Definición de aminoácidos y su formula general:
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo
carboxilo (-COOH).Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son
aquellos que forman parte de las proteínas; juegan en casi todos los procesos
biológicos un papel clave. Los aminoácidos son la base de las proteínas.
La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un
carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo
amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):
Estructura general de un aminoácido.
“R” representa la “cadena lateral”, específica para cada aminoácido. Tanto el
carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionización
dependiendo de los cambios de pH, por eso ningún aminoácido en disolución se
encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se
encuentra ionizado.
zwiterión, en disolución.
Pegar la tabla de los 20 aminoácidos e investigar
Describe como se forma un péptido
la unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido, y si el número
es alto, a una proteína, aunque los límites entre ambos no están definidos.
Orientativamente:
Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos.
Polipéptido: entre 10 y 100 aminoácidos.
Proteína: más de 100 aminoácidos. Las proteínas con una sola cadena
polipeptídica se denominan proteínas monoméricas, mientras que las compuestas
de más de una cadena polipeptídica se conocen como proteínas multiméricas.
Funciones biológicas de las proteínas;
Funciones
Enzimáticas
Existen unas mil proteínas que son enzimas. Este tipo de proteína se
conoce como biocatalizadores, ya que ayudan y favorecen las
reacciones biológicas del organismo. Ejemplos: catalasa,
ribonucleasa, peroxidasa.
Transporte
Su función es transportar moléculas, gases y sustancias a través del
organismo.
Ejemplos:
Hemoglobina - transporta los gases respiratorios a través del
torrente sanguíneo
Lipoproteínas - transporta lípidos en los medios líquidos del
organismo
Permeasas - regula el paso de moléculas a través de la
membrana
Reserva
Sirven para el almacenaje de elementos nutritivos o energéticos.
Ejemplos:
Ferritina - es una reserva de hierro (Fe)
Ovoalbúmina - es una reserva de albúmina en el huevo
Caseína - es una reserva de fosfoproteína en la leche
Movimiento
Proteínas encargadas de crear
los movimientos musculares.
Ejemplos:
Miosina y actina - intervienen en la contracción de las fibras
musculares.
Flagelina y dineína - encargadas del movimiento de los flagelos y
los cilios.
Acción inmunológica
Proveen protección contra los antígenos (sustancias extrañas que
entran al organismo). Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos
que se asocian a los antígenos, los aglutina y los precipita para
eliminarlos del organismo.
Función hormonal
Las hormonas estimulan actividades bioquímicas o fisiológicas y son
transportadas por la sangre. Sirven como mensajeros químicos para
provocar alguna acción en el organismo.
Ejemplos:
Somatotrofina - estimula el crecimiento
Leptina - disminuye el apetito y aumenta el metabolismo
Gastrina - interviene en la secreción de ácidos gástricos
Soporte mecánico
Soporta las tensiones y fuerzas ejercidas en las estructuras del
organismo.
Ejemplos:
Queratina - es una proteína fibrosa encontrada en las uñas,
pelos, cuernos, plumas, etc.
Colágeno - es un proteína fibrosa que provee resistencia.
Contenida en la piel y los huesos.
Elastina - provee elasticidad a los tejidos del cuerpo.
Función estructural
Interviene en formaciones epidérmicas como pelos, uñas,
caparazones, mediante la queratina. Además ayuda en la formación
de tejido conjuntivo y óseo con el colágeno.
Generación y trasmisión de impulsos nerviosos
A partir de un estímulo, genera un impulso nervioso.
Ejemplo:
Neuroligin 1 - crea una sinapsis (unión) entre las células
nerviosas.
Rodopsina - desencadena un proceso nervioso de la visión ante
un estímulo visual.
Crecimiento y diferenciación
Controlan la expresión de la información genética, mediante proteínas
represoras o inductoras. Estas proteínas ayudan en el crecimiento y
diferenciación celular.
Muchas proteínas son capaces de ejercer más de una función en el
organismo. Si el funcionamiento de estas proteínas no es el adecuado,
el organismo puede verse afectado.
Cuales son los criterios y clasificación de las proteínas
Según su forma
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura
secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas.
Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma
esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia
adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace
que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de
las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte,
son ejemplos de proteínas globulares.
Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la
proteína) y otra parte globular (en los extremos).
Según su composición química Editar
1.- Simples
2.- Conjugadas
1.- Simples u holoproteínas: en su hidrólisis solo produce aminoácidos.
Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas),
albúminas. Proteína simple
2.-Conjugadas o heteroproteínas: estas proteínas contienen cadenas
polipeptídicas y un grupo prostético. La porción no aminoacídica se
denomina grupo prostético, estos pueden ser un ácido nucleico, un
lípido, un azúcar o ion inorgánico. Ejemplo de estas son la mioglobina
y los citocromo. Las proteínas conjugados o heteroproteínas se
clasifican de acuerdo a la naturaleza de su grupo prostético:
Nucleoproteínas: Su grupo prostético son los ácidos nucleicos.
Lipoproteínas: Su grupo prostético son los fosfolípidos, colesterol y
triglicéridos.
Metaloproteínas: El grupo prostético está formado por metales.}
Cromoproteínas: Son proteínas conjugadas por un grupo cromóforo
(sustancia coloreada que contiene un metal).
Glucoproteínas: El grupo prostético está formado por los
carbohidratos.[13]
Fosfoproteinas: Son proteínas conjugadas con un radical que contiene
fosfato, distinto de un ácido nucleico o de un fosfolipido.
Explica en que consiste la estructura primaria, secundaria,
terciaría, y cuartaría de las proteínas:
Primaria:
La estructura primaria de una proteína es simplemente el orden de sus
aminoácidos. Por convención el orden de escritura es siempre desde el grupo
amino-terminal hasta el carboxilo final.
SECUNDARIA:
es el plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos cercanos de la
cadena polipeptídica. Este tipo de estructura de las proteínas se adopta gracias a
la formación de enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo
TERCIARIA:
La estructura terciaria es la estructura plegada y completa en tres dimensiones de
la cadena polipeptídica, la hexoquinasa que se usa como icono en esta página es
una estructura tridimensional completa.
A diferencia de la estructura secundaria, la estructura terciaria de la mayor parte
de las proteínas es específica de cada molécula, además, determina su función.
EL plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de
estructuras denominadas dominios que luego se articulan para formar la estructura
terciaria definitiva. Este plegamiento está facilitado por uniones denominadas
puentes disulfuro, -S-S- que se establecen entre los átomos de azufre del
aminoácido cisteína.
Existen dos tipos de estructuras terciarias básicas:
proteínas fibrosas, insolubles en agua, como la alfa queratina o el colágeno y
proteínas globulares, solubles en agua.
CUARTARÍA
Solo está presente si hay mas de una cadena polipeptídica. Con varias cadenas
polipeptídicas, la estructura cuaternaria representa su interconexión y
organización. Esta es la imagen de la hemoglobina, una proteína con cuatro
polipéptidos, dos alfa-globinas y dos beta globinas. En rojo se representa al grupo
hem (complejo pegado a la proteína que contiene hierro, y sirve para transportar
oxígeno).
Propiedades de las proteínas
Cinco son las propiedades principales que permiten la existencia y aseguran la
función de las proteínas:
Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como
amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden
comportarse como ácidos (donando electrones) o como bases (aceptando
electrones).
Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica
analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su
molécula tiene carga negativa y viceversa.
Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada
por su estructura primaria.
Estabilidad: La proteína debe ser estable en el medio donde desempeñe su
función. Para ello, la mayoría de proteínas acuosas crean un núcleo hidrofóbico
empaquetado. Está relacionado con su vida media y el recambio proteico.
Solubilidad: Es necesario solvatar la proteína, lo cual se consigue exponiendo
residuos de similar grado de polaridad al medio en la superficie proteica. Se
mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se
aumenta la temperatura y el pH se pierde la solubilidad.
