CUESTIONARIO DE BIOQUÍMICA II

LECCIÓN 1

1. ¿CUÁNDO SE DICE QUE UNA SUSTANCIA ES ÓPTICAMENTE

ACTIVA?
Cuando pueden desviar el plano de luz polarizada.
2. ¿CUÁL ES EL AMINOÁCIDO QUE SIRVE COMO
NEUROTRANSMISOR DEL SNC?
Glutamato.
3. ¿EN QUÉ PROVINCIAS DEL ECUADOR SE ENCUENTRA EL MAYOR
DÉFICIT DE PROTEÍNAS EN LA INGESTA DE NIÑOS MENORES DE 5
AÑOS?
Chimborazo y Riobamba.

4. MENCIONE LOS AMINOÁCIDOS ESENCIALES CON SUS

RESPECTIVAS ABREVIATURAS.
/ Histidina: His / Isoleucina: Ile / Leucina: Leu / Lisina: Lis / Metionina:
Met / Fenilalanina: Phe / Treonina: Thr / Triptófano: Trp / Valina: Val.

5. ¿QUÉ FUNCIÓN CUMPLE LA ENZIMA GLUTAMATO

DESHIDROGENASA EN LA BIOSÍNTESIS DE AA?
Cataliza la amidación reductiva del alfa-cetoglutarato en glutamato.

6. HAGA UN CUADRO SINÓPTICO DE LAS REACCIONES DE LOS

AMINOÁCIDOS

Reacciones de los
aminoácidos

Transaminación Descarboxilación Racemización Hidrólisis

necesita la conversión de un -Ácida

participacion de un compuesto L en D
alfa cetoácido. o viceversa -Enzimática
7. ¿QUÉ FUNCIÓN CUMPLE LA GLUTAMINA SINTETASA EN LA
BIOSÍNTESIS DE LOS AA.NO?
Permite la amidación de glutamato hacia glutamina.
8. ¿CUÁL ES EL AMINOÁCIDO PRECURSOR Y LAS ENZIMAS QUE
CATALIZA LA FORMACIÓN DE PROLINA?
Aminoácido precursor: L-Glutamato
Enzimas: Glutamato 5-cinasa, glutamato semialdehído deshidrogenasa y
la pirrolina 5-carboxilato reductasa.
9. ¿CUÁL ES LA IMPORTANCIA DE NADPH?
Proporciona parte del poder reductor necesario para las reacciones
de reducción de la biosíntesis.
10. ¿CUÁLES SON LOS ISÓMEROS GEOMÉTRICOS QUE USTED
CONOCE?
Cis y Trans
11. ¿PORQUE EL AMINOACIDO DE LA PROTEINA ES UN LEVO alfa
AMINOACIDO?
Porque su rotación se da hacia la izquierda, este es un aminoácido
especializado
12. MENCIONE LOS TIPOS DE HIDROLISIS QUE USTED CONOCE
Hidrolisis acida, hidrolisis acida controlada e hidrolisis enzimática
13. ¿POR QUE SE CARACTERIZA EL ESCORBUTO?
Por la deficiencia de vitamina C en la dieta, se relaciona con la alteración
de la capacidad del tejido conjuntivo para formar hidroxiprolina e
hidroxilisina. La inestabilidad del colágeno origina sangrado de encías,
hinchazón de articulaciones, cicatrización inadecuada y la muerte.
14. EN LA FORMACION DE GLICINA, A PARTIR DE LA COLINA ¿Cuáles
SON LAS ENZIMAS QUE CATALIZA EL PROCESO?
Colina deshidrogenasa, betaina deshidrogenasa, betaina homocisteina,
N-Metiltransferasa, sarcosina desmetilasa, y sarcosina oxidasa
15. ¿COMO SE FORMA EL ENLACE PEPTIDICO?
Por la unión de un enlace amido entre el grupo alfa carboxilo de un
aminoácido y el grupo alfa carboxilo del siguiente. Este enlace se forma
por la deshidratación de los aminoácidos. Es una reacción de
condensación.
16. MENCIONE TRES SÍNDROMES QUE SE PRODUCEN POR
DEFICIENCIA DE AMINOÁCIDOS
Marasmo-Lutarismo-Sindrome de Edhen Dalton

17. MENCIONE LOS AMINOÁCIDOS LEVORROTATORIOS

Leucina, Metionina, Prolina, fenilalanina, Triptofano , Glicina, Serina ,
Treonina , Asparagina , Glutamina , Tirosina, Cisteina , Histidina
18. PORQUE LA HIDROXIPROLINA Y LA HIDROXILISINA DE LA DIETA
NO SE INCORPORAN A PROTEINAS
Porque no tienen codón para el RNA +
19. CUAL ES LA TÉCNICA QUE NOS PERMITIO DESCUBRIR LOS
AMINOÁCIDOS DE TIPO 1
Cristalografía por rayos X
20. EXISTEN TRES INTERMEDIARIOS FORMADOS POR LOS
AMINOÁCIDOS CUALES SON
Oxalacetato – Fumarato - Alfa Cetoglutarato
21. ¿CUÁL ES LA IMPORTANCIA DEL AMINOÁCIDO SELENOCISTIENA?
La importancia de este aminoácido, es que se puede deteriorar y causar
tumorigenesis, ateroesclerosis y cardiomiopatía
22. ¿POR QUÉ SE CARACTERIZA EL SÍNDROME DE MENKES?
Se caracteriza por pelo rizado y retraso del crecimiento, depende de una
deficiencia de cobre en la dieta, que es un cofactor esencial para la lisil
oxidasa, una enzima que funciona en la formación de los enlaces
covalentes que fortalecen las fibras de colágeno.
23. ¿CUÁL ES EL OBJETIVO DE LA AMIDACIÓN REDUCTIVA DEL
INTERMEDIARIO ANFIBOLICO ALFA CETOGLUTARATO, EN
BIOSÍNTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS?

24. ¿CUÁLES SON LAS AMINOTRANSFERASAS QUE PARTICIPAN EN

LOS PROCESOS DE TRANSAMINACIÓN?
 alanina aminotransferasa (ALT), o glutamato-piruvato
transaminasa (GPT)
  aspartato aminotransferasa (AST), o Glutamato-oxalacetato
transaminasa (GOT)
 La GOT cataliza la reacción hacia la formación de oxaloacetato:
 aspartato + α-cetoglutarato ⇔ oxalacetato + glutamato
 La GPT cataliza otra reacción, hacia la formación de piruvato:
 alanina + α-cetoglutarato ⇔ piruvato + glutamato

25. ¿CUÁLES SON LOS TRANTORNOS GÉNETICOS DE LA

BIOSÍNTESIS DEL COLÁGENO?
Los trastornos genéticos de la biosíntesis del colágeno comprenden
varias formas de osteogénesis imperfecta, caracterizada por huesos
frágiles, y síndrome de Ehlers-Danlos, un grupo de trastornos del tejido
conjuntivo que suscitan hipermovilidad articular y anormalidades
cutáneas debidas a defectos de los genes que codifican para enzimas
que incluyen la lisil hidroxilasa.
26. MENCIONE LOS AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES EN EL ASPECTO
NUTRICIONAL
 Cisteina (Cys)
 Aspartato (Asp)
 Alanina (Ala)
 Glutamato (Glu)
 Glutamina (Gln)
 Tirosina (Tyr)
 Asparagina (Asn)
 Prolina (Pro)
 Serina (Ser)
 Glicina (Gly)
 27. CUÁLES SON LOS AMINOÁCIDOS QUE FORMAN EL
INTERMEDIARIO ALFA CETOGLUTARATO

 Glutamato
 Glutamina
 Prolina
 Arginina

28. CUÁL ES EL PRECURSOR Y LA ENZIMA QUE CATALIZA LA

FORMACIÓN DE TIROSINA
Fenilalanina hidroxilasa

29. CUÁLES SON LAS PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

 Ácido-básicas:
 Ópticas
 Químicas

30. CUÁL ES LA DIFERENCIA ENTRE UN OBJETO AQUIRAL Y UNO

QUIRAL
Quiral: objeto que no es superponible con su imagen especular ƒun
objeto quiral no posee planos de simetría ƒ
Aquiral: objeto superponible con su imagen especular ƒ un objeto un
objeto aquiral aquiral posee un plano de simetría.

31. COMO SE CLASIFICAN LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN SU CADENA

LATERAL

Neutros polares, Neutros no polares, acidos, básicos y aromaticos

32. CUANDO HABLAMOS DE D AMINOÁCIDOS
Cuando al someter al aminoácido a una prueba de cristalografía este va
a desviar la luz hacia la derecha también son llamados aminacidos
dextrógiros y no forman proteínas en el ser humano.

33. CUALES LA DIFERENCIA ENTRE KWASHIORKOR Y MARASMO

El kwashiorkor se produce por una dieta farinácea y pobre en proteína,
mientras que en el marasmo aparte de ser pobre en proteína tampoco
existe una ingesta adecuada de calorías.
34. CUÁL ES LA COMPORTAMIENTO DE UN AMINOÁCIDO EN UNA SAL
Y EN UN ACIDO
Los aminoácidos en un medio acido van a liberar los hidrogeniones ,
mientras que en un medio alcalino van a aceptar los protones.

35. A QUE SE REFIERE EL PUNTO ISOELECTRICO DE UN

AMINOACIDO
P Son aquellos aminoácidos que tienen igual número de cargas
positivas y negativas siendo así únicamente neutro.

36. EN AMINOACIDOS QUIEN DETERMINA LAS PROPIEDADES,

ACTIVIDAD BIOLOGICA
Grupo R

37. CUALES SON LOS MEDIOS DE UNION DE UNA ESTRUCTURA

TERCIARIA
Puentes de disulfuro

38. CUALES SON LOS AMINOACIDOS NO POLARES

 glicina Gly, alanina Ala, valina Val, leucina Leu, isoleucine Ile,metionina
Met, prolina Pro, fenilalanina Phe, triptonina Trp.

39. LAS TECNICAS DE LABORATORIO NOS PERMITEN OBTENER

AMINOACIDOS LIBRES SON: Hidrolisis enzimática (COMPLETAR)

LECCIÓN 2
40. ¿POR QUÉ SE PRODUCE EL DAÑO OXIDATIVO, LA INFLAMACIÓN
Y LA DISFUNCIÓN ENDOTELIAL?
El estrés oxidativo se define como un daño tisular causado por el
desequilibrio entre los factores pro y antioxidantes.
41. PORQUE PROCESOS SE DEGRADAN LAS PROTEINAS A
AMINOACIDOS.MENCIONARLOS
 Proteasas y peptidasas
 Degradación independiente de atp
 Degradación dependiente de atp y ubiquitina

42. EN QUE CONSISTE LA PRUEBA DE ESPECTROMETRIA DE MASA

DE TANDEM Y PARA QUE SIRVE

El análisis de sangre del recién nacido mediante espectrometría de masa en

tándem puede detectar enfermedades metabólicas dependientes de falta o
deterioro funcional de enzimas metabólicas ,detecta en algunos minutos mas
de 40 analitos de importancia en la detección de transtornos metabólicos
como acidemias organicas,aminoacidemias,transtornos de la oxidación de
acidos grasos.

43. PORQUE SE PRODUCE LA HIPERARGINEMIA

La división de la l-arginina ,catalizada por la arginasa forma urea y l-
ornitina ,esta reacción representa el sitio del defecto metabolico de la
hiperarginemia .

44. MEDIANTES QUE PRUEBA DIAGNOSTICAMOS LA CARENCIA DE

ACIDO FOLICO
 Mediante la excreción de Figlu,después de una dosis de histidina
45. DE QUE METABOLITO SE ORIGINAN LOS INTERMEDIARIOS
ANFIBÓLICOS ALFA CETOGLUTARATO Y OXALACETATO

46. QUE CLASE DE METABOLITO ES LA UBIQUITINA?

47. PARA QUÉ TIPO DE CÉLULAS ES ESENCIAL EL AMINOÁCIDO

ASPARAGINA

48. MENCIONE LA FAMILIA SINTÉTICA DE AMINOÁCIDOS A PARTIR

DEL PRECURSOR PIRUVATO

49. CUAL ES LA FUNCIÓN DE LAS PROTEASAS INTRACELULARES

50. ¿CUÁL ES LA FUNCIÓN DEL COMPLEJO PROTEASOMA -

UBIQUITINA?
Se encarga de reciclar las proteínas
51. ¿DE QUÉ PROCESO SE DERIVA LA HOMOCISTEINA?
A partir de la metionina
52. MENCIONE LA FAMILIA SINTÉTICA DE AMINOÁCIDOS A PARTIR
DEL PRECURSOR ALFACETOGLUTARATO
Glutamato, glutamina, prolina, arginina

53. PORQUE SE PRODUCE LA HOMOCISTEINURIA?

 Por un transtorno hereditario del catabolismo de la metionina donde
actúa la enzima cistationina beta sintasa.
54. INDIQUE EL AMINOÁCIDO PRECURSOR DE ACETIL COA Y LA
ENZIMA QUE CATALIZA LA REACCIÓN
a.a: treonina
enzima: acetato tiocinasa
55. EN LA TIROSINEMIA TIPO DOS CUALES SON LOS SIGNOS
OCULARES QUE SE PRESENTAN EN ESTOS PACIENTES
 Lagrima excesivo
 Ulcera corneal

56. ¿POR QUE SE PRODUCE LA ALCAPTONURIA?

Por un error congénito del metabolismo de los aminoácidos fenilalanina
y tirosina, causado por la deficiencia de la enzima homogenfisico
oxidasa (HGD), que determina la acumulación de ácido homogenfisico
en sangre y orina
57. MENCIONE LOS AMINOACIDOS QUE SE FORMAN A PARTIR DEL
INTERMEDIARIO OXALACETATO
Aspartato, Asparagina, Metionina, Treonina, Lisina
58. ¿CUALES SON LAS VIAS POR LAS CUALES SE DEGRADA UNA
PROTEINA?
Proteasas y peptidasas
59. ¿EN QUE CONSISTE LA UBIQUITINACION?
Es un proceso enzimático de modificación proteica post-traduccional
(PTM) en el cual el ácido carboxílico de la glicina terminal forma un
enlace amida con el grupo amino épsilon de la lisina en la proteína
modificada. Es el proceso de marcar una proteína con ubiquitina
(ubiquitinización).
60. CUALES SON LOS ÓRGANOS QUE MANTIENEN LA
CONCENTRACIÓN DE AMINOÁCIDOS EN LA CIRCULACIÓN
Hígado y músculos
61. PORQUE SE PRODUCE EL SÍNDROME DE VON HIPPEILINDAU
Es una enfermedad genética por mal dotación de ubiquitinas ligasas 3
62. MENCIONE LOS AMINOÁCIDOS QUE SE FORMAN A PARTIR DEL
INTERMEDIARIO 3 FOSFOGLICERATO
Serían, glicina, cisteina
63. MENCIONE LOS INTERMEDIARIOS ANFIBOLICOS QUE FORMAN EL
CICLO DE KREBS
 Alfa cetoglutarato
 succcinil CoA
 fumarato
 oxalacetato
 Acetil Co A
64. MENCIONE LAS ENZIMAS QUE PARTICIPAN EN EL CICLO DE LA
UREA
 Arginasa
 arginosucinato sintetaza
 carbonil fosfato sintetaza
 ortinina transcarbomilaza
 arginina succinasa

65. EN QUÉ CASOS SE PRODUCE UN BALANCE NITROGENADO

NEGATIVO

66. POR QUÉ SE PRODUCE LA ENFERMEDAD DE LA ORINA CON

OLOR DE JARABE DE ARCE TIPO I A

67. CUÁLES SON LAS PATOLOGÍAS QUE SE ASOCIAN A LA GLICINA

68. CUÁLES SON LOS SÍNTOMAS CLÍNICOS Y LOS SIGNOS

CUTÁNEOS QUE SE PRODUCEN POR DEFECTO DE LA TIROSINA
69. CUÁLES SON LOS INTERMEDIARIOS QUE PARTICIPAN EN LA
CONVERSIÓN DE TREONINA EN GLICINA Y ACETIL COA

70. COMO HACEMOS UN DIAGNÓSTICO PRENATAL DE LA ENZIMA

FENILALANINA HIDROXILASA

71. CUÁL ES EL PRODUCTO DEL CATABOLISMO DEL NITROGENO DE

LOS AMINOÁCIDOS DE LAS PROTEÍNAS

72. CUÁLES SON LOS AMINOÁCIDOS QUE DESPUÉS DE LA

TRANSAMINACIÓN DE SUS ESQUELETOS DEL CARBONO PASAN
POR DESCARBOXILACIÓN OXIDATIVA Y SE CONVIERTEN EN
TIOSTERES DE COENZIMA

73. GRAFIQUE EL CICLO DE LA UREA

74. CUÁL ES EL PRECURSOR Y LA ENZIMA QUE CATALIZA LA

FORMACIÓN DE TIROSINA
Fenilalanina hidroxilasa
75. ¿QUÉ FUNCIÓN CUMPLE EL N-ACETIL GLUTAMATO EN EL CICLO
DE LA UREA?
Da incio al ciclo de la urea
76. QUÉ PASA CUANDO AUMENTA LA CONCENTRACIÓN DE NH4 EN
EL ORGANISMO?
Sangrado excesivo , Desmayo o sensación de mareo, Hematoma,
Infección

77. QUÉ REACCIÓN NOS DA EL SEGUNDO NITRÓGENO DE LA ÚREA?

78. POR QUÉ SE CARACTERIZA LA HIPERAMONEMIA CONGÉNITA?

79. MEDIANTE QUÉ PRUEBA DETECTAMOS UN DEFECTO

METABÓLICO
Espectrometría de masa en tándem
80. POR QUÉ SE PRODUCE EL SÍNDROME DE ATROFIA GIRADA DE LA
RETINA

81. CUÁLES SON LOS AMINOÁCIDOS QUE NO SUFREN LA REACCIÓN

QUÍMICA DE LA TRANSAMINACIÓN

82. POR QUÉ SE PRODUCE LA HIPERAMONEMIA ADQUIRIDA Y QUÉ

SÍNTOMAS PRODUCE?

83. CUÁLES SON LOS SÍNTOMAS COMUNES A TODOS LOS

TRASTORNOS DEL CICLO DE LA UREA
 84. CÓMO MANTENEMOS CONCENTRACCIONES DE AA
CIRCULANTES?
Mediante órganos que regulan la cocnetracion de aa circulantes como el
hígado y los musculos.

85. POR QUÉ SE PRODUCE LA INTOXICACIÓN POR AMONIACO,

CUÁLES SON LOS SÍNTOMAS?

Por alteraciones en el ciclo de la urea. Sangrado excesivo, desmayo o

sensación de mareo, hematomas, infección.

86. CUÁLES SON LAS CONSECUENCIAS DEL AUMENTO DE NH4 EN EL

ORGANISMO?

87. ¿QUÉ SUCEDE CUANDO SE INGIERE UNA COMIDA CON ALTO

CONTENIDO PROTEICO?
El exceso de proteínas puede provocar:
 Trastornos cardiovasculares.
 Los riñones y el hígado se pueden ver afectados
 Aumento de peso, grasa corporal, deshidratación, y lixiviación de
minerales en los huesos importantes.

88. ¿CUÁL AMINOÁCIDO DESEMPEÑA LA FUNCIÓN DE VEHÍCULO DE

TRANSPORTE DE NITRÓGENO EN EL PLASMA?
Glutamina
89. POR QUÉ SE PRODUCE LA ENFERMEDAD DE HARTNUP
Por alteraciones del transporte intestinal y renal del triptófano y de otros
aa neutros.
90. ¿CUÁLES SON LOS AMINOÁCIDOS QUE NO PARTICIPAN EN EL
PROCESO DE TRANSAMINACIÓN?
 Lisina, treonina, prolina e hidroxiprolina
91. ¿QUÉ AMINOÁCIDOS SE FORMAN A PARTIR DEL
FOSFOENOLPIRUVATO Y ERITROSA 4 FOSFATO QUE SON
PRECURSORES METABÓLICOS?
 Triptófano
 Fenilalanina
 Tirosina

92. ¿CUÁLES SON LAS REACCIONES QUE PARTICIPAN EN EL CICLO

DE LA UREA?

93.¿MENCIONE CUÁL ES EL ÚNICO AMINOÁCIDO QUE PASA POR

DESAMINACIÓN OXIDATIVA EN LOS TEJIDOS DE LOS MAMÍFEROS?

Glutamato

94¿POR QUÉ SE PRODUCE LA FENILCETONURIA?

Las personas con fenilcetonuria carecen de la enzima fenilalanina

hidroxilasa, lo que origina un aumento de la concentración sanguínea de
fenilalanina, al impedir que esta se transforme a tirosina.
95¿QUÉ CLASE DE COMPUESTO QUÍMICO ES EL AMONIACO Y
CUÁLES SON LOS SÍNTOMAS DE UNA INTOXICACIÓN POR
AMONIACO?

El amoniaco es un compuesto cuya molécula está formada por un átomo

de nitrógeno y tres átomos de hidrogeno. Este es muy toxico en el ser
humano.

SÍNTOMAS DE INTOXICACIÓN POR AMONIACO

 Tos
 letargo
 Dolor torácico (intenso)
 ataxia
 Opresión en el pecho
 vómitos
 Dificultad para respirar

96¿POR QUÉ EL AMONIACO ES TOXICO PARA EL SNC?

Reaccionan con el (ALFA- CETOGLUTARATO) α- cietoglutamato para

formar glutamato alterando la función del ciclo de Krebs en neuronas.

97.QUÉ METABOLITOS INHIBEN LA ACTIVIDAD DE LA GDH EN EL

HÍGADO. Y CUALES LAS ACTIVAN

Es inhibida por ATP, GTP y NADH

Activada por ADP
98¿PORQUE ES IMPORTANTE EL PLP EN LAS REACCIONES DE
TRANSAMINACION?

Fosfato piridoxall derivado de vitamina B6 desempeña papel clave en la

catálisis por estar presente en el sitio catalítico de todas las
aminotransferasa

99.PORQUÉ SE PRODUCE LA HIPERAMONEMIA TIPO 1

Por la deficiencia de Carbamoil fosfato Sintetasa 1

100.¿QUE TIPO DE TRASTORNOS METABOLICOS SE PUEDEN

DETECTAR CON LA PRUEBA ESPECTROMETRIA DE MASA TANDEM?

Acidemias orgánicas, aminoacidemias, trastornos de la oxidación de

ácidos grasos, y defectos de las enzimas del ciclo de la urea.

101.¿POR QUÉ SE PRODUCE LA TIROSINEMIA TIPO2?

La tirosinemia tipo II es causada por el déficit de la enzima tirosina

aminotransferasa

102¿DE QUE MANERA SE FORMA EL AMONIACO?

Se forma con la desaminación del nitrógeno del esqueleto de carbono

del alfacetoglutarato cuando este se convierte en glutamato

103¿QUÉ FUNCIÓN CUMPLE EL N-ACETIL GLUTAMATO EN EL CICLO

DE LA UREA?

Da incio al ciclo de la urea

104.QUE IMPORTANCIA TIENE LA ENZIMA GLUTAMINA SINTETASA

Es una enzima que tiene un papel esencial en el metabolismo del

nitrógeno, catalizando la condensación del glutamato y el amoníaco para
formar glutamina

105.LA DEFICIENCIA DE LA ENZIMA GLUTAMINA SINTETASA QUE

OCASIONA

106.QUÉ FUNCIÓN DESEMPEÑA LA ALANINA-PIRUVATO

AMINOTRANSFERASA Y LA GLUTAMATO ALFA CETOGLUTARATO

LECCIÓN 3

1) 107. Mencione los productos de la vía oxidativa glucolitica

 2 moléculas de ATP (netos)
 2 moléculas de Piruvato
 2 moléculas de NADH
2) Grafique el diagrama de la etapa de consumo de la vía glucolitica
Son las 5 primeras reacciones

3) Porque se produce la enfermedad de Hers y que síntomas produce

Se producen cuando existe deficiencia genética de la actividad de la
enzima FOSFORILASA HEPÁTICA
Síntomas y datos clínicos
Hepatomegalia
Acumulación excesiva de glucógeno en el hígado
Hipoglucemia leve

4) En qué condiciones se desarrolla la glucogenolisis (XXX)

La glucogenólisis es un proceso catabólico que hace referencia a la

degradación de glucógeno a glucosa o glucosa 6-fosfato. Se da cuando
el organismo requiere un aumento de glucosa por (organismo está
 experimentando un ayuno o realizando ejercicio intenso) y, a través
de este proceso, puede liberarse a la sangre y mantener su nivel
(glucemia).

Para que se de este proceso se necesitan 3 enzimas

Fosforilasa
Glucano transferasa
Ezima desramificadora

5) A que vías le sirve como metabolito precursor la glucosa 6 fosfato

 Glucolisis
 Gluconeogénesis
 Via pentosa fosfato
 Glucogénesis
 Glucogenolisis
 Lipogenesis ( por su interaccion con el Acetil co A

6) Que enfermedad produce la deficiencia de la enzima glucógeno

fosforilasa y cuales son sus síntomas

Síndrome de McArdle por deficiencia de fosforilasa muscular

Síntomas: Poca tolerancia al ejercicio, glucógeno muscular
anormalmente alto (2,5 a 4%), lactato muy bajo después del ejercicio,
ataxia, dolor y orina oscura.
La enfermedad de Hers por deficiencia de fosforilasa hepática.
Síntomas: Hepatomegalia; acumulación de glucógeno en el hígado;
hipoglicemia leve.

7. Cuáles son las enzimas que catalizan las 3 reacciones irreversibles del
gluconeogénesis
1. hexoquinasa
2. Piruvato quinasa
3. Fosfofructoquinasa
8. Grafique el diagrama de la fase de ganancia del glucolisis
9 .Cuales son las enzimas que catalizan en la formación del glucógeno y
cual es la enzima precursora

Lactato deshidrogenasa

Piruvato cinasa

Enolasa

Gliceraldehido 3 fosfato deshidrogenasa

Aldolasa

Fosfofructosinasa

Fosfohexosa isomerasa
 Hexocinasa

Precursora glucocinasa

10. Cuál es el objetivo de la ruta de las pentosas

La formación de NADPH para la síntesis de ácidos grasos y esteroides y el

mantenimiento de glutatión para la actividad antioxidante

La síntesis de ribosa para la formación de nucleótidos y ácidos nucleicos

11. Por qué se produce la enfermedad de von gierke y cuáles son los
síntomas principales

La enfermedad de Von Gierke es una afección en la cual el cuerpo no puede

descomponer el glucógeno.

El glucógeno es una forma de azúcar (glucosa) que se almacena en el hígado y

los músculos. Normalmente se descompone en glucosa para darle más energía
cuando la necesita.

Esta enfermedad es hereditaria, lo cual significa que se transmite de padres a

hijos.

Causas

 Hambre constante y necesidad frecuente de alimentación

 Tendencia a sangrados nasales y formación de hematomas
 Fatiga
 Irritabilidad
 Mejillas hinchadas, extremidades y tórax delgados y un vientre protuberante

12. Cuál es el objetivo de la vía glucolítica

Es una vía en la cual una molécula de glucosa es oxidada a dos moléculas de

piruvato en presencia de oxígeno, obteniendo 2ATP, 2ADP más 2 piruvatos.

13. Que sustrato, que reacción química y que enzima cataliza la formación
de piruvato.

 Sustrato: fosfo-piruvato
 Reacción química: fosforilación del sustrato
  Enzima: piruvato quinasa

14 Realice el diagrama de las etapas irreversibles de la gluconeogénesis

15 El NADPH formado en la ruta de las pentosas que función va a

cumplir en el metabolismo

Síntesis de ácidos grasos y esteroides y mantener reducido la glutatión para la

actividad antioxidante

16. Por qué se produce la enfermedad de Cori y cuáles son sus síntomas

La enfermedad de Cori es una patología genética de carácter metabólico que

produce una acumulación anormal y patológica de glucógeno (almacenamiento
de glucosa) a nivel hepático, muscular y/o cardiaco.

Caracterizado por: hipoglucemia, hiperglicemia, hipotonía muscular, miopatía,

hepatomegalia, cirrosis e insuficiencia hepática, miocardiopatía, retraso en el
crecimiento.

17) Haga un mapa conceptual de las hexosas mas importantes y de los

transtornos que estas presentan (XXXXX)

18) Indique los productos finales de las rutas de las pentosas, no

oxidativa (XXXX)

19) Describa el diagrama de la sistesis de glucógeno (XXXX)

20. TRACE UN MAPA CONCEPTUAL DE LA REGULACIÓN DE LA GLUCOSA SANGUÍNEA

REGULACIÓN DE LA GLUCOSA SANGUÍNEA

Cuando la concentración de la glucosa es baja en la sangre:

El páncreas produce glucagón que estimula el desdoblamiento

del glucógeno y la salida de la glucosa en el hígado

Cuando la concentración de la glucosa sube:

El páncreas secreta insulina que estimula la absorción de

glucosa por las células y la conversión a glucógeno en el
hígado.

21. Por qué se produce la enfermedad de POMPE y que síntomas

relevantes presenta (XXX) OJO
Se produce por una disfunción de la enzima desramificadora de glucógeno
(enzima Glucosil Transferasa α(1→4) ácida lisosómica), también
denominada maltasa ácida. Provoca una acumulación de glucógeno en
el lisosoma.
Síntomas
Niños: Hipotonía muscular, muerte por insuficiencia cardiaca hacia los dos
años de edad
En adultos: distrofia muscular
22. En la ruta de las pentosas cual es la diferencia enzimática entre la fase
oxidativa y la no oxidativa. Explique en pocas palabras (XXXXX)
En la fase oxidativa irreversible, la glucosa 6 fosfato es sometida a
deshidrogenizacion y descarboxilacion para dar una pentosa (ribulosa 5
fosfato). Esta fase genera NADPH
En la fase no oxidativa reversible la ribulosa 5 fosfato se vuelve a convertir en
glucosa 6 fosfato mediante una serie de reacciones que involucran
principalmente las dos enzimas: transcetolasa, transaldolasa. Esta fase genera
precursores de la ribosa.
23. Describa el diagrama de la glucogenolisis (XXXXX)
Para llevar a cabo la glucogenólisis son necesarias tres enzimas citosólicas:

 La glucógeno fosforilasa que segmenta secuencialmente los enlaces

glucosídicos para producir glucosa 1 fosfato. Esta enzima solamente
liberará una molécula de glucosa que se encuentre, por lo menos, a cinco
unidades del punto de ramificación.
 La fosfoglucomutasa en la que un grupo fosfato se transfiere desde la
fosfoenzima activa a la glucosa 1 fosfato, formando glucosa 1,6-bisfosfato,
la cual fosforila nuevamente a la enzima para producir glucosa 6 fosfato, la
cual puede hidrolizarse a glucosa (en hígado) o seguir la vía glucolítica
(hígado y músculo).
 La glucosil transferasa α(1→4) y la amilo-1,6-glucosidasa, también llamada
enzima desramificadora, que contiene dos sitios catalíticos en una única
subunidad de 160,000 D que cataliza dos reacciones sucesivas. En la
primera actúa como una glucosiltransferasa y transfiere una cadena de tres
restos glucosilo desde una de las cadenas acortadas al extremo de otra.
Una de ellas tendrá entonces un solo resto glucosilo unido por un enlace
α(1→6), mientras que la otra tendrá siete restos glucosilo y, en
consecuencia, podrá ser atacada de nuevo por la fosforilsa. En esta
segunda reacción , la enzima desramificadora, hidroliza el residuo que
permanecía unido por el enlace α(1→6), produciendo glucosa libre. Su
deficiencia produce la Enfermedad de Cori y la Enfermedad de Pompe.
24. Por qué se produce la anemia hemolítica
Por una deficiencia de la enzima glucosa 6 fosfato deshidrogenasa, la primera
enzima utilizada en la via de la pentosa fosfato, esto genera lisis aguda en
eritrositos, lo cual genera anemia hemolitica
25. En qué condiciones se desencadena la glucogenolisis y que
hormonas la regulan (enzimas que la activan y la inhiben) (XXXX)
Se da cuando el organismo requiere un aumento de glucosa y, a través de este
proceso, puede liberarse a la sangre y mantener su nivel (glucemia).
Estimulada por el glucagón en el hígado, la epinefrina (adrenalina) en el
músculo e inhibida por la insulina.

25. En que condiciones se desencadena la glucogenolisis y que

hormonas la regulan (enzimas que la activan y la inhiben) (XXX)

26. Indique la importancia médica de la gluconeogénesis

La gluconeogénesis es el proceso de síntesis de glucosa o glucógeno a partir

de precursores que no son carbohidratos. Tiene especial importancia cuando
el carbohidrato no está disponible a partir de la dieta. Los sustratos importantes
son aminoácidos, lactato, glicerol y propionato.
27. Por qué se produce la enfermedad de Andersen síntomas relevantes
(XXX) OJO

Hepatosplenomegalia; acumulación de polisacárido con pocos puntos de

ramificación; muerte por insuficiencia cardiaca o hepática antes de los cinco
años de edad

28. Establezca la diferencia entre las fases irreversibles de la glucosa y la

gluconeogénesis

Las enzimas que participan en la vía glucolítica participan también en la

gluconeogénesis; ambas rutas se diferencian por tres reacciones irreversibles
que utilizan enzimas específicas de este proceso y los dos rodeos metabólicos
de esta vía.
Estas reacciones son:

1. De glucosa-6-fosfato a glucosa.
2. De fructosa-1,6-bisfosfato a fructosa-6-fosfato.
3. De piruvato a fosfoenolpiruvato

29. Realice un diagrama de la ruta de la pentosa fosfato fase oxidativa

(XXX)

40. En que consiste el ciclo de la glucosa alanina

41. De que manera el piruvato forma fosfoenilpiruvato. Explique de

manera clara y corta

Lo forma a partir de una reacción reversible catalizada por la enzima

piruvatoquinasa, en donde ingresa ADP y se optiene ATP. Dentro de la
gluconeogénesis

42. Que relación tiene la ruta de las pentosas con el glutatión reducido
(XXXX)

43. En que consiste el ciclo de cori: explique en pocas palabras

Consiste en el transporte continuo de glucosa y lactato entre el musculo

estriado y el hígado.

44. Por que se produce la enfermedad de McDarle. Sintomas principales

La enfermedad del almacenamiento de glucógeno (EAG) tipo V es una afección hereditaria

poco frecuente en la cual el cuerpo no es capaz de descomponer el glucógeno.
Sintomas: Orina color borgoña (mioglobinuria), Fatiga, Intolerancia al ejercicio, poco vigor,
Calambres musculares, Dolor muscular, Rigidez muscular, Debilidad muscular

45. Cual es el destino del piruvato. Explique

46. Quienes regulan la glucolisis y como lo hacen

Le hexoquinasa, fosfofructoquinasa y piruvatoquinasa.

Debido a que estas controlan el paso de una fase a otra en la glucolisis

47. Cual es el objetivo de realizar una prueba de tolerancia a la glucosa a

un paciente diabético

Determinar cual es la capacidad que tiene la persona para regular su

concentración en la sangre.

48. En que consiste la enfermedad de tauri. Sintomas relevantes

Consiste en la deficiencia de la enzima fosfofructoquinasa 1, la cual se encarga

de convertir a la fructosa 6-fosfato en fructosa 1,6 bifosfato.

Sintomas: intolerancia al ejercicio, dolor, calambres, mioglubinuria,

49. en que tejidos se dan las rutas de las pentosas (XXXX)

50. Cuantos tipos de exoquinasas conoce, explique en pocas palabras

51) ¿QUÉ SON LOS GLUTS Y DONDE LOS ENCONTRAMOS?

Son una familia de proteínas que ayudan al transporte de la glucosa a través

de las membranas a los diferentes tejidos.
 CARBOHIDRATOS

En que patologías puede darse defectos en el metabolismo de la fructosa

 FRUCTOSURIA ESENCIAL
 INTOLERANCIA HEREDITARIA A LA FRUCTOSA
Que enzimas regulan la glucolisis y como lo hacen?

 HEXOQUINASA
 PFKI
 PIRUVATO QUINASA

Y LO HACEN EN LOS 3 PUNTOS INVERSIBLES DE LA REACCION:

EN LA PRIMERA POR MDEDIO DE LA HEXOQUINASA, LA TERCERA REACCION POR

MEDIO DE LA PFKI Y EL ULTIMO PASO POR LA PIRUVATO QUINASA.

La deficiencia de glucosa 6 fosfato deshidrogenasa produce: LISIS DE LOS

ERITROCITOS QUE ORIGINAN ANEMIA HEMOLITICA

Mencione los sitios de reacciones irreversibles de la glucolisis

Paso 1: de glucosa a glucosa 6-fosfato por acción de la enzima hexoquinada.

Paso 3: Fructosa 6-fosfato a fructosa 1-6, bifosfato por acción de la enzima

fosfofructoquinasa.

Haga el diagrama de la glucogenolisis

Haga un breve resumen de las 2 etapas de la glucolisis
Mencione la importancia de la gluconeogénesis en el organismo

El hígado y los riñones son los principales tejidos gluconeogénicos; los riñones pueden
contribuir con hasta 40% de la síntesis de glucosa total en el estado de ayuno, y con
más durante inanición. Las enzimas gluconeogénicas clave se expresan en el intestino
delgado, pero no está claro si hay producción significativa de glucosa por el intestino
en el estado de ayuno.

Un aporte de glucosa es necesario, en especial para el sistema nervioso y los

eritrocitos. Después de un ayuno durante toda la noche, la glucogenólisis (cap. 19) y la
gluconeogénesis hacen contribuciones casi iguales a la glucosa en sangre; a medida
que las reservas de glucógeno se agotan, la gluconeogénesis se hace progresivamente
más importante.

La gluconeogénesis elimina lactato producido por los músculos y los eritrocitos, y

glicerol producido por el tejido adiposo.