ESTRUCTURA PROTEICA E INTERACCIONES PROTEÍNA- grupos funcionales básicos.

El valor de las constantes de

LIGANDO disociación de los grupos funcionales se altera debido a
cambios electrostáticos a lo largo de la estructura entera,
Se define como proteína a toda estructura que surge de sin embargo esta variación es ligera.
la polimerización de aminoácidos. Cuando la cadena se La estructura secundaria comprende el plegamiento
compone de menos de 100 aminoácidos, se denomina del péptido a nivel local. Así como la estructura primaria
polipéptido; una cadena compuesta por 101 o más indica la secuencia de los aminoácidos en el péptido, los
aminoácidos recibirá el nombre de proteína. niveles estructurales superiores indican la ubicación
Un aminoácido se enlaza a otro mediante un enlace espacial de éstos.
peptídico. Los enlaces peptídicos surgen de la unión del A pesar de que el enlace peptídico es un enlace rígido,
grupo α carboxilo de un aminoácido con el grupo α amino los enlaces simples entre el carbono α y sus respectivos
de otro aminoácido. El enlace peptídico puede ser grupos amino (ángulo φ) y carboxilo (ángulo ψ) si
considerado como una amida. A pesar de que es un permiten la rotación. Existen ángulos de rotación que dan
enlace covalente simple, la existencia del doble enlace lugar a estructuras más estables. En el diagrama de
entre el carbono carboxilo y el oxígeno permiten una Ramachandran (Figura 1) se tabulan los ángulos de
estructura de resonancia que confiere al enlace peptídico rotación con respecto a la estabilidad de la estructura.
una energía de enlace mayor que la de los enlaces
covalentes simples, cercana a la energía de enlace de un
enlace covalente doble.

Asimismo, este carácter de doble enlace impide la

rotación de los grupos funcionales alrededor del mismo.
Los enlaces peptídicos ocurren en conformación trans.

Niveles Estructurales

La estructura proteica se organiza en cuatro niveles

jerárquicos.
La estructura primaria comprende la secuencia de
aminoácidos que compone la proteína, escrita en sentido Figura 1. Diagrama de Ramachandran indicando los
amino-terminal → carboxilo-terminal. La estructura ángulos permitidos para las diferentes estructuras
primaria no se pierde, a menos que se someta la cadena secundarias.
peptídica a proteólisis.
La estructura primaria permite, además, deducir Una configuración de ángulos específica da lugar a una
algunas de las propiedades químicas de la proteína. Las conformación específica, y son más estables aquellas con
propiedades químicas de una cadena peptídica se menor interferencia estérica.
fundamentan en los aminoácidos que lo componen: Un Se han caracterizado tres estructuras que dan lugar a
péptido rico en aminoácidos ácidos tendrá carácter ácido; los niveles de organización superiores: Las hélices α, las
un péptido rico en aminoácidos hidrófobos tendrá hojas β y los giros β.
propiedades hidrofóbicas. Las hélices α son estructuras parecidas a resortes, en la
De manera similar a los aminoácidos, las proteínas que los aminoácidos se enlazan rodeando un eje central,
poseerán carga neta dependiendo del pH del medio, teniendo los grupos R hacia afuera. Una hélice α puede ser
según sea su estado de protonación. Asimismo, tienen un dextrógira o levógira, dependiendo de la dirección del
punto isoeléctrico (pI), definido según sea la composición giro. Una manera de visualizar la dirección del giro puede
de la cadena. A la hora de definir el valor de pI, hay que ser usando una mano como referencia: El pulgar indica la
tener en cuenta que primero se disocia el extremo posición del extremo amino-terminal y los otros dedos la
carboxilo-terminal, seguido de los grupos funcionales dirección de giro. Será dextrógira si sigue el patrón de la
ácidos, luego el extremo amino-terminal, seguido de los mano derecha y levógira si sigue el patrón de la mano

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 entre sí, de manera que se evite la interferencia
electrostática entre estos.

Figura 4. Esquematización de las hélices α mediante

resortes (izquierda) o cilindros (derecha)
Figura 2. Determinación de la dirección de giro de las Las hélices α se representan con hélices o cilindros,
hélices α. similar a la representación que se observa en la Figura 4.
izquierda (Figura 2). En la Figura 3a se observa la Las hojas β son estructuras secundarias igualmente
configuración de una hélice α dextrógira. caracterizadas. En las hojas β, los aminoácidos se disponen
En la hélice α, hay 3.6 aminoácidos por cada giro. Esta en una línea en forma de zigzag, con puentes de
estructura mantiene su estabilidad por: (a) Puentes de hidrógeno intracatenarios estabilizadores entre las líneas
hidrógeno intracatenarios, formados entre el oxígeno de paralelas. Los grupos R se disponen en un patrón
un grupo carboxilo α de un aminoácido y el hidrógeno del alternado hacia abajo y hacia arriba. Las hojas β pueden
grupo amino α del aminoácido 3 espacios adelante del ser paralelas, todas las cadenas contiguas tienen igual
primero; (b) Puentes salinos intracatenarios, cuando la dirección amino a carboxilo, o antiparalelas, cuando las
cadena R de un aminoácido ácido se enlaza con la cadena cadenas contiguas poseen una dirección amino a carboxilo
R de un aminoácido básico cercano; (c) aminoácidos poco opuesta. Este patrón se observa en la Figura 5.
voluminosos; (d) bajo contenido de glicina y prolina. Las hojas β se representan con flechas, en donde la
Además, se favorece la formación de hélices α cuando punta indica el extremo carboxilo del último aminoácido
aminoácidos de cadenas R de igual carga están separados en la hoja β. (Figura 6)

Figura 3. Estructura de una hélice α dextrógira. (a) La estructura se estabiliza por puentes de hidrógeno intracatenarios. Cada giro
de la hélice hace un recorrido longitudinal de 0,54 nm o 5,4 Å. Asimismo, cada giro contiene 3.6 aminoácidos. (b) Vista superior de
una hélice α. (c) Modelo de esferas de una hélice α. (d) Vista superior de la hélice α en la que se enumeran los aminoácidos.

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 A pesar de que existen estructuras secundarias bien
caracterizadas, aquellas regiones de la proteína que
adquieren una distribución espacial diferente a las
estructuras anteriores, entran en la clasificación de
“plegamiento al azar”. Son regiones de plegamiento
aleatorio, no caracterizadas.

Figura 7. Representación de palos y esferas de los giros β

tipo I y tipo II.
La estructura terciaria comprende el plegamiento
global de la cadena peptídica. Las diferentes estructuras
secundarias interaccionan dando origen a diferentes
dominios funcionales. Por dominio funcional se concibe
una región plegada de una manera específica que da lugar
a una función particular del péptido. El plegamiento global
de una misma cadena puede dar origen a diferentes
dominios funcionales. Por ejemplo, el plegamiento de la
cadena de Actina-G da lugar a un dominio de ATPasa, un
dominio de interacción con otras proteínas, un dominio
para enlace de los cationes Mg+2 y Ca+2, entre otros.
Figura 5. Hojas β. Se observa el patrón explicado en el
Es importante recalcar que cada dominio funcional
texto. (a) Hoja β paralela. (b) Hoja β antiparalela. suele tener una estructura conservada filogenéticamente.
Las cadenas contiguas en las hojas β se comunican a Proteínas de diferentes sistemas fisiológicos con una
través de giros β. Lo giros β son vueltas en 180°; los función común (p. ej. enlazar Ca+2) poseen dominios
aminoácidos prolina y glicina aparecen con alta frecuencia funcionales homólogos para dicha función. El cambio de
en estos giros. El primer aminoácido del giro forma un un solo aminoácido en un dominio funcional puede dar
puente de hidrógeno con el cuarto aminoácido. Cuando el lugar a la pérdida de la función, lo cual puede conducir a
un estado fisiopatológico.
Figura 6. Representación
La estructura terciaria se estabiliza mediante enlaces no
esquemática de las Hojas
covalentes, enlaces iónicos y puentes disulfuro. Los
β
puentes disulfuro se dan entre residuos de cisteína. Si se
tiene una cadena peptídica de 90 aminoácidos, el
aminoácido número 7 puede interactuar con el
aminoácido 80 para estabilizar el péptido. Se cumple que
las regiones hidrofóbicas interaccionen entre sí; lo mismo
tercer aminoácido del giro es glicina, se clasifica como giro ocurre para las regiones hidrofílicas. Otro factor
β tipo II. En todos los otros casos, se denominan giro β importante en la estabilización de la estructura terciaria es
tipo I. (Ver Figura 7) la formación de capas de solvatación alrededor del
péptido.

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 La interacción de las diferentes estructuras secundarias una estructura metálica, entre otros. Asimismo,
da lugar a motivos estructurales conservados. Es común dependiendo del grupo prostético, la proteína puede
que estos motivos estructurales sirvan de punto de recibir diferentes denominaciones, p. ej. lipoproteínas
partida para la caracterización de los dominios aquellas que poseen lípidos, metaloproteínas aquellas que
funcionales. En la figura 8 se pueden apreciar dos motivos poseen iones metálicos, entre otros.
estructurales caracterizados.
Interacciones proteína-ligando. Mioglobina (Mb) y
Hemoglobina (Hb).

Mioglobina (Mb)

La mioglobina (Mb) es una proteína de 153

aminoácidos, formada por 8 hélices α, a cada una de las
cuales se le designa una letra de la A a la H (figura 9). Es
una proteína globular. La estructura terciaria y cuaternaria
de las proteínas globulares es densa, de manera que todos
Figura 8. Los motivos estructurales surgen de la combinación los átomos se aglomeran en una especie de esfera o globo
de las diferentes estructuras secundarias. Izquierda, Barril β; (de allí el nombre “globulina”). Las proteínas fibrilares
poseen una estructura terciaria y cuaternaria extendida, a
derecha, sándwich α-β.
manera de hilos.
La estructura cuaternaria consiste en la interacción de La Mb posee un grupo prostético, el grupo heme, que
múltiples cadenas peptídicas. Se mantiene por enlaces no constituye el sitio de enlace a oxígeno. El grupo heme es
covalentes, iónicos y puentes disulfuro extracatenarios. un anillo de protoporfirina IX, que posee un ión Fe+2 en el
La ruptura de los enlaces estabilizadores produce el centro del anillo (figura 9). El ión Fe+2 puede formar 6
despliegue de la proteína. Este fenómeno se denomina enlaces coordinados en esa posición, 4 de los cuales son
desnaturalización. La desnaturalización puede darse con para la unión al anillo de protoporfirina, 1 para la histidina
aumentos de la temperatura, variaciones del pH, cambios
extremos en la osmolaridad, entre otros factores. Los
puentes disulfuro son altamente estables, con energías de
enlace elevadas. La ruptura de este tipo de enlaces
generalmente se logra mediante catálisis enzimática.
Luego de desnaturalizada, una proteína puede volver a
adquirir su conformación nativa. Esto evidencia que la
secuencia de aminoácidos define la estructura del
péptido. Es decir, la estructura primaria precisa los niveles
estructurales superiores. En la desnaturalización se
pierden la estructura cuaternaria, terciaria y secundaria,
pero no la primaria. Algunas proteínas, sin embargo, no
pueden recuperar su conformación nativa luego de la
desnaturalización. Esto se debe a que en su proceso de
síntesis, algunas proteínas requieren la ayuda de enzimas Figura 9. Estructura terciaria de la Mb. Cerca del 70% de los
que catalizan el plegamiento de la proteína. Estas enzimas 153 aminoácidos se disponen en 8 hélices α, nombradas de
reciben el nombre de proteínas chaperonas. la A a la H. El grupo prostético se estabiliza en un bolsillo
La estructura primaria se compromete únicamente formado por las hélices F y E.
cuando se somete la proteína a degradación enzimática. 93 (el aminoácido número 93 de la secuencia) o histidina
Las proteínas pueden tener una porción compuesta por proximal y otro para enlazar el O2. Debido a que este
moléculas diferentes a aminoácidos. Estas porciones no grupo prostético alberga un ión metálico, la Mb es una
aminoacídicas reciben el nombre de grupos prostéticos. metaloproteína. El grupo heme se encuentra en un
Las proteínas que poseen grupos prostéticos se “bolsillo” formado principalmente por las hélices E y F.
denominan proteínas conjugadas. El grupo prostético
puede consistir en una estructura lipídica, en un glúcido,

A.J.F.A. Estructura proteica e interacciones proteína-ligando.

 Para ejecutar su función, muchas proteínas requieren La ecuación 1.3 indica un comportamiento fundamental
enlazar otras moléculas. Toda aquella molécula que puede de la interacción proteína-ligando: La relación proteína-
ser enlazada por una proteína se denomina ligando. El O2 ligando/proteína libre ([PL]/[P]) es proporcional a la
es el principal ligando de la Mb en cuanto a la ejecución de concentración de ligando. A mayor cantidad de ligando,
su papel fisiológico Una proteína puede tener dominios de mayor será la cantidad de proteína asociada a éste.
Cuando [L] es muy elevada, la cantidad de proteína libre
es despreciable y con aumentos sucesivos de [L], el valor
de [PL] no varía. Este estado puede denominarse
saturación.
Se puede establecer una relación entre la cantidad de
sitios de unión a ligando ocupados y la cantidad de sitios
de enlace a ligando totales (θ):

Ecuación 1.4

Si se sustituye [PL] por Ka[L][P] (ecuación 1.3), se

obtiene:

Ecuación 1.5

Figura 10. Estructura del grupo heme. Se compone de un Debido a que es más intuitivo referirse a la interacción
+2
anillo de protoporfirina IX que enlaza un ión Fe en el proteína-ligando en términos de la disociación más que de
centro. la asociación de P con L, la ecuación 1.5 puede quedar
expresada con la constante de disociación, Kd, de la
enlace diferentes para distintos ligandos. siguiente manera:

La unión entre una proteína y su ligando puede

Ecuación 1.6
representarse cuantitativamente a través de la siguiente
expresión:
Si se gráfica la ecuación 1.6, se obtiene una curva
Ecuación 1.1 hiperbólica, en la que el eje x indica la concentración de
ligando y el eje y la relación proteína-ligando/proteína
En donde P es la proteína libre, L es el ligando libre y PL total:
es la proteína enlazada a ligando. Por ser un proceso
reversible, es posible establecer una constante que
describa la relación entre la cantidad de productos y la
cantidad de reactivos:

Ecuación 1.2

Ka representa la constante de asociación del complejo

proteína-ligando. Puede ser tomada como una medida de
la afinidad de la proteína por el ligando en cuestión, en
donde mientras más elevado es Ka, más afín es la proteína Figura 11. Gráfica de θ vs [L] (Ecuación 1.6).
por el ligando. Arreglando la ecuación 1.2 se puede
obtener la siguiente expresión:
El valor de la constante de disociación, Kd, puede
interpretarse como la concentración de ligando necesaria
Ecuación 1.3
para ocupar la mitad de los sitios de enlace a ligando
disponibles, tal como se observa en la figura 11. Mientras
A.J.F.A. Estructura proteica e interacciones proteína-ligando.
más afín es una proteína a un ligando, menor cantidad de identificado que la rotación de la cadena lateral de la
ligando requiere para ocupar el 50% de sitios de unión a histidina distal permite la entrada del oxígeno al bolsillo
ligando. EF. Este movimiento se da en el orden de los
Como el oxígeno molecular, a temperatura nanosegundos. La interacción entre una proteína y un
atmosférica, es un gas, la ecuación 1.6 puede expresarse ligando por lo general requieren movimientos moleculares
en relación a la presión parcial de oxígeno, pO2*: transitorios de la estructura proteica, fenómeno que
recibe el nombre de encaje inducido.
Ecuación 1.7
Hemoglobina (Hb)
Una curva en la que se expresa la cantidad de proteína Mientras que la función de la Mb es almacenar O2, la
saturada en relación a la presión parcial de un gas se Hb es la proteína encargada de su transporte.
denomina curva de saturación del gas. En este caso, en la La Hb es una proteína multimérica, compuesta por
figura 11 se observa la curva de saturación de oxígeno subunidades α y β, en una estequiometría de 2:2. Se
para la Mb. Kd también se expresa en términos de sintetizan a partir de genes distintos.
presiones parciales, por lo que pasa a denominarse P50, y La subunidad α posee 141 aa y la subunidad β 146 aa. A
es la presión parcial del gas a la cual el 50% de los sitios de pesar que las secuencias de ambas cadenas tienen poca
enlace a ligando disponibles están saturados. homología con la secuencia de la Mb, la estructura
terciaria de las tres cadenas es muy similar (figura 13).

Figura 12. Curva de saturación de oxígeno de la Mb. Se

evidencia que la Mb pose una afinidad elevada por el O2,
convirtiéndola en una proteína ideal para el almacenaje de
O2.
Figura 13. Estructura de la cadena de Mb en comparación
con la subunidad β de la Hb..
El grupo heme es cerca de 20.000 veces más afín por el
CO que por el O2. Sin embargo, cuando el grupo heme esta Cada subunidad α y β alberga un respectivo grupo
enlazado a la Mb, la afinidad por CO pasa a ser alrededor heme, dando lugar a 4 sitios de enlace a O2.
de 100 veces mayor que la afinidad por O2. Esto se logra
en parte por interferencias estéricas que sufre el CO al Figura 14. Estructura
momento de enlazarse al Fe+2 del grupo heme. Cuando
cuaternaria de la Hb.
enlaza oxígeno, una histidina, denominada histidina distal
(aminoácido 64 de la secuencia), estabiliza el oxígeno en el
bolsillo que alberga también grupo heme. Se ha
*Se considera la presión parcial de los gases debido a que el sistema
se encuentra a temperatura y volumen constantes. La ley de los
gases establece que el producto de la presión por el volumen (P.V) es
directamente proporcional a los moles del gas (n), la temperatura
absoluta (T) y una constante, definida como la constante de los gases
(R), es decir: PV=nRT. Si el volumen y la temperatura son valores
constantes, se tiene que la variación de presión implicará En la Hb, las subunidades α interaccionan con las
necesariamente un aumento de la cantidad de moles del gas. A
presiones mayores, mayor cantidad de gas.
subunidades β y entre sí mediante enlaces no covalentes y

A.J.F.A. Estructura proteica e interacciones proteína-ligando.

enlaces iónicos. Es decir, la Hb tiene estructura la misma molécula. Sera heterotropo cuando el ligando
cuaternaria (figura 14). natural y el modulador alostérico son moléculas distintas.
Se han identificado dos estados conformacionales para El modulador alostérico será positivo cuando induzca un
la hemoglobina. Un estado R (relajado) en el que existe un cambio conformacional que eleve la afinidad por un
menor número de enlaces iónicos entre las subunidades α ligando; será negativo cuando induzca un cambio
y β. Coincide con el estado de saturación de oxígeno. El conformacional que deprima la afinidad por un ligando.
estado T (tenso) posee un mayor número de enlaces El O2 es un modulador alostérico homótropo positivo de
iónicos entre ambas subunidades (figura 15) y coincide la Hb. Este tipo de interacciones también reciben el
con el estado de baja saturación, en el cual la Hb recibe el nombre en conjunto de cooperativismo.
nombre de desoxihemoglobina. El cooperativismo está descrito en términos
matemáticos a través de la ecuación de Hill. En términos
cualitativos, existen dos modelos que teorizan el
comportamiento alostérico de la hemoglobina. El primero,
el modelo concertado, sugiere que todas los sitios de
unión a ligando de una proteína alostérica pueden estar,
todos al mismo tiempo, en uno de dos estados de afinidad
(alta y baja). El segundo, el modelo secuencial, establece
también dos estados de diferente afinidad (alta y baja),
pero en este caso, la proteína puede pasar por fases
Figura 15. Enlaces iónicos formados entre las subunidades de
transitorias en las que algunos sitios de enlace están en
conformación de alta afinidad y otros sitios de enlaces
la Hb en la conformación T.
están en conformación de baja afinidad.
El cambio conformacional R→T es esencial para la La curva de saturación de oxígeno para la Hb tiene
función de la Hb. En el estado R, la Hb presenta mayor forma de una “S” inclinada (curva sigmoide). En la figura
afinidad por O2 que en el estado T; el estado R favorece el 16 se observa dicha curva, la señalada “transition from
enlace de oxígeno (figura 16). low- to high- affinity state”.
El valor de pO2 en los capilares pulmonares es de
alrededor 13kPa. En la curva de la figura 16 se observa a
que a este valor de pO2, la Hb se encuentra en un estado
de alta afinidad y está saturada de O2. A nivel de los
capilares tisulares, la pO2 desciende a un valor aproximado
de 4 kPa. A este valor de pO2, la Hb se encuentra en un
estado de baja afinidad por O2, y la relación θ desciende a
valores cercanos a 0.5.
Este comportamiento hace de la Hb una proteína ideal
para la captura de O2 en los pulmones y para el transporte
del mismo a los tejidos periféricos. Si el comportamiento
de la Hb fuera idéntico al de la Mb, seria excelente para
tomar oxígeno en los pulmones, pero no lo liberaría a nivel
tisular.
Figura 16. Curvas de saturación de oxígeno para los estados
conformacionales de Hb de alta y baja afinidad por oxígeno, Efecto Bohr. Transporte de H+ y CO2.
R y T, respectivamente.
En el caso de la Hb se cumple que la unión de una Además de O2, la Hb posee sitio de enlace para
molécula de O2 a una de las subunidades α o β modifica la protones y para CO2. Los protones se unen a las cadenas
afinidad de las otras unidades por el O2. Esta propiedad se laterales R de los aminoácidos ácidos y básicos, siendo
denomina alosterismo: El enlace de un ligando altera la esta interacción dependiente de las variaciones de pH. El
afinidad por el mismo u otro ligando en los sitios de enlace CO2 se une al extremo amino terminal de cada una de las
restantes. Tal ligando recibe el nombre de modulador cadenas α y β.
alostérico. Un modulador alostérico será homótropo La unión de protones y CO2 a la Hb favorecen la
cuando el ligando funcional y el modulador alostérico sean conformación T. Es decir, disminuyen la afinidad de la Hb
A.J.F.A. Estructura proteica e interacciones proteína-ligando.
por O2. Los iones H+ y el CO2 son moduladores alostéricos intermediario metabólico de la glicolisis, 1,3 BPG. En los
heterotropos negativos eritrocitos, parte del 1,3 BPG es transformado en 2,3 BPG
El pH en los capilares pulmonares se aproxima a 7,6. A por la acción del enzima 2,3 BPG mutasa.
nivel tisular, desciende a 7,4. El 2,3 BPG se enlaza a la Hb en la interface formada por
El CO2, uno de los productos resultantes del las cuatro subunidades de la Hb, con una estequiometría
metabolismo celular, no es soluble en la sangre. Cuando de 1:1. Se une preferentemente a la conformación T de la
difunde fuera de los tejidos, es transformado en ácido Hb, estabilizándola.
carbónico, H2CO3, por la acción del enzima anhidrasa La producción de 2,3 BPG asegura una mayor liberación
carbónica, ubicada en los eritrocitos. El H2CO3 es soluble de O2 a nivel tisular cuando pO2 disminuye. Un ejemplo de
en la sangre, y puede viajar hasta los capilares ello es cuando se viaja a un lugar de mayor altitud con
pulmonares, en donde se revierte la reacción de la respecto al mar. La presión atmosférica es menor en este
anhidrasa carbónica, generando CO2 a partir de H2CO3, el caso. En condiciones normales, el porcentaje de
cual será liberado del cuerpo durante la expiración. saturación de oxígeno de la Hb a nivel tisular luego de
El ácido carbónico producido en la sangre se encuentra liberar el O2 desciende de entre 99% y 100% a un valor
en equilibrio según la reacción: aproximado del 60%. Al disminuir pO2 en la atmósfera, no
se alcanza el 100% de saturación de oxígeno cuando la
sangre llega a los pulmones. Para suplir la disminución de
la presión parcial de oxígeno, se genera mayor cantidad de
La elevación en plasma de [H2CO3] conlleva un leve 2,3 BPG, de manera que se libere más oxígeno del que se
descenso del pH sanguíneo. En la figura 17 se observa, la liberaba antes. Es decir, el porcentaje de saturación de O2
variación de la afinidad de la Hb por O2 con respecto a los de la hemoglobina desciende ahora a un aproximado del
cambios de pH. 45%. El efecto del 2,3 BPG sobre la Hb se observa en la
figura 18.

Figura 17. Curva de saturación de oxígeno para la Hb con

respecto a cambios de pH. Notese que la disminución del pH
causa un descenso de la afinidad de la Hb por O2.

Cerca de un 20% del CO2 y un 40% de los protones

generados a nivel tisular son transportados por la Hb. El
efecto Bohr postula que la elevación de [CO2] y la
disminución de pH favorecen la conformación T de la Hb, Figura 18. Efecto del 2,3 BPG en la afinidad de la Hb por O 2.
disminuyendo la afinidad de esta por O2. Esto asegura aún La elevación de [2,3 BPG] favorece el estado de baja afinidad
más la liberación de oxígeno a nivel tisular y su captura a por O2. Los porcentajes indican la cantidad de oxígeno
nivel pulmonar. liberado a nivel tisular.
REFERENCIAS:
2,3 BPG.
1. Nelson, D et al. Lehninger Principles of
Biochemistry. 5a edición. W.H Freeman Company.
El 2,3 bifosfoglicerato (2,3 BPG) es un modulador
2. Stryer, L et al. Principios de Bioquímica. 6a
alostérico heterotropo negativo de la Hb. Deriva del
edición. Editorial Reverté.
A.J.F.A. Estructura proteica e interacciones proteína-ligando.