Factores que afectan la actividad enzimtica o la velocidad de reaccin enzimtica
Efecto del pH
Las enzimas actan dentro de lmites estrechos de pH (pH ptimo de la reaccin). Por
ejemplo, la pepsina (enzima estomacal) tiene un pH ptimo de 2, al graficar su
actividad enzimtica para valores crecientes de pH, comenzando desde la zona cida,
se obtiene una curva en forma de campana. El mximo de la curva corresponde al pH
ptimo en el cual la enzima tiene su mxima actividad. En medios muy cidos o muy
alcalinos, la enzima se desnaturaliza y se inactiva. Otras enzimas en cambio tienen una
actividad ptima a pH alcalino como la tripsina (enzima intestinal) (Figura 1).
Figura 1. Efecto del pH sobre la actividad enzimtica de la pepsina y tripsina.
Temperatura
La velocidad de las reacciones enzimticas aumenta, por lo general, con la
temperatura, dentro del intervalo en que la enzima es estable y activa. La velocidad por
lo general se duplica por cada 10C de aumento trmico. La actividad enzimtica
mxima se alcanza a una temperatura ptima, luego la actividad decrece y finalmente
cesa por completo a causa de la desnaturalizacin progresiva de la enzima por accin
de la temperatura.
A bajas temperaturas, las reacciones disminuyen mucho o se detienen porque decrece
la cintica molecular, pero la accin cataltica reaparece cuando la temperatura se
eleva a valores normales para la enzima. No olvidar que una enzima humana tpica
posee su ptimo a 37 C, en cambio otros organismos como, por ejemplo, las bacterias
termfilas resistentes a altas temperaturas tienen su ptimo de actividad cercano a los
80 C (Figura 2).
Figura 2. Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimtica en una enzima tpica humana
y una bacteria termfila.
Concentracin de sustrato
Principalmente, la velocidad de la reaccin o catlisis vara de acuerdo a la
concentracin del sustrato.
Al aumentar la concentracin de sustrato, la actividad enzimtica aumenta, hasta
alcanzar la velocidad mxima, punto donde la enzima se satura, debido a que las
enzimas tienen todos sus sitios activos ocupados.
Figura 4. Efecto de la concentracin del sustrato sobre la velocidad de una reaccin
enzimtica