UNIVERSIDAD DE EL SALVADOR
FACULTAD DE MEDICINA
DEPARTAMENTO DE BIOQUIMICA
CICLO I.2015
LICENCIADA EMMA DE ALVARADO
IMPORTANCIA DE LAS ENZIMAS
Aumentan la velocidad de las reacciones en
condiciones adecuadas de pH y To.
Muchas enzimas regulan las reacciones
metablicas
La determinacin de su actividad
en muestras biolgicas , importante en el
diagnostico clnico
Establecer la sensibilidad de la drogas
y para establecer la accin de los venenos
Ingeniera gentica
Quimioterapia por enzimas
Las enzimas como sitio de accin de
las drogas en el tratamiento de diver sas enfermedades
Como reactivos qumicos ej. glucosa
oxidasa
DEFINICION DE ENZIMAS
son catalizadores biolgicos
de naturaleza proteica ( a excepcin
de las ribosimas)
que aceleran la velocidad de las
reacciones qumicas, disminuyendo la
energa de activacin
regulan las reacciones del metabolismo
PROPIEDADES DE LAS
ENZIMAS
1.- EFICIENCIA:
2.-ESPECIFICIDAD:
TIPOS DE ESPECIFICIDAD:
ESPECIFIDAD ALTA o ABSOLUTA : Si la
enzima utiliza un solo sustrato: Glucocinasa.
( Pncreas hgado )
ESPECIFIDAD DE GRUPO
Las hexosas puede ser fosforiladas por
cinasas y ATP ( tejidos extra hepticos )
Glucosa
Fructosa +
Galactosa
G6-P
ATP
F6P
Ga6- P
CLASIFICACIN POR SU
COMPOSICIN
ENZIMAS SIMPLES: No requiere grupos
adicionales para catalizar la reaccin
ENZIMAS CONJUGADAS: Requiere un
componente adicional llamado cofactor para
catalizar la reaccin
HOLOENZIMA = Apoenzima + cofactor
COFACTOR Y GRUPOS PROSTETICO
a.- Iones inorgnicos: +,
Mn++
COFACTOR
b.-
Fe++ , Mg++
Complejo Metalorgnica
COENZIMAS (la mayora son
Vitaminas )
GRUPO PROSTTICO
ALGUNOS ELEMENTOS INORGANICOS QUE
ACTUAN COMO COFACTORES POR LAS ENZIMAS
Cu2+
Fe2+ Fe3+
CITOCROMO OXIDASA
K+
Mg2+
PIRUVATO QUINASA
Mn 2+
ARGINASA, RIBONUCLEOTIDO
REDUCTASA
Mo
Ni2+
Se
Zn2+
DINITROGENASA
CITOCROMO
OXIDASA,CATLASA,PEROXIDASA
HEXOQUINASA, GLUCOSA 6FOSFATASA
UREASA
GLUTATION PEROXIDASA
ANHIDRASA CARBONICA,ALCOHOL
DESHIDROGENASA,CARBOXIPEPTIDAS
A AYB
ALGUNAS COENZIMAS QUE ACTUAN COMO PORTADORES
TRANSITORIOS DE ATOMOS O GRUPOS FUNCIONALES
COENZIMA
EJEMPLOS DE GRUPOS
QUMICOS
PRECURSOR EN LA
DIETA PARA LOS
MAMFEROS
Biocitina
co2
Biotina
Coenzima A
Grupos Acilo
Acido Pantotnico y
otras molculas
5Desoxiadenosilcobalami Atomos de H y grupos
na ( Coenzima
alquilos
B
Vitamina
Flavina Adenina
Dinucletido
Electrones
Riboflabina vitamina B2
Lipoato
Electrones y Grupos
Acilo
No se requiere en la
dieta
Nicotinamida Adenina
Dinucleotido
Ion Hidruro ( :H- )
Acido Nicotnico
(Niacina)
Pirodoxal fosfato
Grupos Amino
Pirdoxina ( B6 )
Tetrahidrofolato
Grupos Monocarbonados Folato
Tiamina Pirofosfato
Aldehdos
B12
12
Tiamina ( Vitamina B1 )
CLASIFICACIN INTERNACIONAL DE LAS ENZIMAS
SEGN LA REACCIN QUE CATALIZAN
CLASE PRINCIPAL
TIPO DE REACCIN CATALIZADA
1.-- OXIDOREDUCTASAS
1.
Transferencia de electrones
2.-- TRANSFERASAS
2.
Reacciones de transferencia de grupos
3.-- HIDROLASAS
3.
Rompimiento hidroltico con
participacin de agua
4.-- LIASAS
4.
Adicin de grupos a dobles enlaces o
formacin de dobles enlaces por eliminacin
de grupos
5.-- ISOMERASAS
5.
Reacciones de interconversin de ismeros
6.-- LIGASAS
6.
Formacin de enlaces CC-C, CC-S,C
S,C--O,
C-N mediante reacciones de condensacin
acopladas por rupturas por el ATP
l.-OXIDORREDUCTASAS: DESHIDROGENASAS
REDUCTASAS
OXIDASAS
HIDROXILASAS
PEROXIDASAS
2.-TRANSFERASA :
3.-HIDROLASAS:
TRANSAMINASAS
TRANSFOSFORILASAS
TRANSMETILASAS
LIPASAS
PEPTIDASAS
FOSFODIESTERASAS
PEPTIDASAS
GLICOSIDASAS
4.-LIASAS:
DESCARBOXILASAS
ALDOLASAS
DESHIDRATASAS
DESAMINASAS
5.-ISOMERASAS :
EPIMERASAS
MUTASAS
6.-LIGASAS:
SINTETASAS
CARBOXILASAS
A CADA ENZIMA SE LE ASIGNA
1.- un nmero de clasificacin
2.- un nombre sistemtico que identifica la reaccin
catalizada : ATP Glucosa fosfotransferasa
ATP+ D-Glucosa
ADP+ D-Glucosa6-fosfato
El numero de clasificacin es : 2.7.1.1.
(2) : la clase informa el tipo de reaccin
(Transferasa )
(7) :la sub-clase (fosfotransferasa),transferencia
de un grupo fosforilo
(1) :la sub-sub clase : el alcohol es el aceptor del
grupo fosforilo
(1): identifica a la enzima especifica ( Hexocinasa)
CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS SEGN SU
ESTRUCTURA
1.- MONOMRICA constan de una sola cadena
polipeptdicas , Ejemplo: Ureasa y Ribonucleasa
2.-ENZIMAS OLIGOMERICAS consta de
2 ms cadenas polipeptdica
Ejemplo Quimotripsina
Por su estructura..
3- SISTEMAS MULTIENZIMATICOS.
a- SOLUBLES O DISOCIADOS. Ej.: las enzimas de la va
glucoltica.
b- COMPLEJO MULTIENZIMATICO. Ej.: Piruvato
deshidrogenasa
c- SISTEMA ENZIMTICO ENLAZADO A MEMBRANA.
Ej.: Enzimas de la cadena respiratoria
B) COMPLEJO MULTIENZIMTICO
PIRUVATO DESHIDROGENASA
COMPLEJO : 3
ENZIMAS
Piruvato
Deshidrogenasa
Dihidrolipoil
transacetilasa
Dihidrolipoil
Deshidrogenasa
COMPLEJO MULTIENZIMTICO DE DE LOS CIDOS GRASOS
SINTASA( Es un DIMERO de 2 Monomeros de polipptidos idnticos cada
uno con 7 enzimas y la ACP
Protena acarreadora
de Acilo
Acetilo
trasaccila
sa
Hidrata
sa
Malonilo
trasacila
sa
Enoilo
reductas
a
Cetoacilosi
ntasa
Cetoacil
o
reductas
a
ACP
cis
4-fosfopantoteina
SH
DIVISION DE LAS
SH
CIS
SUBUNIDADES
SH
CIS
4-fosfopantoteina
Tioest
erasa
Tioestera
sa
Cetoaci
lo
sintasa
ACP
Cetoac
ilo
reduct
asa
Enoilo
reduct
asa
Hidrat
asa
Maloni
lo
transa
silasa
Acetilo
transa
cilasa
c) COMPLEJO MULTIENZIMATICOS
ENLAZADOS A MEMBRANA ( enzimas de la
cadena respiratoria )
PROPIEDADES DE LOS
CATALIZADORES
1.- INORGANICOS: Pt, Fe, Ni, etc.
Aumentan la velocidad de las reacciones disminuyendo
la energa de activacin
Se utilizan en pequeas cantidades
Se recuperan al final de la reaccin
No modifican la constante de equilibrio de la
reaccin
2.- BIOLOGICOS: ENZIMAS
EFICIENCIA
ESPECIFICIDAD
Aumentan la velocidad de las reacciones
disminuyendo la energa de activacin
Se utilizan en pequeas cantidades
Se recuperan al final de la reaccin
No modifican la constante de equilibrio de la
reaccin
BIOLOGICOS: ENZIMAS
Su actividad puede ser regulada
Su actividad es afectada por cambios :
a)pH
b) Te
c) [ E ]
d)
[ S ]
e) Cofactores
f)
Inhibidores
SITIO ACTIVO :
Centro cataltico de
la enzima
CARACTERISTICAS:
tamao: pequeo
forma:
tridimencional
unin:
enlaces dbiles
interaccin: compacta
especificidad: alta
El agua queda excluida de este
sitio
LA TEORA CINTICA DE LAS
COLISIONES las molculas deben estar
en
movimiento
choque sean
efectivos
rompan los enlace formar los enlaces
de los nuevos productos
LAS ENZIMAS ALTERAN LA VELOCIDAD DE
REACCION PERO NO ALTERAN LOS EQUILIBRIOS
DE LA REACCION
E +
E =
S=
ES,
P=
REACCION ENZIMATICA :
S
ES
EP
E + P
ENZIMA
SUSTRATO
EP = COMPLEJO TRANSITORIO
PRODUCTO
LAS ENZIMAS ACELERAN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES
DISMINUYENDO LA ENERGIA DE ACTIVACIN FACILITADO LA
FORMACION DEL ESTADO DE TRANSICION S++
Barrera Energtica
E . Activacion
Estado Basal
Es la
contribucin a
la energa libre
del sistema de
una molcula
,S P)
Estado Basal
ES
E-P
E+P
LA VELOCIDAD DE LA REACCION SE DETERMINA POR SU ENERGIA DE
ACTIVACION, y ESTAS SON BARRERAS ENERGETICAS
E+S
ES
E+P
E-S
ENERGA DE FIJACIN ( E-S )
++ Energa de Activacin
Modelo de la llave y la Cerradura
ESPECIFICIDAD de la SUSTRATO posee
estructuras complementarias . Enzima :
Lisozima,Hexocinasa
MODELO DEL AJUSTE O ENCAJE INDUCIDO POR LA INTERACCION
ENZIMA-SUSTRATO. postulado Daniel Koshland 1958
Es el ms
frecuente en la
naturaleza
Estructura de la Protena Flexible ,el
sustrato no se ajusta con precisin a un sitio
activo rgido
MECANISMOS CATALITICOS
Catlisis Acido Bsica Especifica
Catlisis Acido Base General
Catlisis por Iones Metlicos
Catlisis Covalente
Sin catlisis, el
intermediario inestable
(cargado) se descompone
rpidamente formando
reactivos
Si la transferencia del
protones entre el
intermediario y el H2 0 es
ms rpida que la velocidad
de descomposicin de los
intermediarios en reactivos ,
el intermediario se
estabilizar de manera
efectiva cada vez que se
forme y la presencia de
otros dadores aceptores de
protones no aumenta la
velocidad de la reaccin
Cuando la transferencia de
protones desde el al H2 O al
H2 0 es ms lenta que la
descomposicin de los
intermediarios , slo se
estabilizar una fraccin de
stos ltimos . La presencia de
dadores de protones (HA) de
aceptores de protones (B.)
alternativos incrementa la
velocidad de la reaccin
Catlisis Acido-Base general y Covalente (Quimo
tripsina pancretica bovina )
Aminocidos del sitio activo implicados en la catlisis
cido-base general
CATALISIS POR ION METALICO (Enolasa )
Ejemplo adicional de Catlisis Acido-Bsico general y de
estabilizacin de estado de transicin
El mecanismo de reaccin de la ENOLASA requiere la presencia
de IONES METALICOS
Catalizador Acido general
Cediendo un H+ al OH
saliente
2-Fosfoglicerato unido
al enzima
Intermediario enlico
Asi se convierte en el producto FOSFOENOLPIRUVATO
Fosfoenolpiruvato
CATALISIS POR IONES METALICOS
SITIO ACTIVO DE LA ANHIDRASA CARBNICA
CO2 + H2O
HCO3- + H+
