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“AÑO DE LA LUCHA CONTRA LA CORRUPCIÓN Y LA IMPUNIDAD”
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
ESCUELA PROFESIONAL DE MEDICINA HUMANA
CURSO: BIOQUIMICA Y NUTRICION
MONOGRAFÍA:
ENZIMAS DIGESTIVAS
INTEGRANTES:
POVES OLLAGUE, MIRELLA
QUIROZ PILCON, LIZ VALERIA
DOCENTE:
DR. ENRIQUE AVILA ZAMORA
DRA. LIDIA MARIANELLA LÓPEZ OROPEZA
LIMA 2019
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ÍNDICE
1. INTRODUCCIÓN………………………………………………………………….3
2. ENZIMAS DIGESTIVAS………………………………………………………….4
3. ENZIMAS QUE PARTICIPAN EN LA DEGRADACION DE
PROTEINAS……………………………………………………………………….5
3.1 PEPTIDASAS O PROTEASAS………………………………………………6
3.1.1PEPSINA……………………………………………………………..7
3.1.2TRIPSINA…………………………………………………………….8
3.1.3QUIMOTRIPSINA……………………………………………………9
4. ENZIMAS QUE PARTICIPAN EN LA DEGRADACION DE
CARBOHIDRATOS……………………………………………………………...10
4.1 AMILASAS……………………………………………………………………10
4.1.1 Α-AMILASA…………………………………………………………..11
4.1.2 Β-AMILASA…………………………………………………………….11
4.1.3 Γ-AMILASA…………………………………………………………..11
5. ENZIMAS QUE PARTICIPAN EN LA DEGRADACIÓN DE LÍPIDOS…….12
5.1 LIPASAS………………………………………………………………………….13
5.1.1LIPASAS PANCREÁTICAS………………………………………………13
6. CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS DIGESTIVAS……………………..14
7. SITIO DE ACCION……………………………………………………………….14
8. SU SUSTRADO Y EL PRODUCTO…………………………………………….15
9. CONCLUSIONES…………………………………………………………………17
10. ANEXOS………………………………………………………………………….17
11.BIBLIOGRAFIAS…………………………………………………………………18
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1. INTRODUCCIÓN
Las enzimas digestivas son moléculas creadas por nuestro cuerpo que se encargan
de romper los polímeros presentes en los alimentos en moléculas más pequeñas
para que puedan ser absorbidas con facilidad. En otras palabras: las enzimas son
esenciales para una digestión sana.
Por esta razón hay que cuidarlas. Una dieta deficiente o el envejecimiento pueden
reducir la producción de enzimas y perjudicar al organismo.
Cada enzima tiene una función específica: algunas se encargan al transporte de
nutrientes, otras a la eliminación de desechos tóxicos o a la purificación de la sangre
en el hígado o la nutrición del cerebro.
Existen tres tipos de enzimas digestivas según el tipo de alimento sobre el que
actúan.
Las lipasas son aquellas de digieren las grasas. Tras su descomposición en ácidos
grasos y glicerina, son sintetizadas por el páncreas.
Las proteasas son las que rompen los enlaces peptídicos de las proteínas,
reduciéndolas a monómeros orgánicos denominados aminoácidos. Se originan en
el estómago o en el páncreas.
Las llamadas amilasas degradan los almidones y los azúcares complejos de la
dieta, mediante la ruptura de los enlaces glucídicos, liberando monosacáridos
(especialmente glucosa). Existen 3 tipos de amilasas: la ptialina, la amilasa
pancreática y la amilasa duodenal.
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2. ENZIMAS DIGESTIVAS
Las enzimas digestivas son enzimas que rompen los polímeros presentes en
los alimentos en moléculas más pequeñas que puedan ser absorbidas con
facilidad. Las enzimas digestivas se encuentran en el tubo digestivo de
los animales donde colaboran en la digestión del alimento, así como en el interior
de las células, sobre todo en los lisosomas.
Existen enzimas digestivas en la saliva, en el jugo gástrico, en el jugo pancreático y
en las secreciones intestinales.
Existen varios tipos de enzimas digestivas como:
- Lipasa: Producida por el páncreas, es la enzima encargada de la
descomposición de las grasas.
- Lactasa: Producida por el intestino delgado, es la enzima que ayuda a
descomponer la azúcar de la leche, es decir la lactosa.
- Proteasa: Encargada de ayudar a la buena digestión de las proteínas que
ingieres, las descompone en aminoácidos y péptidos.
- Amilasa: Producida en las glándulas salivales, ayuda a la absorción de
los carbohidratos y los azúcares.
- Bromelina: Es un conjunto de enzimas derivadas de la pulpa de la piña,
ayudan a la digestión y se usa para quemar la grasa y bajar de peso.
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3. ENZIMAS QUE PARTICIPAN EN LA DEGRADACION DE
PROTEINAS.
La ingestión diaria de proteínas es de aproximadamente 70-90 g, siendo sus fuentes
principales la carne y los productos lácteos. Además de la fuente dietética, una parte
importante de las proteínas que llegan al intestino proceden también de las
secreciones digestivas (25%) o la descamación de células epiteliales (25%). 1
La digestión de las proteínas se inicia por acción de la pepsina del estómago, dando
lugar a la formación de polipéptidos, oligopéptidos y algunos aminoácidos. La
digestión se continúa en el intestino gracias a las proteasas del jugo pancreático
(tripsina, quimotripsina, carboxipeptidasas, colagenasa y elastasa), formándose ya
oligopéptidos (30%) y diferentes aminoácidos (70%).
Al igual que ocurría con los glúcidos, la digestión se completa a nivel del borde en
cepillo de las células intestinales o enterocitos. Estos con tiene una serie
de aminopeptidasas orientadas hacia el exterior de la membrana, que hidrolizan la
mayor parte de los péptidos, liberando aminoácidos. Una pequeña parte de los
péptidos pueden, no obstante, pasar al interior de las células a través de un
transportador ligado a H+ y se hidrolizan a aminoácidos por medio de Peptidasas
citoplasmáticas. Los mecanismos de absorción de los aminoácidos son transporte
activo secundario acoplado al sodio, existiendo cuatro tipos de transportadores
distintos, para los aminoácidos neutros, básicos, ácidos y uno específico
para prolina e hidroxiprolina.1
La mayor parte de los productos de la digestión de las proteínas se absorben en el
intestino delgado. Al intestino grueso sólo llegan pequeñas cantidades que serán
catabolizadas por la flora intestinal. Es importante señalar que, aunque en
6
proporciones muy pequeñas, también es posible la absorción intestinal de proteínas
por mecanismos de pinocitosis. La importancia nutritiva es mínima, pero sí puede
tener interés al desencadenar una respuesta inmunológica.
3.1 PEPTIDASAS O PROTEASAS
Este grupo enzimático, que se origina en el estómago o en el páncreas, posee la
capacidad de actuar sobre los enlaces peptídicos de las
macromoléculas proteicas reduciéndolas a monómeros orgánicos
denominados aminoácidos.
Son enzimas que rompen los enlaces peptídicos de las proteínas. Usan
una molécula de agua para hacerlo y por lo tanto se clasifican como hidrolasas.
Las Peptidasas se encuentran naturalmente en organismos vivos, donde se usan
para la digestión molecular y la reducción de proteínas no deseadas. Las
Peptidasas pueden romper ya sea enlaces peptídicos específicos (Proteólisis
limitada), dependiendo en la secuencia de aminoácidos de la proteína, o pueden
reducir un péptido completo a aminoácidos. (Proteólisis ilimitada)2
La función de las Peptidasas es inhibida por enzimas inhibidoras de proteasas.
Los inhibidores de proteasas naturales no se deben confundir con los inhibidores de
proteasas usados en la terapia anti-retroviral. Algunos virus, incluyendo al VIH,
dependen de las proteasas en sus ciclos reproductivos, es por eso que los
inhibidores de proteasas se desarrollan como métodos antivirales.
Como las Peptidasas son en sí mismas péptidos, es natural preguntarse si las
Peptidasas se pueden degradar. Es un hecho conocido que muchas Peptidasas se
desdoblan a sí mismas. Esto puede ser un método importante de regulación de la
actividad de las Peptidasas.
CLASIFICACIÓN DE LAS PEPTIDASAS
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Las Peptidasas -según la base de datos MEROPS - se clasifican de acuerdo a las
similitudes de su estructura tridimensional. Estas incluyen los Clan que contienen
todas las Peptidasas que se han originado de un mismo ancestro común de
Peptidasas. Si la estructura tridimensional no está disponible, la clasificación se
hace basándose en el orden de los residuos catalíticos de la cadena peptídica y las
secuencias que los flanquean.2
- Serin peptidasas
- Treonin peptidasas
- Cistein peptidasas
- Aspartil peptidasas
- Metalopeptidasas
- Glutamil peptidasas
Mixtas con un tipo catalítico (Serin, Cistein, Treonin)
Entre los Clan se agrupan las familias que es un grupo de Peptidasas homólogas.
La homología se basa en similitudes significantes de las secuencia de aminoácidos.
La Treonin y Glutamil peptidasas no fueron descritas hasta 1995 y 2004,
respectivamente. El mecanismo usado para romper un enlace peptídico implica
hacer de un residuo del aminoácido que tenga Cisteína y Treonina (peptidasas) o
una molécula de agua (Aspartil, Metalo- y Glutamil peptidasas) nucleofílicas, de
modo que pueda atacar al grupo carbonil del péptido. Un modo de hacer nucleófilos
es mediante una triada catalítica, en donde un residuo de histidina es usado para
activar la cerina, cisteína o treonina como nucleófilo.2
3.1.1 PEPSINA
Pepsina. Enzima digestiva que degrada las proteínas de los alimentos. Es
segregada por las células de las paredes del estómago. Se libera en forma de
pepsinógeno.
Al pepsinógeno exponerse al ácido clorhídrico en el estómago, se despliega y se
descompone en la pepsina. La pepsina descompone las proteínas en porciones
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más reducidas (polipéptidos) y aminoácidos, sin degradarla por completo, función
que realizan otras enzimas en el intestino. La pepsina es segregada por las células
de la mucosa gástrica. Requiere de un bajo pH o pH ácido para funcionar; el pH
adecuada oscila entre 1,5 y 2,5. Los aminoácidos que se liberan gracias a la pepsina
son la fenilalanina, el triptófano y la tirosina principalmente.3
La función del ácido clorhídrico es desnaturalizar a las proteínas; activar el cambio
de pepsinógeno a pepsina y así comenzar la hidrólisis de las proteínas. El
pepsinógeno es la forma inactiva de la pepsina.
La pepsina hidroliza preferentemente los enlaces peptídicos, que su grupo amino
pertenece a aminoácidos aromáticos, aunque realiza este proceso de forma lenta
en otros enlaces.3
3.1.2 TRIPSINA
La tripsina es una enzima peptidasa, que rompe los enlaces peptídicos de
las proteínas mediante hidrólisis para formar péptidos de menor tamaño y
aminoácidos. La tripsina es producida en el páncreas y secretada en
el duodeno (parte del intestino), donde es esencial para la digestión.
La tripsina es producida por el páncreas en forma de tripsinógeno (enzima inactiva),
y luego es activado en el duodeno por la enteropeptidasa a tripsina (enzima activa)
mediante corte proteolítico.
La tripsina fue descubierta en 1876 por el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne mientras
estudiaba el mecanismo de la digestión
La tripsina es secretada en el páncreas, actúa en el duodeno hidrolizando péptidos
en sus componentes estructurales básicos conocidos como aminoácidos (éstos
péptidos a su vez son el resultado de la actividad de la enzima pepsina, que degrada
proteínas en el estómago). Esto es necesario para el proceso de absorción de las
proteínas presentes en los alimentos, ya que a pesar de que los péptidos son mucho
más pequeños con respecto a las proteínas, son aún demasiado grandes para ser
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absorbidos por la membrana del intestino.4 La tripsina realiza la hidrólisis de los
enlaces peptídicos. El mecanismo enzimático es igual al de las otras proteasas de
Serina: una tríada catalítica convierte a la serina del sitio activo en nucleofílica. Esto
se logra modificando el ambiente electrostático de la serina. La reacción enzimática
catalizada por las tripsinas es termodinámicamente favorable, pero tiene una alta
energía de activación (es cinéticamente desfavorable). Las tripsinas tienen un pH
óptimo de operación de 8 y una temperatura óptima de operación de 37 °C.
3.1.3 QUIMOTRIPSINA
La Quimotripsina es una enzima que puede realizar proteólisis. La quimotripsina
consiste en una cadena polipeptídica de 245 residuos, con cinco enlaces desulfuro
(-S-S-). Es una enzima digestiva encargada de degradar las proteínas de los
alimentos en el intestino. Es un tipo de proteasa que está en una familia conocida
como serina proteasas, también conocido como serina endopeptidasas. Tienen ese
nombre porque el aminoácido serina se encuentra en su centro activo. 5
La quimotripsina in vivo es una enzima proteolítica que actúan en los sistemas
digestivos de los mamíferos y otros organismos. Facilita la rotura de enlaces
peptídicos por reacciones hidrolíticas, un proceso que a pesar de
ser termodinámicamente favorable ocurre de forma extraordinariamente lenta en
ausencia de catalizadores. El principal sustrato de la quimotripsina incluye
el triptófano, tirosina, fenilalanina y metionina, que son hidrolizados en el carboxilo
terminal. La quimotripsina rompe detrás de aminoácidos aromáticos. Al igual que
muchas proteasas, la quimotripsina también hidroliza enlaces éster in vitro,
característica que permite la utilización de sustratos análogos como el éster N-acetil-
L-fenilalanina-p-nitrofenil para análisis enzimáticos.5
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4. ENZIMAS QUE PARTICIPAN EN LA DEGRADACION DE
CARBOHIDRATOS
Cuando nos alimentamos normalmente, incorporamos entonces
carbohidratos simples y complejos, proteínas y lípidos además de
las vitaminas y minerales contenidos en ellos.
La digestión de los carbohidratos complejos, comienza en la boca, a través de la
saliva, la cual descompone los almidones.
Luego en el estómago, gracias a la acción del ácido clorhídrico, la digestión
continúa, y termina en el intestino delgado. Allí una enzima del jugo pancreático
llamada amilasa, actúa y trasforma al almidón en maltosa (dos moléculas de
glucosa). La maltosa, en la pared intestinal, vuelve a ser trasformada en glucosa.
Estas mismas enzimas intestinales son las encargadas de trasformar a todos los
carbohidratos, como por ejemplo la lactosa, sacarosa. Entonces todos serán
convertidos en monosacáridos: glucosa, fructosa y galactosa.
Ya en forma de monosacáridos es como nuestro organismo los absorbe, pasando
al hígado donde posteriormente serán transformados en glucosa.
4.1 AMILASAS
Se denomina amilasa a una enzima que tiene la capacidad de dividir el almidón en
sus diversos componentes. Es una enzima hidrolasa que tiene la función de
catalizar la reacción de hidrólisis de los enlaces 1-4 entre las unidades de glucosa al
digerir el glucógeno y el almidón para formar fragmentos de glucosa
(dextrinas, maltosa) y glucosa libre. En los animales se produce principalmente en
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las glándulas salivales (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas.
Tiene actividad enzimática a un pH de 7
4.1.1 Α-AMILASA
(Nombre alternativos: 1,4-α-D-glucano-glucanohidrolasa; glucogenasa).
Las amilasas son enzimas dependientes de calcio, completamente afuncionales en
ausencia de iones de calcio6. Actúan a lo largo de cualquier punto de la cadena de
los carbohidratos, descomponiéndolos en dextrina desde la amilopectina. Dado que
puede actuar en cualquier punto de la cadena es más rápida que la β-amilasa. En
los animales es una enzima digestiva mayor y su pH óptimo está entre 6,7 y 7,2.
4.1.2 Β-AMILASA
(Nombres alternativos: 1,4-α-D-glucano-maltohidrolasa; amilasa sacarogénica).
Otra forma de amilasa, la β-amilasa es también sintetizada por bacterias, hongos y
plantas. Actúa desde el extremo no reductor de la cadena, catalizando la hidrólisis
del segundo enlace α-1,4, rompiendo dos unidades de glucosa (maltosa) a la vez.
La amilasa presente en el grano de cereal es la responsable de la producción
de malta. Muchos microorganismos también producen amilasa para degradar el
almidón extracelular. Los tejidos animales no contienen β-amilasa, aunque puede
estar presente en microorganismos saprófitos del tracto gastrointestinal. Tiene un
pH óptimo de 4 - 5.6
4.1.3 Γ-AMILASA
(Nombres alternativos: Glucano 1,4-α-glucosidasa; aminoglucosidasa; Exo-1,4-α-
glucosidasa; glucoamilasa; α-glucosidasa lisosómica; 1,4-α-D-glucano
glucohidrolasa).6
Además de romper el último enlace α(1-4)glicosídico en el extremo no reductor de
la cadena de amilasa y amilopectina, liberando glucosa, la γ-amilasa puede romper
los enlaces glicosídicos α(1-6). A diferencia de las otras amilasas esta forma es más
eficaz en medios ácidos y su pH óptimo es de 3.
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5. ENZIMAS QUE PARTICIPAN EN LA DEGRADACIÓN DE
LÍPIDOS
El intestino absorbe los lípidos y son digeridos y metabolizados antes de ser
utilizados por el cuerpo. La mayor parte de los lípidos son grasas y moléculas
complejas que el cuerpo tiene que descomponer antes de que las pueda utilizar
y se pueda obtener energía de ellas.
Las grasas de la dieta pasan a ser una emulsión descomponiéndose en ácidos
grasos. Esto tiene lugar mediante una simple hidrólisis de los enlaces éster en los
triglicéridos.
Las grasas se descomponen en pequeñas partículas por la acción detergente y la
agitación mecánica dentro del estómago. La acción detergente es producida por los
jugos digestivos en especial por grasas parcialmente digeridas (ácidos grasos
saponificables y monoglicéridos) y las sales biliares.
Las sales biliares (tales como el àcido cólico) tienen una parte hidrofóbica (insoluble
en agua) y otra hidrofílica (soluble en agua). Esto permite que se disuelvan en una
interfaz óleo-acuosa, en la cual la superficie hidrofóbica está en contacto con el
lípido y la superficie hidrofílica entra en contacto con el medio acuoso. Esto se llama
acción detergente y emulsifica las grasas dando como resultado micelas mixtas. Las
micelas mixtas sirven de vehículo de transporte a las grasas menos hidrofílicas
provenientes de la dieta así como para el colesterol y las vitaminas liposolubles A,
D, E y K.7
Trás la emulsión, las grasas son hidrolizadas o descompuestas por enzimas
secretadas por el páncreas. La enzima más importante es la lipasa pancreática. La
lipasa pancreática descompone enlaces de tipo éster (del 1er o 3er enlace éster).
Esto convierte los triglicéridos en 2-monoglicéridos (2-monoacilgliceroles). Menos
del 10% de los triglicéridos quedan sin hidrolizar en el intestino.
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5.1 LIPASAS
La lipasa es una enzima que se usa en el organismo para disgregar las grasas de
los alimentos de manera que se puedan absorber. Su función principal es catalizar
la hidrólisis de triacilglicerol a glicerol y ácidos grasos libres. Las lipasas se
encuentran en gran variedad de seres vivos.
Esta enzima en humanos se encuentra en la leche materna y, según estudios
bioquímicos, es idéntica a la enzima colesterol esterasa (o lipasa pancreática no
específica), por lo que se supone que el origen es pancreático y llega a
las glándulas mamarias a través de la circulación sanguínea. La función principal de
esta lipasa gástrica es ayudar a la absorción de grasas.
En microorganismos, las lipasas se encuentran presentes para la digestión de
grasas, la reconstitución del organismo y el metabolismo lipoproteico. Las células
vegetales las producen para fabricar reservas de energía
5.1.1 LIPASAS PANCREÁTICAS
Es una enzima relativamente poco especifica que cataliza la hidrolisis de los
Triacilgliceridos (TAG) para formar ácidos grasos libres (AG) y 2-monoacilglicerol
(2-MAG). Esta enzima solo hidroliza enlaces Ester entre el glicerol y los ácidos
grasos en posición alfa, además ataca solamente a los TAG que se encuentren en
la interface agua-grasa, por lo que la emulsificación de las grasas por los
componentes de la bilis, es esencial para garantizar una velocidad de reacción
adecuada. La lipasa pancreática tiene un pH óptimo entre 8 y 9. Requiere también
de la presencia de la COLIPASA, la cual es una proteína que facilita el anclaje de la
lipasa a la partícula de grasa que va a ser digerida y por lo tanto activa la lipasa 8
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6. CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS DIGESTIVAS
Las enzimas presentan una serie de características notables como las siguientes:
- Son proteínas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera
energética de ciertas reacciones químicas.
- Influyen sólo en la velocidad de reacción sin alterar el estado de equilibrio.
- Actúan en pequeñas cantidades.
- Forman un complejo reversible con el sustrato.
- No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una y otra vez.
- Muestran especificidad por el sustrato.
- Su producción está directamente controlada por genes.
- Naturaleza proteica
- Especificidad
- Diferente localización
- Diferentes condiciones optimas
- Algunos agentes conducen su activación
7. SITIO DE ACCION
Las enzimas adoptan una estructura tridimensional que los permite reconocer a los
materiales específicos sobre los que pueden actuar -substratos-. Cada una de las
transformaciones que experimentan los alimentos en nuestro sistema digestivo está
asociada a un tipo específico de enzima. Estas enzimas son los llamados enzimas
digestivos. Cada enzima actúa sobre un sólo tipo de alimento. Además, cada tipo
de enzima trabaja en unas condiciones muy concretas de acidez, como se puede
ver en el cuadro de abajo. Si no se dan estas condiciones, el enzima no puede
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actuar, las reacciones químicas de los procesos digestivos no se producen
adecuadamente y los alimentos quedan parcialmente digeridos.
8. SU SUSTRATO Y EL PRODUCTO
En este tipo de digestión, a diferencia de la intracelular, las enzimas son menos
específicas:
Las lipasas actúan inespecíficamente sobre cualquier tipo de grasas,
desdoblándolas en glicerina y ácidos grasos.
Las carbohidrasas actúan sobre distintos tipos de carbohidratos.
Por último, las proteínas, que son secretadas en forma de precursores para evitar
laautodigestión de estructuras celulares, actúan también sobre diferentes
proteínas.Para ser más específicos se conocerá las enzimas digestivas según el
lugar donde son secretadasteniendo 3 grandes grupos, en la boca, estomago y
secreción a nivel del intestino grueso.9
Las enzimas digestivas en la boca: Una vez en la boca, los alimentos se mezclan
con lasaliva producida por las glándulas salivares. La saliva, contiene amilasa ,
enzima que
hidroliza el almidón, y maltasa que desdobla la maltosa en glucosa.
Las enzimas digestivas en el estómago: El jugo gástrico es producido por las
célulasglandulares de la pared y contiene: Pepsinógeno que es un precursor de
la pepsina, enzima que hidroliza proteìnas,Prorrenina que es un precursor de la
renina , enzima que cuaja la proteína de laleche, que la solidificarle permanece
más tiempo en el estómago, lo que permite unaacción prolongada de la
pepsina.La digestión de los principios inmediatos, apenas iniciada en el estómago,
finaliza en elintestino, no sólo debido al jugo intestinal, sino también a las
secreciones producidas por elhígado y el páncreas.9
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Las enzimas digestivas en el intestino:En el duodeno, la primera porción del
intestino, esdonde tiene lugar la mayor parte de la digestión química de los
alimentos.Además de la secreción del jugo intestinal por parte de los dos tipos de
glándulas existentes enla mucosa, en él desembocan los conductos que
transportan el jugo pancreático y la bilis
Desde el páncreas y el hígado, respectivamente.Las enzimas que contiene el
jugo intestinal son:
Enteroquinasa: El sustrato sobre el que actúan es el tripsinógeno y el
quimiotripsinógeno cuya acción es activar a la tripsina y a la quimio tripsina,
enzimas proteolíticas.
Aminopeptidasa: Enzima que hidoliza proteínas separando en aminoácido con el
grupo amino terminal.
Lipasa: Actúa hidrolizando los triglicéridos.
Maltasa: Hidroliza en enlace alfa-1-4 de la maltosa.
Sacarasa: Hidroliza el enlace entre la glucosa y la fructosa de la sacarosa.
Lactasa: Hidroliza en enlace entre la glucosa y la galactosa que componen la
lactosa
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CONCLUSIONES:
Las enzimas digestivas son los agentes encargados de desgranar los
alimentos en nutrientes sencillos que puedan ser absorbidos a lo largo del
tracto intestinal. La mayoría son liberadas en las secreciones digestivas, pero
algunas ejercen su acción en las vellosidades intestinales.
La administración de enzimas exógenas (amilasa, lipasa, proteasa, lactasa)
provenientes de fuentes animales, vegetales o de microorganismos es una
herramienta fundamental en el manejo de la insuficiencia pancreática
exocrina y otras enfermedades como la intolerancia a la lactosa.
ANEXOS:
Las enzimas y la digestión
Enzima Actúa sobre Proporciona Se produce en Condiciones
para que actúe
Ptialina Los almidones. Mono y disacáridos La boca (glándulas Medio
salivares). moderadamente
alcalino.
Amilasa Los almidones y los Glucosa El estómago y páncreas. Medio
azúcares. moderadamente
ácido.
Pepsina Las proteínas.. Péptidos y aminoácidos El estómago. Medio muy
ácido.
Lipasa Las grasas. Acidos grasos y Páncreas e intestino. Medio alcalino
glicerina. y previa acción
de las sales
biliares.
Lactasa La lactosa de la leche. Glucosa y galactosa Intestino (su producción Medio ácido.
disminuye con el
crecimiento).
Cuadro N°01 Enzimas y su digestión.
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REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
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