La solubilidad de aminoácidos refleja su carácter iónico
Los aminoácidos son solubles en solventes polares como el agua y el etanol, pero son
insolubles en solventes no polares, como el benceno, hexano o éter.
LOS GRUPOS α–R DETERMINAN LAS PROPIEDADES DE AMINOACIDOS.
Los grupos R hidrofóbicos de alanina, valina, leucina e isoleucina, y los grupos R
aromáticos de fenilalanina, tirosina y triptófano, típicamente se encuentra de manera
primaria en el interior de proteínas citosólicas. Los grupos R cargados de aminoácidos
básicos y acíclicos estabilizan conformaciones proteínicas específicas por medio de
interacciones iónicas o puentes salinos.
El grupo alcohol primario de la serina y el grupo tialcohol primario de la cisteína son
excelentes nucleófilos y pueden funcionar como tales durante la catálisis enzimática.
Sin embargo el grupo alcohol secundario de la treonina, pese a ser un buen nucleófilo,
no cumple con una función análoga en la catálisis.
LOS GRUPOS FUNCIONALES DICTAN LAS REACCIONES QUÍMICAS DE
LOS AMINOÁCIDOS
Cada grupo funcional de un aminoácido muestra todas sus reacciones químicas
características.
La reacción de mayor importancia de los aminoácidos es la formación de un enlace
péptido.
La secuencia de aminoácidos determina la estructura primaria
El número y el orden de todos los residuos aminoácidos en un polipéptido constituyen
su estructura primaria. Los aminoácidos presentes en péptidos reciben el nombre de
residuos amonoacilo y obtiene su denominación mediante remplazar los sufijos –ato o-
ina de aminoácidos libres por il.
La nomenclatura de los péptidos está en función de los derivados del residuo
aminoacilo carboxilo terminal.
Las estructuras peptídicas son fáciles de dibujar:
Por convención los péptidos se escriben con el residuo que porta el grupo amino a libre
a la izquierda, se usa un zigzag para representar la cadena principal.
Algunos péptidos contienen aminoácidos poco comunes
En mamíferos, las hormonas peptídicas en forma típica solo contienen los veinte
aminoácidos α genéticamente codificados enlazados por enlaces peptídicos estándar.
Sin embargo otros péptidos pueden contener aminoácidos no proteínicos, derivados de
los aminoácidos proteínicos o aminoácidos ligados por un enlace peptídico atípico.
Los aminoácidos no proteínicos D-fenilalanina y ornitina están presentes en los
antibióticos peptídicos cíclicos tirocidina y gramicidina S.
Los péptidos son polielectrolitos
El enlace peptídico esta no cargado a cualquier pH de interés fisiológico, por ende la
formación de péptidos a partir de aminoácidos está acompañada de pérdida neta de una
carga positiva y una negativa por cada enlace peptídico formado. Sin embargo, los
péptidos están cargados a pH fisiológico debido a sus grupos carboxilo y amino
terminales y, donde están presentes sus grupos R acídicos o básicos.
El enlace peptídico tiene carácter de doble enlace parcial
Aunque los péptidos se escriben como si un enlace único enlazara los átomos carboxilo
α y nitrógeno α, este enlace de hecho muestra carácter de doble enlace parcial, de este
modo, no hay libertad de rotación alrededor del enlace que conecta el carbono carbonilo
y el nitrógeno de un enlace peptídico.
La semirrigidez impuesta del enlace peptídico tiene consecuencias importantes para la
manera en la cual los péptidos y las proteínas se pliegan para generan ordenes de
estructura superiores.
Las fuerzas no covalentes restringen las conformaciones de péptidos
El plegado de un péptido probablemente ocurre de manera coincidente con su
biosíntesis.
La conformación activa desde el punto de vista fisiológico refleja las contribuciones
colectivas de la secuencia de aminoácidos, el obstáculo estérico y las interacciones no
covalentes.
ANÁLISIS DEL CONTENIDO DE AMINOÁCIDOS DE MATERIALES
BIOLÓGICOS
Para determinar la identidad de cada aminoácido presente en una proteína, primero se
trata con ácido clorhídrico calientes para hidrolizar los enlaces peptídicos. Hay varios
métodos para separar y para identificar, aminoácidos derivados de un hidrolizado de
proteína o de orina u otros líquidos biológicos. Un método es hacer reaccionar los
aminoácido con 6-amino-N-hidroxisuccinimidil carbamato para formar derivados
fluorescentes que pueden separarse mediante cromatografía liquida de alta presión. En
un método alternativo, que solo requiere equipo mínimo, se emplea la cromatografía de
partición sobre un soporte sólido, una hoja de papel filtro o una capa delgada de
celulosa en polvo o gel de sílice sobre un soporte inerte. Los aminoácidos presentes son
separados mediante una fase móvil que contiene una mezcla de componentes polares y
no polares miscibles. A medida que la fase móvil asciende por la hoja, sus componentes
polares se asocian con los grupos polares del soporte. Por ende el solvente se hace
progresivamente menos polar conforme migra hacia arriba de la hoja.
