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Desnaturalización Informe

Este informe resume los resultados de experimentos para desnaturalizar proteínas mediante calor, cambios de pH, solventes orgánicos y metales pesados. La clara de huevo mostró desnaturalización en todos los métodos debido a la presencia de proteínas como ovoalbúmina que contienen cisteínas y puentes disulfuro. La gelatina solo se desnaturalizó parcialmente debido a que su proteína principal, el colágeno, se mantiene unida por puentes de hidrógeno. Los métodos también identificaron la pre
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Desnaturalización Informe

Este informe resume los resultados de experimentos para desnaturalizar proteínas mediante calor, cambios de pH, solventes orgánicos y metales pesados. La clara de huevo mostró desnaturalización en todos los métodos debido a la presencia de proteínas como ovoalbúmina que contienen cisteínas y puentes disulfuro. La gelatina solo se desnaturalizó parcialmente debido a que su proteína principal, el colágeno, se mantiene unida por puentes de hidrógeno. Los métodos también identificaron la pre
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INGENIERIA QUIMICA

UNIVERSIDAD JORGE TADEO LOZANO

INFORME DESNATURALIZACION DE PROTEINAS

MICHAEL EDUARDO GONZALEZ LOPEZ

ANGIE CAROLINA QUICASAQUE GIL

BOGOTA D.C

2015
1. DESNATURALIZACIÓN TERMICA

MUESTRA POSITIVA/ OBSERVACIONES FOTO


NEGATIVA
Se observa un precipitado
blanco en una solución
Clara Positiva previamente incolora debido al
de huevo desdoblamiento de proteínas
presente en la clara de huevo

No se observa ningún cambio


con respecto a la solución
Negativa incolora de la gelatina por lo
Gelatina tanto no hubo desnaturalización
de proteínas
 Clara de huevo

Ocurre la desnaturalización debido a que la clara de huevo posee proteínas como


la ovoalbúmina, la avidina y la lisozima las cuales poseen cisteínas las cuales
permiten puentes disulfuro que mantiene la estructura globular de cada una de las
proteínas, al calentar estos puentes disulfuro se rompen y las proteínas pierden su
estructura terciaria (globular) y pierde su actividad biológica, por lo tanto se
obtiene un coagulo blanco

El grupo funcional que reacciono en la clara fueron los tioles de la cisteína

Grupo funcional tiol

2 cisteinas, formando una cistina

Estas se unen formando puentes disulfuro formando una cistina


 Gelatina

No ocurre desnaturalización debido a que la proteína principal de la gelatina es el


colágeno el cual posee prolina, glicina y lisina las cadenas formados por estos se
unen por medio de puentes de hidrogeno y se mantiene su estructura terciaria
(fibrosa) se mantiene su color y estado natural

2. DESNATURALIZACION POR PH EXTREMO


MUESTRA POSITIVA/ OBSERVACIONES FOTO
NEGATIVA
Se observa en el fondo del tubo
de ensayo un precipitado
Clara Positiva blanco identificando las
de huevo proteínas que fueron
desnaturalizadas por la adición
del ácido tricloroacetico

Se observa un precipitado color


blanco pero en más baja
Positiva cantidad debido a que en la
Gelatina gelatina hay poca proteínas
que se desnaturalizan con pH
extremo
 Clara de huevo

Ocurre desnaturalización debido a que proteínas de la clara de huevo forman


puentes salinos puesto que los grupos carboxilo y amino del carbono alfa están
implicados en el enlace peptídico , por lo tanto al agregar ácido tricloroaceitco
(ATA) estos se afectan y las proteínas se desdoblan perdiendo su estructura
globular y la muestra precipita

Los puentes salinos fueron separados al agregar acidotricloroacetico

Estos puentes pueden ser uniones entre la histidina, arginina y lisina al agregar el
ácido tricloroacetico se rompen los puentes salinos

Estas dos se rompen volviendo al aminoacido a su estado primario


 Gelatina

Ocurre desnaturalización debido a que el colágeno contiene prolina que es


apolar la cual precipita al agregar ácido tricloroacetico ya que se rompen
los puentes hidrogeno y afecta la estructura terciaria y da un pequeño
precipitado blanco en la muestra

Al agregarle el ácido tricloroacetico se rompen los puentes de hidrogeno del


aminoácido haciendo que se separen cada uno de ellos
3. DESNATURALIZACIÓN POR SOLVENTES ORGANICOS
MUESTRA POSITIVA/ OBSERVACIONES FOTO
NEGATIVA
Se observan la formación de
dos fases , la primera incolora y
Clara Positiva la segunda ubicada en el medio
de huevo de la primera de color blanco
en este se encuentras las
proteínas desdobladas

Se observa un precipitado
flotante en la muestra de color
blanco en el cual muestra las
Gelatina Positiva proteínas que se
desnaturalizaron al agregar
isopropanol
 Clara de huevo

Ocurre desnaturalización al contener aminoácidos apolares con porcentajes


altos como la leucina, valina, fenilalalina se crean interacciones de vander
walls, al agregar el solvente orgánico (isopropanol) este rompe la estructura
terciaria de la proteína formando dos fases en la que el precipitado queda
en el medio.

 Gelatina

Esta desnaturalización ocurre por contener prolina que siendo apolar


permite interacciones de vander walls más fuertes por lo cual al agregar el
isopropanol se une más ha dicho aminoácido y por lo tanto se nota mas el
precipitado blanco, ya que pierde su estructura terciaria y su función
biológica
4. DESNATURALIZACION POR METALES PESADOS
MUESTRA POSITIVA/ OBSERVACIONES FOTO
NEGATIVA
Se observa u precipitado
blanco en la solución incolora
Clara Positiva de la clara de huevo
de huevo identificando proteínas
desnaturalizadas

No se observa cambio alguno


en la solución de gelatina

Gelatina Negativa
 Clara de huevo

Ocurre desnaturalización porque algunas proteínas contienen metales como el


hierro, por lo tanto al agregar acetato de plomo, la proteína reconoce el metal y
se une a ella provocando que la estructura terciaria se desdobla perdiendo su
función biológica, formando precipitado blanco
 Gelatina

No ocurre la desnaturalización debido a que el colágeno es una proteína


fibrosa que no guarda en su interior un metal por lo cual no cual no se asimila
con el acetato de plomo evitando afectar su estructura terciaria, se mantiene
una solución transparente

5. REACCION CON ACETATDO DE PLOMO ALCALINO


MUESTRA POSITIVA/ OBSERVACIONES FOTO
NEGATIVA
Se observa un cambio de
solución incolora a y color gris
Clara Positiva oscura lo cual idéntica la
de huevo presencia de cisteína en la
clara de huevo

Se observa un cambio de
solución incolora a naranja pero
este color no es el indicado
Gelatina Negativa para identificar aminoácidos
azufrados
 Clara de huevo

La clara de huevo al tener 0.26g de cisteína en su composición reacciona con


el acetato de plomo en medio alcalino dando un precipitado de color gris
oscuro de sulfuro de plomo

 Gelatina

El colágeno por ser la principal proteína de la gelatina y no teniendo


aminoácidos azufrados como la cisteína no reacciona con acetato de plomo lo
cual evita la formación de sulfuro de plomo
6. REACCION XANTOPROTEICA
MUESTRA POSITIVA/ OBSERVACIONES FOTO
NEGATIVA
Se observa una solución de
color blanco y naranja este nos
Clara Positiva muestra la presencia de anillos
de huevo aromáticos como la tirosina y el
triptófano

Se observa una solución de


color naranja identificando el
triptófano y la tirosina en la
Gelatina Positiva gelatina

 Clara de huevo

La clara de huevo al tener 0.48g de tirosina y 0.16g de triptófano en su


composición reacciona con el ácido nítrico en medio alcalino formando nitro
derivados de color naranja y así identifica su presencia

 Gelatina

El colágeno al tener 0,2g de tirosina en su composición reacciona con el ácido


nítrico en medio alcalino formando nitro derivados de color naranja y así
identificar su presencia
Aminoacidos:

TIROSINA

TRIPTOFANO
CONCLUSIONES

 En el proceso podemos observar los diferentes métodos de


desnaturalización reconociendo que proteínas están presentes en las
muestras
 Se puedo evidenciar que hay métodos reversibles e irreversibles
 Estructuralmente se puede evidenciar como se desdoblan, en algunos
casos ya que otros son más difíciles de comprobar como sucede
 Los metodos de reconocimiento son efectivos ya que podemos comprobar
cualitativamente si hay presencia de los aminoácidos especificados
REFERENCIAS

Belitz, H., Grosch, W., Schieberle, P., Fernández-Salguero Carretero, J., Fuente Moreno,Juan
Luis de la, & López Lorenzo, P. (2009). Química de los alimentos (3a ed.). Zaragoza: Acribia.

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