UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN MARTIN-

TARAPOTO

FACULTAD DE INGENIERIA AGROINDUSTRIAL

ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERIA

AGROINDUSTRIAL

INFORME DE PRACTICA N° 6

ALUMNA:

JHAJAIRA A. SULCA VASQUEZ

CURSO:

QUIMICA DE LOS ALMENTOS

DOCENTE:

ING. MARTINEZ MENA EPIFANIO EFRAIN

CICLO:

IV

TARAPOTO- PERU

2018
I. INTRODUCCION

El huevo es un alimento muy práctico y altamente nutritivo que debe formar parte de la

dieta habitual. La aplicación de calor es uno de los agentes desnaturalizantes que se

utilizan con mayor frecuencia en alimentos ya que facilita la digestión de las proteínas, y

logra desnaturalizar los inhibidores de proteasas que frecuentemente se hallan en

alimentos basados en proteínas. La aplicación de calor afecta la estabilidad de las

interacciones no-covalentes de la estructura tridimensional de las proteínas, pues se eleva

la entalpía de la molécula y se rompe el delicado balance de los enlaces que mantienen el

equilibrio. Puesto que también se afectan las propiedades funcionales del alimento, es

importante realizar un análisis de los procesos termodinámicos involucrados. Como se

mencionó anteriormente, cuando se calienta una proteína sufre una transición súbita y

cuando se tiene la mitad de las moléculas en estado desnaturalizado se alcanza el

equilibrio, que coincide con la temperatura de transición, de “melting” (Tm) o

temperatura de desnaturalización TD.

Los mecanismos involucrados en la desnaturalización son varios y complejos, e

involucran principalmente a los enlaces no-covalentes. Los puentes de hidrógeno, las

fuerzas de Van der Waals, y las interacciones electrostáticas por naturaleza son

impulsados por la entalpía lo que implica que ocurren mediante procesos exotérmicos, y

causa que se desestabilicen a altas temperaturas y se estabilicen a bajas temperaturas. Sin

embargo, no pueden reforzarse de manera infinita pues las moléculas de agua ordenadas

a su alrededor, y que dan lugar al aumento de entropía, también se desordenan al elevarse

la temperatura cuando se sobrepasan valores entre 60 y 70°C cuando presentan su

máxima estabilidad.
  OBJETIVOS

 Objetivo General

Reconocer las propiedades y composición del huevo

 Objetivo Especifico

 Observar la estructura de un huevo y algunas de las propiedades

del huevo y la acción de distintos factores sobre la temperatura de

coagulación.

I. REVISION BIBLIOGRAFICA.

[Link]ón del huevo:

1.1.1. Cáscara

La cáscara está constituida en su mayor parte por una matriz cálcica con un

entramado en cuya composición están presentes pequeñas cantidades de

proteínas y mucopolisacáridos que rodean a un componente mineral en el que el

calcio es el elemento más abundante y de mayor importancia. En dicha matriz

se encuentran concentraciones muchos menores de sodio, magnesio, zinc,

manganeso, hierro, cobre, aluminio y boro. La calidad o resistencia de la cáscara

depende principalmente del metabolismo mineral de la gallina y, a su vez, de las

características genéticas de cada raza y estirpe

 1.1.2. Albúmina o clara

La clara o albumen está compuesta básicamente por agua (88%) y proteínas

(cerca del 12%). La proteína más importante, no sólo en términos cuantitativos

(54% del total proteico) es la ovoalbúmina, cuyas propiedades son de especial

interés tanto desde el punto de vista nutritivo como desde el culinario.

1.1.3. Yema

Representa el 33 % del peso. Es la parte más nutritiva del huevo y su color

depende de la alimentación de la gallina. Está compuesta principalmente por

agua y proteína, su coagulación es de aproximadamente 65-70°C. (Huevo, 1ª

edición: octubre 2009)

[Link] emulsionante

Es propia de la yema y conferida por su estructura, ya que es una emulsión del

tipo aceite-agua. La yema confiere gran estabilidad a las emulsiones en las que

interviene, debido a su viscosidad y a la presencia de [Link] propiedad es la

que permite que “liguen” las salsas (mayonesas y otras).

[Link] colorante

Es propia de la yema, que aporta los pigmentos que le dan su color característico.

Es especialmente importante en pastas alimenticias, repostería, salsas…

[Link] aromatizante

El huevo tiene un aroma especial, aportado por la yema, que transmite a los platos

en los que interviene. Esta propiedad es igualmente apreciada en la fabricación de

pastas alimenticias (macarrones, raviolis, etc.), y en repostería.

[Link] coagulante

Es una que comparten clara y yema. Se produce por la desnaturalización de las

proteínas del huevo por efecto del calor o de la agitación mecánica. La

ovoalbúmina es la fracción más importante de las proteínas que componen la clara

y la principal responsable de este efecto. La coagulación de la clara comienza a

los 57º y a partir de 70º la masa se solidifica. La yema comienza a espesarse a 65º

y deja de ser fluida a partir de los 70º.

1.6. Proteínas del huevo

Por su composición nutricional el huevo es un alimento con una gran capacidad

saciante, lo que hace que tenga un interés especial en las dietas de adelgazamiento.

Algunos estudios muestran que incluir huevos en el desayuno cuando se sigue

una dieta hipocalórica favorece una mayor pérdida de peso, ya que la persona que

sigue el régimen se siente más saciada, y esto ayuda al seguimiento y

cumplimiento de la dieta. Por ello, puede ser de interés incorporar huevos de la

forma más natural y con menos grasa añadida (pasados por agua, cocidos) al

desayuno o tomarlos a media mañana, por ejemplo en una dieta de

adelgazamiento como un «método» para llegar a la hora de la comida sin sentir

sensación de hambre.
1.6.1. La ovoalbúmina

Es la proteína más abundante y está tanto glicosilada como fosforilada en

sus residuos de serina. Estas modificaciones permiten separarla en tres

fracciones: A1, A2 y A3; asimismo,la presencia de cuatro grupos

sulfhidrilo la hacen muy reactiva y fácilmente desnaturalizable. Durante

el almacenamiento, por un mecanismo de intercambio de disulfuros y

sulfhidrilos se convierte en una forma más estable, la S-ovoalbúmina, a la

que se le atribuyen las reacciones de hipersensibilidad que presentan

algunas personas después de consumir huevos.

1.6.2. La conalbúmina (ovotransferrina)

Es la segunda proteína en orden de importancia. Contiene manosa y

glucosamina, numerosos enlaces disulfuro (13 por molécula) y presenta la

característica de ligar o quelatar el hierro y otros iones metálicos, como

aluminio, cobre y zinc. Se considera que esta acción secuestradora inhibe

el crecimiento de microorganismos que requieren de dichos elementos

para su desarrollo, particularmente en el caso de virus.

1.6.3. El ovomucoide

Tiene un elevado porcentaje de carbohidratos (hexosaminas, 14%;

hexosas, 7% ácido siálico, 0.7%) que representa hasta 25% de la proteína;

contiene ocho enlaces disulfuro por molécula, pero no tiene triptofano o

tirosina; es estable al calor y tiene la capacidad de inhibir la tripsina. Los

carbohidratos presentes contribuyen a la estabilización térmica de la

proteína.
 1.6.4. La ovomucina

Presenta aproximadamente 30% de carbohidratos similares a los que se

encuentran en el ovomucoide y junto con la lisozima le confiere al

albumen las características espesas y gelatinosas. Durante el

almacenamiento la relación de estos dos polipéptidos sufre alteraciones

que se reflejan en una disminución de la viscosidad. La ovomucina es

responsable en gran medida de las propiedades funcionales de la clara,

como es la capacidad de espumado, y se considera que tiene una actividad

biológica contra varios virus.

1.6.5. La lisozima

Es una glucoproteína de 129 aminoácidos con actividad enzimática, de N-

acetilmuramida-glucana-hidrolasa, también conocida como muramidasa.

Es una de las pocas proteínas con un punto isoeléctrico alcalino debido a

su elevado contenido de aminoácidos básicos. La estructura tridimensional

de la lisozima ha sido resuelta con técnicas de cristalización y difracción

de rayos X, y constituye uno de los ejemplos más explorados para el

análisis estructural de proteínas. Se trata de una molécula muy estable ya

que existen cuatro enlaces disulfuro intramoleculares. (Dergal, 2006)

II. MATERIALES Y METODOS.

[Link]

 Gradilla para tubos de ensayo

 Mechero

 2 vasos de Varilla de vidrio

 Termómetro

 2 vasos de precipitado 250cc

 Pinza

 2 vasos de precipitados de 100 cc

[Link]

 3 huevos

 Papel indicador universal

 Zumo de pH

 Azúcar

 Frasco de agua destilada

 Carbonatada de sodio( bicarbonato de sodio)

2.3.Métodos

2.3.1. Coagulación de las proteínas del huevo por el calor

 Se separa la clara y la yema en dos pequeños vasos de precipitación

 Poner una pequeña cantidad de clara de huevo en un tubo de ensayo

y calentar el tubo suavemente de un vaso de precipitado en baño

María. Sujetando con un termómetro dentro del tubo de ensayo.

 Anotar la temperatura en la cual la albumina de huevo se coagule.

 Repetir lo mismo utilizando la yema de huevo, encontrar la

temperatura de coagulación para esta proteína.

2.3.2. Efectos de distintos factores sobre la temperatura de

coagulación

a. Dilución

 Diluir a su mitad muestras de clara y yema de huevo en tubos de

ensayo. Mezclar muy suavemente.

 Repetir la prueba anterior y observar el cambio en la temperatura de

coagulación.

b. Adición de azúcar

 Añadir alrededor de 5 g de azúcar disuelta en unos poco de albumina

de huevo y mezclar muy suavemente.

 Repetir la prueba utilizando los mismos volúmenes, pero

remplazando la solución por agua.

 Encontrar la temperatura de coagulación para la albumina de huevo

de los tubos.

 El mismo procedimiento repetir con la yema

c. Adición de ácidos y álcalis

 Colocar en tubos de ensayo un poco de clara de huevo y añadir

unas gotas de limón, observar en que temperatura se coagula.

 Repetimos lo mismo con la yema.

  Hacemos lo mismo pero esta vez añadimos un poco de carbonato

acido de sodio.

III. RESULTADOS Y DISCUCIONES

[Link]

 Coagulación de las proteínas del huevo por el calor

Tipo de proteína Temperatura de coagulación BIBLIOGRAFIA

Albumina 60°c 60°C
yema 62, 5°c 65-70°C

 Efectos de distintos factores sobre la temperatura de coagulación

a. Dilución
TIPO DE PROTEINA Temperatura de Bibliografía
coagulación
Clara + Yema 69 °C 65 °C

b. Adición del azúcar y agua

TIPO DE PROTEINA Temperatura de Bibliografía
coagulación
Albumina 68°C >60°C aumenta poca
Albumina + Agua 62°C

c. Adición de ácidos y álcalisis

Muestra Temperatura de coagulación

Limón + clara 46°C
Clara + bicarbonato 43°C
de sodio
 [Link]

 Coagulación de las proteínas del huevo por el calor

Según la bibliografía revisada la temperatura de coagulación de la albumina es 60°c

aproximadamente, mediante la práctica se pudo comprobar que efectivamente la albumina

coagula a esa temperatura.

Con la yema, la bibliografía revisada la temperatura de coagulación es aproximadamente

65-70°C, en esta práctica que realizamos la coagulación fue de 62,5 ° C

 Efectos de distintos factores sobre la temperatura de coagulación

a. Dilución

En este caso podemos resaltar que efectivamente tiene un comportamiento

como lo marca la bibliografía ya que al diluir la muestra presenta mayor

temperatura de coagulación, es mayor a 60°C.

b. Adición de azúcar y agua

Nuestra temperatura de coagulación fue de 68°C, esto sucede por el efecto

que causa la azúcar en la albumina y comprobamos la bibliografía que la

temperatura se elevara.

A diferencia de la adición de azúcar, en la adición de agua la coagulación fue

a menor temperatura, dado que la clara es un 88% de agua.

 c. Adición de ácidos y álcalis

Al añadir acido a la clara de huevo las proteínas de estas se desnaturalizan y

es igual cuando añadimos lo que es el carbonato acido de sodio, es por eso

que la temperatura de coagulación son menores que con los demás reactivos.

IV. CONCLUCIONES

Al trascurso de la práctica se pudo identificar las diferentes temperaturas de coagulación

de la clara y la yema, estos cambios de temperatura de coagulación se ven afectados por

diversos factores como lo son, la solubilidad, el PH y la adición de azúcar, cada uno de

estos factores afecta de manera diferente la temperatura de coagulación. Por último, se

pudo determinar que la diferencia de temperatura de coagulación de la yema y la clara es

debida a que las moléculas de la yema están más plegadas y enrolladas que en la clara.

V. BIBLIOGRAFÍA
Dergal, S. B. (2006). Quimica de los Alimentos, CUARTA EDICIÓN.

Huevo, I. d. (1ª edición: octubre 2009). El gran libro del huevo.