AMINOÁCIDOS,

PÉPTIDOS Y PROTEINAS
AMINOÁCIDOS
La formula general de un aminoácido es
átomo carbono α
H
NH2 C COOH grupo carboxilo
grupo amino
R

grupo cadena lateral

TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE

FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS SON L-AMINOÁCIDOS
CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOÁCIDOS

4
 ALIFÁTICOS

NO POLARES

AROMÁTICOS

POLARES SIN CARGA

aa CON GRUPOS ÁCIDOS

POLARES CON CARGA

CON N BÁSICO
NO POLARES ALIFÁTICOS
O O O

H2N CH C OH H2N CH C OH H2N CH C OH

H CH 3 CH CH 3

GLICINA ALANINA Ala VALINA

CH 3
Gli Val

O O O

H2N CH C OH H2N CH C OH C OH

CH 2 CH CH 3

HN
CH CH 3 CH 2

CH 3 CH 3

LEUCINA ISOLEUCINA PROLINA

Leu Ile Pro
NO POLARES AROMÁTICOS

O
O
O
H2N CH C OH
H2N CH C OH
H2N CH C OH
CH 2
CH 2
CH 2

HN

FENILALANINA
Phe OH
TRIPTOFANO
TIROSINA Trp
Tyr
POLARES SIN CARGA
O O O

H2N CH C OH H2N CH C OH H2N CH C OH

CH 2 CH OH CH 2

OH CH 3 SH
SERINA TREONINA CISTEÍNA
Ser Tre Cys
O O
O
H2N CH C OH H2N CH C OH
H2N CH C OH
CH 2 CH 2
CH 2
CH 2 CH 2
C O
METIONINA ASPARRAGINA
S C O
Met NH 2 Asn
GLUTAMINA
CH 3 NH 2 Gln
BÁSICOS (O CARGADOS +) ÁCIDOS (O CARGADOS -)
O O O O O

H2N CH C OH H2N CH C OH H2N CH C OH

H2N CH C OH H2N CH C OH
CH 2 CH 2 CH 2

CH 2 CH 2 CH2 CH2
N
CH 2 CH 2
C O CH2
NH
CH 2 NH

NH 2 C NH OH C O
HISTIDINA
Hys
NH 2 ACIDO GLUTÁMICO
LISINA OH
Lis ARGININA Glu
Arg ÁCIDO ASPÁRTICO
Asp
AMINOÁCIDOS
ESCENCIALES
 Aminoácidos que no pueden biosintetizar los
animales ni el hombre.

 Deben ser administrados en la dieta.

 Son 10:
val, leu, iso, trp, phe, tre, met, lys, arg, hys.
LOS AMINOÁCIDOS ESENCIALES  Los diez aminoácidos
ARGININA esenciales.

FENILALANINA
Estos aminoácidos
HISTIDINA no pueden ser
sintetizados por las
ISOLEUCINA
células animales y
METIONINA deben ser
suministrados por
LEUCINA la dieta
LISINA

VALINA

TREONINA

TRIPTOFANO
PROPIEDADES DE LOS
AMINOÁCIDOS
PROPIEDADES ÁCIDO-BASE
pK1
-COOH -COO- + H+
ÁCIDO
pK2
-NH2 + H +
-NH3+
BASE

pK1 pK
2

ZWITTERIÓN

Un zwitterión es un compuesto químico que es

eléctricamente neutro pero que tiene cargas
formales positivas y negativas
Punto isoeléctrico
 A pH ácido: prevalece la especie con carga +
 A pH básico: prevalece la especie con carga –
 Hay un valor de pH para el cuál la carga de la

especie es cero. (zwitterión)

 Punto isoeléctrico: valor de pH al cuál la carga

neta del aminoácido es cero.

15
Propiedades químicas
 Formación de enlaces PEPTÍDICOS:

16
PUENTES DI SULFURO
 Formación de enlaces disulfuro (PUENTES
DISULFURO)
O O O O

C OH C OH C OH C OH

H 2N CH + H2N CH H2N CH H2N CH

H2C SH2 SH2 CH2 H2C S S CH2

CISTINA

17
PÉPTIDOS

18
 Polímeros de
aminoácidos ( <50 aa)

Extremo N-terminal: comienzo de la

cadena
Extremo C-terminal: fin de la cadena

19
 Dipéptido: 2 aa

 Tripéptido: 3 aa

 Tetrapéptido: 4 aa

 Pentapéptido: 5 aa

 Oligopéptido: Número de aminoácidos = menos de 10.

 Polipéptido : Número de aminoácidos = más de 10.

20
NOMENCLATURA
 Se nombran desde el extremo N-terminal al
C-terminal, usando la terminación il, excepto
para el último aa.

 Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys

seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cisteína

21
PEPTIDOS
 EJEMPLOS:

◦ OXITOCINA: hormona que estimula la contracción

del útero.
◦ GLUCAGÓN: hormona que tiene acciones contrarias
a la Insulina.
◦ GLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en reacciones
Redox de la célula.

22
PROTEINAS

23
 DEFINICIÓN

Biopolímeros de aminoácidos de mas 50 aa,

indispensables para la procesos vitales de los
seres vivos.

Están formadas por C, H, O, N y S

24
 SIMPLES
Por su naturaleza CONJUGADAS
química

FIBROSA
CLASIFICACIÓN DE LAS GLOBULAR
PROTEINAS
Por la forma que adopta

ESTRUCTURALES
PROTEÍNASDE
TRANSPORTE
CONTRÁCTILES Y
MÓTILES
Por su función Biológica
INMUNOGLOBULINAS
CATALIZADORAS
TOXINAS
HORMONAS

25
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL
DE LAS PROTEÍNAS

26
 Las proteínas tienen 4 niveles de
organización:
 ESTRUCTURA PRIMARIA
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
 ESTRUCTURA TERCIARIA
 ESTRUCTURA CUATERNARIA

27
ESTRUCTURA PRIMARIA

• Hace referencia a:
• La identidad de aminoácidos.
• La secuencia de aminoácidos.
• La cantidad de aminoácidos.
• La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.
• Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.
28
29
ESTRUCTURA SECUNDARIA
 Interacciónes entre aa que se encuentran
próximos en la cadena.
 La cadena no es lineal, adopta formas en el

espacio.
 Los aa interaccionan por puentes H.
 Tipos de estructuras secundarias:
 HÉLICE ALFA
 HOJA PLEGADA BETA

30
HELICE ALFA
 Los grupos R de los
aa se orientan hacia el
exterior.
 Se forman puentes de

H entre el C=O de un
aa y el NH- de otro
que se encuentra a 4
lugares.
 Hay 3.6 aa por vuelta.
 Ej: queratina.

31
HOJA PLEGADA BETA
 Se establecen puentes H entre C=O y NH-
de aa que se encuentran en segmentos
diferentes de la cadena.

32
ESTRUCTURA TERCIARIA
 Una cadena con
estructura secundaria
adquiere una
determinada dispoción
en el espacio por
interacciones entre aa
que se encuentran en
sitios alejados de la
cadena.

33
ESTRUCTURA TERCIARIA

34
ESTRUCTURA CUATERNARIA
 Surge de la
asociación de varias
cadenas con
estructuras
terciarias.
 Intervienen las

mismas
interacciones que
en la estructura
terciaria.

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Desnaturalización de proteínas
“Proceso generalmente irreversible mediante el
cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y
4º, careciendo de importancia biológica”

 Agentes:
Físicos: Químicos
Calor solventes orgánicos
Radiaciones
Grandes presiones sales
pH
Agitación

36
HEMOGLOBINA

37
38
PROTEINAS DEL PLASMA
 ALBUMINA: transporta ac. grasos.

 FIBRINÓGENO: prot. que interviene en la

coagulación.

 GLOBULINAS: a1, a2, b1, b2 y g

 IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E, Ig G, Ig
D.

39