BIOMOLECULAS : ENZIMAS
Q.F. WILLY E. CORDOVA CASSIA CURSO: BIOQUIMICA
ENZIMAS 1.
CONCEPTOS
- El término enzima fue utilizado por
primera vez por FRIEDERICH WILHELM BASICOS
KUHNE en 1978 .
-Esta palabra proviene de los vocablos
griegos en y zymee = “ en la
levadura” , aunque desde luego no se
refiere tan solo a los catalizadores de las
levaduras .
4. 2.
En los sistemas biológicos es necesario el ENZIMAS PROPIEDADES
catalizador ya que a la T° y pH del ser FAMILIAS
vivo , las reacciones no se producirían a
suficiente velocidad para permitir por
ejemplo una rápida fotosíntesis ,
contracción muscular , generación de
impulsos nerviosos y todos los procesos
requeridos para la existencia dela vida.
- Poseen tres características sui
generis: (únicos , notables ) : 3.
. Catalizadores mas eficientes
CINETICA
. Especificidad de acción .
. Son reguladas
ENZIMAS
[Link] BASICOS
1.1
CONCEPTOS GENERALES
1.2
CATALISIS Y MECANISMO DE
ACCION
1.3
COENZIMAS
1.1 CONCEPTOS GENERALES
ENZIMA = SON CATALIZADORES BIOLOGICOS DE NATURALEZA SUSTRATO = ES LA MOLECULA SOBRE EL CUAL
PROTEICA .
ACTUA LA ENZIMA.
VELOCIDAD = ES EL CAMBIO DE SUSTRATOS O PRODUCTOS
POR UNIDAD DE TIEMPO. COFACTORES INORGANICOS = SON METALES
INORGANICOS ( Zn+2 , Mg2+ , Mn+2 , Fe+-2 )
HOLOENZIMA = APOENZIMA + C./GP
COFACTORES ORGANICOS = COENZIMAS
APOENZIMA = ES LA PARTE PROTEICA DE LA ENZIMA
DESPROVISTA DE LOS COFACTORES O GRUPOS PROSTETICOS
SITIO ACTIVO = REGION DE LA ENZIMA QUE FIJA
COFACTOR(C.) = MOLECULAS PEQUEÑAS ORGANICAS O
INORGANICAS QUE REQUIERE LA ENZIMA PARA SU AL SUSTRATO .
ACTIVIDAD.
CENTRO ALOSTERICO = OTRA REGION DISTINTO
GRUPO PROSTETICO (GP) = SIMILAR AL COFACTOR PERO ESTA
UNIDO FIRMEMENTE. AL SITIO ACTIVO AQUÍ SE FIJAN PEQUEÑAS
MOLECULAS QUE ALTERAN AL SITIO ACTIVO
1.1 COENZIMA : Molécula orgánica que acompaña a la enzima con el fin de que
ésta sea eficiente . Si la unión es covalente(fuerte) entonces se habla de grupo
prostético ; otros se unen débilmente por tal solo están unidos durante la reacción .
SUSTRATO
Cofactor
Inorgánico:
Fe2+, Mn2+, Zn2+,etc.
Orgánico:
Coenzimas
NAD,
FAD,
CoASH.
Grupo Prostético
Coenzimas
Adenosine Triphosphate (ATP)
Coenzyme A (CoA)
Nicotinamide Adenine
Dinucleotide (NAD+) Nicotinamide Adenine Dinucleotide
Phosphate (NADP+) Flavin Adenine Dinucleotide (FAD)
1.2 CATÁLISIS ENZIMATICA
ESPONTÁNEA DE MAGNITUD DESCONOCIDA Y
PRODUCTOS E°
REACCIONANTE
SE AFLOJA EL ENLACE ENTRE LAS DOS PARTES DE
LA MOLÉCULA ORIGINAL (POR UN CATALIZADOR) Y
COMPLEJO
REACCIONANTE
ACTIVADO
E°
SE ROMPRE EL ENLACE EN FORMA ESPONTÁNEA Y
COMPLEJO
ACTIVADO PRODUCTOS E°
MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA
SUBSTRATO PRODUCTOS
+ +
ENZIMA ENZIMA
SUBSTRATO: MOLECULA QUE INTERACTUA CON LA
ENZIMA.
MXO ACCION CON UN COFACTOR
+ +
SUBSTRATO ENZIMA COENZIMA
+ +
2. PROPIEDADES
• ESTRUCTURACION PROTEICA : CUATERNARIA Y GLOBULAR
• ESTEREOESPECIFICIDAD : SUSTRATO PARA UNA ENZIMA
• EFICACIA : Aceleran reacciones específicas químicas(103-10 20)
• SENSIBLES : Actúan en disolución acuosa, a pH y T° Óptimos.
Enzima pH óptimo
Pepsina 1.5
Tripsina 7.7
Catalasa 7.6
Arginasa 9.7
Fumarasa 7.8
Ribonucleasa 7.8
Enzima Temp. Ópt.
(oC)
Mamíferos 37
Bacterias y algas aprox. 100
Bacterias Árticas aprox. 0
Bacterias en muestra de hielo antigua
EFICACIA DE LA
ACTIVIDAD ENZIMATICA
COMO SABEMOS LAS ENZIMAS
CATALIZAN LAS DISTINTAS
REACCIONES BIOQUIMICAS ; EN
LA FIGURA SE OBSERVA QUE LA
EFICACIA DE LA ACTIVIDAD
ENZIMATICA VARIA SEGÚN EL
pH EN EL CUAL SE ENCUENTRAN
ESTAS PROTEINAS
3. CINETICA ENZIMATICA
ECUACION DE MICHAEL-MENTEN
E + S SE E + P
Clases de Enzimas:
1. Oxidorreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
