UNIVERSIDAD MAYOR
FACULTAD DE MEDICINA
ESCUELA DE KINESIOLOGA
QUIMICA Y BIOQUIMICA
EJERCICIOS: AMINOCIDOS, PPTIDOS y PROTEINAS.
1. -
Clasifique los siguientes aminocidos segn los grupos de sus cadenas laterales en: polares,
no polares, cidos o bsicos.
O
H3C
NH2
OH
HN
NH
O
OH
OH
Asparagine (Asn)
NH2
OH
Cysteine (Cys)
O
O
OH
NH2
H2N
NH2
Glutamic Acid (Glu)
OH
NH2
Aspartic Acid (Asp)
Glutamine (Gln)
H
N
HS
NH2
HO
HO
NH2
Aminobutyric Acid (Abu)
Arginine (Arg)
O
H2N
CH3 O
H3C
OH
NH2
OH
NH2
NH2
Homocysteine (Hcy)
Histidine (His)
Isoleucine (Ile)
O
O
H2N
OH
H3C
OH
H2N
OH
NH2
NH2
NH2
Lysine (Lys)
Methionine (Met)
Ornithine (Orn)
O
O
H3C
OH
H3C
OH
OH
NH2
NH2
NH2
Norleucine (Nle)
Phenylalanine (Phe)
Norvaline (Nva)
O
O
HO
OH
CH3 O
OH
HO
OH
NH2
Proline (Pro)
NH2
Serine (Ser)
Threonine (Thr)
O
NH2
Tryptophan (Trp)
CH3 O
OH
OH
NH
OH
Glycine (Gly)
O
HS
OH
H
N
OH
NH2
NH2
Alanine (Ala)
H3C
OH
NH2
HO
NH2
Tyrosine (Tyr)
H3C
OH
NH2
Valine (Val)
2. -
Escriba la frmula de proyeccin de Fischer para la L-cistena y para la D-cistena. Cul de
estos ismeros predomina en la naturaleza?.
3. -
Defina los siguientes trminos:
a)
b)
c)
d)
Zwitterin.
Punto isoelctrico o pH isoelctrico.
Especie catinica
Especie aninica
4. -
Indique la especie que predomina en solucin acuosa de un aminocido a un pH inferior a 2.
5. -
Indique la especie que predomina en solucin acuosa de un aminocido a un pH superior a 9.
6-
Para los siguientes aminocidos:
O
H3C
NH2
OH
NH2
Alanine (Ala)
O
OH
NH2
Glutamine (Gln)
HS
O
OH
HO
NH2
Cysteine (Cys)
O
OH
NH2
Glutamic Acid (Glu)
Escriba un tetrapptido con estos aminocidos de tal manara que la cistina sea amino terminal y la
glutamina carboxilo terminal.
7. -
A que grupo funcional corresponde el enlace peptdico.
8.-
Indique cuales son las principales caractersticas del enlace peptdico
9. -
Cul es la diferencia entre un polipptido y una protena?
10. - Seale el tipo de interacciones responsables de la estabilidad de la estructura secundaria
11.- Indique las principales caractersticas de las estructuras secundarias
12. -
Seale el tipo de interacciones responsables de la estabilidad de la estructura terciaria
13. - Seale el tipo de interacciones responsables de la estabilidad de la estructura cuaternaria
14. a)
b)
c)
d)
15. -
Defina los siguientes conceptos:
Protena simple.
Protena conjugada.
Protena fibrosa.
Protena globular.
Describa y defina las formas de desnaturalizar una protena.
EJERCICIOS: ENZIMAS
1. Qu es un catalizador? Seale las caractersticas generales de su accin.
2. Qu deferencias existen entre un catalizador inorgnico y una enzima?
3. Qu es la energa de activacin de una reaccin qumica? Qu efecto tiene sobre ella la
enzima?
4. Qu influencia tiene una enzima sobre la velocidad y sobre el equilibrio de la reaccin que
cataliza?
5. Basado en sus conocimientos sobre estructura de protenas. Cmo explicara la eficiencia
cataltica, la especificidad y la modificacin de la actividad de una enzima?
6. Qu es el sitio activo de una enzima?
7. Discuta los modelos de interaccin enzima sustrato llave cerradura y ajuste inducido.
8. Defina grupo prosttico.
9. Indique para cada una de las siguientes coenzimas, cuales seran los grupos transferidos en
forma transitoria:
a) Flavina Adenina Dinucletido (FADH2)
b) Nicotinamida Adenina Dinucletido (NAD+)
c) Coenzima A
d) Piridoxal Fosfato
e) Biocitina
f) Timina Pirofosfato
10. Cul es la diferencia entre una Apoenzima y una Holoenzima?
11. Qu entiende por espontaneidad de una reaccin?
12. Qu se entiende por actividad enzimtica y cuales son los factores que la pueden
modificar?
13. A la relacin (k-1 + k2)/ k1 se le denomina constante de Michaelis Menten (Km), puede
esta constante relacionarse con la afinidad de una enzima?
14. Con qu concentracin de sustrato puede alcanzarse la velocidad mxima de una reaccin
enzimtica?
15. Los siguientes datos corresponden a los de una reaccin catalizada por una enzima.
a) Determine si la enzima sigue una cintica michaeliana
b) Si es as calcule Km y velocidad mxima
[S] Mm
V (mmol mL-1 min -1 )
0,1
3,33
0,2
5,0
0,5
7,14
0,8
8,0
1,0
8,33
2,0
9,09
16. En qu forma una variacin de pH o temperatura, puede afectar a los componentes de un
sistema enzimtico?
17. Qu es un inhibidor?
18. Qu diferencia existe entre un inhibidor reversible y otro no reversible?
19. Qu es un inhibidor competitivo? Cmo se explica que la inhibicin competitiva sea
reversible?
20. Qu es un inhibidor no competitivo? Qu efecto tiene el aumento de la concentracin del
sustrato sobre la inhibicin no competitiva de una reaccin enzimtica?
21. Cmo se ve afectado Km y Vmx en cada uno de los dos tipos de inhibidores comentados
anteriormente?
22. Qu funcin cumplen las enzimas reguladoras?
23. Seale los mecanismos de accin de las enzimas reguladoras.
24. Qu es el sitio alostrico?
