UNIVERSIDAD MICHOACANA DE SAN
NICOLÁS DE HIDALGO
FACULTAD DE QUÍMICO FARMACOBIOLOGÍA
BIOQUÍMICA I
«Aminoácidos No Estándar»
Prof.: D.C. Carlos Cervantes Vega
Presenta: Equipo 1
Cortés Juárez Ana Elizabeth
Medina Campos Juan Alan
Rodríguez Alvarado Miguel Ángel
Valle Sánchez Mario
Zavala Castillo Karen Aloha
AMINOÁCIDOS
Se define como aminoá cido a la molé cula que
presenta en un centro quiral un grupo
carboxilo, un grupo amino, un protó n y un
grupo R.
FUNCIONES
Los aminoácidos (aa) son moléculas fundamentales, ya que desempeñan
múltiples funciones en los organismos destacando las de ser unidades
básicas de péptidos y proteínas, ser neurotransmisores o precursores de
los anteriores además de hormonas y mediadores de éstas.
Clasificación
Se ha clasificado para mayor
comprensión a los aminoácidos en
esenciales (a-aminoácidos o estándar),
no proteinogénicos y raros (no
estándar).
Aminoácidos estandar
Poseen el grupo amino en la posicion a.
teniendo como caracteristica la
formacion de enlaces peptídicos propios
de los peptidos y las proteínas.
Sin embargo...
Existen aminoácidos que no cumplen con
ciertos parámetros establecidos para ser
considerados como aminoácidos, sin
embargo, son tomados en cuenta debido a su
comportamiento químico, como ejemplo: la
Prolina (iminoácido)
EFECTO DE LA
ESTEREOQUÍMICA
Todos los aminoá cidos esenciales que cuentan con centros
quirales presentan isó meros especulares, siendo los
aminoá cidos esenciales quienes está n orientados a la
izquierda (L). Los aminoá cidos con orientació n (D) son
menos comunes, sin embargo se da el caso de la D-alanina,
presente en la pared celular de las bacterias como
componente estructural.
Aminoácidos no
proteinogénicos
Son aquellos que podemos encontrar de
manera aislada en un organismo, ya
que no presentan la capacidad de
formar enlaces peptídicos, tienen
funciones básicas como
neurotransmisores o precursores de
éstos, por ejemplo el GABA
Aminoácidos no estándar
Son aminoácidos proteinogénicos que
han sido modificados, se les puede
encontrar en gran variedad de
polipéptidos.
ANIMOÁCIDOS PROTEICOS
MODIFICADOS
Una vez que los AA proteicos han sido incorporados a las proteínas,
pueden sufrir ciertas transformaciones que dan lugar a los AA
modificados o particulares.
Algunas de las modificaciones má s frecuentes son:
PUENTES DE
DISULFURO
HIDROXILACIÒN
FOSFORILACIÓN
CARBOXILACIÓN
GLUCOSILACIÓN
ADICIÓN DE
YODO
AMINOÁCIDOS RAROS
AMINOÁCIDOS RAROS
Son aminoá cidos esenciales que sufren modificaciones post
traslacionales y son producidos por maquinarias celulares
especializadas. Por ejemplo: la hidroxiprolina que es
sintetizada en el retículo endoplá smico de las células
productoras de colá geno.
HIDROXILISINA
La pirrolisina es un aminoá cido esencial en archaeas y
bacterias productoras de metano.
Carboxilació n: El á cido glutá mico, por carboxilació n post-
sintética se convierte en á cido γ-carboxiglutá mico .
Adició n de iodo: En la tiroglobulina (una proteína del tiroides,
es sintetizada por el tiroides en respuesta a la estimulació n de
la tirotropina o TSH.), la Y sufre diversas reacciones de
iodació n y condensació n que originan AA como la
triiodotironina (T3) o la tiroxina (T4).
PIRROLISINA
Formació n de puentes disulfuro: La cistina es el resultado de la
unió n de dos C por medio de un puente disulfuro (-S-S-).
Selenocisteina : Es un aminoá cido aná logo de la cisteína, el cual es
empleado en la síntesis de algunas proteínas especiales como la enzima
glutatió n-peroxidasa.
Selenometionina: Aná logo estructural de la metionina, donde se
intercambia el á tomo de azufre por uno de selenio, se ha demostrado
que causa alcalosis si llega a formar parte de tejidos proteicos y
queratina. Es tó xico y puede causar muerte por infarto.
FOSFORILACIÒN
La fosforilació n de determinados AA (serina, treonina o
tirosina) convierte a una proteína activa en su forma
inactiva, o viceversa: en las enzimas de las vías degradativas
del metabolismo, la forma fosforilada es má s activa que la no
fosforilada, mientras que en las vías biosintéticas ocurre lo
contrario.
Serina fosforilada:
Las enzimas que añ aden grupos fosfato a una proteína se
denominan quinasas y las enzimas que eliminan grupos
fosfato de una proteína se denominan fosfatasas .
El N-formilmetionina, es inicialmente, el
resto N-terminal de todas las proteínas
procarióticas, pero habitualmente resulta
eliminada como parte del proceso de
maduración de la proteína.
CONCLUSIONES:
Existen diversos aminoàcidos, que no son
nombrados como tales, por no cumplir con los
parámetros establecidos para dicho fin.
Sin embargo, cumplen con funciones esenciales en
microorganismos y demás seres vivos, por los cual
son poco conocidos, a pesar de existir una gran
variedad.
Así mismo, las modificaciones que sufren los
propios aminoàcidos esenciales, los cuales
cumplen funciones especificas, en ciertos casos su
presencia puede resultar nociva para el propio
organismo, debido a que su comportamiento
químico a cambiado.
REFERENCIA
BIBLIOGRAFICA
Bioquímica. Autores: Peña, Arroyo, Gómez, Tapia, Gómez,
Segunda edición, Editorial: Limusa (Noriega Editores)
2004, Página: 73.
Relaciones químicas ente organismos: Aspectos básicos y
perspectivas de su aplicación. Autores: Ana Luisa Anaya, Francisco
Espinosa-García y Rocío Cruz-Ortega. Editorial: Plaza Y Valdes.
Primera edición:abril de 2001
Pàginas en internet:
http://en.wikipedia.org/wiki/Amino_acid#Non-standard_amino_acids
http://www.slideshare.net/fmedin1/seguimiento-presentacin-de-amin
ocidos-ii-presentation
