.
En el caso de la Hepatitis A, la GPT y la GOT están extremadamente altas.
Mayormente las enfermedades hepáticas causan mayor aumento de la GPT que
de la GOT, pero cuando estamos en presencia de valores de GOT superiores a
los de GPT podemos hablar de fallas agudas del hígado o procesos más
complicados e irreversibles del órgano, como la Cirrosis (disminución progresiva
de las funciones del hígado).
Gradualmente se vuelve a los valores normales de transaminasas en sangre
conforme se produce la curación del paciente de estas enfermedades. Pero es
necesario subrayar que cuando el daño hepático se ha establecido de modo
crónico o se ha producido una rotura notable de células hepáticas, con
transformación cirrótica, la bajada de las transaminasas no indica curación sino
que es señal de que ya no hay más células hepáticas que viertan
estas enzimas en la sangre (índice de pronóstico negativo).

8) Cuáles son los signos que usted espera encontrar en un paciente con
Fenilcetonuria. Explique su respuesta teniendo en cuenta el defecto molecular
que origina la enfermedad

Rta//:
La Fenilcetonuria es una enfermedad hereditaria, lo cual significa que se transmite
de padres a hijos. Ambos padres deben transmitir una copia defectuosa del gen
para que el hijo padezca la enfermedad.

Los pacientes con Fenilcetonuria carecen de una enzima denominada fenilalanina

hidroxilasa, necesaria para descomponer el aminoácido esencial fenilalanina, que
se encuentra en alimentos que contienen proteína.

La fenilalanina juega un papel en la producción corporal de melanina, el pigmento

responsable del color de la piel y del cabello. Por lo tanto, en paciente en el caso
de los niños con esta afección usualmente tienen un cutis, cabello y ojos más
claros que sus hermanos o hermanas sin la enfermedad.

Otros síntomas pueden incluir; Retraso de las habilidades mentales y sociales,

tamaño del cabeza mucho más pequeño de lo normal, Hiperactividad,
Convulsiones, Erupción cutánea

Si la Fenilcetonuria se deja sin tratamiento o si se consumen alimentos que

contienen fenilalanina, el aliento, la piel, el cerumen y la orina pueden tener un olor
"a ratón" o "a moho". Este olor se debe a la acumulación de sustancias de
fenilalanina en el cuerpo, en algunos casos sin la enzima, los niveles de
fenilalanina se acumulan en el cuerpo, dañando el sistema nervioso central y
ocasionan daño cerebral

9) Cuál es el valor biológico de una proteína que no tiene leucina.

Rta//:
El valor biológico (BV) es una escala de mediciones utilizadas para determinar qué
porcentaje de una fuente dada de nutriente es utilizada por el cuerpo. La escala
para fuentes proteicas es la más frecuentemente aplicada. Valor biológico es
derivado tomando en cuenta una proteína ingerida como medida base, calculando
el nitrógeno contenido en ella (ingreso) versus el nitrógeno excretado (salida).

Cuando una proteína es baja en leucina, el BV es bajo. La leucina es un

aminoácido esencial que se necesita en mayor cantidad por gramos de proteína
ingerida diariamente. Un BV bajo puede ser compensado por el consumo de otras
proteínas, cuando se combina esta proteína con una con alto contenido de
leucina, el BV combinado será más alto que la primera proteína sola.

10) Cite ejemplos alimentos que tienen proteínas de alto valor biológico.

Rta//:
El valor biológico BV es muy importante para vegetarianos, quienes no consumen
proteína animal. En general proteínas animales tienen más BV que proteínas
vegetales por eso los vegetarianos deberán seleccionar ingeniosamente fuentes
de proteína para obtener así un alto BV

Producto Valor Biológico

Huevo entero 93.7

Leche 84.5

Pescado 76.0

Carne 74.3

Sojas 72.8

Arroz, refinado 64.0

Trigo, entero 64.0

Maíz 60.0

Frijoles, secos 58.0

La proteína de la clara de huevo es considerada por tener uno de los perfiles más
altos de aminoácidos para la nutrición humana. Proteínas vegetales generalmente
tienen bajo contenido de algunos aminoácidos esenciales tal como lisina y
Metionina. La proteína de soya es una de las mejores proteínas vegetales, sin
embargo, la diferencia más prominente es la proporción del contenido de azufre de
aminoácidos sulfurados esenciales como Metionina. La proteína de la clara de
huevo tiene aproximadamente tres veces más Metionina que las encontradas en
proteína de soya.

11) Si usted a un paciente le suministra en una comida dos proteínas A y B. La

proteína A tiene un VB de 70 y el aminoácido deficiente es triptófano y la
proteína B tiene un VB de 50 y el aminoácido deficiente es la leucina y a otro
paciente le suministra las proteínas C y D ambas con un VB de 80 pero el
aminoácido deficiente es el mismo. Cual combinación resultara mejor. Explique
su respuesta.

Rta//:
Cabe resaltar que la leucina y el triptófano son aminoácidos esenciales, es decir
que son necesarios para el cuerpo pero que tienen que provenir de una dieta
diaria de proteínas. La leucina es el aminoácido que mayor cantidad se requiere
por gramos de proteínas ingerida, mientras que el triptófano, de todos los
aminoácidos esenciales es que menor cantidad se requiere en el cuerpo.

Entonces en comparación con las dos combinaciones proteicas, resultaría mejor la

combinación de la proteína C y D, ya que ambas presentan un mismo valor
biológico alto, lo que conlleva a que el valor biológico total tenga un mejor
equilibrio en cuanto a los dos aminoácidos deficientes.

12) Cuál es la importancia cuantitativa y cualitativa de las proteínas de la dieta.

Rta//:
La importancia cuantitativa y cualitativa de las proteínas de la dieta, se sujeta en
mantener el estado de salud y un crecimiento y desarrollo adecuados nuestro
organismo debe obtener a diario cantidades adecuadas de aminoácidos,
especialmente algunos de ellos que no somos capaces de sintetizar. Sin embargo,
como los alimentos que consumimos de manera habitual no contienen cantidades
apreciables de aminoácidos en estado libre, son las proteínas presentes en ellos,
una vez digeridas, las que nos aportan estos importantes nutrientes. Por esta
razón se suele hacer referencia a las necesidades de consumo de proteínas como
requerimiento nutricional. Las cantidades de proteínas de los alimentos que
satisfacen estas necesidades constituyen las necesidades cuantitativas, pero
como la composición aminoacídica de las diferentes proteínas no es la misma, no
todas tienen la misma capacidad de satisfacer estas necesidades, siendo este
aspecto referido a la composición de estos nutrientes la vertiente cualitativa de
estas necesidades

13) Explique utilizando un esquema y ejemplos como algunos AAs pueden

transformarse en lípidos.

Rta//:

Luego de formarse acetil-CoA, se puede iniciar la síntesis de ácidos grasos, lo

cual el principal precursor de los ácidos grasos es el malonil-CoA (que proviene a
su vez del acetil-CoA), una molécula que aporta dos de sus tres átomos de
carbono al esqueleto carbonado del ácido graso en crecimiento.

14) Como se sintetizan los aminoácidos en el organismo.

Rta//:
La síntesis de aminoácidos ocurre en el caso de que el organismo no tenga
suficiente ingesta de proteínas para obtener aminoácidos durante un periodo
extendido de tiempo. Esta vía es el último recurso ya que hay un alto coste
energético y no es conveniente en caso de que el organismo se encuentre bajo
situaciones de ayuno extremo.
La síntesis de aminoácidos se desarrolla a un ritmo variable, dependiendo de las
necesidades que existan en la célula respecto a cada aminoácido particular. Las
rutas metabólicas son muy variadas; en el caso de los mamíferos existen vías
anabólicas para unos once aminoácidos, denominados no esenciales.

La mayor parte de los aminoácidos no esenciales se sintetizan a través de vías

metabólicas muy simples con una secuencia de unas pocas reacciones. Los
sustratos iníciales son metabólitos intermediarios del ciclo del ácido cítrico, de la
glucólisis o de la ruta de las pentosas-fosfato.
Estas moléculas aportan el esqueleto carbonado e incorporan el nitrógeno
orgánico, fundamentalmente, glutamato o de la glutamina.
Existe un grupo de nueve aminoácidos, denominados esenciales, que deben ser
ingeridos con la dieta, ya que o bien no pueden sintetizarse, o el ritmo de síntesis
no cubre las necesidades del organismo en una situación concreta. En el caso del
aminoácido Arginina, la cantidad necesaria para el adulto se obtiene a través del
ciclo de la urea, pero durante la infancia, cuando se está desarrollando el
crecimiento y la síntesis proteica se realiza a mayor escala, la producción del ciclo
de la urea no es suficiente y se ha de incorporar en la dieta. El mismo caso ocurre
también con otro aminoácido como la Histidina. Aparte de éstos, el resto se puede
formar cuando la cantidad de los mismos, bien procedente de la degradación
proteica o bien de la dieta, no es suficiente para permitir el proceso de recambio
proteico.

15) Como se sintetizan los ácidos nucleícos en el organismo explicar los procesos.

Rta//:
Los ácidos nucleicos son los depositarios moleculares de la información genética,
además son grandes polímeros formados por la repetición de monómeros
denominados nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster. Se forman
largas cadenas; algunas moléculas de ácidos nucleícos llegan a alcanzar tamaños
gigantescos, de millones de nucleótidos encadenados.

Existen dos tipos básicos, el ADN y el ARN, que se diferencian:

 por el glúcido (la pentosa es diferente en cada uno; ribosa en el ARN

y desoxirribosa en el ADN).
 las bases nitrogenadas: adenina, guanina, citosina y timina, en el ADN;
adenina, guanina, citosina y uracilo, en el ARN.

 las Hélices: Mientras que el ADN tiene doble helice, el ARN tiene solo una
cadena.

Los nucleótidos se unen entre sí a través del grupo hidroxilo en 5’ de un nucleótido

y el grupo hidroxilo en 3’ del otro mediante un grupo fosfato (enlace fosfodiéster).

Por tanto, se forma un esqueleto covalente dado por las pentosas y fosfatos
alternados, mientras las bases se disponen lateralmente unidas a este esqueleto.

Cada hebra de ácido nucleico tiene una orientación química: el extremo 5’ tiene un
grupo hidroxilo o fosfato en C5’ de su azúcar terminal, mientras que el extremo 3’
contiene un hidroxilo en C3’.
La direccionalidad 5’ 3’ es fundamental tanto para la replicación del DNA
como para su transcripción a RNA

La secuencia de los nucleótidos determina el código de cada ácido nucleico

particular. A su vez, este código indica a la célula cómo reproducir un duplicado de
sí misma o las proteínas que necesita para su supervivencia

Estructura del ADN

El ADN está formado por la unión de muchos desoxirribonucleicos. La mayoría de

las moléculas de ADN poseen dos cadenas anti paralelas (una de 5’-3’, y la otra
de 3’-5’) unidades entre si mediante las bases nitrogenadas, por medio de puentes
de hidrogeno. Es una estructura tridimensional, se distinguen distintos niveles:

Estructura primaria:
Secuencia de nucleótidos encadenados. Es en estas cadenas donde se encuentra
la información genética, y dado que el esqueleto en el mismo para todos, la
diferencia de la información radica en la distinta secuencia de bases nitrogenadas.
Esta secuencia presenta un código, que determina una información u otra, según
el orden de las bases.

Estructura secundaria:
Es una estructura de doble hélice. Permite explicar el almacenamiento de la
información genética y el mecanismo de duplicación del ADN. Fue postulada por
Watson y crick.

Estructura terciaria:
Se define como se almacena el ADN en un espacio reducido, para formar los
cromosomas. Varía según se trate de organismos procariotas o eucariotas.

En el procariota el ADN se pliega como una super-helice, generalmente en forma

circular y asociada a una pequeña cantidad de proteínas. Lo mismo ocurre en los
orgánulos como las mitocondrias y los cloroplastos.

En la eucariota dado que la Cantidad de ADN de cada cromosoma es muy grande

y el empaquetamiento ha de ser más complejo y compacto, para ello se necesitan
las proteínas como las histonas y otras proteínas.
El acido Ribonucleico (ARN)

El ARN, llamado también RNA, es el ácido ribonucleico (de estructura helicoidal),

es decir, uno de los dos tipos de ácidos nucleicos, cuyo azúcar es una ribosa, y se
halla dentro de las células tanto procariotas como eucariotas. Al igual que el ADN,
el ácido ribonucleico posee cuatro bases nitrogenadas, dos púricas: adenina y
guanina, y dos pirimídicas: citosina y uracilo.
El ARN, que tiene tan sólo una única cadena polinucleótida y es un componente
estable, se encarga de colaborar con la síntesis de proteínas, y dirigir en
ensamblaje correcto de aminoácidos.
En la célula, el ARN se encuentra en mayor cantidad en el citoplasma, en el
núcleo sólo se halla en muy pequeña proporción. Existen tres tipos de ARN según
su función: ARN mensajero, ARN ribosómico, y ARN de trasferencia.

El ARN mensajero
Se encarga de llevar la información genética del núcleo celular a los ribosomas,
que se encuentran en el citoplasma.
ARN mensajero: molécula de ARN que representa una copia en negativo de las
secuencias de aminoácidos de un gen. Las secuencias no codificantes (intrones)
han sido ya extraídas. El ARNm es un completo reflejo de las bases del ADN, es
muy heterogéneo con respecto al tamaño, ya que las proteínas varían mucho en
sus pesos moleculares. Es capaz de asociarse con ribosomas para la síntesis de
proteínas y poseen una alta velocidad de recambio.
El ARN mensajero es una cadena simple, muy similar a la del ADN, pero difiere en
que el azúcar que la constituye es ligeramente diferente (se llama Ribosa,
mientras que la que integra el ADN es Desoxi Ribosa). Una de las bases
nitrogenadas difiere en el ARN y se llama Uracilo, sustituyendo a la Timina.

El ARN ribosómico

Es el que se ubica en los ribosomas (organelas) brindándoles estabilidad en su

metabolismo, y es, de los tres tipos de ARN, el que se encuentra en mayor
cantidad dentro de la célula.
Está formado por una sola cadena, aunque presenta zonas de doble hélice.
Tipo de ARN cuyas principales características son:
Cada ARNr presenta cadena de tamaño diferente, con estructuras secundaria y
terciaria.
Forma parte de las subunidades ribosómicas cuando se une con muchas
proteínas. Está vinculado con la síntesis de proteínas.
El ARN de trasferencia

Que se elabora en el núcleo pero que pasa al citoplasma velozmente, se encarga

de trasporte de aminoácidos (monómeros de la proteína). Los ARNt representan
aproximadamente el 15% del ARN total de la célula. Un ARNt tiene una longitud
de entre 65 y 110 nucleótidos, lo que corresponde a una masa molecular de
22.000 a 37.000 Dalton. Se encuentra disuelto en el citoplasma celular. Pueden
presentar nucleótidos poco usuales como ácido pseudouridílico, ácido inosílico e
incluso bases características del ADN como la timina.
Los estudios del ARN comenzaron en 1868, con su descubrimiento, realizado por
Friedrich Miescher, quien fue además la primera persona en estudiar el ADN; es
decir, Miescher fue quien impulsó primeramente el estudio de los ácidos nucleicos.

ARN heterogéneo nuclear

ARN heterogéneo nuclear = ARNm primario: localizado en el núcleo y de tamaño

variable. Precursor del ARN mensajero, se transforma en él tras la eliminación de
los intrones, las secuencias que no codifican genes.