Qumica

de los
alimentos

UNIVERSJolt:illo

Qumica
de los
alimentos
Salvador Badui Dergal

Facultad de Qumica
Universidad Nacional Autnoma de Mxico
con la colaboracin de
Hclor Bourges Rodrguez

Instituto Nacional de la Nutricin Salvador Zubirn

como autor del cpitulo 11
y de
Antonio Anzalda Morales
Universidad Autnoma de Chihuahua
como coautor del cpitulo 10

PRIMERA EDICIN, 1981

Primera reimpresin, 1982
Seg~nda reimpresin, 1984
Tercera reimpresin! 1986
Cuarta reimpresin, 1988
Quin la ~Impresin, 1989
SEGUNbA EDICIN, 1990
~ EDfrAIAL ALHAMBRA MEXICANA. S.A. DE C.V
Amores 2027, CoL del Valle
0310~ Mxico. D.F
CN{EM-1031

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ISBN 968 444 095 2

Composicin. formacin y negativos: Fo!od1sE!fio, SA de C. V

Cubierta: Alhambra Mexicana
Edicin al cuidado de Angelines Torre
y A. Martinez Romero

Impreso en Mxico- Prlnled In Mexlco

A 'vfara Elena,
Salmdor y
Mariana

Edi!orial 'AIImmbra i-vlcxicmm. S.A. de C.V. agradece ;1 las siguicmcs instituciones v casas cdito!'ialcs el ha
bcr permitido amablemente la rcproduccibn de los cuadros y figur;:; que se mcncif;nan:

American themical Sodcty, Washington, D. C.

.loumal t!( Agrictdwml aud Food Chcmt(l'
Cuadros 4.17 y 8,6
figllnli> 2.\5 y 4.14
American Oil Chcmisls Socicty, Champaign. 111.

.loumal o( rhr Amcrinm Oil Chcmil'f.\ .\'odt'l_l'

Cundrns 4,6, 4.19, 4.20. 5.6. fU. 9.10 y IJ.X
Figuras 2.9. 2.10. J.! l. 4.8. 4.16, t.:u

Thc t\ Vi Publishing Cnmpany, Wcstport. C1mn.

J. L. Heid y r..-J.A. Joslvn (Eds.). Fmul Pmcnfillg Opcrmiou\Cuadros 4.10 y 4.1 J
J.W. Harpcr y C.H. Hall (Eds.l. !Jaily Tcdmology ami Enginccring
Figura 12.13
l-I.H. Hcath y G. Rcincccius. tl!nor Chemi.w:r ami 1i:dmo/ogr
Figuras 8.5, 8.7 y 1U5
Thc lnslitmc of Food Tcchnologists, Chic~go. tll.

Journal <!f Food .\'cicncc

Cuadro IJ.9
F(guras 1.7. 5.9. 5.16 y 6.5
Food Taluwlo:-:,1
Cuadros 6.15 )' 9.1
Figuras 2.27 y 6.1 !

Maree! [Link] .. Ncw York. N. Y.

O. Fcnnen\U ( Ed.). /'rillrip!!'J" o( Food Chcmi.11ry. Par! J. Food [Link]
Figura 1.1
J. Whitakcr. l'rinCijJ/c~ o( Fn=.1'molog1 Ji1r thc 1-imd Scicnn'.l
Cuadros 3.1 y 5.4
Figums 3.14 y 3.15

Worth Publishcrs. lnc .. Ncw )'ork. N. Y.

A. l.,chningcr. lfioclwmhfr.l'
Figuras 2.21. J. l. 3.6. 3.16 y 3.20

CONTENIDO
Introduccin

11

l. Agua . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .

13

2. Hidratos de carbono . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .

43

123

3. Protenas

4. Lpidos . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 211

5. Enzimas . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 279
6. Vitaminas . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 327

7. Color

. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 377

R. Aroma y sabor

9. Aditivos

............................................ 407

. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 453

10. Estado de dispersin . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 503

11. Elementos de mnriologa
12. Leche

. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 521

. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 579

13. Soya ..................................................... 615

ndice de materias

.......................................... 639

'

INTRODUCCIN
D~.:sdc sus inicios, la humanidad ha sustentado una lucha continua contra el hambre. que
es y seguir siendo uno de sus principales l.:ncmigos. Sin embargo. la importancia de la
tecnologa de !os alimentos fue rcconocid<l muy n:citntcmcntc. y apenas hace unos 20 aos
se manrcsta en todo el mundo una verdadera preocupacin por la impluntacin de
ntu:vns metodologas para la produccin. el procesamiento y la conservacin de productos
alimcnlicios. La ciencia y la tecnologa de los alimentos surggn corno una m:ccsidad
imperiosa de formar individuos calificados. capaces de entender y resolver los diferentes
problemas que se presentan en csl<l rc<J llll prioritaria de desarrollo: una caracterstica
comn a todos l'!los es su conocimiento de la qumica de lns alimentos. que es t de alguna
manera relacionada con todos los productos que ingerimos.
Lo:-; orgenes de la qumica de Jos alimt.:ntos se pierden en la historia de b humanidad.
No se podra dclinir con exactitud una fecha de sus comienzos debido H que cst[m
ntimamente ligados a los descubrimientos cicntllcos y tecnolgicos que se efectuaron en
otras reas.
tvluchas de la.s tcnic~1s de obtencin y procesamiento eh: tllimcntos que aclualtm:ntc se
emplean provienen de civili?aciones colllo la [Link] [Link] romana. la azteca u otras
ms antiguas. El fuego y el humo. el aceite y el \'[Link] [Link] su l. la cera y la
mid eran utilizados por estos [Link] para la preparacin y la conscnacin de sus
alimentos, y su uso fue transmitido de generacin en generacin hasta llegar a nuestros
das. Aunque es probable que rmu:hos de esos prnt.:csos hayan sido descubiertos por
casualidad. o bit~n a travs de continuas pruebas de ensayo y trrnr. d hecho es que cada
civilizacin ha contribuido t..'n <ligo al desarrollo de !llh.;stra actual tecnologa alimentaria.
Jvtudw ms recientemente. en el siglo XIX. se produjo una :.,cric de cambios cicntificos
nu1y importantes: la qumica se consolid como cit.:ncia y se hicieron dist incioncs entre los
materiales inorgnicos y los orgnicos. La biologa dio un paso decisivo al cswblcccr Jus
principios celulares que ayudaran a cmcnder mejor los mecanismos de sobrcvivcncia de
las cCJui<Js. En las ltimas dcadas han aumentado en forma muy considerable nuestros
conocimientos sobre bioqumic~1: el (h:scuhrimicnto de las ruta~ metablicas utilizadas por
las clulas. tanto de animaks corno de n:gctalcs. ha hecho que con base en la bioqumica
hayan nacido otras ciencias, como la enzimologa. que tiene una gran importancia en
alimentos.

'

12

Introduccin

'
Los cOnocimientos
cientficos y tecnolgicos con los que actualmente contamos son
cxtraoi"dinariamcntc amplios y profundos comparados con los que tenan los tcnicos en
alimentOs de hace tan slo 20 o 30 aos. Cada uno de los diferentes componentes de los
alimentos ha creado toda una rea especializada de estudio; as por ejemplo existe personal
altamente calificado que trabaja sobre ciertos aspectos de las protenas, de los hidratos de
carbono, de los lpidos, o de los sabores de los alimentos. Cada vez la especializacin es
ms necesaria, ya que el cmulo de conocimientos aumenta diariamente.
La qumica de los alimentos est directamente relacionada con todas las transformaciones qric sufren stos a lo largo de las manipulaciones a las que cstn sujetos. Es una ciencia
que cada da va adquiriendo mayor importancia puesto que representa la estructura bsica
del co.n~<Ymicnto en el que se apoyan todas las tecnologas relacionadas con los alimentos.

1 AGUA

1.1

INTRODUCCIN. 15

1.2

FUENTES DE AGUA PARA EL SER HUMANO. 16

PROPIEDADES DEL AGUA. 17

1.4

ESTADOS FSICOS DEL AGUA. 21

1.5

EFECTO DE LOS SOLUTOS EN EL AGUA. 24

1.6

DISTRIBUCIN DEL AGUA EN LOS ALIMENTOS, 26

1.7

ACTIVIDAD ACUOSA. 28

1.8

DETERMINACIN DE LAS CURVAS DE ADSORCIN

Y DE DESORCIN, 32

1.9

ACTIVIDAD ACUOSA Y ESTA!31LIDAD DE

LOS ALIMENTOS. 34

1.10

ALIMENTOS DE HUMEDAD INTERMEDIA, 36

1.11

CONGELAMIENTO DE LOS ALIMENTOS. 38

1.12

EL AGUA EN LA INDUSTRIA ALIMENTARIA. 39

REFERENCIAS lllllLIOGRAFICAS, 40

1"l AGUA

Ll INTRODUCCIN
Debido a que no tiene un valor energtico, ya que no sufre cambios qumicos durante su
utilizacin biolgica, el agua en muchas ocasiones no se considera como nutrimento; sin
embargo, sin ella no podran llevarse a cabo las reacciones bioqumicas; tanto es as que
existen muchas teoras que consideran que lu vida e!) nuestro planeta se origin precisamente gradas a la presencia de este compucs}9,
_i
'" .~ ,
.;:::
,,,

(-,,:::,:

Lns 12rinrjpales funciones biolgicas dtl agua cst rihn n fundamcnt<th11L:UlG en su Cllpaci:.
.. dad para transportr <!frontcs sustnncias a travs del cucrnQ.. disolver otras y mantenerlas
_tanto en solucin como en suspensin coloidal: esto se logra porque puede permanecer
lquida en un intervalo de temperatura relativamente amplio y porque tiene propjedmks
romo djsolventc. Cabe indicar que en el universo hay temperaturas que van desde casi el
cero absoluto hasta millones de grados: sin embargo, la vida. como nosmros la conocemos, est restringida a un intervalo muy reduCido de temperatura en el cual el agua es
lquida a una atmsfera de presin, aproximadamente.
Muchas de las macromolculas con inters bioqumico, como son las protenas. las
enzimas y los cidos nucleicos. se vuelven activas cuando adquieren sus correspondientes
estrucll!ras secundaria. terciaria, etc .. gracias a la interaccin que establecen con el agua.
Es decir, las clulas de los tejidos animal y vegetal, as como los microorganismos. slo se
pueden Jesmrollar si encuentran un medio adecuado en el que el contenido de agua sea
decisivo: por esta razn, algunos sistemas de conservacin de alimentos se basan precisamente en la deshidratacin o en la reduccin del agua disponible (actividad acuosa) que se
requiere para el crecimiento de Jos microorganismos y para que se lleven a cabo las
reacciones qumicas.
Todos los alimcnlos. incluyendo los deshidratados, contienen cierta cantidad de agua;
en consecuencia, para el tecnlogo es <1~~ s11ma importancia conocer sus propiedadt..-s fisicas
Y qumica& ya que muchas transformaciones negativas y positivas estn relacionadas con
ella. En la elaboracin de alimentos deshidratados es necesario considerar su innucncia
para obtener un producto con buena aceptacin; igualmente. en la rchidratacin y el
congelamiento es preciso conocer la forma en que se comporta para evitar posi~les daos.
El agua es un factor determinante en la inhibicin o la propagacin de las diferentes
reacciones ue ueden aumentar o disminuir la calidad nutritiva v sensorial de Jos
nlimcntos.
[151

16

Agua

'
1.2 F'IJENTES
DE AGUA PARA El. SER HUMANO

.,

La r-ilavora de los organismos y. en general. los sist~Jnas_Qiolgis~l.f:fltc acti~~ contienen una gran proporcin de agua, que en algunos casos llega a representar hasta 97(!f,~ del
peso total. Cerca de 70% del cuerpo humano es agua. aun cuando hay ciertos tejidos como
huesos, cabellos y dientes que la contienen escasamente: su distribucin en el msculo~ por
ejemplo, es de 70% en las miolibrillas, 20% en el sarcoplasma y lO'?{; en el tejido conectvo.
El organismo pierde agua continuamente por diferentes vas, tales como el sudor,la orina,
la 1 rcspiracin y las heces, y requiere un mnimo aproximado de 1500 mi diarios para
efectuar todas sus funciones adecuadamente; el ctmdro 1.1 mm.-stra un balance aproximadq d~\ agua consumida y eliminada por el hombre durante un da.

CUADRO 1.1 !Jamcc de agua en el .\cr humano

Agua ingerida
(nrlldia)

rucJt/('.

Alime1nos
Debidas
Oxidacin de
nutrimentos
Tot(t!

Aglla pcrditla
(mlldia)

Fucmc

X50

1 sno
400
500

Orina
Pulmones
Piel
Heces

1 300
350

lOO
]500

J 500

Para el ser humano, la fuente mfls mpallaU~_Qc agua est en todos lns lquidos que
jngierc. pero tambin la adquiere de diferentes alimentos, como son ciertos vegetales que
contienen hasta 95% de este lquido; de la leche, que tiene 87CJi), de los huevos 75% y del
pnn. que es uno de los alimentos ms comunes y con menor cantidad de agua, 407( (vase

el cuadro 1.2).
CUt\ ORO 1.2 Cm11c1Jido tlproximado de agua de

a~~IIIIOS

alimemo.\

(~/()

Lechuga, esprrago. colinor

Brcoli, znnahoria

95
90

Carne de res
Cnrne de cerdo

70
60

Manzana. dumzno (melocotn). naranja

Leche
Papa (patata). pera
Ilucvo, pollo

Pan
Queso
l'vtantcquilla
Galletas

40

87
80
74

xs

35
16

Otra fuente, pero de menor importancia, es la que se origina en el propio cuerpo debido
a las reacciones metablicas de utilizacin y combustin de los nutrimentos: la oxidacin
de una molcula de glucosa _por las vas correspondientes origina seis molculas de H,O. _ ql::!_c

equivalen a 0.6 g por gramo de este monosacrido:~C,H 11 06

+ 60 1 - 6C0 1 + 6H,O.

Adems de los hidratos de carbono, tambin se obtienen 1.1 gy0.4 g de agua por granj9 de
lpido y de protena, [Link]: una dicta cuya oxidacin de glucosa y lpidos
produzca 2 000 kcal por da gcncmn 300 ml de agua, aproximadamente.

Propiedades del ag11a

1.3 PROPIEDADES DEL AGUA

La molcula de agua esta constituida por dos tomos de hidrgeno unidos en forma
cava lente a uno de oxgeno, es altamente polar ,!)O es lineal y ~rea estructuras tridimensio~ debido a la hibridacin de las rbitas moleculares s y p del oxgeno; las ls del
hidrgeno comparten dos electrones con las hbridas sp' del oxigeno. A su vez, este
(-)

(+)

(-l

(+)

(al

(b)

direccin del momento dipolar

Figura 1.1 Representacin esquemtica de la molcula de agua: {a} estructura telraelrica formada
por las rbitas sp3 del oxfgeno. y (b} dimensiones de la molcula de agua,9

Agua

18

elem~nto tiene un par de electrones libres considerados como dos fuerzas separadas, que
ju;'to con los dos enlaces covalentes, establece una molcula con forma de tetraedro (Fig.
1.1):
Mediante diversos estudios de espectroscopia, de difracc!n de rayos X, de resonancia
magntica nuclear, de difraccin de neutrones, de infrarrojo y de radiactividad, se han
determinado las dimensiones, as como algunas caractersticas de la molcula de agua; por
ejemplo, en la figura 1.1 se observa que los radios de Van der Waals del hidrgeno y del
oxgeno son de 0.12 nm (1.2 A) y 0.14 nm, respectivamente, que la longitud del enlace
cvalente es de 0.096 y que el ngulo formado es de 104.15".
En el agua existe una diferencia de electronegatividades que se deben precisamente a
que el oxgeno tiene un gran poder de atraccin por los electrones de los dos hidrgenos, lo
que ocasiona que stos desarrollen una carga parcial positiva (+), y el tomo de oxgeno
uoa -carga parcial doble negativa 2 (-);esto hace que se produzca un momento dipolar
muy fuerte cuya direccin se observa en la figura 1.1. Es decir, esta molcula no tiene una
carga determinada, pero s un dipolo elctrico potente que le permite crear puentes de
hidtgeno estables con otras iguales o diferentes, pero de naturaleza polar .
.''Ef puente de hidrgeno es el resultado de una atraccin electrosttica y se produce
cuan~o dos tomos cargados negativamente se unen mediante uno de hidrgeno, de tal
manera que solamente pueden participar los elementos ms electronegativos, como es el
caso del nitrgeno, el flor y el oxgeno (Fig. 1.2), No es propiamente un enlace qumico,
sino solamente una fuerza de unjn electrosttica entre tomos provenientes de compuestos notares. Esmuy dbil (20 kJ/mol o 4.7 kcal/moT, aproximadamente), comparado con
el eniace covalente (420 kJ/mol o 100 kcal/mol); sin embargo, como todas las molculas
de agua tienen la capacidad de establecerlo en un determinado momento, en conjunto
representan una gran fuerza.
H ....._l,l,........H
tO

tO:

"H
~1

.. . 'H

..o1.?',;.

H/
!lo/
: ."">
[Link]. . H
1
H
H

1310........_

H
(a)

lb)

le)

Figura 1.2 Puentes de hidrgeno entre molculas de agua: (a) las molculas 1 y 2 y la molcula
central se hallan en el plano del papel; la molcula 3 se encuentra por encima de l. y la molcula 4
detrs del plano;2a (b) Interaccin de molculas de agua a travs de puentes de hidtgeno, y (e) los
puentes de hidrgeno entre molculas de agua producen una estructura tetradrica.

Debido a sus cargas parciales, cada molcula de agua tiene dos sitios que actan como
receptores y dos como donadores de electrones, por lo que la interaccin de ellas puede
crear estructuras tridimensionales estables. responsables de sus propiedades fisicas tan
peculiares que ms adelante veremos.
Cabe indicar que 1~ puentes de hidrhgenQ no slo se inducen en el agua sino con.

Propiedades del agua

revisaremos en otros captulos, los polmeros y algunos compuestos de bajo peso molecular retienen agua y le confieren a los alimentos propiedades reoll!icas muy particulares.
L~s te!!lllCraturas bajas los favorcccn_!!!,ientras gue las altas !os inhib~se considera que
CD"[Link] 100% de las molculas establecen puentes de hidrgeno, y que en el vapor este
porcentaje es de cero.

NH

11

J:l

"

1\
H H

C=O
1

OH

j\ 1\ j\

Figura 1.3 Formacin de puentes de hidrgeno con diversos grupos funcionales de !os hidratos de
carbono y de !as protenas.

Las funciones biolgicas del hombre se efectan normalmente en un intervalo muy

corto de tcmpcmtura, alrededor de J7C~ que es la del cuerpo humano~ debe existir. pues,
alguna relacin entre la estructura del agua en estas condiciom.'S y la facilidad para que se
lleven a cabo las reacciones que sustentan la vida. Cabe mencionar que a 37C, el agua
establece de 35 a 47CJ1) de puentes de hidrgeno.
Resulta muy interesante comparar alguna~rnpiedades 11sicas del agua con las de los q
hidruros de los elementos del mismo grupo de la tabla peridica a la que pertenece el
oxigeno (vase el cuadro 1.3). Se sabe que a medida que se reduce el peso molecular del
hidruro. las temperaturas de fusin y de ebullicin disminuyen proporcionalmente; esta
situacin l![Link] da en el agua, que aun teniendo el menor peso molecular, presenta valores
de estas dos constantes muy superiores a los del resto del grupo. Si se siguiera una relacin
matemtica de acuerdo con los pesos moleculares, el agua tendra que fundir a -150C y
hc1vir a -80 C, por lo que en las condiciones ambientales normales debera ser un gas.
CUADRO 1.3 Propiedades de los hidruros de los cb:mentos del grupo f/el o:dgeuo

Peso molcculur
de fusin (C)
Tcmp. de ebullicin (C)
Intervalo en cstndo lquido CT)
T~mp,

u,o

fl,S

ll,Sc

18

34
- 86
- 61

81
- 64

25

22

()

lOO
lOO

- 42

i11 Te

130

-57
- 2
55

Por otra parte. de los cuatro hidruros. el de oxigeno es el nico que se encuentra en
estado lquido a las ternperaturas ms comunes en nuestra vida (15 a 40C) y en un
intervalo mucho m{s amplio que el del resto de ellos.

20

Agua

,J;stas propiedades anmalas del agua se deben a la gran fuerza de atraccin que se
establece entre sus molculas por medio de los puente.q de hidrgeno que producen urla
cohesin interna muy importante; por esta razn permanece lquida en condiciones en que
debera existir como gas.

Adems, tiene otras caractersticas peculiares como es el alto valor

dt~

su calor

especifico (4.184 kJ/kgK o 1.0 callg oc, a 20C),quees uno de los ms elevados entre un
gran nmero de sustancias; cuando se suministra energa trmica a los lquidos en los que
nq existen puentes de hidrgeno~ la cintica de las molculas aumenta, y por tanto, la
temperatura~ en el caso del agua, parte de esta energa se usa principalmente para romper
dichas uniones, de all que se requiera una mayor cantidad de calor para incrementar la
temp&atura. Esto es importante en la regulacin de la tempcraturn del cuerpo humano, ya
que el alto calor especfico provoca que el agua absorba e1 calor cuando hay cambios
brUsCos en la temperatura externa sin afectar la interna. En forma semejante, tambin hace
que los mares y los ocanos acten como reguladores trmicos de nuestro planeta.
Otra propiedad interesante es el calor de vaporizacin, que es una medida directa de la
caO.~dad de energa requerida para romper las fuerzas atractivas en el seno de un lquido,
de tarmanera que las molculas, en forma individual, puedan escapar de la fase lquida y
pasar"!:, la gaseosa. Para el agua el calor de vaporizacin a 100C es de 538.7 cal/g (40.63
kJ/mol o 9.70 kcal!mol), muy superior al de muchos compuestos similares, y que indica el
alto grado de interaccin de sus molculas; a manera de comparacin y para entender
mejor este valor. cabe sealar que el metanol el etanol, la acetona v el clomfornm_(todos
disolventes orgnicos comunes), presentan calores de vaporizacin de 263, 205, 125 y 59
cal/g~ respectivamente.
En otras palabras. lo que esto indica es que se necesita mucha energa para vaporizar
poca agua o que la vaporizacin de pequeas cantidades de agua es suficiente para
sustraer mucho calor. Esto explica por qu !n vaporizacin del sudor es responsable de 1-_
mayor ~rte del calor perdido por un orgp~.'
_
-;;:;:otra parte, debido a su elevado momento lctrico di polar, el agua es el disolvente
universal, con una infinidad de aplicaciones y n-;os. En la 'naturaleza existe un gran
nmero de disoluciones, como son los ocanos, los mares, los lagos, los ros, etc .. al igual
que los alimentos, el plasma sanguneo y la orina, que dt.:sempean un papel muy
importante en la vida de este planeta. Muchas sales, e infinidad de compuestos inicos, no
inicos. ctc.-; ..slo se solubilizan en agua y nunca en disolventes apolares (cloroformo,
benceno, etc.) o en grasas.
Los cristales de algunas sales, como el cloruro de sodio, permanecen estables por las
fuertes atracciones electrostticas entre sus iones cargados positiva y negativamente;
mientras ms estable sea la sal. ms energa se requiere para separarlos. Las molculas de
agua son capaces de disolver el NaCI debido a la intensa fuerza que se crea entre su dipolo
y los iones sodio y cloro, que provoca que se produzcan Ntl+ y Cl-altamente hidratados;
dicha interrelacin es ms intensa que la tendencia a la unin de los dos iones para
restablecer la sal.
En general, al disolver una sal se crean iones positivos y negativos rodeados de
molculas de agua, e integran especies muy estables cuyo grado de hidratacin depende
de la intensidad de carga del ion; a sta tambin se la conoce con el nombre de poder
polarizantc, y es igual a la carga total del ion, dividida entre el radio inico. Para una
misma carga, la retencin de agua es mayor en los iones pequeos que en los grandes; se
puede comprobar que la hidratacin del K+ es menor que la del Na+, ya que el radio del
primero es mayor y consecuentemente su densidad de carga es menor.
El agua es un buen disolvente debido a su alta constante dielctrica, D, '!!'e por

Estados fsicos del agua

definicin es una medida de la tendencia del disolvente a oponerse a la<; fuerzas e1ectrosticas de atraccin entre iones con carga opuesta:

donde Fes la fuerza de atraccin entre dos iones de carga opuesta e1 y e2 , y res la distancia
entre ellos. El cuadro 1.4 muestra que la constante dielctrica del agua es muy alta
comparada con la de otros disolventes e indica que por ejemplo la fuerza de atraccin
entre Na... y CI-en este disolvente es aproximadamente 1/40 de la fuerza entre esos mismos
iones en benceno~ por lo tanto, el agua favorece la disolucin de la sal pues evita que sus
componentes se unan nuevamente, y el benceno facilita su asociacin.
CUADRO 1.4 Consrame dielctrica (D) de algunos lq11idos a 20"C
Agua

80.0

Metano!
Etanol
Acetona
Benceno

33.0
24.0
21.4
2.3
1.9

Hcxnno

El agua tambin disuelve diversas SUtancias no inicas pero con carcter.J?[Link], como
azUcares, alcoholes~ aldehdos, cctonas, aminocidos v otros; muchos compuestos polares
ttencn grupos carbonilos, a minos, hidroxilos o carboxilos que pueden fcilmente intcrac~
cionar con ella por medio de puentes de hidrgeno. Este mecanismo es el mismo que opera
cuando se establecen dispersiones acuosas de polisacridos, protenas y otros [Link]
cuales no producen soluciones verdaderas, sino suspensiones coloidales estabilizadas en el
agua con dichas uniones (Fig. 1.3).
Cabe indicar que la disolucin se efecta cuando la concentracin del agu~
.superior a la del sol~in embargo, cuando sta es baja, las sustancias no se disuelven,
solamente se hidratan, y forman [luidos muy viscosos o incluso geles, en los que el agua
queda retenida tambin por puentes de hidrgeno.
1.4 ESTADOS FSICOS DEL AGUA
Como se indic ms arriba, de acuerdo con la cantidad y la duracin de los puentes de.
hidrgeno que contenga, el agua puede presentar los tres estados Osjcos conocidos: gas,
~..lilido. A una atmsfera de presin, estas formas estn en funcin exclusivamen~
te de la temperatura, por lo que :S OC se presenta como hielo y a 2: lOO C, como vapor;
sin embargo, a una presin de 610.4 kPa o4.579 mm de mercurio y a 0.0099C(elllamado
punto triple), se considera que dichos cstlldos fL>icos se encuentran conjuntamente en
equilibrio, como lo muestra la figura 1.4.
Lasco

estado a otro se pueden llevar a cabo modificando la resin y

la temperatura, aunque en la mayora de os casos se produce a presin atmosfrica
constante. Por ejemplo, la evaporacin sucede por la ruta d de la figura 1.4 y ocurre
en la deshidratacin por mtodos convencionales. como son el secado con charolas. por
aspcrsion, en tambof rotatorio, etc.~ debido al alto valor del calor de vaporizacin del agua

22

Agua

slido

liquido

presin
mm de Hg

l
b

4.579

gas

'

'11
1
1
1
1

'
'

0.0099

temperatura

Figura 1.4 Diagrama de fases del agua: la ruta a~b~c muestra el proceso de liofilizacin, y la linead es
la evaporacin en la deshidratacin tradicional.

en estos sistemas se requiere de una gran cantidad de energa. lo que ocasiona que algunos
grupos hidrfilos hidratados de las prolenas y de los hidratos de carbono se deterioren
trmicamente y pierdan su capacidad de rchidratacin. Por c..-sta razn. muchos de los
productos secados con estos procedimientos no son muy solubles y requieren de agua

caliente o de una agitacin violenta para disolverlos.

Otro mtodo de deshidratacin es el de la liotilizacin. en el que el agua se dimina por
suhlimac10n (fonvcrstn de slido a gas si pasar por liquid) y no por evaporacin, como

[r1 el caso anterior; este sistema se representa en la figura 1.4 por medio de la ruta a-b-e;
el primer paso consiste en Ja congelacin (a) del producto, seguido de una reduccin de
la presin por debajo del punto triple (b) y. finalmente, la aplicacin de una pequea
cantidad de calor, pero suficiente para llevar a cabo la sublimacin (e). Debido a que se
emplean temperaturas muy bajas (generalmente :5 40C). el alimento no sufre daos
trmicos y consecuentemente los grupos hidrfilos que retienen agua no se ven afectados;
la rehidratacin de los liofilizados es muy fcil, y con ella se obtienen alimentos con
propiedades sensoriales (aroma, textura, sabor, etc.) muy semejantes a las de las materias
primas. Debido al elevado costo del equipo y a la operacin, este sistema se emplea poco
en la industria alimentaria. pero en la farmacutica s est difundido.

Todas las molculas de agua lquida a o estn formando puentes de hidrgeno con
un promedio de otras 3.6 molculas de su misma especie. creando as una cstructum

oc

Estados jlsicos del agua

muy dinmica en la que estas uniones tienen una vida media de t0- 11 segundos\.a~'~S~.\'::7:';;'.'>>
1.2 muestra estas interacciones y la consecuente integracin de la estructura tridimensiOmil:
Actualmente existen varios modelos para explicar dicha estructura, pero en todos ellos
se incluyen los puentes de hidrgeno como requerimiento basico; stos se han dividido en:
a) continuo, tambin llamado uniforme y b) de agregacin.'"" El primero considera que
estas uniones estn uniformemente distributdas en todas las molculas de agua formando
una red continua. El segundo modelo supone que hay agua agregada no cristalina dispersa
en un sistema de agua monomrica cuyas molculas no estn unidas; existen cuatro tipos
de agregados a base de agua, con uno, dos, tres y cuatro puentes de hidrgeno, que estn en
equilibrio con el agua monomrica~ como la concentracin de cada una de estas fracciones
est en funcin de la temperatura, conforme sta se incrementa desaparece la organizacin
molecular. Continuamente se forman y se destruyen los agregados mediante un fenmeno
de intercambio de los monmeros y los polmeros; con este modelo se explica el hecho de
que el agua se puede sobreenfriar antes de su congelamiento y cristalizacin.
Por su parte, el hielo es una estructura simtrica de molculas de agua unidas
ntegramente por medio de puentes de hidrgeno; cada tomo de oxj;eno y de hidrgeno
se encuentra rodeado por otros similares a una distancia de 2. 76 , con un ngulo de
109.5, que es muy cercano al del dipolo de la molcula de agua ( [Link]). y que evitan
las tensiones en la estructura. Los oxigenas interaccionan de tal manera que generan
planos paralelos de agua como los que se muestran en la figura !.5 y que hacen que el hielo
adquiera un arreglo hexagonal simtrico en donde cada vrtice est representado por un
tomo de oxgeno.
En trminos generales se puede considerar que e.l congelamiento se produce por un
mayor ordenamiento de las molculas y trae consigo una reduccin de la entropa del
sistema lquido. Por otra parte, el descongelamiento se 11eva a cabo por la destruccin de
los cristales para producir una estructura ms densa y una pequea cantidad de agua libre.
La mayor densidad se logra a 3.98'C y a medida que aumenta la temperatura la cantidad

(a)

Figura 1.5 {a) estructura hexagonal de los cristales de hielo formados mediante puentes de hidrgeno entre molculas de agua, y (b) planos paralelos de las molculas de hielo.

24

Agua

'

de la,,f;se lquida se incrementa. Por medio de los valores de su calor de fusin se ha

estimado que, cuando el hielo se derrite y produce agua lquida a 0C, slo se rompen 10%
de los puentes de hidrgeno.
Una diferencia muy importante entre el agua y el hielo es su conductividad trmica: el
~nductnr..ya que tiene un valor de 2240 J/m seg K (5.3 cal/cm seg 0 C), que
es cuatro veces el del agua.

1.5 EFECTO DE LOS SOLUTOS EN EL AGUA

La presencia de solutos de los tipos inico, no inico polar y a polar causa cambios muy
importa')ltes en Ja estructura del agua que se renejan en sus propiedades fisicas; estos
efectos se aprecian en las llamadas propiedades coligativas como son la depresin de la
temperatura de congelamiento y el aumento de la de ebullicin, la reduccin de la presin
de vapor, y la modificacin de la presin osmtica, que dependen de las sustancias de bajo
peso mqlecular que se encuentran en solucin.
Ef estudio de las disoluciones acuosas se ha basado en las ecuaciones de los modelos

tcrm6Ziinmicos para soluciones ideales, como la ley de Raoult; sin embargo, los sistemas
reales s'31o se asemejan a los ideales en concentraciones muy bajas. Por esta razn, para
corregir esta desviacin es comn emplear un coeficiente de actividad.
En el caso de una solucin ideal, la depresin de la temperatura de congelamiento del
agua es proporcional a la concentracin del soluto:

Ku
p

donde:
~~

=depresin de la temperatura de congelamiento:

RT
K = constante que depende del disolvente = T (K = 1 858 para el agua)
n = nmero de moles de soluto
p = peso del disolvente
R = constante universal de los gases
T = temperatura absoluta de congelacin del disolvente
L = calor latente de fusin del disolvente.

De esta frmula se deduce que para una misma cantidad de una sustancia, la de menor
peso molecular provocar una mayor reduccin puesto que moles es igual a gramos
dividido entre el peso molecular. En la literatura existe informacin sobre el peso molecular efectivo de los compuestos responsables de este abatimiento en la leche descremada
(pm 333 a 356), el jugo de uva (pm 164a 167)y el jugo dejitomate (pm 196 a 203);' al revisar
la composicin de estos productos, se puede deducir que, en el caso de la leche,la lactosa (pm
342.30) es la que ms influye, y en los otros dos jugos son la glucosa (pm 180.16) y otras
molculas pequeas.
En trminos generales, una mol de una sustancia disuelta en 1 000 g de agua produce
una reduccin de J.86 oc en la temperatura de congelamiento y un incremento de0.4 oc en
la de ebullicin; el aumento de la temperatura a la que normalmente hierve un lquido es
directamente proporcional a la concentracin del soluto aadido e inversamente pro por~
cional al peso molecular del mismo (Fig. 1.6).

E;(ecto de los solutos en el agua

25

pm 10

pm 50
pm 100

3.0

e
;"
"'E"'

2.5

""o

1.5

"
""

1.0

2.0

"E
E

pm 200

pm500

0.5

10

20

30

40

50

60

g slido/100 g de agua
Figura 1.6 lnrluencia del peso molecular del soluto en el aumento de la temperatura de ebullicin
del agua.

La medicin de la depresin de 1a terh eratura de con 'elamiento se usa como control

de ca 1dacLcn !a _in ustn_tl de la leche, ya que sta 1eva disueltas diversas sustancias de bajo
-pesoltOccular~ QffiOtUctosa y--.,atgunas sales, en una concentracin constante que hace
que este producto congele en un intervalo muy cerrado y a alrededor de -0.54 e; la
determinacin se efecta en el criscopo y se hace rutinariamentc para cuantificar posibles
adulteraciones, como se explica con ms detalle en el captulo 12.
Adems de reducir la temperatura de congelamiento, los solutos producen tambin un
efecto en la presin de vapor y por lo tanto en la actividad acuosa; este hecho se ha
aprovechado para relacionar ambos parmetros en soluciones acuosas binaras, de tal
forma que dicho punto de congelamiento proporciona el valor de la actividad acuosa con
mucha exactitud. ~- 111
'J_.as propiedades coligativas se deben a qnc cada tipo de soluto, al interferir en los
~i~, i~rrumpe y alt~ra la tstruclura tridimensional del ~a, como
ocurre con los iones sodio v cloro cuando se hidratan: esta accin es una funcin de la
densidad de carga de los cmpuestos aadidos. Adems. los grupos no nicos polan.-'S
como hidroxilos, carbonilos~ enlaces pcptdicos y otros similan.:s, pueden participar en la
creacin de estas uniones, modilicando las interrelaciones de las molculas del disolvente:
las que tienen un momento dipolar muy grande, como la tiro~u:_hillniialanina, inhiben
la formacin v la estabilizacn de diclms_!DlGJ.JJras_ acUoSas.

26

Agua

POr lo contrario, i9s solutos no polares, como hidrocarburos, cidos grasos, algunos
amrfJO{!cidos, protenas, etc., favorecen las organizaciones estables del tipo de los clatratos; ios solutos se localizan en los espacios vacos, obligando a las molculas de agua a
interactuar ms fuertemente y a ordenarse.
Las macromolculas de todos los sistemas biolgicos tienen la capacidad de relacionarse con este disolvente de distinta manera, inducindole una serie de modificaciones en su
estructura y en sus propiedades fisicas; el grado y el tipo de alteracin dependen del balance y
de .la intensidad de las fuerzas polares y no polares que se encuentran en los polmen:~s.
Debido a la gran importancia que tienen las interacciones de los hidratos de carbono. las
protenas y el agua, stas se estudian con ms detalle en captulos posteriores.

'

1.6 DISTRJBUCION DEL AGUA EN LOS ALIMENTOS

En los tejidos animal y vegetal el agua no est uniformemente distribuida debido a los
complejos hidratados que se establecen con protenas, hidratos de carbono, lpidos y
otrpS Constituyentes. En general, el contenido de humedad deJ!1Uim~reficre.~!_!9~~
el H!,ttla en forma glofial, sin considerar que en la mayora de los productos existen zonas o
regU::m~s mJcroscpic1s que debido a una alta acumulacin de lpidos no permiten su
preseJlCia y la obligan a distribuirse en forma heterognea. El citoplasma de las clulas
presenJa un alto orcentae de rotenas ca a ces de retener m<isacua uc los or ,anelos uc
carecen e macromolculas hidrftlas semejantes; para tener un sistema estable, los
diferentes componentes de los alimentos deben encontrarse en equilibrio entre s respecto
al potncial qumico. la presin osmtica y la presin de vapor de agua que desarrollen.
Esta situacin hace que existan diferentes estados energticos y de comportamiento
lisicoqumico de las molculas de este disolvente. Es decir, no toda el agua de un producto
tiene las mismas propiedades, y esto se puede comprobar fcilmente por las diversas
temperaturas de congelamiento que se llegan a observar; generalmente un alimento se
congela a -20 oc. pero aun en estas condiciones una fraccin del agua permanece lquida y
requiere de temperaturas ms bajas, por ejemplo -40C, para que solidifique. En el
cuadro l.S se observa claramente que para el caso de las leches descremadas y concentradas, una porcin de su agua no congela a- 24 oc por la presencia de algunos slidos en
solucin que contienen en estas condiciones.
Este tipo de consideraciones ha llevado a que tradicionalmente se empleen trminos
como "a ~ua liuada" y ~>agua libre", para referirse a la forma v el estado energtico e
dicho hqlll( o guarda en un alimento. Aunque en realidad no hay una definicin precisa
para cada una de estas fracciOCS:SCConsidera que el agua ligada es aquella porcin que no
c~ngela en las condiciones normales de con~20C; su determinacin se
puede clectuar mediante el anlisis trmico-diferencial. por resonancia magntica nuclear,
etc., pero cada mtodo da una cantidad diferente. Por otra parte, el agua libre es la~
volatiliza fcilmente, se pierde en el calell.U!Dlknto, se congela p'rireroy-cs-ra-princi~
~Qiyidad ;uosa.
En l<r actualidad muchos autores _prefieren usar los trminos "agua congelable", en
lugar de libre, y "agua no congelable" para la ligada. La ielacin de conccntn:1ciones entre
la primera y la segunda se incrementa en la medida en que el producto tenga mls agua~ en
los deshidratados. dicha relacin se reduce considerablemente. Debido a que la cantidad
de cada una de ellas vara con el tipo de alimentos. no se puede generalizar.
Para entender mejor estos conceptos, considrese [Link].....dc [Link] completamente seca con un gran nmero de hidroxilos libres c;:paccs de retener agua por medio de
puentes de hidrgeno; si se cubriera con una sola capa del disolvente, se necesitara 0.11 g

Distribucin del agua en los alimemos

27,

CUADRO 1.5 Agua no ('(mgclablc y su collff.'ltido de slidos

Leche descremada
(9.J!;; slidos)

!"C)

- 24
- 20
- J(l
- 12

8
4
2

Agua
no congelable
(f,;,;
4,{)

Leche [Link] cm/'nfnula

( .?fV.~f. s/ido.s)

Slidos en
wll!cidn
(%)

no

Agua
110

congclahk

Slido.\'

(f}(:j

(f}(:-)

!Vl
14,0

745
7L5

69A
64,8

4,5
5,()

695
67,1

155

55

65.2

7,5
12.5
25Jl

57,8
45.1
29.0

19,()
26.0
47.0
80.0

c11

sohtcin

575
42.8
30.5

de H 10 por gramo de slido. cantidad que corresponde a la llamada capa monomolecular

BET (Brunawer, Emmctt y Teller) y que es diferente para cada alimento: para la gelatina, la
lactosa amorfa y la leche en polvo es de 0.1 1, 0.06 y 0.03 g/g de solido, respectivamente.
Dicha cantidad est fuertemente unida al slido y su fugacidad es baja; en consecuencia, su
presin de vapor es reducida, al igual que la actividad acuosa que generan (0.2 a 0.4).
Si a esta molcula de almidn parcialmente hidratada se le siguiera aadiendo agua, se
formaran otras capas de este liquido, pero ya no directamente sobre la superficie del
slido sino encima de la capa monomolccula,t.:l1ET: dentro de este esquema, el agua ms
interna se considera como ligada (que corresponde de 0.3 a 0.5 g/ g de slido). mientras que
la ms externa es la libre.
Estrictamente hablando, no existe ninguno de estos tipos de agua, ya que aun la ms
fuertemente ligada, que incluye a la capa llET. tiene cierta movilidad puesto que ejerce una
presin de vapor mensurable; de 1gual forma. no hay agua completamente libre debido a
que tambin est unida a otras molculas de su misma especie o con otros constituyentes
que la estabilizan y retienen en la estructura tridimensional del alimento; no es libre puesto
que no se libera del alimento (vg. frutas y hortalizas) cuando se somete a esfuerzos
mecnicos ligeros.
Por esta razn. aunque dichos trminos deben aplicarse con ciertas precauciones, se
siguen empleando debido a que simplifican considerablemente la situacin reaL
Para efectos estrictamente didcticos se ha elaborado la figura l. 7, en la que se delincan
tres zonas hipotlicas que ubican el agua en un producto; la que integra la zona III se
considera libre; se encuentra en macrocapilarcs; forma parte de las soluciones que disuel~
ven las sustancias de bajo peso molecular: es la ms abundante y f<cil de congelar y
evaporar, y su eliminacin reduce la actividad acuosa. a,. a 0.8.
En la zonn ll el agua se localiza en diferentes capas m;:'s estructuradas y en microcapilarcs; es ms dificil de quitar que la anterior, pero al lograrlo se obtienen valores de 0 11 de
aproximadamente 0.3.
Finalmente. el agua en la zona I representa la capa monomolecu!ar BET, y es la ms
dificil de eliminar en los procesos trmicos comerciales de secado: en algunos casos se
puede reducir parcialmente en la deshidratacin, pero esto no es recomendable. ya que,
adems de que se requerira mucha energa para ello y se podria daar el alimento,

Agua

28

lQ!l~

1
1

"

"

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u
u

zon' 11

/"

,'11 .
. '
0.5

0.6

0.1

0.8

0.9

10

nclividad acuosa

Figura 1.7 Cambios que ocurren en !os alimentos en !uncin de la actividad acuosa a 20 oC: a,
oxidacin de llpidos: b reacciones hidrollticas; e, oscurecimiento no enzimtico; d. isoterma del
contenido de humedad; e, actividad enzimtica; f, crecimiento de hongos; g, crecimiento de levaduras. y h. crecimiento de bacterias.

su presencia ejerce un efecto protector. sobre todo contra las reacciones de oxidacin de
lpidos porque acta como barrera del oxgeno.
1.7 ACl'IVIDAD ACUOSA

el agua contenida en un aUmcntnAe!lcOdcnJas_)lLQ:>!1:ggQ<;s_reol<)gi<:'!~_y_de_t:~tura

de ste. pcro,J_mbin+csxesponsahh:~~n_gr::u;u:m~_didn_de_lasxcaccioncs.qumicn~t e_p_zimtisUJlllcrobiolgiCil.Lque son las tres principales causas del deterioro de un producto. Como se describi ms arriba para efectos de simplificacin, el agua se dividi~ y

en ligada; Ja primera sWilla..nica.dispn_niblc;_pam.J!LcrcfimJ~nt!l~~!os .microorgan~~-rnos

o para intervel!l~~-las tr~~formacionesllidrolticm!.,~Q~imi~qs._cnzimcas~-ctc . pui~to
que la segunda est unida a la superficie slida y no puede intervenir en estos procesos. Es
decir, bajo este esquema slo una parte del agua es capaz de propiciar estos cambios.
Para medir dicha fraccin se acu el trmino "actividad acuosa", que se viene
empleando desde 1953' 7 --'~ y< que representa el grado de interaccin del agua con lqs
dcms constituyentes o la porcin que est disponible en un producto para sustentar )as
reacciones ya mencionadas. Con base en este valor se puede predecir la estabilidad de un alimento.
Este. trmino puede expresarse de la siguiente manera:
a, =

f = P

j"

Po

HR
lOO

Ma
Ma

+ Ms

(1)

Acth,lad acuosa

29

donde:

= fugacidad en un determinado estado a temperatura

en un estado estndar a T
rHR = fugacidad
= humedad relativa
p = presin de vapor del agua del alimento a T
Po = presin de vapor del agua pura a T
Ms = moles de soluto (g/pm)
Ma = moles de agua (g/18)

La fugacidad es una medida de la tendencia de una sustancia a escaparse; en virtud de que

el vapor de agua se comporta aproximadamente como un gas ideal, se puede emplear la
presin de vapor en lugar de la fugacidad. La escala de medicin de este parmetro es de
cero (un producto absolutamente seco) a uno (agua pura), mientras que para la humedad
relativa es de O a 100%.
La actividad acuos~ __es una propiedad intri~y se relaciona con el contenido de
humedad por medio de las curvas o isotermas de adsorcin y desorcin (Fig. 1.8); por esta
razn. es muy importante no confundir la actividad acuosa con el contenido de agua ya
que la relacin no es lineal. Para entender mejor esto, considrese un material orgnico
hidratado y almacenado a una temperatura constante en una cmara cerrada~ al cabo de
algn tiempo, su presin de vapor correspondiente provocar que haya transferencia de
molculas de agua y la c..mara adquirir una humedad relativa constante que estar en
equilibrio con el contenido de agua del material; es decir, no hay movimiento de humedad
en ningn sentido.
Dicho humedad cst<[Link].dcl_gn~dQ de interaccin de los soluto_s con el agua y
se refleja en la _f;:~ili~~<:Lf!.J~l<! . .tmr_;:__ (!~capar. del alimento. En este experimento se tendra
un par de [Link]~ de humedad relativa vs. contenido de agua, a una lemperattra
determinada; si esto se repite muchas veces con diferentes contenidos de humedad. y los
resultados se grafican, se obtendra la isoterma de desercin (deshidratacin del slido);H
Por Jo contrario, si ahora se parte de un producto seco y se somete a atmsferas de
humedad relativa elevadas, se observar una transferencia de masa del gas al slido hasta

:-s-~c

20

60

80

lOO

humedad relativa

Figura 1.8 Curvas tlpicas de las isotermas de adsorcin y de desercin de los alimentos.

30

Agua

'

.l

humedad relativa%

1. Slidos del huevo. 10 "C

2. Carne de res, 10 oc

3. Pescado, 30 "C

4. Caf, 10 "C

Figura 1.9 Isotermas de adsorcin para diferentes alimentos.

llegar a. un equilibrio; al repetir este experimento con diferentes humedades, se tendrn

nuevamente pares de valores que atgraficarse crean la isoterma de adsorcin (hidratacin
del slido, Fig. 1.9); ambas curvas se representan en la figura J.S.
Al analizar esta figura. se puede apreciar que para un contenido de humedad constante
CUADRO 1.6 llumcdad rk equilibrio de algu11os alimemos

Pan blanco
Galletas
Pastas
Harinas
Almidn
Gc\atinn

10

30

0.5
2.1
5.1
2.6
2.2
o. 7

3.1
3.3
8.8
5.3
5.2
2.8

!-lumedad n:lmim
50
6.2
5.0
11.7
8.0

7.4
4.9

7(1

90

!1.1
8.3
16.2
!2.4
9.2
7.6

!9.(1
14.9
22.1
19.1
12.7
11.4

la actividad acuosa es menor durante la desercin que en la adsorcin o que para una a a
determinada, la humedad es mayor en el secado que en la hidratacin. Se observa tambin
que estos procesos opuestos no son reversibles por un camino comn, fenmeno que
recibe el nombre genrico de histrcsis.
Para entender mejor la histrcsis, considrese como ejemplo una protena hidratada
que se seca en una atmsfera de humedad relativa de 34t}'{; y alcanza el equilibrio a un

Acthlad acuosa

31

contenido de lO% de agua (curva de desercin)~ por otra parte, si la misma protena
completamente deshidratada se coloca en dicha atmsfera, adsorbe humedad y llega al
equilibrio con un contenido de slo 7Wr de agua. Esto se debe a que en el secado se
propician daos trmicos que alteran los grupos polares (hidroxilos, nminas, carbonilos,
etc.) y como dichos grupos ya no estn disponibles la capacidad de rehidratacin se reduce.
En el cuadro 1.6 se muestra la variacin del contenido de humedad de equilibrio de
diversos productos al someterlos a distintas atmsferas de humedad relativa; es claro que a
medida que aumenta HR, lo hace el conlcnido de agua pero segn una relacin no lineal.
Las isotermas de adsorcin tienen una forma de S alargada que para efectos de
estudio se ha dividido en las zonas A, B y C (Fig. 1.8); se observa que los cambios de
contenido de humedad tienen una gran influencia en By menos en A y C. Existen muchos
modelos fisicos que describen termodinmicamente el fenmeno de adsorcin-desorcin
que se basan en los cambios de entalpa y entropa, que a su vez se relacionan con la
humedad de equilibrio, la actividad acuosa y la temperatura. 1
El valor de a<! se incrementa cuando se eleva la temperatura puesto que igualmente lo
hace la presin de vapor~ esto se observa en la figura l. lO que muestra la tendencia de la
mayora de los alimentos. Pero en el caso de algunas soluciones de sales puras, el efecto de
la temperatura es inverso ya que la a a disminuye con el aumento de la temperatura. u' La
dependencia de la a a en esta variable ha sido motivo de muchos modelos matemticos; por
ejemplo, para la capa monomolccular BET se ha establecido con la ecuacin:

donde: Xmes el contenido de agua de dicha capa en gramos por 100 gramos de slido seco,

100

humedad relativa%

Figura 1.10. Influencia de la temperatura en las isotermas de adsorcin.

32

Agua
)

T laJcmperatufa y a a y {3.

constantcs. 1 ~.:u

Por otra parte, la a11 tambin est en funcin de los slidos que contenga un
alimento; para tal efecto se han desarrollado diversas relaciones lineales matemticas; ste
es el caso del suero de la leche cuya concentracin C (gramos de slido por 100 g de agua)
es proporcional a la actividad acuosa mediante la ecuacin a.,= 0.999-0.000558 C. Para
este producto en particular~ la lactosa y las sales. y en menor grado las protcinas, son los
que determinan los v;:tlorcs de a,/ 2
'Debido a que las propiedades coligatvas (abatimiento de la temperatura de congelamiento y de la presin de vapor) sC relacionan con la actividad acuosa, tambin se han

est;:Jblel.:ido expresiones matemticas como:

1

a =
"
1 + 0.0097 t.t

en 1ft"" ~)ue 6./ es la reduccin de dicha temperatura: esta ecuacin se puede aplicar en
Jlimenlos congelados en un intervalo de temperatura de O a -4W-'C. 6 De hecho, en
soluciones acuosas binarias sencillas como leche descremada, bebidas y jugos, se ha
calculado la a(/ por medio de dicha depresin del punto de congelamicnto. 30
En la literatura se tiene mucha informacin sobre la actividad acuosa de un gran
nmer.o de alimentos en general (cuadro l. 7); las frutas en fresco tienen un valor promedio
de 0.983,Jas hortalizas de 0.985 y la carne de 0.990. Contrariamente a stos. los productos
deshidratados van de aproximadamente 0.4 a 0.6, mientras que los llamados alimentos de
humedad intermedia se ubican entre estos dos grupos extremos. Los enlatados tambin
presentan valores elevados. normalmente en el intervalo de 0.950 a 0.984.

1.8 DETERMINACIN DE LAS CURVAS DE ADSORCIN Y DE DESORCJN

Prcticamente la isoterma de adsorcin de un producto representa la cintica con la que
adsorbe la humedad del medio que la rodea y con la que se hidrata; es muy importame
conocer esto ya que, por ejemplo, reOeja el comportamiento de la leche deshidratada
almacenada en atmsferas hmedas; de manera semejante, la isoterma de desercin
equivale al proceso de deshidratacin. nAs Por estas razones, es muy importante conocer
estas curvas, ya que con base en ellas se pueden estructurar sistemas de almacenamiento,
secado, rchidratacin~ etc., y determinar la estabilidad de un gran nmero de alimentos,
tales como granos, frutas, hortalizas, crnicos, etctera.
_.--etrADRO 1.7 Act'idad acuosa dt! a~r:mws alimemo.s

a.,
frutas
Verduras
Jugos
Huevos
Carne

Queso

0.97
0.97
0.97
0.97
0.97
0.96

Pan

Mermeladas
frutas secas
Miel
Galletas, cereales,
azcar

0.96
0.86
0.80
0.75
0.10

Curms de adsorcin y de desorcin

33

Para su elaboracin es preciso calcular el contenido de humedad y la actividad acuosa;

para lo primero se utilizan los mtodos tradicionales ya conocidos y para la a11 se pueden
emplear diferentes sistemasJUl basados en las mediciones manomtricas de la presin de
vapor, de la temperatura de roco, el abatimiento del punto de congelamiento, las
temperaturas de bulbo hmedo y bulbo seco etc., o con los higrmetros (de cabello o
electrnico) equipos que ltimamente se han usado mucho.
El empleo de dichos higrmetros resulta muy simple; el alimento se coloca en una
cmara cerrada y la determinacin se hace en el espacio de cabeza mediante diversos tipos
de potencimetros en los cuales se utilizan compuestos qumicos higroscpicos como
cloruro de litio, o una resina de intercambio inico como poliestireno sulfonatado, cuyas
conductividades elctricas cambian con la humedad relativa generada por la muestra. En
realidad no hay un mtodo ideal y cada uno tiene sus limitaciones; los higrmetros con
sales se ven afectados por polioles. glicerol, aminas, cido actico. etc., mientras que el del
punto de roco se altera por los gases cuya temperatura de condensacin sea mayor que la
del agua.
Continuamente se estn haciendo modificaciones basadas en Jos higrmetros corrierciales para lograr una mayor exactitud y rapidez en las determinaciones deJa actividad
acuosa.
En los laboratorios que no cuentan con estos instrumentos. las isotermas de adsorcin
y de desorcin se determinan gravimtricamente; para esto, se colocan muestras del
alimento en distintas dunaras cerradas en cuyo interior se generan atmsferas con una
humedad relativa conocida y estable.
De esta forma, al alcanzar el equilibrio con la humedad del aire. se determina el
contenido de agua del alimento con lo que se obtiene un par de valores que se pueden
graficar; la operacin se repite con tantas humedades como se considere necesario.
Dichas atmsferas de humedad constante se logran con el empleo de soluciones
saturadas de algunas sales que generan HR conocidas; por ejemplo, la del NaCI produce
f!R = 75!7o en el espacio de cabeza del recipiente en que se encuentre; de igual manera, las
disoluciones de K,CO;, NaNO,, KCI y K,SO,, generan HR de 43%, 65%, 85'7o y 97%,
respectivamente~ es decir. cada compuesto tiene la capacidad de reducir la a" de manera
diferente.
En la literatura existe mucha informacin sobre los valores de la HR para distintas
snles, pero existen discrepancias en algunos de los compucstos. 36
Con estas consideraciones, cuando se desea obtener la curva de adsorcin se utiliza el
alimento seco con soluciones salinas de HR altm;, y cuando se quiere determinar la de
desorcin, se usa el alimento hmedo con HR bajas.
Tambin hay diversos mtodos tericos para llevar a cabo el clculo de la a 11 para cada
solucin salina.
Igualmente los valores de las isotermas pueden determimuse con base en ecuaciones
matemticas, corno lo es la relacin de Clausius Clapeyron con la que se predice la aa a
cualquier temperatura (T, K) cuando se conoce el calor de adsorcin-desorcin (Qs) a
una humedad constante.

In a,,
a 11 2

Qs

[-1- - _1_
T1

T~

De hecho, se han propuesto ms de 75 modelos matemticos para representar las

isotermas de diversos alimentos que se han dividido en cuatro grandes categoras; entre

34

Agua
l

ellos <JGstacan los representados por las ecuaciones de Langmuir, de BET, de AndersonGuggepheim, de Chung y de Pfost, de Iglesias y Chirifc, de Bradley, de Smith, de
Hendcrson, etctera. 46
La cintica de adsorcin de los polvos es muy importante, ya que con base en ella se
tiene que disear el empaque y determinar las condiciones de almacenamiento; aunque
cada producto se hidrata de manera diferente, esto se puede modificar con la ayuda de
aditivos o manipulando las condiciones de procesamiento que se usan en su elaboracin.
En un mismo alimento se observan diferentes patrones de adsorcin; por ejemplo, la
a1bnina del huevo se hidrata ms rpidamentc cuando no contiene la yema, posiblemcn~
te porque en sta existen lpidos que rechazan el agua; 18 la influencia de los hidratos de car~
bono talnbin desempea un papel muy importante en este comportarnientoY
!.9 ACfiVIDAD ACUOSA Y ESTABILIDAD DE LOS ALIMENTOS
Como~y.a

se indic. la a, es la porcin de agua disponible de un .alimento. que propicia

diversOs procesos qumicos, fsicos y microbilogicos, tanto favorables como indeseables.
La aCtiVidad acuosa. junto con In temperatura, el pH y el oxgeno son los factores que ms
influye! en la estabilidad de Jos productos alimenticios; como estudiar la accin de todos
ellos en forma conjunta resulta muy complejo, slo se revisar la 0 11 de manera aislada.
En forma resumida, la figura L7 muestra la relacin que existe entre In actividad
acuosa y varias de las reacciones qumic..1.s y enzimticas que ocurren en los alimentos
(oscure9imicnto, rancidez, cte.), as como el crecimiento de hongos, levaduras y bacterias.
Se observa que algunas de estas transformaciones se propician o se inhiben a partir del valor
de an. Sin embargo, como Jos valores all indicados no se pueden aplicar a todos los
alimentos, la ftgura slo muestra la tendencia general.
La influencia de la a u se ha demostrado en un gran nmero de trabajos de investigacin; en la prdida de la lisina disponible, 21 en el oscurecimiento no enzimtico.3 en la
degradacin ele vitaminas, 13 en la inactivacin del inhibidor de tripsina,J'-l en la destruccin
de pigmentos,24 en la produccin del aroma de productos cocidos, 17 en las t..-stabilidades de
pastas y harinas,31 y en la de las frutas. 39
Muchas de las reacciones qumicas y enzimticas se lhvorcccn con el aumento de la a u
puesto que el agua propicia la movilidad del sustrato y de los productos y participa en las
transformaciones hidroliticas; adems, las enzimas adquieren su actividad cataltica cuando establecen una estmctura terciaria gracias a la inl1uencia de este disolvente.
Por ejemplo, la velocidad del oscurecimiento cnzimtico se incrementa de tres a seis
veces al cambiar el valor de la actividad acuosa de 0.33 a 0.65 y hasta tres veces por cada
10 C que suba la temperatura. En general, por cada 0.1 unidades de aumento de an las
reacciones y el crecimiemo microbiano lo hacen con un incremento que vara de 50 a

100%. 26
La aa tiene una gran influencia en el crecimiento de los microorganismos: los que ms
agua requieren son las bacterias (>0.91), despus las levaduras (>0.88). y finalmente
tos hongos <> 0.80); de todos, las bacterias patgenas son las que necesitan actividades
acuosas mayores para su crecimiento. mcntras que las levaduras osmfilas se pueden
desarrollar en a,1 muy reducidas (cuadro 1.8). Hay que aclarar que, aunque se inhibe su
crecimiento. la resistencia trmica de los microorganismos se incrementa cuando se
elimina el agua. lo que quiere decir que para destruirlos es [Link] el calor hmedo que el
calor seco. 29 J 7
Segn esto, muchos mtodos de conservacin de alimentos se basan precisamente en la
reduccin y el control de la actividad acuosa, como es el caso de los productos deshidrata~

35

AciMdad acuosa y esrabi!idad de los a!imemos

CUADRO 1.8 Valores de actl\it/ad acuosa mnima para el credmielllo de micromxanismos

de importancia en alimenro.
Organi:mw

Mlnima

On~anismo

Mnima

Mayora de bacterias dainas

0.91
0.88
0.80
0.75
0.60

Sa/numclla
Clostridium bomlimm1
cherichia coli
Swph;1ococcu.r aureus
Daci/lu.r subtilis

0.95
0.95
0.96
0.86
0.95

Mayora de levaduras dailinas

Mayora de hongos dainos
Bacteria halfila
Levadura osmfila

dos y concentrados; adems, tambin se pueden utilizar compuestos altamente hidratablcs

que reducen la actividad acuosa de los productos.
Para entender mejor!;~ accin de los compuestos en la actividad acuosa, considrese la
ecuacin 1; se observa que el efecto de los moles de soluto es definitivo para reducir la G11 Y
que a su vez los compuestos de menor peso molecular son ms efectivos pam este fin. Si se
cotara con agua pura~ \fs =O y por tanto G 0 = 1.0; si a sta se Je aaden 2 moJes o 684 g de
sacarosa (pm = 342), la a"= 0.96 puesto que Ala= 55.5 ( 1 000/1 8). Si fuera almidn, con un
peso molecular superior a un milln, se requerira mucha ms cantidad para lograr la
misma actividad acuosa. Ahora supngase que se quiere l 000 g de un producto con
G0
0.90 y un contenido de agua de 30%; con base en esto se necesitara 300 g de agua
(16.67 moles), y de acuerdo con la ecuacin 1 se utilizaran 1.86 moles de soluto para
alcanzar la actividad acuosa deseada; si el so luto es sacarosa, se requiere 636 g o 63.6% del
producto.

CUADRO 1.9 Mo!alidad de

a~r.:unos

so/u tos para d{ftnmes ralor('s de aQ a 25 "C

Soluw

(/"

NaC!

CaC!,

S'acarosa

Glia:ml

ideal

0.995
0.980
0.920
0.850
0.800

().150
0.607
2.310
4.030
5.150

0.101
0.418
1.340
2.120
2.580

0.272
UJ30
3.480
5.980
9.850

0.277
1.110
4.440
5.570
8.470

0.281
1.132
4.826
9.794
13.875

Esta relacin matemtica de la Ley de Raoult slo se aplica a sistemas muy sencillos de
soluciones diluidas y no se puede extrapolar a un alimento con toda la complejidad
fisicoquimica que implica; esto se debe, entre otras causas, a que los solutos tienen
interacciones y forman complejos con ellos mismos o con otros polmeros, haciendo que
no todo est en solucin verdadera; adems_ tambin influye el estado de dispersin y la
estructuro capilar del producto. Sin embargo, dicha frmula es de utilidad para tener una
aproximacin rpida de la posible actividad acuosa desarrollada con un determinado
so luto.
En el cuadro 1.9 se muestra la concentracin necesaria de diversos solutos para obtener
un valor de a<P as como la concentracin ideal calculada con la relacin de Raoult.
Debido a todo Jo anterior y considerando la gran influencia que tiene la actividad

36

Agua

acuos~en la estabilidad de muchos productos comestibles, en las ltimas dcadas se han

desarrollado los llamados alimentos de humedad intermedia que a continuacin se tratan.
[Link] ALIMENTOS DE HUMEDAD INTERMEDIA

Existen muchas definiciones de estos productos; por cjemplo, 23 se establece que son

aquellos que pueden consumirse como tal sin necesidad de rehidratarlos para su consumo
o refrigerarlos parnsu conservacin; tambin se consideran materiales con un grado de
hum~dad alto que no causan una sensacin de sequedad, pero lo suficientemente bajo
como para tener una vida de anaquel adecuada. Conforme a los valores de su actividad
acuosa, existen algunas discrepancias entre los autores; algunos los ubican entre 0.65 y
0.90, otrs entre 0.70 y 0.85 y algunos ms entre 0.60 y 0.85, etc. En trminos generales, se
describen como alimentos con un contenido de agua de 25 a 50% (base hmeda)y con una
aa de 0:65 a 0.90, pero algunos aulores sugieren que se definan como products con un
valor mximo de 0.86,que es suficiente para inhibir bacterias patgenas, como el Staplry/cr

coccus:Gureus. 27
De..acuerdo con estos valores de a., y revisando el cuadro 1.8 y la figura 1.7, se puede,
deducir,
roductos no aptos ara el crecimiento de las bacterias [Link] ara los
ongos 'rtas levaduras; por esta razon, en su elaboracin se aaden aditivos ~~!J. so~
-~~oato~ ' controlan e inhiben estos dos grupos de microorganismos.
A:Cels de los alimentos, se conoce que muchos productos y preparaciones comercia
tes de pigmentos y vitaminas alcanzan su mayor estabilidad cuando se les ajusta su
actividacl acuosa en el intervalo de los de humedad intermedia.
Existen varios mtodos pam su elaboracin que se basan en procesos de desorcin o de
adsorcin. En el primer caso se encuentran todos los sistemas que implican un mecanismo
de eliminacin de agua, como ocurre en la concentracin; por ejemplo, la leche tiene una
G 11
0.97 que puede reducirse cuando se somete a evaporacin, para lograr un derivado
concentrado con un contenido mayor de slidos y una actividad acuosa menor de 0.80 a
0.82; eSte lcteo tcne una vida de anaquel mucho mayor que la materia prima de la que se
obtuvo. Con este sistema se fabrican mermeladas, dulces, jaleas, sopas y varios productos
ms.
En el segundo caso se puede acudir a In adicin de diversos solutos de bajo peso
molecular que tienen la propiedad de reducir la aa; su seleccin debe hacerse tomando en
cuenta varios aspectos como son: solubilidad en agua, vida de anaquel. eficiencia, sabor.
compatibilidad con el alimento, pH desarrollado, costo, regulaciones, etc. En realidad no
hay muchas sustancias adecuadas para este fin; sin embargo. las ms importantes son
azcares (sacarosa, glucosa, fructosa, maltosa y lactosa), sales (cloruros de sodio y de
potasio y varios fosfatos), polialcoholes (sorbitol, glicerina, manito! y propilenglicol) y
cidos (fosfrico, ctrico, ascrbico y furnrico). Cada uno de estos grupos se emplea para
un cierto tipo de alimentos (vg. los azcares en productos dulces, etc.) y esto hace que el
nmero de compuestos est realmente restringido. Adems de stos, hay algunos otros,
como los hidrolizados de protenas de soya, que se han usado ltimamente; se ha visto que
su adicin en una concentracin de 3.3 a 4.6% a la carne, tiene un efCcto semejante al que
producira 1% de cloruro de sodio: tiene el inconveniente (o la ventaja en algunos casos) de
conferir un sabor amargo a los alimentos ...~~.H
De todos los aminocidos, la glicina y la alanina son los ms efectivos para esta
finalidad, pero la segunda no se considera viable por su baja solubilidad; la glicina y el
cido lctico reducen adecuadamente Ja actividad acuosa, pero tienen el inconveniente de
que son muy caros.
En teora, la reduccin de a 0 se puede llevar a cabo con la adicin de estos solutos; sin

A limemos de humedad intermedia

37

embargo, hay que considerar que generalmente la cantidad requerida para llegar al valor
deseado es muy elevada y esto va en detrimento de la calidad sensorial del alimento; se ha
comprobado que para bajar la a,1 de 0.90 a 0.86 se necesita una concentracin tal de
cloruro de sodio o de sacarosa que e1 producto se vuelve impalatable.
El tipo de soluto empleado llega incluso a modificar la estabilidad de algunas vitaminas, como se ha comprobado con las diferentes velocidades de destruccin de la tiamina
de acuerdo con el compuesto usado para reducir la actividad acuosa. 10
Cabe indicar que algunas sustancias tambin tienen paralelamente una accin antimi~
crobiana y por lo tanto su funcin es doble en el control de los microorganismos; ste es el
caso de varios polictilenglcolcs que, al menos en sistemas modelo, inhiben el crecimiento
del Staphylococcus aureus.~J
Otro mtodo de fabricar los alimentos de humedad intermedia es mezclando Jos
diferentes constituyentes secos y aadindoles agua en la proporcin adecuada para que el
producto final tenga la actividad acuosa deseada.
Con base en estos conocimientos se han desarrollado muchos productos no tradicionales con buena estabilidad, adecuados para zonas en donde no hay sistemas propios de
refrigeracin y de conservacin; ste es el caso de un sustituto de leche condensada que se
fabrica a base de soya, maz y azcaresY
En res u n, para la elaboracin de alimentos de humedad intermedia, hay que seguir
tres paso. a lsmmulr ' acuos. b) aadir1gentes ant1m1crobtanos Oc t.-"cuerdo con as caractersticas del producto y e dicjonar otros agentes guim1cos para
proporcionarle la [Link] y la calidad sensonal deseadas.
-Lomo ya se mencion la a,1 es slo una variable que influye en la vida de anaquel de los
alimentos, y como es lgico pensar, si stos son muy cidos, la actividad acuosa no tiene tanta
importancia; estas mismas consideraciones se pueden aplicar a la temperatura, la fuerza
inica, el potencial de oxidacin-reduccin, etc. Muchos productos altamente perecederos. como el suero de la leche (a" > 0.96) se pueden conservar durante varios meses
gracias al efecto combinado de ajustar la 11" a 0.92-0.94 y el pH a 5.2-5.4 y a la adicin de
0.2o/i:: Je sorbato de potasio; en estas condiciones se observ una reduccin de slo 20 a
30(}'0 de la lisina disponible despus de tres meses a 3(JOC.22
El cido srbico v el benzoico. v sus correspondientes sorbatos y benzoatos. son los
principales a 'entes antimicticos ara estos roductos: sin embargo. se tiene_que conside:
rar que el cido se pue e egradar por efecto de las altas. tem-peraturas con una cintica de
primer orden, y que se pierde cuando suceden reacciones como las del oscurecimiento no
enzimtico causado por !a lisina. 14 Esto provoca que su efecto protector se reduzca y, por
consiguiente, se facilite el crecimiento microbiano.
Actualmente se han desarrollado sistemas aalticos por computadora que simulan la
estabilidad de los alimentos de humedad intermedia en diferentes condiciones de temperatura, humedad, cte .. en los que se provocan reacciones qumicas y diferentes crecimientos
microbianos en los alimentos, para despus observar el comporwmiento del producto.40
Finalmente. hay que considerar que al igual que cualquier otro alimento. los de
humedad intermedia estn sujetos a un intercambio o transferencia de agua con el medio
que los rodea. Por esta razn, es muy importanteconsidcrarcJ tipo y el material del envase,
as como el embalaje; si el envase es p!rmeable y el producto se almacena en una atmsfera
de HR mayor que la de equilibrio. habr una migracin de agua hacia el interior y la aase
incrementar; por Jo contrario, si es impermeable no existir dicha absorcin, aunque
su actividad acuosa puede aumentar si se incrementa la temperatura (Fig. [Link]). En
cualquier caso. el alimento tendr una a" mayor. que probablemente favorecer el crecimiento de microrgattismos que no sean inhibidos por los sorbatos o los benzoatos.

38

'

Agua

1.11 CQNGELAMIENTO DE LOS ALIMENTOS

En trminos generales, y de acuerdo con la ecuacin de Arrhenius, la reduccin de la
temperatura de un alimento provoca la inhibicin de un gran" nmer(}. de reacciones
cmimicaSS-l:llZlruili;as...JJSLcomoJa"reducciru:leldesarrollo micm!Jiai)Q;;in embargo, en
""muchos casos aun a temperaturas de refrigeracin (0-15 C) o de congelacin ( <0C), se
presentan algunas de estas transformaciones que provocan una alteracin indeseable. Esto
se deb! en gran medida a que Jos alimentos, por tener disueltas muchas sustancias de bajo
peso molecular, como sales y azcares, presentan zonas ricas en solutos cuya temperatura
de congelacin se abate considerablemente, de acuerdo can la Ley de Raoult; esto es,
cuando url alimento se congela comercialmente, no toda e1 agua se convierte en hielo, sino
"que quedan secciqes_lquilJ"'1S ricas en solutos.
En el cuadro 1.5 se muestra una relacin de la cantidad de agua no congelada en dos
productos lcteos en diferentes condiciones de temperatura, as como la cantidad de
slidosilisueltos en esa fraccin; se observa que a medida que disminuye la temperatura
tambin. se reduce la proporcin de agua no congelada, aunque aumenta la concentracin
de dicho~ slidos disueltos.
En esfos microambienws, la fase no congelable se vuelve diferente al resto de alimento,
ya que se. modifican diversos parlimetros, como el pH. la concentracin de reactivos, la
fuerza inica, la viscosidad, el. potencial de oxidacin-reduccin, la solubilidad del oxigeno, la tensin suprficia1, etc., consecuentemente, en estas condiciones, a pesar de la baja
temperatura, pueden ocurrir muchas reacciones qumicas tales como la desnaturalizacin
de las protenas, Ja oxidacin de los lpidos, la hidrlisis de la sacarosa, el oscurecimiento
no enzimtico, etctera.
Por otra parte, el hecho de congelar un producto tambin provoca fuertes modificaciones causadas por el cambio 11sico del agua. Dependiendo de la temperatura final, el
aumento de volumen que ocurre por la conversin de agua lquida en hielo es de 8 a 10%,
lo que ocasiona esfuerzos que producen daos mecnicos en las celdas de los tejidos
vegetales y animales.
La estabilidad y las propiedades qumicas de las macromolculas dentro de las clulas
de Jos alimentos dependen de la interaccin de sus grupos reactivos con la fase acuosa que los
rodea; el con elamiento duce cambios estructurales en el a ua haciendo ue dichas
interaccwnes se alteren, lo cual puede traer consigo la prdida de la textura de rutas y
hortalizas. !--1 rigidez de los tejidos fres;gs est determinada por la presin hidrosttica
dentro de "la clula, y es la membrana la que retiene el agua y por lo tanto la que
mantiene la frescura de estos productos..lQs comp_~neptes"de_las.rneiU_brums. s()ncornpl~
.)9,>Jipgpr_Q!!!nicasJQ!rt1il.d()S_p_()Lerlla~<;_[l!latiyamsJll.<;.cl.1?i~ como puentes de hidrgeno y uniones hidrfobas, que se alteran con facilidad. Los cambios de temperatura del
medio en que se encuentran estas macromolculas llegan a afectar bsicamente las uniones
no eovalentes, lo que lleva consigo una disociacin de dichas lipoproteinas y la prdida del
agua retenida en las clulas, sobre todo durante el descongela miento; esto ocasiona que los
alimentos pierdan su rigidez y frescura, y que su tejido se vuelva muy suelto y suave.
La velocidad de congelamiento es un factor determinante en la formacin y localizacin de los cristales de hielo; por ejemplo, cuando el congelamiento se hace en menos de 24
horas se producen muchos cristales pequeos en forma de aguja a lo larga de las fibras
musculares; por Jo contrario, si se efecta en forma lenta (ms de 24 horas) se induce un
menor nmero de cristales, pero de menor tamao. de tal manera que se puede considerar
que cada clula del tejido contiene una sola masa central de hiela. ~1 congelamiento lent~
es ms dainQ_que el t:gnk!~~-c51~ afe_cta_ms l~_f!l_Embr~na_cclular y__ c.J~m~~ es_~~bl_:~~-

El agua en la industria alimemaria

39

cristales intercelulares que tienen la capacjQ-.q__ g~_!!nir las:~lulas_ e integrar gran<!;s

a@ados_
Cabe indicar que los cristales de hielo en los alimentos no mantienen un tamao
constante durante el almacenamiento a bajas temperaturas, sino que continan creciendo
a expensas de los de menor tamao, debido a que stos tienen un ftrea mayor que los
grandes, lo cual hace aumentar su presin de vapor, y por lo tanto, las molculas de agua
migran ms fcilmente.

1.12 EL AGUA EN LA INDUSTRIA ALIMENTARIA

El agua tiene infinidad de usos y aplicaciones en la industria alimentaria y su consumo
aumenta cada da ms, de tal manera que las reservas acuferas estn disminuyendo
continuamente. Muchos pases, preocupados por este problema, as como por la aplicacin de tcnicas para las aguas residuales, estn dcsarro11ando nuevas tcc,nologias para
ayudar a reducir e1 uso de este liquido.H
En muchas ocasiones el agua utjljzmla en la industria alim~a puede ser la causa de
algunas de las reacciones dainas que rcd~as_pr_qpi!;Q;!.f!~1L~COSOriales~-[Link].2.!:
l}!!!f,itiw, por lo que es muy importante tener un control adecuado de su calidad, sobre
todo de la que est en contacto directo con los alimentos: debe tener una cuenta microbiana baja y t~-~_[Q ___ [Link] microorganismos [Link]!U;os y proteoltic~~
que de otra manera pueden actuar en alimentos ricos en lpidos y protenas, como son los
lcteos.
Los minerales que contiene tambin ocasionan problemas, como es el caso del hierro.
que catalzl las reacciones de oxidacin de molculas insatufadas, produciendo unadecoloracin de los diferentes pigmentos. Asimismo, el cobre tambin ~
nes semejantes y de destruccin de vitami~!~3 como la C. La reactivacin de las enzimas de
los alimentos ratados trmicamente se puede acelerar con la resencia de cationes como
calcio y magnesio provenientes de asua empleada (ver captulo 5).
- Uno de los problemas tcnicos que puede ca!Sar el agua dura es la dificultad para el
lavado de los equipos con detergentes, ya que el carbonato y el sulfato de calcio que se
depositan en las paredes de los intcrcambiadorcs de calor, Jos pasteurizadores, las calderas,
cte., ocasionan una reduccin en la transferencia de calor.
El empleo de agua con alta dureza (proveniente del carbonato de calcio) en .el
escaldado de vegetales reduce la absorcin de agua y modifica sus caractersticas de
textura; por otra parte, y en ciertos casos, el agua totalmente carente de cationes tambin
ejerce efectos negativos en t-stos productos. En el caso de las frutas que contienen pectinas,
los iones divalentes producen una mayor rigidez.
Las aguas de pozos profundos contienen muchos bicarbonatos de higrro~ manganeso
que son solubles e incoloros, pero que al oxidarse en presencia. de aire producen precipita~
dos de color amarillo-rojo y gris-negro por la formacin de sus respectivos hidrxidos. El
betabel tiene una gran cantidad de oxalatos que forman precipitados blancos cuando
interaccionan con los iones calcio o magnesio, lo que trae consigo la reduccin de la
calidad sensorial del producto. Algunas industrias usan diversos fosfatos y otras s:IIes para
suavizar el agua antes de utilizarla en el enlatado de frutas y hortalizas.
El agua tambin puede impartir' diferentes olores y sabores a los alimentos, algunos de
ellos totalmente indeseables. Con la actual contaminacin de los mantos acuferos~
muchos agentes qumicos de los desechos de las diferentes industrias llegan hasta los
alimentos; se puede percibir el hierro en el agua en concentraciones desde 0.04_ ppm; el
cloro es apreciable a 0.1 ppm: los ICno!es en concentraciones de 5 ppm ocasionan un olor

Agua

40
~

caracteisttco que 'se incrementa considerablemente cuando hay cloro presente, pues se
forman ~lorofenoles de olor muy desagradable que se percibe desde 0.002 ppm. 1 Algunos
productos marinos tienen propiedades sensoriales muy peculiares que se deben a di1Crcn~
tes compuestos fenlicos absorbidos por los peces.

REFI;RENCIAS BIBLIOGRFICAS
l. Aguerre, R.J., Surez, C. y Viollaz, P.E. 1986. "Enthalpy-entropy compensation in sorption
phcnbmena: application to the prcdiction of the effcct of temperaturc on food isotherms",J.
Food Sci. 51: 1547.
2. BOtgstrom, G. 1976 Principies of Food Science, vol. 11, Food and Nutrition Prcss, Westport,

Cono.
3. Ce[rulti, P., Rcsnik, S.L., Seldes, A. y Ferro Fontn, C. 1985. "Kinetics of deteriorative
reactions in model food systems of high water actvity: glucosc loss, 5-hydroxymcthylfurfural
accumulation and fiuorescence development duc to noncnzymatic brmvning",./. Food Sci., 50:

627.:-;
4. Cheil"', A.C. y Karmas, E. 1980. "Sol u te activity cllCct on water activity", Lcbensm, Ws, u.

Teclmol.. 14: 101.

5. Che, C.S. 1986. '"EITcctive molecular \veight of aqueous solutions amJ liquid foods calculatcd
from the freezing point dcprcssion",.l. Food Sci., 51: 1537.
6. Chcn. C.S. 1987 ... Rclalionship bctwccn water activity and frcczing point deprcssion offood
systems", J. Food Sci., 52: 433.
7. Eiscnbcrg, D. y Kauzmann, W. 1969. Tlu: Stmcturcand [Link], Oxford Univcrsity
Prcss, Nueva York.
8. Erickson. L. E. 1982. "Rcccnt dcvclopmcnts in intermcdiatc rnoisturc fooJs".J. Food Pro! ..

45: 484.
9. Fcpncma, O.R. 1976. "Water and ice", en Food Clwmistrp. Ed. O.R. Fcnncma, Maree!
Dckker, Nueva York.
10. Fernndez. B., Mauri, L. M., Resnik, S. L. y Tomio, J.M. 1986. "Etrcct of adjusting thc water
activity to 0.95 wilh diffcrent sol u tes on the kinetics of thiamin loss in a model system"J Food
Sci.. 51: 1100.
11. Frank, H. S. y Quist, A. S. 1961. "Pauling's modcl and the thermodynamic propcrties ofwatcr,
J. Cltem. Pltys.. 34: 604.
12. Frank, H.S. 1970. "The structurc of ordinary \Vater", Setena. 169: 635.
13. Furuya, E.M., Warthcsen, J.J. y Labuza, T. P. 1984. "Effccts [Link] activity,light intensity
and physical structurc of food on thc kinetics ofribof1avin photodegradation",.l. Food 5ici.. 49:

525.
14. Gcrschcnson, L. N. Almazora, S.M. y Chirife, J. 1986... Stability ofsorbic a cid in modcl food
systems of reduced water activity: sugar solutions", J. Food Sci., 51: 1028.
15. Gmez, M.H. y Aguilera, J.M. 1986. "Swcctcncd extruded coro/soy product as intermedia te
moisturc food", J. Food Sci.. 51:979.
16. Gulbcrt. S.. Clcmcnt. O. y Chcftcl. .J.C. 1981. "HcJtivc cflkicncy of various a"w\owcring
ngcnts in aqueous solutions and in intermcdiate moisture foods". [Link]. IViss. u. Tcclmol..
14: 245.
17. Hartman, G.J .. Schcdc, .J.D. y Ho. C.T. 1984. "Eifect of water activity on thc major volatilcs
produced in a model systcm approximating cooked mcat",./. Footl S'd.. 49: 607.
18. Iglesias, H.A. y Chirife. J. 1982.l!andbook of Food !Jothcrms. Academic Press, Nueva York.
19. lglesias. H.A. y Chirife. J. 19R4. "Corrclation of BET monolaycr moisturc contcnt in foods
with tcmperature"., ./. Food Teclmol., 19: 503.
20. Iglesias, H.A .. Chirife, J. y Ferro Fontn, C. 1986. "Tcmpcraturc dcpendence of water
sorption isotherms of somc foods", .1. Food Sd.. 51: 551.

Rc{{erencia.r bibliogrcf[icas

41

21. Kaanane, A. y Labuza, T.P. 1985. "Cimnge in avaih1ble lysine loss rcaction mtc in fish Oour
due 10 an a .. changc induccd by a tcmpcraturc shift" ./. Food Sci.. 50: 5R2.
22. Kantcrewicz, R.J. y Chirife, J. 1986. "Color changcs and available lysne during storage of
she!f:.stable concentrated chcese whcy" .1. Food Sci.. 51: 826.
23. Kaplow, M. 1970. "Cornmcrcial dcvc!opmcnt ofinterrncdiatc moisturc foods",FoodTeclmo/.,
24: 889.
24. Kcarsley, M.W. y Rodrguez, N. 1981. "Thc stability and use of natural colours in foods:
antlmcyanin. /J-c:lrotcnc and riboflavin",.f. Food Tedwol.. 16: 421.
25. Keey, R.B. 1980. "Thcoretical foundations of drying technology''. en Proc. /111. Symp. on
Drying. Ed. A.S. Mujumdar, Hemisphcre Publishing Co., Nueva York.
26. La buza, T.P., Kaananc. A. y Chcn, J.Y. 1985. "EfTect oftemperatureon thc moisturesorption
isothcrms and water activity shift of two dchydrated foods", ./. Food S'ci., 50: 385.
27. Ledward, D.A. 1982. "Intermcdinte Moisturc Meats". en Dcwlopmems in Mear ,S'ciencc, Ed.
por R. Lauric, Applied Science Pub., Ltd., Inglaterra.
28. Lehningcr, A. L. 1975. "Water", en Biochemistry, Worth Publishcrs. Inc., Nueva York.
29. Leistncr, L. y Rodel, W. 1976. "The stability of intermediare moisture foods with respect to
micro~organisms", en lmermediate Moiswre Foods, Ed. R. Davis, G.G. Birch y K.J. Parker,
Applicd Science Publishcrs Ltd., Londres.
30. Lcrici, C.R., Piva, rvt. y Rosa, D. 1983. "Water activity and frcczing point depression of
aqueous solutions and liquid foods",./. Food Sci.. 48: 1667.
31. Leung, H.K., Matlock, .J.P., Mcyer, R.S. y Morad, M.M. 1984. "Storagc stablity of a pu!T
pastry dough with rcduccd water activity", J. lOad Sc.. 49: 1405.
32. Lo, Y.C., Froning, G.W. y Arnold, R.G. 1983. "The water activity lowering propcrtics of
selcctcd humectants in eggs", Poultry Sci., 62: 971.
33. Matz. S.A. 1965. Water t Foods, The A vi Publishing Company, lnc. Wcstport, Conn.
34. Phillips. R. D., Chihinnan, M.S. y Mcndoza, L.G. 1983. "EITcct oftemperaturc and moisturc
content on rhe kinctics of trypsin nhibitor activity, protcin in vitro digestibility ancl nitrogcn
so\ubility of co\vpca Oour", .!. Foad Sci.. 48: 1863.
35. Prior. ll.A. 1979. "Mensurcment of water activitv in foods: A rcvcw",./. Food Profection. 42:
~-

36. Rcsnik, S. L., Favco, G .. Chirife. J. y Ferro Fontn. C. 1984. "A world survey of water
activity of sc!ected saturatcd salt solutions uscd as standards al 25"' C".J. Food .)'d.. 49: 510.
37. Scott, \V .J. 1953. "Water rc!ations of 5'taphylococmstwrcu.v at 3fr C".Au.H . ./. !Ji o!. 5lci.. 6: 549.
3ft Scott, \V .J. 1957 ... Wntcr rclation of food spoilage microorganisms". Adt. Food Res., 7: 83.
39. Singh. R. K., Lund. D. B. y Buelow. EH. 19RJ. "Stomge stability of intennc(Jiate moisturc
apples: kinetics of quality changc", J. Food Sci., 48: 939.
40. Singh, R.K., Lund, D.B. y Buelow, F. H. 1984. "Computcr simulation of storage stability in
intermediate moisturc applcs", .l. Food Sci.. 49: 759.
41. Troller, J.A. y Christian. J.H.B. 1978. Water Acthiry mtd Foo!l Acadcmic Press, Nueva York.
42. Tro!!er. J.A. 19R3a. "~'lcthods 10 mcasurc \Valer <lctivity",J. Food ProJecrion 46(2): 129.
43. Vaamondc. G . Chirife, J. y Scarmato. G. 1984. "Inhibition of'Staplwlococon aun.:us grmvth
in lnboratory media of water activity adjusted with polyethylene glycols'' . .l. Food Sd.. 49: 296.
44. Vallcjo~Crdoba, B., Nakai, S., Powrie, W.D. y Bcvcridgc, T. 1986. "Protein hydrolysates for
reducing \Va ter activity in mcat products'\ ./. Food .S'd .. 51: 1156.
45. Van Arsdel, W .B. 1963. "Drying phenomcna", en Food Dchydratm. Ed. \V.B. Van Arsdel y
M.J. Copley, Thc A vi Publishing Company, Inc .. Westport, Conn.
46. Van den Bcrg. C. y Bruin, S. 1981. "Water activity and its cstimation in food systems:
theorctical aspects", en Wmcr Actil'ity: h!flucnces rm Food Qualil.l. Ed. por LB. Rocklnnd y
G.F. Stcwart. Acadcmic Press. Nueva York.
47. Verrips, C.T. y Vnn Rhcc. R. 1981. "Heat inactiva! ion ofStaph_r!ococcuscpidcrmis al various
water activities". Appl. Enrironmemal Micmbiol .. 41: 1128.

.,

2 HIDRATOS DE CARBONO

2.1

INTRODUCCIN, 45

2.2

CLASIFICACIN Y NOMENCLATURA. 46

2.3
2.3.1
2.3.2

MONOSACRIDOS, 47
Dtribucin en la naturaleza. 47
Estructura qumica. 49

2.4

AMINOAZCARES, 52

2.5

DESOXIAZCARES, 54

2.6

AZCARES-ALCOHOLES O POLIOLES, 55

2.7

GLUCSIDOS, 55

2.8
OLIGOSACRIDOS, 62
2.8.1
Sacarosa. 62
[Link]
Azcar invertido, 65
2.8.2
Maltosa. 65
2.8.3
Lactosa. 66
Otros oligosacridos, 61
2.8.4
2.9
REACCIONES QUMICAS DE LOS MONOSACRIDOS, 69
2.9.1
Por lcalis. 69
2.9.2
Por cidos. 70
2.9.3
Por altas rempermuras. 71
2.9.4
Otras reacciones, 72
2.9.5
Reaccmes de oscurecimiemo o de pardeamiento, 72
[Link]
Caramelizacin, 73
[Link]
Reaccin de Maillard, 75
[Link]
Control de la reaccin de oscurecimiento, 82
[Link]
Efectos dainos del oscurecimiento. 84

'l
2.10 .;J'ECNOLOGA DE LOS AZCARES, 84
Conseri'adn. 85
2.10.1
Cristalizacin. 86
2.10.2
Hidratacin, 86
2.10.3
Poder cdulcormttc, 87
2.10.4
2.11
POLISACARIDOS, 89
2.11.1 '
Celulosa. 91
2.11.2
Hemicdu/osa. 93
2.1 U . . ~1/midn. 94
[Link]
Obtencin del almidn. 97
2.11..3.2 Gelatinizacin. 97
[Link]
Retrogradacin, 99
[Link]: Productos derivados del almidn, 101
[Link].. . lntcraccn del almidn con otros constituyentes. 104
2.11.4
-:fecTiua.~. 105
2.11.5
Glucgeno, 109
2.11.6
Gomas. 11 O

2.11. 7
2.11.8
2.12

[Link]. 116
,Otro.v po!isacridos. 117
FIBRA. 117
REFERENCIAS lllllLIOGRAFICAS. 119

2 HIDRATOS DE CARBONO

2.1. INTRODUCCIN
Los hidratos ele carbono o carbohidratos son compuestos con estructura de polihidroxialdehdo o de polihidroxiacetona: son la fuente ms abundante y barata de alimentos
de la naturaleza y por !o tanto los ms cosumidos por Jos seres humanos (en muchos
pases constituyen de 50 a 80% de la dicta del pueblo): los provenientes de las especies
del reino vegetal son ms variados y abundantes que los del reino animal. Son los
principales compuestos qumicos almaccnadorcs de la energa radiante del sol: de
hecho. In glucosa sintetizada en las plantas por el proceso de fotosntesis representa la
materia prima fundamental para la fabricacin de la gran mayora de ellos: el bixido
de carbono reacciona con agua para formar glucosa, con el consecuente dcsprcndi~
miento de oxigeno: 6C0 2 + 12H1 O - C 6 H 12 0,, + 60 1 + 6H 1 0. A su vez, mediante
diversas rutas bioqumicas, este azcar da origen a muchos otros como la sacarosa y la
fructosa, o bien a polmeros como la celulosa y el almidn.
La mayora de los compuestos orgnicos que se encuentran en las plantas y en los
animales son derivados de hidratos de carbono; la misma sntesis de protenas se lleva a
cabo con los aminocidos provenienteS de la reaccin entre hidratos de carbono y
diversas sustancias nitrogenadas. Los azcares simples no se suelen encontrar libres en
la naturaleza, sino integrando polisacridos. Jos que a su vez forman parle de la
estructura firme del producto, en cuyo caso no son digeribles, o bien como reserva energtica.
Existe un gran nmero de hidratos de carbono; los ms conocidos son la sacarosa.
la glucosa, el almidn y la celulosa: existen otros que, aunque se encuentran en menor
concentracin en los productos que consumimos diariamente. tienen mucha importanCia debido a sus propiedades fsicas, qumicas y nutricionales.
La estructura qumica de Jos hidratos de carbono dctt>rmjna sn GmcianaliQa.d.y~
carac!crstic's '1''
1 en nte mancrn e
s alimentos, principalmente en
el sabor, la viscosidad, In estructura y el color. Es decir~ as propiedades de los
~tos. tanto nalUralcs como procesa(~den del til]g de hidrato de carbono
que contengan y de las reacciones en que stos intervienen. 'JI
.La glucosa es la forma de hidrato de carbono ms im~ortante en el metabolismo de
las clulas y su oxidacin completa a CO~ y H 2 0 por me2w de la gluclisis y el ciclo de
Krebs genera ATP. base energtica de Jos sistemas biolgicos. La reserva de estos
[451

Hidratos de carbono

46

compueslos en los animales y en las plantas son, respectivamente, el glucgeno v el

almidd'i1, polmeros de glucosas cuya combustin gcnera~4 kcal/g; sin embargo, en la
mayor de l,~~cin_de polisacri1os nojjgerible,
denominada fibra cruda (vg. celulosa. pectinas y hcmicelulosa), que a no ser mctaboli~
zili~smo humano. se elimina en las heces y ~ produce energa.

2.2 CLASIFICACIN Y NOMENCLATURA

El trinino carbohidrato o hidrato de carbono se acu en princ1p10 para designar
una familia de compuestos que contienen carbono, hidrgeno y oxgeno, estos dos
ltimos tyl la proporcin del agua, e integran molculas del tipo CJH 20)n, como es el
caso de la glucosa: C6 (H 2 0\;; sin embargo, posteriormente se descubrieron muchas otras
sustancias que adems de tener C. H y O. presentaban N, P. S, etc., con lo cual la frmula
emprica inicial se modific considerablemente.
Su clasificacin se hizo de acuerdo con di~~QSJ:citcrios: ~~ructura qumica. aQundancia en 18. l'laturalc?:f!, u~o en alimentos. poder edulcorante. etc. Normalmente se prefiere el
criteriode la estructura qumica, que se basa en ellamaodc la molcula o en el nmero de
tomos ~ carbono que conticne,~ 6 segn la cual, los hidratos de carbono pueden ser
monosac'ridos, oligosacridos y polisacridos (vase el cuadro 2.1).

CUt\ ORO 2.1 Clcu['!iwcin flc /o.'; hidraros de carbono nuh importamc.r en alimemos
b)

n) [Link]{f'idos

Pcntosas: :diosa. awbinosa, ribosa. cte.

1-lcxosas:
aldohcxos;s: glucosa. gahlctosa, nmnosa clc.
ct:[Link]: fructosa. sorbosa ele.

0/[Link]
DsacriJos: lactosa. sacarosa. lll<lltosa. etc.
Trisacridos: ralinosa. cte.
Tetra y pcntusacridos: cswquiosa.
verbascosa. cte.

e) l'ol-acdridos
Hnmopolisadritlos: almidn. glucgeno, celulosa. cte.
Hctcropolis<Jc;:'!fidos: hcmicelulosa. pectinas. cte.

Los hidratos de carbono que no pueden ser hidrolizado.s en otros ms simples se

denominan monosacridos. como los de tres tomos de carbono llamados triosas. o los de
cuatro, cinco y seis que corresponden a las tctrosas, pcntosas y hexosas. respectivamente.
A su vez a los que contienen el grupo cctona se les asigna el sufijo .. ulosa'' para distinguirlos
de los aldehdos que llevan la tenninacin ~: porcjcmplo,la lcvulosa (fructosa)cs una
ce tosa del grupo de las hexulosas, mientras que la glucosa es una aldosa que l~[Link].!!.?
hcxosas. A pesar de que en el reino vegetal se encuentran muchos azcares de seis tomos
decii'fbono. slo cinco se han aislado en estado libre, tres de los cuales son~~
(glucosa, galactosa y rnanosa) y@OS~fructosa y sorbosa).
___./
Los monosacridos son los monmcros o unidades bsicas de los hidratos de carbono
ms complejos; la unin qumica de pocos de ellos (de dos a lO. aproximadamente) da
como resultado los oligosacridos: cuando el nmero es muy grande. se forman los
polisacridos, que a su vez pueden estar constituidos por una o varias clases de monmc~
ros. La palabra azcar se emplea para designar generalmente a los hidratos de carbono
clasificados como mono y oligosacridos.

47

Afmwsacdritlos

Por otra parte, su nomenclatura es algo confusa ya que, al igual que muchos otros
compuestos qumicos. originalmente se les design con nombres triviales y races que
indican el origen o procedencia, a la cual solase le aade el su lijo "osa", como en el caso de
la lactosa que es el azcar de la leche. Iafructosa de las frutas, la maltosa de la malta y as
otros; estos nombres no ofrecen una idea de su estructura qumica. pero se siguen usando a
pesar de que desde hace tiempo ya existe una nomenclatura cientfica. 5
En el caso de los polmeros se emplea la terminacin "ana": [Link] constituidos por la unin de molculas de glucosa se denominan glucanas, los que contienen slo
galactosa, galactanas, etc.; cuando cst<n integmdos por mfs de un tipo de monmero se les
da un nombre compuesto. como la galactomanana que es un polmero de galactosa y
manosa.
2.3 MONOSACR!DOS
Estos compuestos son insolubles en etanol y en ter: solubles en agua y sus soluciones
tienen. en general. un sabor dulce aunque existen algunos que son amargos: comparativamente. la cantidad de monosacridos en estado libre es muy inferior a la que se encuentra
combinada integrando los diversos polisacridos. La mayora se han podido cristalizar.
pero en ciertos casos este proceso es difcil si no se cuenta con cristales que lo inicien. Los
cristales de los azcares, al igual que otros cristales, pueden descomponerse a temperaturas
cercanas a su punto de fusin e intervienen en un gran nmero de reacciones.
2.3.1

DISTRIIllJCJN EN LA NATURALEZA

La glucosa es el monosacrido ms abu~Jante; se encuentra en diferentes frutas y

hortalizas tales como cebollas, manzanas-;Tr;m$ (vase c1 cuadro 2.2), etc .. y su concentracin depende bsicamente del grado de madurez del producto: en las mieles se
encuentra en aproximadamente 40Cf'{.l. Debido a que es dcxtrorrotatoria tambin se conoce
con el nombre de dextrosa, y como es muy abundante en la uva (959-h de los azcares
totales), se le dice azcar de la uva. La glucosa que comercialmente se emplea en la
elaboracin de un gran nmero de alimentos se obtiene de la hidrlisis controlada del
almidn (vase el captulo 5).
,

CUADRO 2.2 Cmrtcttlo tic a:ticarcs de a/gunasjhllaJ (\'()

Fruc1osa

Fresa
Pera
Mama na
Dura7no
Clmbacano
Ciruela

1.3

2.

2.3

1.0
3.6

2.4

7.0

1.7
1.5

6,0

2.0

0.4
1.4

6.7
4.4
4.3

4.0

1.0

Por su parte, la fructosa se encuentra principalmente en los jugos de diversas frutas y en

!as mieles~ y se produce en cantidades equimoleculares con la glucosa cuando se hidroliza
la sacarosa. Al igual que la mayora de los monosacridos, es un azcar rcdu~tor y dado

48

Hidratos de carbono

'

que es altamente !Cvorrotatorio se le designa con el nombre de levulosa; forma parte de

alguno~_polisacridos, principalmente de la inulina. que se encuentra en plantas como el
maguey.
El jugo de naranja fresco contiene sacarosa, glucosa y fructosa, que en conjunto
constituyen 75% de Jos slidos solubles totales~ durante los tratamientos trmicos la
concentracin de los dos himos se incrementa a expensas de la hidrlisis del primero. El
contenido de los distintos azcares en las frutas vara con el grado de maduracin; por
ejempl.o, en la fase inicial del desarrollo del durazno y del chabacano, los monosacridos
son m's abundantes que la sacarosa: sin embargo, cuando los frutos alcanzan su estado
comestible, los primeros se reducen a costa de las sntesis del disacrido. En el cuadro 2.2 se
muestra .1. concentmcin de estos hidratos de carbono en la parte comestible de algunos
productos vegetales .

.,

almidn

glucosa

+ fructosa

sacarosa

inmaduro

muy maduro

Figura 2.1 Conversin del almidn en azcares durante la maduracin del pltano.

En la maduracin de las frutas climatricas, como el pltano, el ctilcno provoca la

activacin de diversas enzimas que catalizan la sntesis de fructosa, glucosa y sacarosa a
partir del almidn~ por su importancia destacan la sacarasa sintctasa y la invertasa. 81 La
figura 2.1 muestra estas transformaciones: se observa que el almidn da origen a la
sacarosa. la que a su vez produce la mezcla de los respectivos monosacridos que la
constituyen.
Los gmnos de los cereales tienen una proporcin baja de azcares libres (de 1 a 3% en
peso, aproximadamente}, que se encuentran en el germen y en las capas de salvado,
principalmente .
.La galaclsa es parte constitutiva de algunos compuestos qumicos. como !oscerebr~
~jslos y las gnnglisidos, indispensables en los tejidos nerviosos del cerebro; cabe mchcar

1\[Link]

49

que un metabolismo inadecuado de este azcar puede acarrcarlc al ser humano problemas
muy serios de salud. Al igual que muchos otros monosacridos. ste se encuentra poco en
estado libre. pero es muy abundante en forma combinada. principalmente con la glucosa.
para integrar la lactosa de la leche: adems. participa en muchos polmeros. como las
galactomananas y algunas gomas.
Entre los azcares cidos ms importnntcs es t el cido ascr!_-Jjco o vjt1mina ~que se
localiza sobre todo en las frutas: adcms de la relevancia que este compuesto tiene desde el
punto de vista nutritivo, es de gran inters para el h~cnico ya que es el oriuen de varias
reacciones qumicas guc inducen ht [Link]..k..p~tos [Link]!lQs en los alimcnws
que Jo cont~encn. Los aspectos qumicos del cido ascrbico se revisan en el captulo
correspondiente a vitaminas.
La mayora de las pcntosas se encuentran como polmeros y muy poco en estado libre,
pero tambin aparecen como parte integrante de diversos glucsidos. Por ejemplo. la
arabinosa es constituyente de varios polisacrdos llamados arabanas. de gomas y de
hcrnicclulosas. sustancias todas que se encuentran en el reino vegetal. La ribosa es un
componente de los nuclctidos que integran los cidos nucleicos. La rmnnosa es una
mctilpcmosa ( dcsoxiazcar) de varios glucsidos importantes como la solanina. la hcsperidina. la naringina y o! ras antocianinas. La ;.diosa. tambin llamada azcar de la madera,
que se obtiene por hidrlisis de los polisac ridos cst ructurales de la madera ( xilt~nas ). de la
mazorca del maz y de la paja. sr.: uliliza para la produccin industrial del furfural.
2.3.2 EsTRUCTURA QUMICA

Los rnonosacridos ms comunes en la naturale?ll, tales como las tetrosas, pentosas y

hcxosas. derivan del D-gliccraldchdo con la adicin de grupos CHOH : la cadena b:lsica
de carbons ( Fig. 2.2). El tormntmcro 2 del gliccraldchdo es asimtrico y puede existir
como Jos ismeros D y L; en los primeros d hidroxilo del carbono asimtrico ms alejado
del aldehdo se encuentra a la derecha del plano lineal de la molcula (en las [Link]
pcntosas y las te trosas, se localiza en el C-5. C-4 y C-3 respecti:amcntc), y en los de la serie
L dicho hidroxilo de referencia se ubica a la izquierda del pl;.mo central.
Es necesario hacer notar que las designaciones D y L no indican la direccin en la cual
el azcar hace rotar el plano de la luz polarizada, y si se desea hacer mencin a su poder
rotatorio. se deben incluir los signos(+} o(-) que corresponden a carbohidratos dcxtrorrotatorios o levorrotatorios. respectivamente.
Se llama cpmcro el azcar cuya nica diferencia en su molcula es la [Link] o
posicin de un solo llidroxilo que no sea el de referencia; as, la glucosa es epmcro de la
manosa en el hidroxilo del C-2~ igualmente, la glucosa y la galactosa son cpmeros por el
hidroxilo del C-4.
Las representaciones qumicas pueden hacerse con las proyecciones de Fischcr y de
Haworth. o bien con la frmula conformacional (Figs. 2.3 y 2.4). En la primera. los
carbonos estn en una cadena lineal abierta y se numeran a partir del aldehdo, pero en el
caso de las celOsas st! hace por el {nomo de carbono ms cercano a la cetona. Debido a su
alta rcactividad. el carbonilo interacciona con grupos alcohol de la misma molcula.
produciendo enlaces hemacetalcs intramolecularcs que originan azcares cclicos. y que
en agua se encuentran en equilibrio con la cadena abierta (Fig. 2.5). En las hcxosas se
producen generalmente compuestos de conformacin de piran osa (anilJos de seis atomos),
excepto en el caso de la fructosa que es una furanosn (anillo de cinco tomos); de estos dos
arreglos, el primero es el ms estable y ms comn entre los distintos azcares debido a
que presenta menos tensiones en los enlaces. Por lo tanto, estos hidratos de carbono, se

Hidraws de carbono

50

{!)

?HO

{2) HyOH
{3) CH,OH
o-g!iceraldehfdo

(!)

CHO

CHO
1
HOCH
1
HCOH
1

::: : t : H

CH,OH

o-erilrosa

D-lreosa

~/ ~

{!) CHO

1
{2)'HCOH
1
(3) HCOH
1
{4)HCOH

(1)

1\

CHO
1

(2) HCOH
1
HCOH
1
{4) HCOH

{3)

{S) HCOH
(6)

CHO
1
HOCH
1
HCOH
1

HCOH

1
CH!OH

HCOH
1
CH,OH

o-alosa

o-altrosa

/\

CHO
1

HCOH
1

HOCH
1

HCOH

1
HCOH
1

CH~OH

o-glucosa

HOCit

HOCH

CHO
1
HOCH
1

HOCH

HCOH
1

HCOH
1
CH10H

o-manos a

1
HCOH
1

1
CHlOH
o-arabinosa

CHO
1

HOCH

HCOH

HCOH

{5) i:H,oH
o-ribosa

CHO
1

CHO
1
HOCH
1
HCOH
1

HCOH
1
CH1 0H

CHsOH
o-xi!osa

o-!ixosa

1\ 1\

CHO
1

HCOH

HCOH
1
HOCH
1

HCOH
1
CH;OH
o-gulosa

CHO

HOCH
1

HCOH
1

HOCH
1

HCOH

CH1 0H
o-!dosa

CHO
1
HCOH
1

HOCH

HOCH
1

HCOH

CH:Ofl
D-galaclosa

CHO
1
HOCH
1
HOCH
1
!IOCH
Hi:oH
1

CH,OH

otalosa

Figura 2.2 Proyeccin de Fischer de los azcares derivados del D*glicera!dehido de 4, 5 y 6 tomos
de carbono.

denominan con la terminacin piranosa o furanosa, segn del tipo de anillo que desarrollen.
La unin hemacetal origina un nuevo centro asimtrico correspondiente al carbono
anomrico en posicin l de la representacin de Haworth que da origen a dos posibles
cnanlimcros; cuando el OH csl por debajo del plano formado por los carbonos, el
ennntimcro se denomina a, y {3 cuando est por encima; es decir, los OH a la derecha de
la representacin de Fischcr se localizan como a en la de Haworth, y los de la izquierda,
como {3. Cabe indicar que los diferentes ismeros de un azcar pueden presentar caractersticas f1sicas y qumims distintas, como ocurre con la a y jl~glucosa (vase el cuadro 2.3).

\-fonosacdridos

51
CUADRO 2.3 Propiedades de la gfucma
{3-rrglucma

a-D-gluco.w

+ISY

+112.2"
146
82.5

Rot;cin cspccilicu
Punto de fusin ('JC)
Solubilidad en agua (%)
Velocidad rcltiva de
oxidacin con glucosa oxidasa

150
178

<

1()()

1.0

La representacin cclica de Haworth es ms adecuada ya que las cadenas lineales no

responden cstequomtricmnente al poder reductor de los grupos aldehdo o cctona. Las
soluciones acuosas de los monosacridos sufren modificaciones en su actividad ptica
durante el almacenamiento, lo que indica que existe un proceso dinmico de conformacin qumica hasta alcanzar el equilibrio mediante el fenmeno que recibe el nombre de
HCO

HCOH

HCOH

HCOH

HOCH

HOCH
1

HCOH

HCOH

HCOH

HCO

1
H2COH

HzCOH

Fischer

Fischer

HO

H
OH H

HO

OH
OH

#OH
H
OH

OH

Haworth

HO

lC 10)

Cl 10)

conlorrnacional

Figura 2.3 Diferentes representaciones de la o-glucosa {dextrosa).

mutarrntacin: por ejemplo. la a~D-glucosa disuelta en agua tiene una rotacin ptica de
aproximadamente (+)112 8 , que se reduce hasta (+)53 despus de 4 horas, cuando se
alcanza el equilibrio entre las formas cclica y lineal: por su parte, la f}-D-glucosa aumenta
de (+)!9 a (+)53 en un proceso similar al anterior. La mutarrotacin es una manifestacin del equilibrio que se cstablccccntrc las estructuras anomrica o de aldehdo y la cclica
o hcmiacctal de Jos azcares reductores.
CH 20H
1

CO
1

HOCH

HOC- CH 20H
1
HOCH

HCOH

HCOH
HCOH

HCOH

1
H2COH

1
H2CO

Fisctwr

Fischer

o-fructosa

flr>-lructopiranosa

HOHz~H
H
HO

CH 20H

HO~

Haworth
}lrrfructoluranosa

Figura 2.4 Diferentes representaciones de la o-fructosa (levulosa).

H H

OH

CH20H

OH

conformacional
JDIructopiranosa
C1 {O)

52

Hidratos de corbona

"

R'-c~o

R"-OH

R'-C-Oil

1
aldehdo

OR"

alcohol

herniacetal

OH

R-C-R"

R'-OH

R-C-R"

cetona

Olt

alcohol

hemiacetal

H......._

O
H

Hlc""'-'OH
HO
H
H
OH

HO
H

RH ..

H
6

H;-j-,5,_--J

CHzOH

G CHzOH

6CHzOH

CHzOH

H
4

HO

OH

OH

OH

HO

OH

Figura 2.5 Enlaces hemiaceta! de los monosacridos.

Se sabe que la conformacin ms estable de los monosacridos es aquella en que la

cadena de tomos de carbono adoptn un arreglo planar de zigzag con los grupos 01-I de
manera antipara lela que hace que la molcula se encuentre en su estado mnimo de energa
(Fig. 2.6). De acuerdo con esto, las piranosas adoptan la forma de silla en la que los OH
son axiales cuando t...>stn perpendiculares al plano de tomos de carbono o ecuatoriales
cuando se localnm paralelamente a dicho plano; esto se ha demostrado con anlisis de
difraccin de rayo) X. resonancia magntica nuclear, c:..-spcctroscopia. cte. Exceptuando la
a-o~arabinosa, que tiene estructura [Link] mayor parte de los monosHcridos estn como
C l. puesto que en sta hay ms OH ecuatoriales y consecuentemente menos impedimentos
(Fig. 2. 7).
2.4 AMINOAZCARES

Estos compuestos son el resultado de la sustitucin de un OH, normalmente el de C-2, por

un grupo amino, como ocurre con la o-glucosa mina y Ja_Jl:gnhKtQ).Hminrr; la primera se

SJ

AlttiJwa::carcs

o-glucitol

la)

eje de simetra

:
1
1
1

nave

enlaces axiales

silla

enlaces ecuatoriales

lbl

lcl

OH

HO
H

OH
lC inestable

C1 estable

ldl
Figura 2.6 Estructuras conformacionales de los monosac<iridos: (a) conformacin planar en zfgzag de tos atamos de carbono del glucitol; {b) estructuras de nave y silla: (c) posicin axial y
ecuatorial de los hidroxilos. y (d) formas conforfnacionales de silla de la a-o-glucopiranosa.

54

Hidratos de carbono

OH

aoarabinopiranosa

PDg alocloplranosa

(1C)

(C1)

HO~
KO
OK
OH

,lHrmanopiranosa

{J-o--xilopiranosa
(C1)

(C1)

:'!
Figura 2.7 Estructuras conlormacionales estables de algunos monosacridos.

encuentra en las mucoprotenas y en los mucopolisacridos constituyentes de las clula..:;

de varios. insectos y crustceos. micn1ras que la segunda es parte integral del sulfato de
condroitina. Un gmpo irnportanlc de los aminoazcarcs es el del cido silico y sus
derivados, que adcms pueden contener una molcula de cido pirvico o de cido lctico:
los ms representativos son el cido N-acctilncuramnico y el cido N~ncctilmunimico.
que forman parte de una glucoprotcna de la leche. la cascina K.:.. a In cual se unen mediante
un cnlqce ster.

HC=O

HCHH2

HOCH

HCOH

1
HCOH
1

CHzOH
o-glucosamina

HC=O

HC=O
1

HCHHt

HOCH

HO~H
HCOH

CHzOH
o-galaclosamina

COOH HC-HH-C-CH:!

HC-0-CH

CH:!

n
~

HCOH

1
HfOH
CHzOH
a.c. N-acetlmurmico

2.5 DESOXIAZlJCARES
Estos derivados se producen cuando los azcares pierden un tomo de oxgeno de un OH
que c.s indicado en la nomen~latura por el nmero que antecede al prcfjo desoxi. Los ms
imponantcs son el 2~dcsoxi-D-ribosa (componente de los cidos dcsoxirribonuclcicos). el
6~dcsoxi-L-manopiranosa (comnmente llamado L-ramnosa) y c16-dcsoxi-L-galactofuranosa ( L-fucosa ).

A::.[Link] o polio/es
HC=O
1

CHz

HCOH

HCOH
1

CHzOH

55
HC=O

HC=O

1
1

1
HCOH
1

HOCH

HCOK

HCOH

HOCH

HCOH

1
1

HOCH

HOCH

CH 3
2-desoxi-o-ribosa

CH 3

L-ramnosa

vfucosa

2.6 AZCARES-ALCOHOLES O POUOLES

Estos compuestos se forman cuando los grupos aldehdo o cetona de los azcares se
reducen y se produce el correspondiente hidroxilo. El poliol ms conocido es el glicerol o
glicerina, que es parte constitutiva de las gmsas y Jos aceites; por tener tres tomos de
carbono se le clasifica como trio l. Entre los pentitoles ms comunes est el rbitol, que es el
azcar de la riboflavina, y el xilitol.
Algunos hexitolcs, como el sorbitol (D-glucitol) y el manitol, se han identificado en
peras, manzanas, duraznos y otras frutas .
Tanto el sorbilol como el xilitol se sintetizan industrialmente a partir de sus correspondientes monosacridos mediante una reduccin cataltica en presencia de nquel; estos
polio les se usan mucho en la elaboracin de alimentos, tema que se discute con ms detalle
en el captulo de aditivos.
Existen otros azcares~alcoholes en la naturaleza, como el inositol,cuyoestereoisme~
ro, el rnioinositol, es parte importante en la fitna.

CH,OH

C!-I,OH

HCOH

HCOH

CI-I,OH

HOC!-1

1
HOCH
1

HCOI-I

1
C!-1,01-1
glcerol

galactitol

CH,OH

CH,OH

HCOH
1

HOCH
1

HOCH

1
HOCH
1

HCOH

HCOH

1
!-1 COI-I

HCOH

CH,OH
sorbitot

CH,OH
1

HCOH
1

HOCH
1

I-ICOH
1

CH,Ol-1

1
CH,OH
manltol

xilitol

2.7 GLUCSIDOS
Estos compuestos se sintetizan cuando un azcar se une, mediante su carbono anornrico
reductor, a un grupo alcohol propio o de otro compuesto que puede o no ser un azcar.
Cuando el OH pertenece a un monosacrido se producen oligosacridos, que por estar
enlazados por un tomo de oxgeno reciben d nombre genrico de O~glucsidos; a esta

56

flidraros de carbono

uni"" se le llama enlace glucosdico. En ocasiones. el nldchdo o la cctona reaccionan con

un hidroxilo de la propia molcula para formar azcares anhidros. como la 3.6-anhidroD-galactosa. que se encuentra en las carragaeninas.

azcar

HOR---

azcar - - - -

glucsido

3. 6anhi dro~ogalactosa

Entre todos los miembros de este grupo de compuestos. los O-glucsidos son los ms
abundantes puesto que en esta categora se incluyen los oligosaciidos y los [Link]:
debido a su gran importancia se estudian por separado en otras secciones de este captulo.
Adcms de las anteriores, existen otras muchas sustancias que son el resultado del
enlace de un azcar reductor con una molcula que no tiene carcter de hidrato de
carbqno y que recibe el nombre genrico de aglucona. El azcar y la aglucona tienen la
capacidad de enlazarse mediante ::\tomos. de oxgeno. de nitrgeno o de azufre, y segn esto
se designan O-glucsidos. N-glucsidos o S-glucsidos. respectivamente. Con relacin a
los oligosacridos y los polisacridos, aunque los dems glucsidos slo representan una
fraccin muy pequea. en baja concentracin desempean un papel muy importante:
muchos de ellos son pigmentos, algunos confieren las caractersticas de sabor a distintos
alimentos: otros son txicos~ varios tienen funciones biolgicas hormonales. etc. Generalmente la aglucona es la responsa bit: de estas propiedades, mientras que el azcar sirve para
la estabilizacin y la solubilizacin del glucsido.
Al igual que sucede con los oligo y polisacridos. la unin que existe en estos
compuestos se ve afCctada por el carcter qumico de la aglucona. por el tipo de enlace
(oxgeno, nitrgeno o azufre), por la clase de hidrato de carbono que contenga. cte.; en
general, son ms sensibles a los cidos que a los lcalis y son hidrolizados por enzimas que
reciben el nombre genrico de glucosidasas, entre las que se incluyen las ami\asas. bs
pcctirwsas, las tioglucosidasas. etctera.
Los S-glucsidos, tambin llamados glucosinolatos o tioglucsidos, tienen el azcar
(en muchos casos glucosa) enlazado a la aglucona mediante el tomo de azufre; de stos se
conocen aproximadamente 70, pero slo unos pocos ejercen c!Ccws importantes en los
alimentos: algunos son los responsables del aroma y el olor de ciertos productos vegetales. mientras que otros actan como promotores del bocio: a estos ltimos se les
llama bociogenticos. Se han identilicndo en diferentes plantas de ln t~1milia de las
crucferas siendo el gnero !Jrassica el mS representativo y que incluye a la col. el brcoli.
la mostaza. el nabo. la rutabaga,la berza. el nbano y o1ros. 1 ~ 17

57

(ilzlcsidos

OH

s1mgrma

sina!binn

La sinalbina, la mirosina y la sinigrina son los S-glucsidos rms estudiados. y cada uno
se encuentra asociado a una tioglucosidasa (tioglucsido glucollidrolasa. EC [Link] ), que
tambin recibe los nombres populares de sinalbinasa, mirosinasa y sinigrinasa. Cuando el
tejido sufre un daiio mcc{lico que lo rompe (cortar, rnorder, golpear, ere.). la enzima se
pone en contacto con el sustrato y libera molculas de glucosa. de bisulfato y de la
correspondiente aglucona: posteriormente. esta ltima sufre un acomodo intramolccular
y genera isotiocianatos. nitrilos, methioisotiocianatos. meliltionitrilos y tiocianatos.
todos de bajo peso molecular. que son los responsables del aroma y el olor tpicos de estos
productos (Fig. 2.R). En el caso de la mostaza, la sinigrina genera isotiocianato de ali!o.
tambin llamado "aceite de mostaza". que causa la pungencia caracterstica de esta
semilla. En los ltimos aos se ha asociado el cncer que desarrollan las ratas de
laboratorio con el consumo de isotiocianato de aliJo.
1 CH 2 -CH=CH 2

glucosa-s-e

\~\

N-s-o11

enzima

-s-e

CH 2 -CH=CH 2

"'

+ glucosa

11

N-s-o\1

CH 2 =CH-CH 2 -C""N +S

CH 2 =CH-CH 2 -N=C=S

nitrilo de alilo

isotiocianato de alilo

Figura 2.8 Formacin de compuestos aromticos a partir de !os g!ucosinolatos de las crucileras.

Existen otros .)'-glucsidos (llamados progoitrinas) que tambin se encuentran en las

crucferas: thmcn la propiedad de contener una aglncona que genera compuestos (goitrinas) que evitan la lijacin del yodo en la glndula tiroides, causando el crecimiemo de la
misma e llipcrtiroidismo en los animales de laboratorio. En la figura 2.9 se observa la
generacin de un isotiocianato que al ciclizarsc produce el compuesto hociogcntico. Los
calentamientos llevan a cnbo la inactivacin de la enzima correspondiente. pero no
destruyen d glucsido; sin embargo. esto no necesariamente indica que se ha eliminado el
efecto daino de las semillas. puesto que los microorganismos del tracto intestinal son
hidro lticos y producen las goitrinas respectivas.
Otro grupo de glucsido!-> muy importante es el de los cinnogenticos: es [Link]
cuya hidrlisis genera cido cianhdrico, y que consumidos en concentraciones elevadas
pueden ser muy peligrosos: los ms conocidos son la durrna del sorgo, la amigdalina de las
almendras amargas y la linamarina de la tapioca. entre muchos otros (cuadro 2.4). Se sabe
que existen ms de mil plantas que los contienen, pero en una concentracin ba,ia que las
hace no txicas. En el cuadro 2.5 se muestran algunos alimentos conocidos que presentan
esta clas de compuestos y la cantidad de HCN que llegan a sintetizar.

1/idra/os de carbono

5H
S-C 6 H 11 0
1
CH 2 = CH- CHOH-CH2 - C

' N- OS020K

agente probocigeno

liog!ucosidasa

CH2 = CH- CI10H-CHz-NCS

C 6 H1 ~

6 + KHS04

2-hidroxi-3-buteni!isotiocianato

l
2tiona5vinlloxazolidina

agente bocigeno

Figura

2.9~eacciones [Link] conducentes a !a produccin de sustancias bocigenas.

Mediante un mecanismo semejante al descrito para los .~~glucsidos. las enzimas

f3-gltlcosi9asas cxtracclularcs acta;l sobre los compuestos cianogcnticos despus de que
se rompe la pared celular y se pone en contacto la enzima con el sustmto intracelular. Es
decir, la reaccin se efecta cuando el tejido ha sufrido un dao mccnico que lo altera y
que permite el paso de la enzima hacia el glucsido. Por ejemplo, en el caso de la
linamarina. la jJ-glucosidasa produce la aglucona correspondiente, y sta a su vez se
descompone en HCN y acetona por accin de la enzima oxinitrilasa (Fig. 2.10).

OL,

uo __ ,,~\:_...r"'--__o,
!!O >~

. ___..- -'

""
durrina

amigdalina

Estos compuestos llegan a gcm:rar hasta 300 mg de HCN porcada lOO g de producto
(cuadro 2.5): In dosis letal oral parad humano varia de 0.5 a 3.5 mgdc HCN por kilogramo de
peso. por lo que un individuo de 70 kg de peso podra tener serios problemas de salud al
CUADRO 2.4 G!unhidos chmogcnticos
Produc!o jlnal

Nombre
i\rnig{lalinn

Gentiobiosa

Durrina
Linamarin;1

{J~!)~gluetlpiranos

/1-! >-gluwpiranosa

lknccnm:ctonitrilo
p-hidroximandcl011it rilo
2mcti 1-propanont rilo

1-lCN. bcnzaltlclldo

HCN
HCN, acetona

59

GlttcsitJs
CHzOH

CN

CH)H

1
JJ~glucosidasa ~ 0 OH
o-cCH
1
3
OH
+
CH3
HO
OH
OH

HO

faseolunatina

glucosa

2ciano2propano!

oxinitrilasa

CH3
-.....:;::CO
/
CH
3

-t

HCN

acetona

Figura 2.10 Produccin de HCN a partir de laseolunalina del Phaseolus funatus.

consumir 100 g de ciertos productos. La cantidad de HCN producido vara considerable~

mente aun para una misma [Link] que se cultiva en difcrentt.."S condiciones: por ejemplo.
para Phascolus luna1w se tienen informes desde 312 hasta 17 mg/100 g. 3
Por tener una dicta variada. el hombre consume continuamente estos compuestos en
cantidades bajas; sin embargo. el cianuro ingerido en estas condiciones se elimina por

CUADRO 2.5 Produccin tic I!CN a partir de mrio.1- alimmto.'i

Frijol (/1/wwalw funafto). algunas variedades

frijol ( Plwwoltt.\ lwwllf.t). mayora de vuriedad:.:s
Sorgo. planta cnt:.:ra
Tapinc
Linaw
Chcharo
Judns (1'/uuco/us m/garis)

2HkH2

10-li
250
113
5J
2.J
2.0

conversin a tioci<mato mcdi;;m!c el ion sulfito y la enzima rodnnasa con actividad de

transfcrasa. Los primeros sntomas de la toxicidad se presentan cuando esta capacidad de
desintoxicacin se satura: el ion cianuro acta en la cadena respiratoria en el nivel de la
enzima citocromo oxidasa e inhibe el proceso respiratorio; en un principio causa palpita~
cioncs, dolores de cabeza y de garganta; posteriormente. confusin mental. cianosis,
convulsiones, coma. hasta ..finaln~cnlc. la muerte.
'
Los glucsidos canogcnlicos son solubles en agua y se pueden eliminar por lixiviacin de las semillas que los contienen. Otm forma de reducir el HCN es provocando la
reaccin de su sntesis. ~eguida de un cah::ntamicnto que causa la volatilizacin de este

60

Hidratos dL' carbono

'

compucs1o.1 Cabe indicar que la ,B~glucosidasa es muy tcnnolbil. pero no as el glucsido;

en oc.;tl;ioncs se ha considerado que las intoxicaciones son provocadas al consumir slo el

glucsido. que es hidrolizado por las enzimas del tracto gastrointestinal.

Por otra parte, las saponinas tambin pertenecen al grupo de los glucsidos y se
encuentran en una gran variedad de plantas. muchas de ellas comestibles. La parte de
hidrato de carbono est constituida normalmente por diferentes hcxosas, pcntos~~s y cidos
urnicos; la aglucona o la sapogcnina pueden ser de naturaleza csteroidal con 27 {tomos de
carbono, o de origen tritcrpcnoide de JOC[Gts ms estudiadas han sido las de la soya por
su supuesto efecto txico hemoltico sobre las clulas rojas o critrocitostActualmcnte ya
no se consideran [Link] y se usan en bebidas por .m sabor amargo )~capacidad para
form~1r cypumas.

110

sarsasapoaenina

Entre los N-glucsidos ms importantes se encuentran los nuclctidos que forman

parte de los cidos nuclcicos: algunos de ellos se fabrican actualmente en gran escala
debido a que funcionan como potcnciadorcs del sabor (ver el captulo de aditivos).
En el captulo 7 se revisan los aspectos ms relevantes de las antocianinas. los
llavonoides y las bctalanas. todos ellos pigmentos con estructura de glucsidos.
Existen otros muchos. algunos en concentraciones muy reducidas. por Jo que es diHcil estudiarlos: por ejemplo. el cido glicirrcico, el estcvisido y la osladina se han
aislado de la raz de regaliz. en la hierba del Paraguay y en los rizomas del helecho. y todos
ellos se caracterizan por ser muy dulces.

gl1cirricin<J

(Ji

(i'/ucsidos

La glicirricina o ~leido glicrrico tiene la estructura de s::1poninn. se encuentra en la

raz del regaliz ( G~rcyrrld::a glabra). formada por el tritcrpcno cido glicirrctnico unido al
cido 0-jl~D-glucuronosil-( 1.2)-/3-l~glucurnico: su sal de amonio es un potente edulcomnte hasta lOO veces ms dulce que la sacarosa. Tanto la forma cida como la sal
consumidas en altas concentraciones incrementan la presin sangunea y favorecen la
retencin de agua y de cloruro de sodio.
Por su parte. el cstcvisido es un glucsido integrado por una molcula de esteviol al
cual se le une la soforosa mediante un grupo hidroxilo del carbono nmero 13; se
encuentra en las hojas de la planta S'reria rcbaudiana, originaria del Paraguay; llega a ser
hasta 300 veces ms dulce que la sacarosa.

Finalmente, la osladina es un glucsido formado por la unin de la neohcsperidosa con

la polipodosaponina. a la cual a su vez se le une un residuo de 1.-ramnosa: se cncuemra
hasta en [Link](. de la materia seca de los rizomas del hc!L'cho Po~11wdium J'uf~arc: tiene un
poder edulcorante 300 veces mayor que el dC la sacarosa.

o
CH,OH
0
1

OH OH

HO

o
H~o~

OH OH

os!adina

l/idmtos de carbono

62

'
2.8 O[IGOSACARIDOS

"

Este rirupo de sustancias se considera tradicionalmente como el producto de la condensacin de dos a lO monosacrdos mediante un enlace glucosdico: cuando el nmero de
monmcros es mayor, la molcula resultante se llama polisacrido.
En el rea de los alimentos, los 1mls importantes son los disacridos y algunos tri y
tctrasacridos. Un disacrido se sintetiza por la unin de dos monosacridos, con la
consecuente prdida de una molcula de agua, pero tambin se pueden obtener por la
hdtlisis de los polisacridos:

rnonosacrido
{glucosa)

monosacrido
(glucosa)

dsacrido
(maltosa)

'.!
Durante la formacin de oligosacridos, uno de los azcares elimina su OH anomrico
para poder establecer el enlace glucosidico~ al monmero que lo cede se le agrega el sufijo
"sil'', que va inmediatamente despus de su nombre. Por ejemplo, la lactosa es la
0-/3-D-,galactopiranosiH l.4)~a-D-glucopiranosa. o de otm manera 4-0-/3-D-galactopiranosil-D-glucopiranosa. En caso de que los dos monosacridos estn unidos por medio de
sus respectivos carbonos anomricos, se producen az1karcs no reductores. como In
sacarosa.
En general, los disacridos se han dividido de acuerdo con su poder reductor, y as
tenemos aquellos que son capaces de reducir las soluciones de Fehling, cmno la lactosa, la
celobfosa, la isomaltosa y la maltosa, y Jos que no la reducen, como la sacarosa.
Al igual que sucede con los polisacridos. el organismo humano slo utiliza los
oligosacridos despus de que han sido hidrolizados enzimticamentc en el intestino
delgado y convertidos en sus correspondientes monosacridos; en esta forma se absorben
a travs de la pared intestinal para llegar a los sitios donde linalmcntc son aprovechados.
La hidrlisis qumica de los enlaces glucosdicos de los oligosacridos depende de
factores como el pH, la tempemtura~ la configuracin anomrica y el tamao del anillo
glucosdico: en general, estas uniones son ms lbiles en los cidos q uc en Jos lcalis y las
de configurncin fJ resisten ms que las de configuracin a.

La sacarosa (/3-D-fructofuranosil-a-n-glucopiransido) est integrada por una gluc<)sa

cuyo carbono aldehdico se une al cetnico de la fructosa. estableciendo un enlace glucosdico fJ( 1.2} que impide que este disacarido sea reductor por carecer de grupos aldehdo o
ccwna lbrcs. La fructosa que conth:ne esti1 como furanosa lcnsionada. lo que hace que el
enlace glucosdico sea muy lbil al calor y a los cidos y se pueda hdrolizar fcilmente,
produciendo una mezcla altamente reductora de los correspondientes monnsacridos: de
hecho. entre todos los disacridos. cs!a unin es de las ms scnsiblt!s:0
La sacarosa tiene un grado de solubilidad muy nito (vase el cuadro 2.(l), una gran
capacidad de hidratacin (cuadro 2. 7) y es menos higroscpica que la l'rm.:tosa (Fig. 2.11 ):
todas estas caractersticas luv.:en qw.: se emplee en la elaboracin de diversos alimentos.

63

0/igosacrido.\'

CHOH
L:._o

:OOCH
O

K""" ';

HO

H~'--O
OH

CHOH
OH

proyeccin de Haworth

frmula conformaciona1

Estructuras de !a sacarosa

Comercialmente se obtiene de la caa de azcar y de la remolacha~ abunda en forma

natural en la mayora de las frutas. de las races y de los granos, en concentraciones que
varan de manera considerable segn el grado de madurez de estos productos. Por
ejemplo, los chicha ros (guisantes). antes del ptimo para su cosecha, tienen un porcentaje

CUADRO 2.6 Mxima ,w/ubilidad de di.'ianridos

g/ /00 g agua

"C

o
15

11.9
1(1.9

25

21.6

40

32.4
99.6
157.6

RO
lOO

5JacanJ.\(f

/.acltHa

179.2
197.0
211.4
238.1
362.1
487.2

de sacarosa que representa el 95t;~-;. del total de los azcares (9.5(}(, del peso del [Link]). y
algunos monosacridos como glucosa. fructosa y galactosa en baja cantidad; adcms,
corno la proporcin de sacarosa es mayor que la del almidn, un chcharo inmaduro tiene
un sabor dulce y una textura delicada.

CUt\DRO 2.7 1/idmracidn de afr:uJws a:limrcx (a:mr :!M. 5"C/

Molt.'J IIJJ/mo/ a:cor

0.2

Glucosa

3.7

rvlano-;

3.9 0.4
2.5 ::: 0.4
5.0 0.5

[Link]
l'v1a!tosa
Sac<1rosa

(1.6

:.: 0.7

64

Hidratos tic carbono

'
fruclosa

azcar invertido

sacarosa
glucosa
lactosa

agua

polmeros

absorbida

humedad relativa

FigUra '2.11 Absorcin de agua de algunos azcares con respecto a la humedad relativa.
~

Al-continuar el proct!so n<Jtural de maduracin. la sacarosa se conviettc en almidn

mediante una transformacin bioqumica conocida y que contina aun despus de que el
grano. se cosecha y almacena {Fig. 2. 12}. En el producto maduro. la cantidad del
polisacrido se incrementa de 2 a I61JL aproximadamente, debido a un proceso que es
contrario al del pltano ( Fig. 2.1 ). que hace la tcxt ura ms rgida, y el sabor menos dulce.
El rendimiento mximo por hcctrca se logra cuando la propon..:in de almidn es

mayor. a pesar de que las caractersticas sensoriales ms adecuadas estn en un punto

anterior a ste.
Tambin en otros alimentos se observan cambios como el anterior. pnr ejemplo

sacarosa

almidn

"g
o

"

inmaduro

maduro

Figura 2.12 Conversin de sacarosa en almidn durante la maduracin de chcharos.

Ol(r:[Link]

65

garbanzos. ejotes. habas y maz. En el caso de la papa (patata), la sacarosa (y algo de glucosa
y de fructosa) se sintetiza a partir del nlmidn por accin enzimtica amiloltica que se
favorece a temperaturas inferiores a 12 C, y que sucede cuando se almacena en cuartos
fros para inhibir su germinacin: en estas condiciones el tubrculo no es adecuado para
la industrializacin, ya que los azcares intervienen en reacciones de oscurecimiento durante el fredo. o se pierden por lixiviacin en el lavado. El disacrido se
convierte en almidn cuando la papa se almacena a 25 C durante algunos das~ en este
estado ya puede someterse a tratamientos trmicos sin que se presenten problcmas. 19
Desde hace tiempo se conoce la relacin directa que existe entre eL consumo de
azcares. principalmente sacarosa, y la caries dental~ esta enfermedad es el resultado del
crecimiento de bacterias tales como Streptococcus mutans y s: sanguis que utilizan el
disacrido y lo transforman en los cidos pirvico, actico y lctico, agentes que disuelven
el esmalte de los dientes. Estos microorganismos sintetizan, adems, dextranas (polmeros
de glucosa) que les sirven de soporte, y crean un microambiente adecuado para su desarrollo.
Por otra parte, la sacarosa es un azcar que se utiliza fcilmente en el intestino y se
convierte en sus correspondientes monosacridos; Ja glucosa se absorbe rpidamente e
incrementa de manem violenta su concentracin en la sangre. lo cual puede provocar
problemas en el sistema hormonal que la regula.
2.8.1.l. Azcar invertido
Se conoce con este nombre a la mezcla de azcares producida cuando la sacarosa se
hidroliza, qumica o enzimticamente. El nombre de inversin se refiere nl cambio del
poder rotatorio que se observa durnntc dicha hidrlisis: la sacarosa c.<i dextrorrotatoria
(+66), pero al transform;use en glucosa (+52) y en fructosa (-92),1a mezcla resultante
desarrolla un poder levorrotatorio (-20) por la fuerte inJluencia de la fructosa. Es
precis<.~mente a este giro de +66 a -20 a Jo que se llama inversin.
El azcar invertido se produce en la miel de abeja en fonna natural. razn por la cual es
tan dulce: igualmente en los jugos de frutas con pH cido y que sufren algn tratamiento
trmico se percibe un ligero aumento de la dulzura debido a la hidrlisis de la sacarosa.
Comercialmente es fcil de producir, ya que el enlace glucosdico es nluy lbil debido a
la influencia de la fructosa; en el cuadro 5.2 se observa que la energa de activacin
necesaria para lograr esta transformacin es baja. por lo que se pueden emplear cidos
diluidos o enzimas de las llamadas invertasas. No es recomendable usar cidos fuertes ni
temperaturas elevadas, pues en estas condiciones. por procesos qumicos que secswdinrn
ms adelante. no slo se provoca la hidrlisis del disacrido, sino tambin la deshidrata~
cin de los monosacridos y la formacin de colores y olores indeseables.
Debido a la presencia de la fructosa. el azcar invertido es un poco ms dulce que la
~,acarosa. Si consideramos un valor arbitrario de JOO para el poder edulcorante del
disadrido, el de la fructosa es de 180 y el de la glucosa de 74; consecuentemente. el del
azcar invertido ser el promedio: ( 180 + 74)/2= 127; es decir. es 27% ms dulce que la
sacarosa. Otr<I caracterstica es que no cristaliza. por lo que se emplea en algunos derivados
de la confitera; adems es higroscpico. lo cual puede ser una desventaja en algunos casos
( Fig. 2.1 1). En el comercio se han desarrollado muchos jarabes de sacarosa con distintos
grados de hidrlisis que reciben el nombre genrico de azcar lquido.
2.8.2 MALTOSA

La maltosa (4-0-ll-D-glucopiranosil-a-D-glucopiranosa), integrada por dos molculas de

Hidratos de carbono

66

glucosa, es un azcar reductor que es hidrolzado por la enzima maltasa y por cidos;
presenta el fenmeno de la mutarrotacin pues existe en los ismeros a o /3; se encuentra
comnmente en la cebada y en los hidrolizados de maz y de almidones; de todos los
rnaltosacridos,la maltosa es el menos higroscpico, no es tan dulce como la glucosa pero
tiene una dulzura aceptable, es fermentable, soluble en agua y no cristaliza fcilmente.
Actualmente existen jarabes comerciales altos en contenido de este dis:acrido que se
fabrican cnzimticamcnte a partir de almidn y que tienen aceptacin en In industria
alim~ntaria para la elaboracin de diversos productos.

- .
proyeccin de Haworth

HO

011
frmula conformacional

maltosa

2.8.3 LACTOSA

La lactosa (4*0*tJD~galactopiranosil-D-glucopiranosa) se encuentra exclusivamente en la

leche de los mamferos y es t constituida por una molcula de galactosa y otra de glucosa.
unidas mediante un cnh1ce glucosdico /3( l ,4 ). Debido a que el carbono anomrico de la
glucosa cst::i libre, este disac;:irido presenta las caractersticas de los azcares reductores;
existe en los ismeros a y f3 y, por lo tanto. presenta el fenmeno de mutarrotncin. De los
disacridos de importancia en alimentos. la' lactosa es el menos soluble (vase el cuadro
2.6) y dulce, ya que slo representa 25% del poder edulcorante de la sacarosa.

67

0/igosacridos

Algunos grupos tnicos no la toleran, fundamentalmente porque carecen de la enzima

llamada lactasa, en el jugo intestinal del sistema digestivo.
Por su poder adsorbcntc, la lactosa se utiliza en la industria para retener compuestos
que imparten sabores, aromas y colores y, al igual que la maltosa, se emplea en la
panificacin. pues interacciona fcilmente con protenas y produce pigmentos mediant
las reacciones de Maillard.
/3-D~galactosidasa,

HO
HO

o
CH 2
1

OH

OH

lactosa

Por el importante papel que desempea este azcar en la leche, en el captulo 12 se

revisan ms a fondo sus aspectos fisicos y qumicos ms importantes.
2.8.4. OTROS OLIGOSAC\RIDOS

Existen muchos oligosacridos en la naturaleza, pero en la tecnologa de alimentos slo

nos interesan algunos de ellos. Por ejemplo, la .Jctulos (4-0-a-o-galactopiranosii-D
fructofuranosa) que es un disacrido reductor constituido por la unin de la galactosa y de
la fructosa mediante un enlace glucosidico /3( l ,4 ), y que se produce durante el calentamiento de la lactosa de la leche al cpimcrizarse la glucosa en fructosa; l cclobjosa (4-0-/3-D-glucopiranosil~{J-D~glucopiranosa) que es la unidad repetitiva de la celulosa. y la neoquestosa
(fructosa-glucosa-fructosa) que es un trisacrido que se localiza principalmente en los
granos de los clolcs. Algunos de los oligosacridos se sintetizan, como ocurre durante la
hidrlisis de la lactosa con la t.J-galactosidasa (lactasa), que tambin tiene actividad de
transgalactosidacin; mediante este mecanismo se producen la alolactosa y la 6-0-,13-trgaJactopiranosil-D-ga\actosa. 28

o
11

OH

ce!obiosa

011

lactulosa

Otros hidratos de carbono importantes son los a-galactosacridos rafinosa. cstaquiosa y vcrbascosa (Fig. 2. 13), que se encuentran en las leguminosas (soya, frijoles, garbanzos,
cacahuates, chcharos, alubias, etc.}; tambin se han identificado en algunos cereales, pero
en stos el contenido de rafinosa est siempre en segundo trmino despus de la sacarosa.
Estos hidmtos de carbono se caracterizan por ser productores de gases intestinales en el
hombre; es decir. su consumo causa flatulencia. El tracto intestinal del humano no

68

Hidratos de carbono
HO

o;;:Ho~

CHOH

rafinosa

HO

sintetiZ~Ia a-galactosidasa, enzima que acta sobre estos oligosacrdos, y por lo tanto no
son hidfolzados durante el metabolismo normal de los alimentos; de esta forma llegan al
leon y al colon en donde los microorganismos naturales los descomponen en sus correspondientes monosacridos. los que a su vez son fermentados anaerbicamentc para
generar anhdrido carbnico e hidrgeno y, adems, algo de metano.

O-a-D-gai-{1.6J-0-a-D-gal-(1 6)--a-D-gal-(1 6)-,-a

~n ~~g:::::,~:- a-

D-lw

--------ra!inosa--------1

L.

'--------verbascosa - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - '
gal = ga!actopiranosil: glu "' glucopiranosil; fru "'' tructofuranosa

Figura 2.13 Oligosacridos productores de flatulencia: rafinosa, estaquiosa y verbascosa.

La formacin de gases irrita las paredes intestinales, excita la mucosa y aumenta los
movimientos peristlticos, originando en algunos casos la imperiosa necesidad de evacuar
el intestino; en ocasiones, cuando la natulencia es excesiva, puede incluso provocar
diarreas. El proceso fermentativo de estos azcares no tiene relacin con bacterias
aerbicas, como Escherichia coli; que se encuentran en gran concentracin en el intestino;
parece ser que los verdaderos responsables son el C!ostridiwn petjhngens y otros microor~
ganismos anaerbicos. f"4. 61 M!
En la soya, la concentracin de los a-galactosacridos en general aumenta considerablemente durante la maduracin de la [Link] y disminuye en la germinacin; 1 en el cuadro
2.8 se muestra la proporcin de estos galactosacridos en la harina de soya desgrasada.
Debido a que son hidrosolubles, se pueden eliminar parcialmente de los granos y las
semillas que los contienen mediante un prolongado remojo; este proceso se acelera si se
cuecen en un gran volumen de agua/6 Por otra parte, existen algunos alimentos orientulcs
a base de soya fermentada (tempe y tofu), que se inoculan con hongos Rhizoms. que

69

Reacciones qumicas de los monosacridoJ

consumen los oligosacridos para crecer, lo cual provoca una baja en la concentracin
final del producto.
Existe una relacin entre el hidrgeno intestinal generado en las ratas de laboratorio y
la cantidad de gases que el hombre puede sintetizar con el mismo tipo de dieta; por esa
razn, para medir la flatulencia humana se determina el hidrgeno que producen las
ratas. 87

CUADRO 2.-H !-lidraws de carbono de la harina de Joya desgrasada y descastaril/ada 6-g

Porcmt(~jc

15. 18
8. 10
5
l 2
15
6-8
4. 5
1- 2
Huellas

Total po!isacridos
Polisadridos cidos
Arabinogalactana
Celulosa
Towl o!igosacridos
Sacarosa
Estaquiosa
R<llinosa
Verbascos

Cabe indicar que no slo estos oligosacridos son responsables de la produccin de

gases; se ha encontrado que ciertas pcntosanas hidrolizables en cido tambin ocasionan
flatulencin al igual que los componentes fibrosos de la pared celular de algunas leguminosasY

2.9 REACCIONES QUMICAS DE LOS MONOSACRIDOS

~~os monosacririrlos tienen un grupo aldehdo o una ceronay yarios hidroxilos v consecuentemente los cambios qumicos a los que estn sujetos se relacionan con las transformaciones de estas funciones; se ven afCctados por los cidos, los lcalis, las altas tempcrnturas
y los agentes oxidantes v ~eductorcs, que provocan su isomerizacin, [Link], deshidrataciDn, c1chzacin, oxidacin, reduccin, cte. Entre las reacciones ms relevantes en
que participan se encuentran las gug provocan un oscurccimiento..!LC!Upar:rkamiento, y
que debido a su gran importancia se revisan por separado en la seccin 2.9.5 de este
captulo.

2.9.1 POR [Link]

Los ftlcalis inducen diversas transformaciones en los monosacridos segn la concentracin empleada: en soluciones dbil,~s (0.05N) se produce la isomcrizacin de los azcares,
como ocurre con la glucosa que se tautomeriza y produce un cnol. que por un arreglo de
Lobry De Bruyn y Albcrda Van Eckenstein se convierte en una mezcla de D-fructosa
(32S'-), D-manosa (3%) y D~glucosa (65%). Este cambio que es ms fcil a pH alcalino
puede ocurrir tambin en condiciones {leidas. pero a una velocidad rms baja.
Al
concentracin de lcali {0.5N). adems Qc formarse cnoles en
,. [Link]
~---- --~--

70

Hidratos de carbono

todos lbs carbonos del monosacrido, stos se rompen en los tomos en que se localiza la
dobll: ligadura; por ejemplo, la hidrlisis de un enol entre el C-1 y el C-2 produce una
molcula de formaldehdo y una pentosa; entre el C-2 y el C-3 una tetrosa y aldehdo
gliclico, y entre el C-3 y el C-4, gliceraldehdo y una triosa. Las aldosas que se generan con
este rompimiento pueden a su vez enolizarse y sintetizar nuevos compuestos, entre los
cuales destacan el diacetilo, el aceta!. la acctona y algunos cidos como el lctico, el
propinico y el pirvco.
Cabe indicar que debido a que estos ;polcs son gen~n;ductores (ms que los
propios monosacridos de donde provienen), S}LPJ'~sencilLSUJRrovecha para medir el
poder reductor de los azcares. mediante una reaccin alcalina en la que se usa ef ion
pric~ como egente oxidante. El mtodo ms conocido es el de Fehling, que emplea
sulfato cprico con un amortiguador de pH a base de tartrato de sodio y potasio; al
calentar el hidrato de carbono disuelto en esta solucin se generan enoJes que reducen el
ion cprico a cuproso, producindose el xido correspondiente de color rojo; la secuencia
de estas transformaciones se resume a continuacin:

azcar
eno 1es

+ lcali
+ eu

cnolizacin

enoles reductores

e u r + azcares cidos
e u, o

+"' xido-reduccin
~

Cu+ + H,O

o . . iducin

Cada tipo de monosacrido requiere de una cierta concentracin de reactivo por

molcula; as. la o-glucosa y la D-fructosa interactan con igual nmero de equivalentes.
mientras que la galactosa lo hace con 10% menos. Adems del mtodo de Fehling, existen
otros, como el de Benedict y el de Smogyi, basados en un principio semejante.
En condiciones fuertemente alcalinas. los grupos aldehdo o cetona se oxidan y se
convierten en sus respectivos cidos; por ejemplo. la glucosa se transforma en cido
glucnco.

COOII

'

HCOH
1

HOCH
1

HCOH
1

HCOH

11

HCOH

HOCH

COH

1
~nocH

HCOH

HCOH

'

CH,OH
c. o-g!ucnico

llOCH

HC=O

HCOB

HCOH

CH,Ofl

CH,OII

oglucosa

transeno!

HOCH

HOCH,

C=O

HOCII

11

HOC

1
~HO<H

O=CH

HOCH

HOCH

BCOH

HCOH

HCOH

BCOH

IICOH
1
CB,Oll

HCOH
1
CH,OH

CB,OH
crlructosa

cis-enol

o--manosa

Transformacin de la glucosa; por isomerizacin con bases dbiles hasta manosa; por oxidacin a
cido glucnico.

2.9.2 POH ACIDOS

En general, la somcdzncjn de los azcares en condiciones cidas es muv lenta. comparada con la q"ue se efecta con Jos lcalis; sin embargo. las reacciones de deshidratacin son
m; rpidas y se aceleran considerablemente a altas temperaturas. Los [Link] inorgnicos

Reacciones qumicas de los nw1wsacridos

71

calientes producen molculas cclicas: con las hexosas se genera el hidroximetilfurfural

(Fig. 2. 14), mientras que con las pentosas, se produce el 2-furaldehdo. Para entender este
mecanismo, considrcs la glucosa que, como primer paso, induce el enol correspondiente;
ste, a su vez, da origen a la 3-dcsoxiosulosa, que en este caso se llama 3~desoxi-D-glucosu
losa; a partir de esle compuesto y por accin de una sucesiva eliminacin de molculas de
agua se sintcti111 el hidroximetilfurfural.
H-e~o

H--0

H-C-OH

11

e-o

C-OH

C-OH

11

C-H

HO-C-H

CH,

reacomodo

H-C-OH

H-C-OH

H-C-OH

H-C-OH

H-C-OH

H-C-OH

1
1

CH,OH

CH,OH

CH,OH

3-{jesoxiosulosa

1,2-enol

H-e~o

c~o

HC-CH
li

HOCH,C

\\

CCHO

'o/

CH
ciclizacin

11

CH
hidroximetilfurfural

H-C-OH
1

CH,OH
Figura 2.14 Formacin de los derivados furfurilicos a partir de hexosas,

Es tu degradacin de los azcares se lleva a cabo en las reacciones de oscurecimiento no

enzimtico y contribuye decididamente a la sntesis de las mclanoidinas.
Este mecanismo se emplea industrialmente en la fabricacin de furfural y de sus
derivados a partir de los residuos de la caa de azcar y de la mazorca de maz que
contienen una alta cantidad de pentosanas.
2.9.3 POR ALTAS TEMPERATURAS
fi:as altas temperaturas aceleran considerablemente todos los cambios que le suceden a los
rnonosacridos en condiciones tanto cidas corno alcalinas, pero a pH neutro catalizan las
reacciones de caramelizacin y de oscurecimiento no cnzimtico.J
Ade1ms de estos efectos. el calentamiento de los azcares tambin l~tvorece algunos
mecanismos que implican la polimerizacin y la epimerizadn de los monosacridos; por
ejemplo. c~ando la glucosa se somete a tratamientos intensos se propicia la sntt.-sis de_

72

Hidratos de carbono

'

o1igosacridos tal~s como gcntiobiosa (6-0-{3-o-glucopranosil-glucopiranosa), isornaltosa (6-Q-a~o-glucopiranosil-glucopiranosa), -maltosa, panosa, cclob_iosa y otros ms complejos; en el caso de la lactosa se observa la epimerizacin de la glucosa en fructosa, con lo
cual el disacrido se convierte en lactulosa.
2.9.4 TRAS REACCIONES

Adems de las anteriores, existen reacciones quimicas o e_nzimticas de reduccin y de

oxida,cin en las que interviene el grupo aldehdo de los monosacridos, que se transforma
en su correspondiente alcohol primario o en cido carboxlico, respctivamcntc.
fla reduccin de la glucosa se aprovecha ampliamente para obtener azcares-alcoholes
(poliolcs~quc tienen un gran nmero de aplicaciones en la industria alimentaria; generalmente se sintetizan mediante una hidrogenacin cataltica en presencia de nquel. En el
caso de a reduccin de la fructosa, se genera un carbono asimtrico adicional y. por lo
tanto, dos epmeros en el carbono 2: el sorbitol v el manilQLJ
Algi1oos ;:leidos carboxlicos de los azcares que se encuentran en la naturaleza
integr~!_ld las pectinas, se sintctizrm en forma comercial por mtodos electroqumicos, y
sus salesjt'g. los gluconatos a partir de la glucosa) se emplean en la industria alimentaria;
por cjetplo, l~t accin de la enzima ~~J:!~g~a__g_xiQ<lnJ!~!:l"~'?E'!!l:!J-gtt~-~---~T) _ .Cdo
glucnico para evitar el efecto daino de este monosacri~l huevo.
~----".

---------

'

---

""

2.9.5 REACCIONES DE OSCURECIMIENTO O DE I'ARDEAMIENTO

Durante la fabricacin, el almacenamiento, cte., muchos alimentos desarrollan una

coloracin que en ciertos casos mejora sus propiedades sensoriales, mientras que en otros
las deteriora: la complejidad qumica de los alimentos hn,.ce que se propicien diversas
transformaciones que son las que provocan estos cambiosJEi1 algunos casos !os pigmentos
naturales (l'g. mioglobina. clorofila. antocianinas, cte.) se pierden, y en otros la oxidacin
de las grasas y las interacciones de taninos con el hierro generan compue.':itos coloreados
que no estn presentes en el producto originai;..J.
CUADRO 2.9 A.1pccto.\' generales dl' las rcacchmc.\ de oscuncimi('ll/O

:\lcmnIIW
Carame!i:~acin

Maillard
Oxidacin
<kido <tscrbico
Polifcnol oxidasa

0:

1/('C('J(ff'fO

(lmpos amino
[Link].\

A;carn

Tcmp.
clcrada

pf f dp!IIW

f'('(//fCf(J/'('.1'

alcalino/cido
\calino
ligeramente
cido
liger.-mcnte
:icido

s
s

no
no

no

si

si

no

si

no

no

si

no

no

no
no

Sin embargo, existe otro grupo de mecanismos muy importantes, llamado de oscurecimiento, cncafccirniento o cmpardeamicnto, que sintetizan compuestos de colores que van
desde un ligero amarillo hasta el caf oscuro; en trminos generales y parn agruparlos.
stos se han clasificado como reacciones cnzimlicas y no cnzimticas (vase el cuadro
2.9). En los primeros slo se incluye la reaccin catalizada por la polifcnol oxidasa que se
estudia en Cl captulo correspondiente a enzimas: y en las segundas se incluye la caramcli-

Reacciones qumicas de los monosacridos

73

zacin, la reaccin de Maillard y la degradacin del flcido ascrbico; esta ltima se revisa
en el captulo de vitaminas. Cabe indicar que la efectuada cnzirnluicamcnte y la del cido
ascrbico son las nicas transformaciones que tienen naturaleza oxidativa. por lo que la
presencia del oxgeno es necesaria para que se,lleven a cabo.
En este captulo slo se estt!Q_iarn loj_ mecanismos de Of;[Link]..a_ciJ..[Link]
~I~l~tes reductores: ~a caramclizacin y la reaccin de Maillard]
Debido a la gran complejidad de ambas reacciones. todava quedan muchos aspectos
que no se conocen bien y que requieren de ms investigacin. El comportamiento de los
azcares vara considerablemente con el pH,la temperatura, la presencia de otras sustancias. etc . por lo que pueden seguir diversas rutas qumicas dependiendo de la composicin
del alimento. Para entender m~jor estos cambios. en muchos casos se emplean sistemas
modelo de laboratorio con un estricto control sobre los parmetros que ms innuyen; en
estas circunstancias resulta muy dincil comprender todo lo que ocurre en el matraz, y ms
an extrapolar esta informacin a un alimento que contiene un gran nmero de sustancias
desconocidas y capaces de reaccionar. Hay que recordar que el pH, la concentracin, la
actividad acuosa, etc., pueden ser incluso diferentes dentro del propio producto, y por lo
tanto el panorama del mecanismo se vuelve mlls complejo.
Estos cambios son de fundamental importancia, ya que no slo se genera un color
ligero amarillo (como la costra de algunos productos de la panificacin), o caf oscuro (los
caramelos usados para colorear bebidas), sino que tambin se sintetiza una gama muy
amplia de sustancias que contribuyen al sabor y al aroma, adems de que se altera la
calidad nutritiva y la apariencia del alimento. Estos cambios no son siempre dainos~ en
muchos casos. como en los del caf. el cacao y el pan. son deseables debido c:i que provocan
el pardeamicnto y el aroma requeridos.
[Link] Caramclizacin
Esta reaccin de oscurecimiento, tambin ll<~~mda J2irlisis,os_urre cw1ndo los azcares~
salicnwn nnr cpcjrn-1 de su punto de fusin:l!ie efecta tanto a pf-1 ftcidos corno alcalinos y
se acelera con la adicin de cidos carboxlicos y de algunas s;.IIeilsc presenta en los
alimentos que son tratados trmicamente de manera dn:stica. tales como la leche canden~
sada y azucarada, los derivados de la panincacin, las frituras. y los dulces a base de leche,
como cajeta, natillas, etctera.
Los mecanismos que suceden son muy complejos y no se conocen en su totalidad.
aunque incluyen algunos ya descritos en secciones anteriores; es decir, se llevan a cabo
transformaciones por isomerizacin y deshidratacin de los hidratos de carbono.
Como se indic ms arriba, la deshidratacin genera furfural y sus derivados insaturados que se polimcrizan consigo mismos o con otras sustancias semejantes para formar las
macromolculas de pigmentos llamadas mclanoidinas. Durante esta transformacin tambin se sintetiza una serie de compuestos que incluyen furanos, furanonas, lactonas,
pironas, aldehdos, cctonas. :.cidos, steres y piraznas. de bajo peso molecular, muy
olorosas, as como otras con dobles ligaduras conjugadas que igualmente absorben la

energa radiante y que por lo tanto producen colores. Por ejemplo, se conoce que la
2,5-dimetilpirazina y la trimctilpirazina se generan por e..'itc mecanismo y contribuyen al
aroma tpico de las frituras de papas y cacahuatcs; de manera semejante, el maltol, el
isomaltol y el etil-maltol, que se forman en la elaboracin del pan, so11 parte fundamental
de su aroma.
La caramdizacin de la sacarosa. se ha estudiado con ms detalle y se ha comprobado
que al calentarse a ms de l60C se provoca simultne;:unentc la hidrlisis. la dcshidrala~

74

Hidratos de carbono

CH,

QC
OH
o
1

elil-maltol

maltol

NYCH,

~"')

H,c-(XcH,cH,

H,c__.AN

CH,
2.6-di metilpirazina

2-etil 5{6)-dimeti!pirazina

2.3.5\rimetilpirazlna

cin y la:qlimerizacin de los productos resultantt'S; se sintetiza la isosacarosana de sabor

amargo, cuya frmula condensada equivale a la del disacrido menos una molcula de
agua~ al incrementar la temperatura se acelera la deshidratacin y se produce la caramclana (C24 HJ 6 0 1,s), que corresponde a dos sacarosas eliminadas de 4 H 20. Posteriormente se
sintetiza el caramclcno, C 3r,H 50 15 , sustancia oscura y amarga, que representa tres residuos
del azcr menos ocho molculas de agua. Un calentamiento excesivo da origen a la
caramelina o humina de peso molecular muy alto {C 1 z 5 H 18 ~0 8 o)Y sabordesagmdablc. Cada
una de estns sustancias se presenta en forma de partculas coloidak>s cuyo dimetro vara
de 0.46 a 4.33 nm.

isosacarosana

lgualmentc, cuando la lactosa se somete a temperaturas elevadas en un sistema modelo

empiczn por perder el agua de hidratacin para despus entrar en diversas rutas de
ciclizncin. rcpolmcrizacin~ ele.~ el resultado es una mezcla de azcares anhidros,
oligosacrido.<>. sustancias coloridas y un gran nmero de compuestos de bajo peso
molecular que imparten olores caractcrsticos: ' ~ a medida que las tcnicas analticas de
laboratorio se mejoran. se descubren cada da nuevas sustancim; producidas por esta
rcaccin. 8:S
Comercialmente, la caramelizacin se lleva a cabo de manera controlada para la
fabricacin de caramelos, lquidos o slidos, que se utilizan como colorante para refrescos
de cola, postres, productos de la confitera, etc.; se elaboran calentando soluciones
concentradas de glucosa o de sacarosa en pr(.-sencia de cidos y sales de amonio; su
composicin qumica es muy compleja y se presentan como partculas coloidales con un
tamao y punto isoelctrico caractersticos.
11 1

Reacciones qumicas de los monosacridos

75

[Link] Reaccin de Maillard

Con este nombre se designa un grupo muy complejo de transformaciones que traen
consigo la produccin de melanoidinas coloreadas que vail desde amarillo claro hasta caf
oscuro, o 1cluso negro; para que se lleven a cabo~~~q~e de un azcar r~luelOL(cctosa
o aldosa) y un grupo amino librc_provcnicnte de un amino~cido o de una protena. Estas
reacciones las observ por vez primera el qumico francs Maillard. en 1913, pero no fue
sino hasta 1953 cuando se aclar su mecanismo general. 12 "'~
El caracterstico y deseado color de la costra de Jos alimentos horneados se debe a esta
reaccin, al igual que el de los diversos postres a base de leche: sin embargo, es indeseable
en otros productos, como en las leches evaporadas y azucaradas y en algunos jugos
concentrados.
Aunque esta reaccin se puede efectuar en diferentes condiciones, 2 es t principalmente
inOucnciada por los siguientes parmetros:
a) A pH alcalino se incrementa la velocidad y alcanza un mximo a pH 10;6 sin
embargo. hay que recordar que existen muy pocos alimentos en forma natural con pH > 7
(como el huevo). Por Jo contrario, el mecanismo se inhibe en condiciones muy {ciclas que
normalmente no se encuentran en los alimentos.
b) Las temperaturas elevadas tambin !u aceleran, pero debido a que su energa de
activacin es baja, tambin se observa hasta en condiciones de refrigeracin. En trminos
generales, la Ea es del orden de 16 a JO kcal/mol, y el valor de su coeficiente de
temperatura. Qw (en el intervalo de O <1 7(FC). es de 2 a 3: es decir. por cada 10 oc de
aumento, la velocidad se incrementa de dos a tres veces. En el caso del encarecimiento del
jugo de manzana de 65 a 75 Brix, la Ea es de 16.4 a 19.3 kcal/mol.81 mientras que para la
pera es de 21.9 kcal/mol. 9 En sistemas moddo de casena-glucosa se sigue una relacin
lineal entre la temperatura y la velocidad de reaccin en un intervalo de O a 90C. de
acuerdo con la ecuacin de Arrhcnius. Igualmente. este mecanismo se ajusta a un modelo
de primer orden aparente en el jugo de manzana, dependiente de la temperatura. la
composicin y los slidos so\ubles. 32
l) Otro 1:1ctor importante C.':i la actividad acuosa por lo que los alimentos de humedad
intermedia son los ms propensos: en la !igura l.i se observa que los valores de a, de 0.6a
0.9 son los que ms la favorecen: una actividad acuosa menor no permite la movilidad de
los reactantcs y se inhibe el mecanismo, y una Inayor produce el mismo efecto ya que el
agua, por ser el producto de la propia reaccin. ejerce una accin inhibidora. de acuerdo
con la Ley de accin de masas. ya que diluye los reactantcsY-~-~
d) El tipo de aminocido es decisivo, puesto que stos sern ms reactivos en la medida
en que se incremente el tamao de la cadena y tengan ms de un grupo amino. Por esta
razn, la lisina. con su amino en posicin fes el ms activo; tambin pueden intervenir
otros. como la arginina. la histidlna y el triptofano. Se sabe que en los sistemas modelo de
glucosa-aminocido, la velocidad se incrementa con los aminocidos cuyo grupo a mino
cst ms alejado del carboxilo. 1::1 aspartamo es un dipptido y tambin cst< sujeto a estos
cambios: con la glucosa presenta una energa de activacin de 22 kcal/mol y un valor de
Q 10 de 2.4>u
e) Los azcnn.."S reductores que ms favorecen la reaccin de rvtaillard son en primer
trmino las pcntosas v. en un segundo trmino, las hcxosas: asimismo, las aldosas actan
ms fcilmente que las cctosas, y los monosacridos son ms efectivos que los disacridos.
Con base en esto, y en trminos generales, la xilosa es el azcar ms activo. seguido de la
galactosa, la glucosa. la fructosa. la lactosa y la maltosa: por su parte, la sncarosa, por no
tener poder reductor, no interviene a menos que se hidrolice previamente, lo cual es muy

Hidratos de carbono

76
j

sencillo. :!Este ordenamiento no es estricto, ya que en sistemas especificas, como el fredo de

papa9tla fructosa es ms activa que la glucosa/0 y en otros esta situacin se invicrtc. 70 Los
cidos nuclcicos tambin intervienen porque contienen ribosa que es altamente reactiva.
En los sistemas modelo de casena se ha demostrado que esta transformacin se lleva a
cabo a diferentes velocidades de acuerdo con el azcar que se emplea .

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(3) :.~.!1~ l<':llpcratuu

Figura 2.15 Reacciones de oscurecimiento de Malllard.J<

j) Los metales como el cobre y el hierro tienen un efecto catalizador sobre la formacin de las melanoidinas. lo que indica el carcter de oxidacin-reduccin de la ltima
etapa de este mecanismo. El oxgeno y las radiaciones electromagnticas actan de manera
semejante. La ausencia de estos agentes (met<tlcs, luz y oxgeno) no previene el inicio de la
reaccin ya que slo .tvorcccn la polimerizacin final.

Reacciones qumicas de /os nw1wsacrdo."i

77

La reaccin de !vlaillard se lleva a cabo de manera muy compleja mediante un: gran
nmero de mecanismos que incluyen la posible produccin de radicales libres;93 en la
figuw 2.15 se muestra el diagrama caracterstico de este proceso, de acuerdo con los
primeros trabajos de Hodgc, que resume las posiblt.'S rutas que siguen los reactantcs. Con
base en esto, se ha dividido en cuatro principales etapas: condensacin del azcar reductor
con el grupo amino; transposicin de los productos de condensacin; reaccin de los
productos de la transposicin, y polimerizacin y formacin de sustancias coloreadas.
Condemacin del azcar reductor con el gmpo amno. Este inicio consiste en que el
carbonilo libre de un azcar reductor se condensa con cJ grupo amino libre de un
aminocido o de una protena. Es preciso recordar que los grupos amino que intervienen
en un enlace pcptdico no estn libres y por tanto no actllan en este mecanismo.
El azcar debe tener una estructura abierta para que su carbonita sea atacado
nucleofilicamente por el par de electrones del nitrgeno del grupo amino, y formar as la
base de Schilf correspondiente:

CHO

HC=N-R

HCOH

HCOH

HOCH

HOCH

R-NI-1,

HCOH

HCOH

+ H,O

HCOH

HCOH

CH,OI-1
glucosa

CH,OH
aminocido

base de Schilt

A su vez, la base de Schiff se cicla y genera una glucosilamina que puede ser, segn
intervenga una aldosa o una celosa, alsosamina o cetosamina. respectivamente. Por
ejemplo. si sta proviene de la glucosa y la glicina, el comput.-:;to resultante se llamara
glucosil-glicina:
HNCH,COOJ-1

He-

HC-

H?OH

H?OII

HOCH

~~t:J

HC
1

CH,OH
glucosilamina

HOCH

H?:JH

CH,O!I

HC
1

CH,OH
glucosil~gllcina

NHCH,COOH

78

!Jidraws de carbono

' a qu'e existen ms aldosas que cctosas, generalmente se producen glucosilamiDebido

nas; ~~n embargo, la fructosa, aunque con mayor dificultad. tambin puede condensarse y
formar la fructosilamina correspondiente:

HOCH,

NHR

o bien

fructosilamina

OH

Hasta este momento no hay produccin de sustancins coloreadas ni de compuestos

[Link] que absorban radiaciones, por lo que no se puede mcdircspcctroscpicamentc
la intensidad de la reaccin. En sistemas modelo se ha observado que el pH se reduce por el

bloqueo del grupo amino por parte del azcar.

Tramposicin de los producws de condensacin Tanto las aldosaminas como las
cetosaminas hasta ahora producidas, son inestables y estn sujetas a diversos cambios
qumicos; las primeras se isomerizan a cctosas por el mecanismo de Amadori, mientras
que las segundas se transforman en aldosas por la transposicin de Hcyns. Por ejemplo, la
glucosilamna cambia a una fructosamina o 1-amino-1-desoxi fructosa~ mientras que las
cctosilaminas a 2-amino-2-desoxialdosa. Las dos isomcrizaciones son reversibles y hasta
aqu no se sintetizan todava sustancias coloreadas. En la figura 2.16 se muestran estas dos
transposiciones.

La transposicin de Amadori ha sido aceptada desde que Hodge la propuso en 1953;

sin embargo, en los ltimos aos se ha sugerido un nuevo mecanismo que implica la
fragmentacin de los azlican:s y la produccin de radicales libres. previamente a dicha
transposicin. 5s Con base en esto. se ha visto que. en un sistema modelo de casena-glucosa. los antioxidantes que se usan para los lipidos, tales como a~tocoiCwl. butilhidroxianisol, butilhidroxitolueno y galato de [Link] el oscurecimiento por la reaccin de
Maillard y la p~rdida de lisina.'~ 4
Reaccin de los productos de la tramposidu. De acuerdo con el [Link] actividad acuosa
y la temperatura, los compuestos formados pueden sufrir modificaciones muy profundas.
En esta fase aparecen algunos olores, se incrementa el poder reductor, se observan ligeras
tonalidudes amarillas y aumenta la absorcin de las radiaciones ultravioleta.
Las principales reacciones que suceden son de deshidratacin de los azcares por
isomcriz1cin enlica, con lo cual se sintetiza furfural y sus derivados, as como reductonas y dehidrorreductonas, ambas con un alto poder reductor; tambin se producen
compuestos como el maltol, el etihnaltol y el acctil~furano, que son los que producen el

aroma del pan.

Adems de la deshidratacin. se presentan igualmente mecanismos de fragmentacin

Reacciones qumicas de los [Link]

79

de los azcares enlicos, con lo cual se Hlvorccc la sntesis de un gran nmero de

compuestos de peso molecular bajo, como aldehdos, cetonas, flcidos y alcohole;; de dos a
cuatro tomos de carbono. Entre stos se encuentra el gliccraldchdo, el piruvaldchdo. el
acelol, la acctona y el diacetilo. todos con un olor caracterstico.

CH 3

CHO
1

CH 3

HCOH

HOCH

HCOH

HOCH

HCOH
1

CH 20H

HOOC-CH-NH-1H ~

HCOH

HOOC-CH-NH-CH 2
1

HOC~
HOiH

Hio:J
HC
1

glucosilalanina

HiOH

CH2_j

CH,OH
glucosa

HCOH

1~desoxi~alaninfructosa

de Amadori

CH3 -CH-COOH
1

NH 2

HCOH

CH,OH

CH,

HC-NH-CH-COOH

HC~O

HOCH

HOCH

HCOH

H?OH

CH,OH

CH,OH
fructosa

HC-------------J.

HCOH

fructosila!anina

2~deso

xi- 2~a1 an i no~ o- glucosa

de Heyns
Figura 2.16 Transposiciones de Amadori y de Heyns.

La mayora de las sustancias formadas son insaturadas y muy reactivas. por lo que a su
vez siguen diversas rutas qumicas que dependen de las condiciones de acidez, temperatura, etc. que prevalezcan.
A manera de ejemplo, en la figura 2.17 se observan dos mecanismos de transformacin
que puede seguir una cetosarnina; mediante deshidrataciones, isomcrizaciones y desami~
naciones se generan otros compuestos insaturados tambin inestables, como las osulonas

CH 2

CH2

11

11

COH
1

RNH
1

CH 2
1
.
c~o

HTOH

CH

-RNH 2

1
c~o

HCOH
1

CH 2 0H

cetosamina

1
c~o

c;l

- H,o
11
---.... CH

11

CH

THO/
COH

11

11

HCOH
1

HCOH

-RNH 2
~

HCOH

HCOH
1

CH 20H

bH,OH

HCOH
1

HbOH~
1

CH 20H

CH

OH
2

CJ:OCH,
isoma!tol

~:___j
e

COOH
1

+ 2H 20

CH,
1

CH2

+ HCOOH

1
c~o

CH 10H
furfural

CH 3
[Link]

c. frmico

CHO
1
c~o

CH 2
1

HCOH
1

HCOH
1,2-enediol

CH:~

CH

RNH

- 2H 0

~O~OCH,
CHO

CH

COH

malta\

CHO

- H20

00

CH 3

CH 20H

2,3 enediol

OH
HOII,OH

HCOH

H
1 boH\
CH 10H

HCOH
HCOH

.He>' 11

HCOH
HCOH

HCOH
1
CH 2 0H

::_/';'O(~

COH

COH

ydH
il_oA ,,
o

RNH

CH2 0H

3desoxihexosona
Figura 2.17 Sintesis de diversos compuestos a partir de una cetosamina.

:::::
"'"

""
:f

"'
"'~
~

"'~"

Reacciones qumicas de los monosacridos,

81

(3,4-didesoxi-3-cnohcxosona) y las dcsoxiosulosas (3-dcsoxihcxosona): stos tambin

reaccionan con aminocidos por medio de la llamada degradacin de Streckcr y producen
un aldehdo con un tomo de carbono menos que el aminocido, C0 2 y nuevas sustancias
carbonlicas. Si la 3-desoxihexosona actuara sobre la glicina se tendra:
HC~O

H,CNH,

C=O

C=O

CH,

NH,-CH--COOH - - - - -

CH,

HCHO

+ H,O

HCOH

HCOH

HCOH

HCOH
1

CH,OH
3-desoxihexosona

CH,OH
glicina

El formaldehdo puede a su vez condensarse con grupos amino para as iniciar la

reaccin de Maillard. La produccin de C0 2 se ha empleado para cuantificar el grado de
avance de estas transformaciones. El mecanismo de Strccker por s solo no sintetiza
compuestos coloreados, sino muchos aldehdos de bajo peso molecular que contribuyen a
retroalimentar la reaccin, adcm<s de producir los olores tpicos. Cabe indicar que este
mismo mecanismo es el responsable de la produccin de pirazinas y de otras molculas con
un alto poder odorfico. como las que se encuentran en el caf y el cacao. Por esta razn, la
industria de los saborizantes sintticos emplea la degradacin de Strecker en forma
controlada para elaborar compuestos, o mezclas de stos, que imitan determinados
sabores~ se sabe que el calentamiento de un cierto aminocido con glucosa genera olores
muy caractersticos (vase el cuadro 2.10).
CUADRO :2,10 0/orc_\ producido.\ por el ca!cmamicnto de

1111

aminoctlo con g/uco.w

Ohn
Amiii(J(c/{o

Ninguno (slo glucosa)

Valilm
Leucina
Prolnn

Gllt!amina
Acido asprtico
Lisina

/1!0 "'C

/80"'C

Azcar

Caramelo
Chocolate muy fucrtt
Queso quemado
Aroma agradable de pan
Caramcl<l
Cammclo

Ninguno

Po1n

Ninguno

Pan de ccmcno
Chocolate dulce
Protena quemada
Choco hite

Po/imcri::acin y formacin de [Link] coloreadas. La fase fiilal de esta reaccin es la

polimerizacin de un gran nmero de compuestos insaturados que trae consigo la sntesis
de las sustancias coloreadas llamadas melanoidinas; a pesar de que su concentracin es
baja. ejercen un efecto muy marcado en fa apariencia del alimento. El color se debe a una

Hidratos de carbono

82

amplia rtbsorcin. del espectro visible por parte de diversos crom foros. Para la sntesis del
pol~ro influyen decididamente algunas molculas como el furfural, el hidroximetil-fur-

fural, las osulosas, las desoxosulosas, los aldehdos, las pirazinas, los imidazoles, las
cetonas y las rcductonas; como muchos de ellos contienen grupos carbonilos, se favorece
Ja condensacin aldlica:

/1

11.,-CH,-C\
H

o
+

f-CH,-H,

R,-CH-CH~O

HCOH
1

CH,
1

R,
A su vez, estos dmeros pueden seguir [Link] con otros aldehdos libres o con
grupo~

a mino.

Lg..estructura qumica de las melanoidinas es muy compleja; los estudioscspectrofotomtrico~ han demostrado la presencia de muchos dobles enlaces de aminocidos y de
distintok grupos hcterocclicos. La mayora de ellas tienen su mxima absorcin a 420 o
490 nm, por lo cual pueden ser cuantificadas a estas longitudes de onda. Jgualrncntc,
mediante sus espectros en el infrarrojo o en el ultravioleta se ha podido seguir el curso de
su formacin. Slo las de bajo peso molecular son solubles en agua.
Corno se puede deducir, el nmero de compuestos que se generan en la reaccin de
Maillard en su conjunto es muy grande; muchos de ellos contienen grupos aldehdo y
grupos cetona' por lo que muestran una capacidad reductora muy alta, y en los sistemas
modelo se ha podido demostrar su efCcto antioxidante en lpidos insaturados; 47 ste es el
caso de los productos de peso molecular de ms de 1 000 que resultan de la histidina y la
glucosa y que probablemente, debido a la presencia de radicales libres, evitan la oxidacin
de graSas. Esta accin tambin se ha observado en diversos alimentos., tales como dulce.<.;,
aderezos y leche en polvo, 30 pero no en el pescado congelado. 7
Se ha sealado tambin que estos mismos compuestos presentan propiedades antago~
nistas con algunos nutrimentos, adems de que son txicos y mutagnicos. 11
En la figura 2.18 se muestran los compuestos y los grupos de sustancias que se han
identificado en sistemas modelo con slo calentar azcares y aminocidos.
[Link] Control de la reaccin de oscurecimiento
Como ya se indic, los factores gru;_msjnfluyen en esta reaccin son el::l. la temp~ratu~
ra, la actividad acuosa, el tipo de aminocido v de azc!,!r. lt:ls_m!ill!Jes W oxigCl!lQ.. En
SIStemas modelo de laboratorio se pueden manipular todos estos parmetros, de tal
manera que su velocidad sea controlable; sin embargo, en un alimento, con toda la
complejidad qumica que presenta, slo es posible modificarlos moderadamem_e.45
La reduccin del pH, de la temperatura y de la actividad acuosa inhiben esta reaccin
considerablemente, aunque en ocasiones lograr esto resulta imposible tcnica y econmicamente. En los huevos deshidratados se puede aadir cidos, o eliminar la glucosa por la
accin de la enzima glucosa oxdasa (vase el captulo 5).
Hasta la fecha, el procedimiento ms comn de control se hace mediante la adicin de
sulfitos, metabisultitos. bisulfitos o anhdrido sulfuroso, siempre y cuando el alimento lo
permita, como es el caso de las frutas deshidratadas; stos se deben aadir antes de que se

83

Reacciones qumicas de los monosacdridos

melaninas
furanonas

cidos

pironas

aldehdos

pirazlnas

ce tonas

furfuraies

furanos

agua

dehidrorreductonas

reducto nas

imidazoies
otros compuestos

Figura 2.18 Compuestos que se generan durante el calentamiento de mezclas de azUcares y

aminocidos.

inicie la reaccin, ya que de otra manera no surten efecto. Se considera que estos
compuestos actan con los grupos aldehdo, las osulosas y dcsoxiosulosas. evitando que
intervengan en reacciones subsecuentes; adems. su carcter reductor inhibe los pasos
finales de la polimerizacin:

H
1
R-C~O

NaHSO,

R-C-OH
1

SO, Na

Los sulfitos tambin se emplean pam e! control microbiano y su efecto slo es notorio
cuando existe una cantidad libre que verdaderamente acte sobre los microorganismos; si
el alimento contiene azcares reductores, parte de la concentracin de estos agentes se
pcrder;: porque reacciona con Jos carbohidratos y se reducir la proporcin que funciona
como conservador.
Recientemente se ha adjudicado un efecto txico a los sulfitos (vase el capitulo 9) y se ha
tratado de sustituirlos sin ningn xito. Existen muchos compuestos que a nivel de

84

Hidratos de carbono

'
laboratOrio
inhiben el mecanismo de Maillard, pero la mayora de ellos, como por
ejemPlo, la dimcdona, los cianuros. la hidroxilamina, las hidrazinas, los [Link]
bromUros y las sales de cstmio, o son muy txicos, o confieren olores indeseables.
Un mtodo adecuado para el control es la optimacin de los procesos trmicos.~ 0 :ste
es el caso de la deshidratacin de las papas. que se puede efectuar de tal manera que
f.1vorczcn las transferencias de calor y de masa siri que ocurra un oscurecimiento. 56
Otra forma es mediante la reduccin de los azcares reductores de estos tubrculos.
que se logra almacenndolos en condiciones adecuadas antes de su frcdo. 19
[Link] Efectos dainos del oscurecimiento

~s

de los colores y olores indeseables, esta reaccin reduce el valor nutriti.1-:[Link]

alimento ya que se pierden aminmcidos v vitaminas v se generan compuestos qt~sden
Ser txicos;-las propiedades funcionales de las protenas. como la solubilidad, el espumado
Y~sificacin, tambin se reducenJ
J--}[Link] uno de los aminocidos indispensables ms importantes que se encuentra
cscaSnmentc en los cereales: en algunas pases como !\~lxico cuya dicta se bas:. en el maz.
esta reaccin es de una importancia particular ya que cualquier disminucin de este
comptlcsto afecta el Y<~ reducido valor nutritivo del cereal. Existen muchos trabajos que
muestran que la prdida de lisina. o su conversin a una forma biolgicamente indisponible, reduce la relacin de eficiencia protenica. La simple condensacin azcar-lisina hace
que este amino{cido se vuelva indisponible y que. por lo tanto. no pueda utilizarse en la
sntesiS de otras protenas; es decir, no es necesario que el alimento desarrolle los compuestos coloreados finales para t]uc se pierdan los aminocidos indispensables.
Se ha observado que la tripsina slo ataca parcialmente las protenas que han surrido
este tipo de transformacin, sobre todo en los enlaces peptdicos cercanos a donde sucede
la condensacin azcar-aminocido. 84
Los productos lcteos son en particular muy susceptibles debido a su alto contenido de
lactosa y de lisina y pueden propiciar la reaccin incluso en condiciones de refrigeracin.
Se ha visto que en el suero de la leche la aparicin de compuestos coloreados va
acompaada de una reduccin de la lisina disponiblc; 40 esto mismo se ha observado en
sistemas modelo de casena-glucosa-glicerol (Fig. 2.19).
Ciertas pruebas de laboratorio han demostrado que las ratas alimentadas a base de
cascina adicionada con 0.2% del producto resultante del calentamiento de una mezcla de
glucosa y lisina, reducen su capacidad de retencin de nitrgeno de 49 a 3JC5f.,, con una
prdida de pcso.92 En algunos pases es costumbre aadir lisina a los productos que llevan
a cabo esta reaccin, para restablecer as el contenido original del uminocido.
En los ltimos aos se ha despertado un gran inters por la actividad mutagnica que
presentan algunas Stlstancias que se generan en esta reaccin yen la pirlisisdc los hidratos
de carbono. 55 Se ha visto que su concentracin es paralela a la intensidad y a la produccin
del co1or 75 y que se sintetizan ms nlcilmcnte cuando la lisina est en proporcin equimolecular en presencia de ribosa que cuando est en presencia de glucosa en un sistema modelo
a wooc.::lf. Cabe recordar que la ribosa abund~1 en el pescado y en las carne_.;; blancas y rojas,
por lo que se considera que en estos productos es donde ms fcilmcnte se pueden
sintetizar los compuestos mutagnicos.

2.10 TECNOLOGA DE LOS AZCARES

Para la elaboracin de un gran nmero de alimentos. In industria ha empleado tradicional-

Tcnwlogfa de los azcares

85

100
90

1.9

80
70

1.7

60
1.5
50
1.3

hsina

40
1.1

E
e
o

30
0.9

o
:
e
o

.o

Si

.o
0.7

"

20
0.5

pigmento

0.3

0.1

20

40
das a

35~

60

80

Figura 2.19 Produccin de pigmentos oscuros y prdda de !isna a 35"' C en un sistema modelo de

casena/glucosa/glicerol a una actividad acuosa de 0.5. 4 J

mente diversos mono y disacridos, como la glucosa, la sacarosa, el azcar invertido y la

lactosa: sin embargo. ahora han adquirido mayor popularidad algunos azcarcs~alcoho
lcs, sobre todo ~~ xlitol v el sorbito), que, en ciertos casos, han desplazado a los primeros.
Los difcrenles usos de dichos azcares se basan en las propicdade...;; derivadas de su
estructura qumica; dado que contienen un gran nmero de hidroxilos altamente hidrfilos, tienen la capacidad de hidratarsc y de retener agua al establecer puentt'S de hidrgeno;
generalmente son dulces, propician las reacciones de oscurecimiento y las fermentaciones,
inhiben el crecimiento microbiano, confieren viscosidad y "cuerpo .. a diversos alimentos,
etctera.
A continuacin se enumeran algunos aspectos tcnicos que hay que considerar cuando
se utilizan azcares.
2.10.1 CONSERVACIN

Como se menciona en el captulo 1, los solutos de peso molecular bajo reducen

86

'

1/idratos de carbono

la pesin de vapor de agua y paralelamente aumentan la presin osmtica~ es dcw

cir, se pueden emplear para el control microbiolgico de diversos hongos. levaduras y

bacterias. Para que tengan este efecto se requiere que estn en solucin y por esta razn, lo
importante es la cantidad disuelta y no la total aadida. El control de los microorganismos
se puede llevar a cabo regulando la actividad acuosa; sincmbargo. como se discuti en el
capitulo l, se requiere una gran concentracin de slidos para lograrlo lo que va en
detrimento de las propiedades sensoriales del alimento. Por ejemplo. en el caso de las
mermeladas se pueden evitar los hongos y las levaduras ajustando a"= 0.8, lo que implica
la adicin de 60~65% de sacarosa; 59 esta cantidad se puede reducir. sin afectar la calidad,
mediante el empleo de algunos conservadores qumicos. En estos productos. la sacarosa
ayuda Ala gelificacin de las pectinas y su concentracin es doblemente importante: si es
baja, el gel es dbil y puede ocurrir la sinresis que concentra agua en la superficie. aumenta
la aCtividad acuosa y favorece el crecimiento microbiano.
2.10.;1 CRISTALIZACIN

Los ;7~cares tienen la capacidad de presentar el fenmeno del polimorfismo que consiste,
en quC~un mismo compuesto puede cristalizar en diversas for'mas.
El ejcrl1plo tpico es la lactosa que produce los ismeros a y /3, cuyos cristales tienen
solubildades y tamaos diferentes. En la elaboracin de productos lflcteos condensados se
alcanza una concentracin dd disac::rido muy cerc;:ma a la saturacin, lo que hace
relativamente fcil su cristalizacin; esto, en una determinada proporcin es bueno para
que imparta las propiedades sensoriales deseadas, pero si sta es deficiente se tcndril un
..cuerpoH dbil, y si est en exceso, conferir{! una textura arenosa. Igualmente. en la leche
en polvo es muy importante que la lactosa se encuentre como /3 que es ms soluble en agua
que la a. En el captulo 12 se da con mils detalle el comportamiento de este azcar en la

leche.
Con el control adecuado de algunos parmetros, como la temperatura, las concentraciones, etc., se puede inducir la formacin de un determinado tipo de cristal; generalmente
estos aspectos se toman en cuenta para elaborar los procesos industriales de lcteos, de la
confitera y otros en los que la cristalizacin de los azcares es muy importante.
Debido a que la fructosa es soluble en agua. dificil de cristalizar y que, adcms, ejerce
un efecto inhibidor sobre la cristalizacin de mono y oligosacridos, los jarabes invertidos
se emplean en confitera.
Por ejemplo. en los chocolates puede ocurril una migracin y que se provoque la
concentracin de sacarosa en una zona determinada que llegue hasta la saturacin y por
consiguiente a la cristalizacin. En este caso, aparecen pequeos cristales blancos que dan
una apariencia desagradable; esta situacin se evita si se emplea un azcar invertido.
La textura y el lustre o brillantez de los chocolates y los dulces se debe en gran medida a
la relacin de concentraciones de los azcares amorfos y cristalinos.
2.10.3 HIDRAT;\CIN

Esta propiedad de los azcares est directamente relacionada con la facilidad que tienen
sus OH de establecer puentes de hidrgeno con el agua, y vara considerablemente entre
los distintos mono [Link] (cuadro 2. 7). En algunos aztcnn.'S. como la mezcla de a y
j3-lactosa, no se presenta una buena hidratacin ya que las dos formas anomricas actan
entre s por puentes de hidrgeno. lo que reduce su capacidad de hacerlo con molculas de
agua.

Tecnologa de los azcares

87

CUADRO 2.11 Poder edulcorame rel01iro de

5tcarma == 100

a~~wws

azcares

Dulzura
Azcar

En solucin

Forma
cristalina

fJ-D-frucrosa

135

180

a-n-glucosa

60
40
27

74
82

{J~ D~glucosa

a-o-galactosa
/3-D-galactosa
a-D-manosn
{J-D-manosa
aD-lactosa
{3-D-lactosa
{J-n-nwltosa

59
amargo

27
48
39

32
21
32
amargo

16
32

La hidratacin se aprovecha para el control de la actividad acuosa de los alimentos,

sobre todo los de humedad intermedia. En algunos casos estos hidratos de carbono son
higroscpicos, es decir. se hidratan con la humedad del aire, ocasionando un problema en
los derivados de la confitera ya que se vuelven pegajosos.
La seleccin de un azcar para un uso especfico debe hacerse tomando en cuenta el
grado de higroscopia que ste tiene, ya que este fenmeno es indeseable en los productos
deshidratados. como la leche en polvo, los granulados, etc.; sin embargo, en algunos
productos de la confitera s es benfico ya que se mantiene una cierta humedad constante,
que les da aspecto de frescura.
Cuando son higroscpicos, los azcares deben guardarse en recipientes cerrados para
evitar su exposicin al aire humedo.
2.10.4 PODER EDULCORANTE

La mayora de los azcares tienen la caracterstica de ser dulces (aun cuando los hay
amargos), con un poder edulcorante diferente que depende de diversos facton:s (vase el
cuadro 2.1 1). Debido a que las determinaciones de dulzura provienen de un grupo de
jueces o catadores y, por tanto, son netamente subjetivas. los resultados de todo anlisis
sensorial estn sujetos a errores propios de los individuos: sta es la razn por la que
existen discrepancias en los valores encontrados en la literatura:
Esta percepcin est inHuenciada por una gran variedad de factores que incluyen hasta
el estado anmico del juez; el color, incluso, puede modilicar la capacidad de captar la

intensidad de los sabores dulces."

Cuando se disuelven en agua, los azcares presentan rencciones de mutarrotacin que
producen una mezcla de tautmcros con distinta dulzura; esto se ha observado en la
fructosa, cuyas soluciones recin preparadas son ms dulces que las que se dejan reposar y
alcanzan el equilibrio tautmerico.
La propiedad de ser dulces de estos hidratos de carbono est muy relacionada con los
grupos hidroxilo y con su cstereoquimica; por ejemplo, la /3-D-glucosa es dulce, mientras
que su epmero, la /3-D-manosa. es amargo. Sin embargo. existen otros compuestos que no

Hidratos de carbono

88

pertcnecen.a los hidratos de carbono, que carecen de OH, 9l1E tambin son dulces, cm~_
el caso del cloroformo, algunos aminocidos y sales metlicas, laJi.~Y lo~ma!Q.)~
-~ Otros factores que influyen en el poder edulcornnt~~~"!)a tempe~atura y la concentr.g_cin del azcar; la D-fructosa es ms dulce a temperaturas bajas, fenmeno que se
aprovecha en la elaboracin de bebidas refrescantes que se consumen normalmente fras
(Fig. 2.20); la glucosa es menos dulce que la sacarosa, pero ambas causan la misma
sensacin a una concentracin de 40%. La presencia de cidos, sales y algunos polmeros,
as cpmo la viscosidad del sistema. modifican esta percepcin; el etanol intensifica la
dulzura de la sacarosa y lo mismo hacen los cidos con la fructosa, mientras que la
carboxirnetilcclulosa y el almidn la reducen, posiblemente porque ocupan 1os sitios
activos r}ceptores. La presencia del maltol y del etil-maltol aumentan el poder edulcorante
de la sacarosa: el primero reduce en 50% el umbral mnimo de percepcin del disao:hido.
DCido a que la fmctosa es hasta l.S veces ms dulce que la sacarosa, su uso se ha
intensificado en los ltimos aos, ya sea en forma de azcar invertido o en jarabes
produCidos por la accin de la glucosa isomerasa (vase el captulo 5). En nivel experimental
se htr.(>roducido este monosacrido por la hidrlisis controlada de la inulina. polmero
lineal d~molculas de fructosa unidas fJ (2.1) y que se encuentra en algunas plantas, como
el mngticy y la alcachofa.
150

Ofructosa

o
]
2

100

""o
o

3
u

u
o
<>
O-glucosa

so

~actosa

10

30

50

temperatura

Figura 2.20 Electo de la temperatura sobre el poder edulcorante relativo de varios azucaresJ.l

!'olisacdridos

89

Debido a los problemas de salud que se asocian con el consumo excesivo de sacarosa,
en la actualidad hay muchos azcare!'>-alcoholcs, o polio\cs. y edulcorantes sintticos que se
emplean como sustituto de este disacrido. 39
Existen muchas teoras para explicar el fenmeno de la percepcin de la dulzura de los
azlJcares y de otras molculas; la ms aceptada considera que se debe a la faclidad que
tienen los OH de establecer puentes de hidrgeno con el sitio receptor sensor de la boca. 74
Esta teora se explica con ms detalle en el captulo 8.
2.11 POLISACARIDOS
Convencionalmente. se ha considerado polisacricto aquel polmero constituido por ms
de 10 monosacridos unidos por distintos enlaces glucosdicos: los de menos de lO son los
oligosacridos. A pesar de esta distincin. la gran mayora de los polisacridos naturales
contienen cientos de monmeros y. en ocasiones, varios miles. No producen verdaderas
soluciones. sino ms bien dispersiones de tamao coloidal: puros no tienen color, aroma o
!'labor. Su peso molecular, que puede llegar a ser hasta de millones, es en realidad un
promedio, puesto que las molculas no son iguales y siempre presentan una distribucin de
valores.
Se encuentran como cadenas lineales, o bien, ramificadas. que a su vez pueden estar
integradas por un solo tipo de monosacrido (homopolisacrido), como el almidn y la
celulosa. o tarnbiCn por varios tipos de monosac{lridos (hcteropolisacrido). como es el
caso de la mayora de las gomas. De cualquier manera, sus componentes siempre estn
unidos regularmente con una secuencia y estructura repetitivas, representando polmeros
con un alto grado de ordenacin.
De los hidratos de carbono contenidos en la mayora de los tejidos animal y vegetal. los
polisacridos son los ms abundantes: los azcares libres generalmente estitn en una
menor concentracin. Interaccionan fuertemente con las protenas en Jos sistemas biolgicos lo cual determina muchas de las funciones celulares: la unin entre estos polmeros se
efecta principalmente por enlaces clcctrostticos, aun cuando pueden existir puentes de
hidrgeno. hidrfobos y. en ocasiones. covalcntes .. Algunos de estos complejos forman
geles cuando se calientan y producen una c!'ltructnra ordenada tridimensional en la que
queda atrapada el agua. [Link],,
Su nomenclatura se basa en la adicin de la terminacin "ana" a las primeras letras que
identifiquen el nombre del azcar que lo integra: por ejemplo, aquellos constituidos por
glucosa exclusivamente se denominan glucanas, los que contienen slo galactosa. galactanas. etc. Cuando contienen ms de un monmcro se hace una combinacin. como
galaclomanana, arabinogalactana, ctctcra. 37
De acuerdo con su funcin biolgica se han dividido en dos grandes grupos: los que
constituyen la estructura celular y le conlieren rigidez a los tejidos (celulosa. pectinas.
gomas. etc.), y los que representan la reserva energtica de animales y vegetales (glucgeno. inulina y almidn): cada grupo tiene propiedades fsicas y qumicas muy distintas que
se resumen en los cuadros 2.12 y 2.13.
Su hidrlisis. al igual que la de los oligosacridos. depende del [Link] temperatura, el
tipo de enlace glucosdico, la configuracin anomrica y la presencia de grupos voluminosos (l'g. sulfatos) que ejercen un efecto estabilizador. Por ejemplo. los a-r>-enlaccs del
almidn son ms susceptibles que los /3-D-enlaces de la celulosa: a su vez, los a{l,3) se
rompen ms fcilmente que Jos a(l.6) o los a(l,4). Las uniones en que intervienen
furanosas (fructosa) son ms lbiles que en las que contienen piranosas. La presencia de
grupos sulfato estabiliza los enlaces glucosdicos a pesar de que stos en forma individual

90

Hidratos ele carbono

CUADRO 2.12 Caraclt'rIIJJ de los wlisactidos

Esti'IICiuraln

De

Forman plh.:nt~:s tk hidrgeno intcrmolccularcs. muy fuertes

Pocos pw:ntcs de hidrgeno intcrmolccularcs

y dbiles

Producen fibras muy rgidas

No producen rihn1s

Insoluble en agua

Solubles en agua

Enlaces 11ucosidicos gcncr:dmcntc fJ

Enl<1ccs glucosdicos generalmente a

l'v1uy l'csistcntcs a cmimas, microorgunismos y

gentes qumicos

Muy atacables por [Link]

y agentes qumicos

Sus tU~pCrsionc~ son th: <~ha viscosidad

Sus dispersiones no )>On muy viscosas

- .

I'('.I'L'ITa

son muy sensibles a los cidos. Los azc;:m;s anhidros, como la 3/Htnhidro-galactosa. son
sumamntc lbiles y aceleran la hidrlisis de los polisncridos que los contienen.
Al igual que otras macromolculas, estos polmeros tambin pueden tener una confOrCUADRO 2. 1J Cl11.1i/icacin de alguno.\- [Link].\- de aci/CH/o con

.\11 jilemc

1wwral yjimcir11 P

rimci/1

REINO

Fltl'llttuml

[Link]

Quitim1

Glucgeno

;\NI~ti\1.

Invertebrados
\-'crtchradns

Cclulo~a

Gal;~etanas

Condroitina

Glucgeno

Celulosa
Pcntag!ucanas

Ami! osa
Amilopcctina
Fructan<ts

REINO VECiF I"AL

Emhryophyta
Bryophyla (musgo)
Trachcophyta

(plantas va<;cularcs)

Sustancias pcticas

Thal!clphyta
Phacophyta (alg;t caf)
Rhodophyta (;dg; n1ja)

Galactanas

y o! ras algas

Schi/tlnl}cophytn
rvlyxomywph_yta
EunJycopJyta
(bactcrins. hongos y
lt:vadums)

Agar
Carragar.:nina

Laminan na
Almidn
rvtananas

Acido algnico

Fucana
Celulosa
Sttstancias pl-ctic;1s
Quitina

Almidones

Celulosa

Lcva11as

~'la nanas

Glucgeno

Po/isactiridos

91

m acin ordenada o carecer de ella y estar al "azar"; cada una de stas es el resultado de las
interacciones que tienen sus monmeros constituyentes y que, en trminos generales, se
agrupan en su entropa conforrnaconal. Debido al gran nmero de uniones covalentes y
no covalentcs, los polisacridos, con un cambio muy pcqueilo en su energa interna,
presentan una cierta rotacin y nexibilidad de movimiento. Las estructuras de hlice,
como en el almidn y la celulosa, son ms ordenadas y rgidas, que las estructuras al azar.
Los polisacridos se encuentran en forma natural en muchos alimentos, pero en
algunas ocasiones se aaden a otros para obtener la formulacin correcta, como en el caso
del almidn, la carragaenina y las pectinas, que se utilizan por sus propiedades funcionales
(vase el cuadro 2.14) .. Por su gran capacidad de rctt:ncr agua. producen partculas
coloidales muy hidratadas. razn por la cual a los polisacridos se les da el nombre de

hidroco1oidcs.

ClJADRc@'rincipalc5 usos de los [Link]

EstabilinHJorcs a tr;vCs tk sus imeraccioncs
con agua
Emulsionantcs
Gdilicantcs
Eswbilinm o forman espumas
rvtcjoran la !cxlura. dndolc "cuerpo" al
alimento
Espesantcs y agcll!cs de viscosidad
Encapsu!acin de sabores artificiales.
fijacin de sabores
Estabiliz<m sistemas donde hay ciclos de
congelamiento y dcscon.!clamiento

e11

alimcmos

Controlan la cristaliwcin de azcares.

sales y agua
Forman pelculas resistentes
Agcnlcs de suspensin de slidos en lquidos
Agentes mlhcsivs
Espcsantcs en alimentos dietticos bajos en
calor:ts
Agentes lloculantes
Heduccn el daii.o estntctural del limento
causado por el congelamiento

La expresin "capacidad de retencin de agua generalmente se emplea para hacer

rcfCrcncia a la cantidad de agua que una protena o un hidrato de carbono (macromolcu~
las en general) puede retener sin que haya liberacin del lquido. Dicha capacidad depende
de factores intrnsecos (tipo de polmero, peso molecular, linealidad, etc.), y de fctorcs
extrnsecos (pH. fuerza inica. temperatura. presencia de ciertos cationes, etc.).
La retencin de agua puede causar la formacin de un gel; tal es el caso de los
producidos por !.as carragaeninas y las pectinas. Las macromolculas actan entre s y
forman una red tridimensional en la que queda atrapada el agua debido a una fuerte
hidratacin del polmero. Sin embargo, durante el almacenamiento puede ocurrir que las
macromolculas reaccionen entre s y pierdan su capacidad de retencin de agua; esto
ocasiona que las molculas de agua que ya no son retenidas se desprendan de la matriz de!
gel y emigren a la superficie. Este fenmeno se conoce como sinresis. que indica exuda~
cin o liberacin de agua causada por un reacomodo interno de las macromolculas
(vase retrogradacin del almidn).
2.11.1 CELULOSA

Es el polisacrido estructural de todo el reino vegetal; por estar considerado como el

compuesto orgnico ms abundante en la naturaleza y ser una fuente de glucosa prctica-

92

Hidratos de carbono

'

mcnt'i~agotabiC que se renueva continuamente mediante la fotosntesis, los cientficos,

han [Link] muchas investigaciones para aprovecharlo en la obtencin de glucosa.
Los animales herbvoros, a diferencia de los monogstricos como el hombre, son los
nicos capaces de aprovechar la celulosa en su metabolismo pues cuentan con las
correspondientes enzimas celulasas en el tracto gastrointestinal~ para el organismo huma~
no la celulosa es parte de la fibra cruda y consecuentemente se elimina en las heces sin
haber sido aprovechada.
Se encuentra en las frutas, las hortalizas y los cereales como constituyente estructural
de hiS paredes celulares, [Link] la producen cienos microorganismos. I;n_cl arroz. el
maz y el trigo se localiza en el pericarpio y en el germen junto con las hcmicelulosas y la
lignina. t' representan 1.0, 2.5 y 2.01J'c_~ del gmno, rt..'Spcctivamente.
Comercialmente,la celulosa se obtiene de la madera y del algodn: esta segunda fuente
es la rmis pura del polisacndo. Al 1gual que la am1losa del almidn. es un hornopolisacftrido
lineal de unidades de o-glucopiranosas, pero con la diferencia de que los monmcros se
unen m!!diantc enlaces glucosdicos ,6(1,4); su peso molecular llega a ser hasta de varios
millorlcs y su alta resistencia mecnica y qumica se debe a que sus cadenas paralelas se
alineT1 sobre un eje longitudinal y establecen un gran nmero de puentes de hidrgeno
interm<ilecularcs, lo que da origen a microfibrillas altamente estructuradas. Tiene zonas
cristalinas y amorfas; las primeras se producen cuando las molculas se enlazan con un
alto grado de ordenacin, mientras que t..'l1 las segundas no existe esta ordenacin. A pesar
de tener muchos hidroxilos libres es muy poco soluble en agua debido a que estos grupos
no se hjdratan por estar actuando entre s.
: - unidad de celobiosa - - - HO

/o

,,

OH/,.

'

~H;;
OH

"

o,H~

~0-:
OH

_cHpH 0
0; 4 ~/ \

' "1

IHQ

'

\\ o\

HO

'

celobiosa, unidad repetitiva de la celulosa

Puede ser hidrolizada a residuos de l)-glucosa por la accin de cidos como el sulfrico
y el clorhdrico a una temperatura de mtisde 125 C: tambin se han desarrollado mtodos
cnzimticos nprovechando las cclulasas cxtracelularcs que sintetizan ciertos microorganismos (vase el captulo 5}.
Gencralmenle, la celulosa no se usa como aditivo de manera directa; se emplean ms
bien sus diversos derivados, principalmente la carboximetilcclulosa que se fabrica haciendo
reaccionar en un tanque con agitacin la celulosa del algodn con hidrxido de sodio y
cdo monoclornctico; el derivado obtenido se neutraliza y se seca, y por una extraccin
con alcohol-agua. se le elimina el exceso de sales. Tericamente se puede hacer que los tres
OH de la glucosa reaccionen con NaOt-1 y lograr un mximo grado de sustitucin~ sin
embargo, los productos comerciales con tina sustitucin de 0.4-1.2 son los que ms se
emplean porque tienen una buena solubilidad:

l)o/isacrlos

93

+ NaOH

R-ONa

+ CI-CH 2 COONa

R-0-Cfi,COONa

R--OH
R-ONa

+ I-1 2 0
+

NaCI

Otros derivados que tambin se usan son la metilcclulosa y la hidroxipropilrnctilcelulo~

sa: la primera se produce haciendo reaccionar la celulosa con sosa y cloruro de metilo.
mientras que la segunda se obtiene con sosa y xido de propilcno:

R-ONa

R-01-l

+ NaOH

R-ONa

R-ONa

+ CH 3 CI

R-OCI-1 3

+ I-1 2 C--CH-CI-1 3
1 1

metilcelulosa

R-OCH 2 -CH-CH 3

hid roxipropilmetilcel ulosa

OH

La celulosa microcristalina es una forma dcspolimcrizada que se fabrica por medio de

una hidrlisis {cida controlada de la celulosa: el cido ataca las partes amorfas, dejando
intacws las zona.s cristalinas lo que hace que d producto resultante no sea !lbroso y que
tenga una alta capacidad de absorcin de agua.
Los usos de los derivados de la celulosa son muchos y muy variados: por ejemplo, en el
control de la cristalizacin de la lactosa en helados, en productos congelados, en aderezos
para impartir .. cuerpo" e incrementar la viscosidad, en mezclas con otras gomas para
evitar la sinresis, en alimentos dictlicos (pues no se mctabolizan}, etctera.
2.1 1.2 HI'MICI'[Link]

Este trmino es algo ambiguo y se emplea para referirse a un grupo muy extenso de
polisacridos con diversos tipos de monrncros (hctcropolisacrdos) que se localizan
principalmente en la pared celular y que son muy distintos a la celulosa o al almidn.
Generalmente son solubles en soluciones alcalinas concentmdas ( 18 a 24 1}(; de los hidrxidos de sodio o de potasio). presentan una estructura amorfa. aun cuando algunos tipos
desarrollan una forma fibrilar. y actan como agente cementante en el tejido vegetal.
~e asocian principalrnentc a las pectinas, a la celulosa y a otros polmeros con
estructuras Je mananas, glucomananas. galactanas, arabinogalactanas. cte. Su composi
cin qumica est basada en la unin glucosdica de distintos monosacridos. sobre todo
pentosas (t'g. arabinosa y xilosa) hexosas (glucosa, manosa y galactosa). cidos urnicos
(galacturnico y glncurnico) y algunos desoxi-azcares.
Una de las hemicclulosas ms abundantes es la que est integrada por la unin f3 ( 1,4)
de unidades de D-xilopiranosas: a esta cst ructura lineal bsica ocasionalmente se le enlazan
grupos de L-arabinofuranosas mediante los carbonos 2 o 3 de la xilosa.
E! trigo contiene de 2 a YH: de hemicdulosa y una fraccin de sta (0.5 a 0.8%) es de
peso molecular bajo y soluble en agua, mientras que la otra es de peso molecular alto e
insoluble. La presencia de la primera provoca que la harina de este cereal absorba mayor
cantidad de agua, lo cual reduce el tiempo de amasado y mejora el volumen y la textura del
pan de trigo. Cuando aumenta el contenido de hcmicelulosas insolubles, la calidad global
de los productos de la panificacin tiende a reducirse.
Estos hidratos de carbono presentan diferentes capacidades de hidratacin.~
~in de agl.li4por ejemplo, [Link];cluloq provenjt>n1c de los frijoles tiene un valor de 3.3 g
de agua por gramo de polmero. mientras que el valor de la col. es de 12 g y el (~trigo_

1/idratos de carbono

94
~22.8"!'g.

Se considera qtt!.! por esta razn estos dos ltimos alimentos tienen !a capacidad
de fosmar grandes volmenes de bolo que ayudan a efectuar la defecacin m{s fcilmente. 15
2,1 1.3 ALMIDN

Este carbohidrato ha sido parte fundamental de la dieta del hombre desde los tiempos
prehistricos, adems de que se le ha dado un gran nmero de usos industriales. p~~p_ys
de la celulosa, es probablemente el polisacrido ms abundante e importante desde el
punto de vista comerci~Sc encuentra en lOs cereales. los tubrculos y en algunas frutas
como [!Olisacrido de reserva energtica y su concentracin varia con el estado de
madurcl; el caso del pltano es muy indicativo en este sentido: en estado verde o
inmaduro, el almidn constituye la mayor fraccin de los hidratos de carbono, ya que los
azcitrCs son muy escasos; a medida que la fruta madura, el polisacrido se hidrolza por la
accin de las amlasas, y mediante otros sistemas enzim::ticos se sintetiza sacarosa y
fructq;a. que se encuentran cuando llega a la maduracin (vase el cuadro 2.15).

CUADRO 2.15 Cambio.\ de la composici11 de p/ruuw.v

en la nwduracin; 1
Color

Camcrcrticas

Verde
Verde con hudlas de amarillo
T\'fs verde que Oltll<II'lio
lVI:is anmrillo que verde
Slo puntas verdes

(>

Todo amnril!o

7
8

Pequeas n::~s de color cnf&

Gmndcs ;res de color caf

2
3
4

Almidu
21.5-19.5
19.5-16.5
IB.0-14.5
15.0- 9.0
10.5- 2.5
4.0- l.O
2.5- 1.0
1.5- 1.0

ll.l- 2.0
2.0- 5.0
J.5~ 7.0
6 . 0-12.0
1(1.()-IB.O
16.5-19.5
17.5-19.0
18.5-19.0

Qumicamente es una mezcla de dos polisacridos muy similares, la amilosa y la

nmilopectina: el primero es el producto de la condensacin de D-glucopiranosas por medio
de enlaces glucosdicos a ( 1.4). que establece largas cadenas lineales con 200-2 500 unidn~
des y pesos moleculares hasta de un milln; es decir, In ami losa es una a-D-( 1,4)-glucana.
cuya unidad repetitiva es la a-maltosa. Tiene la facilidad de adquirir una conformacin
tridimensional helicoidal (Fig. 2.21), en la que cada vuelta de la hlice consta de seis
molculas de glucosa.
Por su parte, !a amilopectina se diferencia de la amilosa en que conliene ramificaciones que le dan una forma molecular similar a la de un :.rbol: las ramas cstn unidas al
tronco central (semejante a la amilosa) por enlaces a-1>-( 1,6). localizadas cada 15<!5
unidades lineales de glucosa ( Fig. 2.21 ). Su peso molecular es muy alto ya que algunas
fracciones llegan a alcanzar hasta 200 millones de dahoncs. 24
En tcrminos generales, los almidones contienen aproximadamente 17-27lJ-(J de ami losa
y el resto de amilopectina (vase el cuadro 2.16). Algunos cereales. como el maz. el sorgo y
el arroz. tienen variedades llamadas "creas'' que estn constituidas casi nicamente por

Po/isacdrlos

95

(a)

(b)

Figura 2.21 (a), enrollamiento hclicoidal de la amilosa; (b), estructura quimica de la amllopectina.

amilopectina: hay otras que tienen hasta 90f;{; de ami losa. La concentracin relativa de
estos dos polmeros est regida por tctores genticos tpicos de cada cereal.
El yodo reacciona con la amilosa y genera un fuerte color azul caracterstico debido
al complejo que se establece entre una molcula de ste con cada 7-S glucosas; como para

Hidra/os de carbmw

96

desarroih'lr perfectamente la coloracin se requiere un mnimo de 40 residuos de monosa-

crido. las cadcnils muy cortas de amilosa, en lugar de azul. producen un color rojo.

Aparc~1tcmcntc. el complejo amilosa-yodo se establece por la inclusin dcll~ en la hlice.

mecanismo semejante al que se observa en los monoglicridos que se usan en la elaboracin

del pan. Por otra parte, la amilopcctina slo acompleja una pcqucila cantidad de 12 y

desarrolla una coloracin roja.

Tanto la amilosa como la amilopectina influyen de manera determinante en las
propiedades sensoriales y rcolgica.'i de los alimentos, principalmente mediante su capacidad de hidratacin y gelatinizacin. En ciertos casos cuando una de estas fracciones est en
cxcesb puede traer consigo algunos inconvenientes~ esto se observa en el arroz cocido, cuya
calidad mejora cuando se reduce el contenido de ami!osa pues resulta menos pegajoso.
EJ altllidn sirve de reserva energtica en el reino vegetal y se encuentra en pequeos
corpsculos discretos que reciben el nombre de grnulos; en el tejido vegetal, stos ejercen
una prt."Sin osmtica muy baja, con lo que la planta almacena grandes cantidades de
glucosa de una manera muy accesible sin romper el balance de agua interior. El fa mao y
la forntn del grnulo son caractersticos de cada especie botnica, y esto se ha aprovechado
en el .deSarrollo de diferentes mtodos microscpicos para identificar el origen de los
clistint~'tsalmidoncs (cuadro 2.16). En un mismo cereal se distinguen varios tipos de
grnulo~ en general, los que se encuentran en la zona ms exterior del cndospcrmo son
polidricos, mientras que los del interior son rcdondos. 60

CUADRO 2.16 Camctni_\lica_\ de algwun almidone.\ mado.1 m /a indtotria a/immraria

A ntiltJpcctina

Tcmperat11ra tic

[Link] de!

Ami/osa

gdarni::.arh1

gr11ulo

27

62-72
67-SO
58-67
62-78
51-65
63-7:2.
7-74

(C)

Maz
Mat rico en ;tmilosa
Pap
Arroz
Tapil)Ca
rvb1 cLreo

Sorgo creo
Trigo

7.1
20--15

55-~(1

78
XJ

22

}12
99- Hl
l)lJ-100
76

1~

17

ll-1
0-1

24

5K-f>-l

5-25
5-25
5-1 Oll

2-5
5-35
5-25
5-25
11-41

La estructura rgida de los grnulos est integrada por capas concntricas de nmilosa y
de amilopcctina distribuidas radialmcntc que permanecen inalterables durantc la moliend;:, el procesamiento y b obtencin de los almidones comerciales. Estos cuerpos son
birrefringcntcs. es decir. tiem:n dos ndices de refraccin, por lo cual cuando se irmdian
con luz polarizada desarrollan la tpica "cruz de malta"; esto se debe a que dentro del
gr{!nulo se localizan zonas cristalinas de molculas de amilosa ordenadas paralelamente a
travs de puentes de hidrgeno, as como zonas amorras causadas principalmente por la
amilopcctina que no tienen la posibilidad de asociarse entre s o con la amilqsa. Por esta
razn, los grnulos que contienen una proporcin grande de la fraccin ramificad.::! no
presentan birrcfrigcncia: esta caracterstica. al igual que su espectro de rayos X. se pierde
cunndo los grnulos alcanzan la gclatinizacin.

PoUsacridos

97

[Link] Obtencin del almidn

Uno de los mtodos para obtener almidn de manera comercial es mediante la llamada
molienda hmeda que se hace con el maz, y que consiste en los siguientes pasos:
Se limpian los granos y se maceran en agua a 50C de 24 a 48 horas (se le puede
aadir 0.1 a 0.2% de anhdrido sulfuroso como agente microbiano): en esta etapa el maz
absorbe agua hasta alcanzar un contenido de 45 a 50%, con lo cual se ablanda el grano y se
facilita su trituracin~ durante este proceso se desprende el germen que se recupera por
flotacin o mediante un sistema de hidrociclones. La suspensin resultante se muele y se
filtra, y por diferencia de densidades se separa el almidn de las protenas. Ui fraccin que
contiene el polisacrido se purifica hasta reducir su contenido de protenas a un valor
menor de 0.3CJ; posteriormente se concentra y se seca por mtodos como el de tambor
rotatorio o el de aspersin.
Los subproductos tambin tienen un alto valor comercial ya que el germen se usa para
la extraccin de aceite comestible y el gluten, rico en prote_nas~ para el consumo humano y
animal.
[Link] Gclatinizacin

./

Los grnulos de almidn son insolubles en agua fria debido a que su estructura est::
altamente organizada y a que presenta una gran estabilidad debido a las mdtiples
interacciones que existen con sus dos polisacridos constituyentes; sin embargo. cuando se
calientan empieza un proceso lento de absorcin de agua en las zonas ntermicclares
amorfas, que son las menos organizadas y las ms accesibles, ya que los puentes de
hidrgeno no son tan numerosos ni rgidos como en las reas cristalinas. A medida que se
incrementa la temperatura. se retiene ms agua y el grnulo empieza a hincharse y a
aumentar de volumen, fenmeno que se puede observar en el microscopio; una vez que la
parte amorfa se ha hidratado completamente, la cristalina inicia un proceso semejante,
'
pero para esto se requiere ms energa.
Al llegar a una cierta temperatura, el gnnulo alcanza su volumen mximo y pierde
tanto su patrn de difraccin de rayos X como la propiedad de birrcfringencia; si se
administra ms calor. el grnulo hinchado, incapacitado para retener el lquido, se rompe
parcialmente y la arnilosa y la amilopectina, fuertemente hidratadas. se dispersan en el
seno de la disolucin.
A todo este proceso se le llarm1 gelatinizacin y es una transicin de un estado
ordenado (1:{,'. la estructura cristalina) a otro desordenado en el que se absorbe calor. Es
decir, la' gclatinizacin transforma los grnulos de almidn insolubles en una solucin de
las molculas constituyentes en forma individual.62
La cintica de la gclatinizacin del almidn de la papa se ha estudiado aplicando la
tcnica analtica de calorimetra diferencial de barrido. Con ella se ha encontrado que
existen dos constantes de velocidad, dependientes de la temperatura, que son un renejo de
la presencia de las zonas amorfa y crist~tlina. 65 Por otra parte, esta transformacin sigue
una cintica de pseudo-cero orden cuando se efecta mediante 1a extrusin, en cuyo caso la
velocidad est en funcin de la temperatura y de la humedad; con este sistema tambin se
ha comprobado que los almidones creos ( l% amilosa} gclatinizan ms fcilmente que los
normaleS (30% amitosa) pues existen menos zonas cristalinHs. 10
Para visualizar mejor este fenmeno, la figura 2.22 muestra esquemticamente el
aumento de volumen de los grnulos paralelo al aumento de la viscosidad de la dispersin
acuosa. Una vez que los grnulos se rompen, la viscosidad se reduce hasta alcanzar un

1-/idraro.r de carbono

98

valor cslable en el que se genera un gel cuyas caractcnsttcas fisicas y qumicas son
diferentes en cada almidn. Esta representacin simple se transforma en la curva que se
obtiene del amilograma correspondiente, y que se muestra en la figura 2.23.

";;"'
"o

.~

>

- .

temperatura

Figura 2.22 Gelallnizacin del almidn; los grnulos se hinchan y retienen un mximo de agua
hasta qye se rompen y producen una dispersin de molculas de amilosa y amilopectina.

Se da el nombre de tcmpc~atum de gclatinizacin a aqulla en la cual se alcanza el

mximo de viscosidad y se pierden la birrefringcncia y el patrn de difraccin de rayos X:
esta temperatura es en realidad un intervalo ya que los grnulos. aunque provcngap de la
misma fuente botnica. tienen diferente composicin y grado de cristalinidad. lo que
provoca que unos sean ms resistentes que otros. Por esta razn, se llega a presentar una
diferencia hasta de l0C entre la temperatura de gelalinizacn de los primeros grnulos y la
de los ltimos. 73 Este parmetro tambin se ve afectado fuertemente por la presencia de
diversos compuestos qumicos que favorecen o inhiben los puentes de hidrgeno.
Su determinacin se puede lograr con el microscopio Kofler de luz polarizada; consta
de una placa cuya temperatura se regula y sobre la cual se colocan los grnulos en agua; as,
en forma visual se comprueba el momento (y consecuentemente la temperatura) en que se
pierde la birrefringencia y que corresponde a la gclatinizacin.
Cabe indicar que al linal de este fenmeno se genera una pasta en la que existen
cadenas de amilosa de bajo peso molecular altamente hidratadas que rodean a los
agregados, tambin hidratados, de los restos de los grnulos. La solubilizacin y la
destruccin total de dichos grnulos se consigue cuando se someten a temperaturas de
autoclave y se acelera considerablemente con una agitacin violenta. La cantidad de agua
que absorben los diferentes almidones vara, pero se puede considerar que va de 40 a 55
gramos de agua por cada 100 g de solido; en la figura 2.24 se comprueba que el almidn de
maz se hincha mucho menos que los almidones de papa, tapioca y sorgo creo. y. adems,

Po/isacridos

99
2BOO
~

"'

"'
e

2400

m 2ooo
~

"
l6
:E

1600

"

400

20

40

60

ao

100

120

minutos
Figura 2.23 Viscosidad de varios almidones a pH 5.0 (6.0% slidos): a, maiz; b, papa. y e, maiz creo.9s

que los modificados tienen una capacidad de hinchamiento diferente a la que presentan de
manera natural.
[Link] Retrogradacin
Este fenmeno se define como la insolubilizacin y la precipit1cin cspontnca. principalmente de las molculas de amilosa, debido a que sus cadenas lineales se orientan paralelamente y accionan entre si por puentes de hidrgeno a travs de sus mltiples hidroxilos; se
puede efectuar por diversas rutas que dependen de la concentracin y de la temperatura del
sistema. Si se calienta una solucin concentrada de amilosa y se enfra rpidamentc hasta
alcanzar la temperatura mnbicntc se forma un gel rgido y reversible. pero si las soluciones
son diluidas, se vuelven opacas y precipitan cuando se dejan reposar y enfriar lentamente
(Fig. 2.25). Cada almidn tiene una tendencia diferente a la retrogradacin que est
relacionada con su contenido de amilosa, ya que la amilopcctina es ms dificil que la
desarrolle debido a que sus ramificaciones impiden la formacin de puentes de hidrgeno
entre molculas adyacentes; sin embargo, s las soluciones de almidn se congelan y se
descongelan continuamente, se produce su insolubilizacin, Las fracciones de amilosa o
las secciones-lineales de amilopectina que retrogradan, forman zonas con una organizacin cristalina muy rgida. que requiere de una alta energa para que se rompan y el almidn gelatinice.
La retrogradacin est directamente relacionada con el envejecimiento del pan; originalmente se pensaba que la modificacin de este alimento se deba a la facilidad de la
amilosa para retrogradar y formar zonas cristalinas, pero posteriormente se encontr que
tambin la amilopectina ejerce un efecto decisivo. Durante el cocimiento del pan parte de
la amilosa se difunde fuera del grnulo y retrograda en el momento de su enfriamiento, de
tal manera que los restos de grnulos (ahora ricos en amilopectina) se ven rodeados por

lOO

Hidratos de carbono

B
e:

.E"'
.e
"'

"

e:
::

"
-g"
'O
~

c.

50

60

70

80

90

temperatura de extraccin Figura 2.24 Intensidad de hinchamiento de varios almidones comerciales: a, papa; b, tapioca: e,
sorgo creo: d, sorgo creo modificado. y e, maz.

precipitado

solucin

gel

Figura 2.25 Mecanismos de retrogradacin del almidn.

Polisacdridos

101

molculas del polmero lineal; se considera que el envejecimiento se debe bsicamente a la

asociacin de las cadenas de amilopectina que permanecen en el grnulo hinchado despus
de haber perdido parte de la amilosa. En el pan fresco. el polmero ramificado tiene todas
sus ramas completamente extendidas, mientras que en el pan duro, estn retrogradadas,
unidas entre si y sin el agua original (Fig. 2.26).

o
00

-cocimiento

masa

pan fresco

estufa

pan duro

Figura 2.26 Funcin de las fracciones del almidn en el envejecimiento del pan sin emulsionantesJ2

De acuerdo con este mecanismo. los cmulsionantes inhiben este fenmeno porque
interaccionan con la ami!osu dentro del grnulo y evitan su difusin. lo que trae consigo
que la amilopcctina no se concentre y se exponga a la retrogradacin.w.:.:
El cnvcjccimicn!o del pan puede hacerse reversible con calor hmedo, siempre y
cuando el almidn no se encuentre en un estado muy avanzado de retrogradacin. Las
enzimas amlo!ticas del sistema digestivo del humano no atacan las zonas cristalinas que
se producen y, en este sentido, se reduce el valor calrico de Jos alimentos que las
contienen.
[Link] Productos derivados del almidn - , A partir de este hidrato de carbono se obtienen distintos derivados, como la glucosa. las
dextrinas v !os almidones mQdificados. todos ellos ampliamente usados en ia [Link]
~ gran nmero de alimentos e inCluso en muchas otras industrias de productos no
comcstibles.'H
!:a glucosa ~e fabrica por la [Link].-.[Link].Q.n.!...con {ciclos v enzimas.
amilolticas. Por ejemplo. a una dispersin de 30 a 40% de almidn se le aade HCI en una
concentracin de 0.10 a 0.15% y se calienta durante 20 minutos; la hidrlisis parcial que
ocurre se completa. despus de neutralizar y enfriar, con la adicin de las a y /3-amilasas y
la glucoamilasa. El jarabe producido se purifica y se decolora por centrifugacin, filtracin
. y por la accin de carbn activado. y finalmente se concentra. De acuerdo con la<>

102

Hidrato:.. de carbono

' de temperatura, la glucosa se presenta en tres formas o en mezclas de stas: la

condicioOcs
a-o-glucosa monohidratada, quccs la ms comn, cristaliza a< so oc y es poco soluble
(cuadro 2.3); en caso de emplearse temperaturas ms altas que pueden llegar hasta los
115 'C, se favorece la a-o-glucosa anhidra y si son menores de Jos 115 'C, se induce la
P-o-glucosa anhidra que tiene la ventaja de ser muy soluble en agua y que es la ms
apropiada para bebidas y otros productos que requieren una solubilizacin instantnea.
El grado de conversin de almidn a glucosa se mide en trminos del equivalente de
dextrosa (ED), que se define como el porcentaje de azcares reductores de un jarabe,
calculado como dextrosa en base seca.
El segundo grupo de derivados, las dextrinas, se fabrican por una hidrlisis parcial del
almidn1empleando cidos y calor; entre ellas destacan las pirodextrinas, las dextrinas
blancas y las dextrinas amarillas.
Las. primeras tambin reciben el nombre de gomas pardas ([Link] gums) que se logran
por un calentamiento de l70 a 2l0 oc durante 7-18 horas; en estas condiciones se propicia una hidrlisis lenta de los enlaces a ( 1,4} y una reordenacin y polimerizacin de las
molci1ls producidas, con lo cual se favorece la ramificacin a travs de nuevos enlaces
a ( 1,6}-y{J( 1,6), En general, la parte que corresponde a las ramas de un almidn representa
de 2 a 3!j, mientras que en las pirodextrinas llegan a ser de 25%, Estos derivados son de
peso molecular alto, oscuros, solubles en agua fria, de poca tendencia a la retrogradacin y
de alta resistencia a las enzimas amiloliticas.
Las dextrinas blancas se fabrican haciendo reaccionar el almidn con cidos a una
temperatura de 95 a 120C, con lo cual se favorece la hidrlisis en lugar de la polimerizacin: plicden tener distintos colores, viscosidades y solubilidades de acuerdo con las
condiciones de procesamiento.
Finalmente, las dextrinas amarillas se obtienen tambin por hidrlisis en condiciones
intermedias de temperatura (150-200C) y con menos concentracin de cido que las
anteriores.
A diferencia de los jarabes de glucosa, las dextrinas no cristalizan; se emplean como
agentes espesantes y estabilizadores en un gran nmero de alimentos.
Los almidones modificados presentan ms propiedades funcionales que los naturales,
por lo que generalmente se emplean ms en la industria; estos productos pueden ser
agentes estabilizadores, emulsionantes, humectantes, espesantes, etc . en productos con
distintos pH, sales, slidos, lpidos, etc,; es decir, se cuenta con un almidn modificado
para cada necesidad,
La elaboracin de los almidones modificados normalmente se lleva a cabo por los
siguientes procesos: gclatinizacin, fluidizacin por cidos, eterificacin, esterificacin,
enlaces cruzados y oxidacin.
(is/atinizacin. Consiste en cocer y gelatinizar el almidn hacindolo pasar por unos
rodillos calientes. para despus secarlo; el producto se hincha rpidamente en agua fra y
[Link] una pasta estable; es un buen agente espesante y se emplea en ~os que 1J9...
~para stt oonsuma...Este mtodo norrnalmenteseemp ea en forma
conjunta con otro de naturaleza qumica para btener los beneficios de ambos.
[juidzaci!l.(o lzdrlisis) por cidos. Los almidones llamados fluidizados se logran
calentando una suspensin al 40% a< 55C en presencia de HCI o de H,so, O, IN
durante un tiempo que puede variar entre 1Oy 20 horas para lograr la viscosidad deseada,
Como no se alcanza la temperatura de gelatinizacin, el cido slo hidro liza las regioneS
amorfas del grnulo y muy poco o nada las cristalinas, por lo que la amilopectina es la ms
afectada; despus se neutraliza con NaOH, se filtra, se lava y se seca, Este t\po de
almidones forma pastas que en caliente tienen poca viscosidad y sus geles son dbiles: se..

Po/isacdridm
~an

103

en laJnduili:ii.I de caramelos cuando se desean texturas gomQsas.

Eteriticacin. Esta reaccin se efecta a 50 C, con xido de propileno. el cual forma

enlaces ter con los OH del almidn, y alcanza un grado de sustitucin de 0.05 a 0.10;
esto provoca una reduccin en la temperatura de gelatinizacin y de la tendencia de las
pastas a la retrogradacin.

,o\
CH,-CH-CH1
xido de propileno
~~ Esta modificacin se lleva a cabo con anhdridos orgnicos e inorg..1nicos, o con sales cidas de orto. piro y tripolifosfatos, que reaccionan con los OH y forman
uniones ster. Entre los ms comunes estn los derivados fosfato que se producen por
calentamiento de 55 a 60C durante una hora y alcanzan un grado de sustitucin< 3. Este
tipo de almidn tiene una menor temperatura de gclatinizacin, se hidrata ms fcilmente
y sus pastas transparentes son viscosas y no presentan retrogradacin; ~r su estabilidad a_
Jos ciclos de congclamiento-desconge1amiento, se emplean en la elaboracin de alimehtos
congelados.
-

o
ti

()

11

11

NaO-P-0-P-OH

ONa

o
11

o
11

NaO-f'-0-f'-0-P-ONa

ONa

OH

ONa

ONa

lripolifosfato de sodio

pirolosfato cido de sodio

.....----Enlaces cruzados. Esta reaccin es de cstcrificacin pero de dos cadenas unidas por un
gruj)o funcional, co~o un ster fosfato. Se hace reaccinar una suspensin de almidn con
trimetafosfato de sodio, o con oxicloruro de fsforo, que establecen enlaces intermolecularcs que refuerzan el gnnulo. Las pastas de estos derivados presentan una alta estabilidad a
la agitacin y al calentamiento, incluso en medio cido, por lo que se emplean en alimentos
que requieren una esterilizacin, o que tienen un pH bajo; adems, son buenos espesantes
y estabilizadores, no retrogradan ni gelifcan y su sinresis es mnima.
o
11

f'-ONa

/'

"

O=P--O-P=o
/
1

ONa

ONa

lrimetafosfato de sodio

/Oxidacin . .Se efecta con diferentes agentes qumicos, pero el ms empleado es el

hipoc!otito d:: sodio. La oxidacin de algunos OH se hace al a7m y da lugar a grupos
carboxilo. adems de que existe un cierto grado de hidrlisis. Debido a lo voluminoso de
dichos grupos, se inhibe, por impedimentos estricos. la unin de cadenas lineales y por
consiguiente la retrogradacin. Estos almidones adquieren una temperatura de gelatinizacin y viscosidad menores, pero esta ltima disminuye rpidamente con el calentamiento y
la agitacin, dando unas pastas fluidas de gran transparencia.

Hidratos de carbono

10;4
[Link] fntcraccin del almidn con otros constituyentes

Este polisacrido influye definitivamente en las propiedades sensoriales de los alimentos

que estn determinadas por las interacciones que tenga con los otros componentes;
aunque la forma precisa y el mccani~mo de estas interacciones no son totalmente conocidos, sus efectos se pueden observar fltcilmcntc. La influencia del agua, las sales, las
protenas, cte., hacen que este hidrato de carbono pueda cambiar su temperatura y su
velocidad de gelatinizacin, as como otras caractersticas.
A (:ontinuacin se discuten los principales agentes que modifican la gclatinizacin del
almidn:
-"'!gua. ,uno de los principales factores que afectan las propiedades funcionales de estos
polmeros es la cantidad de agua con la que pueden reaccionar: la intensidad y su grado de
hinchamiento estn en funcin directa de la concentracin de este disolvente de tal
maner~ ue la adsorcin se facilita a medida que aumenta la concentracin. Durante la
manufactura del pan se requiere de una cierta proporcin de agua para que las molculas
de almidn puedan expanderse libremente y contribuyan a la viscosidad de la masa antes
del [Link].
-1=to/rs r sa[t:,,.La presencia de glucosa y sacarosa ejerce una competencia por el
agua de fiidralacin que trae consigo cambios en las propiedades reolgicas de este
hidrato de carbono, ya que reducen Ja velocidad de la gelatinizacin y la viscosidad final..
En este sCntido, los disacridos son ms activos que los rnonosacridos lo cual se ha
comprobado en la manufactura de productos de la repostera en donde se observ que la
fructosa ejerce menor efecto que la glucosa y sta a su vez menor que la sacarosa. 6 '1 El
hecho de que una mezcla de almidn y sacarosa absorba menos agua que la calculada
matemticamente es un reOejo de la interaccin que existe y que hace que el polmero no
desarroHe toda su capacidad de hidratacin. 16
Algunas sales aceleran la velocidad de gelatinizacin, mientras otms la reducen; la
Jigura 2.27 muestra el efecto de las sales de la leche en la viscosidad del polmero: la
diferenci'a de viscosidades entre las curvas By C se debe fundamentalri1ente a la accin de
las sales y de los azcares. El almidn no tiene grupos ionizables como otros polmeros
(carragaenina, pectinas, protenas, etc.), y por tanto debera ser insensible a las sales y a los
cambios de pH; sin embargo, en sistemas modelo. se ha visto que s es afectado cuando los
aniones como fosfatos, acetatos, cloruros, citratos, sulltos y tartratos, y cationes como
sodio y calcio, se encuentran en concentraciones muy altas.

temperatura C

Figura 2.27 Efecto de la lactosa y de las sales de la leche en la viscosidad del almidn: a. en agua; b,
en 5% de lactosa. y e, en un sistema libre de [Link]

105

l'olisacdritlos

~ Existen muchos alimentos cuya textura est determinada por las interacciones fisicas y qumicas de las protenas con el almidn. Durante la manufactura del pan a
base de harina de trigo se induce este mecanismo que produce una estructura tridimensional en donde qUeda atrapado el C0 2 formado durante la fermentacin. Las protenas de la
leche se emplean conjuntamente con el almidn para la elaboracin de diferentes alimentos en los que se requiere de ciertas propiedades funcionales; la temperatura de gelatinizacin
en presencia de protenas lcteas depende en gran medida de los tratamientos trmicos
previos a los que se somete la leche, ya que esto determina el grado de desnaturalizacin.
mismo que influye en las propiedades del almidn. 63 Sin embargo, se ha encontrado que en
la manufactura de geles de ahnidn~lcche no se produce una verdadera interaccin, de tal
forma que las micclas de casena y los gr{mulos de almidn. vistos al microscopio. se
pueden observar separadamente. 36
[Link] y lnjdos. Los emulsionante.., que contienen cidos grasos de cadena
larga forman complejos con la amilosa a travs de un mecanismo que parece ser muy
similar al descrito para el de yodo-amilosa; cuando contienen ms de 16 tomos de
carbono reducen la velocidad de hinchamiento de los grnulos y aumentan su temperatura
de gclatinizacin; se ha encontrado que, independientemente del tipo de emulsionante
usado, la viscosidad mxima de las pastas de almidn es muy similar, y lo nico que vara
es la temperatura a la cual esto se alcanza. 64 Por otra parte. los hidrocarburos de cadena
corta y los triacilglicridos reducen la temperatura de gelatinizacin sin importare! ti pode
cido graso que contengan.
p!-1. Los valores de pH menores de 5o mayores de 7 tienden a reducir la temperatura de
gclatinizacin y a acelerar el proceso de coccin (Fig. 2.28). En condiciones muy alcalinas
sta decrece considerablemente, mientras que en condiciones muy cidas se favorece la
hidrlisis del enlace glucosdico con la consecuente prdid<l de la viscosidad.

Las sustancias pcticas comprenden un grupo extenso de poliscaridos vegetales cuya

a
(.)

'b

"'

\.

\\
4

pH
Figura 2.28 Efecto del pH en la viscosidad de algunos almidones: a. maiz: b, papa, y e, sorgo.

Hidrmos de carbono

106

cstructufa bsica est integrada por molculas de cido D-galacturnico unidas por
enlace~ glucosdicos a-D-( 1,4). y en la cual algunos de los carboxilos pueden estar

csterificados con metilos o en forma de sal. Se encuentran asociadas con otros hidratos de
carbono, principalmente con hemicelulosas, en las paredes celulares de los vegetales y son
responsables de la firmeza de algunos productos. 38 La disolucin de los componentes de
dicha pared celular, sobre todo de las pectinas, se ha relacionado con el ablandamiento de
diversos alimentos.

Se pueden distinguir dos clases principales de sustancias pcticas: los cidos pectnicos,
que tienen parte de sus cidos galacturnicos como steres metlicos, y los cidos pcticos,
que slo contienen molculas del cido sin csterificacin. Por definicin, las pectinas son
cidos P'ftinicos con diferentes grados de esterificacin. Existen otros compuestos de este
tipo que son las protopectinas, altamente cstcrificadas con metano! y muy insolubles en
agua,~qlJC se encuentran en los tejidos inmaduros de Jos frutos y son responsables de su
textura rgida; sin embargo, la accin de la enzima protopectinasa hace que se conviertan
en pectinas solubles, en un proceso que ocurre durante la maduracin y que trae consigo el
ablandhmicnto del fruto.
[Link] estas sustancias, las pectinas son las ms abundantes e importantes, estn en
mayor-cZl{ltidad en los fmtos inmaduros y especialmente en algunos tejidos suavcs,como en
la cscara de Jos ctricos, en las manzanas, las peras, etc. Aun dentro del propio vegetal

Estructura de las pectinas: X puede ser H o CHj

Po/isactridos

107

existe una distribucin de las pectinas~ las ms estcrificadas estn en la parte ms interna, y
las menos esterificadas, en la periferia. Excepto en algunos productos tales como la
remolacha y la espinaca, cuyas pectinas contienen una pequea fraccin de cido ferlico
(0.67'0) unido a los grupos no rcductorcs: 25 en las frutas y'hortalizas, la mayora de estos
polmeros estn constituidos exclusivamente por residuos parcialmente csterificados de
cido galacturnic.
Las pectinas desempean un papel muy importante en la industrializacin de las
frutas, sobre todo en lo relacionado con la elabnracn de bebidas. La expresin de la
naranja produce un jugo cuyas partculas en suspensin son de tejido desintegrado
compuesto de libra celulsica y pectinas, adems de pequeos glbulos de lpidos que
contienen carotenoides y aceites esenciales~ la turbiedad, la viscosidad y el .. cucrpo" de este
jugo se dan debido a un sistema col<?idul que depcndQ de la concentracin y del grado de
polimerizacin de la pectina, asi como del pH y de las sales disueltas; de estas caraclerstiM
cas depende que el consumidor acepte el producto o no, de tal manera que aquel que est
clarificado no tiene demanda comercial. Sin embargo, en otros casos se persigue la
eliminacin de las pectinas como un paso importante en la clarificacin de Jos jugos de uva
y de manzana, para lo cual hasta se aaden enzimas comerciales (ver captulo 5). Por otra
parte, estos polmeros tambin llegan a ser la causa de problemas en ciertos procesos,
sobre todo en la obturacin de los poros de ciertos equipos usados en la industria.
En el mercado existen diversas calidades de pectinas que se usan principalmente por su
capacidad de gclificacin en la elaboracin de mermeladas y otros productos. La fabricacin de estos polmeros se hace generahnentc con el bagazo residual de la produccin
del jugo de manzana, o a partir de las cscaras de los ctricos (en Mxico, la del limn).
Despus de extraerle el jugo y el aceite esencial, las cortezas residuales de limn y de
naranja contienen de 25 a 40% de pectinas en base seca; se calientan a 95 oc para inactivar
las enzimas pectinolticas y evitar futuras degradaciones; se lavan varias veces para
eliminar sustancias solubles como azcares, cidos. etc., y se deshidrat::m'; se precipitan
mediante el empleo de etanol o de isopropanol y finalmente se lavan y se secan. Una
variante de su recuperacin consiste en la adicin de suliUto de aluminio y amonio, pero
este sistema requiere de un tratamiento extra con etanol acidificado con cido clorhdrico
para extraer los residuos de aluminio.
Durante las distintas etapas de su fabricacin se pueden inducir muchos cambios
qumicos cata liza dos por el cido, la temperatura o las enzimas naturales; principalmente
ocurre la hidrlisis de los enlaces ster metoxlico (dcsmetoxilacin) y glucosdico (despolimerizacn), que traen consigo una reduccin de la calidad, puesto que las pectinas se
cotizan ms cuantas menos dcgraciones presenten.
A pesar de que las pectinas estn presentes en muchos vegetales, no cualquiera sirve
para su produccin industrial. En el nivel experimental, se ha tratado de usar otras
materias primas, como en el caso de la remolacha azucarera; sin embargo, las propiedades
funcionales de los polmeros que se obtienen no son adecuadas y por lo tanto nos e pueden
usar en la fabricacin de alimentos. 54
Su caracterstica qumica mtis importante es que, a diferencia de la gran mayora de los
polisacridos, stos contienen grupos carboxilo que pueden estar protonados ( vg. COOH)
a pH < 3; en forma ionizada (COO") a pH > 3. o como ster metilico(COOCH,); en cada
caso las pectinas tienen diferente capaddad de interaccin con los otros constituyentes
de los alimentos, pero en el de los carboxilos ionizados son ms reactivas.
Las pectinas se usan mucho por su capacidad de gelificar, propiedad que est determinada por ntctores intrnsecos, como su peso molecular y su grado de cstcrificacin (que a
su vez dependen de la materia prima, de las condiciones de su fabricacin, etc.), y por

108

J-lidrmox de carbono

factores !extrnseCos, tales como el pH, las sales disueltas y la presencia de azcarcs.s9 La
viscosi'dad de sus dispersiones, al igual que la de otros polisacilridos, se incrementa a
medid<i que aumenta el peso molecular; en el caso de las pectinas, la viscosidad es mayor
cuanto ms se incrementa el grado de csterificacin.
Su mctoxilaci6n es muy importante, razn por la cual las pectinas comerciales se han
dividido en dos grandes grupos: las consideradas como de alto mctoxilo, que contienen de
55 a 80(7o de sus grupos carboxilo de manera cstcrficada y las de bajo metoxilo que slo
presentan de 18 a 45% de csterificacin. Cabe aclarar que si se tuviera una pectina con
100% de mctoxlacin, sera ms bien una protopectina; por lo contrario, s la mctoxilacin es de OC}iJ. sera un cido pctico. En la literatura se describen diversos mtodos
analitic06 para determinar el grado de estcrificacin. como por ejemplo, mediante el uso
de es'pedroscopia en el infrarrojo?) sin embargo, en el nivel pnlctico industrial se hacen
pruebas ms sencillas, como la titulacin de los grupos carboxlo libres antes y despus de
la hidrlisis del enlace metlico; otra manera de cuantificar, que se basa en su poder de
gclificacin, consiste en determinar los gramos de sacarosa en solucin de 63 13rix
para gl.H! con un gramo de pectina se establezca un gel consistente.
La ..gelif1cacin de estos hidratos de carbono se debe a que tienen gran facilidad de
producinuna red tridimensional estabilizada por dos mecanismos diferentes, de los cuales
predomilm uno, de acuerdo con el grado de metoxilacin.
En el caso de las de baja csterificacin se requiere la prt"Sencia de iones calcio y de un
pH de 2.S a 6.5, ya que en estas condiciones Jos carboxilos se encuentran ionizados y
pueden establecer uniones inicas con otras molculas de pectina mediante el Ca~ : de
esta maera se crea la estructura bsica del gel, en la cual. a su vez, los hidroxilos de los
residuos del cido galacturnico retienen agua por medio de puente.<:; de hidrgeno (Fig.
2.29). Para su gclificacin no se necesita sacarosa, aun cuando una pequea cantidad
ayuda a proporcionar mayor rigidez puesto que sta favorece la interaccin carboxilo-calcio. Este tipo de pectina es el que se emplea en la elaboracin de postres y otros productos con
textura. de gel destinados a los diabticos, y en los cuales el azcar se sustituye por un
edulcorante sinttico. como la sacarina o el aspartamo.
Por esta razn. el ablandamiento de las frutas se puede prevenir aadiendo sales de
calcio. con lo cual se producen pcctatos de calcio que incrementan la rigidez de la pared
celular: con lo que el tejido se vuelve ms resistente. tanto a los agentes fisicos (\'g.
temperaturas elevadas), como a los cnzimtico.s (l'g. la poligalacturonasa natural). En
ocasiones se practica la adicin de sales de calcio a las frutas sobrcmaduras que van a ser
sometidas a un tratamiento trmico drstico para que resistan el efecto de las altas
temperaturas.
Por su parte, las pectinas de alto metoXilo gclifican dentro de un intervalo de pH de 2.0
a 3.5 y con 60 a 6SCH) de sacarosa. Mediante estudios de difraccin de rayos X se ha
comprobado que los geles integrados de esta manera estn estabilizados por un gran
nmero de enlaces dbiles;s'LJos carboxilos se encuentran protonados y [Link] puentes de
hidrgeno entre s o con los hidroxilos de una molcula vecina de pectina o del disacrido.
La adicin del azcar ejerce un efecto "deshidratante" sobre los polmeros. lo que
ocasiona que se favorezcan las interacciones polisacrido~polisacrido de manera hidrf'oba.<'t y se cree una estructura tridimensional que rodea las molculas de sacarosa altamente hidratadas. En general. las pectinas ms mctoxiladas producen gck-s ms rgidos y
slidos que los de menor cstcrificacin. ,,_q
El uso de las pectinas comerciales cst ampliamente difundido y en ocasiones se
emplean en combinacin con algunas gomas; cuando esto ocurre llegan a inducirse
interacciones de estos dos grupos de polmeros por Jo que su cuantificacin se vuelve

109

Polisacdridos

coo-

Ca"l

...... -o oc

COOCH, .......... CH3 00C

coo-

COOCH,

-o oc

coo-

Ca"'

-o oc

COOCH 3

..........

coo-

ca-

-o oc

COOCH,

'

coo-

ca->+

-o oc

COOCH,

..........

pectina

pectina

. . . . . . . . . CH 300C
CH 300C
pectina

pectina

(a)

CH,OOC

lb)

(e)

Figura 2.29 Gelilicacn de las pectinas: (a). de bajo metoxilo mediante uniones eleclroslticas con
iones calcio; (b), de alto metoxilo por puentes hidrfobos de los grupos metilo; (e), estructura
tridimensional o gel de las pectinas. cuya unin {circulos) es por !os mecanismos (a) o (b); los OH del
cido galacturnico quedan libres para retener agua mediante puentes de hidrgeno.

compleja. Sin mbargo, ya hay metodosanalticos que permiten determinar las pectinas en
presencia de gomas de tragacanto, ka raya, algarrobo o agar:u
2.11.5 GLUCGENO . /

Es el polisacftrido de reserva energtica animal ms importante, se encuentra principalmente en el msculo y en el hfgado; su estructura qumica es muy similar a la de la
amilopectina, con la excepcin de que adems de que est m<is ramificada (en lugar de
tener ramas cada 15-25 unidades de D-glucosa, el glucgeno las presenta cada 12-16), es
nom1almcnte de mayor peso molecular que la primera.

flidraJoJ' de carbono

IJO

En t nivel de metabolismo se emplea como fuente de glucosa, la que a su vez se usa en

la gltll:lisis para producir molculas de A TP y de cido lctico. Despus del sacrificio de
Jos animales se reduce el pH por efecto de este cido, lo que trae consigo una contraccin
mscular y el endurecimiento caracterstico de la carne post-mortcm.
2.11.6 GOMAS

En sus orgenes. este trmino era empleado para referirse a Jos productos de la exudacin
de algunas plantas y rboles; sin embargo, en la actualidad su uso se ha extendido a un
grupo muy amplio de polisacridos de alto peso molecular que tienen la capacidad de
actuar como cspcsantcs y gelificantes y que ade. ms presentan algunas propiedades
funciondlcs tales como las de cmulsificacin. estabilizacin, etctera. !~.~o
De acuerdo con lo estudiado en secciones anteriores, muchos polmeros naturales
(almidn, pectinas y celulosas) tienen algunas caractersticas propias de las gomas, por lo
que h~y autores que los incluyen en la clasificacin general de stas ltimas (vase el
cuadro 2.17); se observa entonces que existen gomas nawrales, scmisint~ticas y sintticas.
L'~ gomas semisintticas se elaboran a partir de un polmero natural que se somete a
alguna ~ansformacin 11sica o qumica; en esta categora estn los almidones modificados,
al igualquc los distintos derivados cdulsicos (seccin 2.11.1 ). Las gomas sintticas
son polh:neros vinlicos y acrlicos que hasta la fecha no estn aprobadas para el consumo

(.'UADRO 2.17 C/a.I{/icacin de algunas

goma_\~ 1

Naturales

scmisinflicas

.)'intliuu

Exudado de plantas

Derivados de celulosa
carboximctilcclulosa
mctilcclulma
hidroxipropil mctilcclulosa
hidroxi rncti!cclu [osa
t:t ilh idroxieti lcelulnsa
celulosa rnicrocristalin<l

Polmeros Yinilicos

Gomas microbianas

Poliacrilamina

arbiga
tragaCanto

karo1ya
gatti
alerce

Semillas
algarrob(l (locwt hcmt)

guar

dextranas

psilio

.xantanos

Extracto.s de nlgas marinas

ag:~r

;:\lginatos
carragaenina
furcebrano
Otros
reclina
gchllina

almidn

Dcriv<Jdos de almidn
;lmidn carboximctlic(t
almidn hidroxictlko
almidn hi(lroxiproplico. cte.

Otros
pectina baja en mdoxilo
alginato de prnpilcnglicol
alginato trictanolamnico

algarrobo carboximetlico
guar [Link]-t!ico

poli vinilpi rrolid in a

alc(lhol po!ivinlico
polmeros crboxivi11ilicos
Polmeros acrli-cos
{leido p(lliacrlico

PolmCros de xido de ctilcno

PoliJacdrclos

111

humano, aunque presentan muchas de las propiedades de las naturales.

En esta seccin slo se estudiarfln aquellas gomas natufalcs de importancia que no
hayan sido revisadas anteriormente, y la de xantano, que se considera como semisinttica.
Todas ellas forman parte de la fibra cruda, ya que el organismo ht1mano est incapacitmlo
para mctabolizarlas por carecer del sistema enzimtico necesario~ son hetcropolisacridos
que pueden ser inicos, neutros, lineales, ramificados, etc. Su caracterstica ms importante se basa en la capacidad que tienen para interaccionar con el agua, de tal manera que en
concentraciones bajas producen soluciones viscosas y cuando stas se incrementan llegan
incluso a establecer geles.
Al igual que ocurre con la mayora de los polmeros (l'g. polisacridos y protenas), las
propiedades funcionales de las gomas, como son la de espesante y gelificante, dependen de
varios factores: a) los intrnsecos propios de la molcula. como el peso molecular, los
grados de ionizacin y de ramificacin, etc .. y b) los extrnsecos que son propios del
sistema. tales como el pH. la fuerza ini'ca,la temperatura, la concentracin de los otros
componentes, etc. Cada goma presenta caractersticas fisicas y qumicas determinadas,
que no pueden fcilmente ser sustituidas con el uso de otro polisacrido; la combinacin
de dos o ms de estos compuestos genera nuevas propiedades funcionales que en lo
individual no tienen: ste es el caso de la emulsificacin de sistemas aceite/agua, que se
logra con mezclas de gomas. 15
El uso de las gomas en la industria alimentaria es muy vasto: en helados, confitera,
jugos de frutas, cerveza. vinos, mayonesa, quesos, mermeladas, aderezos, embutidos,
productos dietticos, cte. En cada caso, las gomas desempean un papel muy caracterstico gracias a las propiedades funcionales que desarrollan (vansc los cuadro 2.18 y 2.19).
Goma arbiga. Este producto tambin recibe el nombre de goma acacia, ya que se
obtiene al remover la corteza de rboles como Acacia senegal. Es un heteropolisacrido
muy ramificado formado por una cadena principal de unidades de /3-galactopiranosas a la
cual se le unen residuos de L-ramnopiranosas, de L-arabinofuranosas y de cido glucurnico; su peso molecular vara entre 250 000 y un milln, y en estado natural es una molcula

CUADRO 2.18 Funciones

.r aplicacin de hu gomas culos ttlimcnlO.\'

Funcin
Inhibidor de la

cri~talizacin

Emu!sion;tntc
Encapsulanlc
Formador de pelculas
Agente floculantc
Eswbilintdor de espumas
Agente gclificanlc
Estabilizador
Agente cspesanlc

fleiJos
r\derczos. bebidas
Suborcs. vitaminas microencapsuladas
Productos crnicos
Vino. cerveza
Cerveza. cremas
Postres
tvlnyoncsa. cerveza. bebidas
Salsas. rtlcnnclmJas

compacta. La inOuencia de sus grupos cidos hace que la viscosidad de sus dispersiones se
vea afectada por la adicin de cidos o de lcalis, y por la presencia de cationes. Dos de sus
caractersticas principales son su alta solubilidad en agua (hasta 50%) y la baja viscosidad
que desarrolla; a diferencia del resto de las gomas, las soluciones de la arbiga tienen un

12

Hidratos de carbono
CUADRO@!aJ~/icacin de hidrocoloidcs por funcin

pnantc

Gcl{{icmuc

Estabi/i;ador

+
+
+

Gomn guar

Goma algarrobo
Pcctinu
Alginato

Agar
[Link]

+
+
+
+

Derivados cclulsicos
Gom:1 tragac<Into

Gont rt1biga
Alrnid_opcs
Goma xantano

+
+
+

+
+
+

compOrtamiento nc\vtoniano en concentraciones hasta de 40%, pero al incrementarse

sta, d'Cshrrolla las caractersticas pscudopl:.sticas de la mayora de las gomas.
Gon'j} gum.::_ Se obtiene del endospcrmo de la semilla leguminosa Cyamopsis tetragonoJobus. su estructura qumica, c..'it< [Link] y la cadena principal consiste en unidades de
/3-D-martopiranosas unidas {J ( 1,4) y a la cual se le aaden ramas de a-D-galactopiranosas
por enlaces a{l,6). La relacin de monosacridos es de [Link] es decir, en cada tercer
D-manosa se localiza una D-galactosa. Su peso molecular es variado, pero el promedio se
considera de 220 000.
Carece de grupos ionizables, lo cual la hace prcticamente inalterable a los cambios de
pH. ya que es estable en el intervalo l.O~l0.5, pero su mxima capacidad de hidratacin se
alcanza a pH de 7.5-9.0. La adicin de altas concentraciones ( > 5.0%)de sales multivalentes provoca que se produzcan geles. Al hidratarse en agua fra forma dispersiones
coloidrtlcs viscosas con caractersticas tixotrpicas.

ru~"".
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Cltl

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goma guar

Cj_Q!.~!_l!_j!1IDKfW/.fl._ Es el exudado de varias especies de rboles Astragalus. cmo

A. gummijCr. de la familia de las leguminosas. y est constituida por dos fracciones: una
soluble en agua llamada tragacantina y otra insoluble, que es la basorina: la primera est
formada por molculas de L-arabinosa. cdo D-galacturnico. f)..galactosa y D--xilosa.
comprende 70% de la goma y tiene un peso molecular de 800000; por su parte, la basorina
es una mezcla de cidos polimetoxilados de peso molecular 840000. Sus dispersiones
presentan viscosidades generalmente muy superiores a las logradas con otras gomas; la
adicin de {leidOs. lcalis o NaCI rCduce la viscosidad y sus geles son susceptibles de ataque
microbiano.

IJJ

Po/acridos

Goma de alerce. Es el hetcropo!isacrido obtenido por extraccin acuosa de la madera

de varios rboles de la especie Larix. principalmente L occidemahs. Su estructura qumica
corresponde a una arabinogalactana formada por molculas de L~arabinosa y o-galactosa
en una relacin de 1:6. Tiene una estructura muy ramificada, su peso moleculares 80 000 y
es muy soluble en agua .
.Goma de alrmrrobo. Hcteropolisacirido extrado dd cndospcrmo de las semillas del
rbol Ceratouia siliqua de la familia de las leguminosas. Su estructura qumica corresponde
a una galactomanana formada por unt cadena de molculas de D-manosas unich1s ( l ,4), a
la cual se le unen varias ramas de o-galactosas a travs de enlaces( I,6)cada 4o 5 manosas.
Se dispersa en agua fra o caliente formando un sol que puede convertirse en gel por la
adicin de borato de sodio (estos geles no son comestibles): sus soluciones son estables en
un intervalo de pH de 3 n 10.

goma de .algarrobo

Goma gm. Es el exudado del tronco del rbol [Link] lat{(olia. de la familia
combret{lcea. que contiene principalmente la sal c{llcica y magnsica del .-leido gattico. Es
un heteropolisacrido formado por Larabinosa. o~galactosa. D-manosa, D-xilosa y cido
D~glucurnico en una relacin molar de [Link] :2; tiene un peso molecular de 12000. Sus
dispersiones son estables en un intrvalo de pH de 3.5 a 10 y se puede emplear como
sustituto de la goma arbga.
Goma karara. Es el heteropolisacrido obtenido de la exudacin del rbol S'tercu/ia
urc!ts de la l~tmilia csterculicca: su estructura contiene molculas de L-ramnosa. O-galactosa y cido D-galacturnico parcialmente acetiladas. Tiene un peso molecular del
orden de 9.5 millones: es una de las gomas menos solubles en agua y produce soluciones
muy viscosas que pueden desarrollar olor a vinagre por la liberacin de cido actico. En
algunos casos se emplea como sustituto de la goma tragacanto.
Goma xamano. Hcteropolisacrido ramificado sintetizado por diferentes especies de
bacterias Xautlumumas, principalmente X. campestriJ. formado por residuos de [Link],
D-manosa y cido D-glucurnico en una relacin molar de 2.[Link]; tambin contiene
nproximndamentc 4.7% de grupos acetilo y 3.5% ele cido pirvico: su peso molecular es
superior a un milln. Es soluble en agua fra o calcntc y forma soluciones muy viscosas
estables al calor y con las sales en un pH de 6 a 9.-' -~~.%
.Agar. Extracto obtenido con agua caliente a pH ligeramente {cido de algas rojas como
Ge!idium canilagincum y G. amansii, de las rodofkeas. Es un hetcropolsacrido formado
por molculas de j3-D-galactosa, 3.6-anhidro-a-L-ga\actosa, con 5 a 10% de steres suH:1to
y algo de cido D-glucurnico. Sus geles son muy resistentes mecnicamente y estables al
calor.
Algiumo. Polisncrido que se extrae de las algas caf de las feof1ccas. como \Iacrocystis pyr{fl:ra, y cuya estructura qumica corresponde a un polmero lncal de -m o1

Hidratos de carbono

114

lculas llc cido Jl (1,4)-o-manosilurnico y cido a ( l ,4)-L-gulosilurnico. La relacin

de ctitlccntraciones de estos azcares varia con la fuente botnica y con el grado de

madurez de la planta; esto influye a su vez en la viscosidad que se logra con sus soluciones.
Las sales de calcio y de amonio producen soluciones viscosas estables en un intervalo
de pH de 5 a lO; debido a su naturaleza inica, estos polmeros se ven afectados por la
presencia de sales y por pH inferiores a 5.
.
G![Link]"- Entre los polisacridos sulfatados, la carragacnina ocupa un primer
lugar en cuanto a uso dentro de la industria alimentaria, aunque no es el nico que
contiene grupos sulfato (vesc el cuadro 2.20). La mayora de los polisacridos sulfatados
proviene de algas marinas rojas (rodoficcas), siendo los gneros Clwmlrus y Furcel/aria los
principtlcs productores de carragaenina y furcclarano, respectivamente. La funcin
biolgit.-la que cumple esta clase de polisacrdos en las algas es que es parte integral de la
eslrl!_c~ura rgida de sus paredes.

CljADRO 2.20 Comenido de ster su(lmo en algunos po/isacridoJ de plantaJ mcwilws

- .

{Hcr .w(fato

(%)
Agar
Agaropcctina

rvtuy poco

5-lO
12-18
20-36

Furcela~ano

Carragacnina

e,

Las diferentes fracciones de la carragaenina, designadas con las letras griegas K.}' i y
tienen una frmula qumica similar que consiste en unidades de O-galactosa unidas por
enlaces glucosdicos a(l,3) y Jl(l ,4) alternadamente; se diferencian entre ellas por la
concentracin de los azcares anhidros 3,6-anhidro-D-galactosa que contngan y por la
posicin en que se encuentren los grupos sulfato en la molcula o-galactosa. Los pesos
moleculares varan entre 500000, la forma natural en la planta marina, y 100000, que es la
carragacnina comercial m;:s usada en la elaboracin de alimenlos.

ho/Jl

[ ,~o
OH~
O

OH

carragaenina

Al dispersarse en agua se hincha y requiere de un ligero calentamiento para que se

disuelva: la solucin resultante presenta una viscosidad baja a temperaturas superiores a
60C, pero al enfriarse establece un gel. cuya calidad y rigidez dependen de la concentracin del polmero y de la cantidad de iones potasio, amonio o calcio que contengan. El
potasio es especialmente necesario para que la fraccin K gclifique.
El mecanismo de gelificacin no se conoce totalmente; sin embargo. se ha visto que las

l'olisactiiidos

115

molculas de carragaenina desarrollan estructuras hclcoidales que a veces reaccionan

entre s creando una red tridimensional. A temperaturas mayores que las del punto de
fusin del gel .se produce una agitacin trmica que impide que se formen las hlices por lo
que la conformacin del polmero en solucin es al azar ( Fig. 2.30). Posteriormente,
cuando se enfria. se induce una transicin de sol a gel que origina que se forme una
estruclUra tridimensional en la cual las dobles hlices son los puntos de unin de las
cadenas de los polmeros (Gel J); al seguir cnfri:.ndose se ntvorecc la agregacin de las
molculas, lo cual da como resultado el establccimienlo final del gel (Gel 11): la rigidez del
gel depende de la rapidez con la que estas transiciones ocurren. 6 '1

Ido

fro

calor

calor

gell

gel 11

Figura 2.30 Mecanismo de gelficacin de la carragaenina.9

Una propiedad muy importante es su rcactividad con las protenas, principalmente

con las de la leche. Se ha visto 31 que la carragaenina K tiene la capacidad de estabilizar las
casenas a y f3 contra su precipitacin por iones calcio. tal como lo hace la cascina K de
manera natural (captulo I 2). Debido a que sus grupos sulfato cstn orientados hacia el
exterior de la cadena de galactosas, tiene la capacidad de reaccionar con polipptidos
segn se muestra en la Figura 2.31. Existen interacciones de los iones sulfato con los
grupos cargados de la protena, ya sea de manera directa o a travs de iones divalcntes
como d calcio: la interaccin depende de la carga neta del complejo y por lo tanto est en
funcin del punto isoc!ctrico de la protena: cuando la relacin de la carga entre la
carragacnina y la protena es igual a 1 el complejo precipita puesto que el grado de
interaccin es el mximo. Este tipo de asociacin se llega a utilizar para recuperar
protenas y enzimas o para clarificar la cerveza.
Cada fraccin de carragacnina tiene diferentes propiedades funcionales, los productos comerciales son en realidad mezclas de las distintas fracciones, pero con una o
dos que representan el mayor porcentaje. Sus usos son muy variados, siendo los ms

116

llidra!Os de carbono

'

proteinn

NH 2

co. 2

NH

co
2

NH

co
. 2

ca

ca++

ca

so;

so

so,:

NH

carragaenina
(a)

coz

pro1eina

NW
3

co2H

so

NH'
3

NW
3

COZ

so

so;;

so;

carragaenina

lbl
protena

NH'
3

so1 4

co2H

NH'
3

.
'

C0 H
2

NH'
3

.''

so-

~04

14

COf'

NH
' 3

''
so1 4

corragaenina

(el

Figura 2.31 Reactividad de la carragaenina con las proteinas: {a). por encima del punto isoelctrico:
(b), en el punto isoelctrico. y (e), por debajo del punto isoelctrico.

importantes en la manufactura de leches infantiles y evaporadas en una concentracin de

300 ppm, en las bebidas a base de chocolate (250 ppm), en helados para cstabiliz11rel suero
(150ppm), en budines y llanes (3000ppm), ele. Se usa lambin en la elaboracin de
productos dietticos y en muchos productos m{ls.
Existen algunas restricciones en el uso .comercial de la carragacnina debido a que
algunos estudios mostraron que sus molculas de bajo peso molecular, de menos de 20000
daltones, causan lceras en el intestino de cuyos y conejos:'10'11 .sin embargo. no se ha
comprobado que esto suceda en el ser humano. Es posible que durante la esterilizacin de
los productos que contienen este polisac<.irido se produzca una hidrlisis trmica que d
lugar a dichas molculas y que si el hombre las consume puede desarrollar los efectos
ulcergenos que se han encontrado en los nnirnales de laboratorio. Su presunto efecto
txico no est totalmente aclarado, pero se sigue investigando para lograr una conclusin
ms precisa.

2.11.7

FRUCTOSANAS

Son polmeros, generalmente lineales, de molculas de D~f ructosa unidas mediante enlaces
glucosdicos fJ (2,1 ), que se encuentran como reserva energtica en varios vegetales, tales

Fibra

117

como la alcachofa y el maguey, adcmils de algunas raCI.~ y tubrculos. En virtud de que a

la fructosa tambin se le da el nombre de lcvulosa, su polisacrido se denomina levana.
La inulina es la fructosana ms difundidn: su hidrlisis total produce, adems de
fructosa, de 5 a 6% de molculas de glucosa que se considera se encuentran en los extremos
de la cadena. La inulinasa es la enzima que acta sobre los corre....,pondientes enlaces
glucosdicos de este polmero: debido a que las furanosas que contiene (fructosa) huccn
que la inulina sea muy lbil a la hidrlisis. se ha sugerido usarla como fuente para la
obtencin comercial de fructosa de alta pureza.

2.11.H

TROS I'Ol. ISACAIHDOS

En la naturaleza existe un nmero muy grande de otros polisacridos que estn distribui::dos en lejidos vegetales. animales y microbianos.
La quitina es un polmero que forma parte importante de la estructura de los invertebrados, principalmente en los caparazones de los crustceos y de los moluscos, al igual que
en varios hongos y algas. Su composicin qumica es a base de aminoazcares, como la
N-acctil-D-glucosamina. que se unen linealmente mediante enlaces f3 ( 1.4). formando
e:structuras librilarcs y cristalinas, semejantes a las de la celulosa.
Dentro de los polisacridos sulfatados tambin existen otros de menor importancia
para el tecnlogo de alimentos. como es la condroitina. Este hidrato de carbono consiste
en una mezcla cquimolccular de <icido D-glucurnico y N-acetil-l:>-galactosamina~ se
encuentra en el tt:jido conectivo de los animak>s y los grupos suH:1to csterfican a los
hidroxilos de Jos carbonos 4 o 6.

2.12 FIBRA
Con este nombre se designa a un grupo muy amplio de polisacridos, de los considerados
estructurales (cuadro 2.12), que n9 son aprovechados rTletahlicamente por los organismos monogstricos, inclu:ycndo al~10mbre, pero que cumplen una funcin muy importante
en el bienestar del individuo.
La fibra esta constituida por los componentes estructurales de las paredes celulares de
los vegetales, entre los que destacan la celulosa. la hcmicclulosa y las pectinas~\tambin se
incluye en stos a la lignina. an cuando sta no es un hidmto de carbono, sino ms bien
una cadena de compuestos ICnlicos como la vanillina. el aldehdo sirngico y Jos alcoholes
coniferlico, sinaplico y cumarlico. Estos polmeros no se encuentran de manera natural
en los alimentos de origen animal y son exclusivos de los vegctales.\La composicin de
dichas fibras es muy variada en los distintos alimentos, ~;.r y depende de muchos factores.
entre los que destaca la madurez del producto (vase el cuadro 2.21).
f}or otra parte, hay muchos alimentos que se elaboran mediante el empleo de gomas,
como las de algarrobo. guar, arbiga y de tragacanto: stas tambin forman parte de la
libra debido a que no son hidrolizadas (y aprovechadas) en el tracto gastrointestinal del

huma!lo.1
Es necesario hacer una clara distincin entre la libra cruda v la fibra diettica. La
primera es la que se consigna generalmente en l~s tablas de composicin delos!..!1!lm~ntgs__y
que se determina analticamente sometiendo los productos a un tratamiento en caliente
con cido clorhdrico y posteriormente con hidrxido de sodio: en estas condiciones se
pierde una fraccin importante de polisac<iridos que s se incluyen en la fibra diettica; L-'S
decir, la fibra cruda normalmente es menor que la diettica, ya que esta ltima representa
el contentdo total de los polmeros antes indicados. En trminos generales, el proccdimicn-

Hidralo5 de carbono

CUADR9 2.21 Relacin de hidrmos de carbono torales)' fibra cruda de la pordn come5fiblc de
'!l.~tmo:. alimcmos (baJ(' hmeda)

Towlcs

Fibra cruda

((}:)

(\:I)

';} Fibra cruda del

total de hidratos de carbono

Ajo
Arroz
Avena
l\.r1az

30.6
77.4
68.3

1.5

4.9

l. O

1.3
2.2

Manzana

14.6

Trigo
Zanahoria

71.2
9.7

76.7

1.5
0.8
l. O
2.4

l.O

1.0

6.8
3.4
10.3

to de defcrminacin de la fibra cruda provoca la prdida de 70 a 80% de la hemicclulosa. de

30 a 50~ de la celulosa y hasta 90% de la lignina; algunos autores consideran que es hasta
de seis veCes la subestimacin de la fibra diettica cuando se determina fibra cruda.
Origitllmcnte se pensaba que la fibra no era afectada por las enzimas o la microllora
intestinal: sin embargo, se 11a comprobado que existe una cierta hidrlisis, sobre todo de
las pectinas, provocada por el cido clorhdrico estomacal y por los sistemas cnzimticos
de ciertas bacterias. De todos los polmeros, la lignina es la ms resistente a esta accin
degradati\/a.
~
La importancia de la fibra en la dieta fue puesta de manifiesto en la decada de los
setenta; P.s.t a raz de esto, se han efectuado muchos estudios que relacionan la ausenci~
de fibra con diversos roblemas de salud tales como constipacin. diverticu~Jiil;-~
tis, hemorro1~ c;:ncer en el colon y e~ o, diabetes mellitus. ateroesclerosis y [Link].
-tJ-S rtii1Cf6rlprincipiil es que tiene la capacidad de hincharse al Dsorber agua y por
lo tanto tle aumentar el volumen de la materia fecal; eSto provoca un incremento en los
movimientos peristlticos del intestino, y facilita el trnsito. la distensin intestinal y
---17consecucntemente la defecacin; es decir, su accin primaria se lleva a cabo precisamente
en el colon del hombrc ..u 1
Esta situacin provoca que se incremente la viscosidad, se reduzca el tiempo de
residencia de los constilllycntcs del alimento en el intestino y que slo las molculas
fcilmcnte absorbibles atraviesen la pared intestinal; aquellas sustancias irritantes. dainas
y toxicas (l'g. las cancergenas), que generalmente requieren de ms tiempo para entrar al sistema linftico, no tienen oportunidad de hacerlo y se eliminan en las heces. Para un
~
mejor aprovechamiento de estas bondades, el consum~ libra debe ir acom~~Q_Qc_
una ingestin adecuada de agua para fllvorecer la produccin de las heces.
-~1\lo todas las fihras presentan las mismas propiedades; ~guna.. son hipoglucm.i~1~
(reducen el contenido de glucosa en la sangre) y otr~bjpcrgLucmicas; lo mismo
ocurre con su accin hipocolcstcrolmica. Parece ser que estos polisacridos provocan y
aceleran la secrecin de cidos biliares y de colesterol; ste se une a la fibra_ y como tal es
eliminado en las heces, reduciendo la posibilidad de su [Link] se ha
indicado que los hidratos de carbono que contienen pcntosas. (l:!J. xilos~JS) como los que se
encuentran en los cereales, son mejores para evitar la constipacin que los de las fmtas y
hortalizas_3
Contranamcntc a esto, una dicta muv abundante en fibra puede llegar a provocar
problemas estomacales. sob1:rtodo de diarrea, ya que al hidratarse mucho ocasiona tltl

Referencias !Jib/iogrt(!icas

119

desequilibrio en el contenido de agua intestinal. Adems, esta situacin tambin tiene el

inconveni.C11lc_de que los polisacridos Se unen a elementos imru2..t:mntes, como calcio. cinc.
hierro, magnesio. fsfru:u..y~~ts corno a la vitamina B12 y a [Link],
lo que provoca que estos nutrimentos no sean aprovt-chados porque se eliminan en las

heces.

REFERENCIAS BIBLIOGRFICAS
L Abdullah, A., Baldwin, R.E. y Minor, H. 1984. "Germination cffects on flatus~producing
factors and antinutrients in Mung beans and two strains of small~seeded soybeans",J. Food
Prot., 47: 441.
2. Adrian, J. 1982. "The Maillard reaction", en Handbook of Nmrilire Va/tu: ofProcesscd Food.
vol. l. Food for Human Use, Ed. M. Rcchcigl, Jr. CRC Press Inc .. Boca Raton. Florida.
3. Akpapunam. M.A. 1985. "Eifects of blanching, soaking, and cooking on thc HCN yields,
nitrogen, ash, and mincrals of lima bcans (Phaseo/us hmams)", .!. Food Sci., 50: 1191.
4. Anderson, J.W. y Chen, W.J.L. 1979. '"Piant fiber. Carbohydratc and lipid mctabolism".Am.
J. Clin. Nntr., 32: 346.
5. Annimo. 1971. "Tcnmti\'c rules for carbohydrate nomendaturc'', Bioclumi.<:!ly. 10: 3983.
6. Ashoor, S.H. y Zent, J.B. 1984. "Maillard browning of common a mino acids and sugars" ,J.
Food Sci.. 49: 1206.
7. Beckcl, R., Lingncrt, H .. Lundgren, B., Hall, G. y Wallcr, G.R. 1985. "Effcct of Mallard
reaction products on the stability of minced hcrrlng in frozen Storage",.l. Food Sci., 50:501.
8. Be mal, V.M., Smajda, C. H., Smith, J.L. y Stanlcy, D.W. 1987. "lntcractions in proteinlpoly~
sacchnride/calcium gels",.!. Food Sci.. 52: 1121.
9. llcveridge, T. y Harrison, J.E. 1984. "Noncnzymatic browning in pear juice conccntrate at
elevatcd temperaturcs'\J. Food Sci.. 49: 1335.
10. Bhaunclu1rya, M. y Han na, M.A. 1987. "Kinetic'S of stnrch gelatinization during cxtrusion
cooking" .1. Food Sci.. 52: 764.
11. Bingham, S., Cummings. J.H. y McNeH, N.l. 1979 ... lntakes and sources ofdiet<tryfiberin thc
british population", Amer:J. Clin. Nlar., 32: 1313.
12. Buera, M. P., Chirife,J., Resnik, S.L. y Lozano, R. D. 1987. "Nonenzymutic browning in Jiquid
modcl systcms of high \Vater activity: Kinetics of color changes dueto caramelization of various
single sugnrs", ./. Food 5ici.. 52: 1059.
13. Burkitt, D.P. 1973. "Sorne disease chnractcristics of modero wcstern civilization", Brit. J\fed. J.
1: 274.
14. Carlson, D.G .. Daxenbchler, M.E., VnnEttcn. C. H .. Tookey, H.L. y Wllams, P.H. 1981.
.. Glucosinolates in cmcifer crops: turnips nnd rutabages", .!. Agric. Food Clrem .. 29: 1235.
15. Coia, K.A. y Stauffcr, K.R. 1987. "Shelf lifc study of oil/watcr cmulsions using various
commercial hydrocolloids", J. Fond Sci., 52: 166.
16. Chinachoti. P. y Steinberg, M.P. 1986. ulnleraction ofsolutes with raw starch during dcsorp~
tion as shown by water retention", .!. Food Sci.. 51: 450.
17. Daxenbichlcr, M. E., VanEtten, C. H. y Williams, P.H. 1979. "Giucosinolates :md derivcd
products in cruciferous vegeta bies. Analysis offourtccn varieties of Chinesc cabbuge'' . .l. Agric.

Food Chem., 27: 34.

18. Dea, l. C. M. 1982. "Po!ysaccharide conformation in solutions and ge!s", en Faod Carbohydrall'S,

Ed. D.R. Lineback y G.E. Inglctt, The A vi Pub!ishing Co. lnc., Wcstport. Conn.

19. Dwel!e, R.B. y StaUU:necht, B. F. 1978. "Rcspiration ;:md sugar canten! of potala tubcrs as
inlluenced by storagc tempemture.. , Am. Porato .!.. 55: 561.
20. Evans, L. B. 1982. "Optimization theory amlits application in food proccssing",FoodTcclmol..
36(7): 10 l.
21. felton, J.S., Healy. S., Stucrmcr, D., Berry, C., Timourion, H., Hatch, F.T., Mortis, M. y

Hidra/os de carbono

120

D~l~nnes, LF 1981: "tvlt!t~gcns_t"rom thecookingoffood. Improved cxtraction and charncte~

riZtlon of mutagemc fractlons irom cooked ground bccP', Afuwt Res.. 88: 33.
22. Fleining, S.E. 1982. "Flatulence activty of the smooth~secded Jield pea as indicatcd by
hydrogen producton in the rat",.!. Food 5'd., 47: 12.

23. Foegcding, E.A. y Ramscy, S.R. 1987. "Rheological and water holding propcrties of gcllcd
meat batters containing iota carragccnan, kappa carragcenan or xanthan gum", J. FoOil S d.,

52: 549.
24. French, D. 1969. "Physical and che mica! structurc of starch and glycogcn". en Carbo!rydrates
and their Roles. Ed. H.W. Schultz ct al., The A vi Publishing, Wcstpon, Conn.
25. Pry, S. C. 19R3. "Fcruloylatcd pectins from primary ccll wall: their structurc and possiblc
functions", Planta, 86: L
26. qazzrni, G., Vagnarclli, P., Cuzzoni, M .T. y Mazza, P.G. 1987. "Mutagenic activity ofthc
Maillard reaction products of ribosc with diffcn:nt amino acids" . .1. Food Sci.. 52: 757.
27. G![Link], M. 1969. Gum Teclmolo,r;y in tire Food lnduslr}'. Acadcmic Press. Nueva York.
28. Grcenberg, N.A. y iv1ahoney. R. R. 1983. "formation of oligosaccharides by p~ga!actosidasc
from Streprococcus thermopltilus", Food Chemism. JO: 195.
29. Ha!ls~ U. y Jagcr. M. 1986. "Degree of [Link] of pectins detcrmint:d by photoacoustic
ni!<)r infrarcd spectroscopy .. , J. FOod Sci., 51: 1087.
JO. Han. D. y Lingnert. H. 1984. "Fiavor changes in wholc mil k powder during storage. 1. Odor
and flavor profiles of dry milk with additions of antioxidants and stored under <lir and
nirrogcn", .!. Food Qua/ity, 7(2): 131.
31. Hanscn, PJvLT. 1968. "Stabi!izalion ofas casein by carrag:eenan''.J. Dairy Sci., 51: 192.
32. Hodgc, .LE. 1953. "Dchydratcd foods. Chemistry and bro\'.,ning reactions in modcl sy~tcms'',
.1. Agr. Food Clu:m., 1: 928.
33. Hoht'to, H. y Adachi. S. 1982. "Disaccharides formation in thcrmal degradationof\actose".J.
DairJ' Sci.. 65, 1421.
34. 1-Iohno. H .. Suy;;nna. K. y Adachi. S. 1983. "Fornmtion of anhydro-sugars during thennal:
degradation of lactose", .!. Daily S'ci.. 66: 11.
35. Holloway, W.D. y Grcig, R. l. 1984. "\Valer holding capacity of hemiccHuloscs frorn fruits.
vegetab1cs and wheat bran", J. Food Sci., 49: 1632.
36. Hot-,d, L. F. 1974. "1V1icrostructure of modificd tapioca starchmilk gds" . .l. Food Sci.. 39: 117,
37. Horton, D. y \Volfrom. l'vLL. 1963. "Po!ysaccharides". en Comprchcnsire !Jiochemi.w:r. vol. 5.
Ed. M. Florkin y G. Glotz. Elsevicr, Amsterdan.
38. Hudson, J.!VI. y Bucschcr, R. W. 1986. ''Rclationship betwcen degrcc of pectin mclhylation and
tissue lirmness of cucumber pick!es", J. Food Sci., 5!: 13t:L
39. Hyvonen. L. Y Torma. R. !983. "Exarnination of sugars, sugur akoho!s. and artificial
swt:cteners as substitutcs for sucrose in strawberry jam. Product devclopment'',J. Food S'ci., 48:

183.
40. Kantcrcwicz. R. J. y Chirife, J. 1986. "Color changcs ami avaihble lysine during storage of
shclf-stablc concentratcd checse whcy", J. Food Sci.. 51: 826.
41. Khan, R. 1976. ''The chcmistry of sucrose", Adv. Carboh Chcm. Biochcm., 33: 236.
42. Koseki. M., Kitabatakc, N .. Doi, E .. Yasuno. T., Ogino, S., fto, A. y Endo, F. 1986.
"Dctermination of pcctin in the prcsence of food polysacclmrides",J. Food .S'ci., 51: 1329.
43. Kostyla. A.S. y Cl:vdesdale. F.M. 1978. "Thc psydwphysical rclationships bct\veen color and
lavor''. en CRC Crilica/ Rcl"icwJ in Food Scimcc ami Vu!rithm. CHC Prcss. Florida.
44. Labuza, T. P., Warrcn. R.M. y Warmbicr, H.C. 1977. "The physical aspccts with rcspec! to
\Va ter and non-cilzymatic browning". Ad1. Exp. Afed. Biol.. 8613: 25.
45. Labuza, T.P. y Schmidl, tvLK. 1986. "Advanccs in thc control of browning rcactions in
foods". en Role r?f' [Link] in thc Quali;y 4 Procencd Food. Ed. O.R. Fcnncma. W.H.
Chang y C. Y. Lii. Food and Nutrition Press. lnc. Westport. Conn.
4. Lachance, P.A. 1973. "Carbohydrates as nutrients". Food Prod. Dcl'e/.. 7: 29.
47. Lingncrt, H., Eriksson. C. E. y Waller, G.R. 1983. "[Link] ofantioxidativc Mail!ard
reaction products from histidinc and glucose en lltc \fai/km.l Rcacfion in Foori.Y a/UI Nunirion".
Ed. G.R. Wal!cr y tvt.S. fcather. Amcr. Chem. Soc. Symp. Ser.. 215: 335.

Rl:{creJias Bibliogn?f/cas

121

48. Liu, K. y !\4arkakis. P. 1987. "Effcct of m;tturity and proccssing on thc trypsin inhibitor and
oligosaccharides of soybcans",J. Food Sci., 52: 222.
49. 1'vL1ga. J.A. 1975. "Bread staling". en CHC Critica! RcdcH'.I' i11 Food T.>clmulogy. vol. 5. Ed. T.E.
Furia. CRC Prcss, Clevc!and.
50. Mrqucz. G. y An. M.C. 1986. "lnllucncc of rc{lucing sugars :md a mino acids in thc color
devclopmcnt offricd potatocs",J. Food Sci.. 51: 157.
51. Marriott, .J. y Lancaster. P.A. 1983. "Ilananas and plantains". en llmu/book r;[Tropical Foodr.
Ed. T.C. Harvcy Jr., l'v1arcc! Dckkcr. lnc., Nueva York.
52. !\k\Vccncy. D.J. y flurton, H. 1963. "Somc possiblc g!ucosc-glycinc browning intermcdiatcs
<Hld thcir n:actions wth suUitcs". J. Sci. Food Agr.. 14: 291.
53. Michc!, F .. Doublier. J.L y Thibault. J.F. 1982 ... lnvcstigations on high-mcthoxyl pectins by
potentiomctry and viscometry", frog. Food Nwr. Sci.. 6: 367.
54. Michcl, F., Thibault. J.r .. ivtcrcicr. C.. Heitz. F. y Pouillaudc. 1985. "Extr;:ection and characleriz;:ltion of pcctins frorn sugar bcct pulp" . .!. Food .\'ci.. 50: 1499.
55. ~1iller. AJ. 19B5. "Proccssinginduccd mutagcns in muscle foods". Food Tec/mof. 39(2): 75.
56. t\..'Iishkin. M .. Saguy. l. y Karcl. !\l 1983. "Dynamic optimization of dchydration proccsses:
minimizing browning in dchydration of potatocs", ./. Food Sci.. 48: 1617.
57. ivfonge;HJ, R. y Brassard. R. 198:?. "Determination of uemral dctcrgcnt fibcr in bre;1k1st
ct:reals: pcntosc, hcmiccllu!osc, cellulose and lignin contcn!''. J. Food sci.. 47: 550.
58. Narniki. tvL y Hayashi. T. 1983. "A nc.:w mcchanism of thc lv1ail!ard rcaction involving sugar
fragmcntation and free radical formation", en The ;\hlillard Rcaction ;n Foods and Nwrition.
Ed. G.R. Wallcr y M.S. Feathcr. Amer. Chcm. Soc. Symp. Ser., :?15: 21.
59. Nicol, W.M. 1980. "Sucrosc in food systems", en Carbohydratc 5i!I'CCh'llers in Foods aiU!
Nwririon, Ed. P. Koivis10inen y L. Hyvoncn. Acndernic Prcss. Londres.
60. Nikuni. Z. 1982. ''Studies on starch granules", Die Starke, 30: 105.
61. Oakenfull. D. y Scort, A. !984. "I-Iydrophobic interaction in the gelation of high mcthoxy!
pcctins". J. Food Sci.. 49: 1093.
62. Oostcn, B..J. 19H2. ''Temative hypothcsis to explain how c!cctrolytes affcct tlli..' gclatini1ation
tcmpcraturc of starchcs in water", Die Srarke, 34: 233.
63. Osman, E.M. 1967 "Starch in thc food industry", en Starch: Cltcmistry and Tcclmology,
!ndtutrial A5pcos. vol. 2, Ed. R. L. Whistlcr y E. f. Paschall. f\cndcmic Prcss. Nueva York.
M. Osman, E.!\.l 1975. ''lnteraction of starch with othcr componcnts of food systems". Food
Teclmol.. 29: 30.
65. Pravisani, C.I., Califano, A.N. y Calvelo, A. 1935. "Kinctics of starch gclatinization in potato",
.!. Food 5'ci., 50: 657.
66. R;1ckis ..1..1., Sessa. 0..1., Stcggcrda, F.R .. Shirnizu. J., Andcrson, J. y Pearl, S.L. 1970.
"Soybcan factors rclating togas production by intestinal bacteria". J. Food Sci.. JS: 634.
67. Rackis ..J.J .. Honig. D. H., Scssa, O .J. y Stcggcrda, F.R. 1970. "Fiavorand llatulcnce fnctorsin
soybcan protcin products",J. Agr. Food Chem .. 18: 977.
68. Rackis, J...l. !974. "Biological and phy5iological factors in soybcans",J. A m. Oil Cltcmists 5ioc..

51: HilA.
69, Rccs, D.A. 1969, "Structurc. confonnaton and mcchanism in thc formation of polysaccharide

gcls ami nctworks.. , Adr. Carbolt. Che m. /!iochcm .. 14: 267.

70. Reyes. F.G.R .. Pnocharocn. B. y Wrolstad. R.E. 1982. ''Maillard browning reaction of
sug:ar-glycinc rnodd systcms: Changcs in sugar conccntration. color and appcaram:c" . ./, Food
Sci.. 47: 1376.
71. Rochrig. K.L [Link]. "Tln: [Link]<ll cfft-cts nr dictary liber.- a n.:vicw". Food 1fnlmm!lol\.
2: 1.
72. Schoch. T.J. 1965. "Starch in bakcry products", Hakcr's !Jigcsl. 39: 48.
73. Schoch, T.J. 1969. "Starchcs in foods", en [Link] 1/wir Roles. Ed. H. \V. Schultz el
al.. Thc A vi Publishing. Wcstpon, Conn.
74. Slwllcnhcrgcr. R.S. y Acree. T. E. 1967. "Mokcu!nr thcory ofswcct t:lstc", Nawrc. 21(-.; 480.
75. Shinoh~1ra. K. .Jalwn, N . Tonaka. !\L Yamamoto, K .. Wu. R. T .. Murakami. H. y Ornura, H.
1983. "Fonna!ion of mutagcns by aminocarbonyl rcactions'', Muw1. Res.. 122: 279.

1-/idratos de carbono

78.
79.
80.
81.

82.
83.

84.
H5.

86.
87.
88.

89.
90.

91.
92.

93.
94.
95.
96.

y Brgn, G.L. 1982. ''Effecl ofsoaking and cookingon thc oligosaccharide contcnt
(Piuu-eoltu m~~aris. L)'', .f. Food Sci.. 47: 924.
sosullski. F. W. y Caddcn, A.M. 1982. "Composition and physiological properties of severa!
sourccs of dictary fiber", .!. Food 5'ci. 47: 1472.
Spcers. R.A. y Tung. M.A. 1986. "ConccrHration and tcmpcrature depcndcncc of flow
behavior of xanthan gum dispersions", .!. Food Sci., 51: 96.
Stamp, .l. A. y La buza, T. P. 1983. "Knetics of thc [Link] rcaction bctwcen as parta me and
glucosc in solution at high tcmperaturcs", J. Food 5ici.. 48: 543.
St<Hiffcr. K.R. 1980.1/mu/book of Water .r;io/ubk Gwns ami Rcsins. cap. !l. McGmw-Hill Book
Co,, Nueva York.
Terra, N.N .. Garca, E. y Lajolo, EM. 1983 ...Starch-sugar transformation during banana
ripening: .tl~c b~havior of UDP glucosc pyrophosphorylasc, sucrosc synthctasc and invert<.Isc".
J. r:o01nSct .. 48: 1097.
Toribio. J.L. y Lozano, J.E. 1986... Hcat induccd browning of clarificd app!c juicc at high
ternpt-raturcs", .1. Food S d., 51: 172.
Trowell, H.C. 1972. "Crude fiber, dictary fiber and athcrosclcrosis", Atherojcleros, 16: 138.
Tu. A. y Eskin, [Link]. 1973. "Thc inhibitory cffcct of rcducing sugar on the hydrolysis of
casc)f1 5y trypsin", Can. hts/. Food Sci. Tcch ./., 6: 50.
Ura!{bima. T.. Suyama. K. y Adachi, S. 19R6. "l.(hmhydro-3.4-0-furfurylidene~ jJ-D~ga
[Link]. a ncw furfuryldcnt: dt:rivativc formcd from l<Jctose during pyrolysis",J. Food
Sci.. 51' 675.
Van \Vazer, .I.R .. Lyons, J.W., Kim, K.Y. y Colwcll, R.E. 1963. Viscosily ami F/ow MeaJure~
meJits: A [Link] Hmulbook (?f R/lco/ogy, John Wilcy ami Sons fnc., Nueva York.
Wagncr, .J.R., Carson, J.F., llcckcr, R., Gumbmann, M.R. y Danhof. J. E. 1977. "Comparativc
OatulciJcc activity of bc<ms and bcan fractions for m;;m and the rat", J. N!ur.. 107: 680.
\V:IIdnshaw. l\"f.D. y Arnott, S. 1981. "Conformmions and intcmctions of pcctins. 2. tvlodcls
fr junction zoncs in pcctinic acid and calcium pcctatc gcls", J. Mol. lliol., 153: 1075.
Waltcr, G.H. y Shcrmnn, R.M. 1983. "Thc induccd stabilization ofaqucous pectin dispcrsions
by cthanol", .l. Food S'ci., 48: 1235.
\Vntt. J. y tvlarcus. R. 1969. "Uiccmtivc colitis in rhc guinc:a-pig causcd by scmvccd cxtract ,./.
Pharm. Plwrmacol.. 21: 1875.
Watt."J. y Marcus, R. 1970. "Uiccrative coli!is in rabbits fcd dcgmded carragcenan ",./. P/wrm.
Phamwcol., 22: 130.
Williams, J.C. 1976. "Chcmical and non-cnzymic ch::mgcs in intcrmcdiate moisturcfoods",cn
[Link] Moiswn: Foodr, Ed. R. Davics, G.G. Birch y K.J. Parkcr, Applicd Sciencc
Publishcrs LTD. Londres.
\Vu, C.H., Russdl, G. y PO\vric, W.D. 19H7. "Pramagnctic behuvior of modcl systcm
mclanoidins",.l. Food S'ci., 52: 813.
Yen. G.C. y [Link], Y .H. 1987. "lnfluencc of untioxidants on Ma!lard browning rcaction in a
casein-g!ucosc modcl Sys!Cm", ./. Food Sci., 52: 1115.
Wurzburg. O.B. 1972. "Starch in thc food industry", en llandbook ofFood Additires. Ed. T.E.
Furia, CRC Prcss, Clcvcland.
Zatz . .J. L. y Knapp. S. 1984. "Viscosity of xanthan gum so!utions atlo\V shcar [Link]".J. Plwrm.
Sci.. 73(4): 468.

3 PROTENAS

3.1

INTRODUCCIN. 125

3.2
3.2.1
3.2.2
3.2.3

AMINOCIDOS. 125
Clas[/fcacin. 129
Rcac/I'it/cul qumica. 129
Propiedades cido~l}(lse, 130

3.3
PROTENAS. 133
3.3.1
Clasificacin. 133
3.3.2
/:)tfacc amida o pcptdico, 139
3.3.3
Organi:adn estructural. 142
[Link]
Estructura primaria. 144
[Link]
Estructura secundaria, 144
[Link]
Estructura terciaria, 149
3..1.3.4
Estructura cuaternaria, ISO
3.3.4
Peso molecular. 150
3.3.5
Composicin de aminocidos. 150
3.3.6
Cumtf{/icacin. 151
3.3.7
Elec/[Link].\', 153
3.3.8
Solubilidad de las protenas. 154
[Link]
Efecto de las sales, 155
3.3.8,2
Efecto del pH, 157
[Link]
Efectos de los disolventes, 158
Efecto de la temperatura, 158
[Link]
Hidratacin, 158
3.3.9
3.3.10
Viscosidad, 160
3.4
3.4.1

DESNATURALIZACIN. 160

3.5
3.5.1

INTERACCIONES PROTENA-PROTENA, 165

Cintica de la desnaturafi:acin, 163

Interacciones de las protenas con o! ros con:aiwyemes, 167

3.6

4;\L' TERACIONES DE LAS PROTENAS, 170

3.6.1

Tratamienw a alias tcmpcralllras. 170

3.6.2
3.6.3

Desu/fitracin y oxidacin, 173

3.6.4
3.6.5
3.6.6

Cic!izacin. dcsamidacin y dcshidrmacin 176

Racemizacin y formacin de nuewJS aminocidos. 176
Formacin de enlaces elllrecruzados. 179

3.7
3.8
3.8.1

3.8.2
3.9
3.9.1
3.9.2
3.9.3

3.9.4
3.9.5
3.9.6
3.9.7

Oscurccimiemo no cnzimtico. 115

PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTENAS. 180

PROTEINAS MODIFICADAS. 184

~ PropiedadcsjimcionalcJ, 185
Calidad mariciona/, 186
tROTENAS DE ALGUNOS ALI!V!ENTOS, 188
~1rotefnas del huero. 188
11r0lenas de la came. 191
Cidarina. 193
Protenas del trigo, 194
Protenas dd maz. 197
orms prordnas. 200
Prou.:fnas cdulcorames. 202
REFERENCIAS BlllLIOGRAFICAS. 203

3 PROTENAS

3.I INTRODUCCIN
Dt.!bido a su escasez y a la importancia que tienen como nutrimento. estos compuestos
se han convertido actualmente en el principal foco de atencin de la mayora de los
tecnlogos de alimentos en el mundo: a pesar de existir una gran cantidad de nitrgeno en
la Tierra, ste se encuentra en forma elemental en la atmsfera y no es aprovechable para
llenar las necesidades biolgicas dd ser humano, ya que para la sntesis de sus protenas, de
cidos nuclcicos y de otras sustancias nitrogenadas de gran inters slo utiliza el nitrgeno
orgnico proveniente de los polipptidos que obtiene de su dicta. Por Jo contrario. los
vegetales pueden producir estos nutrimentos a partir de molculas sencillas. como nitrgeno inorgnico. agua y anhdrido carbnico. La gran importancia que tienen las protenas
cst incluso implcita en su nombre, que deriva del griego y que significa "ser primero".
Estas sustancias c!.[Link] funciones biolgicas en el organismo humano, entre las
que se cuenta principalmente la rcgcncracig y la formacin de tejidos. la sntesis de
enzimas. anticuemos v hormonas. y como consti!Uvcntc de la san ere, entre otras;~
parte del teiido conectivo y muscular de los animales v de otros sistemas riuidos cstmcturaw
lli Los rganos del hombre cstn compuestos fundamentalmente por protenas y~
qllcula que existen aproximadamente 5 millones de tipos con propiedades v caractersticas
muv es cclicns.
"Los alimentos ricos en estas macromolculas, como la carne, la leche y el huevo. son
escasos en la mayora de Jos pases en vasdcdcsarrollo. y adems, por ser los ms costosos
de producir son los m{s difciles de adquirUj Debido al alto ndice de crecimiento
demogrfico. varios pases realizan investigaciones sobre el uso de protenas no convendow
nalcs para el consumo humano con el fin de poder satisfacer las necesidades de este
nutrimento en las poblaciones de pocos recursos.
No slo ~'S ntcp.::arjo producir ms alimentos ricos en toda clase de nutrimentos: ..b!!r
que C)~Iilt aln1accnar. procesar. cte .. los que actualmente se tienen~ por esta razn, es
indispensable conocer todas las posibles rutas de modificacin. tanto positiva como negativa.
que sufren en especial las protenas, para obtener mayores benelicios de ellas.

iD

3.2 AMINOCIDOS
Como su nombre lo indica, estos compuestos se caracterizan por tener en su molcula un

[I25]

Protenas
grupo am1no v un cido _carbox~lico. de los cuaJe~ se conocen m~de 1~0 qt!esc encuentran
' en dist'htos tejidos de ongen alllmal v vegetal. as1 como en los mcroorgamsmos. De todos
estos. slo 20 funcionan como monmcros o constituyentes b{1sicos de las proteinas.y que
por lo tanto. son de nuestro inters (vase el cuadro 3.1); a su vez, estos 20tencn las
caractersticas de ser a-aminocidos. es decir, tanto el amino como el carboxi!o se
localizan en el carbono a de la molcula. Es importante aclarar esto ya que hay muchas
sustancias con estructura de .fi-amino::cido (el a mino est en posicin f3 en relacin con el
carboxilo) que no intervienen en la sntesis de protenas; por ejemplo. la ,13-alanina,
prccuq;:or del cido pantotnico; la homocistena y la homoserina, que actan en el
metabolismo de algunos compuestos~ la citrulina y la ornitina, intermediarios para la
produccin de la arginina, etctera.
{;:n esfc captulo slo se cstudiar{n los a-aminocidos que intcgr,an las protenas
relacionadas con los alimentos.
La 'n1ayora de ellos presenta una estructura que contiene un carboxilo y un grupo
amino primario, pero existen dos, la prolina y la hidroxiprolina, que son en realidad
iminocfdos por tener un amino secundario que proviene de la ciclizacin de su a mino
primariQ. Con excepcin de la glicina, todos muestran como mnimo un carbono asimtrico
que prov~a la existencia de dos formas pticamente activas: los D y los L ismeros; sin
embargo;-la hidroxilisina, la isoleucina, la hidroxiprolina y la treonina desarrollan
cuatro cslcrcoismeros porque contienen dos carbonos asimtricos. Los aminocidos que
interviene1 en la sntesis _(~c""protenas son de la configuracin L, mientras que los.@
generalmente slo sirven como fuente energtica; stos se encuentran en las mezclas
racmicas de aminocidos sintetizados qumicamente, y en forma natural, como parte
constitutiva de ciertos antibitico:J.

.NH,-C-COOH

R
1

HOOC-C-NH,

La unin de los 20 a-aminoo:cidos indicados en el cuadro 3.1 da origen a la integracin

de todas las protenas conocidas; por ejemplo, una protena que contenga 100 amino<icidos alcanL..a hasta 20 100 diferentes combinacioiles; sin embargo, no existe un nmero tan
grande de protenas ya que la ordenacin de los monmcros no es al a:r_ar. Cada sistema
biolgico contiene un grupo determinado y esp_s_cfico de estos polmeros con una secuencia de aminocidos establecida gcnticamenteJPor lo que un ligero cambio puede provocar grandes alteracione4Esto se puede ver claramente en la anemia de clulas falsifonncs
que se presenta normalmente en la raza negra y que se debe a un cambio de una molcula
de {leido glutmico en posicin 6 de las cadenas de hemoglobina. por una valina o lisina:
esta pequea diferencia trae consigo problemas que pueden ser muy graves, como la
hemlisis o rompimiento dt: los glbulos roj~
Las propiedades de los aminocidos en conJUnto se ven rencjadas en las caractersticas
de las protenas: por ejemplo si un polmero esluvicra constituido por un porcentaje
elevado de aminocidos hidrrobos, .se podra pensar que sera poco soluble en agua,
etctera.

Aminodclos

127

CUADRO J.l Amwdcidos de cm(lguracin t. comtm11cn/L' !.'ncomrados en las protenas

Grnpo*

Nombre
trivial

Abre
vial uro

pK

pi

Frmula

NH
2
1
1!-{;H-COOH

A.

Glicina

Gly

2.34; 9.78

6.06

~1l2

Alanina

Valina

Leucina

lsolcucina

Ala

Val

Le u

llc

2.35; 9.69

2.32; 9.62

2.36; 9.60

2.36; 9.68

6.02

5.97

5.98

6.02

D.
Serina

Trconina

c.

Ser

Thr

2.21; 9.15

2.63; 10.43

5.68

6.53

ciJ 3-ca-coou
CH NH
3
2
1
1
en cu-cu-coon
3
NH
CH
3
2
1
1
cU CHCH -ci!-{;OOH
3
2
cn NH
3
2
1
1
cu cn cn-cH-cOOII
3 2
OH
NH2
1
1
eH -cn-coon
2
NH2
1
en cu-cn-coon
3
1
o
11

Ac.

asp<lrtico

Asp

2.09 {<:arbox:.ilos a)
3.86 (carboxilos fJ)
9.82

2.97

Asn

2.02; 8.8

5.41

Ac.

Glu

2.19 (carboxilos a)
4.25 (carboxi!os ')')
9.67

3.22

Glutamna

Gln

2.17;9.13

cn -cn-coou
2

Asparraguirw

g!tullmiw

COOII NH

5.65

CONH, NH
2
1
- 1
CH -Gl!-{;0011
2
COOII
Nll2
1
1
en cn :...-cn-coou
2 2
CONH
NH
2
2
1
1
cn cu -cn-coou
2 2

Protenas
Abre-

pK

I'Uura

pi

D.
Lisina

Lys

2.18
8.95 (amiuo )
ro.s (amino f)

2.13

[Link]

9.74

N!l7

9.15

2.17
9.04 (amino a)
12.48 (guanidino)

;m 2 Oll
1
' - Cl\Cil
Cl!
NH

Arg

Nl!2

1 "

Cll c11 cl! Cll

2
2
2

8.62 (amino a)
9.67 (amino f)

Arginina

Fonmila

10.76

z". --cH---cOOH
W!7
1
1

CH -c-.. -.."{.:00!!
2 2

Nl!2

CNHCH 7 CH CH --cH-COOH
2 2
11

NI!

E.
-... Cjstcna

Cys

1.71
H.33 < .s111
10.78 (amino a)

5.02

SI!

NB

CH -cH-<:OOll
2
NH

Cistna

CySSCy 1.65; 2.26 (carboxilos)

7.85; 9.85 (aminos)

5.06

S-<:Hz'--<:H-<:001!

112

S-<:1! z-<:H-<:0011

.,\tctionina

Mct

2.28; 9.21

s-cHJ

Nl!2

5. 75

CH cH -cH-<:OOI!
2 2

F.

Fcnilalanina

!>he

1.83:9.13

5.48

Tirosina

Tyr

2.20
9.11 (amino ex)
10.07 (fcnlico)

5.65

Nll.:
1

C'll, C'll COOII

Nll 1
1

HOO<:II, CH COO!I
NH 1
1

Triptofano

Try

2.38: 9.)9

5.88

O=:JrCH, Cli-COOII

H'

Hstidina

Bis

1.82
6.0 (imidazo!)
9.17

7.58

!!_?
!

Nll,

CH,

-~H-COOH

129

Aminoddos

Gmpo

Nombre
trivial

Prolina

Abre

viatura

pK

Pro

1.99; 10.60

pi

Frmula

c:;J.;; ~OOH

6.30

H
H

HO~ ll
Hidroxiprolina Hypro

1.92; 9.73

5.82

l..N..J<COOH
1

H
"'A: monoamino monocarboxilico; B, hidroximonoamino monocnrboxlico; C, monoamino dicarboxilico;
O, diamino monocarboxilico: E, azufrados, y F, cclicos.

3.2.1. CJ SJF!Cc\CIN

Existen diversas maneras de clasificar los aminocidos, todas ellas basadas en la naturale~
za qumica y las propiedades de su grupo R. Cada radical tiene caractersticns definidas y
diferentes que se reflejan en las del aminocido, como puede ser la solubilidad, la
reactividad. la ionizacin, la polaridad. ele. Con base en esto, dichos compuestos se han
dividido en hidrfilos e hidrfobos de acuerdo con su solubilidad en agua; <[Link];jls,
bsicos v neutros conforme a su ionizacin, y en indispensables y dispensables, segn la
necesidad que tiene el hombre de elLQLfvase el cuadro 3.2).
1 a solubilidad depende de su capacidad de establecer puentes de hidrgeno con las
molculas de agua, por Jo que los que tienen gmpos polares se hidratan ms fcilmente que
los que tienen radicales no polares o hidrfobos; entre los sustituyentes hidrfilos m{ls
importantes estn el hidroxilo'(OH de la serina, la treonina y la tirosina), el tiol (SH de la
cisteina), el carboxilo (COOH de los cidos glutmico y asprtico), el amino (NH2 de la
lisina y de la arginina) y el amida (CONH2 de la asparraguina y de la gluJamina); por su
parte, ls..grupoutplarc;[Link]!Ja~drnilliJJklrru;m:JQll_cln;JiJJJ!~
ramificadas y los aromticos que no [Link] interactuar con el disolvente.
Conforme a su carga elctrica o ionizacin, los aminocidos. como ya dijimos, se
dividen en rcidos, bsicos y neutros: los dos primeros grupos se en listan en el cuadro 3.2,
mientras que en el tercero cst;:in todos los que no estn incluidos. Las funciones gumic!.ls
jonizablcs ms importantes son el carboxilo. el amino, la amida. el guanidino (de la
arginina) v el imidazol {de la histidina). Finalmente, la clasificacin en indispensables y
/dispensables se basa en la capacidad del -cuerpo humano para sintetizarlos: los primeros
: ~en obtener forzosamente de la dicta, ya que bioqumicamcntc no se producen en las
\ cantidades adecuadas para el organismo, mientms que los segundos s se .sintetiz~n
'-::z-Ooncentraciones suficientes.
~
3.2.2 REACTIVIDAD QUM!Ct\
La facilidad de cada amino<icido para reaccionar se debe bsicamentc a la naturaleza
qumic(l de su radical, lo cual se puede reflejar en la estabilidad, la reactividad, etc., de

Protenas

130

'

las [Link]. As. por ejemplo, la alanina, la va tina, la lcucina y la isolcucina, derivados
de hid~ocarburos alifticos, son prcticamente inertes y casi no intervienen en transformaciones qumicas; sin embargo, los grupos a mino libres son excelentes a~tcs nuclcfilos,
.Y_P-or eso la arginina y la lisina favorecen altU!!lQSJdUllbios como los de oscurecimi~[Link]
q,e formacin de enlaces entrecruzados. etctera.
. El imidazol de la histidina se puede romper por la accin de algunos agentes, con el
consecuente desprendimiento de subproductos que a su vez siguen otras rutas tambin
activas. El tiotcr de la mctionina es propenso a tn:msformaciones de oxidacin-reduccin~
el gu'anidino de la arginina interviene en diversos mecanismos de alteracin.
De todos los grupos R de los aminocidos. el sul01idrilo de la cistena es tal vez el m~
activo y propicia muchos cambios. algunos favorables y otros indcseable~.-La asparraguina y la glutamina son muy sensibles a la hidrlisis causada por cidos y lcalis y se
convierten en cido asprtico y ficido glutmico. respectivament~

{.U ADRO 3.2 ClaJijicacin de los aminocidos con bmc en dtfcrcntes caracterfsticas 103

'l
Alanina .
Arginina
Asparraguina
cido asprtico
Cistcna
Acido g!ut<imic-o
Glutamina
Glicina
Histidina
Isolcucina
Lcucina

Li::.ina
Metionina
Fenilal<mina
Prolina
Scrina
Treoninn
Triptofno
Tirosina
Valina

1/idrl!(llo

11h/f(!fofw

tcido

H.\ico

/Jcfi5pCIIS(IlJ{c

X'

X
X
X
X
X
X
X
X
X

X
X
X
X
X
X

X
X

X
X
X

X
X
X
X

X
X

Dpci/Jtthfc

X'
X
X
X
X
X
X
X

X
X

0lndi~pcns;tb1c p<tm nios. pero no p;ra adultos.

~n la seccin 3.6 se revisan los cambios que le ocurren a las protenas que se .someten a
distintos tratamientos y que se reflejan en una mejora o en una prdida de su valor
nutritivo y de sus propiedades funcionales; estas transformaciones se refieren precisamente
a la sensibilidad y a la rcactividad de cada aminocidc:J
3.2.3 PROPIEDADES ACIDO-MSE

Los aminocidos presentan caractersticas que se deben fundamentalmente a su naturale-

za inica anfotrica ftcido-bnsc. La palabra anftero proviene del griego amplt. que

Aminocidos

131

significa ambos, por lo que a estos compuestos tambin se les conoce como anfolitos, que
es una locucin abreviada de electrolitos anfteros. Su estructura inica se ha establecido
por medio de muchos anlisis y observaciones; por ejemplo, por sus puntos de fusin o de
descomposicin que son relativamente elevados(> 200C) o por su solubilidad en agua
(son en general, ms solubles en este lquido que en disolventes polares), propiedades
tpicas de sustancias estabilizadas por fuerzas de atraccin entre grupos de carga opuesta.
como ocurre con los cristales de sales (por ejemplo en el NaCI ); adems, tienen constantes
dielctricas elevadas, al igual que grandes momentos dipolares, reflejo de la presencia de
fu~nes negativas y positivas dentro de la misma molcula.
Debido a sus grupos ionizablcs car-boxilo, a mino y otros, los aminocidos son capaces
de desarrollar una carga ( +) o (-) de acuerdo con el pH al que se encuentren; es decir, su
carcter anfotrico les confiere la capacidad de recibir y de donar electrones; esta situacin
hace que exista un estado qumico conocido como punto isoelctrico (pi) o de doble io'2J
en el que se cuenta con el mismo nmero de cargas positivas que negativas y cuya carga
neta es [Link] aminocidos pueden tener, por Jo tanto, tres estados que dependen del
pH: a pH <pi se encuentran en rorma protqnada o catinca; en el pi su carga es ccro,y a
pH >pi adquieren una carga negativa o aninic_~jEs decir, no existe un pH en el cual estos
anfolitos estn completamente ausentes de cargas elctricas, ya que las presentan aun ene!
pi; en cualquiera de sus tres estados pueden ligar iones de carga contraria por fuerzas
electrostticas dbiles. El cuadro 3.1 muestra los valores del punto isoelctrico de los
aminocidos de importancia.
,

(Il+)

NH,-~-COOll -

(O Ir)

NB;-~ --COO-

H
forma aninica
(no protonada

punto isoelctrico

forma catinica
(protonada)

{pi} o de doble ion

La ionizacin de los aminocidos es similar a la de cualquier otra molcula, y por lo tanto

sigue la ecuacin de Hcnderson~Hasselbalch:
pH = pK

fonna no protonada (base)

Jog

forma protonada (cido)

: pK = - JogK

donde pK, por definicin. es el logaritmo negativo de la constante de disociacin (K) del
grupo [Link]:
[base -1 [H'I
[aminoacido 1
Los valores del pK de las distintas funciones ionizablcs de los aminocidos se incluyen en el
cuadro 3.1. Por ejemplo, el pK del carboxilo de la glicina es de 2.34, lo que quiere decir que
a pH menores de 2.34 este gr~po est protonado como COOH y que a pH mayores se
encuentra como COO-, y el pK del amino es de 9.78. lo que indica que a pH < pK cst
como NH/ y a pH > pK, como NH,.
Adems de los carboxlos y los amines, los siguientes grupos tambin ejercen una
influencia en el comportamiento cido~ base de los aminocidos: el imidazol de la histidina.

Protefnas
;-.)
efamiij.'t'i:le lrlisina, el ca~boxilo /3 d~l cido aspnic~, el su!Olidrilo de la ~btena, el
cib0Xil9 y del cido glutmtco, el guamdmo de la argmma y el htdroxtlo fenohco de la
tirosina.
El punto isoelctrico de los compuestos que contienen slo dos grupos ionizables, un
carboxilo y un amino, se puede calcular a partir de sus respectivos valores de pK:

pi

pK amino

pK cido

En la figura 3.1 se muestra la curva de valoracin de la alanina, en la que se aprecia

fcilmente el pi y los pK de los grupos carboxilo y amino al igual que sus formas aninica
y [Link]? en un intervalo de pH de 1 a I 3. En este caso, la curva es muy sencilla debido a
que se .fiata de un aminocido con una estructura qumica muy simple; sin embargo, sta
cambi;:irrr considerablemente si se tratara de compuestos ms complejos, corno Jos
aromticOst Jos cidos o Jos bsicos. La valoracin de los pptidos y de las protenas resulta
an ms dificil debido al gran nmero de aminocidos ionizables que contienen; adems,
muchos de estos grupos pueden interaccionar con diferentes iones, o estar "enterrados" en
el interior de la molcula y no estar disponibles para la valoracin.

13

H,NCHRCOO-

12
11

10
9
B

pH

6
5
4

H,NCHRCOOH

H,NCHRCOO0.5

1.0

1.5

equivalentes de OH- - - - +
Figura 3.1. Curva de valoracin de la alanina.a"

2.0

Protenas

133

3.3 PROTENAS
Estas macromolculas son el resultado de la polimerizacin. mediante enlaces peptdicos.
de los 20 aminocidos va indicados; por esta razn, todas sus propiedades nutritivas v
sus caractersticas flsicas v qumicas dependen qJinpletamente d~Ll_jQ<2J de lg,._<~9J:t.c..~n.~r.,:.,"
ki.Q.n_y_de la secuencia de [Link] de los monmeros constituyentes. Dos proteinas podnln
estar integradas por aminocidos iguales y en concentraciones semejantes, pero si el orden
en q.!!_C se encuentran stos es diferente, los polmeros muestran propiedades muy distintas.
'Desde el punto de vista de la nutricin, las protenas desempean un papel por dems
importante y sta es la razn fundamental por la cual se estudian; el tcnico debe procurar V
gue estos nutrimentos. tan escasos en los pases en_ desarrollo,_ll~guen al consumidor con
una calidad ptima. Las protenas, indispensables para el bienestar de cualquier indtviduo,
en algunos casos pueden resultar muy txicas. como las toxinas de ciertos microorganismos, y en otros pueden provocar hipersensibilidad y alergia en ciertos individuos que las
consumen~ por ejemplo la j3~1actoglobulina de la leche y la ovoalbmina del huevo. w.~>Lw
Cuando las protenas se solubili?. an en agua adquieren dimensiones coloidales. son
anfteras, su hidrlisis completa produce una mezcla de aminocidos, y en algunos casos
tambin de sustancias distintas a stos. Dependiendo de la influencia de los diferentes
grupos R ionizables y del pH al que se encuentren, pueden desarrollar una carga positiva o
negativa, y en ciertas condiciones, cuando llegan al punto soelctrco, neutra o de cero, al
igual que ocurre con los aminoddos en forma individual. Las protenas con una alta
concentracin de los cidos glutmico y asprtico tienen su pi en el lado cido (como la
mayora de las protenas), mientras que las ricas en lisina y arginina, lo tienen en el lado
alcalino (existen muy pocas, por ejemplo la lisozima y la avidina del huevo).
La intensidad de la ionizacin desempea un papel muy importante en su estabilidad y
en las propiedades funcionales que ms adelante se discuten.
J as prolenas son responsables en gran medida de la textura v de las caractersticas
reolgicas de muchos alimentos, yjn~ alteraciones indeseables i1sicas o qumicas que stos
sufren dan como resultado t.!na calidad sensorial v nutricional pobre que lleva consigo el
rechazo del productoJ
3.3, 1 CLASIFICACIN

Existen diversos mtodos para clasificar las protenas, pero los principales se basan en
cuatro criterios fundamentales: composicin, forma. solubilidad v funcin biolgica
(vase el cuadro 3.3); cabe indicar que estos cuatro pafmetros no son excluyentes, ya que
se puede dar el caso de que un polmero llegue a estar incluido en todos.
Composicin. Estas macromolculas pueden ser simples (homoprotcinas) y conjuga~
das (hcteroprotenas); las primeras. como la insulina. estn compuestas exclusivamente de
aminocidos y su hidrlisis total slo produce una mezcla de stos.
Por su parte, las conjugadas tienen adems una fraccin no protenica llamada grupo
prosttico; en esta categora estn las metaloprotenas. las glucoprotcnas. las fosfoprotenas, las lipoproteinas y las nucleoproteinas.
Las metaloproteinas contienen un metal (cobre o hierro) unido en forma no covalente a un determinado aminocido, o formando parte de un grupo porfirnico, como ocurre
en la hemoglobina o la mioglobina; su dilisis exhaustiva o la adicin de agentes secuestradores les elimina el metal y aumenta su sensibilidad a las altas temperaturas y a las enzimas
proteolticas.
En las glucoprotenas se encuentra una fraccin de hidratos de carbono. generalmente

Protenas

134

cuAJR~0tasificacin de fas protenas de acuerdo

~

Clasificacin
A. Por comwJicin
l. Simple

.EJemplo
Insulina

Comiene una fraccin no protelnica

a) Metaloprotcinas
b) Glucoprotenas

Pigmentos
Contiene hidratos de carbono

e) {'osfoprotenas

Contiene fsforo

~) Lpoprotcnas

Contiene lipidos

e) Nuclcoproteinas

Contiene cidos nucleicos

Mioglobina. hemoglobina
lnmunoglobulinas. fraccin 7S
de la [Link]~ena K, mucina
Casenas de la leche. flavoprotena~. pepsina
Lipovitclina de la yema del
huevo
Viws. genes

Pm~f(mna

l. 'Gtubular
2. ~fOS<I

Esfricas u ovoides
Forman fibms de tejido conectivo
Protena de ligamentos y tendones
Pelo, bna. uas. cuernos

Protena mw;cular
Responsable de la coagulacin
de la sangre

c.

composicin, forma. solubilidad

Propiedades
Contiene slo aminocidos

2. Conjugada

B.

C01/ Sil

y funcin biolgica

Por solubilidad
l. t\lbmim1s

Solubles en agua y soluciones

salinas diluidas
Poco solubles en agua, solubles
en soluciones salinas
Alto contenido de aminocidos
b:sicos
No coagulan por calor
Insolubles en agua y en alcohol
Solubles en lcalis y cidos dbiles
Solubles en 70% de alcohol

2. Globulim1s
3. Histonas
4. Glutclirms

5. Prolaminas
6. Esclcroprotenas

Insolubles en la mayora ele los

disolventes

Albmina de huevo
Colgena
Elastina
Queratina
Miosina y actim1
Fibringeno

aLactalbmina de la leche.
ovoalbmina del huevo
!vliosina del msculo. globulina
del plasma
Protenas unidas a cidos
nuclcicos, nuclcoproteinas
Gluten del trigo
Zcna del maz. gliadina del
trigo
Todas las protenas
dasificad<L~ ll-2 en este cuadro

D. Por funcin biolgica

1. Estructurales
2. Enzimas
J. Hormonns
4. Toxinns
5. Anticuerpos

6. [Link] de

~:

Forman parte estructural del

cuerpo
Cat<llizan reacciones biolgicas
Mensajeros qumicos
Protenas dainas. generadas por
microorganismos
Protenas protectoras claborads
por el organismo
Transporta 0: de los pulmones a
los tejidos
Almacn de 0 1 en el msculo

Protenas clasilicadas como

B-2
Lipasas, protcasas
Jnsulim1. g\uc:1gn
Toxina bollllnica
a~Giobulina

de la sangre

Hemoglobina
Mioglohina

135

Pro!dnas

monosacridos y en ocasiones oligosacilridos, o un aminoazcar, como la galactosamina;

son muy representativas las casenas de la leche, sobre todo la K con su trisacrido de
glucosa, galactosa y cido [Link], al igual que algunas fracciones de la soya y del huevo y
las inmunoglobulinas. En la figura 3.2 se muestran dos tipos de glucoproteinas cuyos
constituyentes estn unidos covalentemente mediante un tomo de N (N~glucsdos) o de
O (O-glucsidos).

Ea~

RO~
CH,CHN
11

o"
CH,-c~o

r,

OR'

CH
P-NH

CH
P-NH

R6\L__-{~

1 '\

r::\

C-P
11

C-P
11

o
(a)

(b)

Figura 3.2 Uniones en g!ucoprotenas: (a), en N-glucsidos: (b), en O-glucsidos: R representa un

hidi'geno o un polisacrldo, y P es la protena.

Los hidroxilos de la treonina y de la scrina se esterifican con grupos fosfato inorgni~

cos, integrando as las fosfoprotenas. entre las que destacan las casenas:dichos fosfatos le
confieren ciertas propiedades as como una alta estabilidad a los polipptidos, ya que
favorecen su hidratacin; estos aspectos se revisan con ms detalle en el captulo que
trata de la leche.
Las lipoprotcnas se encuentran en forma natural en alimentos con carcter de
emulsin, en la sangre y en las membranas de muchas clulas, y son los fosfolpidos, los
triacilglicridos y el colesterol las principales fracciones lpidas componenlt'S. En general.
las interacciones de los polipptidos con los lpidos no incluyen los enlaces cava lentes. sino
que se efectan por atracciones hidrfobas por parle de las secciones a polares de ambas
molculas; debido a que estos dos constituyentes tienen diferente densidad, su unin
produce complejos que se clasifican como de alta, baja y muy baja densidad: esta
designacin se emplea, por ejemplo, para distinguir las lipoprotenas de la sangre. En los
alimentos que se someten a presiones de homogeneizacin se favorece esta asociacin ya

Protenas

136

que las faSes protenica y lipdica se obligan a iiltcractuar; esto trae consigo un aumento de
la estabilidad del sistema, que es lo que ocurre con la leche y con algunos derivados lcteos.
En la. figura 3.3 se muestran los diversos mecanismos posibles de asociacin de
protenas con la lectina y la etanolamina. Finalmente, las nuclcoprotenas estn integra~
das por una fmccin protenica que se une a loS cidos nuclcicos; se encuentran, sobre
todo, en el material gentico de muchas clulas.
A 1-CH 2

1
O

11

CH-0- C-(CH 2 ) ,-CH,-CH 2 -CH 2-CH 3

11

(CH 3) 2-N-CH 2-CH 2-0-P-0-CH 2

P-CH 2 -CH 2 -C-o

NH;-(CH 2 ),-P

11

o
~a)

(b)

(C)

R1-CH2
1

11

~ N~CH 2 -CH 2 -0-

w
.

CH-R 2

11

P -0-CH 2

11

o
11

P-NH-C-P

-O -C-CH 2-CH 2 -P
11

o
(d)

(e)

Figura 3.3 Posibles uniones entre fosfolpidos y protenas. 1 con !ecitina: 11 con fosfatidiletanolarnina; {a) y (b), enlaces electrostticos con ol cidO g!utmico y la lisina. respectivamente;
(e). enlaces hidrfobos con la leucina: (d), puentes de hidrgeno con el carboni!o del enlace
peptidico, y (e), enlaces electrostticos mediante el calcio con el cido glutmico. R1 y R2 represen~
tan cidos grasos y P, protelnas .

.Eiu:nul..:- Todas las protenas hasta ahora mencionadas tambin se pueden clasificar,
por su forma, en globulares y fibrosas: en el primer caso presentan una estructura esfrica
por el doblamiento de su cadena, de tal manera que integran un modelo tridimensional
redondo: en esta categora se encuentra la mayora de las cnzmas y de los polipptidos de
reserva del tejido .vegetal.
Las fibrosas son aquellas que le proporcionan rigidez a los tejidos y se caracterizan por
estar constituidas por varias cadenas de polmeros unidas a lo largo de un eje recto comn;
esta integracin causa que se produzcan fibnL'i muy estables e inertes a agentes fisicos.
qumicos y enzimticos; su papel biolgico en el reino animal se puede comparar con el

Protenas

137

proteinas
fibrosas

hlice a

estructura

fJ

grupo de
la colgena
protenas
amorfas

1
lana

prolenas
musculares

queratinas

1
elastina y
resilina

Figura 3.4 Clasificacin de las protenas estructurales fibrosas.

que desempea la celulosa en los vegetales. Destacan por su importancia la colgena (parte
ntegra! del hueso, del cartlago y del tejido conectivo en general) y la queratina. que le
proporciona rigidez a ciertos tejidos muy duros como las uas, el cabello, las pezuas, los
cuernos, las plumas y la lana (Fig. 3.4).
La estabilidad de las queratinas y su insolubilidad en la mayora de los disolventes se
deben en gran medida a la presencia de un elevado nmero de enlaces disulfuro intermolcculares provenientes de la oxidaCin de residuos de cistcna; de hecho, estas protenas se
han dividido en suaves y fuertes dependiendo de su contenido de grupos dsulfuro.
Cabe aclarar que algunas protenas que tradicionalmente se clasifican como librosas!
como la actina y el fibringeno, tienen tambin propiedades tpicas de las globulares.
So/uhi!itlad... De acuerdo con este criterio se han tlividido en albminas. globulinas.
histnas, glutclinas, pro laminas y esclcroproteinas. La solubilidad depende del tipo de
amino<icidos que contenga. de tal forma que el polipptido que tenga muchos residuos
hidrfobos tender a ser menos soluble en agua que el que tenga un elevado nmero de
grupos hidrfilos. El proceso de la solubilizacin implica que las molculas de protena
estn separadas y dispersas en el disolvente y adems que ejerzan una rnxima interaccin
con el lquido que las rodea.
Las albminas son solubles en soluciones salinas diluidas y en agua. y precipitan en
sulfato de amonio al soq): de este grupo existen muchos ejemplos, como la a~lactalbmina
de la [Link] albminas del suero sangunco,la ovalbrnina de la clara de huevo. etc.: en
general stas corresponde!) a la clasificacin de prolcnas simples.
Las globulinas son prilcticamcnte insolubles en agua pcio solubles en soluciones
salinas diluidas: en esta catcgoria cstn la miosina del tejido muscular,la,lJ-!actoglobulina
de la leche, las globulinas del suero sanguneo, la glicinina de la soya, la araquinina y la
conaraquinina del cacahuate, adcms de muchas enzimas.

Prolenas

138
2

Por su parte, las histonas se caracterizan por su elevado contenido de aminocidos

bsicbs y por ser solubles en cidos y en agua, tienen poca importancia en la tecnologa de
alimeritos ya que son muy escasas.
Las glutclinas son insolubles en agua, en etanol y en soluciones salinas y slo se
solubilizan en cidos (pH 2) o en lcalis (pH 12); junto con las prolaminas, constituyen la
mayora de las protenas que se encuentran en algunos granos como el trigo y el maz.
Entre las ms importantes est la glutelina del trigo, que se estudian.i con detalle ms
adelante, y la oriccnina del arroz.
has prolaminas slo se solubilizan en etanol al 50-80%, y entre sus principales
representantes estn la zcna del maz y la gliadina del trigo.
Por ;cner una estructura fibrosa, las esclcroprotcnas son insolubles prcticamente en
todOs los disolventes, presentan cierto grado de cristalinidad y son muy resistentes a la
[Link] la mayora de los agentes qumicos y enzimticos. Las protenas consideradas
anteriormente como fibrosas pertenecen a las cscleroprotcnas.
A manera de ejemplo, en la figura 3.5 se muestra un procedimiento de laboratorio para
llevar U abo una extraccin de las protenas del maz y as obtener diferentes fracciones de
[Link] su solubilidad en diversos disolventes: este tipo de esquema se puede estable
ccr paraJm gran nmero de alimentos. Igualmente en el cuadro 3.4 se indica la proporcin
de dichas fracciones para algunos cereales.

CUADRc@solubi/idad de !tu protdJUH de los granos cnreroJ de cermlcs

Cereal

REfl

Aminocido
limirantc

Arroz'

1.7

Lys

Avena
Cebada

2.2

Lys

Centeno !.6!
rvJaz
1.2
tvf ijo
0.5
Sorgo

o. 7

Trigo

!.8

Triticalc !.55

Lys
Lys
Lys
Lys
Lys
Lys

Phcn
Try
Thr
Thr

haccin prorcica'1

Contcni

Factor de
{'Ofll'l'/"Sf/1

Albmi Glolmli- Pro/ami Glurcli-

do de
JII"Oh'i
na5''

1/(1.\'

Jl(IJ

nas

5.0
1.0
!3.0
5-!0
4.0
8.0
3-5

10.0
78.0
!2.0
5-!0
2.0
9.4
8.0
!0.0

2(1.4

6.5

5.0
16.0
52.0
30-50
55.0
40.0
52.0
69.0
24.4

13.2

1/{/S

so.o
5.0
23.0
30-50
39.0
28.0
32.0
!6.0
36.3

S-10
R-!4
!0-!6
9-!4
7-!3
!4-IS

de N en
protcbws
5.95

6.25
5.83
5.8.1

6.25
5.83

9-!3

6.25

9-!4
!2-!8

5.83
5.83

a. g/100 g prntdnas tolalcs.

b. Pnrccmajc. sustam:ia seca.
c. Sin c;sc;trilb.

~ Muchos de estos polmeros tienen una funcin biolgica muy

caractcnstica. por lo que se les designa con el nombre genrico. de biopolmero; algunos le
confieren rigidez a los tejidos, otros son enzimas, hormonas. toxinas, anticuerpos. trans~
portadores de oxgeno o bien sirven como reserva de nitrgeno. En general, estas propiedades slo se producen cuando las protenas tienen sus estructuras secundaria y terciaria bien'
definidas: cualquier modificacin de stas causa alteracin o prdida de aqullas.

139

Protenas

harina
desgrasada

1
albminas

globulinas

precipitado

precipitado
etanol70%
mercaptoetanol 0.1M
acetato de sodio 0.5M

glutelinas
solubles

preCipitado
tris
borato 0. 125M
mercaptoelanol
dodecil sulfonato de sodio 1n1u

.------'--'-'-'-'----
glutelinas
insolubles

residuo no
protenico

Figura 3.5 Fraccionamiento de las proteinas del maz.11s

3.3.2 ENLACE ,~\MIDA O PEPTDICO

Los pptidos y las protenas son el producto de la unin heterognea de aminocidos a

travs de enlaces amida o peptdicos, los que a su vez se forman por una condensacin
entre un grupo carboxilo y un amino, con la consecuente eliminacin de agua.

~' ~

r 1

~2

NH 2 -C-C- OH + H - Nll-C-COOH
1
1..... 1
1
H
H

R, o
1 11

R,
1

NH 2 -C-C-NH-C-COOH
1
1

H2 0

Protenas

140

'
La Unin
de dos aminocidos genera una molcula llamada dipptido, la de tres, tripplido~y as sucesivamente: en general, las cadenas constituidas por pocos monmeros se
conocen como pptidos y se producen por la hidrlisis de las protenas, aun cuando existen
varios en estado natural que tienen funciones biolgicas muy importantes. Por ejemplo~ la
anserina (,ll-alanil-1-mctii-L-histidina) y la carnosina (,ll-alanii-L-histidina) que se encuentran en alta concentracin en diferentes tejidos animales en donde actan como amortiguador de pH; en el pescado, la primera cst en mayor proporcin que la segunda, y sta a
su vez abunda en el msculo de los mamferos, por lo que se ha sugerido usare! anlisisdc
estos dipptidos, para determinar la presencia de algunos tipos de carnes en alimentos.
,

coot~

11 2 NCH 2 cn 2 CONIICIICI1 2

en3

anserina

carnosina

Otro pptido es el glutatin (y-glutamilcisten-glicina) integrado por un residuo de

cido glutmico, cuyo carboxilo y (en lugar del a de enlaces peptdicos normales) se une a
la cistena y sta a su vez a la glicina; se encuentra en las papas, en frutos ctricos, en las uvas
y en la sangre; interviene en la desintoxicacin de muchas sustancias a travs de la enzima
glutation-5'~transferasa: se adiciona a los derivados crnicos que van a ser curados ya
que desempea un papel muy importante en la transformacin de los nitritos en nitrosomioglobina; su degradacin trmica produce compuestos que recuerdan el aroma de la
carne, por lo que en estas condiciones se ha empleado como saborizantc.

o
NH,-eH-el-1 2-el-1 2-

11
11
e -NH- eH-e-NH-eH,-eOOH

eOOH

e H,SJ-1
glutatin

Existen muchos pptidos ms en la naturaleza. algunos de los cu,ales cumplen la

funcin biolgica de hormona, como es el caso de la oxitocina y la vasoprcna.
La condensacin de un mayor nmero de arninocidos produce los polipptidos. o
protenas. que tienen un grupo a m no y uno carboxilo terminal correspondiente a Jos dos
aminocidos que se localizan en los extremos de la cadena; su peso molecular generalmente es mayor de 3 000. La figura 3.6 muestra la estructura de una cadem1 polipeptdica en la
cual se observa que slo los {!tomos de carbono a. donde se encuentra el grupo R~ tienen
capacidad de rotacin.
Hay muchas evidencias sobre los enlaces pcptidicos. como es el hecho de que en las
protenas son muy pocos los grupos NH 2 y COOH titulables que aumentan considerable~
mente despus de una hidrlisis cida o lcalina; se han realizado diferentes estudios
espectroscpicos y cnzimticos que han demostrado que los aminocidos estn unidos
mediante una unin C-N proveniente de la condensaCin carboxilo-amino. Los an{ilsis
de difraccin de rayos X han demostrado que esta unin. tiene carcter de doble ligadura
por la resonancia entre Jos ;hornos ()-C-N (Fig. 3.7); por esta razn. el enlace C-N de
las protenas es ms corto que el de otros compuestos org{nicos e inorgnicos semejantes,
y provoca que la unin peptdica no pueda rotar libremente. lo que obliga a los aminoci~
dos a localizarse en sitios fijos con poca libertad de movimiento.

141

eni!JCI

amino term!l'lll

~Ptdlc:o

pla111t

Figura 3,6 Enlaces peptidicos que muestran que slo el carbono a tiene posibilidad de rotacin.a 9

Se ha visto que. en promedio, el enlace peptdico tiene aproximadamentc4(YJS de carcter

de doble ligadura y que, por tanto, existe un isomcrismo cis-rrans. pero normalmente son
de la configuracin trans, ya que la cis es poco estable, sobre todo cuando se trata de
aminocidos con R muy voluminosos. El oxgeno del carboxlo {C=O) y el hidrgeno del
imino (N-l-1) son traus, de tal manera que los seis lomos que constituyen el enlace se

,4

'

-r--------------~--~c
11 O"

...

0.153nm

0.36 nm

0.147 nm

Figura 3.7 Dimensiones del enlace peptdico. los seis tomos se hallan en un plano.

localizan en forma coplanar, es decir. en un solo plano (Fig. 3.8); esta ordenacin es rgida y
es el resliltado de la estabilizacin por medio de una resonancia.
Una vez conocidos la longitud y los ngulos de unin entre los tomos de este enlace, se
podra determinar la conformacin tridimensional de una protena si se lija en un punto
determinado~'cl carboxilo o el amino terminal; esto se debe a que hay poca facilidad de

Protenas

142
R,

R,
+

H3N-C-Coo-

H,N-c-coo-

~~,o
O

R,

1 o---..

1
c-coo-

H~N-C/

'N/!
1

R,

R,
1

oH \

H 3N-C /

1
R,

c-coo+ /
C='N

H
\

Figura 3.8 Formacin del enlace peptidico.

rotacin o de f1cxin y. por lo tanto, el nmero de formas estructurales que pueden adquirir
es reducido. Dichas restricciones son an ms notorias cuando los grupos R presentan
impedimentos cstrcos.
Por todo lo anterior. se concluy que para lograr una mayor estabilidad de los
polipptidos se requiere coplanaridad de los seis tomos que integran el enlace pcptdico. y
que para que se induzca una m{lxima interaccin por puentes de hidrgeno l!ntn.~ ellos se
requiere colincaridnd.'SJ

3.3.3

!<GANIZACIN EST!<UCTUHAI.

Al estudiar las protenas ulobularcs se observa que presentan diferentes estados de:_~
[Link] n conformacin dentro de su molcula que se engloban en lo que se conoce
como las c1m!ro Pstmctun!5: las propiedades de estos polmeros, va sean inmunolgic_~.L\.
enzjmfnicus 1m1ricionales. [Link]. cte .. dependen fundamentalmente de su confor~
macin. y la prdida de sta trae consigo modificaciones de t.:"stas propiedades. Por
ejemplo, las inmunoglobulinas presentan generalmente una organizacin muy compleja y
en ella se basa su funcin biolgica (Fig. 3.9). Son protenas muy sensibles que pierden su
ordenacin con rapidez y, por tanto. su activitlad.
Las cuatro estructuras cstn estabilizadas por los diferentes tipos de uniones qumicas
que se muestran en el cuadro 3.5; las covalentcs son las n.:sponsab\es del enlace pcptdkc~ y
se producen como resultado de un reparto de electrones entre dos o ms tomos: son de
menor longitud y las de mayor energa: los puentes salinos o inicos se crean por atraccin
coulmhica entre grupos cargados con signo opuesto, y son las uniones polares ms
fuertes que existen: los puentL-sdc hidrgeno aun siendo ms dbiles, ~1pcan un pape~

Protenas

143

cadena
ligera

22

96

145

75

s--s

s~s

cadena
pesada

193 1

254

314

360

11

SS

11

61

418

59

S
cadena
ligera

66

7--=--

61

1
S

Figura 3.9 Representacin de una lnmunoglobu!ina; obsrvese el gran nmero de enlaces disulfuro
que contiene.

m1,lv imp_QJ:_lli_nt~f'"hs fuerzas atractivas de London-Van dcr \Vaals se establecen por la

induccin de un momento dipolar entre grupos elctricamente apolares.~'En el cuadro 3.6 se puede observar que de todas las uniones covalcntes el enlace
101

pcptidieo C-N es el ms fuerte. y que el enlace disulfuro S-S es el ms dbil ya que

requiere de menor energa para su hidrlisis y adems es el nico que puede romperse sin
causar una prdida de la conformacin del polmero+ y por lo tanto, de su funcionalidad.
En general. las protenas tienden a adquirir la estructura ms estable que se encuentra en
los niveles ms bajos de energa libre: se produce debido a las diferentes uniones que
intervienen y que, a su vez, se relacionan dircctumcnte con la polaridad. la hidrofobicidad.
los impedimentos cstricos de los R. etctera.
CUADRO 3.5 Fua;aJ de

WIII

cnnmiradas en la.\ protena.\

Emgfa

f)umcia de
imcmu-itJn

_____Iif!_!J _______:_,\.;.f<::''c::'":.:":::iJ:.:.":.:"'_ _ _ _ _([Link]<c::a::_il.:;llc;:U;.:'i'-)_

Comlcntc

Reparto de electrones

Puente inico

Atraccin coulmbica entre

grupos cargados
opuestamente

Puente~

e
hidrgeno

El hidrgeno es rep<trtido

entre dos

JO-lOO

Grupos que

_el"-/'-'ic____c_inc_li:.:''.::'ll_:_Ci:.:'i:__mc;[Link]:__l_ _

1-2

c-e. e-N. c~o. c-11

S-S. C-N-C

2-3

NI!.'.

-coo. NI!'

210

N-H O=C. OH

-J

Grupos apolarcs

{tomos

clcctroncg:ltivos

Fuer1as atractivas
Van dcr W:mls

Induccin mutua de
momentos dipolares en
grupos a polares

Protenas

144
CUADRO 3.6 Energa de rompimiemo de e1t/aces comlcmes en protdna.r

Energa
(kcallmol)

Enlace
S-S

84

O-H

110
120

e-s
c-e

151
189

C-N

[Link] Estructura primaria .--/

Esta estructura se refiere a la ordenacin en que se encuentran unidos los aminoflcidos en
la cp(fna: es una propiedad controlada genticamente, altamente reproducible y nica
para~ada fraccin. Por esta razn, se han estudiado las secuciicias de estos monmeros y
se hal~gado a pensar que pueden existir relaciones genticas entre diferentes especies; por
ejemplO, la a~lactalbmina de la leche y la lisozima del huevo presentan estructuras
primadas muy semejantes que slo varan en unos cuantos residuos (Fig. 3.10}~ debido a
esta gran similitud existe la hiptesis de que tanto las aves como Jos bovinos descienden de
un tronco comn que vivi hace muchos miles de aos.
La estructura primaria de muchas protenas, sobre todo las de la leche y las de algunas
enzimas y hormonas se conoce perfectamente; para determinarla generalmente se usan
tcnicas cromatognlficas, como el analizador de aminocidos. junto con protcasas especficas para ciertos enlaces peptdicos. Con esta informacin es posible pronosticar muchl~
de sus propiedades, su comportamiento ante ciertos agentes, su estabilidad, su solubilidad.
etc.; [Link] ejemplo, si se sabe que tiene un elevado contenido de hidroxiprolina y de prolina
homogneamente distribuidas, se puede predecir que no podr establecer conformaciones
helicoidales~ y s estos iminocidos estitn localizados y concentrados en una porcin de la
cadena, se concluye que all no existe hlice a. pero que s puede existir en el resto de la
molcula. De igual manera, si la estruclura primaria muestra la presencia de grupos
ionizables vecinales que generen fuerzas de repulsin entre ellos, se puede tener cierta
seguridad de que en ese sitio existe una contorsin del polmero.
El aprovechamiento biolgico de las protenas tambin depende en gran medida de su
estructura primaria porque las enzimas del tracto gastrointestinal tienen un alto grado de
especificidad que se debe a algunos enlaces peptdicos, y al no encontrarlos no actan
sobre la molcula.
Este enlace es muy estable y cuando se hidroliza es generalmente por va enzimtica; en
ausencia de enzimas, esto slo sucede cuando las protenas son tratadas en condiciones
muy drsticas de temperatura y de pH.
[Link] Estructura secundaria

Se refiere a la ordenacin regular y peridica de las protenas en el espacio, a lo largo de su

eje o direccin, y que se estabiliza por diversas fuerzas, de las cuales las electrostticas, los
puentes de hidrgeno, las interacciones hidrfobas y I::L~ dipolo-<.lipolo son las ms
importantes (Fig. 3.11).
La gran mayora de estos polmeros produce hlices a en las que una vuelta completa

...,
~

"';:
.'

Figura 3.10 Estructura primaria de i'a lisozima del huevo (solamente se muestran algunos aminocidos).

t;

146

Protenas

consta"!dc 3.6 aminocidos, y sus radicales R quedan orientados perpendicularmente hacia

el cntcrior del eje central (Fig. 3.12)~ presentan el menor grado de energa libre. y es la
forma ms estable de cslructura secundaria: esta conformacin helicoidal puede producir~
se con Jos ismeros L o D y adcms con un enrolla miento hacia la derecha o hacia la
izquierda. aunque todas las protenas conocidas slo contienen Laminocidos y son
dextro hlices.
En este tipo de estructura los carbonilos y Jos iminos de los enlaces pcptdicos
establecen puentes de hidrgeno intramolccularcs entre vueltas consecutivas de la cadena;
estas uniones suceden cada 3.6 residuos y se efectan entre el hidrgeno (N-l-1) de un
cntcc peptdico y el oxgeno carbonilico (C=O) del tercer aminocido que le sigue. Los
puentes de hidrgeno son paralelos al eje de la hlicct y debido al gran nmero de ellos.
contrilJuycn de manera importante a la estabilizacin de la estructura, a pesar de que en
forma individual su energa es muy baja (Fi~. 3.13).
Lantas ms interacciones de esta natuh1leza existan. ms estable es y ms provocan
que esos grupos hidrfilos no estn disponibles para reaccionar con las molculas de agua
(tambin por puentes de hidrgeno), haciendo que el polmero sea poco soluble en este
disiVentc. La presencia de alanina, lcucina, fenilalanina, tirosina, triptofano, cistena,
meti.(l?Jna, histidina, asparraguina. glutamina y valina favorece las hlices, mientras que la
prolinir y la hidroxiprolina. las evitan. al igual que In serina, la treonina, la lisina, la
isoleucina y los cidos glutmico y asprtico.

Figura 3.11 Enlaces que estabilizan la estructura secundaria y terciaria de las proteinas: (a). interaccin electrosttica; (b), puentes de hidrgeno; (e), interaccin hidrfoba: (d). interaccin dipolo~
dipolo, y {e) enlace disulfuro.

147

!'roteJtas

0.51 nm

-r-----paso de rosca
0.54 nm
(3.6 residuos)

-*------------

ascenso
0.15 nm pO<
aminocido

-----r

Figura 3.12 Dimensiones medias de la hlice a.

Figura 3.13 Estructura de tllice a de las protenas.

'v

Protenas

148

Otfo tipo de estructura secundaria es la conformacin /3 que se presenta en las

queratinas y en otras protenas clasificadas como fibrosas: en sta, cada polmero adopta
una conformacin en zigzag extendida, de tal manera que pueden existir varias molculas
alineadas paralela o antiparalelamentc, que producen lminas plegadas unidas transversalmente por puentes de hidrgeno intcrmolccularcs. Las cadenas polipeptdicas paralelas se
desarrollan en la misma direccin del N terminal al C tcnninal, mientras que en las
antiparalclas se extienden en direcciones opuestas (Fig. 3.14). Todas las uniones peptidicas
contribuyen a la cstabili?. acin y los radicales R se locali;.[Link] por encima y por debajo de los
plai,lOS de la lmina plegada.

(a}

Figura 3.14 Estructura de conformacin

(b}

p dalas proleinas: (a). anliparalela, y (b), paralela.t:;s

Un tercer tipo de estructuras secundarias se encuentra en las hlices de la col::igcna~

protena fibrosa del tejido conectivo que le confiere una alta rigidez y resistencia a la piel,
los cartlagos, etc. de los vertebrados superiores: debido a su elevado contenido de prolina
y de hidroxiprolina, no desarrolla una hlice a. sino una conformacin que consiste en una
triple hlice de cadenas polipeptdicas que se mantienen unidas por puentes de hidrgeno
intermolecularcs .
Finalmente, cuando no existen restricciones para que la protena rote libremente.
como son los puentes de hidrgeno, sta adquiere varias conformaciones al azar, que slo
estn controladas por el pH, la temperatura, la fuerza inica._los slidos lotales y la
constante dielctrica del disolvente; esta estructura no corresponde a ninguna de las antes
descritas y normalmente se observa en el fenmeno de la desnaturalizacin de estas
molculas. Sin embargo. hay algunos polipptidos. como las casenas que. debido a su

Protenas

149

secuencia de aminocidos. no desarrollan una estructura secundaria bien definida, por lo

que algunos autores las consideran como "desnaturalizadas en estado natural".
La mayora de las protenas contienen ms de un tipo de estructura secundaria en
diferentes porcentajes; por ejemplo, la fraccin liS de la soya tiene aproximadamente 5%
de hlice a. 35% de conformacin {J y 60C{t; al azar; el ovomucoidc del huevo, 26% de hlice
a, 56% de conformacin /3 y tsc;;;;, al azar.
[Link] Estructura terciaria

r.-/'.

Este trmino se refiere al modo en que la cadena polipcptidica se curva o se dobla

tridimensionalmentc pam producir una estructura estrechamente plegada y compacta.
caracterstica de las protenas globulares (Fig. 3.15); a diferencia de las !!brasas, que son
molculas lineales, las globulares tienen sus cadenas compactas con un alto grado de
organizacin y presentan uniones covalentes (disulfuro, S-S). hidrfilas. hidrfobas y
tambin inicas (Fig. 3.11 ). De todas estas, las primeras son las ms fuertes! imparten una
mayor estabilidad y se producen cuando se oxidnn dos molculas de cistcna: sin embargo.
existen protenas que carecen de ellas. pero que son estabilizadas por un gran nmero de
las otras que son de menor energa.

t'f'lgura 3.15 Representacin esquemtica de las estructuras primaria, secundarla y terciaria de la

rnioglobina. Los puntos oscuros representan los tomos de carbono a de los aminocidos. El grupo
hemo se localiza en la parle central superior de la molecula. 1S5

ProTenas

150

"'

Cuan(1o las protenas se disuelven en agua tienden a adquirir la estructura con la

mnimZ)l:cnerga libre ya que sta corresponde a su estado fisicoqumico ms estable: esto
hace que los aminocidos no polares se orienten hacia el centro o el interior de la molcula
mientras que los polares lo hacen hacia el exterior en contacto con el disolvente; es muy
probable que este centro tenga una constante dielctrica muy baja debido a los residuos

hidrfobos. 3 Esta orientacin y localizacin de los aminocidos en reas definidas provoca

microambicntcs hidrfilos e hidrfobos, en los cuales se encuentran y desarrollan muchas
de las actividades biolgicas de estos polmeros.
[Link] Estructura cuaternaria V
A difcrcnba de las anteriores, esta estructura no necesariamente existe en todos los
polipptidos y se refiere a la asociacin de dos o ms cadenas (iguales odifCrcntes) a travs
de uni0t1es no covalcntcs; pone de manifiesto la disposicin en el espacio de las protenas
compuestas por ms de una fraccin. El caso ms comn y representativo de estructura
cuatern~ria es el de la hemoglobina, tetn:mero integrado por cuatro fraccione:; similares a
la miogJpbina: dos a y dos {3, cada una de ellas con un peso molecular de aproximadamente 16000 ~lltones. Otros ejemplos son la actomiosina del msculo, que resulta de la unin
de la actna con la miosina: la j3~1actoglobulina. que se encucntrn como dmero al pH
normal de la leche, pero que se disocia en sus monmeros en otras condiciones. etctera.
3.3.4 PESO MOLECULAH /

E.l peso molecular de las protdnas es muv variable. pero se puede considerar que va
de un mnimo de aproximadamente 3 550, como es el caso del glucagn, hasta varios
cientos de miles o incluso millones en algunas fracciones de la soya o de las glutcninas del
trigo. Para su determinacin se puede emplear el mtodo de Svedberg, que est basado en
que al someter a los polmeros a una fuerza centrfuga presentan un patrn y una velocidad
de sedinientacin que dependen directamente del peso molecular, la forma, la densidad, la

velocidad aplicada, y la viscosidad y densidad del disolvente empleado. Al efectuar este

anlisis es preciso considerar que existen muchas protenas con estructuras cuaternarias
cuyo peso molecular vara de acuerdo con su estado de asociacin: por ello. hay que
seleccionar cuidadosamente el disolvente. ya que ste disocia los dmeros. trmeros, etc. en
monmeros sencillos. Hay otros mtodos para el estudio del peso molecul<lf CJ.~I~J!!Sh:!Yc;n
la electroforesis, la presin osmtica. la viscosidad y la filtracin en geles.
3.3.5 COMPOSICIN DE ..\MINOACIIJOS

Este amilisis se efecta por mtodos de cromatografa de intercambio inico basados en el

comportamiento ;.cido-base de cada aminocido: normalmente se emplean dos resinas,
una catinica y otra aninica con capacidad de separar las molculas del aminocido
debido a la afinidad por cada una de ellas. El primer paso es la hidrlisis del polmero. para
lo cual se emplean condiciones muy dr1sticas. tanto ;:cidas como alcalinas: en el primer
_caso se somete la protena a una temperatura de 120C, con HC\6N durante 10-24 horas.
Este tratamiento tiene el inconveniente de que destruye el triptofano y un porcentaje de la
serina y la treonina: adem<s permite que los grupos R amino de la asparraguina y la
glutamina se liberen para transformarse en {leido asp{lrtico y ;:leido glut<lmico. respectivamente: no se produce un alto grado de racemizacin. y slo la r.-cistina se transforma en
ona mezcla de los ismeros D y t. 71

151

Protenas

La hidrlisis en medio alcalino se lleva a cabo con Na OH a temperatura de ebullicin:

la principal ventaja de este mtodo es que eltriptofano no se destruye, pero en este caso se
produce una fuerte raccmizacin de la mayora de los aminoflcidos y la destruccin de un
porcentaje de cistcna. cistina, serina. treonimt, asparraguina, glutamina y lisina: este
mtodo se emplea generalmente cuando se desea determinar triptofano.
El hidrolizado de la protena se pasa a travs de las columnas de intercambio inico, en
donde los aminocidos se eluyen a diferentes velocidades de acuerdo con la afinidad que
tengan por Jos grupos reactivos de las resinas: en estas condiciones cada uno d7 ellos se
puede identificar con base en el tiempo que tarda en salir de dicha columna. Este es el
principio tcnico con el que funcionan los equipos llamadosanaliz,adores de aminmcidos.
E11 el cuadro 3.7 se muestra la composicin de aminocidos (aminograma) de diversas
protenas: se observa que los cidos glutmico y l"lSprtico son generalmente muy abundantes; sin embargo, algunos de los considerados indispensables a veces son escasos.

CUADRO 3.7 Compo:u'dn en aminocido.<i de las protenas de los granm cmeros de ccrcalc.r"

Antiflothido

Arro='' Anll(l

Acido ;:sprtico
9.7
[Link] glutmico 18.4
6.0
Alanina
Arginina
8.5
Cistina
1.6

8.7
21.7
5.0
6.8

fenil<~l<~llirl<l

5.6

Glicina
1-listidina
lsolcucina
Lcucina
Lisina
J\.lctionina
Prolinu
Scrina
Tirosina
Trconina
Triptofano
Val na

4.9

5.2
5.2

2.5
4.4
8.4
4.0
2.4
5.0

5.2
4.9

4.0
1.2
6.4

2.1

2A
3.9
7.6
4.5

2.2
5.5
4.6
.1.0
.1.4

JJ
5.5

Cebada Cclf!('no
6.80
26.10
4.40
4.40
1.25
5.40
4.20
2.20
3.80
7.10
3.90
2.60
11.4()
3.70
1.90
3.40
2.60
5.30

7.20
23.70
4.40
4.90
1.70
4.00
4.50
2.30
3.]()
5.90
3.80
2.90
8.90
4.20
1.50
3.70
2.20
3.30

Ma:

Sm:r:o

Trigo

"fi1tiCfJic

7.00
17.90
7.90
3.70
1.70
4.60
3.20
2.50
) .40
12.20
2.60
1.40
R.3U
.1.20
2.80
2.90
2.20
4.60

6.00
2 !.50
9.50
2.80
J. JO
5.00

3.7
20.0
4'

5.90
30.88
J.6J

DO
2.20
3.90
4.40
2.10
1.50
[Link]
[Link]
1.6()
3.20
1.00
5.20

!().(>

1.5
2.6
6.1
4.1
2.9
5.1
3.7
1.2
9.0
5..1
1.7
2.4
1.1
4.2

4.88
2.76
6.25
3.95
2.48
4.14
6.72
3.(14
1.92
10.70
4.56
2.35

.1.1.1
1.58
5.00

a. g/100 g de pwtcina.
b. Sin cascarilb.

3.3.6

CU:\NTIFICACIN

Existen diversos mtodos para la cuantificacin de las protenas. todos Cllos basados en
alguna de sus propiedades tpicas, como pueden ser los patrones de adsorcin de las
radiaciones electromagnticas de los grupos aromticos. la rcactividad del enlace pcptdi~
co, su contenido de nitrgeno. etc. En el -cuadro 3.8 se muestra un resumen de los ms
conocidos. con sus respectivas ventajas y limitaciones: de acuerdo con el alimento de que
se trate, la exactitud requerida, la disponibilidad de equipo, etc. su utilizar alguno de los
mtodos indicados en dicho cuadro.

Protduas

152
CUADRO 3.8 Aftodos mr empleado.> en la detNminachin 1/e prordnas
/'rincip::i<:' _____________cl':.::[Link]/.1'
Absorci11 C'll el ulnmiolcw
(:?SOnm}.
La mayora J,: las protdnas :lb
sorbl'll en el UV a280 nm,dcbido

Es el mwdo ms rpido: requie~

re de muy poca cantidad de
protena.
El sulfato de amonio no interfic
re, mientras que en la rnayoru de
los mt!todos s e;..iste iTllerfercn

bsicamente a grupos cromfo~

ros de tirosina y trptofano. Si se
consi<\cm que b cantidad de es
tos dos amino{Jcidos t-s siempre
constante. 1,1 <1bsorbanca debe
ser proporfional a la com:cntra

cin.
Ln nmcstm nn se destruye y pue-

cin de prOIena.

de ser usada en otros anlisis.

!Jiurc1 .
L;s sustancias que contienen dos
o rn:is cnlnccs pcptdicos forman

Es e\ mtodo ms simple pr;

medir protdna totaL

un com..fejo prpumvioleta con

sales de wlm: en soluciones alcalinas. t)..posiblc que el color ~e

~luy
poc;s interferencias de
otros compuestos en el lksarro
llo de color.

desarrolle J?or lu formacin de un

ion coordjfado tctmcprico con
dos gmpos -CO-NH- adyacentes.
NH~

NHl

1 ',
/{
R-CH '
/ 'H-R
l
cu++

e-o-.. ' . . c-o-

g .. "
Nll

'

Umitaciouc:;

Se puede hacer una correccin

por presencia de {cidos nudeicos. ya que es!os tienen ahsor~
dn mxima ; 260 nm.
Si se conoce la rclacin de absorcin de la protdna a 280/260 nm
es fcil distin;uir la interferencia
Je cidos nuddcos.
V:1ra la cantidad de aromticos
entre proteinas.
Se requiere de 20-Hl mg de pro~
!cna.
Existen varios pigmento) que ab
sorben a 540 nm Jc !o!<gitud de
onda.
La presencia de NH,' internen::
con la naccin.
El d!.!sarroHo de color es diferente
para cada pwtdna.
Interfieren lipidm e hidratos de
carbono por formacin de
complejos con d ion coorditmdo.

Nll

La intensidad del color e~ deter~

min:u_b cspcctroscpcamcntc a
540 nm con una curva patrn.
/.mnT
Se b1sa en el desarrollo de un
color ;1t:ul dcbido a: 1) Reaccin
tk Biurcl. J) Reduccin del reac
tivo de fosfomo!ibdcno-volfr;mato por amino:lcidos como tirosiml y triptnfano prc!-.cntcs en
la~ protdnas.
Este nH~todo ha sido nwdificado
mllchas veces. L1 abstldlancia se
mide a 750nrn {alta scn<;.ihilidad)
()a 500 nm (baja semibilidadlxl
ra protcinas cnncentrad;s. Se re
quiere de una curva patrn que
tos rtcomtndi!bk hacer con b
misrna protdua. l.a sensibilidad
va dc~de 0.2pg hasta .1HOpg.

Es el mtodo

1mi~

semibk. 10()

wct.:s m~s s:nsibk que el de Buret.

Relativamente rpido ( 1 hora).

Requiere de mud1ns cuidados crl"

la c.<;tandarin!cin :ya que:
1) La intensidad de color vara
t:ntrc pmtdnas . .:;El color no es
~icmpre proporcional 11 la con*
ccntracin.
Exi~tc interferencia de sacarosa.
lipidns. amortiguathJres de pH.
nwn<1S:ICridos v he.\os;mlinas,
ya que rcacdman con los rcacti*
vos de Lowrv.
El sulfato de. amonio. los suHl1i~
drilo:. v In" fosftu~ tmnbin interficrl;ll en l.1 determinacin.

J'ur{!f/imlrh o

Las protcina" se pucdcn precipitar con <icid(l trid(f!"Oactico. ddo sulfo\<liicilico o !Crrocianuro
de putasio en cido actico. Se
produce turbida que pmdc ser
etam!aritada -una temperatura. concentracin y tiempo de re~
acdn para rtlt'\lirse a 600 nm. Sc
requiere de curva est;indar. El in~
tervalo recomendado va de 0.5 a
15 mg de protena.

Es d mhodn ms rpido ( 10*

15m in).

Tiene mw:ha~ lirnitaci1mes va

que no todas la:,. protenas pre(:iptan en !<1 misma fonn; en
presencia de dd,).
Otras su~tancbs ;:omo lo" {lcid<)S
nuc!t:icos tambin precipitan en
presencia de <icidl1S.

Protenas

!53
l'rim

Ajddaltl
Determina nitr;eno lntal tanlo
omilnico (nitri!eno amin11 v
;u~ ido} cnrnn nlrgcnn nn pn;tciw (un~a. :nninn:citlos. -::te).
El m!Odo consiste en !a diecs
tin de la muestra con H:S,'y la
formacin de NI-JJOI-1 que es re
cibido en cido parn rinalmemc
titularlo con kali dt una conc-entracin CIHlOcid:l.

Duuws
i'>lidc nitrgcw towl dl.'~pu~ de
la .:nmbustin de la mm~tra
000-YiHl"C). l..~1 medicin tk nitrgcno clcml'nWl desprendido
~e

hace volurntric-amcnte en un

[Link]:.

Es el mto-d(J m:h comn y porl

t;mto permite comparar hci!mente resultados con otros laborat<)rios.

Determina todo el contenido de

nitre_eno del :llinwnto.
El ni,trgcno nu proteico puede
ser anali1ado des pu~ de precipitar kl protdna con ;h.:ido triduroatlk1).

Se pueden hacer un[disis haqa en

!Omin. con los cquipM automatiwdos que nbtcn en el mer-cado.

Puede haber prdidas de nitrgt:

no debido a la lempcm!llr<l de
digcstibn y al cata!ilador.
El contenido de nitrgcno en la

protdna pmde varar considcrahlcmcnte y poi' lo l<HliO el factor

us;1do p;1ra conYcrtir nitrgeno a
pwtcina.
El ni!rgcno no proteico se debe
wmar en cuenta ya que h: ;;;:
mide junto con el pm!ciw.
Se man n:activos v condiciones
un l<nllo pcligro~aS: F! proceso es
largo.
Se requiere de qupo muy coqoso.
l.a pre~cncir1 de ntrgetw no
proteico interfiere en las dctcrm
nadrmcs.

nitrmet ro.

Slo los aminocidos aromticos tirosina. triptofano y fenilalanina contienen dobles

ligaduras que absorben energa radiante del ultravioleta en forma mxima a 274.5, 27R y
260 nm. respectivamente. Al hacer esta determinacin hay que recordar que todos los
aminocidos. por su estructura qumica, absorben a 210 nm.
La reaccin de Biuret se basil en que la protena interacta con iones cpricos y
produce un color violeta medible espcctroscpicamcnte. El rntodo de Kjelclahl es el que
ms se utiliza e incluso se toma como referencia o comparacin cuando se usan otras
tcnicas: con este procedimiento se mide el nitrgeno total de un alimento sin hacer
distincin entre aquel que proviene de las protenas y el no protenico: esto puede dar lugar
a errores en el clculo. Entre los compuestos que contienen nitrgeno, pero que no son
protenas y que se encuentran en los alimentos. se tiene el glutatin, la carnina, la
carnosina. la anserina .la doparnina. la u re a .la ornitina. la colina y el {leido aminobutrico.
El Htctor de conversin de N a protena es especfico en cada caso y proviene de dividir 100
entre el porcentaje de N (que es ya conocido) del polmero; por ejemplo. en el caso de la
leche, los polipptdos presentan 16<](: de N en forma pura. por lo que su facwr de
conversin ser la ltX)/16= 625 (cuadro 3.4).
En los ltimos aos se han desarroll~ldo diversos mtodos analticos ms complejos y
muy especficos, como es el caso de los sistemas histomtricos en el microscopio a base de
anlisis de imagen por televisin y que se emplean para la colgcna y la clastina.'1_<.'1
3.3.7 ELI'CTJ<OFOI<I'SIS

En la nmuraleza existen muchos polmeros de inters biolgico que se ionizan, y que

cuando se someten a un campo elctrico pueden migrar hacia el polo de carga contraria.
por un fenmeno conocido como dcctroforcsis. Debido a la pn:senca de aminocidos
elctricamente cargados a un pH determinado. la protena se desplaza hacia el ctodo o d
nodo, dependiendo del balance global de grupos positivos y negativos: la velocidad de

Protenas

154

~inigrci~~~st. en funcin de la carga neta, d~ la forma del [Link]?: as como de su peso

mledifar~ de la intensidad de la corriente aplicada Y del matcnal uttllzado como soporte:

ste ltiino puede ser poliacrilamida, papel o almidn gclatinizudo.
Para llevar adecuadamente la elcctroforcsis se emplean muchos agentes qumicos cuya
funcin es disociar las protenas y convertirlas en sus monmcros rn<is simples: entre stos
se encuentra el mcrcaptoctanol. que rompe los enlaces disulfuro. la urca. el clorhidrato de
guanidina y algunos detergentes que causan la ruptura de los puentes hidrfilos e hidrfobos de las protenas y facilitan su migracin.
Es-ta tcnica se emplea para clasilicar y analizar cualitativamente los polipptidos as
como para determinar su pureza. 120
.

3.].8

'

SOUJBIUD:\D DE LAS PROTtiN:\S

!(""Las diferencias de solubilidad de las protenas en los diversos disolventes cst en funcin,
de fact~rcs intrnsecos fisicoqumicos propios del polmero (peso molecular, estructuras
secundari y terciaria. forma. composicin de amino{u:idos. ionizacin. cte.) v de f"<[Link]..cxlrnsce:os del sistema en que se encuentran (pH, fuerza inica. constante dielctrica,
tempcrat~a, etc.)\ Recientemente se ha dado gran importancia a la hidrofobicdad de los
polippt idos y sC'l'fl1 visto que sta inOuye mucho en la solubilidad; en esle sentido. algunos
autores consideran que la hidrofobicidad arorntica proveniente de aminocidos como
fenilalanina, tirosina y tripto(~mo es ms importante que la hidrofobicidad alifilica ( vg. de
la alanina. la isoleucina. la valinn y la leucina) y que el potencial zeta de la partcula
es un facior muy impol'tante para que se presente la solubilidad. 52
En lo individual, cada uno de los parmetros anteriores ejerce una marcada influencia
que puede hacer que estas macromolculas sean solubles o que, incluso, precipiten: por
esta razn. es muy importante conocer la forma en que afectan la estabilidad de las
protenas, ya que esto. n su vez. repcrcule en las caractersticas que imparten a los
alimentos. ~ 2 ~'~
En los ltimos aos se han desarrollado muchos productos comcrciak--s a base de
diversas protenas vegetales y animales que tienen un gran mrnero de aplicaciones: estos
productos generalmente se obtienen mediante un secado por aspersin, que si no se efecta
adecuadamente puede inducir muchos cambios que los hacen insolubles .
.La soluhilizacin implica que se establezca una fuerte interaccin protcna-disolventt;_:_
si Csto no ocurre. se ntvoreccr{ la asociacin protena-protena, que adcms de afectar la
solubilizacin, llega incluso a inducir la precipitacin.
Existen diversos mtodos para determinar esta funcionalidad de los polipptidos, tales
como los ndices de solubilidad de nitrgeno, de dispersahilidad de la protena. de protena
soluble en agua, etc.Y'' ns como algunas modificaciones de stosYH Estos procedimientos
tambin se emplean para medir la intensidad de los tratamientos trmicos a Jos que se
somete una protena, as como su desnaturalizacin. ya que generalmente mientras ms
dajdo t~st! [Link](lliJJ_)
e ccto (kjas altas temperaturas ..ms se desnaturaliza v
1nenos soluble se torna ~xce to\ n bebidas y productos semejantes. la solubilidad por si
misma no tiene gran importancia en la tecnologa de los alimentos: sin embargo, es
necesario estudiarla ya que es un n:llejo de muchas de las propiedades funcimHlles que
desarrollan las prmcnas. Por ejemplo, un polipptido muv poco soluble en agua probablemente no ueliliquc ni establezca espumas o emulsiones.
A continuitcin se discuten brevemente lm; mecanismos de innucncia que ejercen los
factores cxt rnsccos en la solubilidad de las. protenas en agua. que en ciertos casos. pueden
ser rnodilicados.

Prolenas

155

[Link] Efecto de las sales

Las sales neutras tienen una influencia muy marcada en la solubilidad de las protenas
globulares, y su efecto no slo depende de su concentracin, sino tambin de las cargas
elctricas de sus cationes y aniones: esto se debe a que las protenas, por ser macromo!culas ionizables. se ven alteradas por las interaccione~ clcctrost{lticas que establecen consigo
mismas y con el medio que las rodea. Poresla razn, generalmente se utiliza el concepto de
fuerza inica (J1) en lugar de la rnolaridad (M} o normalidad, y que se define como
11= I/2!MZ', en la que Z es la carga del ion. Por ejemplo, para una solucin [Link]
de cloruro de [Link]= 1/2(0.1 X 1-Lt- O. 1X !2)= 0.1. miemras que para otra de sulfato de
magnesio 0.1 M, 11= 1/2(0.1 X 2' + 0.1 X 2')= 0.4. Es decir, la fuerza inica constituye una
medida no slo de la cantidad. sino tambin del nmero de carga.<> elctricas provenientes
de los cationes y aniones que aporta la sal.
Como se revis en el captulo 1, las sales modifican la estructura dd agua e inOuyen
tambin en la conformacin de las protenas ~tllff;ioncillc..~am'[Link];ill.i.;. esto
hace que, en ~'uncin de la fuerza inica, las sales puedan [Link] o precipita~
po.l.([Link],los. Este es un fenmeno tcnnoclnmico muy complejo en el que son suficientes
pequeas cantidades de soluto para provocar cambios mcdiblcs en la estructura del agua y
en la conformacin de las prOlcnas. 135
La mayora de estos polmeros presenta una tendencia u la soluhilizacin (S') similar a
la de las figuras 3.16 y 3.17, y que se puede expresar maternticamt:nte mediante la
ecuacin: log .\'= /3- K.u. en la que f3 es la solubilidad de la protena en ausencia de la sal y
K la llamada constante de [Link] por salado. Ambos valores se ven afectados
principalmente por efecto de In temperatura, el [Link] naturaleza y la concentracin de la
protena, y por el tipo de sal.

::=

\j

.E
~

o
Cl
o
e:

e""'

e:

"

"O

"'

E
"O

31
:;

Si"
o

1 mM

4.8

5.0

5.2

5.4

5.6

pH

Figura 3.16 Efecto del pH y deJa concentracin salina sobre la solubilidad de la Placloglobulina a
25C. Las cifras dan la concenlracin de NaCJ.f19

Proldnas

pendiente "" K' s

- .
fuerza inica

Figura 3.17 Solubildad de las protelnas en relacin con la fuerza inica de la solucin. 1ss

r::n general. en los sistemas cuya concentracin es menor de 1M las protenas incrementan su solubilidad mediante la llamada .. solubilizacin por salado". como se observa en la
figura 3.16; al aumentar la cantidad de cloruro de sodio. la ,ll~lactoglobulina se vuelve ms
soluble. pero a> 1M, tiende a precipitar. Se considera que este mecanismo de solubilizacin se deben que tanto los cationes como los aniones reaccionan con los grupos ionizables
del polmero y evitan que ste se asocie. por utraccioncs dcctrostftticas. con otros de su
misma especie: adcms. los iones salinos tienen capacidad de hidratacin y provocan un
nmncnlo de la cantidad de agua retenida por la protena. Todo esto trae consigo un mayor
contacto poHmcro~disolventc (solubilizacin) que inhibe la asociacin polmero-polmero
{precipitacin).
Por otra parte, cuando las soluciones salinas son ms concentradas. por ejemplo> 1M.
se presentn el efecto contrario. ya que los polipptidos precipitan por el mecanismo que
recibe el nombre de "insolubilizacn por salado": aparciltcmente <.'Sto se debe a que, en estas
condiciones, los iones tienden a hdratarsc fuertemente y le quitan el agua que rodea a In
protena, obligflndola a interactuar ms estrechamente con otra de su clase. En este
sentido, los sulfatos de amonio, de potasio y de sodio son ms efectivos que sus respectivos
cloruros. Adcms de esto, hay que considerar que los iones diva lentes, calcio y magnesio,
favorecen la unin electrosttica de las protenas mediante los grupos carhoxilo de los
{cid os asprtico y glutmico (fLCQO-Ca 1 .. OOC-P): se ha observado que la p~!acto
globulina precipita cuando se le aade una concentracin de iones calcio equivalentes a su
carga neta. 26
Cada protena ticnt.: una solubilidad diferente que vara con la fuerza inica: bas::lndosc
en este principio se puede llegar a la separacin de las distintas fracciones polipeptdicas.
como por ejemplo con las de origen animal (Fig. 3.18).

157

Pro1euas
1.0

10

fuerza inlca

Figura 3.18 Solubilidad de algunas protenas en una solucin de sulfato de amonio: a fibringeno;
o hemoglobina: - albmina: miog!oblna. :ss

[Link] Efecto del pH

Debido a su naturaleza anftcra. la solubilidad de las protenas globulares est muy
inllucnciada por el pH al que se encuentren: es mnima en su punto isoelctrico (pi) y
aumenta al alejarse de l (Figs. 3.16 y 13.5): dependiendo del pH del sistema, estos
polmeros pueden actuar como cationes y como aniones. de tal manera que al desarrollar
la misma carga elctrica pl_ovocan fuerzas de rcpulsi!! entre ellos que repercute en un
aumento de su solubilidad y estabilidad. En el pi. dichas fuerzas son mnimas, con lo cual
-sc-t;avorcccn las interacciones pnl'tef1-protcna que inducen a la agregacin. con la
consecuente insolubilizacin final: cabe aclarar que no todas son insolubles en su pi. ya
que por ejemplo. las del suero de la leche no precipitan en estas condiciones debido a que
en su estabilidad innuycn ms los mecanismos de hidratacin que los de carga elctrica
(vase el capitulo 12).
En la figura 3.16 se puede observar que la solubilidad de JaJ-lactoglobulina es mnima
en su pi, sn importar la concentracin de sal que contenga. Debido a que la mayora de las
protenas contienen ms aminocidos cidos (<leido asprtico y glutmico) que bsicos
(lisina y arginna). los pi de la mayora de ellas se encucnlran a un pH menordc7; por esta
razn. su solubilidad generalmente es mayor en el lado alcalino, como ocurre con las
protenas de la clara del huevo. 77
Como una nota adicional. no hay que confundir el punto isoelctrico con el punto

Protenas

!58

isoinrco de una protcna;ftste ltimo es el pH que desarrolla un polipptido en forma

punt cuando no se le a1iadc ningn clcctrolito a la solucin en que se encuentra.

:s.J

Efectos de los disolventes

adicin de disolventes orgnicos a las soluciones de protenas causa un cambio en la

<:onstuntc diclctrc{Ldel sistema que influye de manera muy marcada en la cslabildad y la
sOTliDlfcfi(J de estos polmeros.
,La fuerza de atraccin entre dos molculas puede incrementarse si se colocan en un
disolvente con una constuntc dielctrica baja~ esto se puede comprobar mediante la
ccuaciqn ( 1~del cap~: u lo l. de la q~Jc se deduce que al reducir el V~_tlordc dicha constante. se
aumenta la mtcraccmn de las moleculas del soluto y por esta razon el etanol y la acetona se
empJe~n para la obtencin concrcinl de precipitados de protenas~ pero esto tiene el
inconveniente de que les induce una fuerte desnaturalizacin: los disolventes con una
constfmte dielctrica menor que la del agua (cuadro 1.4) hacen que los grupos R de las
pro~e1rras disminuyan su rechazo entre s y tiendan a la agregacin y a la precipitacin.
Eo pensiones, como ocune con las protenas del maz. que son muy hidrfobas. no se
conoC~p bien los disolvcnll'S orgnicos ms adecuados. pero se pueden usar mtodos de resonancia magm!tica nuclear que ayudan a determinar el mejor. 7
[Link] Efecto de la temperatura
En trminos generales. las protenas globulares son muy solubles dentro de un intervalo de
temperatura de IW1 a 45C, y alcanzan su mximo en alrededor de los 35C; cuando se
exceden estos lmites, Jos polmeros tienden a la desnaturalizacin y, en ocasiones. a la
precipitacin (Fig. 3.19). Un gran nmero de estos compuestos. incluyendo las enzimas, se
vuelven inestables a> 50C ya que en estas condiciones de movimiento trmico se rompen
las unjones dbiles que estabilizan las estructuras secundaria y terciaria; las consecuencias
de esta accin pueden ser muy diversas, y van desde una desnaturalizacin reversible hasta

la insolubilizacin total."
Existen algunos polipptidos, como la casena f3 de la leche. que se solubilizan ms
IYtcilmentc a o
que a 25 C, debido a una relacin de aminocidos hidrfobos a
hidrfilos muy peculiar y que se discute en el captulo 12.
El congelamiento tambin tiene un erecto muy marcado en la solubilidad de las
protenas: el dao que sufren las molculas depende tlc la velocidad con la que se efecta
ste (ver. captulo 1): la composicin del medio tambin afecta. ya que las sales y los
compuestos de bajo peso molecular se conccntran;:n una porcin de agua no congelada y
producen canlbiQun_~t;Ln1L.J:_nvmt?H.L'!~--~sJ~_ln.J\J~fXf,jQn_i.,<;~I~~J-as temperaturas bajas
favorecen los puentes de hidrgeno entre protenas y entre stas y las molculas de ngua, lo
que hace cnmbiar la conformacin tridimensionnl de Jos polmeros. Debido a esto. los
sistemas de estabilidad de la protena se ven afectados, ya que los aminocidos se ioni?an
con dificultad y por tanto puede lmbcLasoca~irL~Lprecipitacin, Los ciclos de congelamiento~descongclamicnto son muy dainos para la mayora de los alimentos y causan la
dcsnaturali:[Link] y la agregacin de sus protenas.

oc

3.3.9 HtDHATACtN
Al igual que otras sustancias orgnicas. las protenas en estado seco tienden a retener una
cierta cantidad de agua hasta alcanwr el equilibrio con la humedad relativa del medio que

159

Prmdnas

30

45

temperatura

~e

Figura 3.19 So!ubildad de las protenas en relacin con !a temperatura.

las rodea. de acuerdo con su isoterma de adsorcin (Fig. 1.9). Para efectos didcticos
considrese una sola molcula complctnmcntc deshidratada que se coloca en una <Jtmsfera controlada con una HR bnja: en una primera etapa. el polmero adsorber una cierta
cantidad de agua, para establecer puentes de hidrgeno a travs de sus sitios activos
hidrlilos ms externos, como COOH. NH,, OH (liltico y fcnlico). COy NH. En
teora. cuando !a protena se hidrata con una sola cohicrta de molculas de H 2 0 se produce
la llam.::1da capa monomolccular BET.
A medida que el valor de HR aumenta. se hidratan m{Js grupos l1idrlilos y se retiene
una cantidad extra de agua por la propia monocapa. El proceso contina y el HJO se sigue
absorbiendo hasta que el polmero satura todos sus sitios activos hasta alcanzar unn
cantidad mxima que generalmente vara entre 30 y 35 g por cada 100 g de protena seca.
(vase el cuadro 3.9) Cuando ya no existe capacidad de cap!ar ms agua, cualquier exceso
de disolvente que se aada provocar{ la disolucin de la protena.
Las interacciones protena-agua se efectan por medio de los aminocidos polares con
CUADRO J.9 1/dmtacitl de (J!IIIut.\ prolciua.\ 2:
1fidmwcir!n a una
a,,= O. V_'~

1/idrawcin a una
a, 1 ~ 0.9}

Pro1cilw

(<.:~1,0/ /00

g pmrdna}

_l'n_,,_cf_,_, _____c(t..o:'I_;_I_J)~ /00 g J'Wf<'IU.r)

Colg:L'na
Caseina

45

Albmina del suero

J2

40

Hemoglobina

37

La(.;toglobu!ina
Ovoalhnlina

3.2

~1i<)globiJW

JO

Protdna de soya

42
33

Protenas

160

naturafza catinica. aninica o no inica. y cada uno de ellos tiene diferente capacidad de
rctcnsin de agua,8 s pero sw siempre es mayor cuando se encuentra en forma ionizada;
por cst::i [Link] influencia dl'l pH es de fundamental importancia (vase el cuadro 3. JO).
CUADRO J. !O (kcio del pi/ m la abwrcidn de aguu de lo.1 aisku/o_v de .wya::

' 4.5 (cerca de! pi}

7.0 (producto comcn:ia\)
7 .q (protena liotilizatla)

!(>~

253
720

Cuar'ido el polmero alcanza .su pi. la hidratacin se reduce, ya que en estas condiciones se
favorece ahora la asociacin protena-protena en lugar de In protena-agua. Las estructuras [Link] y terciaria influyen igualmente debido a que los grupos activos deben estar
cxpu7Stos hacia el exterior en contacto con H2 0 para permitir dicha interaccin.
Prtra parte, el efecto de la temperatura y de la fuera inica son muy importantes en
este fcilimcno: los mecanismos de accin de e:-; tos parmetros se discuten en secciones
anteriores.
La cintica de la absorcin de agua se ha estudiado con di\~crsas protcnus y se apega a
una ecuacin descrita en la literatura; 122 igualmente, debido a I importancia que representa, este. mecanismo se ha estudiado en el huevo deshidratado. ,qq_,

3.3.10 VISCOSIDAD
Al igual que ocurre con las disoluciones a base de gomas o de otros polisacridos, la
viscosidad de las fabricadas con protenas depende de f~Ictorcs intrnsecos tales como la
forma y el tamailo del poli mero y de l1ctores cxtrinsccos como son la temperatura, la
fucrln inica y el pH. La viscosidad es una. medida de la resistencia que presentan los
fluidos para moverse en un plano; es una funcin de la red u ordenamiento tridimensional
de las molculas y, por tanto. aumenta con la concentracin del polipptido. El comportamiento reolgico de las soluciones protenicas es pseudoplstico; es decir, su viscosidad
disminuye cuando aumenta la rapidez de corte, lo cual se relaciona con la orientacin de
estas rnacromolculas para formar capas que fluyen ms fcilmente.
Al aumcn!Jr la [Link] se reduce la viscosidad ya que los puentes Jc hiJrg:cm_?~
[Link]. lo que lleva consigo que estos polmeros pierdan su hidratacin; asimismo,
cuando se acercan a su punto isoclctrico se reduce la cantidad de agua retenida y con ello

la viscosida(~-r
3.4 DESNATURALIZACIN
En trminos generales, el significado de la palabra desnaturalizacin es alejarse o estar
lejos de la forma natural; en un sentido !errnodin{unico se refiere al cambio de un estado
ordenado de las molculas a otro dcsorden<[Link]. lo que trae consigo un incremento de la
entropa del sistema. En este proceso se pierden las estructuras secundaria, terciaria y
cwitcrnara, sin que hayn una hidrlisis del enlace peptdico; es decir. los enlaces principal~
mcmc afectados son los de hidrgeno, Jos hidrfobos y los inicos y, en ocasiones, los
disulfuro. Esto puede ocurrir por pasos bien definidos y n diferentes velocidades. Cuando

Desnaturalizacin

161

una protena sufre la ruptura de las uniones disulfuro que estabilizan su estructura
terciaria es dtici1 que regrese a su estado natural; pero en ocasiones el proceso puede ser
reversible como sucede con la reactivacin (o renaturalizacn) de algunas enzimas.
Generalmente las protenas que tienen una actividad biolgica presentan un alto grado
de estructuracin y de orden conformacional necesarios para llevar a cabo su funcin~ en
muchos casos, como sucede con las casenas de la leche, dicho ordenamiento no se presenta
tan claramente. por lo que la accin de los agentes tradicionalmente desnaturalizantes no
afecta a estos polmeros.
Cuando se lleva a cabo la desnaturalizacin, la protena se desdobla o distiende,
expone sus grupos hidrfobos internos al exterior y adquiere una conformacin .. al azar",
que depende de la intensidad del tratamiento que se le aplique, as como de las fuerzas que
estabilizan su estructura; en ciertos casos este proceso es reversible (Fig. 3.20) y cada
polipptido tiene una sensibilidad muy especifica a los agentes fsicos y qumicos que
aceleran este fenmeno. Durante la produccin de alimentos stos se someten a operaciones que provocan una alteracin de sus protenas: las altas temperaturas ejercen un efecto
muy marcado, mismo que no se puede estudiar aisladamente pues tambin inOuyen
notoriamente el pH, la fuerza inica. l,a actividad acuosa y la concentracin. es decir, que la

estado
-=....-_;:.:..r-26 natural

i!d!C!n de
urea

,llnWIC<lll10i!tanol

72

estado
desplegado.

puentes
disulfuro
transversales
reducidos

estado
natural
con
: :,....._..::..;_.rl26disulfuro<>
correctamente
reformados

Figura 3.20 Reactivacin de la ribonuc!easa desnaturalizada con el restablecimiento de !os enlaces

disulfuro intramoleculares.e9

162

Proteiws

accin ~onjunta de todos estos factores provoca la desnaturalizacin a una determinada

veloCidad.
E este proceso, el calor hmedo, por ejemplo. es mtls efectivo que el calor seco. En la
figura 13.9 se observa la inactivacin (por desnaturalizacin) del inhibidor de tripsina
sometido a estos dos tipos de calentamiento y se ve que la humedad favorece considerable~
mente este mecanismo que. en el caso de los factores antifisiolgicos de frijol. se alcanza el

mximo con un contenido de 30% de agua. 12

La mayora de las protenas globulares, incluyendo las enzimas, pierden su conformacin cuando se calientan a ms de 60-70C, y cuando se encuentran altamente de:) naturalizadas tienden a la agregacin, como es el caso de algunas albminas que forman geles,
per~ qt~e al aumentar la temperatura a l00C, precipitan. En el cuadro 5.3 se muestra la
energa de activacin requerida para efectuar este fenmeno en la mayora de las protcnas,"'al igual que la de la inactivacin de enzimas, que C..'i un proceso de desnaturalizacin.
Otras condiciones que afectan a Jos polipptidos en este proceso son los esfuerzos
mecnicos (homogeneizacin, amasado y bombeo), el pH (cido o alcalino), las sales, las
baja~ tmpcraturas y la irradiaciones. En la homogeneizacin de los alimentos que
tambifl contienen lpidos se provoca la formacin de complejos lipoprotenicos, en los
cuales tps aminocidos hidrfobos se orientan hacia las zonas a polares de dicho complejo
y esta alineacin causa la desnaturalizacin. De {{:mna semcj'ante. cuando se hace el
amasado para elaborar el pan. que tambin lleva consigo un proceso de desnaturalizacin,
la fraccin protenica del gluten de trigo sufre reacciones de intercambio de sus grupos tiol.
El mismo efecto se observa al someter los alimentos lquidos a los esfuerzos mecnicos y a
prcsiorics de las bombas empleadas para su manipulacin.
Los cidos y lcalis fuertes causan la ionizacin de las protenas y la consecuente
repulsin elcctrost!ttica intramolccular; el rechazo entre grupos vecinos cargados haceqtte
el polmero se desdoble y pierda sus estructuras. La fuerza inica es tambin muy
importante. ya que la solubilidad del polipptido. al igual que su estabilidad. dependen
dirCctamente de este panimetro. Las temperaturas bajas y las radiaciones causan igual~
mente alteraciones~ en el primer caso se relacionan con los cambios estructurales que sufre
la molcula de agua y que se rellejan en la hidratai.::ir'i t'lc In protena: en el segundo. se
alteran los aminocidos azufrados y armmlticos. ambos compuestos estabilizadores muy
importantes. Adems. muchos de estos polmeros contienen algn ion como parte de su
grupo prosttico y las modilicncioncs en ste provocan la inestabilidad de las protenas.
A nivel de laboratorio, cualquier agente qumico capaz de romper enlaces de hidrge~
no, hidrfobos y salinos puede causar la desnaturalizacin~ esto sucede, por ejemplo.
cuando cambia la constante dielctrica en la que se encuentra una protena al adicionarlc
etanol o acetona. Para que la electroforcsis se efecte adecuadamente. se requiere que los
po1ipptidos estn en forma monomrica y desnaturalizada, ya que slo de esta manera
emigran f{lcilmentc: para ello se emplea la urca. los detergentes y el clorhidrato de guanidina, que son compuestos que destruyen los enlaces ya mencionados; el mcrcaptoctanol.
agente altamente reductor que evita los S-S. se usa tambin para este mismo fin.
De acuerdo con la manera en que se efecta la desnaturalizacin, las protenas
presentan propiedades distintas a las que tienen en su forma natural~ en el caso de las que
tienen actividad biolgica esto es fcilmcnte observable debido a que pierden su funcin.
ya sea ele hormona, enzima, anticuerpo, etc. Generalmente se ha considerado que los
polipptidos con una conformacin alterada son menos solubles y tienen menos capacidad de retcnci6n de agua y de poder emulsionante; sin embargo, existen trabajos que
indican que no se afectan las propiedades funcionales de cmulsificacin. ..: 51
Cuando una protena se desnaturaliza expone los enlaces peptdicos interiores de su

DeSita! ra/izacin

163

estructura terciaria, lo que facilita el ataque por parte de las enzimas proteolticas digestivas y as se aprovechan mejor sus aminocidos; ste es el caso de las del huevo que son ms
digeribles despus de un tratamiento trmico.
Tambin se observan otros cambios durante este fenmeno, como son la movilidad
electrofortca, el punto isoelctrico y las propiedades espectroscpicas en el infrarrojo. el
ultravioleta y el dicrosmo circular; adems, aumenta la viscosidad de las dispersiones de
las protenas pues se favorece la interaccin polipptido-polipptido que forma redes
tridimensionales que dlicilmcnte fluyen. Todas estas modificaciones fisicas y qumicas se
pueden aplicar para medir el grado de desnaturalizacin, pero los mtodos ms comunes
se basan en la determinacin de los distintos ndices de solubilidad que' existen; 110 la
calorimetra diferencial de barrido tambin se ha usado para este Jin. 16 ~
Por todo lo anterior, cabe indicar que la desnaturalizacin, as como puede ser
indeseable en algunos sistemas, en otros es totalmente requerida para lograr diversos
beneficios.
3.'1.1 CINTICA DE LA DESNATURALIZACIN

Los mecanismos de desnaturalizacin de las protenas de la soya por tratamientos

trmicos, 158 por diferentes componentes orgnicos [Link]:: y por pH, 112 han sido muy c..<>tudia~
dos y existe informacin al respecto. Una representacin esquemtica de este fenmeno se
observa en la figura 3.21 en la que un polipptido con estructura de hlice a se convierte
a la forma al azar; en primer termino, y por ser ms dbiles, se rompen los puentes de
hidrgeno intermolecularcs y posteriormente los enlaces covalcntes Jisulfuro.
puentes de
hidrgeno

enlaces cova!entes
intermoleculares

ht51ice nativa

inter~ne

cristalnn

diario

protena desnaturalizada

amorfa

Flgurn 3.21 Transformacin de una protena con estructura de hlice a, a la forma al azar.

De manera resumida, este fenmeno se puede considerar por un mecanismo reversible

expresado con la siguiente ecuacin:

k,
Protenas naturales ordenadas (N) .:::=::=protenas desnaturalizadas (D)

k,
K=N=k'
D
k1

(3.1)

ProTenas

i64
donde K es la constante de equilibrio.
El eambio total de la energa libre de Gibbs l!.G' es:

l!.G"

= l!.ff'-Tl!.S' = -RT In K

(3.2)

donde

l!.H'= cambio de entalpa

!!.S'= cambio de entropa
R

= constante de los gases

= temperatura absoluta,

El va)o.r de l!.G' a temperatura y presin constantes es igual al cambio del contenido de

calor, menos el trmino TAS 0 , en el cual AS 0 es la variacin de entropa y es una medida
del estado de desorden del sistema. Los valores negativos de l!.G' indican que la reaccin
procedehacia la derecha~ cuando son positivos, hacia la izquierda, y cuando estn en cero,
se atCan?-a el equilibrio. Las protenas en forma natural son polmeros altamente estructurados ))t por lo tanto, con un gran orden en su molcula~ la desnaturalizacin destruye
dicha fdenacin y provoca un aumento de la entropa del sistema; 'H-' 1 ~"-Jl').!~~~ de la

ecuaciJ.l anterior se puede obtener:

l!.H'
l!.S'
In K = - - - +
RT
R

(3.3)

A su vez, Csta se puede desarrollar para dos temperaturas diferentes, T, y T2:

K,
In-=
K,

l!.H'

T1 -T1
T, T,

(3.4)

Esta ecuacin se conoce con el nombre de Van't Hoff, y de ella se genera la siguiente
que sirve para calcular la energa requerida ([Link] en caloras/mol) para que una protena

se desnaturalice.

log K, - log K,

l!.H'
=---2.303R

(3.5)

Esta expresin se puede entender ms fcilmente si graficamos log K contra liT; se

obtiene una lnea recta cuya pendiente es el trmino l!.H 0 /2.303R.
Por ejemplo, tomemos el caso de la tripsina cuya actividad (o inactividad) se puede
medir con distintos mtodos ya conocidos. En el cuadro 3.11 se tiene informacin sobre la
prdida de actividad que sufre al calentarla a una temperatura y un tiempo definidos;
como es lgico pensar, a medida que se incrementa la intensidad del tratamiento trmico
tambin se aumenta )a inactivacin.

Interacciones protena-protena

165

CUADRO 3.11 Cintica de la inactfl'(rcin de la tripsina

Temp.
'K

lnactiracin
(%)

K'

logK'

315 (42 'C)

317(44'C)
318(45'C)
321 (48 'Cl

32.8
50.0
57.4
80.4

0.488
1.000
1.35
4.10

- 0.3115

0.1294
0.6130

De la ecuacin (3.5) se puede calcular 1:.!1' para dos puntos conocidos (T1 = 315 K,
log K, =- 0.31 15) y (T, = 321 K, log K,= 0.6130)

-!:.W =

(-0.31 15- 0.6130) X 2.303 X 1.98

0.003174-0.003115

1:.!1" = 71 403 cal/mol

De la misma fo~ma. la entropia se calcula a partir de la ecuacin (3.2); cuando T 1 =
317K, log K= O (cuadro 3.11), por lo que l:.G 0 =O y por tanto:

Si consideramos I:J.H" = 71 403 cal/ mol y T = 317 o K,

/:J.S 0 =

71 403
= 225 cal/moiK
317

Un incremento de + 225 caloras es muy grande comparado con la mayora de las

reacciones qumicas que tienen valores de entropa normalmente menores de 60; esto nos
indica que existe una modificacin o un gran desorden de la molcula.
3.5 INTERACCIONES PROTENA-PROTENA

Como se indic ms arriba,las protenas tienen la capacidad de interactuar con compuestos muy diversos como el agua, los lpidos. los hidratos de carbono y otros polipptidos,
iguales o diferentes. a travs de diversos tipos de uniones {cuadro 3.12).
Cuando un alimento tiene una composicin compleja, se establecen relaciones entre
estos polmeros y los dems constituyentes que resultan muy diftciles de estudiaren forma
global; por esta razn. se ha separado el anfllisis de dichas interacciones. Las que se
establecen entre las protenas y el agua ya se revisaron (hidratacin y solubilidad), y en esta
seccin consideraremos nicamente ~}Ue hacelLQII!' los polipptidos se
unan entre s a travs de enlaces de hidrgeno. hidrfobos v salinos. En otras secciones se

166

Protenas

"

"

CUADRO 3.12 Fuer:as de unin en/as imeracciones de las pr01enas

!ltlcraccin

(H'(I/cll te

Protena~pro!cina

Protenalipido
Protcna-polisadrido
Protena-iones
Protena-disolvente

+
+

Jnica*

Puewes de
hidrge1w

+
+
+++
+
+

++
+
++
+++
+++

Hidn!fobas

+++

+++

- No contribuye;+ Contribucin parcial:++ Contribucin fuerte; + + +Contribucin muy fuerte.

"' A!gtlnas veces por mediacin de cationes polivalemcs como el calcio.

estud~trn

las reacciones qumicas que ocasionan la formacin de uniones covalcntes

entre--pfotenas.
Existen diversos mtodos para determinar el tipo y el grado de interaccin que existe
entre l<:f! protenas, como son Jos sistemas de anlisis turbidimtricos, de solubilidad y de
electroforcsis~ se pueden usar en algunos alimentos y se han aplicado, por ejemplo,
para estudiar la asociacin que se presenta en la mezclas de soya y carne cuando se
someten a un tratamiento trmico. 119
Todos los sistemas protenicos naturales que tienen una estructura cuaternaria son un
ejcmpl de asocia5=l~rotena-protena_ estabilizados por uniones dbiles: las micclas de
la leche, las fracciones 7S y liS de la soya, la contraccin muscular, los complejos
_anticuerpo~antgeno y enzima-sustrato, cte.: estas relaciones SCilio(fUCn ~~~~Tinlcnt;
cuanto ms se incrementa la concentracin, pero tambin influyen en forma decisiva el
pH, la temperatura. la fuerza inica, etc.; por esta razn, el polmero puede asociarse entx~
si,Jst o no est desnaturalizado.
--...-.Una protena es muy estable n solucin a un pH alejado de su punto isoelctrico y a
medida que se acerca a l las fuerzas de repulsin estabilizantes dsminuyen; en estas
condiciones algunas tienden a la asociacin y formacin de complejos de alto peso
molecular que llegan a precipitar por ser insolubles. Cuando se incrementa la temperatura
o la concentracin de sales se facilita la agrcgacin 1 lo cual es el principio de los mtodos
comerciales de aislamiento de protenas que se basan en las condiciones que favorecen el
fenmeno de la insolubilizacin.
(Ca supresin de las cargas elctricas de estabilizacin por adicin de lcalis o cidos
hasta llegar al pi normalmente implica una desnaturalizacin; sin embargo, tambin
puede ocurrir l!Jlfl apreeacin sin modificar el pH del sistema y sin que se presente la
prdida de las conformacianes"'de la protena; esto ocurre al neutralizar .sus cargas por
adicin de otros polmeros ionizados. como son las carragaeninas en el proceso llamado
0ocuJacin.
,
itt;f_....rV
Los polmeros que se han agregado o polimerizado pueden formar redes tri~
dimensionales desordenadas (cogulos) o estructuras muy organizadas (geles). Muchas
suspensiones de protenas Hegan a gelificar cuando se calientan durante un determinado
tiempo por encima de una temperatura crtica; el mecanismo [Link]~lalmente aceptado
para explicar este fenmeno establece que se efectua Cf"! .Oos etapas~ o primeramcnje se
produce desdoblaminto y desnaturalizacin, seguidos de una segun a reaccin de asociacin ordenada de las molcula.q que hace que las protenas globulare.s se vuelvan ms
lineales y que se enlacen por uniones de hidrgeno, hidrfobas y salin5El resultado es la

lnleracciones pratebw~protdna

167

produccin de una red tridimensional organizada. o gel. capaz de retener una elevada
cantidad de agua mediante puentes de hidrgeno. DCbido a que la primera fase se acelera a
altas temperaturas y la segunda a bajas, las caractersticas de Jos gck-s as formados
dependen en gran parte del proceso trmico a que ha van sido sometidas las [Link]: esto
se explica ya que. por un [Link] temperatura elevada provoca la dcsnaturalzacin y la
agregacin, mientras que el fro incrementa la interaccin protena-protena y la hidrata~
cin de stas por el establecimiento de puentes de hidrgeno. !
La facilidad de los polipptidos para crear un gel dependCile los mismos factores que
l'hvorcccn las interacciones de las protenas; en algunos casos, como sucede con los que se
elaboran con el suero del queso. se puede predecir la dureza o la consistencia del gel
mediante la determinacin de la hidrofobicidad v los grupos sulf11idrilos gue se encuentren
presentes. ;J.t5J
lf'EXisten muchos alimentos con estructura de gel, sobre todo los postres elaborados con
la mezcla de gomas y protenas. Las casenas tambin gelitican despus de la hidrlisis del
glucopptido de la fraccin K durante la elaboracin de quesos y de otros derivados
lcteos; los geles de In soya, del huevo, del plasma sanguneo y del pescado ya han sido
cstudado::rp
3.5.1 INTERACCIONES DF L'\S PROTENAS CON OTROS CONSTITUYENTES

Adems de que estos polmeros pueden interaccionar con el agua y con molculas
semejantes, su relacin con Jos otros constituyentes de los alimentos es fundamental para
establecer las propiedades reolgicas y de textura en cada caso. En forma natural se
observa una gran variedad de asociaciones entre las protenas y los carbohidratos, los
lpidos, los minerales, las vitaminas, etc.; sin embargo, en el procesamiento. y principal~
mente por efecto de las altas temperaturas, se inducen otras asociaciones que pueden
resultar benficas o dainas. Generalmente, las uniones qumicas que se establecen son
hidrfobas, hidrfilas (puentes de hidrgeno), electrostticas y salinas; cuando se calien~
tan los alimentos se llegan a inducir enlaces covalentes como los que se pre.<.;entan en los
azcares reductores y en los grupos ami no en la reaccin de Maillard.
Los responsables de la textura de diversos productos de origen vegetal son los
polipptidos y los polisacridos (y la relacin entre ellos). En el ji tomate y sus derivados.
por ejemplo. los complejos protena-pectina causan una estructura rgida en la membrana
celular. Debido a que ambas macromolculas son ioniza bies. con pK para los carboxilos
de la pectina y punto isoclctrico para la protena, su unin est en funcin del pl-1; este
factor modifica. consecuentemente, la caiga y el grado de ionizacin de los dos polmeros.
Por esta razn. en la figura 3.22 se muestran algunos mecanismos propuestos de asociacin en funcin del pH.U 8
En la elaboracin de muchos alimentos se adicionan polisacridos (g. gomas) para
incrementar la viscosidad y lograr la textura deseada; algunos de estos hidratos de carbono
tienen grupos funcionales muy activos. como es el caso de los sulfatos de la carragaenina.
que pueden igualmente interaccionar con las protenas de acuerdo con el pH del sistema
(Fig. 2.31). En el caso de los hidratos de carbono neutros. tales como el almidn y la
celulosa, no existen molculas ionizablcs y el enlace se efecta por uniones de hidrgeno o
tnicas y slo en casos especiales, covalentes o hidrfobas. La influencia de estas interacciones se obserya entre la carboximctilcelulosa v la IJ~lactoglobulina que hacen que In
protena cambie su punto isoclctrico de 5.3 a 4.0 (Fig. 3.23). y en cuyo [Link] estabilidad
del complejo depende del pH y de la fuerza nica del sistema:1;.ss
~ando intervienen hidratos de carbono en algunos productos. se llega a bajar el valor

Protenas

168

nutritivo \!el alimento debido a que interfieren en el metabolismo normal de las protenas
reduciendo la digestibilidad de stas por la presencia de cspesantes como Ilginatos y
carragacninas, ya que el complejo es dificil de ser atacado por la~ enzimas proteoliticasdcl
~vo. Recientemente se ha sugerido el consumo de fibra cruda por las ventajas

descritas en el captulo 2; sin embargo, cuando la relacin polisacrido/casena es muy

alta, la digestibilidad in vitro de la protena se reduce, principalmente por la accin de la
goma karaya, seguida de las xilanas, las pectinas, la lignina y la celulosa; en este mismo
sentido, se ha observado que las fibras naturales del maz producen ms efecto que las del
trigo.~ 9
~

coo-

pH

>

COOCHJ

pi protena

COO-

pH

COOCHJ

pi protel na

coo
pK pectina

< pH < pi

protena

pH

coo

coa

''

COOCH,

coa
NH;"

''

coo

coa
NH/

''

< pK pectina

Figura 3.22 lnteriicciones de las pectinas con las protenas del jitomate.13B

Por otra parte, las pro1cinas tambin tienen la capacidad de interactuar de diversas
maneras con los lpids mediante enlaces no covalcntcs, principalmcnlc hidrfobos, aun
CJ:!ll.llil0 cxist~uniones salinas por iones divalenlcs como el calcio."n~ 5 Los complejo~]J'C'-

Interacciones protena-protena

169

------------------

100

0.2

0.4

0.6

0.8

relacin celulosa/{3-lac!og!obulina
Figura 3.23 Efecto de la celulosa en la solubilidad de su complejo con la ,8-lactoglobulinaY 58

lipoprotcnas tienen mucha importancia biolgica puesto que se encuentran como cstruc~
t"uras bsicas en las membranas de las clulas animales y vegetales y sus modificaciones
ejercen efectos muv notorios en la calidad de los alnnenlOs:-sCilCSfiidiado mucho sobre
rasrrpprotcnas naturales dctglObulo de grasa dttra-ICchc; stas tambin se pueden
producir mecnicamente, corno por ejemplo. en el proceso de homogeneizacin. que obliga a
los lipidos y a las protenas a integrarse y a establecer nuevas membranas.
Sus propiedades funcionales se alteran debido a que el polipptido modifica su.
hidrofobicicbd por la inclusin d~llpid~. lo que, a su vez. influye en las caractersticas
~soriales, d~hilidillL_de textura y de hidratacin del alimcnto:1J Las casenas y Jos
derivados de la soya se usan en la elaboracin de diversos dcnvados ca"rnicos precisamente
por su capacidad de asociarse y emulsionar las grasas. El valor de la relacin de eficiencia
protenica se altera segn el tipo de grasa: se ha visto que si se aade trielaidina (ismero
trans de la triolena) a una dieta de cas-ena en las ratas, la ganancia de peso de los animales
se reduce en comparacin con la dicta de triolena.
Otras interacciones que se presentan con las protenas son las que se observan con los
taninos, tanto libres como combinados,lll- y que se consideran r~n~~-~a forma;I~~I~[Link].~~~LJurbiedad. de alg~mas~~~!lidas, d~!_~~mgencia d~ Ias-rrfas
mmaduras 'bel as naturales de la reduccin del valOr nutritivo dcalgunos c_~rcar~... cte.
"'Stas asociaciones, que dependen del pH. se deben a mltJplcs puentes de hidrgeno entre
los hidroxilos de los taninos y los carbonilos de las protenas y tambin a relaciones
hidrfobas. 11 '1 En el laboratorio, 1!!.-ingcsti9J:L...dc._cs.[Link] cmsa en las ratas
i~hibiciones en el crecimiento ven la utili:t_.acin de las protenas. posiblemente porque se
inactivan las ;nzimas diQestivas y se reduce la digestibilidad de las 12rotc~ms.''"~ 1 u'- 1 ~
.~ Algunas vitaminas. como Ja biotina del huevo y otras del grupo B~ pr()(fUcCComplcjos
con las protenas que pueden disociarse con algn trntamicnto trmico; la pridoxina
1

Protenas

reacc~rih con lalisina de la casena a 121 oc y genera la

c.]uc f1t:gan a modilicar In calidad del polipptido:u

piridoxil~lisina y otros complejos

3.6 ALTERACIONES DE LAS PROTENAS

Durante la manufactura, el almacenamiento y la preparacin de los ulmcntos para el
consumo. stos se someten a distintos tratamientos que provocan efectos, a veces
benficos y a veces dainos, en las protenas; por esta razn, es muy importante conocer
todas las posibilidades de reaccin tendientes a optimizar los procesos y obtener las
mximas ventajas y minimiznr los cambios indeseables. Desde el punto de vista de la
nutrici9, el mayor daii.o que puede ocurrir es la prdida de los aminocidos indispensables,perb tambin hay que considerar que en ciertos casos se provocan cambios negativos
en laS: propiedades funcionales, sensoriales y de textura.
La calidad nutritiva de estos QOlmcros. depende de la ?.iodsp~!:!!.~iliQ_:.g!..9.~Ji..IJ~Jt.IIE2g-;_
~.(o que a su vez estfl determinado pr~raYCIOCidat!Yia-lntensidad con la que son
liberados por la accin de las enzimas protcolticas y@ln estructura qumica de dichos
amincjdos (\'g, si estn intactos, oxidados, reducidos, modificados por la reaccin de
Maillar~ etc.). Por esta razn, cuando una protena se altera pueden suceder cambios
qumicoS que daen algunos grupos qumicos especficos de los aminocidos, lo cual es
suficicnt~ para reducir el valor nutritivo de los alimentos.
En el laboratorio, cada aminocido presenta un gran nmero de cambios qumicos
caractersticos que hacen que se transforme o se destruya y pierda su valor biolgico: sin
embargo, las condiciones industriales ms comnmente empleadas en la fabricacin de
alimentos no son muy drsticas, por lo que el nmero y la intensidad de las rencciones
identificadas son reducidos.
Los prjncipolcs par{mNros que influyen en la aceleracin de estos cambios qumicos
son os siguientes: temperaturas alt!ls, agentes oxidantes y reductores, cidos. lcalis~
actividJ.d acuosa, composicin global del alimento. concentracin de la protena y_ru::Jh.:k
dad enzimtica~ [Link] tan relacionados entre s, que resulta dificil estudiarlos indivi-

dualmente; por ejemplo, dos alimentos sometidos a una misma temperatura se ven
afectados de distinta manera: el calor intenso acelera todas las reacciones de deterioro; de
forma semejante, los <leidos son ms efectivos en caliente que en fro, etc.; este tipo de
interrelacin se da con todos los factores mencionados ms arriba.
3.6.1 TRATr\1\.-IIENTO ;\ALTAS TEt>.-JPERATURAS

En la preparacin de los alimentos la maYora se somete a un calentamiento en el cual se

propician diferentes reacciones en lns que llegan a intervenir todos los compuestos presentes: algunos de los cambios que ocurren son muy benficos. otros son da1iinos y se van
presentando en funcin de la intensidad del tratamiento trmico. Una de las transforma
ciones ms significativas en las protenas es un cambio (positivo o negativo)~
la relacin de eficiencia protenica (Fig. 3.24); cabe aclarar que sta es la tendencia general
que se sigue, aun cuando en algunos casos las diferencias de REP por el calentamiento son
tan pequeas que no se consideran de importancia. Este comportamiento se ha comprobado en muchas protenas, como las de las leguminosas. las de la leche, las del huevo, las de la
soya, etctera.
Observemos que la figura 3.24 se ha dividido en tres secciones. de acuerdo con los
valores de REP: ste se incrementa (A) hasta alcanzar un ptimo (B) en donde permanece
por un tiempo, para posteriormente reducirse (C).

Alteraciones de las protenas

171

REP

intensidad de! tratamiento

trmico

Figura 3.24 Cambios en la relacin de eficiencia proteinica (REP) en funcin de la intensidad de los
tratamientos trmicos.

Las alteraciones qumicas de los polipptidos. catalizadas trmicamente. son muy

variadas y dependen b<lsicarncnte de la susceptibilidad de sus diferentes aminocidos: las
principales que se sufren en las zonas A y C se enumeran en el cuadro 3.13 y son las que
hacen que la harina de soya mejore considerablemente su REP. a pesar de que se reduce la
lisina disponible en el autoclave, como se muestra en el cuadro 3.14: esto indica que existen
muchos otros ~lctorcs. adems de la presencia de este aminrukido indispensable, que
determinan la calidad nutritiva. Igualmente. la accin benfica de las temperaturas altas se
puede comprobar en la harina. el concentrado y el aislado de soya (vase el cuadro 3.15): la
leche mejora su REP con un calentamiento ligero, como la pasteurizacin. pero los
calentamientos fuertes, como la deshidraTacin y la condensacin. reducen el valor
nutritivo (vase el cuadro 3.16),

CUADRO [Link] Rcacdmu.1 qumica.\ rwoducidm por el calentamienTO de /m protenas

tado A

Dcsnatumlizacin de la pnltcina
Exposicin de amin1lcidos csc(HJdi<.los
Aumento de la disponibilidad de
nminoflcidos
Dcslruccin de inhibidon:s de tripsina
y quimotripsina
Inactivacin de <.mzinws
Inactivacin de otros compuestos
intlcscablcs

Dcsulfuracin
Oxidacin
Ciclizacin
rvJaillmd
Dcshidmtacin
Enlaces cntrccru:wdos
Dcsaminacin
Fonnncin de lisinoalanina
Haccmizacin

Protdnas

172

CUADR 3.14 Comparacin <le /ru d{(ercntcJ calentamientoJ en d m/or nwdtiro de la protcbw de la

"'""

harina dl' soya

Usina

Tratamiento
Sin clcnlar
Calentamiento en seco
Autochtvc

[Link]

liEP

dhponiblc (!;>()

0.63
J.(Xl

58
53

1.75
1.86

46

58

ELiocrcmento de la relacin de eficiencia protenica se debe a varias razones. todas

ellas relacionadas con un proceso de desnaturalizacin de las protenas que trae consigo
los siguientes efectos: a) se abren lo polipptidos y los enlaces pcptdicos internos se
expon.c"n y pueden ser atacados ms facilmcntc por las enzimas digestivas;b) los aminocidos azufrados y el triptofano se vuelven biolgicamente ms disponibles, como ocurre en
el caso d~l trigo, de la soya y del maz despus de su calentamiento: e) la inactivacin de
varios fCtorcs antilisio!gicos, corno los inhibdores de tripsina, las hcmaglutininas y
otros, cuyo consumo reduce la digestibilidad de las proteinas, 1.:2 y d) la inactivacin de
algunas enzimas, como lipoxigcnasas y proteasas, que pueden causar daos en las protci~
nas. en el primer caso por la produccin de perxidos que a su vez destruyen los
aminoflcidos indispensables.

CUADRO J.l5 Mcjommicmo del RU' de la Jo_ra por traramicii!O trmico a /05 C por 30 minutos
5iill
Muntra

ca/curar

Calcflltlda

Harina de soyn
Concentrado de soya
Concentrado de soya
Concentrado de soyn
[Link] de soya
Aislado de soya
Aislado de soya

2..39*
1.34
1.37
1.86
1.36
1.41
1.77

2.44
2.06

2.1()
2.02
1.46
2.27
2.29

" Contiene cido cistcico

Por otra parte, la reduccin del REP en la zona C se debe a un gran nmero de
reacciones de deterioro que le suceden a las fracciones protenicas con distintos grados de
intensidad; cabe aclarar que algunas de estas transformaciones slo se llevan a cabo en
condiciones verdaderamente drsticas que normalmente no se presentan en los procesamientos industriales o caseros normales de elaboracin de los alimentos. Los cambjos
p~eS-8e-rducionan...c_QDJn_p.rc.sencia_de aminQr'!f!Jlos .azufra0 J-: coni@Jisinn: los
grupos amino de esta ltima son fuertes agentes nuc!cfilos que intervienen en las
reacciones de rv1aillard ven la fonnacin-dc enlaces entrecruzados.
A manera de rcsum~n. y en forma muy generalizada. a continuacin se indican los

173

Alteraciones de las protenas

CUADRO 3.16 1~/('cto del cah'll/amicnw ett el REP de la leche
RE!'

PmduclO

Leche cruda (sin p:tslcurizar

3.20

ni homogeneizar)

Leche fresca pasteurizada y

homogeneizada
Leche condensad (120 C/30 min)
Leche en polvo

3.50

2.63
2.45

intervalos de temperatura que favorecen algunas de estas transformaciones: a) los tratamientos trmicos de 60 a 85 oc provocan la inactivacin de enzimas, la destruccin de
inhibidores de protcasas, la desnaturalizacin y precipitacin de protenas, la ruptura del
enlace disulfuro, cte.; b) de 80 a 100 oc se propicia la reaccin de Maillard, la desnaturalizacin y la inactivacin de protenas y enzimas mils tcnnorresistenlf.."S; c)dc 100 a 150C se
favorece la caramclizacin y la sntCsis de enlaces isopeptdicos y de la lisinoalanina, y d) a
ms de 150 oc se induce la ciclizacin, la raccmizacin y otras reacciones que normalmente
no se observan en la mayora de los alimentos.
A continuacin se describen brevemente las transformaciones de deterioro ms importantes que afectan el REP de la protena y que son catalizadas por los tratamientos
trmicos.

3.6.2

DESULFURACIN

YOXIDACIN

L<t desulfuracin de los aminocidos azufrados. principalmente.~: es una de las

primeras alteraciones que se observan al someter los alimentos a los distintos tratamientos
trmicos comerciales; las protenas de la leche, as como las del huevo, son particularmente
sensibles a este cambio, Jo cual se comprueba fcilmente por el anhdrido sulfuroso que
llegan a desprender.
La cistcna, con su gmposul01idrlo libre, es uno de los aminocidos ms reactivos; por
ser un agente altamente reductor, la presencia de estos grupos modifica el potencial de
oxidacin-reduccin; su influencia es tan notoria que cuando hay muchos se llega hasta a
inhibir las reacciones de oxidacin y elcrccimientode microorganismos aerobios. Adems
de la cistena, la cislina y la metionina tambin se alteran a altas temperaturas; la
degradacin de los tres aminocidos produce molculas que contienen azufre, tales como
sulfuros, disulfuros. merca planos y algunas otras voltiles de peso molecular bajo, todas
con la particularidad de ser muy olorosas.
Como una nota adicional, cabe indicar que el anhdrido sulfuroso usado como
conservador y para evitar las reacciones de oscurecimiento. tambin destruye la cistina y la
metionina, sobre todo en condiciones de pH neutro o alcalino y en presencia de cobre que
sirve como receptor de hidrgeno:

R-S-S-R + SO ; "
c!sUna

R-S-CH, + SO,"
metionina

R-s

+ R-S-SO,

Pro!d1ms

174

Cofl relacin a la oxiducin de los aminocidos, los ms afectados son igualmente los
azuftndos, aun cuando algunos aromticos como cltriptofano, la histidina y, en ciertos
casos; la tirosna. tambin se deterioran. Los perxidos de hidrgeno y de bcnzoilo, el
oxgeno y los hidroperxidos provcnicnlcs de las grasas rancias son agentes muy activos
que aceleran cst:.1s transformaciones. sobre todo a temperaturas altas y en presencia de
radiaciones electromagnticas y de riboflavina. El resultado de la oxidacin de los aminocidos azufrados es una gama de compuestos con diversos estados de transformacin, tales
como sulfxidos, sulfOnas. disu!f6xidos, cidos sui!Onico. sulHnico y sulfnico, cistcico.
etc.~ corno lo muestra el cuadro 3.17
~iclrralmcntc, las formas qumicas de estos nuevos compu~~l~)S no son b!ol:gicamcn*
te aprovechables, excepto en algunos casos como en el del sulfox1do de mctmmna que se
utiliza. en una proporcin de ()C/() en relacin con la metionina; tanto en estado librc 2
como unido a la protcna,n este compuesto se aprovecha en el cuerpo humano gracias a

CUAr~RO

3.17 PrmluctoJ de oxidacin de {os aminoddos a:l(/hulw y su urili::acin por las ratas
Utili::aciiII por
Frmula

!\ktionina
Sulfxido

Stilfoml
Cstina
Disulfxido

Disulforw
Cistcina
AciJo sulfnico
cido sulfinko
Acido sulfniC(l (cistcico)

la mw

R-5-CIL
R-SO-CII,
R-SO,-CII,
R-S-S-[(
R-SO-SO-R

++

1(-SO,-SO,-[(

o
++

R-SH

o
++
+

[(-SOl!

R-SO,II
R-SO,JI

+ + 100\:f, utilizad(}.+ parcialmente nti!itado.

que es muy inestable y a que se reduce fcilmcntc a la correspondiente metionina. Cuando

se llega a un estado ms oxidado de sulfona, sta no se regenera en el organismo y porcada
1OIJi; de la mctionina que se convierte. se disminuye O.OX5 unidades In relacin de eficiencia
protenica. 19
Se lu1 visto que al someter ln casena, la clara de huevo y algunos aislados protenicos a
40 oc en presencia de perxido de hidrgeno. se provoc<l la conversin de mctionina en el
sulfxido correspondiente. as corno en pcqueascantidades dcsulfona y de cido cistcico;
al elevar la temperatura a 90 oc se incrementa la conccntmcn de los dos ltimos a
expensas del primero. 18 Por estas razones, los polipptidos tratados con H 20;: presentan
un dao en su calidad nutritiva que depende de la intensidad del tratamento.J.P~ En !a
industria se emplea el perxido de hidrgeno para inhibir el crecimiento microbiano en la
llmnada "pasteurizacin en fi-o" de la leche, as como d perxido de bcnzolo mra el
acondicionamienlo y la decoloracin de las masas de panificacin: es muy probable que
se presenten cambios. corno los antes descritos, en diferenlcs grados, en estos alimentos.

Alteraciones de las pr01dnas

175

o
o,

CH,-S-CH,-CH,-CH-COOH

CH,- S -CH,-CH,- CH-COOH

o,

NH,

NH 1

metionina

su!fxido de metionina

o,

o
1
CH,- S -CH,-CH,- CH-COOH
1
1
O
NH,
sulfona de la metionna

110-S-eH,- e H-eOOH

HO,S-eH,-eii-COOH

NH,
cdo su!fnico

NH,
<leido sulfnico

HO,S-CH,- e H-eOOH
1

NH,
cido su!fnico

En la oxidacin de lpidos se generan muchos hidropcrxidos altamente reactivos que

atacan f{cilmentc los grupos sulf11idrilo libre (-Sl-1) de la cistcna. produciendo n su vez
un radical (-S): cuando dos de stos reaccionan entre si crean un enlace disulfuro y la
po.o;;ible polimerizacin de las protenas; este mecanismo es especialmente importante en
sistemas deshidratados y en alimentos de humedad intermedia. Tambin se lleva a cabo la
sntesis de enlaces cruzados por condensacin de aminas (de las protenas) con los
dia\dehdos (rg. aldehdo malnico) y radicales libres provenientes de la oxidacin, por un
mecanismo semejante al de la reaccin de Maillard.
Estas transformaciones se han estudiado en diversos sistemas modelo de cascina:
cuando se incuba con linoleato de metilo a 50C ysoq, de humedad durante algunos das.
sc destruyen principalmente la metionina y, en menor [Link] [Link] histidina
y la lisina;ll10 en presencia del cido linolcico y a 37C, la casena se polimcriza y se vuelve
muy poco aprovechable para Jos animnlcs de laboratorio. 79

[Link].

SCUHITIMIENTO NO ENZIMATICO

Los problemas de prdida del poder nutritivo de las protenas por esta reaccin ya se
estudiaron con detalle en el captulo 2: como se ndic entonces, este mecanismo requiere
poca energa de activacin, es uno de los ms comunes en los alimentos y como intervienen
grupos mnino de aminmlcklos indispensables. como la lisina, su efeCto en la calidad
nutritiva es muy notorio. De hecho, sta es tal vez la reaccin que ms dmio causa en
algunos productos, principalmente en los Jcteos, por su concentracin elevada de azcares reductores y de lisinn.

Prolenas

176
3.6.4 ClCLJZACIN. DESAMIDACIN Y DESHIDHATACIN

"

En ciertas condiciones de calenlc.'lmiento pueden llevarse a cabo reacciones que provocan

la formacin de compuestos cclicos a partir de aminocidos indispensables, como la
trconina y el triptofano, que se convierten en lactonas y en carbolinas txicas. respectivamente. Sin embargo, tambin los cidos glutmico y asprtico se transforman en el cido
pirrolidn-<:arboxlico y en imidas cclicas, respectivamente. En el caso de estos dos ltimos
no es tan importante ya que son aminocidos dispensables, cuya prdida no altera la
calidad de la prolena.
Los grupos amida de la glutamina y de la asparraguina son muy sensibles al calor y se
pueder;dcsprcndcr como amoniaco; esto provoca que se transformen en cido glutmico
y ddo asprtico, respectivamente. La reaccin no afecta el valor nutritivo, pero s las
propiedades funcionales de las protenas.
Por su parte, la deshidratacin se lleva a cabo ms fcilmente a pH alcalino, pero
tambin se puede provocar mediante tratamientos trmicos muy intensos en medio
neut,ro.~ Los aminocidos ms sensibles son la treonina y la serina que, por contener un
hidr(}Xilo, pierden una molcula de agua. Como veremos ms adelante, la deshidroalanina (ci~o a mino-acrlico), que se forma a partir de la scrina, puede a su vez continuar otras
reacciOes an mds dainas por interaccin con la lisina.

3.6.5

RACEi'.HZACIN Y FORt\1ACIN DE NUEVOS ;\tv11NOACIDOS

El traUunicnto de las protenas en medio alcalino induce varias reacciones de deterioro,

principalmente de destruccin de algunos aminocidos indispensables, de hidrlisis del
enlace peptdico, de raccmizacin y de formacin de nuevos aminocidos~ el efecto
conjunto de todas estas transformaciones provoca una reduccin en las propiedades
nutritivas del polmero.
El uso de lcalis se lleva a cabo desde hace algn tiempo, ya que estas sustancias
modifican las propiedades funcionales de las protenas y los alimentos se hacen comestibles; por ejemplo, para la destruccin de las atlatoxinas de algunos granos, la nixtamalizacin del maz, la fabricacin de aislados y concentrados protenicos. el pelado de frutas y
vegetales, etctera.(J~.-~o.m
La racemizacin, que es la transformacin de L-aminocidos en el ismero D, y la
formacin de los nuevos aminocidos. se favorece a pH bsico, pero puede ocurrir en la
neutralidad simplemente con un tratamiento trmico muy intenso; originalmente se
observ que a > 200 oc durante 20 minutos, la casena, la lisozima y otros polipptidos se
isomerizaban a una velocidad que se incrementaba por la presencia de glucosa y de
linoleato de metilo.n 5151 Posteriormente se comprob que tambin ocurre a temperaturas
de 65-80C, pero en presencia de lcalis como el hidrxido de sodio O.! N."'"
Cada protena desarrolla una velocidad de racemi?.acin que depende, entre otros
factores, de la presencia de los aminocidos ms sensibles; por ejemplo, se ha determinado
que en el intervalo de 25 a 75 C, las energas de activacin para llevar a cabo esta
transformacin en la casena (en kcal/mol) es como sigue: acido asprtico 20.8~ fcnilalanina. 28.7; alanina, 32.4, y cido glutmico, 32.5Y Se observa que las energas de activacin
que son relativamente bajas. indican la alta factibilidad para que ocurra esta reaccin; de
todos los aminocidos indicados, la fenilalanina ese! nico indispensable y cuya isomcrizacin si provoca una disminucin en la calidad nutritiva de la protena; otros como la
isolcucina, tambin estn propensos a estos cambios. 91'"'
En el cuadro 3.18 se muestra la proporcin de raccmizacin del <.leido asprtico

177

Alteraciones de las protenas

durante la elaboracin de cinco productos que requieren de intensos tratamientos trmicos; se observa que varia desde 9% en la soya texturizada, hasta 17% en el sustituto de
crema, porcentajes que siendo muy elevados no son peligrosos por ser un aminocido
dispensable, pero que seran altamente dainos si se tratara de los indispensables.
Se ha visto que la digestibilidad in Pirro de las casenas racemizadas por el procedimiento
lcali-calor disminuye conforme se incrementa la intensidad del tratamiento; 13 igualmente.
tambin se reduce la accin proteoltica de la tripsina y de la quimotripsina.' 255

CUADRO 3.18 Raccm::aci611 del ccido aspcnico en afr;wws a/imenros 1mtados rrmiccmtcntcm

Producw
Soya texturizada
Frmula infantil de soy;:
Imitacin tocino de soya
Maz tos!<ldo
Sustiwto de crema de casena

U-mpl L-asp

0.095

1).(19

0.108

0.10
0.13
0.14
0.17

0.143
0.164
0.208

El organismo humano no utiliza los D-aminocidos para la sntesis de protenas, por lo

que si atraviesan la pared intestinal se aprovechan nicamente como fuente de energa.
Incluso se ha considerado que con los ismeros D se llegan a sintctiz.c.'1r compuestos txicos
que reducen an ms la calidad del alimento. ~~.!(H
El efecto de la racemizacin es dificil de estudiar de manera aislada debido a que
paralelamente se produce lisinoalanina (LAL): sin embargo~ para efectos de investigacin,
se ha sugerido usar la acctilacin de la protena para evitar la sntesis de nuevos aminocidos como la LAL y as tener la racemizacin como mecanismo nico de deterioro Y La
determinacin del grado de racemizacin se puede Hevar a cabo por mtodos analticos de
cromatografia de gases, 13 o de acuerdo con el crecimiento de microorganismos como
Tetrahymena pyriformis 135 y Leuconosroc mesenteroides. 70
Por otra parte, la formacin de nuevos aminocidos se refiere principalmente a la
sntesis de lisinoalanina, de Jantionina y de ornitinoalanina, que se generan por la conden~
sacin de la deshidroalanina con la lisina. la cistina y la arginina, respectivamente. Debido a
que la Jisina tiene gran importancia desde el punto de vista nutricional, la mayor de los
estudios relacionados con este tipo de reaccin se han hecho con base en la lisinoalanina.
El primer paso es la produccin de la deshidroalanina, que se puede llevar a cabo, en
presencia o en ausencia de oxgeno. por un mecanismo de ,B~eliminacin de la cistena o de
la serina, o por la degradacin de In cistina ( Fig. 3.25). De hecho, se considera que In
facilidad de una protena para sintetizar LAL depende de su configuracin, as como de la
concentracin de scrina. trconina y cistina (que son productores de la deshidroalanina), y
de la concentracin de lisina ..Al<_~u: 1' El segundo paso es el ataque nuclefilo del grupo
amino~r de la lisina, que es altamente reactivo, sobre el doble enlace de la deshidroalanina,
con lo cual se genera el nuevo aminocido. En el caso de la soya, la LAL se forma
principalmente a partir de la lisina, y con cistina y en menor grado con serina y treonina;
para la protena de colza se efecta sobre todo entre la lisina y la cistina y entre la lisina y la
treonina. 126
Es interesante hacer notar que la produccin de la lisinoalanina alcanza el mximo a

Protenas

.178

pH 12.5, y que en condiciones ms alcalinas o en tiempos ms prolongados de exposicin,

sta se destruye ya que es inestable." Tanto la LAL libre como la que se encuentra unida a

las protenas es estable en condiciones cidas, pero no a pH alcalinos. 35

Existen muchos trabajos que revisan diversos aspectos de la LAL, as como sus efectos
dainos en los animales de laboratorio.'''" Las protenas que contienen LAL reducen su
calidad nutritiva ya que, adems de que se pierde la lisina, se destruyen otros aminocidos;
la LAL tambin tiene algunos efectos txicos que se han comprobado en animales. Parece

ser que es ms daina en forma libre que cuando est todava unida a la protena; 147 su
con~umo produce en las ratas ;:ambios histolgicos en el rin. caracterizados por un
H

COOH

NH 2-C-COOH

- .

NH 2-C

OH'

11

CH2 0H

CH2

serina

COOH

deshldroalanina

NH 2
COOH

S-CH2 -CH-COOH

OH'

S-CH2 -CH-COOH

HS-S-CH2 -CH-COOH

NH2 -C
11

NH2

NH 2
cistina

tioclstelna

+ Hsina
NH2 -CH-COOH

CH 2
deshldroalanina

+ arginina
NH2 -CH-COOH
1

{CH2 ),

CH2

NH

NH2 -CH-COOH
1

{CH 2 ),

NH

CH 2

CH2

CH 2

NH2 -CH-COOH

NH 2 -CH-COOH

lisinoalanina

Figura 3.25 Formacin de nuovos aminocidos.

lantionina

NH 2-CH-COOH
ornitinoalanina

179

Alteraciones de las protenas

alargamiento del ncleo y del citoplasma, as como por un aumento del contenido de
nucleoproteinas, mitosis y alteraciones en la sntesis del DNA ..HJ<> Ademi1s de esto, se
reduce la biodisponibilidad de los aminocidos azufrados y de la histidina. Sin embargo,
parece que las ratas son particularmente susceptibles a este compuesto, ya que los conejos,
los ratones y los perros no se ven afectados cuando lo consumen; el valor de la relacin de
eficiencia protenica de la soya se reduce de 2.8 a 1.8 cuando se aade 0.3% de LAL a la
dicta. m
Cabe indicar que la Jisinoalanina se encuentra en forma natural en un gran nmero de
alimentos que se someten a tratamientos trmicos y que se preparan en la industria o en el
hogar. tales como pollo, frituras, leche condensada, pan y otros de consumo cotidiano; 1H
en otros, como en ciertos peces, solamente se encuentra cuando se someten a altas
temperaturas en condiciones a1calinas.' 04
3.6.6 FORMACIN DE ENLACES ENTRECRUZADOS

En ausencia de azcares reductores, las protenas sometidas a tratamientos trmicos muy

drsticos (que normalmente no se usan en la elaboracin de la mayora de los alimentos),
reaccionan intra e intcrmolecularrncntc para formar nuevos enlaces covalentes llamados
isopeptdicos. Los ms comum.-s se producen por la accin del grupo amino-t de la lisina,
que reacciona con los carboxilos de los cidos asprtico y glutmico,o con la carboxamida
de la glutamina y de la asparraguina; en este segundo caso se sintetizan los enlaces
entrecruzados c-(yglutamil)-L-Iisina y E-N-(,8-aspartii)-L-Iisina, respectivamente. Aun-

o
11

P1-glu-C-NH,
glutamina

+ NH1-Iis-P,
llsina

11

P1-glu-C-NH-lis-P1

NH,

enlace entrecruzado

que el enlace isopcptdico <.-st integrado corno un pptido normal (O=C-NH), ste se forma
por la condensacin de los grupos ami no de la lisina y la glutamina y no por la unin del
carboxilo con la a mina. como normalmente ocurre.
En sistemas modelo de laboratorio se han identificado estos compuestos ni calentar las
protenas a temperaturas elevadas, aun cuando en condiciones alcalinas se lleva a cabo
ms fcilmente; en la carne de pollo sometida a 121 oc durante 8 y 27 horas, se produce por
gramo de protena, 2.0 y 4.5 mg del complejo aspartil-lisinu, respectivamente, ul igual que
el de glutarnillisina. 1s ~~~
Estas nuevas uniones provocan una reduccin del valor de REP, ya que adems de que
se pierde la lisinu, los enlaces pcptdicos localizados alrededor del isopeptdico no son
completamente hidrolizados. Parece ser que si Jos polmeros que contienen enlaces entrecruzados permanecieran ms tiempo de lo normal en contacto con el cido <.>stomacal y las
enzimas digestivas. prodran ser [Link] completamente/>4 Adems, al ocurrir este tipo
Qe reaccin! es muy probable que tambin sucedan otras como la de produccin de LAL y
la de raccmizacin.
Los anteriores conceptos se contraponen a lo que ltimamente han sugerido algunos
investigadores: se considera que a las protenas se les puede aadir aminocidos indispensables a travs de este tipo de mecanismo para mejorar la calidad nutricional. La enzima

Protenas

180

transgiutaminasa, en presencia de calcio, incorpora aminas primarias a ciertas protenas.

con la eliminacin de amoniaco; este sistema se ha propuesto para introducir mctionina en
la soya y lisina en el trigo, 68 as como para modificar las propiedades funcionales de estos
polipptidos. H'-'' 10 ~
7

11

11

-HN C\ 1
CH

-NH

C-

\ 1

CH

1
(CH 2 ) 0

(CH 2 ) 0

c~o

c~o

NH 2

calentamiento

+ NH 3

NH

NH,

(CH 2 ) 4
1
CH
1 \
-NH C11

(CH 2 ) 4
1

Cll

1
--NI!

\
C11

Formacin de un enlace isopeptldico para la reaccin del grupo ami no o de la lisina con la amida de
!a asparraguina (n = 1) o de la g!utamin? (n = 2).64

3.7 PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTENAS

Como se indica ms arriba, las protenas no slo son fuentes de aminocidos sino que.
debido a su naturaleza polimrica, su presencia inOuye decididamente en las caractersticas
reo lgicas y de textura del alimento, que hacen que ste sea ms aceptado por el consumidor. 21 En los ltimos aos se han desarrollado diversas tcnicas para su extraccin y
purificacin (vg. de la leche, de la soya, del huevo, de la sangre, etc.); de esta manera, las
protenas se usan comercialmente en la fabricacin de otros alimentos debido precisamente ~ue confieren sus propiedades qumicas y t1sicas a los productos en los que se emplean.
1J2p trminos generales, las propiedades funcionales se definen como .. cualquier propiedad fsicoqumica de Jos polmeros que afecta y modifica algunas caractersticas de un
alimento y que contribuye a la calidad final del producto'':~ 4 por ~jemplo, son propiedades
funcionales la hidratacin, el espumado, !a emulsificacin. la gelificacin, etc.; stas
dependen fundamentalmente de factores intrnsecos propios de la molcula (conformacin, relacin y disposicin de los aminocidos. hidrofobicidad, ionizacin, carga elctrica, forma, peso mulccular, etc.). as como de factores extrnsecos del medio que los rodea,
y que en ocasiones pueden modificarse (pH, fuerza inica, temperatura, actividad acuosa,
constante dielctrica, etctera). 115

181

Propiedades de las protenas

Dichas propiedndes se observan normalmente en las protenas en estado natural, ya

que se pierden cuando se presenta la desnaturalizacin (rg. por un fuerte tratamiento
trmico), como ocurre con el suero de la Jeche.''~ 1 fll, 149 Es una prctica comn medir la
solubilidad de estos polmeros como una indicacin de las propiedades funcionales que
desrrollan; generalmente, mientras menos solubles sean ms desnaturalizadas estn. Por
esta razn, es muy importante considerar el mtodo de obtencin de las protenas, puesto
que si ste implica un intenso dao, dichas propiedades se modificarn notoriamente.
En los cuadros 3.19 y 3.20 se muestran las propiedades funcionales ms importantes
que se presentan cuando Jos polipptidos accionan entre s, o entre los dems constituyentes de los alimentos. principalmente con el agua, Jos hidratos de [Link] lpidos y las
sales; estas asociaciones estn en funcin de los factores intrnsecos y extrnsecos que ya
indicamos.

CUADRC@'ropicdades jimcionales de las protenas cmplcudm m alimcntosu

Propicckul

Funcin

Hidratacin

Solubilidad, dispersin, absorcin de agua, cspesamc. gdificantc,

viscosidad. formu:in de masas y propiedades reolgic:1s en general

Estructuml y rcolgica

Elasticidnd. cohesin. formacin de redes tridimensionales.

formacin de fibras, viscosidad, agregacin. gclificacin

Sensorial

Color. sabor. olor. te."itura, wrbidez. mcnosidud. etc.

Superficie

EmulsificHcin. cspumante, cstabilin.1cin. formacin de

complejos Ji pido-protenicos

Otms

Compatibilidad con aditivos. accin enzimtica y modificacin de

propiedades de los ;Jimemos

Como se mencion. las protenas en estado seco se hidratan mediante sus amino<lcidos
hidrfilos y retienen una cantidad de agua que est en equilibrio con la humedad relativa
del medio ambiente; a esta propiedad se le llama capacidad de retencin de agua, o
sencillamente hidratacin. Al colocar la molcula hidratada en un recipiente con agua,
tender a saturar sus grupos hidrfilos con el disolvente hasta llegar a la solubilizacin~ la
velocidad de este proceso es diferente en cada caso. En general. cuanto ms desnaturalizada est la protena ms dilicil es la solubilizacin puesto que se facilitan las interacciones
protena~protcna. y se puede llegar hasta la precipitacin. Segn sea la relacin de
concentraciones del polipptido y del agua, la solucin puede adquirir diferentes grados de
viscosidad; en ocasiones, incluso, se logra establecer un gel mediallle la creacin de una red
tridimensional de protenas en la que queda atrapada el agua.
Otra propiedad funcional importante de estos polmeros es su capacidad emulsionante
(vase el cuadro 3.21 ), sobre todo para los sistemas aceite/agua, ya que en los de
agua/aceite no nctan adecuadamente: al igual que suCede con otros compuestos de
carcter liplilo-hidrlilo, el mecanismo de emulsificacin en estos casos consiste en la

Protelnas

182

orientacin de lo~ aminocidos apolares hacia la fase lipidica y la de los polares hacia la
fase aGJJoSa. Por esta razn. para lograr mejores resultados se requiere una cierta hidrofo~
[Link] permita que las molculas de protena emigren a la interfase aceite/agua de la
emulsin (o a la interfase aire/agua de las espumas) y se retengan all para reforzar el
sistema y darle mayor rigidez y estabilidad. Si el polipptido fuera altamente hidrfilo
tendera a solubilizarse en agua y su efecto en la interfase sera mnimo.

'

} CUADRO 'tf;rrmmcionalidad requerido (/e las protl'inas para Jcr [Link] en la

.r.::.:_

elaboracin de alimemos

Alimentos infantiles
Panificacin
Bebidas
Carbonatad;1s

Dietticas

Cereales
Postres

AlimcntCJs congelados
Pastas
Carnes procesadas
Botanas

Sustitutos de crema
Dulces
Carnes enlatadas

Esto ha hecho que en los ltimos aos se le haya otorgado una gran importancia a la
hidrofobicidad de e.<;tas molculas/''-~"1. 1 [Link] y se hayan desarrollado mtodos para medirla.
Uno de ellos es la determinacin de la cantidad de alcanos o triglicridos que se unen a la
prolena,'15 pero tambin se puede determinar con sistemas de cromatograf1a y Ouoromctra.1~4

En algunos sistemas protenicos, adems de la hidrofobicidad se han idcntiJicado otros

factores igualmente decisivos para desarrollar sus capacidades de emulsificacin y de
espumado; por ejemplo, en el suero del queso, estas propiedades funcionales tambin se
relacionan con la dispcrsabilidad y la solubilidad, as como con el contenido de grupos
suinlidrilos libres, de fsforo y de ,13-Iaetoglobulina.'"' 11 '
En el caso de las protenas de la carne, la edad del animal tambin inOuye~ los ms
viejos emulsiftcan mejor la gmsa. 1 ~ 5 Cuando stas se calientan a> 45 C, se congelan o se
someten a pH < 5.5, se reducen la dispersabilidad y el contenido de suiOJidrilos. y aumenta
la hidrofobicidad superficial. lo cual provoca una disminucin de su capacidad de cmulsilicacin; sin embargo. el calentamiento a altas temperaturas y a pH bajos, favorece la

183

Propiedades de las protenas

gelificacin;" por esto,la funcionalidad de las protenas depende del tratamiento a que se
sometan y del balance entre parmetros tales como la dispersabilidad,Ja hidrofobicidad, el
contenido de sulfhidrilos, etctera.
Por esta razn, es muy importante escoger el mtodo adecuado para obtener las
protenas. En el cuadro 3.21 se muestran Jos valores de la capacidad emulsificante de
algunos productos; a esta lista continuamente se le adicionan otros, tales como los
derivados del ajonjol, que son buenos emulsificantes, 25 o Jos de la sangre;" se ha sugerido

utilizar este ltimo, despus de una decoloracin, para la elaboracin de algunos alimentos. m.l4f'

CUADRO 3.21 Capacidad emulsionmrte de varias protenas (m/ aceite/ 100 mg protena)

Albmina de huevo
Casena tos
Lactoalbmna
Harina de cacahuate
Harina de soya

lOO
40-100
79.5
9.7
12.0

Harina de ajonjol
Gluten de trigo
Protena de levaduras
Protena unicelular
Harina de pescado

9.8
13.9
16.4

14.3
10.8

Existen diversos alimentos con estructura d~ulsij!Jque se estabilizan con protenas,

tales como la mayonesa. los embutidos, los helados, los productos de la repostera. etc.,
pero dadas las caractersticas de cada sistema, no cualquier polipptido es adecuado para
todos. Por esta razn~ como sucede con los emulsionantes sintticos. se han propuesto
mtodos para medir la capacidad emulsionante de las protenas, basados en el ndice de
absorcin agua/aceite que mide su carcter hidrfilo-lipfilo; es decir, determina si su
tendencia a la solubilidad es liposoluble o hidrosoluble."
Una caracterstica muy peculiar de las protenas de la leche, del huevo, de la carne, de la
soya, del pescado y algunas otras, es que establecen els, ya sea mediante la adicin de
iones divalentes (vg. calcio) por un calentamiento de a suspensin correspondiente y
despus enfriamiento, o por accin enzimtica ([Link] renina en la fabricacin de quesos).
La gelificacin es un proceso complejo que lleva consigo, en un primer paso, un
desdoblamiento o desnaturalizacin de las protenas, para despus favorecer la interac-

cin protena-protena que da origen a la estructura tridimensional ordenada en la que

quedan retenidos el agua, los glbulos de grasa, las sales y otras sustancias de bajo peso
molecular;'" por estas razones, la dureza del gel depende de la intensidad de las fuerzas (t:<,'.
uniones hidrfobas, hidrfilas y covalentes) que constituyen dicha estructura y que estn
en funcin del pH, de la concentracin del polmero, de la temperatura, de la fuerza inica,
del grado de desnaturalizacin, etctera. 4157 w
El peso molecular de los polimeros es fundamental; si es muy bajo se llegan a
solubilizar completamente antes de que puedan gelificar; se ha visto que en el caso de la
gelatina, la rigidez del gel es proporcional al peso molecular y al cuadrado de la concentracin; por esto, el mtodo que se siga para fabricar este producto es muy importante para
lograr las propiedades deseadas.
El grado de gelificacin de algunas protenas, como las del suero de la leche, tambin
se puede predecir midiendo la hidrofobicidad correspondiente, pues esta caracterstica
favorece la interaccin protena-protena;N 7151 en el caso de la asociacin de la albmina
del suero bovino, se ha comprobado que los enlaces que se presentan en la creacin del gel

Protenas

184

'

dependen~dcl pH: existen uniones disulfuro por arriba del punto isoclctrico que desapare-

cen po~ debajo de ste, para dar lugar a los enlaces hidrfobos e hidrfilos. Consecuentemente, fa rigidez, la textura, etc., de cada gel es muy variable y no todas las protenas los
producen en las mismas condiciones; incluso se ha observado que en lo individual, cada
fraccin protenica constituyente del suero de la leche desarrolla una dinmica diferente
de gelificacin. 117
Los geles de la carne son ms estables cuando se inducen entre 60 y 70C;sin embargo.
a esta .temperatura los de la soya son muy dbiles e inestables y se consiguen mejor cuando

la temperatura alcanza 90 o l00C. Las mezclas a base de carne-soya que se usan para
fabricar embutidos llegan a presentar algunos problemas de geliticacin, pues en el pro(.:cso
come~cia~ se calientan a 70 C; sin embargo. con un tratamiento trmico adecuado que
induzca la desnaturalizacin de las protenas de soya se llega a mejorar sus propiedade.o;;
gelificantes. 130
Las protenas tambin tienen la capacidad de formar e22umas; esta caracterstica
depeml.e de la facilidad de establecer una partcula interfasial cohesiva a tlna concentracin
muy baj y que sea capaz de atrapar y retener el aire, as como de soportar esfuerzos
mccnh:os.-1u Las espumas se pueden considerar como dispersiones de burbujas de gas
(general}ente aire) en una fase continua que puede ser lquida o semislida; la funcin de
las protenas es reducir la tensin interfasial orientando sus grupos hidrfilos hacia el
exterior de la burbuja en contacto con el agua, y los hidrfobos hacia el interior, con el
aire.~~'> En este fenmeno inOuyen muchos factores que al modificar las protenas alteran la
capacidad de espumado: pH, sales, azcares, lpidos, temperaturas elevadas, viscosidad.
grado_ dC ionizacin, etc.-1r'.~1
No todas las espumas que se producen son estables; algunas de ellas tienen una
duracin muy corta y tienden inmediatamente al colapso; otras, sin embargo, presentan
una vida mucho ms larga y son, como las de la clara del huevo, las que ms se emplean.
Parece ser que las caractersticas de las protenas y los factores externos que influyen en
ellas cambian la capacidad de espumado y la estabilidad de las espumas, y existen mtodos
analticos para diferenciar estos dos aspectos/-1111

Otm propiedad funcional importante es la de la produccin de la masa de panificacin.

que es prcticamente exclusiva de las proteinas del trigo y que se discute en la seccimi-'3-:-9.4:""
Existen muchos mtodos de laboratorio para determinar las propiedades funcionales
de lns protenas; sin embargo. la extrapolacin de estos datos a un sistema complej(), como
es un alimento, no siempre es representativo. La mejor manera de obtener informacin
sobre la efectividad de una determinada propiedad es usar la protena en forma directa en
el alimento y observar su comportamento. 72

3.8 PROTENAS MODIFICADAS

En los tiltimos aos en Europa, Estados Unidos y Japn se han desarrollado diversas
tcnicas cuya finalidad es modilicar las proteinas, Jlsica, qumica o enzimticamente, para
lograr de ellas propiedades funcionales o aumentar el valor nutriconal que no tienen o
que est en menor grado en su estado naturnl. :~.~-~Este principio es el mismo que se aplica
desde hace muchos aos a los almidones y a la celulosa. y que ha hecho que estos
polisacridos sean los que ms se utilicen en la elaboracin de alimentos. Cabe indicar que
en el caso de los polipptdos se sigue investigando pues todava_.queda mucho por
entender; una consideracin muy importante en estos desarrollos es que es preciso analizar
la posible toxicidad de los derivados y en ciertos casos. la reduccin de la calidad nutritiva
de los mismos. Muchos de los mecanismos de modilicacn. que se basan en la reaccin de

Pro!dnas modificadas

185

aminocidos indispensables (vg. mediante el grupo amino libre de la lisina), tienen una
implicacin negativa en las propiedades nutritivas de la protena. ljlj
Es muy probable que an pase mucho tiempo para desarrollar comercialmente estos
productos; en el caso de Jos past'S menos tecnificados en los que todava existen deficiencias protenicas, estos procedimientos podran ser de mucha utilidad si se demuestra su
factibilidad y los beneficios que aportan.
3.8.1 PROPIEDADES fUNCIONALES

Con estos sistemas se puede incrementar o reducir la hidrofobicidad y la carga neta de los
polipptidos y, consecuentemente, las propiedades funcionales como la emulsificacin, la
hidratacin, el espumado, etc. Las tcnicas ms empleadas son las de esterificacin, de
oxidacin. de nclacin y de alquilacin: a continuacin se discuten alguna~ de las ms
importantes.
La fosforilacin implica la adicin de grupos ionizables mediante la reaccin de la
protena con el trimctafosfato de sodioo -con oxicloruro de fsforo (POCJ 3); el hidroxilo
de la serina o el grupo amida de la lisina se esterifican, lo que hace, en el caso de las
protenas de la soya, que desarrollen mayor solubilidad, emulsificacin, espumado y
rerencin de [Link] 6

11
P-O Na
1\

o
\

0=1'-0-1'=0

1
ONa

1
ONa

trimetafosfalo de sodio

o
CH~

11

/O-

11

P-CH.-CH,-C!-1,-CH,-NH-C-CH,
.
.

CH,-C

11

o
anhldrido actico

P-CI-1,-CH,-CH,-CH,-NH,

liT

11

O=C-CH,-CH,-C=O-P-CH,-CH,-CH,-CH,-NH-C-CH,-CH,-COOH
anhidrido succinico

Protenas

186

La aCiiacin s.e efecta con diferentes compuestos; en este procedimiento, los principa~
les pallos son la acetilacin (con anhdrido actico) y la succinilacin (con anhdrido
succnico) que generalmente se IIcvan a cabo a pH alcalino. En ambos casos se inducen
enlaces amida o isopeptdicos, en los que participa cJ grupo amino de la lisina, por lo que,

cuando la sustitucin es excesiva, es posible que se reduzca el valor nutritivo de la protena.

De la intensidad de la reaccin depende la solubilizacin, la capacidad de estabilizar las
emulsiones y la rormacin de espumas. sin causar daos nutricionales. 1_1 71'
La succinilacin controlada de la glicinina de la soya con diferentes grados de intensidad nodilica las caracteristicas fisicoqumicas de la protena; la hidrofobcidad y la
viscosidad de las suspensiones se incrementan en la medida en que aumentan los grupos
amida; la mayor elasticidad y la mxima estabilidad de las espumas se observan con una
proporcibn de 25% de sustitucin.
Si la transformacin se llevara a cabo entre el anhdrido y el grupo amino libre de la
asparfa"guina, no se vera afectada la calidad de la protena, puesto que sta no es un
aminocido indispensable como la lisina~ sin embargo. la reaccin no es controlable para
que la;acilacn se produzca en un tipo especfico de grupo amino.
PO:r su parte, entre las oxidaciones ms importantes destacan las que se llevan a cabo
con ci~) pcrfrmico, que tranSforma directamente los tiotercs y los tiolcs:

P-S-S-P

IICOOOII

P-SH

IICOOOH

P-SO,H

adems. las que se efectan con hipoclorito de sodio se han empleado para realizar el
entrecruzamiento de las protcnas~HH en este caso, como es un agente muy activo, se
necesitan condiciones muy suaves: concentracin menor de 0.05%. temperatura de 37 C,
pH de 7 a 9 y tiempo de reaccin de slo algunos minutos.
Los mecanismos propuestos para su accin se realimn mediante la sntesis de una base
de Schlf a partir de los residuos amino E: de la lisina, o por la produccin de residuos de
ditrosina. como se muestra en la figura 3.26; dicha base proviene del aldehdo que en
primer trmino se sintetiza y que se condensa con el amino de la lisina, como ocurre en la
etapa inicial de la reaccin de Maillard;98 cuando la oxidacin es muy fuerte, el aldehdo se
convierte en el correspondiente cido y entonces la reaccin se efecta inadecuadamente.
Por su parte, aun cuando el derivado ditirosina se ha identincado en algunas protenas
tmtadas con hipoclorito de sodio. parece no ser un mecanismo tan importante de
entrecruzamiento como el [Link]~>.l
3.8.2 CALIDAD NUTHICIONAL
Existen muchas reacciones qumicas mediante las cuales se modifican las protenas por
inclusin de los aminocidos indispensables de que carecen; sin embargo, la mayora se
encuentran en nivel experimental y an queda mucho por investigar para que se conviertan en una prctica comercial aceptada.
Los anhdridos de los aminocidos son muy reactivos y se llegan a adicionar con
relativa facilidad a los grupos arnino de la protena. Los steres etlicos de los aminocidos
se unen mediante la accin de transpeptidacin de la papana o de alguna otra enzima
proteoltica, en lo que se conoce como la formacin de plastenas; este mecanismo consiste

Protenas modificadas

187

en llevar a cabo una hidrlisis parcial de una protena con una enzima y posteriormente
concentrar el hidrolizado en presencia de los aminocidos que se desea aadir: la misma
enzima, u otra, lleva a cabo un rcacomodo y sintetiza un nuevo polipptido con todos los
arnino{~eidos y pptidos presentes.
\!:a enzima transglutaminasa establece enlaces inter e intramolccularcs, como los del
tipo c-(y~glutamil)-lisil al cata !izar. en presencia de calcio, la unin entre la glutamina y la
lisina u otro amino primario de aminocidos y genera un enlace amida isopeptidico.

11

P1-glu-C-NH 2

11

+ NH 2-Iis-P2

glutamina

P,-glu-C-NH-Iis-1'2

lisina

NH,

enlace isopeptldico

Este mecanismo se ha sugerido para la incorporacin de aminocidos indispensables en

protenas deficientes; por ejemplo, la adicin de metionina en las globulinas de la soya, o la.
lisina en el gluten del trigo.''~.w~

(a)

P-CH 2-GH 2--GH 2-CH::-NH 2

NaOCI

P-GH 2-GH 2-CH 2-CHO

lisina

aldehido

P-lisina

P-(CH 2),-CH=N-(CH 2),-P

base de Schiff

NaOCI

(b)

P-GH2 - o - O H

P-GH2

lirosina
CH 2 -P

P-ditirosina

Figura 3.26 Dos posibles mecanismos de entrecruzamiento de protenas con el uso de hipoclorito de
sodio; P representa la proleina.

Prmenas

3.9 PROTENAS DE ALGUNOS ALIMENTOS

"
A continuacin
se describen brevemente las caractersticas ms importantes de las protenas de algunos alimentos.
3.9.1 PHOTEN\S DEL llUEVO

El huevo de gallina est constituido por l 0.5% de cscara, 58 .5o/o de albumen o clara y
31.0o/o de yema; los slidos de su parte comestible, es decir albumen ms yema, estn
integrados bsicamente por protenas y lpidos. y entre ambos suman aproximadamente
95% d la materia scca. 1411 A continuacin se exponen algunas generalidades de sus
fracCiones protenicas ms importantes.
La. clara contiene ms de 13 polipptidos con caractersticas de glucoprotenas que
integran una estructum bien organizada, gelatinosa y espesa y que representan 10.90
de cst\.l fraccin del huevo (vase el cuadro 3.22): adems de su alto valor nutritivo, muchos
de es_tOs- polmeros presentan actividades biolgicas cuya finalidad es proteger el L:mbrin
{cuannel huevo cst;: fecundado), ya que actllan como enzimas, inhibidorcs, anticuerpos,
etc., cvt~<mdo que los microorganismos se desarrollen (vase el cuadro 3.23). En el cuadro
3.24 se mcstra la concentracin, el peso molecular y el punto isoclctrico de las principales fracc;ioncs protenicas que la componen.

CUADRO 3.22 Co!IIJ)(Hicin global del hucl'o (excluyendo la nhcara)

C'OIIlf'Oilt'!//C

Agua
Protenas
Hidn1tos de c.:ubono
Lpidos
Ccnzas

/lucro
cmcro (\'(-}

rcnw

Clara

(';()

(f_.()

74.0
12.9

49.0
16.0
0.6
30.6
2.0

87.8
10.9

0.4

11.5
0.7

n.2
0.2
0.3

De todas stas. la ovoalbmina. que es la ms abundante. se clasificn como fosfoglucoprotcna por contener hidratos de carbono y fsfbro q uc cstcrilican a lns scrimto;;; de acuerdo
con el contenido de estos dos constituyentes, se separa en tres fracciones: A 1, A2 y A.~ U na
de sus principales caractersticas es que tiene cuatro grupos sulf11idrilo que la hacen muy
reactiva y fcilmente dcsnaturalizablc~ 1 11 adems. durante el almacenamiento, por un
mecanismo de intercambio de disulfuros y sulfi1idrilos se convierte en una forma m::s
cstabh:. la S~ovoalbtnnina, a la que se le atribuyen las reacciones de hipersensibilidad que
presentan algunas personas despus de consumir huevos. 61
En orden de importancia, la conalbmina, tambin llamada ovotransfcrri a, es la
segunda protena del albumen; contiene manosa y g ucosamma. es a undante en enlaces
disulfuro ( 13 por molcula) y presenta la caracterstica de ligar o queJar el hierro y otros
iones mctftlicos, como aluminio, cobre y cinc: se considera que esta accin secuestradora
inhibe el crecimiento de microorganismos que requieren de dichos elementos para su
desarrollo.

!89

Protenas de algunos alimentos

El ovomucoidc tiene un elevado porcentaje de hidratos de carbono (hcxosaminas,

hcxosas, 7(7o~ cido silico, O.?!J'o) que llega a representar hasta 25% de la protena;
contiene ocho enlaces disulfuro por molcula. pero no tiene triptofano o tirosina: es
estable al calor y tiene la capacidad de inhibir la lripsina.
Por su parte. la ovomucina presenta aproximadamente 309~) de los mismos hidratos de
carbono que se encuentran en el ovornucoidc y sta. junto con In lisozima, le da al albumen las caractersticas espesas y gelatinosas: sin embargo, en el almacenamiento la
relacin de estos dos polipptidos sufre alteraciones que se reflejan en una disminucin de
la viscosidad. La ovomucina es responsable en gran medida de las propiedades funcionales
de la clara, como es la capacidad de espumado. y se considera que tiene una actividad
biolgica contra varios virus.
La lisozima es una enzima con estructura de glucoprotcna que corresponde a la
N-acetilmuramida-glucana-hidrolasa, tambin conocida como muramidasa y clasificada
como EC [Link]. Es una de las pocas protenas con un punto isoclctrico en el lado
alcalino debido a su elevado contenido de aminocidos bsicos. Contiene 129 aminotk14%~

CUADHO 3.23 C/mtflwcin de la.\ protena.\ del albumen

0\'oalhmina (nativa y
Protenas sin
actividad hi,llogica

,)~ovoalbmina)

G,

G!obulinas

0\
!v1acroglobuliml

[Link]

Glucosid<:~sas

EnziJn{lticr~

Catalasas

Pcptida>a>

Albumen

Estcrasas

Protenas con
actividad bio!gicn

Cona!bl1mina
Flavoprotdna

Quclantcs

Avidina

1nhtbuJorcs

Ovomucoidc
Ovoinhibidor
Ovomucin;:1
lnhibidor de
papana y ficma

Otros

Omglucoprotcna

dos que desarrollan estructuras primarias como la que aparece en la figura 3.1 O, y existen
cuatro enlaces disulfuro intramolcculares que le dan estabilidad a la molcula. Acta
como antibitico pues causa la lisis o ruptura de las clulas de bacterias Gram positivas
(estafilococos y estreptococos) y de algunas negativas; esta funcin la desarrolla al
hidrolizar el enlace t3 (l ,4) entre el cido N-acetil~munmico y la 2-acetamido-2-dcsoxi-Dglucosa

de

los mucopolisacridos de la pared celular.

Protenas

'190

CUADRO~ l'[Link] del albumen de lwcm

Fraccin

r;;, Albumen

Pum o

(base wca)

isoe/ctrico

Ovoalbmina

54.0

4.6

Conalbmina
Ovornucoidc
Ovornucinu

13.0
11.0
3.5

6.1
4.1

3.4
4.0
4.0
1.5
l.O
0.8

10.7
5.5

Liszima (globulina G 1)
Globulina G:
Globulina G,
OvOinl;ibidor

Ovqglucoprotena
OvoOavoprotcna
Ovomacro,g!obuli1w

0.5

Avidfna

0.05

/1111

44 500
76 000
28 000

4.7

14 300
JO 000

4.8

5.1

49 000

3.9

24 400

4.0
4.5
10.0

32 000
830 000
68 300

Adcms de las anteriores, existen otras protenas en menor concentracin, como las
globulinas G, v G" que son glucoprotenas cuya funcin biolgica se desconoce y que
tienen. la caracterstica de ser buenos agentes cspumantcs. El ovoinhibidor evita la accin
de diversas enzimas protcolticas. principalmente las que tienen un grupo scrina en su
centro activo: su papel funcional en el albumen no se conoce. La ovoOavQprotena es una
glucoprotcna con ocho grupos disulfuro por molcula. que-tiene la particularidad de
unirse fuertemente a la riboOavina, pero el complejo se disocia durante el calentamiento.
La ovomacroglobulina, de muy alto peso molecular, 760000-900000, contiene hidratos de
carbno y contribuye a las propiedades de espumado del albumen; se desconoce su
actividad biolgica. Finalmente, la avidini!..,CS un tetrmero con un punto isoelctrico en el
lado a1calino; presenta la capacidad de ligar una molcula de biotina por cada subunidad o
monmero. mediante uniones no cava lentes. lo que le confiere una mayor estabilidad a la
desnaturalizacin; el complejo se disocia durante los tratamientos trmicos comunes que
recibe el huevo cuando se va a consumir.
Una caracterstica muy peculiar de las protenas de la clara de huevo es su gran
sensibilidad a los diversos factores que promueven la desnaturalizacin, as como su
capacidad para asociarse y formar geles con distintas propiedades reolgicas.: 751 17 .1 11.1-' 1 Se
ha comprobado que cada una de estas fracciones presenta una determinada susceptibili~
dad al pH y a los tratamientos trmicos; a medida que se aumenta la acidez. la ovotransfe~
rrina,la ovomacroglobulina,la ovoalbuminn y las globulinas se vuelven ms inestables a las
altas temperaturas, pero no el ovomucoide y el ovoinhibidor.m
Los fenmenos de la agregacin y la coagulacin de estas protenas se han estudiado
[Link]>~ y se ha comprobado que el pH, la temperatura y la'i sales innuyen en este
proceso~~.~. 56 se ha encontrado tambin que la rigidez de los geles es mayor cuando se
producen a temperaturas de 85 C, pH 9.0 y una concentracin de cloruro de sodio de
0.08M 61
Las protenas de la clara se emplean por sus propiedades funcionales, entre las que
destaca la formacin de espumas: en este proceso, los polipptidos se desnaturalizan y
forman la interfase aire/lquido estable prpia de cstecstndo de dispersin. La ovoalbumi~
na es la responsable de la cantidad de espuma producida, mientras que la ovomucina acta

-----~

Protenas de

a~r:unos

191

alimemas

como agente estabilizador de la misma; ambm; fracciones pierden estas caractersticas

'cuando se contaminan con los lpidos de la yema. Los daos trmicos a las protenas
ocasionan una reduccin del espumado, sobre todo si se calientan a temperaturas superiores a 60C, pero la adicin de ciertas saJes y de sacarosa ejerce un efecto protector. Antes
de la deshidratacin de la clara se lleva a cabo un tratamiento con la glucos;:l oxidasa para
eliminar la glucosa que propicia las reacciones de Maillard.
En los ltimos aos se han propuesto tcnicas de modificacin qumica de las protenas
de la clara pam mejorar sus propiedades funcionales, con el fin de que se puedan usar m;:s
en la elaboracin de los alimentos.s.\M.IH5
Por otra parte, las protenas de la yema carecen de una actividad biolgica comprobada y sirven fundamentalmente como fuente de nitrgeno para el embrin. Al centrifugar la
yema se producen dos fracciones: el sobrenadante (llamado plasma) y los grnulos que
sedimentan; ambas contienen diversos polipptidos.
El plasma consiste bsicamente en las protenas llamadas livetinas y las lipoprotenas
de baja densidad; las primeras estn formadas por tres componentes: a. fJ y y: las segundas
contienen hasta 89% de lpidos consistentes en fosfolpidos y lipidos neu1ros. Los
grnulos tienen a su vez tres fracciones protenicas, que reciben los nombres de lipovitclinas a y /3. fosvitina y fpoprotenas de baja densidad.

3.9.2

PROTENAS DE LA CAHNE

De la materia seca de los msculos de los distintos animales (porcinos, vacunos. ovinos.
etc.). la fraccin protenica es la ms abundante ya que llega a representar 70% del total
(vase cuadro 3.25); por su funcin biolgica y su solubilidad, estos polmeros se han
clasificado en tres grandes grupos: Qrotenas contrctiles o miofibrilarcs. protenas sarcoplsmicas o solubles y protenas del estroma o msolublcs.
J::n el cuadro 3.26 se muestran las concentraciones de estas protenas.

CUADRO 3.25 Amlis qumico [Link] de la nw1oda de hu camcs

Componentes
Agua

70

Protenas

20

Grasa
Sust<mcias nitrogenadas no protdnics
flidr.1tos de carbono y suswncas no nitrogenadas
Sales norg{lnicas

1.5
1.5

0.7

f.!:g._;mJ.L;QIJlti:liieL!LllJajlbtilare.s, Son las que conforman estructuralmente el

tejido muscular y, adems, las que transforman Ja eperga qumica en mecnica durante la
contraccin y relajacin de los distintos mscui~~Es la fraccin ms abundante ya que
equivale a 50% del total de protenas de la.J;ar~.;_son solubles en soluciones salina~
ilCentradas y sus p!_incipales componcnt~s son la miosina, la [Link]\[Link]
t~oponina y la actin~~

192

Protenas

!:.a miosina represCnta un porcentaje alto de las protenas miofibrilares, tiene una
estrctura helicoidal con 559'6 de hlice a, integrada por dos cadenas fibrosas rgidaS
semejantes [Link] s. que terminan en una doble cabeza constituida a su vez por
cuatro cadenas polipcptdicas. La molcula en su conjunto mide l 600 ,R. de longitud. 201\
de dimetro, y tiene una cabeza de 50 A: su peso molecular es de 480 000. es rica en lisina y
en cido glutmico. La cabeza tiene actividad enzimtica y posibilidad de interactuar con
la actina para producir la actomiosina: hidroHza el ATP en ADP y fosntto inorgnico.
con liberacin. de la energa necesaria para el trabajo mecnico del msculo, en una
rcccin que se activa por iones c.-'llcio. pero que se inhibe por el magnesio. Aproximadamente se unen 400 molculas de miosina en un aneglo cabeza-cola para producir un
filamdnto grueso que es el responsable directo de las contracciones musculares.
~es la segunda protena miolibrilar de importancia que presenta dos fraccioneS': laG (actina globular) y la F (actina fibrosn): la primera tiene un pm de 46 000 y consta
de 450 aminocidos aproximadamente: es csfCrica con un dimetro de 55 presenta 30%
de cb!)formacin de hlice a y contiene una molcula de f\ TP: la actina F se produce por la
polltncrizacin de la fraccin G en presencia de magnesio y se combina con la miosina
par~i formar la actomiosina.
Ei!complcjo de a~a se disocjg. en presencia de ATP y de iones magnesio, tiene
una mayor actividad cnzimtica para hidrolizarcl ATP, que se favorece por la presencia de
Ca y Mg; esta molcula est directamente relacionada con el fenmeno de la contraccin y
de la reajacin muscultl!.J
Etotelnas ~. m:S:lll!!!}Jl)JLCa-L!!__.mlubleJ: Estos polipptidos tambin se conocen con el
nombre genrico dc~~amcnta~_g}ent~glob~.~..[Link] pertenecicnll>s a los sistemas que intervenen en el metabolismo celular. como el de la gluclisis, al
igual que varia. :; enzimas como las catepsinas y la crcatina kinasa y la mioglobina; esta
ltima, por su gran importancia, se revisa con detalle en el captulo 7. Este grupo de
protenas se caracteriza por ser buenos agentes cmulsionantes y retener una gran cantidad
de agua, lo que evita prdidas de humedad durante el proceso de coccin de los distintos
productos crnicos: adems, tienen la capacidad de coagular y formar geles cuya textura es
muy deseable en diversos alimentos.
-~ frotefnas del estroma o inmhrbley ste es un grupo muy abundante de polipptidos;
.9lllforman PI Hjido conectivo fuerte de los [Link]. la piel, e~ y las [Link] mf!s
rgidas que Nwnelvcn v soportan los msculos, como e1 endomisio, el perimisio y el
epimisio. En conjunto, este grupo de compuestos representa aproximadamente J5o/(J de las
protclnas totales de un animal vivo, pero en cuanto a tejido muscular (carne) slo equivale
a Jf}() cuadro 3.26 ).
colft 'Cn< que es la ms abundante es t constituida por diversas fracciones. contiene
33% de glicina, 12% de prolina, ll% de alanina y lO% de hidroxiprolina, es deficiente en
minocidos indispensables, Principalmente lisma y triptofano. Su monmcro, llamado
tropocolilgcno. es una molcula de forma cilndrica de 2 800 A de largo y 15 .X. de dimetro,
integrada por tres cadenas polpeptdicas de pm 100000 cada una, que se enrollan a lo
largo de un eje para producir una triple hlice; las tres protenas se enlazan entre s a travs
de muchas uniones intermolcculares cruzadas que le confieren gran rigidez a la C'itructura
y solubilidad muy baja; a su vez, la interaccin de las molculas de tropocolgcno produce
fibras que dan origen a la colgena propiamente dicha.
La colgena insQlublc es factor de!initivo de la dureza de la carne. Cuando se hidroliza
se Produce el abland<Jmiento de este producto, muy deseable para su consumo. Para este
efecto, se han usado diversas enzimas roteolticas, como la bromclina, la ficina y la
~1par~a (captulo 5), C ascua es a ltima es la m{IS' comercial y la ms barata: sin

A,

Protdnas de

a~~unos

193

alimentos

embargo, como su accin se ejerce bsicamente sobre las protenas miofibrilares actina y
miosina, una actividad intensa puede provocar cambios, indeseables. Existen enzimas de
las colagenasas provenientes de microorganismos como C/osrridium ltistolyticum, que
tienen un potencial para el ablandamiento ya que actan sobre la colgena 16

CUADRoOi.11ri/mcin de kH mrdtws en el u:fido muJcular

Hase hmeda

liase JCca /

(Si)

(f}()

5.0

25.{)
12.5

Contr:ictilcs o miolhrilarcs

Mosna
Actina

2.5

Otras*

0.8
().)
() .6

4.0
4.0
1.5
3.0

Total

IO.D

50.0

6.0

30.0
3.0
2.0

0.8

Tropomiosina
Troponina

Actinina

Sarcopl<lsmicas t) solubles
Enzimas
![Link]
Otras
Total
PJO!cinas del t:stroma o insolubles
Cohigcna
lastina
Otras
Total
Tropomio~ina.

0.6
0.4
7.0

35.0

!J.-

]j_

1.4

0.5
7.0

3.0

15.0

O.!

concctinina. aclinina. desmina. etc.

'

La suavidad d~ln carne es una sensaci-n que se debe bsicamente a diferentes factores
llsicos y bioqumicos de las protenas miofibrilares (del tejido muscular) y la co!:i!!l!Jdel
tejido conectivo). Los tratarciOStrmicos afectan de manera distinta cada un;;;; e estas
fracciones, ya que, por ejemplo, cuando la penetracin de calor es lenta, se provoca ms
granulacin y coagulacin de las protenas miofibrilarcs y menos ruptura de IUs fibras
rgidas.
3.9.3 GELATINA

fEs una de las protenas de origen animal ms ampliamente empleadas como ingrediente en
la elaboracin de un gran nmero de productos, incluyendo muchos que no son alimento.;\
se obtiene a
ir de la
a del lo conectivo, principalmente de la piel y del hueso
de los animales, una vez que se ha eliminado to o el material contaminante.
El lavado de la materia prima se puede efectuar con soluciones cidas o alcalinas, para
despus someterla a una coccin en agua a una temperatura menor de 80 oc y a pH cido o

Protenas

194

bsico;' en esta etapa ocurre una alteracin de la triple hlice de la colgena en la que se

[Link] enlaces intcrmoleculares e intramoleculares y ~producen cadenas menos estructuradas, que corresponden propiamente a la gelatina. \Cuando la colgena se calienta en
exceso, ms all de la temperatura ptima, se obtiene un producto amorfo, sin ninguna
ordenacin. que se usa como Qcgamento ~ que comnmentE se llama cola . ..J
~as

condjcjanes de procesami~~nto inn,,~cidi<;iruneruunJus_caGKtCristicas deJ

gelatina; en general, se persigue tener cadena'i de alto peso molecular que faciliten la
gelificacin. La formacin de sus geles terrnorrcversibk'S se afecta con el pH, la fuerza
inca, la concentracin, el punto isoelctrico de la gelatina, etc.; 4H 13 por su naturaleza
qumica, esta protena est sujeta a reacciones de deterioro, como la hidrlisis, por accin
de ~ckps, enzimas y microorganismos, que pueden destruir la estructura tridimensional
qu;.;onforma el gel.
f La carne que se somete a un tratamiento trmico en el hogar sufre una transformacin
de colgena en gc1ati~misma que se observa fcilmente cuando el producto se enfra.
3.9.4: !1ROTENAS DEL TRIGO

Este cilreal se usa fundamentalmente en la fabricacin de los distintos derivados de la

~anificacn, ya que presenta la particularidad de que durante su fermentacin se produce
~cnto; caracterstica que slo el centeno comparte parcialmente con l, ya que
los dems cereales {avena, sorgo, cebada, maz, arroz y mijo), no la tienen. Para fabricare!
pan se mezcla la harina de trigo con todos los ingredientes necesarios, como agua, azcar,
mantequilla, sal. levadura, etc.; se amasa y se deja reposar para que los azcares, al
fermentar, pr~uzcan el anlQr.!Qo carbnico CJ.!!g hace aumentar el volumen. y finalmente
se cuece.
'
Esta capacidad de esponjamiento se debe principalmente a las protenas, pero tambin
inOuyen otros constituyentes como el almidn, los lpidos. cte. La harina contiene de JO a
12% de protenas, que al igual que las del maz, son bsicamente~~~
del citoplasma de las clulas del endospermo, en donde a~.!llll cOinpgJJ!;nt<:S
estructurales y de reserva de nitr~nq_J?!!X.!!_~L~recrnie_nto; e menor proporcin existen
tam ten otras, como albminas y globulinas, que representan slo aproximadamente 15%
del total y cuyo peso molecular promedio es de 12 000. La separacin de cada una de las
fracciones que integran las protenas del trigo se puede efectuar con base en la solubilidad.
~ Las glutelinas del trigo reciben el nombre de ulutcninas, mie [Link]. el
de 'liadinas v ambas suman 85% de la fraccin protenica stas, junto con los lpidos y el
----t} agua "arman el llamado cliii;J responsable de _l;l,;_,p.r_opi.>,l~ci!!Lds coi]~yjd~>LY_9e
~ad de la masa de panificacin.
Las glit1dinas solubles en etanol al 70% representan 50% del total de las protenas: son
una clase heterognea de 40-60 polmero:. que por clectroforesis se han dividido en cuatro
grupos (a, ,ll, y, w), en una proporcin de 15, 30. JO y 25%, respectivamente. Sus cadenas
simples tienen cstmcturas primarias con diferente composicin de aminocidos y su peso
molecular vara de 15000 n 80000, con un promedio de 36000. Su conformacin se
estabiliza por enlaces disulfuro intramoleculares; al hidratarse forman una masa viscosa
cxt~.@?_le, fluida P::[Link] elstica y_SQJL}as.J~Qons~l.!:.~~h1_"~an~i~e l~. .!!ll!;~fl~-
durante la elaboracin d~CUando existe un exceso de gliadinas en relacin con las
glutcninas, el gluten se Vliefvhbil, permeable y no retiene el_anhdrido carbnico:
entonces la masa en lugar de esponjarse se coiapSJW
Se han identiricado tambin 15 gluteninas en forma monomrica que lienen pt-'SOS
moleculares desde 12 000 has la 135 000 y que se camcterizan por su elevado nmero de

Protenas de algunos alimentos

195

enlaces disulfuro (aproximadamente 50. por molcula) que le confieren una gran estabilidad y permiten la asociacin para formar polmeros de un peso molecular de varios

QQQ

rs-sl rs-sl rs-sl

enlaces disulfuro intramo!ecutares
de la gliadina de trigo

millones. Son insolubles en soluciones salinas neutras y en etanol al 70%, solubles o

dispersa bies en cidos y en bases dbiles; ~~ hidratarse producen una masa muv tenaz,
elstica y cohesllJ!. Para elaborar el pan, estas protenas Q~.l:u:m estnt..eU![Link]
adecuada ya que en exceso el gluten presenta tanta cohesividad que inhibe la expansin de
la masa y provoca una reduccin del volumen final.

QQQ

1 rs-sl rs-s4

enlaces disu!luro intra e intermoteculares

de la glutenina de trigo

~!

glutSen su conjunto tiene una composicin de aminocidos de aproximadamente

6(}{, 'lOnizables. 45t:;(;, polares y 49% a polares: se caracteriza or su elevado contenido de
_prolina v de glutamina ( 14 y 37%. respectivamente, e total de aminocidos): la alta
proporcin de este iminocdo hace que los polipptidos carezcan de una conformacin
hclicoidal, lo que a su vez causa que el grupo amida de la glutamina tenga facilidad de
establecer puentes de hidrgeno intermolecularcs e intramolcculares. Su baja concentra~
cin de aminocidos ionizables y el alto porcentaje de los hidrfobos hace que sea poco
soluble a pH ncutro. 152 Contiene adems un gran nmero de residuos de cistena que le
permite producir enlaces disulfuro intra e intermoleculares aun cuando las protenas del
trigo no forman una estructura tridimensional a base de enlaces covalentes.
Durante el amasado, manual o mecnico, las glutc~ninas y las gliadinas se desnaturalizan y C::.tablccen llilDilesCJiStJfuro, hidrfobas e ll"idrttlas ~hacen que estos polmeros
se orienten longitudinalmente; JOSCsflCrZos meccosmallcen un intercambio de grupos
azuffad-osentrcls multipleSCiStcnas. El resultado de este proceso es la formacin de una
red elstica y cohesiva necesaria para el c"Sp~cnt~ _ ocasionado por"la prestn del ca!.
Dicha red se crea por una Jnteraccltl de las gliadim!S YTaSgliitenlfis y se cstaB'iiTZil ms
por medio de un gran nmero de puentes de hidrgeno por pnrte de la glutenina, y de
uniones hidrfobas y enlaces dis~lfuro intra e intcrmoleculare2J<~_:.:u
\fLlLlinacidad de IUS:hannas seOcOe a aCompOsiCWnCICr!1_1ute;llas conocidas como
fuertes producen masas cohesivas, que requieren tiempos de mezclado- largos, y las
llamadas dbiles, que no desarrollan una estructura adecuada y colapsan al amasarse. Es

Protenas

196

prctic~ comn el empleo de agentes oxidantes y reductores para regular la cantidad de los
enlai!es disulfuro cruzados que son parcialmente responsables de las propiedades reo lgicas de la masa; los agentes oxidantes que ms se emplean son los pe~xid_o~Jos ~g_maJQ&,
. los persulfatos Vel flcdo dehidro'!?~fbicQ_y~tre los . !].<JJ,!~LQ_[~_dcstac<.!O los s_t~ll_itos:.J!t
~tena, el glutatin o cualquier otro compuesto que tenga grupos sulfuidrilo libres, como
la ,13-lactoglobulina de la leche (Fig. 3.27).
En los ltimos aos se ha tratado de utilizar el suero de la leche como fuente
complementaria de protenas en la elaboracin de distintos alimentos~ndo se adiciona
a_!_~JIUJ:Iact~~o!Julina, principal protem_JiQsll"f'? cusa una reduccin en el

CH

\o

',NH

- .

JH

fO

CH

\1 \oi

\H

CH2
1

agente oxidante

S
1
S
1
CH2

SH

CHz
.NH

CO

CH

NH

CO

/\/\/\/\/\
CH

NH

CO

CH

dos molculas de protefna con

grupos sulfhidrilo adyacentes

'

NH

'

CO

CH

NH

CO

/\/\/\/\/\
CH

NH

CO

CH

molcula de prote(na entrecruzada

por un enlace disulfuro

Figura 3.27 Accin de agentes oxidantes sobre la harina en la formacin de enlaces disulfuro
intermoleculares entre protelnas adyacentes.

volumen final del ~ido -que sus grupos sulfuidrilo. LeJ:temcntc_rsd!L~!Qie;;,

reaccionan y rQlllpen los enlaces disulfuro de las glutenint!U'..!.kJas g~<![Link] suero se

---1J Cmplea n la manufactura del panJ~esJ?us de haberlo sometido a un tratamiento trmico

,1

. d,

~ -4)

para desnaturalizar sus protenas. ~ ~ ,

Por su parte. las albminas v las globulinus..[Link].J)_gWmte
en la formacin de la costra del Qan 4ebido a ~orecen las reacciones 9~ oscurecimiento no enzimtico responsablesdlc-;;l~~rQJila tpicOSdC estos pr~4\1.~t~_i: Cabcidi'ar
qu tanto las gliadinas ciTIOlas gluteninas contTcnclican t dad muy baja de Jisiu,a. ya
que 85% de este aminocido se localiza en las albminas y la,;_globulinas.

'

En los ltimos aos se han realizado muchas invcstigaciont."S respecto del e~

ue causa en el hombre el consumo de las rotenas del trigo; esta anomala, conocida,
como ~th'L r uten o en erme ad celiacat se caracteriza porque produce una
mahah.1o e' n intcstinl que tme consigo diversos problemas nutricionalcs. Parece ser que
es la [Link] fraccin que provoca atrofia de las vellosidades del intestino delgado, lo
que provoca que algunos nutrimentos (l'g.. vitaminas), no se absorban adecuadamente y
que se presente desnutricin y avitaminosis. Este problema es hereditario.

Protenas de algunos alimentos

197

3.9.5 PROTENAS DEL MAZ

El maz representa en muchos pases, como Mxico, el principal alimento para gran parte
de la poblacin, sobre todo la de escasos recursos econmicos; se consume en formas muy
variadas, tales como tortfllas, tamales, atole, pinole. etc. Al igual que otros cereales,~
rl!;Q_ en hidratos de c:jp_lli), pero dcOcicntLCJLPJ:Qlfjll~ tH!)l9-mLl:alidad como en
cantidad {cuadro 3.27). ~~efe lograr la extracc~e..sus-f:racciones protenicas con el

CUADRO 3.17 Cambios de composicin en el maf:: duralflt' la m\tanwli::acin

Protena (fi(,)
Fibm cruda

(~;1)

Extracto etreo({}{.)

Cenizas (!?(,)
Clcio ( mg/kg)

Sin rmtar

iVixtanw/i::ado

11.0
2.3
5.1
1.7
76

10.6
1.0
4.5
2.3
1 230

J?LOq:dimicrrt_g__Lqdic.:!fiQ.~

la fi~t:S~.}.no~~del cual se separan las albminas. las

globulinas. [Link]:Qlamina;;_fhiS glutelinas. cuya distnOuCiOSC ~cn!;l cuaii1ii4~~.\!
observa que cl maz. contiee~lli1pOrCCtaje muy elevado de Qrol.~~minas_y~utelinas\
polipptidos qucgeneralmentc tienen estructuras secundaria y terciaria muy rgidas por su
alto contenido de enlaces disulfuro. Del aminoagrama mostrado en el cuadro 3.7 se
deduce que el maz es deficiente en !isina ven tript<!fun!lS-Quc.l~lRcin de conc~ntrar;lQ:..
[Link] Jcucina/isoieucina es lnlJX elcvadt; estos factores, aunados a su estructura tcrcarifgi(l,haCe;l QL;;,,s-t~ cUlkht~Cnut;i-;iori)i~setlreduc(]a.

::_::::::.:::_::.:='-~=-::::--~

--

[Link] !ridirnensiona!
de la g!utelina de maz

En Mxico, antes de consumirse. se .~11~ a un proceso trmico~~o muy fu~_r}e

conocido como nixtamalizacin (paliibra del Ohuatl, derivada de nextli que significa
cenizas o cenizas de cal y tamalli. masa de maz). En su forma tradicional (Fig. 3.28), ste
consiste en los siguientes pasos:
Primero el maz se hierve en agua en una proporcin de 1:3 (peso: volumen) a la cual se
le aade de 1 a 3(f de cal. con lo cual se alcanza un pH que varia de 11 a 13. El tiempo de
cocimiento, que flucta entre 20 y 40 minutos, depende de las variedades de maz; las de

198

Protenas

'
1 kg maiz.
3 1 agua
1.5-3.0 g cal

ebullicin por

20~40

min

reposar de 8 a 12 horas

lquido de coccin
[~bj~yote)

marz cocido

lavar con agua

'

agua de lavado

maiz cocido y lavado

molino de piedras

nixtamal o masa

torteado manr o mecnico

cocimiento .,180 C/5 min

tortlllas
Figura 3.28 Elaboracin de tortillas a partir de maz; las condiciones indicadasvarian de acuerdo con
el'tipo de maiz que se nixtama!!ce.

endospermo suave requieren menos tiempo que las de endospermo duro; en este sentido,

lo que determina la

~el gra~a relaci~[Link]~!'lLiliUu:nilosa

a~.c..tin~tro factor que tambin influyeeraitensidaddel tratamiento requerido es

U composicin y el espesor del pericarpio~ cuanto ms grueso sea ste, ms tiempo se

necesitar.
DespuCs de este corto tiempo a ebullicin, se corta el suministro de calor y se deja

reposar de 10 a 14 horas, lapso durante el cual se alcanza la temperatura ambiental. El

Protenas de

a~[Link]

alimemos

199

agua de coccin, llamada nejayote . se elimina abriendo la correspondiente vlvula de la

tina de coccin. Despus de [Link].e pUSO, el maz se lava con agua para eliminarle el exceso de
calcio, ya que de otra manera la tmtilla tendra un sabor alcalino; el agua de lavado tiene
un pH de aproximadamente 8.5.
El maz ya lavado se muele en un moUno de piedras en el que, por la friccin, se genera
una gran cantidad de energa que incrementa considerablemente la temperatura de la
masa que se obtiene. Finalmente, esta masa sirve para preparar un gran nmero de
alimentos. entre los que destaca notablemente la tortilla; para su fabricacin, se requiere un
cocimiento a 170-190 oc durante 4 a 5 minutos, mismo que se lleva a cabo en planchas
metlicas o de barro, calentadas con carbn, lea o gas.
Como se observa, para fabricar la tortilla el maz se somete a tratamientos muy
drsticos, poco comunes en la industria alimentaria; primeramente el tprmjco-alcalino.
seguido del calentamiento en el molino y por ltimo, el de la coccin final en la plancha,
todos ellos bastante fuertes. Para ser aceptada. la tortilla debe reunir ciertas caractersti- V
cas de aroma y de sabor y tener la Ocxibilidad y la textura adecuadas para poderla doblar y /
enrollar para comerla como "taco"; estas propiedades sensoriales y mecnico-plsticas V
dependen de muchos factores entre los que destacan la variedad del maz, la temperatura,
el tiempo de coccin y el pH.
Cuando en lugar de la tradicional cal se utilizan iones monovalcntcs como lcali (NaOH
o KOH), no se obtienen buenos resultados, sobre todo en lo relacionado con las propiedades
plsticas de la tortilla; el almidn no contiene grupos ionizables, pero en condiciones
fuertemente alcalinas y a temperaturas elevadas (como las de la nixtamalizacin), puede
ocurrir la disociacin de los hidroxilos y producir cargas negativas en las molcula'\ de
glucosa: stas. a su vez, interaccionan mediante los iones divalenles calcio o magnesio
y crean una estructura continua~ es algo semejante a lo que ocurre en la __g~Jificacin de l~t"-
Jectin~_sl.""J:m.i2.-till'!'''ilo (vase el captulo de hidratos de carbono).Q-
Tiurante las distinas etapas del proceso de nixtamalizacin, y debido a los mltiples
factores que intervienen en ella. puede ocurrir una gran variedad de reacciones lisicas y
qumicas~ ya se han estudiado diversos aspectos, como es la influencia de los tiempos, la
concentracin de lcali, etc., en Jos hidratos de carbono. en las [Link] y en algunos otros
componentes, as como en las caractersticas de la masa, las propiedades de la tortilla, etc.;
pero, a pesar de ser un mtodo muy antiguo, poco se conoce sobre las transformaciones
que ocurren y queda todava mucho por investigar.
Sin embargo. ya ~e conocen alguilos de Jos C'!.!!lbios que t[Jl!:_CQ!!~g2.._ _ _J~~ni~
tamali7~1; s:,. gclati_.niza el almidn... s(!._hidroliz~~[Link].g;luLQS.'.l del ~~_rLcIP.!9 y E~
crestlYcn alguOsTmino3cidos_y~:~t.?_l:r.D;;t_s; por otra parte,~_ el ~ejayot9 se solublizan
mmeralcs, gfasas. VItmffiaS al unas rotenns, como las albminas y ~gloQulinilli. Por
Otra p~te, e~le e! punto de vista benti~ cst.2J?fOCCSOJ~!"OV!?~.~!_r:a n,:!~ora c.!!la cali~
nutritiva del maz. deliTcio a las siguientes transformaciones; la biodsponibilidad de la
l!s1na de la glutcl'na sCI'ncremCtaCOnsidcrablcmcnte, as como "la del triptolaOTViise
seccin 3.6-de este captulo)~ lo mtsmo ocurre co~l l niacin~. que originalmente se
encuentra en la forma biolgicamente indisponiblc de niacingeno (vase el captulo de
vitaminas); la destruccin de leucina hace que la relacin de este aminocido con la
isoleucina mejore considerablemente y se incremente el aprovechamiento de ambos; lli_
gdatinizacin del almidn propicia que ste sea utiljzJ.QQ_por el omanismo humano.
-A este respecto, algunos autores consideran que fue precisamente la nixtamalizacin
del maz lo que hizo que norccieran las culturas precolombinas. En otros pueblos como
por ejemplo Egipto, [Link] consumen cocido sin adicin de lcalis se ha visto que se
desarrolla la pelagra. enfermedad mortal causada pr la deficiencia de niacina; en cambio.

~/;

; / .. .

,:';

2' ::/i:
. ..zj.;

Pro reinas

;J;iJ0;; \}"::::~.~~~~J~ prparados . por este mtodo no 1~ pro~oca1~~t: la niacina se h~ce disponi~~:.:_
:~cth:e1 trptofanu._(prc~ursor .de esta
.- des~1ihbrada de lcucma/tsoleucma.

vttamma). ademas de que se cornge la rclacwn

1En resumen, a pesar de que el maz nixtamalizado pierde algo de prQ~ena, fibra, grasa
y vitamina, su calidad nutritiva es mayor que la de la materia pritmil'Cabc subrayar que
gracias a este proceso, un amplio sector de la poblacin mexicana sat~e sus necesidades
diarias de calcio; aproximadamente 40% del utilizado en la [Link] se retiene en el
grano y. en sus derivados. \
E~' probable que debido a las condiciones trmico-alcalinas tan drsticas a que se
somete el maz se favorezcan otras reacciones como las de racemizacin de aminoacidos, la
sntesis de enlaces isopeptdicos y la formacin de Jisinoalanina, como ya se discuti en
sec~ioncs1. apteriorcs; sin embargo, cabe indicar que la produccin de lisinoahmina es
mucho ms fcil con lcalis de cationes monovalentes que con divalentes, puesto que con
calcio 'nO se lleva a cabo tan fcilmente como con hidrxido de sodio. Como se indic ms
arriba, todava queda mucho por estudiar. ya que la informacin que existe es escasa y en
ocasiol!"es contradictoria.
AUn cuando la mixtamalizacin mejora la calidad nutritiva del maz. ste todava es un
produc't~ pobre, deficiente en lisna, pero rico~~r otra parte, como en
Mxico tambin es costumbre consumir&frijol~ PltaseOlU:f \'lllgaris) q\LGS.S..dclicientQ.J~!L
~ina, ps.nLricQ_ru_!isina, la mezck"?cic-e tos dos productos se complementa muy
adccuad<.imcntc. de tal forma que con el consumo de ambos en una proporcin de 5Qf.?:;;
cada uno se obtienen los mejores resultados ( Fig. 3.29).

deficiencia
de lisina .....__,

deficiencia de

t--+ metionina

2.0

REP
1.5
1.0

0.5

100 90
O

10

80

70

60

50

40

30

20

10

20

30

40

50

60

70

80

90 100

maz
frijol.

Figura 3.29 Valores de la relacin de eficiencia protenica (REP) de diferentes mezclas de maz y
de frijol.

3.9.6 TRt\S PROTENAS

Debido a la creciente demanda mundial de protenas, en los himos aos se han desarrollado muchas tecnologas encaminadas a producirlas en abundancia y a un bajo costo; para
este fin, se ha recurriCJo a distintas fuentes que tradicionalmente no se han empleado para
el consumo humano~ pero que tienen un gran potencial para este fin. Entre stas destacan

Pr01enas de a(ffW10s alimemos

201

k'~ soya (aun cuando en el Oriente es un alimento tradicional),~[Link]~

adems de otras menos difundidas, o que estn en desarrollo, como son la llamada
Q_rotena JlJl!f~_h!l!!tY a las protenas provenientes de las hojas.
La soya ha adquirido mucha importancia en los ltimos aos en el hemisferio
occidental; sin embargo, su principal uso en estos pases sigue siendo ~a la extracs;i{[Link]
. aceite y p~1ra la elaboracin de bJ!illnccados para la alimentcitl,fl.~lf![Link]. En el captulo 13
se dan mSOCfiiT!es sobre eSta oleaginosa.
Existen muchas espcci~_Q.g!;_/:!_,'iJtn los distintos [Link]. ros ..Jn~lres v ocanos que no,
son aprovechadas pafa el consumo humano. La captura del camarn va acompaada de
un gran nmero de peces que por su escaso valor comercial se desechan y devuelven al mar;
sin embargo. .Lill1L.!ir de esta fauna de acompaamiento ~e pueden fabricar harinas
desgrasadas. rr~~on adcf;,l!'ldas p~~~?clar!illL~9_I]_Qlras harjnas_y..asLincrc_nlcntqr_la
ca~[Link] del cercal~e han desarrollado diversas tcnicas de modificacin de las
Protenas del pescado para mejorar sus propiedades funcionales; entre stas destacan el
tratamiento con anhdridos actico y succnico a pH alcf![Link], que al reaccionar con los
grupos amino nuclcfilos producen la corrcspondicnt~mi~
Ademf1s, los grandes logros que se han alcanzado en la acuicultura abren un panorama
muy alentador para la produccin masiva de peces encaminada al consumo humano.
En general. el contenido de protenas de los peces es muy variable: vade 12 a 23C?(-.~ (base
hmeda) y estn distribuidas corno stguc: e 70 a R0f7, so 1 1obulinas, de lO a 20!Jf~~Q!l
albminas v de 2 a 4(XI son Q!Jeratinas v colgena. Por consiguiente. a cantidad de teiido
COnectivo es muy ba~omparada con la que sc_~ncuentra en la carne. razn Qr la cual~
pt-scado es f!1.~J~ <l~-~_o_cjm!.~.j~.9~-~.Q!}_~--~!.m!_r. Debidq a st alto contenido de Jsmajcstas
>rotenas son muv adecuadas para com..elcmentarJ.a.~...dietas ha~~ muy
deficientes en este aminocido.
Entre los cereales cabe mencionar algunos queactualmcnte se estan "dcscul)ri~",
aun cuando son productos que ya se consuman en la poca precolombina. Ca quiml]p
(Chenopodium quinoa) y la canihua ( Chcnopodium pa!lidicalae)contienen un [Link] de protena y son tpicos de varios pases de Amrica del Sur. En esta categora de
alimentos cabe resaltar el amaranto, que segn diversas versione._o:;; cientficas. es originario
de Mxico.
Existen mlJitiplcs variedades de amaranto, pero la que se da en nuestro pas corresponde a la An1arantlws hrpos:[uuu(riacu, ~!illillO da!;!ik.!os aztecas. quienes lo llamaban
~, C]':.!tUiigoinf<.Tl!k,grJ!l, muy probablemente en alusin a lo colorido de la planta.
A la llegada de los espaoles, esta semilla perdi mucha importancia pues los conquistado~
res la asociaban con costumbres paganas y slo en zonas muy reducidas se continu su
cultivo. Despus de tantos siglos, en los ltimos aos se han "'redescubierto" muchas de
sus cualidades nutritivas y sus ventajas de cultivo.
h~..l!:.!Jlilll se obtiene de la planta madura, que alcanza ms de dos metros de altura a
los ocho meses: su composicin promedio es de 12 a 169() de protenns, de 62 a 6990 de
almidn. de 6 a 7.5% de Hpidos, de 2 a 3(7o de azcares, de 4 a 7% de fibra y de 3 a 3.5% de
cenizas. Una de sus caractersticas ms sobresalientes es su alto contenido de lising. que
vara de 5 a 6.2 gramos por cada 100 gramos de protena. Su patrn de aminmlcidos y la
biodisponibilidad de stos hace que su relacin de eficiencia protenica sea de 2.1 (2.4 para
la casena), cifra muy superior a la del maz. Su factor de conversin de nitrgeno a
pro!.fjna es de 5.85, aun cuando hay autores que proponen otros valores.
lA! igual que muchos productos de origen vegetal, el amaranto contiene compuesto~
ndescabiC5J;lUe deben eliminarse para incrementar su calidad nutritiva; entre stos desta:_an los inhibidores de protcasas y las sapOninas, que se revisarn en el captulo 13.

' ~;L

Protenas

El ulo ms [Link]..cn..M.~;Iic.o e~[Link]:J!Joracir_dcl dulce llamado

alegrt que consiste en mezclar las semillas previamente tostadas y "reventadas" (en un
comal de barro o en una plancha metlica) [Link] o piloncillo; tambin se ha empleado
para fabricar otros productos tpicos. como galletas. a toles. pinole, etctera.
@tra forma de obtener protenas es mediante la produccin masVaae clulas de
microorganismos ricos en estos nutrimentos; se han usado hongos, levaduras y bacterias y
al producto resultan le se le llama'-",rotcna unicelular'~ ~uando estas clulas se deshidratan llegan a contener l!.l,sta 80% (!~cnll..<[Link]..;alidad. Se han sugenddvcrsosinicroorgansmos, pero slo algunos son los que tienen viabfdad tcnico-econmica. Por
su importancia destacan hongos tales como Aspergi!lus y Rhizopus, y bacterias de las
j}seudom~nas. Como sustrato c:!. fu!i.!?J.:_ el en!_.E~eo de diversos ~escchos [Link].~s rifSJ?
~n_hii:.t~_~e carbono (vg. melazas, suero del queso, etc.), o a1gli~lros ms puros,
como,el metanoi._Sn embargo, hasta la fecha,l~rotcn5 unicclul<!~J;l~J!rtca [Link],~i
9~...Jmin:ill su uso para la alimentacin humana est muy restringido, lo cual se
debe, ep parte, a que por su alto con te. nido. de cidos nucl)icos..q.~uee contienen las clulas;Ji
consumo de estos productos puede provo~ar pro~lcmt~~~.JlllhQ~~d'll que las
~mdan en cido ric;o q~[Link] y fgrlillU;[Link]. Sin embargo, en la
___:pactualid~ se han desarrollado tcnicas que permiten producir microorganismos ricos en
protcnS y bajos en dichos cidohl
Dentro de la protena unicclul'r. cabe destacar el ~rdc espirulina ( SjJituliua
maxima) que crece naturalmente en el Lago de Texcoco. Mxico. Los aztecas ya la
cl'i'ifStiiian antes de la Conquista, y al igual que el amaranto, en los ltimos aos se le ha
dado mucha importancia. Su composicin en la forma comercial de deshidratado es de
65fJ" de protena. 8% de lpidos, I5q& de hidrat'os de carbono, 6% de cenizas y 6% de
humedad. Aun cuando es algo deftci~nte en metionina, tiene una composicin de amino<sidus-~~!.QgjQLJLI,Ldc_.alg~mos_f~L~1ltl:'Lc;.91!t9.. __ t;._l__!rig~tQ~_mar. y su valor de relacin de
eficiencia protenica es de 2.9 (3.2 para la casena). Todava hoy en da su produccin es
muv restringida: se emplea en la acuicultura. y hay pequeos sectores de la poblacin, los
llamados ''naturistas , que tambin la consumen.
-Las hojas verdes son la mayor fuente de protenas en el mundo; sin embargo, a
excepcin de algunas como la c~inaca y 1~ alfalt~el resto se emplea poco. La calidad nutritiva vara segn lus distintas fuentes. pero muchas de ellas son deficientes en mctionina.
En resumen, existen muchas posibilidades para producir protenas de buena calidad ya
que muchas fuentes todava no se han explotado; a medida que continen las investigaciones en este campo, se desarrollarn nuevas tecnologas que permitirn su aplicacin a un
costo bajo.

--IJ

3.9.7 PIWTEN,\S EDULCORANTES

Con el afn de obtener compuestos edulcorantes naturales que sustiluyan a la tradicional

sacarosa, se han identificado diversas protenas que tienen la particularidad de causar la
sensacin de dulzura; entre ellas se encuentran principalmente las taumatinas, la miralina
y la monelina.
Las taumatinas se encuentran en el llamado katemfe, que es la parte gelatinosa que
cubre las semillas o los frutos de la planta marantcea africana Thaummococcus dauidli; se
han aislado dos fracciones conocidas como 1 y 11, ambas con un peso molcculardc2l 000,
con 207 aminocidos, de los cuales muchos son b<isicos por lo que el punto isoelctrico es
de 11.7 o ms. Cinco grupos de tripptidos de su estructura primaria son idnticos a los que
se encuentran en la monclina: la molcula .es rnuv soluble en agua y _contiene ocho enlac~.

Referencias bib/iognijicas

'\

203

disulfuro que le confieren una alta resistencia a la desnaturalizacin trmica. Su poder

edulcorante es de ms de 1600 vccc~.{"c;(tlc la sacarosa y se capta sin dejar resabio o sabores

extraos, como los que se perciben con la sacarina; tambin tiene la caracteristia'rdc
reducir hasta 10 veces el umbral de captacin de los shborcs frutales y de [Link]
algunos pases europeos ya se emplea este producto como agente edulcorante comerci~
Por otro lado, la miralina o miracu1ina es una glucoprotena que se extrae de la pulpa
de la fruta tropical Sl'nvepalum dulci/icum con carbonato de sodio. a pH 10.5; su peso

molecular es de 44 000, en forma pura no tiene sabor dulce, llero despus d_;_;QJ]illJllirsC..
transforma lrt ~pci!.n de Jos compuestos ftcidos en muv dulces: esto se debe probable~

mente a que se une a Jos receptores de los corpsculos gustativos y modifica su funcin.
Tiene el inconveniente de que c:s muy sensible y tiende a la desnaturalizacin d~Jngm
rpida. Actualmcntq@ticnc un uso comerciaL
Finalmente, la monelina es un complejo protenico de peso molecular de aproximada~
mente 11 000, c01i un punto isoelctrico de 9.03 y se extrae de la baya [Link]
Dioscoreoplirllum cumminsii; no contiene histidina ni hidratos de carbono y sus cadenas
polipcptdicas A y B. formadas por 44 y 50 aminocidos, respectivamente, estn unidas
por enlaces no covalentes. Es soluble en agua. se desnaturaliza a pH extremos~
tmt,lmientos trmicos intensos. Su poder edulcorante es de aproximadamente 2 500 veces :-\
el de la sacarosa y la sensacin de dulzura puede durar hasta 60 minutos. ActuUimentc
tiene una aplicacin comercial.

REFERENCIAS BIBLIOGRFICAS
l. Anderson, G.H . Li, G.S.K., Joncs. J.D. y Bcntlcr. F. 1975 ... Effcct of hydrogcn pcroxide
treatmcnt on thc nutritional quality of rapcsccd llour l(;d to wcanling rats" ,J. Nurr.. 105: J 17.
2. Andcrson. G.I-L. Ashlcy, [Link]. y .J;mcs. J.D. 1976. "Utlization of l.~methioninc sulfoxide.
t.~mcthioninc sulfonc and cysteic acid by thc wetmling rat" . ./. Nurr.. 106: 1108.
3. Anlinsen, C.B. y Scheraga, H.A. 1975. "Experimental and thcoretical aspccts of protein
folding", Ad~. Prot. Chem .. 29: 205.
4. Annan. W.D. y ~hmson, \V. 1980. "Thc production of lysinonlaninc ami rclltcd sllbstanccs
during processing of proteins", Food Chemi.W~I'. 6: 255.
5. Annimo. 1967. "Soy libers. a ncw 01pproach to vcgctablc pr01cin ;cccptability".tV/1/r. Re1.,
25: 305.
6. Aoki,11 .. Tancynma. O. e lnami. M. 1980. ''Enmlsifying propcrtics <}f soy prolcin: Cl1<1rac~
tcristics of 75 antl liS protcins". J. Food .'\'ci.. 45: SJ4.
7. Augustine, M.E. y Baianu. I.C. 1987. -'Basic studies of corn protcins for improved solubility
and futurc uti!izalion: A physicochcmical approach'', J. Food Sci.. 52: 649.
8. Ball. H.R., Jr. y Winn, S. E. 1982. ";\cylarion of cgg white prolcins with <lcctic and succinic

anhydride", Poultry 5)ci., 61: 1041.

9. Bijkcr, P.G., Koolmccs. P.A. y van Logtcstijn,J.G. 1983. "Tissue composition ofmechanically
dcboncd pork", Meat Sci. 9: 257.
lO. Blcumink. E. y Young, E. 1968. "ldcntificution of the ato pie allergcn in cow's mil k", bu. Arch.
Aflcrgy. 34: 521.
11. Buera. M.P .. Pollio. M.L.. Pilosof. A.M. y Bartholomai. G.B. 1983. "Cintica de la prdida de
solubilidad y de lisina diSponible en hnrinas de poroiOs trat<Jd<.ls trmicamente'', Rel'. Agroquim. Teclmol. Alimctrtos, 23(2): 262.
12. Buera.l'vl.P .. PilosoL [Link].R. y Bartholomai. G.B. 1984. "Kint:ticsoftrypsin inhibitory ctivity
loss in hcatcd flour from bean, Phascolus l'ulgaris". J. Food S'ci.. 49: 124.
IJ. Bunjapamai. S.. Mahoncy. R.R. y Fagcrson. I.S. 1982. "Octcrmination of D-nmino <lcids in

204

Protenas

:.- 501~i'processed foods and cffcct of raccmi;tation onin ~itm digcstibility of case in",./. Food ,)'ci.,
4~,1229.

J4."Cadironi, H.A. y Ockcrman, H.W. !982. "lncorpoi-ation ofblood proteins into sausagc",J.
Food Sci. 47: 405.
15. Circle. S.J. y Smith, A.K. 1972. "Processing soy Oours. protcin concentratcs and protcin
isolatcs", en Soybeans: ClrcmLmy ami Teclm'ology. Ed. A. K. Smth y S.J. Cirdc, Thc A vi
Publshing, Wcstpol1, Conn.
16. Cronlund, A.L. y Woychik, J.H. 1987... Solublization of collagen in rcstructurcs beefwith
colla gen ases and a-amylasc .. , J. Food Sci., 52: 857.
17. Cuq, J.L., Bcsan~on, P. Charticr. L. y Chcftel, F. 1978. "Oxidation ofmcthioninc rcsiducs of
food proteins and nutritional avnilability of protein bound mcthionine sulfoxidc" ,Food Che m ..
3: 85
18. ChaJg. K.C., Marshall, H.F. y Satterlce, L.D. 1982. "Sulfur amino ucid stability. hydrogen
re.n?xidc trcatment of casein, cgg white, and soy isolate", J. Food Sci., 47: 1181.
19. Chang, K.C., Kendrick, .J.G., Mmshull, H.F. y Sattcrlee, L.D. 1985. "Etfect of partial
mcthionine oxiclation on thc nutritional quality of soy isolatc and cascin'',l. Food Sci.. 50:849.
20. Chllnman, D. 1969. ''Physical studies of lipid~lipid and lipd~protcin inLcractions'', Lipid. 4(4):

25f.
21. Cilt:rry. J.P. 1981. Prorein Fimctionaliry in Foods. ACS Symposium Series 147, American
Chc~ical Society, Washington, D.C.
22. Chou, D.H. y Morr, C.V. 1979. "Protcin-water interactions and functional propcrties'',J. Am.
Oil Chem. Soc.. 56: 53A.
23. Davis, A. B. y Hoscncy. R.C. 1979. "Grain sorghum condcnsctl!annins. l. Jsolation, Estimation, nnd sclcctive ndsorption by starch", Cereal Chem .. 56: 310.
24. De K:.antercwicz. R.J .. E!izalde. B. E., Pilosof, AJ'vf.R. y Bartholomai. G.B. 1987. "Watcr~oil
absorption indcx (\VOAI): A simple mcthod for prcdicting thc cmulsifying capacity of food
protcins", .J. Food 5'ci.. 52: 1381.
25. Dcnch, L., Rivas, N. y Caygill. L. 1981. "Se!ccted functionnl propcrties ofscsame ([Link]
ilulicum L) llour and two protcin isolatcs", J. )'d. Food A:ric.. 32: 557.
26. De Witt. J.N. 1981. "Structurc aml functiona! hehavior ofwhcy protcins". Nerh. Ali/k Dairy J..
35:.47.
27. Ericsson. R. Hcgg, P.O. y l\:1artensson, K. 1983. ''Protection of ovalbumin again:H irreversible
heat dcnatumtion hy a cationic amphiphclc at high concentration",J. Food Tedmol., 18: 11.
28. Fcathcrston, W .R. y Roglcr, J.C. 1975, "Intluencc of tannins on thc utilization of sorghum
grain by rats and chicks", Nwr. Rep. bu., 11: 491.
29. Fccncy, ICE .. Yamasaki. R. B. y Gcoghcgcn, K.F. !982. "Che mi cal modification ofprotcins: A
ovcrview", en Modijicariou of Prorcim: Foocl, Nwritionalarul Pltarmacological Aspccts, Ed. R.E.
fccncy y J.R. Whitakcr. Adv. Chcrn. Series 198, American Chcm. Soc., Washington, D. C.
30. Fcrry ..J.D. 1948. '"Protcin gcls".;fdl'. flmrcin Clrcm .. .t:l.
31. Finot, P.A. 1983. "Lysinoalanine in food proteins". Nutr. Alwr. mul Re1. Clin. i'./urr. 53(2}: 67.
32. Fricdmun, l'v1., Zahnlcy, J.C. y tvlastcrs. P.M. 1981. "Hclationship hetm:t:n in 1hro digcstibili!y
of cascin ami its contcnt of lysinoalanine ami D-amino acids",.l. Food .\'ci.. 46: 127.
33. Fricdman, tvf. y !'v1asters, P.M. 1982. "Kinctics of raccmization of amino acids residucs in
cnscin". J. Food S'ci.. 47: 760.
34. Fricdman. M. 1982 ... Lysinoalaninc formal ion insoybcan proteins: kincticsand mcchanisms",
en Food Pro!ciltl>cterioralion, ,-\fcdnmi.\'111 ami Flmclionalifl', Ed. J. P. Chcny. Amcr. Chcmical
Soc .. Washington, D.C.
35. frcdrnan. M., Lcvin, C. E, y Noma, A.T. 1984. "Factors govcrninglysinoalaninc formation in
soy protcins". J. Food S'ci., 49: 12R2.
36. Fi-iedman. tvL, Gumbann. M. R. y [Link]. PJvL 1984. "Protcin a!kali rcactions: Chemistry.
toxicology, and nutrilional conscqucnccs", en Nutrirional ami Toxicological Aspccts of Food
.S'q(t.>ty. Ed. M. Fricdman. Plcnum Prcss, Nueva York.
37. fujimaki, M. 1972. "Studics on roasting changcs of proteins. Part l. Changcs of cascin and
lysozymc during roasting''. Agr. !Jiol. Chem .. 36: 416.

Rtferencias bib/iognjicas

205

38. Fukushima, D. 1969. "Dcnaturation ofsoybcan protcins by organic solvents", Cereal Che m.,

46: 156.
39. Gngne, C. M. y Acton. J.C. !983. "Fiber constituents and fibrous. food rcsiduc cfiC-cts on thcin
rirro cnzymutic digcstion of protcin", J. Food .)'ci.. 48: 734.
40. Gcnnan, J., O'Ncil, T. y Kinscll<l, J. 1985. "Film foaming und forming bchavior of food
proteins'\1. Am. Oil Clum. Sci.. 62: 1358.
41. Gomcs Arcas, J.A. 1986. "Hydrophobic ami electrostatic ntcractions on cxtrusion ofprotein
isolatcs",./, Food Sd., 51: 131 l.
42. Gomcs Arcus, J.A. 1986. "Effect of li-pidprotcn interactions on hydraton characteristcs of
defattcd offal protcn isolates", .1. Food Sci., 51: 880.
43. Gossett, P.W., Rizvi, S.S.H. y Baker. R. C. 1984. "Quantitative analysis of geb:ttion in egg
protein systcms", Food Tcdmol., 38(5): 67.
44. Grcgory, J.F. lnk, S. L. y Sartain. D.B. 1986. "Dcgmdation and binding to food proteins of
vitamin B-6 compounds during thcrmal proccssing", .1. Food Sci.. 51: 1345.
45. Gulik, K. T. 1969. "Intcraction ofprotein and lipids: structureand polymorphism ofprotcin~Ji
pid-water phascs", Nmure, 223: 1116.
46. Halling, P ..l. 1981. "Protcin-stabilized foams ami emulsions'', CRC Food Sci. Mar.. 155: 155.
47, Hansen, P.M.T. 1971. "Reclamation of whey protcin with carboxy-methylccllulose", J. Daily
Sci.. 54: 830.

48. Haraguchi. T., Abe, K., Arai, S., Homma. S. y Fujimaki, M. 1980. "Lysinoabninc formation
in gluten: A comfornmtional cffect'', .-1gric. /Jiol Cltem., 14: 1951.
49. Hnrrington, W.F. y Von [Link], P.H. 1961. "Thc structurc of collagcn ami gelmin", Adv.

Protein Chem. 16: 1.

50. Hart, M .R. 1974. "Lye xeling of tomatoes. using rotating rubbcrdiscs", FoodTeclmol., 28( 12):

38.
51. Hascgaw;1, K., Okamoto, N .. Ozmva, H., Kiwjima. S. y Takodo, K. 1981. "Limits and si tes of
lysinoalaninc formation in lysO?smc, cr-Jactalbumina and cr-casein by alkali treatment" ,Agric.
Hio/. Chem .. 45: 1695.
52. Hayak::iwa, S. y Nakai, S. 1985. "Rclc:ttionships of hydrophobicity and net charge to thc
solubility of milk and soy proteins" ,./. Food Sci.. 50: 486.
53. Hayasc, F., Km o. H. y Fjimaki. M. 1975. "Racemizatio ofamino acids rcsidues in proteins
and po!y (L-amino acids) during roasti11g" . .1. Agr. Food Chem., 23: 491.
54. Hayase, F., Kato, H. y Fujimaki, M. 1979. "Racemization ofamino acids residucs in casein
roastcd with glucosc and/or mcthyllinoleate", Agr. Biol. Chem., 43(12): 2459.
55. Hayashi, F. y Kamcda. L 1980. "RacemizHonofamino acids residuesduringalkali-treatment
of protcin and its adverse eiTect on pepsin digestibilty", Agr. Bio!. Chem .. 44(4): 891.
56. Hcrmansson, A.!\1. y Lucisno, M. J982. "Gel characteristics water binding propcrties of
blood plasma gcls and methodological aspects on thc water binding of gel systems.. , .1. Food
Sci.. 47: 1955.
57. Hickson, D.W., Dill, C.W., Margan, R.N., Suter. D.A. y Curpentcr. Z.L. 1980. "A comparison ofhc<H-induced gel strcngths of bovinc plasma and cgg albumen protens".f. Animal Sci.

51: 69.
58. Hidalgo. J. y Hansen, P.M.T. 1971. "S-clective prccipitation of whey protcins with carboxy~
mcthylcellu!ose", J. Daily Sci.. 54: 1270.
59. Hildcbrandt, G. y Hirst. L. 1985. ''Detcrmination ofthc collagcn, clastn and bonc content in
mcat products using tc!cvision imnge analysis" J. Food Sci.. 50: 568.
60. Hillier, R.M., Lyster, R.L.J. y Cheeseman, G.C. 1980. "Gelmion of reconstitutcd whey
powdcrs", .1. )'ci, Food Agric.. 31: 1152.
61. Ho!Tman, D.R. 1983. "Jmmunochemical idcntification oftheallergcns inegg whitc",.!. Allet:~y
C/in. Immunol, 71: 481.
62. Holt, O .L., Watson. M.A .. Dill, C. W., Alford, E.S., Edwards. R.C.. Diehl. K. C. y Gardner,
F. A. 1984 ... Corrclmion of thc rhcological behavior of cgg albumen to tempcmture. pH. and
NaCI conccntraton'', ./. Food Sci.. 49: 137.
63. Horuchi, T. y Fukushima, D. !978. "Studics on enzymc~modified proteinsas fo<lmingagents:

206

$,

Protenas

~ Efrccts of structurc on fonm stability", Fd. Chem., 3: 35.

64. '*'Hurrcll, R.F. y Carpcntcr. K.J. 1977... Nutritionalsignificance of cross~link fonnation during

food proccssing". Adv. Exp. Med. Biul.. 86B: 225.

65. Iglesias, H.A. y Chirifc, J. 1982. /landbook (?( Food lsotlu:rms. Acat._mic Prc:;s, Nueva York.
66. lkurn, K .. Komctani. T., Yoshikawa,l\1 .. Sasaki. R. y Chiba, H. 1980. "Cross*linkingofcasein
componcnts by tmnsgltuaminasc", Agric. Biol. Clum . 44(7): 1567.
67. lkum. K., Komctani, T .. Sasaki. R. y Chiba, H. 1980. "Cross~Jinking of soybcan ?S y liS
protcins by transglutaminasc", Agric. /Jio!. Chem .. 44(12): 2979.
68. lkura, K .. YoshikilWll. M., Sasaki. R. y Chiba. H. 19tH. "lncorporation of'amino acds into
food protcins by tmnsgltnaminasc'', Agric. Bio/. Chem., 45( 11 ): 2587.
69. Inda, A. E. y Rha, C 1981. "Rupture propcrtics ofwhcatglutcn in simple tension: The role of
h~rogen bonds", J. Food Sd., 47: 177.
70~ Ith, H., Kawashirna, K. y Chibata, l. 1973. "Rapid microbiological assay ofaminoacids",
Agric. Biol. Chem .. 37: 2227.
71.' Jacobson, S..l. 1974. ''IV1cchanism ofcystinc raccmization in strong acid"..l. (hg. Cltcm .. 39:

1074,
72 ..:Jqhnson. D.W. 1970. "f'unctional propcrtics ofoilsecd pro!cins",.l. Am. Oi/Chem. Soc.. 47:

'402.
7J:_:Johnson, E. A. y Brckkc. CJ. 1983. "Functional propcrtics ofacylated pea protcin isolates''.J.
F~!pd Sci., 48: 722.
74 . .Joly. M. 1965. A flhysico-dcmfcal Apwoadt 10 11ic DmamratWil !?{"I'I'Oh'/1.\', Acadcmic Prcss.
[Link] York.
75. Jemes, R.T. 1964. "Thc structurc of proteins", en S)mposium on Foods: Proleil!J amltlteir
Rem:lions. Ed. H.W. Schultz y A.F. Anglemeer, Thc A vi Publshing, Westport. Conn.
76. Kabirrulah. M. y Wills, R.B.H. 1982... Function:tl propcrties of acctylated and succinylated
sunflowcr protcin isolate".J. Food Tcc/mo/., 17:235.
77. Kakalis. L. T. y Regcnstcin, J. M. 1986. "Effcct ofpH and salts on the solubility of cgg white
proten",.J. Food; Sci. 51: 1445.
78. Kaltenbach . .J.P., Ganote, C.E. y Carone. F.A. 1979. "Renal tubular necrosis induced by
compomlds structurally rclntcd to l>-scrinc". /;\p. and Mol. l'arlwl.. 30: 209.
79 . .Kanaznwa. K., Ashida, H. y Natakc, tv1. 1987. "Autoxidi7ing process interaction of'linoldc
acid with casein", .1. F'oO!/ Sci.. 52: 475.
80. Ka.s:~rda. D.D., Nimmo, C. K. y Kohlcr. G.O. 1978. "Protcins and thcaminoacid compostion
of wheat fractions". en IVhcat Chemis/1')' ami Tecluwlogy, Ed. Y. Pomer;:mz, American
Association of Cereal Chemists, St. P;:ml, tvtinn.
81. Kato, A. y Nak<li. S. 1980. "Hydrophobicity dctcrmined by a Duorcsccncc probc mcthod and
its corrchuion with surface propertiL'S of protcins,. Bivchem. Biophys. Acta, 624: 13.
82. Kato, ;\., Tsutsui, N . Kobayashi, K. y Nakai. S. 1981. "EfJCcts of partial demuuration on
surfacc propertics of ovalbumin and lysozymc", Agr. Biol. Chem .. 45: 2755.
83. Kauzmann, W. 1959. "Sorne facwrs in the intcrprctation of protcin dcnaturation", Adv.
!'mtein Cltcm., 14: l.
84. Kinsell:t . .J.E. 197fl. "f."tmctional propenics of protcins in food: A survey", Crit. Rev. Foocl.\'ci.
Nutr., 7: 219.
85. Kinsclla. J.E. 1981. "Relationships bctwcen structurc ;md functional propcrtics of food
protcins", en Food l'r01cins, E d. P.r. . r;ox y J .J. Con don, App!icd Scicncc Publishcrs. Londres
y Nueva York.
H6. Kinsclla, J.E. 19R 1. "Functionnl propenics of protcins: possiblc rclationships bct,veen structu~
re and functions in foams", Food Cltcm .. 7: 273.
87. Kolmhorst, A.L. y i\1angino. M.E. 1985. "Prcdlction ofthc strcngth ofwhcy protein gcls bascd
on composilion",./. Food Sci., 50: 1403.
88. Kuntz, l. D. 1971. "l-Jydration of macromolccu!es. JI!. l-lydration of polypeptides", ./. Am.
Cltl'ln. Soc.. 93: 514.
89. Lchningcr, A.L 1975. Biochemisu:l'. Worth Publishcrs, Nueva '{ork.
90. Liao. S. Y. y Mangino, M.E. 1987. "Clmractcri:[Link] ofthc composition, physicochcmicaland

Rt:(ercncias bib/ogrjicas

207

functional propcrties of acid whcy protcin [Link]", J. Food Sci., 52: 1033.
91. Li-Chan, E. 1983. "Hcat~induced eh unges in thc protcns ofwhey protcn conccntratc" ,J. Food
Sci.. 48: 47.
92. Li~Chan, E., Nakai, S. y Wood, D.F. 1985. "Rclationshp bctwccn functionnl (fat binding,
crnulsifying) and physicochemical propcrtics of rnusclc protcins. Effccts of heating, frcczng.
pH and specics.. , J. Food Sci.. 50: 1034.
93. Lo, Y.C., Froning, G.W. y Arnold, R.G. 1983. "Thc water activity lowering propcrtics of
se!ccted humcctants in eggs", Pouluy Sci.. 62: 971.
94. Ma. C. Y. y Holmc. J. 1982. "Effcct of chcmical modiflcation on sorne [Link]
propcrtcs of hcat coagulation of egg albumen",.!. Food Sci.. 47: 454.
95. Mangino, M.E., Fritsch, D.A., Liao, S.Y., Fayerman, A.l\1. y Harper, W.J. 1985. "Thc
binding ofn~alkancs as a predictor of whey protcin functionalty. New Zcaland",J. Daity Sci.

Tec/mo/,. 20: 103.

96. Masters. P.M. y Friedman, ~4. 1979 ... Racemization of amino acids in alkali~treated food
protcins", J. Agric. Food Che m.. 27: 507.
97. rvtastcrs, P.M. y Friedman. M. 1980. "A mino acid raccmiz;Jton in alkali-trcated food proteinschcmistry, toxicology, and nutritonal conscqucnccs", en Chemica/ Dflerioration of Proreim.
Ed. J.R. Whitakcr y M. Fijmaki, vol. 123, American Chcmc.'11 Soc. Symposium Series,
Washington, D.C.
98. tvhllhcis. R. y Wht::1kcr. .I.R. 1984. ""Modification or protcins by polyphcnol oxidase and
peroxidase and thcr products", J. Food Bioc!tem., 8: 137.
99. Matoba, T., Doi, E. y Yonczawa, O. 1980. "Dgestibility of acetylatcd and succinyluted
protcins by pepsin-pancrcatin and somc intraccllulnr peptdascs",Agric./Jio/. Chem., 44:2323.
lOO. Matoba. T., Yoncznwa, D., Na ir, B.lv1. y K ita, M. 1984. "Damagc of amn o ncid rcsidues of
protcins after reaction \Vth oxidizing lipids: Estmation by protcolytic enzymcs'',.J. FoodSci..

49: 1082.
10!. Matoba, T., Shiono, T.y Kito, M. 1985. "Cross~lnking ofas 1 cascin by sodium hypochlortc,J.
Food Sci.. 50; 1738.
102. Maxson, E. D., Rooncy. L. \V . Lcwis. R. \V., Clark. L.l:. y Johnson. J. W. 1973. "Thc relationship bctween t;mnin contcnt, cnzymc inhibiton. rat performance. and chamctcrstics of sor~
ghum grain". Nmr. Rcp. fnl .. R: 14fl.
103. rvlillcr. G.A. y Lachancc. P.A. 1973 ... Protcins: chcrnistry and nutrition",Food Prod Dtre/op..

7(12): 23.
~filler, R., Spincll, J. y Babbitt, K. 1983. "Effcct of hcat and alk;lli on lysinoa!anine formation
in fish musclc", ./. Food Sci.. 48: 296.
JOS. Montcjano. J.G., Hamann, D. D .. Ban. H.R. y Lanicr. T. C. 1984. "Thcrmally inducedgelation
of mHive and modificd cgg whitc rhcologcal dmngcs during proccssing; final strcngths and
mcrostructures". J. Food Sci., 49: 1249.
106. Morr. C.V. 1979. "Functionalily of\vhcy protcin products. N. Zcal.,.l. Daily.\~ci. Tcclmol.. 14:

104.

185.
107. Morr, C. V., German. B., Knsclla, J.E., Rcgenstein, J.M .. Van Buren. J.P., Kilara, A., Lewis,
B.A. y Mangino, M. E. 19R5. "A coJJborative study lo devclop a st;Indarizcd food protcin
solubility proccdure'', J. Food Sci., 50: 1715.
108. Motoki, M. y Nio, N. 1983. "Crosslinkng bc!Vt'ccn dif1Crcnt food protcins by transg!utamna~
se". J. Food Sci.. 48: 561.
109. Nakai, S., Ho, L., Hclbig. N., Kato, A. y Tung. ~LA.J980. "Rclationship bctwcen hydrophobicity ancl cmulsifying propcrties of so me plant protcins". Can. IJm. Food .S'ci.. Tcclwol. J.. 13:

23.
110. Nakai, S. y Powric. \V.O. 1981. "r-.1odification of protcins for functional ami nutritonal
improvcments". en Ctrmls: A Rcncwable [Link], Ed. Y. Pomcranz y L. Munck. Amer.
Assoc. Cereal Chcm . St. Paul, Minn.
111. Nakamura. R., Sugiy<mm, 1-1. y Sato, Y. 1978 ... ractors contributing to the hcat~induccd
aggrcgation of ovatbumin''. Agr. Biol. Chcm .. 42: 819.
112. Nash, A.M. 1971. "Dcnaturation of soybean proteins by isoclcctric precipitaton". Cereal

208

Protenas

' 48: 360.

Cliem.,
IIJ. "'h, H. J.. Hofl~ J. E. y Haff, L. A. 1985. "lmmobilizcd condensed tannins and their intcraclion
With proteins... J. Food Sci.. 50: 1652.
114. Oh, l-U. y Jloff.J.E. 1987. "pH Dependcnce of clomplex formation bctwccn condensed
tnnnins and proteins", ./. Food Sci.. 52: 1267.
115. Pass y, N. y Mannhcim, C.H. 1982. ''Fiow properties and water sorption offood powdcrs. JI.

Egg powdcrs'',

Lcbcw,-,n~Wi.u.

Teclmol.. 15: 222.

116. Paulis. J.W .. Bictz, J.A. y Wall, J.S. 1975. "Corn proteins subunits: molecular weights
detcrmined by sodium dodccylsulfate polyacrilamide gel clectrophoresis",Agric. Food Chem.,

23: 197.
117. Paulsson, M., Hegg, P.O. y Castbcrg, H.B. 1986. "Heat~induccd gclation of individual whcy
prctcins a dynamic rheological study''. .!. Food Sci.. 51: 87.
118: Pc1toncn~Shalaby. R. y Mangino, M. E. 1986. "Cornpositionnl factors that affcct thc emulsify~
. ipg and foaming propcrtics of whey protcin conccntratcs", J. Food Sci.. 51: 9L
119. Peng. J.C. y Nielscn, S.S. 1986. "Protcin~protcin intcractions betwcen soybean beta-conglyci~
nirl (B 1 B6 ) and myosin", .1. Food Sci.. 51: 588.
120. Fctcrson, R. F. 1971. "Tcsting for purity in proteins by gel clectrophorcsis" ,J. Agr. Food Cite m.

. '19: 595.
121. 'l>Jiillips, LG .. Haquc, Z. y Kinsclla, .J.E. 1987. ''A mcthod for thc measurcment offoam

fo1mation and stability''. ./. Food S'd., 52: 1074.

122. Pilosof. AJvJ.R . Boquet, R. y Bartholomai, G.B. 1985. "Kinetics or water uptake by food
powdcrs" . .1. Food 5:ici .. 50: 278.
123. Romero, J. y Ryan, D.S. 1978. "Susceptibility of the major storage proteins of thc bcnn,
Pha.H'oluJ rulgaris L., to in \'itm cnzymatic hydro\ysis", .1. Agric. Food C!tcm., 26: 784.
124. Sato, Y.. Hayakawa, S. y Huyakawa, M. 1981. .. Prcparation ofblood globin through carboxy~
mcthyl cellulosc chromatography", .1. Food Teclmol. 16: 81.
125. Sattcrlce, L.D. y Chang. K.C. 1982 ...Nutritional quality of deterioratcd protcins", l.'n Foo(l
Prorcin Dcterioration: Meclwnisms ami Functiouality, Ed. J.P. Cherry. ACS Symp. Ser. 206,
American Chcmical Socicty, Washington, D. C.

126. Savoic, L. y Parcnt, G. 1983. "Susceptibilityofprotcin froctions to lysinoalaninc formation",.l

Food Sci.. 948: 1876.
127. Screcnivasamurthy. V, 1967. "Detoxiticacion of aflatoxin in peanut mea!",./, As:wc. Ofic. Agr.
Chem .. 50: 350.
128. Scher:aga, H.A. 1961. "Denaturation", en l'rotein Srrucrurc. Academic Press, Nueva York.
129. Schmidt, R. 1981. "Gclntion and coagulation.. , en Prorein fimctiona/ity in Foods, ACS Symposimn, Ser. l47, Ed. J. P., Chcrry. Amcr. Che m. Soc., Washington. D.C.
130. Shiga, K. y Nakamura, Y. 1987. "Rclation bctween dcnaturation and so me functional propcr~
ties of soybcan protcin" .l. Food Sci.. 52: 681.
131. Shimnda, K. y Matsushita, S. 1980. "Thermal coagulation of cgg albumin",.l. Agric. Food
Cltem.. 29: 15.
132. Slump, P. y Schrcuder, H.A.W. 1973. "Oxidation of methionine and cystine in foods tremed
with hydrogen peroxide", .1. Sci. Food Agric. 24: 657.
133. Srinivasan. D. v Kinsclla, .J. E. 1982. "Efli::ct of ions on protcin conforrnation and funcliona!~
ity". en Food )roteift Dlcrioration: Mcclumisf1H ami Functimwlity, Ed. J. P. Chcrry. ACS
Symp. Ser. 206, American ChcmcJ Society. Washington. D. C.
134. Stcrnbcrg, M., Kim, C. Y. and Schwcnde.- P.J. 1975. "Lysinoalaninc: Prcsence in foods and
food ingrcdcnts", .Sciencc. 190: 992.
135. Swot, J.A. y Smith, H. 1966. "Microbio\ogicJ assay of protcin qualily with Tetrahymcna
pyriformis". Brit, .1. Nwrition. 20: 663.
136. Sung, H.Y., Chen, H ..J., Liu, T. Y. y Su. J.C. 1983. "lmprovement ofthc functionalitics ofsoy
protcin isolatc through chemical phosphorylation'', J. Food S'ci.. 48: 716.
137. Taguchi, T., lshizaka, H., Tanaka, M., Nagashima. Y. y Amano, K. 1987. "Protcin~protcin
intemction of iish myosin fragmcnts". J. .f'ood Sci.. 52: 1103.
138. Takada, N. y Nelson, P. 1983 ... PcctinMprotcin intcraction in tomato products",J. FoodSci., 48:

Referencias bib/iogrficas

209

1408.
139. Tanford, C. 1868. "Protein denaturation. Part C. Theoretical models for the meclmnism of
dcnaturation",Adr. Prorein Chem .. 23: 121.
140. Tanford, C. 1970. "Protein denaturation", Adv. Protein Chem., 24: l.
141. Taylor, S.L. 1980... Food Allergy- Thc enigma and so me polential solutions" ,J. Food Protec .

43: 300.
142. Thompson, L. U., Tencbaum, A. V. y Hui, H. 1986. "EfTcct oflectinsand thc mixingofproteins
on ratc of protein digestibility",J. Food Sci.. 51: 150
143. Tiemstra, P.J. 1968. "Degradation of gelatin". Food Teclmol. 22: 1151.
144. Tsutsui, T., Li-Chan, E. y Nakai, S. 1986 ... A simple fluorometric method for fat-binding
capacity asan index of hydrophobicity of proteins", J. Food Sci., 51: 1268.
145. Turgut, H. y Sink, J.D. 1983... Factors aTecting the ernulsifyingcapacityofbovne muse! e arid
muscle proteins", J. Food S'ci., 48: 841.
146. Tybor, P.T., Dill, C.W. y Landmann, W.A. 1975. "Functional properties ofproteins isolated
from bovne blood by a continuous pilot process'\ J. Food Sci.. 40 !55.
J47. Vachon, C., Gauther, S.;Jones, J.D. y Savoe, L. 1982. "Enzyrnaticdigestion method with
dialysis to assess protein damage: application to alkaliMtrcated protcins containing lysinoalanine", Nmr. Res. 2: 675.
148. Vadchra, D. V. y Nath, K.R. 1973. "Eggs as a source of protein", CRC Critica/ Rev. Food
Teclmol., 4: 193.
149. Varunsatian, S., Watanabe, K., Hayakawa, S. y Nakamura. R. 1983. "Effccts ofCa-++, Mg++y
NaH on hcat aggregaton of whey proldn concentrates... J. Food Sd., 48: 42.
150. Verweij. H., Christiansc, K. y Van Stevenick, J. 1982. "Ozone~induced'formation of 0-0'-dityrosine cross~links in proteins", BiocJrem. Bioplwr. AcJa, 701: 180.
151. Voutsinas, LP., Nakai, S. y Harwalkar, V.R. 1983. "Relationships between protein hydrophobcity and thermal functional properties of food proteins", Can. lltst. Food Sci. Teclmol. .!. 16:

185.
152. Wall, J.S. y Beckwith, A.C. 1969. "Relationship betwcen structure and rheological propertics
of gluten proteins", Cereal Sci. Today.. !4: 16,
153. Watanabe, K., Matsuda, T. y Nakamura, R. 1985. "Heat-induccd aggregation and denaturation of cgg white proteins in acid media", J. Food Sc1:. 50: 507.
154. Wctlaufer, D.B. 1973. "Symposium: Pro te in intemctions in biosynthesis. Protcin structvre and
stability. Conventional wisdom and new perspcctives",J. Food Sci., 38,740.
155. Whiiaker, .Ut 1972. Principies ofen::ymologyfor rlrefood scieuce. Maree! Dekkcr, Nueva York.
156. Whtuker, J.R. y Feeney, R. E. 1983. "Chemcal and physical modification of proteins by the
hydroxide ion". CRC Critica/ Re~. Food Sd. Nutr.. 19: !73.
157. Wolf, W.J. 1964 ... Dcnaturation of soybean globulins by aqueous isopropanol .. , Ctreal
Chem .. 41: 328.
158. Wo!f, W.J. y Tamum, T. 1969. "Heat denauration ofsoybean liS protein". Cerea/Citem . 46:
331.
159~ Wolf. W.J. y Cowan, J.C. 1975. Soybtmts as a Food .)~ource. CRC Pres.s. Boca Raton. Florida.
160. Woodard, J.C. y Short. D. D. I973.,"Toxicity ofalkali-treated soy protcin in rats",J Nlllr.,
103: 569.
161. Woodward, S.A. y Cotterill, O .J. 1986. "Texture and microstructure ofheat-formed cgg white
gcls",J. Food Sci.. 51:333.
162. Wright, D.J. y Wilding, P. 1984. "Differential scanning calorimetry study of muscle and its
proteins: Myosin and its subfmmments'",J. Sci. Food Agric., 35:357.
163. Zaitsu, K., Eto, S. y Ohuymna, Y. 1981. "High performance liquid chromatographic determination of dityrosinc in biological samples",J. Chronwto., 201: 62!.

- .

4 LPIDOS

4.1

INTRODUCCIN. 213

4.2

CLASIFICACIN. 213

4.3
4.3.1
4.3.2

ACIDOS GRASOS. 21~

4.4

ACILGLIC:RIDOS. 22!
Alono y diacilg/icrfdox. 222

4.4.1

4.4.2

Acilios grasos saturados. 216

Acidos grasos [Link]. 217

TriaCI~r:licridm,

222

4.5

POLIMORFISMO. 224

4.

FOSFOGLICRIDOS. 227

4.7

CERAS, 229

4.8

ESTERO LES. 230

4.9
4.9.1
4.9.2

t\NALISIS FSICOS Y QUMICOS DE LAS GRASAS, 23!

ndices, 23!
Olro.Y and!is, 232

4.10

MANUFACTURA DE GRASAS Y ACEITES. 233

Desgomado. 236
Ncwrali:acin. 236
Decoloraci11. 237

4.1 0.1
4.10.2
4.10.3
4.10.4

4.1(1.5

Desodori:acMn 237
Hihl'macin, 238

4.11 " PROCESOS DE MODIFICACIN DE GRASAS Y ACEITES, 238

4. 11.1
Hidrogenocin. 239
4. t 1.2
Trmrsesterfjicaciu, 244
4.11.3
:Jaccionamiellfo, 247
4.12
DETERIORO DE LOS LPIDOS, 247
4.12. 1
Up/isis. 247
4.12.2
Awoxidacin, 248
4.12.3
Antioxidantes. 259
4.13

DETERMINACIN DE LA ESTABILIDAD DE LAS

GRASAS. 267

4.14.: 'DETERMINACIN DE LA INTENSIDAD DE

- .OXIDACIN, 267
4.14.1 :- Ewtluacin sensorial. 267
4. 14.2
in dice de perxido. 268
4.14.3 Altodo del cido /obarbiltrico, 268
4.14.4
Otros mtodos. 269
4.15

REVERSIN. 269

4.16

ASPECTOS NUTRIC!ONALES DE LAS GRASAS

PROCESADAS. 270
REFERENCIAS BIBLIOGRFICAS, 274

4 LPIDOS

4.1 INTRODUCCIN
La palabra lpido proviene del gricgojjp.o.x, que significa grasa y cuya aplicacin no ha sido
bien establecida; originalmente, se defina como "una sustancia insoluble en agua, pero
soluble en disolventes orgnEos, tales corno cloroformo, hexano y ter de petrleo": bajo
esta consideracin de solubilidad, hay muchos otros compuestos, comO terj)OOSy-CUrote~~
noides que tambin estn incluidos. Sin embargo, algunos autores contemplan como
lpido slo aquellas molculas que son derivados reales o potenciales de los cidos grasos y
sustancias relacionadas, con lo cual se exCluyen tcrpenos, carotenoidcs y colesterol, pero
no los steres ele este ltimo. Segn esta segunda definicin, los aceites y las grasas se
considcmn- por antonomasia como lipdos.
A pesar de las discrepancias que existen sobre la naturaleza qumica de los lpidos, la
clasiticacin con base en la solubilidad es la ms vigente. Es un grupo de comQUc~
generalmente C,2_I_lstituid02._J2.91' carbono. hidrgeno y oxgeno, que integran cadena~
f.:!J.~Irocarbonadas alifaticas o aromtic~-~~~Hmque en ocastones tam61Cn cOntiffien fOSfr>
y nitrgeno.
Los lpidos desempean muchas funciones en los tejidos; adems de que son una
fuente energtica importante (cada gramo genera 9 kcal):~muchos de ellos cumplen una
actividad b1olog1ca; por ejemplo, unos son parte estructural de las membranas celulars:s. y
de los sistemas de -trans arte de diversos nutrimentos, otros son vitaminas y hormonas,
;tlgunos son pigmentos, etc. Tambin actan como aislantes naturales en el hom re y en
los animales ya que, por ser pobres conductores del calor, el tejido adiposo mantiene
estable la temperatura del organismo.
Las grasas v los aceites son los principales lpidos que se encuentran en los alimentos
contribuyendo a la textura y en general a las propiedades sensoriales ~t~LPJ:.Q~l!.!f!.Q:. Las
pfincJPiiles fuentes son los tejidos aJ!imales y las semi_llas o!~agj_~sa~_:)~a que las frutas y las
hortalizas presentan normalmente muy bajas concentraciones, con algunas excepciones
como el agucate, las aceitunas y algunos tipos de nueces.

4.2 CLASIFICACIN
El nmero de sustancias consideradas como lpidos es muy grande y la manera de
clasificarlas resulta en ocasiones dificil; exist-en diversos mtodos para este fin, cada uno

f213J

Lpido.1
CUADRO '[J]c!m{{icacin de los lfpidoJ

A. Lipidos simples. steres de cidos grasos Yalclholcs

l. Grasas y aceites. steres de glicerol con iicidos monocarboxlicos
2. Ceras. Esteres de alcoholes monohidroxilados y ;cidos grasos
B. Lipidos compuestos. Lipidos simples conjugados con molculas no lipdicas
l. Fosfolpidos. steres que contienen {leido fosfrico en lugar de un flcido graso. combinado
con una base de nitrgeno
2. Glucolipidos. Compuestos de carbohidrntos. tkidos grasQs y csfingosinol. llamados
; tambin ccrcbrsidos
3. Lipoprotenas. Compuestos de lipidos y protenas
C. Compuestos asociados
1. .Acllos grasos (derivados de los lpidos simples)
2. Pigmentos
3. Vitaminas Iiposolublcs
4. Estcrolcs
5. ljidrocarburos

:1

con sus propias ventajas y desventajas, pero todos ellos basados en alguna de las propiedades lisicas o qumicas que los caracterizan.

El ms comn es dividirlos en tre.<o grandes grupos en funcin de su estructura qumica

(vase el cuadro 4.1)')..os simples abarmn las grasas y los aceites y por lo tanto resultan ser
los ms abundantes e importantes para eltecno!<_>g"._J,"~~ loslpdos compuestos.,_
son aquellos que estn integrados por una parte hpJica y otra que no lo es, unidas
covalentementc; destacan los fosfolpidos y los glucolpidos; en ocasiones tambin se
incluyen las Jipoprotenas, pero dado que sus integrantes (protenas y lpidos) se enlazan
hidrfoba y elcctrostticamcnte, algunos autores no los consideran en este grupo. tFinal~

mentet los lpidos derivados o asociados son todos aquellos que no se ubican en ninguna de

---p

las subaivisiones anteriores; en esta categora estn los cidos grasos libres, los carotenoides, las vitaminas liposolublcs, el colesterol, etctera.
Otra clasificacin es la que toma en cuenta su capacidad para producir jabonc.s:
aquellos que los forman se llaman saponificables y los que no, tnsaponilicables;el procesO
de saponificacin es una reaccin de es'terificacin que se utiliza en muchos de los anlisis
de lpidos y que consiste en hacerlos reaccionar con hidrxido de potasio para que se
generen los sleres de los cidos grasos, llamados jabones. J.. os Hpidos saponificables
cornp_rendcn lrlli_grasas. los aceites. las ceras. los fosfolpidos y losfosftidos, mientras que
los insaponificablcs son bsicamente los cstcrolcs. los hidrocalbtliii<i:-os piimentos y las
prostaglandinas.
Existen otras clasificaciones, como la que los divide en polares y no polares; los polares
(Cdos grasos, fosfoglicridos, esfingolipidos, etc.) se onenlan espontacaiCfltc con el
grupo polar ha~i8 el agua pues contienen en su molcula una parte hidrfila y otra
hidrfoba. y lmPpolares permanecen asociados y no se orientan en la interfase acuosa,
como ocurre con los hidrocarburos alifticos; no se suspenden. no se emulsionan y son
insolubles en la fase acuosa.

4.3 CIDOS GRASOS

Como se indic ms arriba, las grasas y los aceites constituyen los lpidos ms abundantes
e importantes en el estudio de los alimentos~ ambos grupos estn constituidos por

215

Acidos grasos

prcticamente 100% de triacilglicridos, los que a su vez son steres de cidos grasos con
glicerol. Consecuentemente, dichos cidos representan Uf' alto porcentaje de la composicin de los triacilglicridos y de las grasas y los aceites.Q,cas diferencias de estabilidad (vg.
tendencia a la oxidacin), el comportamiento, la plasticidad, el estado fsico. el patrn de
cristalizacin, el ndice de yodo, la temperatura de solidificacin, etc. de las grasas y los
aceites se deben fundamentalmente a la presencia y a la concentracin de los cidos grasos
constituyentes.
En muchos casos, estos compuestos tambin estn estcrificados de una manera
diferente, como parte de algunos pigmentos; el carotenoide lutena de la flor de cempascJtil (Tagetes erecta) tiene sus posiciones 3 y 3' llenas con los cidos palmtico y linolnico,
respectivamente; en algunas variedades de chiles (ajs), la capsantina se encuentra como el
correspondiente ster larico.
Tradicionalmente, los cidos grasos se definieron como cidos monocarboxilicos de
cadena aliftica con nmero par de tomos de carbono, que podan ser saturados o
insaturados; sin embargo, en la medida en que las tcnicas de anlisis cualitativo y
cuantitativo mejoraron, se identificaron muchos otros con estructuras diferentes, tales
como cidos cclicos, ramificados, hidroxilados, con nmero non de a tomos de carbono,
etc., de tal manera que en la actualidad se conoce~()calizan~ los
Jc:[Link] anlm.l.Y..Y_~ru!Jll..!,_as como en ciertos microorganismos. Aun cuando son muchos,
Ia mayora de ellos se encuentran en muy bajas concentraciones, por lo que en realidad no
influyen en las caracterstcas fisicas y qumicas de los productos que los contienen.
En cuanto a los cidos grasos que comnmente se localizan en los alimentos, su
nmero se reduce considerablemente y slo resaltan por su importancia los que se
muestran en los cuadros 4.2 y 4.3; generalmente se encuentran esterficados integrando los
triacilglicridos y cuando se llegan a encontrar en estado libre es porque muy probablemente ocurri una hidrlisis del enlace ster; la mayora de stos son cidos monocarboxilicos de cadena lineal. con nmero par de tomos de carbono ya que su metabolismo se
lleva a cabo mediante molculas de carbono pares, como es la acctilcoenzima A.
Su nomenclatura se basa principalmente en el empleo de los nombres comunes, tales
como butrico, cprico, etc. o bien aadiendo la terminacin .. oico" a la raz griega que
indica el tamao de la cadena de tomos de carbono; su numeracin generalmente
comienza a partir del grupo carboxilo cuyo carbono corresponde ul nmero uno:

Cli, -CH, -CH, -CH, -CH, -CH, -CH, -COOH

8765

4321

La composicin de cidos grasos de algunos productos de origen animal vara con

diversos factores; por ejemplo, la vema de huevo incrementa s!-l_proporcin -~-~~~~-
JI!lS?t~k!oLt;n~a_!!l~s!i~t~L~!l_g!J~__ m_die~~ __q!l_~ las . aves_F.~-~!ben sea ~~s -~~~--~!! c~~~~_Q
liinsaturados; sin embargo~ la concentracin del palmitico y del esterico no cambia con
la alime'ticin. En el caso de la leche ocurre algo similar: se puede incrementar su
contenido de cidos linoleico x_ Hnolnico cu~-~~o a la vaca se lt:siministra poliins_tturadS
protcgi~s con u~a . prot~na;
esta manera atraviesan el rumen sffiser a-Jtfaaosy se
icorponlllUIUSiilfeSiS-Cie -ifi8cilglicridos. EnJ9~P$ces se QUede llegQ_I_"_ .r_;Q_~cir lo~. _ci~os
grasos altamente insaturados (vg. C 22:6) mediante una dieta pobre, con lo cuil seauinta
la estabilidadctelosCCiiCsala oxidacin:

Los cidos grasos se producen industrialmente a partir de div~rsas fuentes d~_g_rasas, y

ae

.. .
~

Upidos

216
!

se util~an en la elaboracin de diversos aditivos para . t!J.!!~tria_ll]mef!.til_!_i~: Algunos

monoe5teres del glicerol presentan una acttvJdad_intimicrobiana contra bacteriaS y ciertaS
levaduras. Los cidos de JO a 18 tomos de carbono se em!')<:an como emulsionantes en
forma directa o como sus respectivos steres de sorbita na; destacaCljjliltato, el OtCto y
el estearato. Adems, las sales de calcio y de magnesio del palmitico y del esterico se usan
como antiaglomerantes en vegetales deshidratados y en otros productos secos porque son
insolubles en agua y porque al recubrir las partculas slidas, repelen el agua y evitan la

aglomeracin.
CUADRO @cidos grasos samrados

Nombre

Nombre

rririaf. .

.ciem{/ico

Butrico

Butanoico
Hexanoico
Octanoco
Decanoico
Dodecnnoico
Tctradecanoico
Hexadccanoico
Octadecanoico
Eicosanoico
Docosanoico
Ttracosanoico
Hcxacosanoic

Caproico~

CaprilCo
Cprco
Lurico"'::l
MirsticO;
Palmitico*
Esterico*
Araqtldico
Bchnico
Ligpocrico
Certico

Pttmode
fusin

Punto de
ebullicin

Frmula

('C)

('C)

CH ,(CH,),COOH
CH,(CH,),COOH
CH 3(CH,)6COOH
CH3(CH,),COOH
CH,(CH,)10 COOH,
CH,(CH,),COOH
CH3(CH 1),.COOH
CH3(CH,),.COOH
CH,(CH 1 ) 18 COOH
CH,(CH,)wCOOH
CH,(CH 1 )nCOOH
CH,(CH,),.COOH

-5.9
-3.4
16.7
31.6
44.2
54.4
63.0
69.4
76.0
79.9
84.2
87.7

164
206
240
271
130
149
167
184
204

Acidos grasos saturados rrys comunes en alimentos.

4.3.1 CIDOS GRASOS SATURADOS

Este grupo de compuestos est constituido principalmente por cidos de cuatro a 24

tomos de carbono; su temperatura o punto de fusin aumenta con el peso molecular o
tamao de la molcula; as, los de CJ a c}l SOfllquidos a 25 C, mientras que lc:s de Co en
adelante son slidos (cuadro 4.2); su solubilidad en agua es inversamente proporcional al
peso molecular. Entre los ms comunes est el cido lurico. que abunda en el aceite de
coco, y el palmtico,que se encuentra en los lpidos de la palma(vase el cuadro4.4); slo la
grasa de la leche (o la mantequilla) contiene cido butrico y por eso se le da el nombre de
grasa butrica; esta caracterstica se emplea para identificar y cuantificar la presencia de
grasa !::'letea en los productos o la adulteracin de la misma.
.
CH,-CH,-CH 2-COOH
CH,-CH 2-CH 2-CH2-CH 2-COOH
CH 3-CH,-CH 2-CH 2-CH,-CH,-CH,-COOH
CH,-(CH 2),-COOH
CH 3-(CH 2) 10-COOH
CH 3-(CH 2),-COOH
CH 3-(CH 2)"-COOH
CH 3-(CH 2 ) 16-COOH
CH 3-(CH 2 ) 1s-COOH

c.
c.
c.
c.
c.
c.
c.

butrico o butanoico
caproico o hexanoico
caprlico u octanoico
cprico o decanoico
)urico o dodccanoico
mirstica o tetradecanoico
palmtico o hcxadccanoico
c. esterico u octadecanoico
c. araqudico o cicosanoico

Aciclos grasos

217

Los de cadena corta (menos de Cw) contribuyen al aroma y al sabor de los derivados
lcteos, pero esto depende de su concentracin: cuando es muy alta normalmente se refiere
a un problema de rancidez hidroltica, que en muchos casos es indeseable; cuando es baja,
contribuye a las propiedades sensoriales requeridas en el" queso y en la mantequilla.
Otro aspecto' muy importante de estos compuestos es su relacin con la salud del
individuo: se considera que un consumo excesivo puede ser la causa de problemas de
ateroesclerosis, por lo que se recomienda que no representen m:.ls de 10% de las caloras de,
una dieta.
Los cidos grasos saturados son mucho ms estables a los diversos mecanismos
oxidativos de deterioro de las grasas que los insaturados; sin embargo, en condiciones de
temperatura muy alta (ms de 200C), como llega a suceder en el fredo, y en presencia de
oxgeno, pueden sufrir reacciones de oxdacin.
4.3.2 CIDOS GRASOS INSATURADOS

Debido a la presencia de insaturaciones, estos compuestos tienen t,LQa_g.:an_re.actividad

qumicl.!_Ya que estn propensos a transformaciones oxidativas~y de isomcrizacin. Son
muy abundantes en los aceites vegetales y marinos, su temperatura de fusin disminuye
con el aumento de las dobles ligaduras y sta es siempre menor que la de los saturados para
una misma longitud de cadenq, (cuadro 4.3). Los que contienen slo una insaturacin se
lluman monoenoicos o monoinsaturados, y a los de ms de una se les denomina polienoicos o poliinsaturados; en el primer C<1So, la mayora de ellos presentan la doble ligadura
entre los tomos de carbono 9 y lO. Por su parte, en forma natural, los poliinsaturados
tienen sus dobles ligaduras como no conjugadas; es decir, estn separadas por un grupo mctileno, como ocUrre con los cido~; linoleico, linolnico y araquidnico; lo contrario a esta
distribucin es la conjugaCin. en la que no existe dicho metilcno de por medio.
-CH=CH-CH=CH-CH=CH-CH2 -CH=CH-

sistema de dobles ligaduras conjugadas

sistema de dobles ligaduras no conjugadas

Las insaturaciones presentan dos tipos de isomcrismo: geomtrico. t. t~mts. y posicio-;

nal. segn sea la localizacin de la doble ligadura en la cadena de tomos de crbono. En
estado natural. la mayora de ellos son ci.r. mientras que los trcms se encuentran en grasas
CUADRO 4.) tcidos graw.1 insawrados m.1 coi1WI/C.Y m a/imemos

Nombre rril'ial

Nombre cicm((ico

Palmito!eico
Olcico
Linoleico
Lnolnico
Araquidnico
VaccCnico
Gadoleico
Ercico
Brasdico
Cctolcico

Hcxadeca-9-cnoico
Ocmdeca-9-enoico
Octadeca-9: 12-tlicnok:o
Octadcca-9: 11: 15-tricnoiCiJ
Eicosa-[Link] 11: 14-tctracnoico
Octadcca- J 1-cnoico
Eicosa-11-cnoico
Docosa-13-t:noico
Docosen- 13-cnoico
Docoscn-11-cnoico

Frmula

C15 H"'COOI!
C 17 H3 ,COOH

C,H,COOH
C,H,,COOH
C,,,H,COOH
C,H,COOH
C,H,COOH
C,H,,COOH
C,HwCOOl-1
Cz 1 f-[~{)COOH

Fumo de
.fi1sin ('1) (j
- 0.5

13.0
5.0

-11.0

-49.5
39.5
23.5
38.0

"'
CUADRO 4.4 Comwsicin de cidos grasos de dil'[Link] aqdie.'f;. )' grasps
,:.J

:S

"
~

o
~

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;:;

.-'"'S ..:;"
~

o
.o

.,
o

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"

.;:
~

0::

4:0 6:0 8:0 10:0 12:0 14:0 14:1 15;0

0.4 6.0 5.1 42.2 J(d~
3.6 2.2 1.2 2.5
2.9 HU! O.R 2.1
11. 1 0.8 0.2 IU
0.1
11.5 7.1 6.11 47.1 18.5
!U
0.1 0.7
0.1
0.1
0.1 1.5

0.1

0.2
0.2 3.3 3.4
0.2 4.3 3.7
0.1 2.4 3.2

0.7
48.2
42.6
55.2

LO
LO
L5
16.2
12.4
19.9
0.1
0.(
0.1
0.1
0.1
3.2 0,9

-~

-
--- "
!(;{)

9.3
26.9
25.3
26.3
9.1
10.9
21.6

o
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-.~

.
~

"
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-~

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.
5
~-

2.8

0.2
0.6

26.0 3.3

0.(
0.1
11.4

2.0

0.1
0.2

0.1

0.2
0.3
0.1
0.1

0.1

10.6 0.1
7.0 0.1

0.1
0.1
1.5

24.3 3.7

:::

""

;::

18:1
14.2
2X.5
37.7
34.4
6.R
25.-l
HL6
43.9

"
~
.::

0.1

0.8

2.5
2.5
3.3
2.4
1.2
2.3
5.2
4.0
4.5
18.6

15.3
22.3
6.9
46.7
18.5
12.0
81.5
23.2
18.7
42.6

-~

-~

...;

"

-~

g.

18:2 1s:J 2o:o

0.1
2.4
3.2 0.4
20.6 0.8 0.2
3.1
LJ
L9 0.1 11.1
59.6

54.4
9.5
2. 7 80.3 6.3

4.8 29.6

8.4

0.5

2.6
13.5

4.1 39.3 10.0

4.4 42.5 11.2

39.8 0.2
55.8
8.4
8.1
11.1
3.8
6.8
.1.6

16:1 17:0 17:1 1s:o

3.5
2.0 11.7
12.1
7.2 11.1 11.1
6.5
0.4 0.3
33.8

9.0 0.6
44.4 0.2

(U

0.1

"
:: ~

7.2

1.2 0.4
0.7 11.3
0.4 0.2

"

-~
-~

.:.,;:

-~

-"

2.3
3.4
0.8
32.0
1.3
14.5 11.0 0,7
77.7 0.4 0.3
7.3 0.1 0.4
53.7 7.6 0.3
67.5 0.8 0.4
2.6
0.7 0.2

"'

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-~

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~

...;

2o:1 2o:2 22:o 22:1 z,:o

11.1

.::::;

'

-"

IU

0.1

0.2

33-40

0.1
0.2

IIR-128
98-( 18
48-65

7~12

0.7

0.1

76--88

o. (

51\-55
56 mn.
4X m5x.

0.1
0.1

14-19
25-31

()_(

0.1

("9
1.6

6.6 0.7
0.1
0.2
0.1
0.3

2.9
0.5
0.2
1.2
0.3
0.7

LS
4Ll LO
(1.3

,.

:~

;::

:=s
:
:::::

~:::

...;:::;:::

::;:.
~

-rns--247-251
25-42
74-80

0.7 0.4
0.4 0.3

0.2 0.4
0.1 0.4
0.1
0.1
0.1

'

bnbas

220-240

mantequilla
pollo
190-200 cacao
250-264 coco
187-193 maz
189-198 algodn
190-202 manteca de cerdo
188-196 oliva
195~205
palma
palma. (olena)
palma, (estearina)
245~255
palmistc
palmistc. (olena)
pahnistc, (t.""Stcrina)
188-195 cacahuate
170-180 colza
188-194 cnamo
drtamo, (c. olcico}
189-195 soya
188-194 girasol

84-100
100-115
140-150
82-92
123-139
125-140
4{)-55
19()..199

sebo

,_

-s

"'~'

Acidos grasos

219

hidrogenadas comerciales y en algunas provenientes de rumiantes~ la mantequilla contiene

aproximadamente 2% de cidos grasos 1rans que se sintetizan por un proceso de biohidnr
genacin efectuado en el rumen de la vaca. Cabe indicar que los ismeros trans son
termodinmicamente ms factibles y estables que los c:

e H3 1e Hz1 7 eH=eHieHz1 7 e

cido oleco, 18:1

\OH
{cido octadeca9-enoico)

CH 3 1e H2J4 eH=CHeH 2 eH=e H!eHzlC

cido linolnico. 18:3
\OH
{cido octadeca9:12-dienoico)

eH 3 eH zCH=CHeH 2eH=eHeHzeH=CHICHzl? e
cido linoleico, 18:3
{cido octadeca-9: 12:15 trienoico)

\OH

~leHzl 4eH=CHeHz e H=e HeH z e H=CHeHz e H=CHIC Hz13 !

\OH

cido araqudnico, 20:4

(cido eicosa.[Link] 14-tetra-moico)

En trminos generales, los insaturaJos de configuracin cis presentan temperaturas de

fusin menores qlic los correspondientes trans para el mismo tamao de molcula; esto se
observa entre el cido olcco, que aun a bajas temperaturas permanece lquido, y el <leido
cladico (que se sintetiza en la hidrogcnacin comercial), que funde a 44C.
cis
H
\
/

lrans

H,

xido nllroso

C=C

CH,(CH 2 },
cido oleico

CH 3 (CH 2 ) , \

(CH 2 ),COOH

punto de fusin 14"_c

/H

C=C

H
tCH 2 ),COOH
cido elaidico
punto de fusin 44"C

El nmero de posibles ismeros geomtricos de un cido graso aumenta considerablemente cuando existe ms de una doble ligadura: con dos se generan cuatro ismeros:
cis-cis. cis-1rans. trans-cis y 1rans-1raus. La presencia de cada uno de ellos influye considerablemente en las caractersticas Hsicas y qumicns de los lpidos y su determinacin se puede
llevar a cabo con mtodos espectroscpicos en el infrarrojo.
Como se indic ms arriba. el isomcrismo posicional est relacionado con la localizacin de las dobles ligaduras. Los sistemas no conjugados son los mas comunes; sin

[Link]

~~~~~~~~~::~i:~:::~~f~~
trmicos en
presencia de
lcalis, seEn
transforman
y fcilmente
oxidables.
el caso deenlossistemas
cidos
son ms reactivos

se observa que la doble ligadura puede encontrarse en diferentes posicio-

nes; por ejemplo, el cido vaccnico (octadcca-11-enoico, que se localiza en pequeas

concentraciones en la mantequilla) y el cido pctroselnico (octadcca-6-cnoico) son los
ismeros posicionales del cido oleico (octadcca-9-cnoico): por otra parte. el cido elacostc{lrico (octadeca-9.11.15-tricnoico) es el ismero posicional del cido linolnico (octade-

ca-9, 12, 15-rrienoico ).

CH 1-(CH,) 7-CH=CH-(CH,),-COOH
CH 3-(CH 2),-CH=CH-(CH 2),-COOH
CH 1-(CH 2) 10-CH=CH-(CH 2),-COOH

c. olcico

c. vaccnico
c. pctrosclnico

G~neralmentc, los aceites lquidos a la temperatura ambiente tienen mayor contenido

de [Link] grasos insaturados que las grasas slidas, pero no es correcto afirmar que los
primeto::t son ricos en insaturados, o que en las segundas abundan los saturados. El estado
tlsico d1los lipidos no necesariamente indica su grado de insaturacin, ya que tambin
influyen en forma decisiva otros factores como el tamao, o longitud, de los cidos que
contenga. En el cuadro 4.5 se _muestra una relacin porcentual de los contenidos de cidos
saturados e insaturados de diversas grasas y aceites; normalmente, los aceites de peces de
agua fra contienen el mayor porcentaje de insaturados, el pol1ocontiene ms que el cerdo,
y ste a su vez mfls que la res.
Los lpidos con una concenfracin alta de cidos linolcico y lnolnico, como los de
soya, maz y sorgo (cuadro 4.4), presentan puntos de fusin bajos y elevados ndices de
yodo que indican una gran susceptibilidad a las reacciones de oxidacin. En los aceites
provenientes de algunas especies marinas existe una relacin entre el grado de nsaturacin
y la tcrnpcratura del medio en que habita el animal: a mcdid que las agu~s son ms fras, la
insaturacin va -aumentando para que los lpidos puedan permanecer lquidos en esas
condiciones; por esta razn. entre todos loS aceites cOmestibles,los de pescado son los ms

CUADRO 4.5 [Link] de dch/o.\ grawu imallomlos y 1111/lrmlm en (l('(i:rcntc5 acei1cs y [Link]

cmnestiblcs

q del
lmmmdo.\
Soya
.rvftntcquilla
Coco

ivlaz
Algodn
Cerdo
Palma
Cacahuate
Sorgo
Oliva
Pollo

84.6

35.0
B.9
86.4
74.5
5X.1
49.7
X0.6
83.0
H7.9

70.0

f0/(1/

/wmulo.;

15.4
65.0
91.1
13.6
25.5
41.9
50.1
19.4
17.0
12.1
30.0

Aci{;licridos
sensibles al deterioro oxidativo. Por ejemplo, en el aceite de arCnquc sC ~el<oue:ftJr1 t:id;
grasos con cinco insaturacioncs (eicosa-5,8,11,14,17-pentaenoico) y
(docosa-4,7,10,13,16.19-hexaenoico) que representan ms de 10% del total de cidos
grasos. Como una nota adicional, cabe indicar que este cido hexainsatumdo se localiza
principalmente en los fosfolpidos, por lo que esta fraccin lipdica es la ms propensa a las
transformaciones de oxidacin.
Al igual que ocurre con los aminocidos indispensables, ellinoleico est considerado
como cido graSo indispensable que requiere de un consumo contfnuo. ya que no se
sintetiza en el organismo; se recomienda que represente de l a 2% de los lpidos totales
ingeridos. Se encuentra en un gran nmero de aceites y es de hecho, uno de los cidos ms
abundantes en el maz, el algodn, el sorgo y la soya (cuadro 4.4); forma parte constitutiva
de la membrana de diferentes tejidos celulares, es precursor del cido araquidnico
(tambin considerado indispensable) que se requiere para darle rigidez a la mitocondria de
las clulas, y se utiliza en la sntesis de las hormonas prostaglandinas. Entre las funciones
que desempean los cidos grasos indispensables est el mantenimiento de la pieL del pelo
y del sistema reproductivo, as como la regulacin del metabolismo del colesterol.

o
11

COOII

011

011
Prostaglandina E2

4.4 ACILGLICoRIDOS
Los acilglicridos, lpidos neutros o sin carga. son los productos derivados de la reaccin
de esterificacin entre el glicerol y una, dos o tres molculas de cidos grasos; los tomos de
carbono del glicerol se numeran l, 2 y 3, o a, {3 y a'. La nomenclatura de los
acilglicridos se basa en la llamada numeracin estereoespecfica (que en ingls se designa
con las letras "sn", de stercospecf/ic numbers), en la que Jos sustituyentes de la molcula se
designan 1, 2, y 3, y el 2 est a la izquierda del plano de tomos de carbono.
CH,-OH
1

HO-CH
1

CH,-OH
glicerina

CH;-0-C-R,
1
11
R2-C-0-CH
O
11

CH 2-0H

CH,-0-C-R,
1
11
HO-CH
O
1

CH,-OH
1~monoacilglicrido

CH,-0-C-R,
1

11

R2-C-O-CH
O
11
1
CH,-0-C-R,
O
11

diacilglicrido

triacilglicrido

Upidos

222
4.4.1 MONO y [Link]

"

Tanto !Os mono como los dacilglicridos representan una fraccin muy pequea de los
constituyentes de las grasas y_ los aceites; de hecho. cuando se encuentran en una pro por
cin mayor que la normal es indicacin de una posible hidrlisis de los triacilglcridos y la

consecuente liberacin de cidos grasos; la accin de las diversas lipasas provoca su sntesis
en los alimentos. Ambos grupos de sustancias se encuentran en las membranas de los
glbulos de grasas, como ocurre con la leche.
Comercialmente se producen por una reaccin de cstcrificacin directa enlrccl glicerol
y los cidos grasos, o por medio de transcstcrificacioncs entre grasas y glicerol.
LC?s 112ono y los diacilglicridos, as como muchos de sus derivados, se usan mucho
como emulsionantes pues tienen una parte hidrfoba y otra hidrfila; desarrollan un
deicrminado valor de BHL que depende de su estructura qumica y segn es lo. tienen una
aplicacin especfica.
Alg!:lnos monoacilglicridos manifiestan una fuerte actividad antimicrobiana contra
bacterins #Gram positivas y algunas levaduras; en este sentido, los monoacilglicridos con
cidos grasos de cadena media son muy efectivos. El monolaurato de glicerilo se ha usado
en carnc~y pescados contra estafilococos y estreptococos y en ocasiones contra C/ostridium botulinum.
4.4.2 [Link]'RIDOS

Son los zlcifglicridos ms abundantes en la naturaleza y los principales componentes d